✖


Jump to content

Радикальные ферменты SAM

Edit links
(Перенаправлено с Radical SAM )

Радикальные ферменты SAM
Идентификаторы
Символ Радикальный САМ
Пфам PF04055
ИнтерПро ИПР007197
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 102114 / ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

Радикальные ферменты SAM принадлежат к суперсемейству ферментов, которые используют железо-серный кластер ( 4Fe-4S ) для восстановительного расщепления S -аденозил- L -метионина (SAM) с образованием радикала , обычно 5'- дезоксиаденозильного радикала (5'- dAdo), как критический промежуточный продукт. [ 1 ] [ 2 ] Эти ферменты используют этот радикальный промежуточный продукт [ 3 ] выполнять разнообразные преобразования, часто для функционализации неактивированных связей CH. Радикальные ферменты SAM участвуют в биосинтезе кофакторов , активации ферментов, модификации пептидов , посттранскрипционных и посттрансляционных модификациях , формировании металлопротеиновых кластеров, модификации тРНК , метаболизме липидов, биосинтезе антибиотиков и натуральных продуктов и т. д. Подавляющее большинство известных радикальных ферментов SAM принадлежат к радикальному суперсемейству SAM, [ 4 ] [ 5 ] и имеют богатый цистеином мотив, который соответствует или напоминает CxxxCxxC. Радикальные ферменты SAM составляют самое большое суперсемейство металлсодержащих ферментов. [ 6 ]

История и механизм

[ редактировать ]

По состоянию на 2001 год было идентифицировано 645 уникальных радикальных ферментов SAM у 126 видов во всех трех сферах жизни. [ 4 ] По данным баз данных EFI и SFLD, прогнозируется, что более 220 000 радикальных ферментов SAM будут участвовать в 85 типах биохимических превращений. [ 7 ]

Механизм этих реакций заключается в переносе метильной или аденозильной группы от серы к железу. Образующийся железоорганический комплекс впоследствии высвобождает органический радикал. Последний этап напоминает поведение аденозила и метилкобаламинов . [ 8 ]

Номенклатура

[ редактировать ]

Все ферменты, включая радикальные ферменты SAM, следуют простым правилам систематического наименования. Систематическое наименование ферментов позволяет использовать единый процесс наименования, признанный всеми учеными, для понимания соответствующей функции. Первое слово названия фермента часто указывает на субстрат фермента. Положение реакции на субстрате также будет в начале названия. Наконец, класс фермента будет описан во второй половине названия, которое заканчивается суффиксом -аза. Класс фермента будет описывать, что фермент делает или меняет на субстрате. Например, лигаза объединяет две молекулы с образованием новой связи. [ 9 ]

Наложение трех радикальных основных доменов SAM. Виды сбоку радикальных ферментов SAM BioB ( PDB: 1R30 ), MoaA ( PDB: 1TV8 ) и phTYW1 ( PDB: 2YX0 ) показаны спереди и сзади. Эта сердцевинная складка состоит из шести мотивов β/α, расположенных аналогично бочонку TIM , и отвечает за генерацию радикалов. [ 10 ] β-листы окрашены в желтый цвет, а α-спирали показаны голубым.

Классификация реакций

[ редактировать ]

Репрезентативные ферменты будут упомянуты для каждого класса. Радикальные ферменты SAM и их механизмы, известные до 2008 года, обобщены Frey et al . [ 5 ] С 2015 года доступны дополнительные обзорные статьи о радикальных ферментах SAM, в том числе:

  1. Достижения в области радикальной SAM-энзимологии: новые структуры и механизмы: [ 11 ]
  2. Радикальные S-аденозилметиониновые ферменты: [ 1 ]
  3. Радикальные ферменты S-аденозилметионина (SAM) в биосинтезе кофакторов: сокровищница сложных реакций органической радикальной перегруппировки: [ 12 ]
  4. Молекулярная архитектура и функции радикальных ферментов и их (ре)активирующих белков: [ 13 ]
  5. Радикальные ферменты SAM в биосинтезе RiPP . [ 14 ]
  6. Радикальные ферменты SAM с доменом, связывающим витамин B 12 (кобаламин). [ 15 ]

Метилирование углерода

[ редактировать ]

Радикальные SAM -метилазы/метилтрансферазы представляют собой одну из крупнейших, но разнообразных подгрупп и способны метилировать широкий спектр нереакционноспособных углеродных и фосфорных центров. Эти ферменты разделены на три класса (класс A, B и C) с типичными механизмами метилирования. Общей характеристикой является использование SAM, разделенного на две отдельные роли: одна в качестве источника донора метильной группы, а вторая - в качестве источника 5'-dAdo-радикала. [ 16 ] [ 17 ] Был предложен другой класс (класс D), но его присвоение оказалось ошибочным. [ 18 ]

Подсемейство класса А

[ редактировать ]
  • Ферменты класса А метилируют специфические остатки аденозина на рРНК и/или тРНК. [ 19 ] [ 20 ] Другими словами, они представляют собой радикальные ферменты SAM, модифицирующие основания РНК.
  • Наиболее механистически хорошо охарактеризованы ферменты RlmN и Cfr. Оба фермента метилируют субстрат путем добавления метиленового фрагмента, происходящего из молекулы SAM. [ 17 ] [ 21 ] Следовательно, RlmN и Cfr считаются метилсинтазами, а не метилтрансферазами.
Структура B 12 -зависимого радикального фермента SAM (PDB: 7QBS )

Подсемейство класса B

[ редактировать ]
  • Ферменты класса B являются самыми крупными и универсальными, они могут метилировать широкий спектр углеродных и фосфорных центров. [ 20 ]
  • Этим ферментам требуется кофактор кобаламин ( витамин B12 ) в качестве промежуточного носителя метильной группы для переноса метильной группы от SAM к субстрату. [ 19 ]
  • Одним из хорошо изученных репрезентативных ферментов является TsrM, который участвует в метилировании триптофана при биосинтезе тиострептона . [ 22 ]

Подсемейство класса C

[ редактировать ]
  • Сообщается, что ферменты класса C играют роль в биосинтезе сложных натуральных продуктов и вторичных метаболитов. Эти ферменты метилируют гетероароматические субстраты. [ 19 ] [ 20 ] и независимы от кобаламина. [ 23 ]
  • Эти ферменты содержат как радикальный мотив SAM, так и демонстрируют поразительное сходство последовательностей с копропоргириноген III оксидазой (HemN), радикальным ферментом SAM, участвующим в биосинтезе гема. [ 17 ] [ 20 ]
  • Сообщалось о детальных механистических исследованиях двух радикальных SAM-метилаз класса C:
    1. TbtI участвует в биосинтезе мощного тиопептидного антибиотика тиомурацина. [ 24 ]
    2. Предполагается, что Jaw5 отвечает за модификации циклопропана . [ 25 ]

Метилтиолирование тРНК

[ редактировать ]

Метилтиотрансферазы относятся к подгруппе радикальных ферментов SAM, которые содержат два [4Fe-4S] + кластеры и один радикальный домен SAM. Метилтиотрансферазы играют важную роль в катализе метилтиолирования нуклеотидов или антикодонов тРНК посредством окислительно-восстановительного механизма. тиолирования сохраняет эффективность и точность трансляции. Считается, что модификация [ 11 ] [ 26 ] [ 27 ] [ 28 ]

MiaB и RimO являются хорошо изученными бактериальными прототипами тРНК-модифицирующих метилтиотрансфераз.

