В некоторых случаях кластеры Fe-S являются окислительно-восстановительными, но предлагается иметь структурные роли. Примеры включают эндонуклеазу III и Мути. [ 3 ] [ 4 ]
Почти во всех белках Fe -S центры FE являются тетраэдрическими, а терминальные лиганды - это центры серы тиолото из остатков цистеинил. Сульфидные группы либо двух, или трех координированных. Три различных вида кластеров Fe -S с этими функциями являются наиболее распространенными.
Белки железа-сульфура участвуют в различных процессах биологического транспорта электронов, таких как фотосинтез и клеточное дыхание, которые требуют быстрого переноса электронов для удовлетворения энергии или биохимических потребностей организма. Чтобы служить их различным биологическим ролям, белки железа и белки влияют на быстрый перевод электронов и охватывают весь диапазон физиологических окислительно -восстановительных потенциалов от -600 мВ до +460 мВ.
Внешние молекулы воды, расположенные вблизи активного участка железа-сальфура, снижают ковалентность; Это может быть показано с помощью экспериментов по лиофилизации , где вода удаляется из белка. Это восстановление связано с тем, что внешние водородные связи с цистеином S, уменьшая одинокое донорство электронов последнего в Fe. 3+/2+ Вытаскивая S Electrons. [ 5 ] Поскольку ковалентная стабилизирует Fe 3+ Больше, чем Fe 2+ , Fe 3+ более дестабилизируется водородным связью HOH.
Fe 3+ 3D -орбитальные энергии следуют «перевернутой» схеме связывания, которая случайно имеет FE 3+ D-Орбитали, тесно сопоставленные по энергии с орбиталями серы 3P, обеспечивая высокую коваленту в результирующей молекулярной орбитали. [ 3 ] Эта высокая ковалентность понижает энергию реорганизации внутренней сферы [ 3 ] и в конечном итоге способствует быстрому переносу электрона.
Самая простая полиметаллическая система, кластер [Fe 2 S 2 ], составлена двумя ионами железа, соединенными двумя сульфидными ионами и координируемыми четырьмя цистеинил -лигандами (в Fe 2 S 2 ферредоксинах ) или двумя цистеинами и двумя гистидинами (в белках Rieske ) Окисленные белки содержат два Fe 3+ ионы, тогда как пониженные белки содержат один Fe 3+ и один Fe 2+ ион Эти виды существуют в двух состояниях окисления (Fe Iii ) 2 и Fe Iii Фей II Полем Домен серы CDGSH железа также связан с кластерами 2FE-2S.
Rieske 2FE-2S Cluster Ocidation Coments of Fe 3+ и fe 2+
Белки Rieske содержат кластеры Fe -S, которые координируют как структуру 2FE - 2S и могут быть обнаружены в комплексе цитохрома BC1, связанной с мембраной в митохондриях эукариот и бактерий. Они также являются частью белков хлоропласта, таких как комплекс цитохрома B 6 F в фотосинтетических организмах. Эти фотосинтетические организмы включают растения, зеленые водоросли и цианобактерии , бактериальный предшественник хлоропластов. Оба являются частью электронной транспортной цепи их соответствующих организмов, которая является важным шагом в сборе энергии для многих организмов. [ 6 ]
Общий мотив включает в себя четыре ионы железа и четыре сульфидных иона, расположенные на вершине кластера кубинского типа . Центры FE, как правило, дополнительно координируются цистеинил -лигандами. Белки [Fe 4 S 4 ] Electron-перенос ([Fe 4 S 4 ] ферредоксины ) могут быть дополнительно подразделены на низкоптенальные (бактериальный тип) и высокопотенциальные (Hipip) ферредоксины . Ферредоксины с низким и высоким потенциалом связаны с помощью следующей окислительно-восстановительной схемы:
4FE-4S кластеры служат электронными перерывами в белках.
В хипипке кластерные шаттлы между [2Fe 3+ , 2fe 2+ ] (Fe 4 S 4 2+ ) и [3fe 3+ , Fe 2+ ] (Fe 4 S 4 3+ ) Потенциалы для этой окислительно -восстановительной пары варьируются от 0,4 до 0,1 В. В бактериальных ферредоксинах пара состояний окисления [Fe - 3+ , 3fe 2+ ] (Fe 4 S 4 + ) и [2fe 3+ , 2fe 2+ ] (Fe 4 S 4 2+ ) Потенциалы для этой окислительно -восстановительной пары варьируются от -0,3 до -0,7 В. Две семейства кластеров 4FE 4F -4 разделяют FE 4 S 4 2+ Состояние окисления. Разница в окислительно -восстановительных парах объясняется степенью водородной связи, которая сильно модифицирует основность цистеинилтиолатных лигандов. [ Цитация необходима ] Еще одна окислительно -восстановительная пара, которая все еще более восстанавливает, чем бактериальные ферредоксины, участвует в нитрогеназе .