  • MiaB вводит метилтиогруппу в изопентенилированные производные A37 в тРНК S. Typhimurium и E. coli , используя одну молекулу SAM для генерации 5'-dAdo-радикала для активации субстрата и вторую SAM для передачи атома серы субстрату. [ 29 ] [ 30 ]
  • RimO отвечает за посттрансляционную модификацию Asp88 рибосомального белка S12 в E. coli . [ 31 ] [ 32 ] Кристаллическая структура проливает свет на механистическое действие RimO. Фермент катализирует образование пентасульфидного мостика, связывающего два кластера Fe-S, обеспечивая внедрение серы в субстрат. [ 33 ]

eMtaB представляет собой обозначенную метилтиотрансферазу в эукариотических и архейных клетках. eMtaB катализирует метилтиолирование тРНК в положении 37 N6-треонилкарбамоиладенозина. [ 34 ] Сообщалось, что бактериальный гомолог eMtaB, YqeV, действует аналогично MiaB и RimO. [ 34 ]

Внедрение серы в нереакционноспособные связи CH

[ редактировать ]

Серотрансферазы представляют собой небольшую подгруппу радикальных ферментов SAM. Двумя хорошо известными примерами являются BioB и LipA, которые независимо ответственны за синтез биотина и метаболизм липоевой кислоты соответственно. [ 1 ]

Карбоновая вставка

[ редактировать ]

Активным центром нитрогеназы Мо является М-кластер, кластер металл-сера, содержащий в своем ядре карбид. Было обнаружено, что в биосинтезе М-кластера радикальный фермент SAM NifB катализирует реакцию внедрения углерода, что приводит к образованию предшественника М-кластера, не содержащего Mo / гомоцитрата. [ 35 ]

Анаэробное окислительное декарбоксилирование

[ редактировать ]
  • Одним из хорошо изученных примеров является HemN. HemN или анаэробная копропорфириноген III оксидаза представляет собой радикальный фермент SAM, который катализирует окислительное декарбоксилирование копропорфириногена III до протопорфириногена IX, промежуточного продукта в биосинтезе гема. Данные подтверждают идею о том, что HemN использует две молекулы SAM для обеспечения радикально-опосредованного переноса водорода для последовательного декарбоксилирования двух пропионатных групп копропорфириногена III. [ 36 ]
  • Гипертермофильный сульфатредуцирующий архен Archaeoglobus fulgidus обеспечивает анаэробное окисление длинноцепочечных н -алканов. [ 37 ] Сообщается, что PflD отвечает за способность A. fulgidus расти на широком спектре ненасыщенных атомов углерода и жирных кислот. Детальная биохимическая и механистическая характеристика PflD все еще ведется, но предварительные данные позволяют предположить, что PflD может быть радикальным ферментом SAM.

Посттрансляционная модификация белка

[ редактировать ]
  • Формил-глицинзависимые сульфатазы [ 38 ] требуют критической посттрансляционной модификации цистеина активного центра [ 39 ] или остаток серина [ 40 ] [ 41 ] в Са-формилглицин. [ 42 ] Радикальный фермент SAM, называемый anSME. [ 43 ] [ 41 ] катализировать эту посттрансляционную модификацию кислороднезависимым образом. [ 40 ]

Образование белковых радикалов

[ редактировать ]

Ферменты, активирующие ферменты глицилового радикала (GRE-AE), представляют собой радикальную подгруппу SAM, которая может содержать стабильный и каталитически необходимый глициловый радикал в их активном состоянии. Лежащая в основе химия считается самой простой в радикальном суперсемействе SAM с отрывом атома H радикалом 5'-dAdo, являющимся продуктом реакции. [ 1 ] Вот несколько примеров:

  • Фермент, активирующий пируватформиазу (PFL-AE), катализирует активацию PFL, центрального фермента анаэробного метаболизма глюкозы у микробов. [ 1 ]
  • Бензилсукцинатсинтаза (BSS) является центральным ферментом анаэробного толуола катаболизма . [ 1 ]

Пептидные модификации

[ редактировать ]

Радикальные ферменты SAM, которые могут катализировать пептиды, сшитые тиоэфиром серы в альфа-углерод (сактипептиды), образуют класс пептидов с антибактериальными свойствами. [ 44 ] [ 45 ] Эти пептиды относятся к новому классу рибосомально синтезируемых и посттрансляционно модифицированных пептидов (RiPP). [ 7 ]

Другой подгруппой радикальных ферментов SAM, модифицирующих пептиды, являются ферменты, несущие домен SPASM/Twitch. Ферменты SPASM/Twitch несут функционализированное С-концевое расширение для связывания двух кластеров [4Fe-4S], особенно в посттрансляционных модификациях пептидов. [ 46 ] [ 47 ] [ 48 ] [ 7 ]

Следующие примеры представляют собой репрезентативные ферменты, которые могут катализировать модификации пептидов с образованием конкретных натуральных продуктов или кофакторов.

  1. ЦрМ в тиострептона биосинтезе [ 49 ] [ 50 ]
  2. ПойД [ 51 ] и PoyC [ 52 ] в биосинтезе политеонамида
  3. TbtI в биосинтезе тиомурацина [ 23 ]
  4. NosN в нозигептидов биосинтезе [ 53 ]
  5. EpeE (ранее называвшийся YydG) в биосинтезе эпипептидов [ 54 ] [ 55 ] [ 56 ]
  6. МоаА в молибдоптерина биосинтезе [ 53 ] [ 12 ]
  7. PqqE в пирролохинолинхинона биосинтезе [ 53 ]
  8. TunB в туникамицина биосинтезе [ 53 ]
  9. OxsB в биосинтезе оксетаноцина [ 53 ]
  10. БухЭ в анаэробном бактериохлорофилла биосинтезе [ 53 ]
  11. Синтазы F0 в биосинтезе кофактора F420 [ 57 ] [ 58 ]
  12. MqnE и MqnC в менахинона биосинтезе [ 53 ] [ 12 ]
  13. QhpD в посттрансляционном процессинге хиногемопротеинаминодегидрогеназы [ 59 ]
  14. RumMC2 в биосинтезе руминококцина C [ 44 ] [ 60 ]

Эпимеризация

[ редактировать ]

Радикальные SAM- эпимеразы ответственны за региоселективное введение D-аминокислот в RiPP. [ 55 ] Два хорошо известных фермента были подробно описаны в путях биосинтеза RiPP. [ 7 ] Радикальные пептидные эпимеразы SAM используют критический остаток цистеина для возврата атома H к эпимеризованному остатку в дополнение к уникальным свойствам взаимодействия RiPP . [ 56 ]

Два хорошо известных фермента были подробно описаны в путях биосинтеза RiPP. [ 7 ]

  • PoyD устанавливает многочисленные D-стереоцентры в ферменте PoyA, чтобы в конечном итоге облегчить биосинтез политеонамида. [ 51 ] Политеоамид является природным мощным цитотоксическим агентом, образующим поры в мембранах. [ 61 ] Этот пептидный цитотоксин естественным образом вырабатывается некультивируемыми бактериями, которые существуют в виде симбионтов в морской губке. [ 62 ]
  • Эпимераза YydG (EpeE) модифицирует два положения аминокислот на YydF в грамположительных Bacillus subtilis . [ 7 ] [ 55 ] [ 56 ] Добавленный извне YydF опосредует последующую диссипацию мембранного потенциала посредством пермеабилизации мембраны, что приводит к гибели организма. [ 54 ] Структура этого фермента также оказалась уникальной среди ферментов, модифицирующих RiPP. [ 56 ]

Сложные перестройки углеродного скелета

[ редактировать ]

Было показано, что другое подмножество радикального суперсемейства SAM катализирует перестройки углеродного скелета, особенно в областях репарации ДНК и биосинтеза кофакторов.

Другие реакции

[ редактировать ]
  • Радикальный фермент SAM с собственной лиазной активностью способен катализировать реакцию переноса лизина, генерируя специфичные для архей тРНК, содержащие архаозин. [ 68 ]
  • Виперин представляет собой стимулируемый интерфероном радикальный SAM-фермент, который превращает CTP в ddhCTP (3'-дезокси-3',4'-дидегидро-CTP), который является терминатором цепи вирусных RdRps и, следовательно, является природным противовирусным соединением. [ 69 ]

Клинические соображения

[ редактировать ]
  • Было показано, что дефицит человеческой тРНК-метилтиотрансферазы eMtaB ответственен за аномальный синтез инсулина и предрасположенность к диабету 2 типа . [ 70 ]
  • Сообщалось, что мутации в ГТФ-циклазе MoaA человека приводят к дефициту кофактора молибдена, обычно смертельному заболеванию, сопровождающемуся тяжелыми неврологическими симптомами. [ 71 ]
  • Мутации человеческого фермента Tyw1, модифицирующего вибутозин -тРНК, способствуют ретровирусной инфекции. [ 72 ]
  • Изменения в ферменте, модифицирующем тРНК человека Elp3, приводят к прогрессированию бокового амиотрофического склероза (БАС). [ 72 ]
  • Было показано, что мутации в антивирусном RSAD1 человека связаны с врожденными пороками сердца. [ 72 ]
  • Мутации серотрансферазы LipA человека приводят к развитию глициновой энцефалопатии , дефициту пируватдегидрогеназы и синтетазы липоевой кислоты. [ 72 ]
  • Мутации метилтиотрансферазы человека MiaB связаны с нарушением функций сердца и дыхания. [ 72 ]

Терапевтическое применение

[ редактировать ]

Ниже приведены несколько примеров радикальных ферментов SAM, которые оказались многообещающими мишенями для разработки антибиотиков и противовирусных препаратов. [ 73 ] [ 74 ]

  • Сообщается, что ингибирование радикального SAM-фермента MqnE в биосинтезе менахинона является эффективной антибактериальной стратегией против H. pylori . [ 75 ]
  • Было обнаружено, что радикальный SAM-фермент BlsE является центральным ферментом бластицидина S. пути биосинтеза Бластицидин S, продуцируемый Streptomyces griseochromogenes, проявляет сильную ингибирующую активность в отношении рисового взрыва, вызванного Pyricleria oryzae Cavara. Это соединение специфически ингибирует синтез белка как у прокариот, так и у эукариот за счет ингибирования образования пептидных связей в рибосомном аппарате. [ 76 ]
  • Сообщалось также, что новый грибной радикальный фермент SAM облегчает биокаталитический путь синтеза 3'-дезоксинуклеотидов/нуклеозидов. 3’дезоксинуклеотиды — это класс препаратов, которые вмешиваются в метаболизм нуклеотидов, а их включение в ДНК или РНК прекращает деление и репликацию клеток. Эта активность объясняет, почему это соединение является важной группой противовирусных, антибактериальных или противораковых препаратов. [ 77 ]

Примеры

[ редактировать ]

Примеры радикальных ферментов SAM, обнаруженных в суперсемействе радикальных SAM, включают:

  • AblA - лизин-2,3-аминомутаза ( биосинтез осмолита - N-эпсилон-ацетил-бета-лизин)
  • AlbA - субтилозин матураза (пептидная модификация)
  • АцБ - анаэробная сульфатазная активаза (активация фермента)
  • БХЭ — анаэробная магниевая протопорфирин-IX окислительная циклаза (кофактор биосинтеза — хлорофилл )
  • BioB — биотинсинтаза (кофактор биосинтеза — биотин )
  • BlsE - декарбоксилаза цитозилглюкуроновой кислоты - бластицидина S биосинтез
  • BtrN - путь биосинтеза бутирозина, оксидоредуктаза ( биосинтез аминогликозидных антибиотиков)
  • BzaF - синтез 5-гидроксибензимидазола (5-HBI) (кобальтсвязывающий лиганд кобаламина)
  • Cfr - 23S рРНК (аденин(2503)-C(8))-метилтрансфераза - модификация рРНК для устойчивости к антибиотикам
  • CofG - FO-синтаза, субъединица CofG (биосинтез кофактора - F420 )
  • CofH - FO-синтаза, субъединица CofH (биосинтез кофактора - F420)
  • CutD - фермент, активирующий триметиламин лиазу
  • DarE - даробактин матураза
  • DesII - деаминаза биосинтеза D-дезозамина (модификация сахара для макролидных антибиотиков) биосинтеза
  • EpeE – биосинтез эпипептида (RiPP)
  • EpmB - белок бета-лизирования фактора элонгации P (модификация белка)
  • HemN — кислороднезависимая копропорфириноген III оксидаза (кофактор биосинтеза — гем )
  • HmdB - белок биосинтеза 5,10-метенилтетрагидрометаноптерингидрогеназы HmdB (обратите внимание на необычный мотив CX5CX2C)
  • HpnR - гопаноид С-3-метилаза (биосинтез липидов - продукция 3-метилгопаноидов)
  • HydE - [FeFe] гидрогеназа H-кластерный радикал SAM матураза (сборка металлокластеров)
  • HydG - [FeFe] гидрогеназа H-кластерный радикал SAM матураза (сборка металлокластеров)
  • ЛипА - липоилсинтаза (кофактор биосинтеза - липоил)
  • MftC - матураза микофактоциновой системы (модификация пептида/биосинтез кофактора - предсказано)
  • MiaB - тРНК метилтиотрансфераза ( модификация тРНК )
  • Mmp10 - посттрансляционная модификация метилкофермента М-редуктазы (MCR).
  • МоаА - ГТФ 3',8-циклаза (кофактор биосинтеза - молибдоптерин )
  • MqnC - дегипоксантинфуталозинциклаза (биосинтез кофактора - менахинон через футалозин)
  • MqnE - аминофуталозинсинтаза (биосинтез кофактора - менахинон через футалозин)
  • NifB - белок биосинтеза кофактора NifB (кофактор биосинтеза - кофактор FeMo)
  • NirJ - биосинтез гема d1 радикальный белок SAM NirJ (кофактор биосинтеза - гем d1)
  • NosL - сложная перегруппировка триптофана в 3-метил-2-индоловую кислоту - нозигептида биосинтез [ 78 ]
  • NrdG - анаэробная рибонуклеозид-трифосфатредуктазная активаза (активация фермента)
  • PflA - фермент, активирующий пируватформиат-лиазу (активация фермента)
  • PhpK - радикал SAM P-метилтрансфераза - биосинтез антибиотиков
  • PqqE - фермент биосинтеза PQQ (модификация пептида/биосинтез кофактора - PQQ )
  • PylB — метилорнитинсинтаза , белок биосинтеза пирролизина PylB (биосинтез аминокислот — пирролизин )
  • QhpD (PeaB) - белок созревания хиногемопротеинаминодегидрогеназы (активация фермента)
  • QueE - 7-карбокси-7-деазагуанин (CDG) синтаза
  • RimO - ribosomal protein S12 methylthiotransferase
  • RlmN - 23S рРНК (аденин(2503)-C(2))-метилтрансфераза ( рРНК ) модификация
  • ScfB - матураза SCIFF (модификация пептида путем образования тиоэфирных поперечных связей) [ 79 ]
  • SkfB - матураза, фактор уничтожения споруляции.
  • SplB - лиаза фотопродукта спор ( восстановление ДНК )
  • Биосинтез ThiC - 4-амино-5-гидроксиметил-2-метилпиримидинфосфата (HMP-P) (кофактор биосинтеза - тиамин)
  • ThiH — биосинтез тиазолфосфата (кофактор биосинтеза — тиамин )
  • TrnC - биосинтез турицина
  • TrnD - биосинтез турицина
  • ЦрТ - триптофан-2-С-метилтрансфераза (модификация аминокислоты - биосинтез антибиотика)
  • TYW1 - 4-деметилвиозинсинтаза ( модификация тРНК )
  • YqeV - тРНК метилтиотрансфераза ( модификация тРНК )