Некоторые кластеры 4FE - 4S связывают субстраты и, таким образом, классифицируются как кофакторы фермента. В аконитазе кластер Fe -S связывает аконитирование в центре One Fe, в котором отсутствует тиолатный лиганд. Кластер не подвергается окислительному окислению, но служит кислотным катализатором Льюиса для преобразования цитрата в изоцитрат . В радикальных ферментах SAM кластер связывает и уменьшает S-аденозилметионин для генерации радикала, который участвует во многих биосинтезах. [ 7 ]
4FE-4S Окислительные состояния Fe 3+ , Fe 2.5+ и Fe 2+ .
Второй кубин, показанный здесь со смешанными парами валентных парами (2 Fe3+ и 2 Fe2+), имеет большую стабильность от ковалентной связи и сильной ковалентной делокализации «дополнительного» электрона из уменьшенного Fe2+, что приводит к полной ферромагнитной связи.
Также известно, что белки содержат [Fe 3 S 4 ] центры, в которых одно железо меньше, чем более распространенные ядра [Fe 4 S 4 ]. Три сульфид -иона соединяют по два иона железа каждый, в то время как четвертый сульфид соединяет три иона железа. Их формальные состояния окисления могут варьироваться от [Fe 3 S 4 ] + (All-Fe 3+ форма) до [Fe 3 S 4 ] 2− (All-Fe 2+ форма). В ряде белков железа -мульчарного сустава кластер [Fe 4 S 4 ] может быть обратимо преобразован путем окисления и потери одного иона железа в кластер [Fe 3 S 4 ]. Например, неактивная форма аконитазы обладает [Fe 3 S 4 ] и активируется добавлением Fe 2+ и редактор.
[FEFE]- гидрогеназа имеет «H-кластер», состоящий из моста Fe 4 S 4 до Fe 2 через цистин. Половина Fe 2 имеет уникальные лиганды: 3 CO, 2 CN - и азадитиолат HN (Ch 2 S − ) 2 . [ 11 ]
Специальный 6-координированный цистеин [Fe 4 S 3 ] кластер был обнаружен в кислородных мембрановых гидрогеназах [Nife]. [ 12 ] [ 13 ]
«Двойной кубинский кластер» [Fe 8 S 9 ], обнаруженный в некоторых атфазах, связанных с нитрогеназой, состоит из двух [Fe 4 S 4 ], соединенных цистеином. Функции таких белков остаются неясными. [ 14 ]
Диапазоны потенциалов снижения, e а (MV), охватываемые различными классами белков железа-сальфура, гем-белков и медных белков. (Hipip = высокие потенциальные белки железа-сальфура, rdx = rubredoxins, fdx = ферредоксины, cyt = cytochromes.)
Биосинтез кластеров Fe -S был хорошо изучен. [ 15 ] [ 16 ] [ 17 ]
Биогенез кластеров серы железа был широко изучен в бактериях E. coli и A. vinelandii и дрожжах S. cerevisiae . По меньшей мере три различных биосинтетических систем были идентифицированы до сих пор, а именно системы NIF, SUF и ISC, которые были впервые идентифицированы в бактериях. Система NIF отвечает за кластеры в ферментной нитрогеназе. Системы SUF и ISC более общие.
Система дрожжей ISC является наилучшей описанной. Несколько белков составляют биосинтетический механизм через путь ISC. Процесс происходит в двух основных шагах:
(1) Кластер Fe/S собирается на каркасном белке с последующим (2) переносом предварительно сформированного кластера в белки реципиента.
Первый этап этого процесса происходит в цитоплазме прокариотических . организмов или в митохондриях эукариотических организмов Поэтому в более высоких организмах кластеры транспортируются из митохондриона, которые должны быть включены в внеамтохондриальные ферменты. Эти организмы также обладают набором белков, участвующих в процессах транспорта и включения кластеров Fe/S, которые не являются гомологичными белкам, обнаруженным в прокариотических системах.
Синтетические аналоги природных кластеров Fe -S были впервые сообщены Holm и коллегами. [ 18 ] Обработка солей железа смесью тиолатов и сульфида дает производные, такие как ( ET 4 N ) 2 Fe 4 S 4 (Sch 2 PH) 4 ]. [ 19 ] [ 20 ]
Noodleman, L., Lovell, T., Liu, T., Himo, F. and Torres, RA (2002). «Понимание свойств и энергии белков железа-сальфы от простых кластеров до нитрогеназы». Карт Мнение Химический Биол . 6 (2): 259–273. doi : 10.1016/s1367-5931 (02) 00309-5 . PMID 12039013 . {{cite journal}}: Cs1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
Спиро, Т.Г., изд. (1982). Железные белки . Нью -Йорк: Уайли. ISBN 0-471-07738-0 . {{cite book}}: Cs1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
Arc.Ask3.Ru Номер скриншота №: 3bb7735306af7b91a42079d5f180f555__1706419860 URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/3b/55/3bb7735306af7b91a42079d5f180f555.html Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1: Iron-sulfur protein - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)