Неканонический

[ редактировать ]

Кроме того, описано несколько неканонических радикальных SAM-ферментов. Их нельзя распознать с помощью Pfam скрытой марковской модели PF04055, но они все равно используют три остатка Cys в качестве лигандов кластера 4Fe4S и производят радикал из S-аденозилметионина. К ним относятся

  • ThiC (PF01964) - белок биосинтеза тиамина ThiC (кофактор биосинтеза тиамина) (остатки Cys вблизи крайнего С-конца) [ 80 ]
  • Dph2 (PF01866) - фермент биосинтеза дифтамида Dph2 (модификация белка - дифтамид в факторе элонгации трансляции 2) (обратите внимание на другое образование радикалов, 3-амино-3-карбоксипропильный радикал) [ 81 ]
  • PhnJ (PF06007) - белок фосфонатного обмена PhnJ ( расщепление фосфонатной связи CP) [ 82 ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с д и ж г час Бродерик Дж. Б. , Даффус Б. Р., Душен К. С., Шепард Э. М. (апрель 2014 г.). «Радикальные ферменты S-аденозилметионина» . Химические обзоры . 114 (8): 4229–4317. дои : 10.1021/cr4004709 . ПМК   4002137 . ПМИД   24476342 .
  2. ^ Холлидей Г.Л., Акива Э., Мэн Э.К., Браун С.Д., Калхун С., Пипер У. и др. (2018). «Атлас радикального суперсемейства SAM: дивергентная эволюция функций с использованием домена «подключи и работай». Радикальные ферменты SAM . Методы энзимологии. Том. 606. стр. 1–71. дои : 10.1016/bs.mie.2018.06.004 . ISBN  978-0-12-812794-0 . ПМЦ   6445391 . ПМИД   30097089 .
  3. ^ Хоффман Б.М., Бродерик В.Е., Бродерик Дж.Б. (июнь 2023 г.). «Механизм радикальной инициации в суперсемействе радикальных ферментов SAM» . Ежегодный обзор биохимии . 92 (1): 333–349. doi : 10.1146/annurev-biochem-052621-090638 . ПМЦ   10759928 . ПМИД   37018846 . S2CID   257983715 .
  4. ^ Jump up to: а б София Х.Дж., Чен Г., Хетцлер Б.Г., Рейес-Спиндола Дж.Ф., Миллер Н.Е. (март 2001 г.). «Радикальный SAM, новое суперсемейство белков, связывающее нерешенные этапы знакомых путей биосинтеза с радикальными механизмами: функциональная характеристика с использованием новых методов анализа и визуализации информации» . Исследования нуклеиновых кислот . 29 (5): 1097–1106. дои : 10.1093/нар/29.5.1097 . ПМК   29726 . ПМИД   11222759 .
  5. ^ Jump up to: а б Фрей П.А., Хегеман А.Д., Ружичка Ф.Дж. (2008). «Радикальное суперсемейство ЗРК». Критические обзоры по биохимии и молекулярной биологии . 43 (1): 63–88. дои : 10.1080/10409230701829169 . ПМИД   18307109 . S2CID   86816844 .
  6. ^ Мартин Л., Вернед Х, Николет Ю (2021). «Методы выявления условий кристаллизации радикального фермента SAM». Белки Fe-S . Методы молекулярной биологии. Том. 2353. стр. 333–348. дои : 10.1007/978-1-0716-1605-5_17 . ISBN  978-1-0716-1604-8 . ПМИД   34292557 . S2CID   236174521 .
  7. ^ Jump up to: а б с д и ж Бенжда А., Балти С., Берто О. (2017). «Радикальные ферменты SAM в биосинтезе рибосомально синтезируемых и посттрансляционно модифицированных пептидов (RiPP)» . Границы в химии . 5 : 87. дои : 10.3389/fchem.2017.00087 . ПМЦ   5682303 . ПМИД   29167789 .
  8. ^ Бродерик В.Е., Хоффман Б.М., Бродерик Дж.Б. (ноябрь 2018 г.). «Механизм радикальной инициации в суперсемействе радикальных S-аденозил-1-метионина» . Отчеты о химических исследованиях . 51 (11): 2611–2619. doi : 10.1021/acs.accounts.8b00356 . ПМК   6324848 . ПМИД   30346729 .
  9. ^ «Классификация ферментов» . www.qmul.ac.uk. ​Проверено 27 марта 2020 г.
  10. ^ Вей Дж.Л., Дреннан К.Л. (апрель 2011 г.). «Структурное понимание радикального поколения радикального суперсемейства SAM» . Химические обзоры . 111 (4): 2487–506. дои : 10.1021/cr9002616 . ПМЦ   5930932 . ПМИД   21370834 .
  11. ^ Jump up to: а б с д и Ван Дж., Уолдринг Р.П., Роман-Мелендес Г.Д., Макклейн А.М., Алсуа Б.Р., Марш Э.Н. (сентябрь 2014 г.). «Последние достижения радикальной энзимологии SAM: новые структуры и механизмы» . АКС Химическая биология . 9 (9): 1929–38. дои : 10.1021/cb5004674 . ПМК   4168785 . ПМИД   25009947 .
  12. ^ Jump up to: а б с Мехта А.П., Абдельвахед Ш., Маханта Н., Федосеенко Д., Филмус Б., Купер Л.Е. и др. (февраль 2015 г.). «Радикальные S-аденозилметиониновые (SAM) ферменты в биосинтезе кофакторов: сокровищница сложных реакций органической радикальной перегруппировки» . Журнал биологической химии . 290 (7): 3980–6. дои : 10.1074/jbc.R114.623793 . ПМК   4326808 . ПМИД   25477515 .
  13. ^ Шибата Н., Торая Т. (октябрь 2015 г.). «Молекулярная архитектура и функции радикальных ферментов и их (ре)активирующих белков» . Журнал биохимии . 158 (4): 271–292. дои : 10.1093/jb/mvv078 . ПМИД   26261050 .
  14. ^ Бенжда А., Балти С., Берто О. (2017). «Радикальные ферменты SAM в биосинтезе рибосомально синтезируемых и посттрансляционно модифицированных пептидов (RiPP)» . Границы в химии . 5 : 87. дои : 10.3389/fchem.2017.00087 . ПМЦ   5682303 . ПМИД   29167789 .
  15. ^ Бенжда А., Берто О. (декабрь 2023 г.). «B 12 -зависимые радикальные ферменты SAM: постоянно расширяющееся структурное и механистическое разнообразие». Современное мнение в области структурной биологии . 83 : 102725. doi : 10.1016/j.sbi.2023.102725 . ПМИД   37931378 . S2CID   265023219 .
  16. ^ Файф С.Д., Бернардо-Гарсия Н., Фрадале Л., Гримальди С., Гийо А., Брюи С. и др. (февраль 2022 г.). «Кристаллографические снимки B 12 -зависимой радикальной метилтрансферазы SAM» . Природа . 602 (7896): 336–342. Бибкод : 2022Natur.602..336F . дои : 10.1038/s41586-021-04355-9 . ПМЦ   8828468 . ПМИД   35110733 .
  17. ^ Jump up to: а б с Фухимори Д.Г. (август 2013 г.). «Радикальные реакции метилирования, опосредованные SAM» . Современное мнение в области химической биологии . 17 (4): 597–604. дои : 10.1016/j.cbpa.2013.05.032 . ПМЦ   3799849 . ПМИД   23835516 .
  18. ^ Ллойд К.Т., Ивиг Д.Ф., Ван Б., Коссу М., Меткалф В.В., Боал А.К. и др. (сентябрь 2022 г.). «Открытие, структура и механизм тетраэфирлипидсинтазы» . Природа . 609 (7925): 197–203. Бибкод : 2022Natur.609..197L . дои : 10.1038/s41586-022-05120-2 . ПМЦ   9433317 . ПМИД   35882349 .
  19. ^ Jump up to: а б с Файф С.Д., Бернардо-Гарсия Н., Фрадале Л., Гримальди С., Гийо А., Брюи С. и др. (февраль 2022 г.). «Кристаллографические снимки B 12 -зависимой радикальной метилтрансферазы SAM» . Природа . 602 (7896): 336–342. Бибкод : 2022Natur.602..336F . дои : 10.1038/s41586-021-04355-9 . ПМЦ   8828468 . ПМИД   35110733 .
  20. ^ Jump up to: а б с д Бауэрле М.Р., Швальм Э.Л., Букер С.Дж. (февраль 2015 г.). «Механистическое разнообразие радикального S-аденозилметионина (SAM)-зависимого метилирования» . Журнал биологической химии . 290 (7): 3995–4002. дои : 10.1074/jbc.r114.607044 . ПМК   4326810 . ПМИД   25477520 .
  21. ^ Ян Ф., Фухимори Д.Г. (март 2011 г.). «Метилирование РНК радикальными SAM-ферментами RlmN и Cfr протекает через перенос метилена и гидридный сдвиг» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (10): 3930–3934. Бибкод : 2011PNAS..108.3930Y . дои : 10.1073/pnas.1017781108 . ПМК   3054002 . ПМИД   21368151 .
  22. ^ Пьер С., Гийо А., Бенжда А., Сандстрем С., Ланджелла П., Берто О. (декабрь 2012 г.). «Тиострептонтриптофанметилтрансфераза расширяет химию радикальных ферментов SAM». Химическая биология природы . 8 (12): 957–959. дои : 10.1038/nchembio.1091 . ПМИД   23064318 .
  23. ^ Jump up to: а б Маханта Н., Хадсон Г.А., Митчелл Д.А. (октябрь 2017 г.). «Радикальные ферменты S-аденозилметионина, участвующие в биосинтезе RiPP» . Биохимия . 56 (40): 5229–5244. doi : 10.1021/acs.biochem.7b00771 . ПМЦ   5634935 . ПМИД   28895719 .
  24. ^ Чжан З., Маханта Н., Хадсон Г.А., Митчелл Д.А., ван дер Донк В.А. (декабрь 2017 г.). «Механизм радикальной S-аденозил-1-метионинтиазолметилтрансферазы класса C» . Журнал Американского химического общества . 139 (51): 18623–18631. дои : 10.1021/jacs.7b10203 . ПМЦ   5748327 . ПМИД   29190095 .
  25. ^ Цзинь ВБ, Ву С, Цзянь XH, Юань Х, Тан ГЛ (июль 2018 г.). «Радикальный фермент S-аденозил-L-метионин и метилтрансфераза катализируют образование циклопропана в биосинтезе натуральных продуктов» . Природные коммуникации . 9 (1): 2771. Бибкод : 2018NatCo...9.2771J . дои : 10.1038/s41467-018-05217-1 . ПМК   6050322 . ПМИД   30018376 .
  26. ^ Агрис П.Ф. (1996). «Важность модификации: роль модифицированных нуклеозидов и Mg2+ в структуре и функциях РНК». Прогресс в исследованиях нуклеиновых кислот и молекулярной биологии . 53 : 79–129. дои : 10.1016/s0079-6603(08)60143-9 . ISBN  978-0-12-540053-4 . ПМИД   8650309 .
  27. ^ Урбонавичус Дж., Цянь К., Дюран Дж.М., Хагервалл Т.Г., Бьорк Г.Р. (сентябрь 2001 г.). «Улучшение поддержания рамки считывания является общей функцией для нескольких модификаций тРНК» . Журнал ЭМБО . 20 (17): 4863–4873. дои : 10.1093/emboj/20.17.4863 . ПМК   125605 . ПМИД   11532950 .
  28. ^ Лейпувен Р., Цянь К., Бьорк Г.Р. (февраль 2004 г.). «Образование тиолированных нуклеозидов, присутствующих в тРНК серовара Salmonella enterica Typhimurium, происходит двумя принципиально разными путями» . Журнал бактериологии . 186 (3): 758–766. дои : 10.1128/jb.186.3.758-766.2004 . ПМК   321476 . ПМИД   14729702 .
  29. ^ Пьеррел Ф., Дуки Т., Фонтекейв М., Атта М. (ноябрь 2004 г.). «Белок MiaB представляет собой бифункциональный фермент радикал-S-аденозилметионин, участвующий в тиолировании и метилировании тРНК» . Журнал биологической химии . 279 (46): 47555–63. дои : 10.1074/jbc.m408562200 . ПМИД   15339930 .
  30. ^ Эсберг Б., Люнг ХК, Цуй ХК, Бьорк Г.Р., Винклер М.Э. (декабрь 1999 г.). «Идентификация гена miaB, участвующего в метилтиолировании изопентенилированных производных А37 в тРНК Salmonella typhimurium и Escherichia coli» . Журнал бактериологии . 181 (23): 7256–65. дои : 10.1128/jb.181.23.7256-7265.1999 . ПМЦ   103688 . ПМИД   10572129 .
  31. ^ Ковалак Дж. А., Уолш К. А. (август 1996 г.). «Бета-метилтиоаспарагиновая кислота: идентификация новой посттрансляционной модификации рибосомального белка S12 из Escherichia coli» . Белковая наука . 5 (8): 1625–32. дои : 10.1002/pro.5560050816 . ПМК   2143476 . ПМИД   8844851 .
  32. ^ Антон Б.П., Салех Л., Беннер Дж.С., Роли Э.А., Касиф С., Робертс Р.Дж. (февраль 2008 г.). «RimO, MiaB-подобный фермент, метилтиолирует универсально консервативный остаток Asp88 рибосомного белка S12 в Escherichia coli» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (6): 1826–31. Бибкод : 2008PNAS..105.1826A . дои : 10.1073/pnas.0708608105 . ПМК   2538847 . ПМИД   18252828 .
  33. ^ Форухар Ф., Аррагейн С., Атта М., Гамбарелли С., Моуэска Дж.М., Хуссейн М. и др. (май 2013 г.). «Два кластера Fe-S катализируют внедрение серы с помощью метилтиотрансфераз радикального SAM» . Химическая биология природы . 9 (5): 333–8. дои : 10.1038/nchembio.1229 . ПМЦ   4118475 . ПМИД   23542644 .
  34. ^ Jump up to: а б Аррагейн С., Хандельман С.К., Форухар Ф., Вэй Ф.Ю., Томидзава К., Хант Дж.Ф. и др. (сентябрь 2010 г.). «Идентификация эукариотической и прокариотической метилтиотрансферазы для биосинтеза 2-метилтио-N6-треонилкарбамоиладенозина в тРНК» . Журнал биологической химии . 285 (37): 28425–33. дои : 10.1074/jbc.m110.106831 . ПМЦ   2937867 . ПМИД   20584901 .
  35. ^ Виг Дж.А., Ху Ю, Чунг Ли С., Риббе М.В. (сентябрь 2012 г.). «Радикальная SAM-зависимая вставка углерода в М-кластер нитрогеназы» . Наука . 337 (6102): 1672–5. Бибкод : 2012Sci...337.1672W . дои : 10.1126/science.1224603 . ПМЦ   3836454 . ПМИД   23019652 .
  36. ^ Цзи Икс, Мо Т, Лю В.К., Дин В., Дэн З., Чжан Ц. (май 2019 г.). «Возвращаясь к механизму анаэробной копропорфириногена III оксидазы HemN». Ангеванде Хеми . 58 (19): 6235–6238. дои : 10.1002/anie.201814708 . ПМИД   30884058 . S2CID   195662230 .
  37. ^ Хелифи Н., Амин Али О., Рош П., Гросси В., Брошье-Армане С., Валетт О. и др. (ноябрь 2014 г.). «Анаэробное окисление длинноцепочечных н-алканов гипертермофильной сульфатредуцирующей архей Archaeoglobus fulgidus» . Журнал ISME . 8 (11): 2153–66. Бибкод : 2014ISMEJ...8.2153K . дои : 10.1038/ismej.2014.58 . ПМЦ   4992073 . ПМИД   24763368 .
  38. ^ Бенжда А., Берто О. (февраль 2016 г.). «Сульфатазы и радикальные ферменты SAM: новые темы метаболизма гликозаминогликанов и микробиоты человека». Труды Биохимического общества . 44 (1): 109–15. дои : 10.1042/BST20150191 . ПМИД   26862195 .
  39. ^ Берто О., Гийо А., Бенжда А., Рабо С. (август 2006 г.). «Новый тип бактериальной сульфатазы открывает новый путь созревания прокариот» . Журнал биологической химии . 281 (32): 22464–70. дои : 10.1074/jbc.M602504200 . ПМИД   16766528 .
  40. ^ Jump up to: а б Бенжда А., Дехо Г., Работ С., Берто О. (март 2007 г.). «Первые доказательства существования третьей системы созревания сульфатазы у прокариот из E. coli aslB и делеционных мутантов ydeM». Письма ФЭБС . 581 (5): 1009–14. Бибкод : 2007FEBSL.581.1009B . дои : 10.1016/j.febslet.2007.01.076 . ПМИД   17303125 . S2CID   43188362 .
  41. ^ Jump up to: а б Бенжда А., Субраманиан С., Лепринс Дж., Водри Х., Джонсон М.К., Берто О. (июнь 2008 г.). «Анаэробные ферменты, созревающие сульфатазы, первые ферменты с двойным субстратом, радикалом S-аденозилметионина» . Журнал биологической химии . 283 (26): 17815–26. дои : 10.1074/jbc.M710074200 . ПМК   2440623 . ПМИД   18408004 .
  42. ^ Диркс Т., Шмидт Б., Борисенко Л.В., Пэн Дж., Пройссер А., Мариаппан М. и др. (май 2003 г.). «Множественный дефицит сульфатазы вызван мутациями в гене, кодирующем человеческий фермент, вырабатывающий C(альфа)-формилглицин» . Клетка . 113 (4): 435–44. дои : 10.1016/S0092-8674(03)00347-7 . ПМИД   12757705 . S2CID   11571659 .
  43. ^ Бенжда А., Лепренс Дж., Гийо А., Водри Х., Работ С., Берто О. (март 2007 г.). «Анаэробные ферменты, созревающие сульфатазы: радикальные ферменты SAM, способные катализировать посттрансляционную модификацию сульфатазы in vitro». Журнал Американского химического общества . 129 (12): 3462–3. дои : 10.1021/ja067175e . ПМИД   17335281 .
  44. ^ Jump up to: а б Балти С., Гийо А., Фрадейл Л., Брюи С., Булай М., Кубиак Х. и др. (октябрь 2019 г.). «Руминококцин С, антиклостридиальный сактипептид, продуцируемый видным представителем микробиоты человека Ruminococcus gnavus » . Журнал биологической химии . 294 (40): 14512–14525. дои : 10.1074/jbc.RA119.009416 . ПМК   6779426 . ПМИД   31337708 .
  45. ^ Флюэ Л., Марахил М.А. (август 2013 г.). «Радикальный фермент S-аденозилметионин катализирует образование тиоэфирной связи в биосинтезе сактипептидов». Современное мнение в области химической биологии . 17 (4): 605–12. дои : 10.1016/j.cbpa.2013.06.031 . ПМИД   23891473 .
  46. ^ Хафт Д.Х. (январь 2011 г.). «Биоинформатические доказательства широко распространенного, продуцируемого рибосомами предшественника переносчика электронов, его белков созревания и его окислительно-восстановительных партнеров никотинопротеина» . БМК Геномика . 12 (1): 21. дои : 10.1186/1471-2164-12-21 . ПМК   3023750 . ПМИД   21223593 .
  47. ^ Хафт Д.Х., Басу М.К. (июнь 2011 г.). «Открытие биологических систем in silico: семейства радикальных белков S-аденозилметионина и их целевые пептиды для посттрансляционной модификации» . Журнал бактериологии . 193 (11): 2745–55. дои : 10.1128/jb.00040-11 . ПМЦ   3133131 . ПМИД   21478363 .
  48. ^ Грелль Т.А., Голдман П.Дж., Дреннан К.Л. (февраль 2015 г.). «СПАЗМ и подергивания доменов в радикальных ферментах S-аденозилметионина (SAM)» . Журнал биологической химии . 290 (7): 3964–71. дои : 10.1074/jbc.R114.581249 . ПМК   4326806 . ПМИД   25477505 .
  49. ^ Пьер С., Гийо А., Бенжда А., Сандстрем С., Ланджелла П., Берто О. (декабрь 2012 г.). «Тиострептонтриптофанметилтрансфераза расширяет химию радикальных ферментов SAM». Химическая биология природы . 8 (12): 957–9. дои : 10.1038/nchembio.1091 . ПМИД   23064318 .
  50. ^ Бенжда А., Пьер С., Герасим С., Гийо А., Кармона М., Амара П. и др. (октябрь 2015 г.). «Тиострептон А-триптофан-метилтрансфераза TsrM катализирует cob(II)-аламин-зависимую реакцию переноса метила» . Природные коммуникации . 6 (1): 8377. Бибкод : 2015NatCo...6.8377B . дои : 10.1038/ncomms9377 . ПМЦ   4632189 . ПМИД   26456915 .
  51. ^ Jump up to: а б Родитель А, Бенжда А, Гийо А, Кубяк Х, Балти С, Лефранк Б и др. (февраль 2018 г.). «Механистические исследования PoyD, радикального фермента S-аденозил-1-метионина, катализирующего итерационные и направленные эпимеризации в биосинтезе политеонамида А» . Журнал Американского химического общества . 140 (7): 2469–2477. дои : 10.1021/jacs.7b08402 . ПМЦ   5824343 . ПМИД   29253341 .
  52. ^ Родитель А, Гийо А, Бенжда А, Шартье Дж, Лепренс Дж, Берто О (декабрь 2016 г.). «B 12 -Радикальный SAM-фермент PoyC катализирует β -метилирование валина C во время биосинтеза политеонамида» . Журнал Американского химического общества . 138 (48): 15515–15518. дои : 10.1021/jacs.6b06697 . ПМЦ   5410653 . ПМИД   27934015 .
  53. ^ Jump up to: а б с д и ж г Ёкояма К., Лилла Э.А. (июль 2018 г.). «CC-связь, образующая радикальные ферменты SAM, участвующие в построении углеродных скелетов кофакторов и натуральных продуктов» . Отчеты о натуральных продуктах . 35 (7): 660–694. дои : 10.1039/c8np00006a . ПМК   6051890 . ПМИД   29633774 .
  54. ^ Jump up to: а б Попп П.Ф., Бенжда А., Страл Х., Берто О., Машер Т. (февраль 2020 г.). «Эпипептид YydF по своей природе запускает стрессовую реакцию клеточной оболочки Bacillus subtilis и вызывает серьезные мембранные нарушения» . Границы микробиологии . 11 : 151. дои : 10.3389/fmicb.2020.00151 . ПМК   7026026 . ПМИД   32117169 .
  55. ^ Jump up to: а б с Бенжда А., Гийо А., Руффье П., Лепренс Дж., Берто О. (июль 2017 г.). «Посттрансляционная модификация рибосомально синтезируемых пептидов радикальной SAM-эпимеразой в Bacillus subtilis» . Природная химия . 9 (7): 698–707. Бибкод : 2017НатЧ...9..698Б . дои : 10.1038/nchem.2714 . ПМК   6485343 . ПМИД   28644475 .
  56. ^ Jump up to: а б с д Кубиак X, Полсинелли I, Чавас Л.М., Файф К.Д., Гийо А., Фрадале Л. и др. (март 2024 г.). «Структурные и механистические основы эпимеризации RiPP радикальным ферментом SAM». Химическая биология природы . 20 (3): 382–391. дои : 10.1038/s41589-023-01493-1 . ПМИД   38158457 . S2CID   266665607 .
  57. ^ Филмус Б., Декамп Л., Берто О., Бегли Т.П. (апрель 2015 г.). «Биосинтетическая универсальность и скоординированное действие 5'-дезоксиаденозильных радикалов в биосинтезе деазафлавина» . Журнал Американского химического общества . 137 (16): 5406–13. дои : 10.1021/ja513287k . ПМЦ   4416281 . ПМИД   25781338 .
  58. ^ Декамп Л., Филмус Б., Бенжда А., Уайт Р., Бегли Т.П., Берто О. (ноябрь 2012 г.). «Биосинтез F0, предшественника кофактора F420, требует уникального фермента с двумя радикальными доменами SAM и тирозина в качестве субстрата». Журнал Американского химического общества . 134 (44): 18173–6. дои : 10.1021/ja307762b . ПМИД   23072415 .
  59. ^ Накаи Т., Ито Х., Кобаяши К., Такахаши Ю., Хори Х., Цубаки М. и др. (апрель 2015 г.). «Радикальный S-аденозил-L-метиониновый фермент QhpD катализирует последовательное образование внутрибелковых тиоэфирных связей сера-метилен-углерод» . Журнал биологической химии . 290 (17): 11144–66. дои : 10.1074/jbc.M115.638320 . ПМК   4409272 . ПМИД   25778402 .
  60. ^ Балти С., Гийо А., Фрадейл Л., Брюи С., Лефранк Б., Эрреро С. и др. (декабрь 2020 г.). «Биосинтез сактипептида руминококцина C микробиомом человека: механистический взгляд на образование тиоэфирной связи радикальными ферментами SAM» . Журнал биологической химии . 295 (49): 16665–16677. дои : 10.1074/jbc.RA120.015371 . ПМЦ   8188230 . ПМИД   32972973 .
  61. ^ Ито Х., Иноуэ М. (январь 2013 г.). «Структурная перестановка мощного цитотоксина политеонамида B: открытие цитотоксического пептида с измененной активностью» . Письма ACS по медицинской химии . 4 (1): 52–6. дои : 10.1021/ml300264c . ПМК   4027433 . ПМИД   24900563 .
  62. ^ Фриман М.Ф., Хелф М.Дж., Бхушан А., Моринака Б.И., Пил Дж. (апрель 2017 г.). «Семь ферментов создают необычайную молекулярную сложность некультивируемой бактерии». Природная химия . 9 (4): 387–395. Бибкод : 2017НатЧ...9..387Ф . дои : 10.1038/nchem.2666 . ПМИД   28338684 .
  63. ^ Бенжда А., Хайль К., Барендс Т.Р., Карелл Т., Шлихтинг И. (октябрь 2012 г.). «Структурные данные о распознавании и восстановлении УФ-повреждений ДНК лиазой фотопродукта спор, радикальным ферментом SAM» . Исследования нуклеиновых кислот . 40 (18): 9308–18. дои : 10.1093/нар/gks603 . ПМК   3467042 . ПМИД   22761404 .
  64. ^ Чандор А., Берто О., Дуки Т., Гаспарутто Д., Санакис Ю., Олланье-де-Шуден С. и др. (сентябрь 2006 г.). «Динуклеотидный фотопродукт спор, минимальный субстрат фермента лиазы фотопродукта спор репарации ДНК из Bacillus subtilis» . Журнал биологической химии . 281 (37): 26922–31. дои : 10.1074/jbc.M602297200 . ПМИД   16829676 .
  65. ^ Ян Л., Ли Л. (февраль 2015 г.). «Лиаза фотопродукта спор: известное, спорное и неизвестное» . Журнал биологической химии . 290 (7): 4003–9. дои : 10.1074/jbc.R114.573675 . ПМЦ   4326811 . ПМИД   25477522 .
  66. ^ Шандор-Пруст А., Берто О., Дуки Т., Гаспарутто Д., Олланье-де-Шуден С., Фонтекав М. и др. (декабрь 2008 г.). «Репарация ДНК и свободные радикалы, новое понимание механизма лиазы фотопродукта спор, выявленного путем замены одной аминокислоты» . Журнал биологической химии . 283 (52): 36361–8. дои : 10.1074/jbc.M806503200 . ПМК   2662300 . ПМИД   18957420 .
  67. ^ Бенжда А. (декабрь 2012 г.). «ДНК-фотолиазы и SP-лиазы: структура и механизм светозависимых и независимых ДНК-лиаз». Современное мнение в области структурной биологии . 22 (6): 711–20. дои : 10.1016/j.sbi.2012.10.002 . ПМИД   23164663 .
  68. ^ Ёкогава Т., Номура Ю., Ясуда А., Огино Х., Хиура К., Накада С. и др. (декабрь 2019 г.). «Идентификация радикального фермента SAM, участвующего в синтезе археозина» . Химическая биология природы . 15 (12): 1148–1155. дои : 10.1038/ s41589-019-0390-7 ПМИД   31740832 .
  69. ^ Хонарманд Эбрахими К. (апрель 2018 г.). «Объединяющий взгляд на противовирусную активность широкого спектра действия RSAD2 (виперина), основанный на его радикальной химии SAM». Металломика . 10 (4): 539–552. дои : 10.1039/C7MT00341B . ПМИД   29568838 .
  70. ^ Вэй Ф.Ю., Сузуки Т., Ватанабэ С., Кимура С., Кайцука Т., Фудзимура А. и др. (сентябрь 2011 г.). «Дефицит модификации тРНК(Lys) с помощью Cdkal1 вызывает развитие диабета 2 типа у мышей» . Журнал клинических исследований . 121 (9): 3598–608. дои : 10.1172/JCI58056 . ПМК   3163968 . ПМИД   21841312 .
  71. ^ Хэнцельманн П., Шинделин Х (август 2004 г.). «Кристаллическая структура S-аденозилметионин-зависимого фермента MoaA и ее влияние на дефицит кофактора молибдена у человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (35): 12870–5. Бибкод : 2004PNAS..10112870H . дои : 10.1073/pnas.0404624101 . ПМК   516487 . ПМИД   15317939 .
  72. ^ Jump up to: а б с д и Ландграф Б.Дж., Маккарти Э.Л., Букер С.Дж. (июнь 2016 г.). «Радикальные ферменты S-аденозилметионина в здоровье и болезнях человека». Ежегодный обзор биохимии . 85 (1): 485–514. doi : 10.1146/annurev-biochem-060713-035504 . ПМИД   27145839 .
  73. ^ Летцель А.С., Пидо С.Дж., Хертвек К. (ноябрь 2014 г.). «Интеллектуальный анализ генома рибосомально синтезируемых и посттрансляционно модифицированных пептидов (RiPP) в анаэробных бактериях» . БМК Геномика . 15 (1): 983. дои : 10.1186/1471-2164-15-983 . ПМЦ   4289311 . ПМИД   25407095 .
  74. ^ Папаянни М (сентябрь 2003 г.). «Рибосомально синтезированные пептиды с антимикробными свойствами: биосинтез, структура, функции и применение». Достижения биотехнологии . 21 (6): 465–99. дои : 10.1016/s0734-9750(03)00077-6 . ПМИД   14499150 .
  75. ^ Джоши С., Федосеенко Д., Маханта Н., Дукати Р.Г., Фенг М., Шрамм В.Л. и др. (март 2019 г.). «Антибактериальная стратегия против H. pylori : ингибирование радикального фермента SAM MqnE в биосинтезе менахинона» . Письма ACS по медицинской химии . 10 (3): 363–366. doi : 10.1021/acsmedchemlett.8b00649 . ПМК   6421580 . ПМИД   30891141 .
  76. ^ Фэн Дж., Ву Дж., Дай Н., Линь С., Сюй Х.Х., Дэн З. и др. (18 июля 2013 г.). «Открытие и характеристика BlsE, радикальной S-аденозил-L-метиониндекарбоксилазы, участвующей в пути биосинтеза бластицидина S» . ПЛОС ОДИН . 8 (7): е68545. Бибкод : 2013PLoSO...868545F . дои : 10.1371/journal.pone.0068545 . ПМЦ   3715490 . ПМИД   23874663 .
  77. ^ Хонарманд Абрахам К., Роуботэм Дж.С., МакКалла Дж., Джеймс В.С. (июнь 2020 г.). «Механизм дегидратации диола беспорядочным радикальным гомологом фермента SAM противовирусного фермента виперина (RSAD2)» . ХимияБиоХим 21 (11): 1605–1612. дои : 10.1002/cbic.201900776 . ПМИД   31951306 . S2CID   210698395 .
  78. ^ Чжан Ц, Ли Ю, Чен Д, Ю Ю, Дуань Л, Шен Б и др. (март 2011 г.). «Радикально-опосредованная ферментативная фрагментация-рекомбинация углеродных цепей» . Химическая биология природы . 7 (3): 154–60. дои : 10.1038/nchembio.512 . ПМК   3079562 . ПМИД   21240261 .
  79. ^ Брюндер Н.А., Уилкоксен Дж., Бритт Р.Д., Бандарян В. (апрель 2016 г.). «Биохимическая и спектроскопическая характеристика радикального фермента S-аденозил-L-метионина, участвующего в образовании пептидной тиоэфирной поперечной связи» . Биохимия . 55 (14): 2122–34. doi : 10.1021/acs.biochem.6b00145 . ПМЦ   4829460 . ПМИД   27007615 .
  80. ^ Чаттерджи А., Ли Ю., Чжан Ю., Гроув Т.Л., Ли М., Кребс С. и др. (декабрь 2008 г.). «Восстановление ThiC в биосинтезе тиамина пиримидина расширяет радикальное суперсемейство SAM» . Химическая биология природы . 4 (12): 758–65. дои : 10.1038/nchembio.121 . ПМК   2587053 . ПМИД   18953358 .
  81. ^ Чжан Ю, Чжу X, Торелли А.Т., Ли М., Дзиковски Б., Коралевски Р.М. и др. (июнь 2010 г.). «Дифтамид для биосинтеза требует органического радикала, вырабатываемого железо-серным ферментом» . Природа . 465 (7300): 891–6. Бибкод : 2010Natur.465..891Z . дои : 10.1038/nature09138 . ПМК   3006227 . ПМИД   20559380 .
  82. ^ Камат С.С., Уильямс Х.Дж., Раушель Ф.М. (ноябрь 2011 г.). «Промежуточные продукты превращения фосфонатов в фосфат бактериями» . Природа . 480 (7378): 570–3. Бибкод : 2011Природа.480..570К . дои : 10.1038/nature10622 . ПМК   3245791 . ПМИД   22089136 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Radical_SAM_enzymes&oldid=1236862930"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: a5110ea80883ebb382329336f32359a6__1722023940
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/a5/a6/a5110ea80883ebb382329336f32359a6.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Radical SAM enzymes - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)