✖


Jump to content

Рибосомальная РНК

«РРНК» перенаправляется сюда. Чтобы узнать о компании, см. Rolls-Royce North America .
рРНК
рРНК различных видов
Идентификаторы
Другие данные
РНК Тип Джин ; рРНК
PDB Структуры ПДБе

Рибосомальная рибонуклеиновая кислота ( рРНК ) — это тип некодирующей РНК , которая является основным компонентом рибосом , необходимым для всех клеток. рРНК – это рибозим , осуществляющий синтез белка в рибосомах. Рибосомальная РНК транскрибируется с рибосомальной ДНК (рДНК), а затем связывается с рибосомальными белками с образованием малых и больших субъединиц рибосомы. рРНК — это физико-механический фактор рибосомы, который заставляет транспортную РНК (тРНК) и информационную РНК (мРНК) обрабатывать и транслировать последние в белки. [1] Рибосомальная РНК является преобладающей формой РНК, обнаруженной в большинстве клеток; он составляет около 80% клеточной РНК, хотя сам никогда не транслируется в белки. Рибосомы состоят примерно из 60% рРНК и 40% рибосомальных белков, хотя это соотношение у прокариот и эукариот различается . [2] [3]

Структура [ править ]

Хотя первичная структура последовательностей рРНК может различаться у разных организмов, спаривание оснований в этих последовательностях обычно образует конфигурации «стебель-петля» . Длина и положение этих петель рРНК позволяют им создавать трехмерные структуры рРНК, сходные у разных видов . [4] Благодаря этим конфигурациям рРНК может образовывать тесные и специфические взаимодействия с рибосомными белками с образованием рибосомальных субъединиц. Эти рибосомальные белки содержат основные остатки (в отличие от кислотных остатков) и ароматические остатки (т.е. фенилаланин , тирозин и триптофан ), что позволяет им образовывать химические взаимодействия со связанными с ними областями РНК, такие как стекинговые взаимодействия . Рибосомальные белки также могут перекрестно сшиваться с сахарофосфатным остовом рРНК с сайтами связывания, состоящими из основных остатков (т.е. лизина и аргинина). Идентифицированы все рибосомальные белки (включая специфические последовательности, связывающиеся с рРНК). Эти взаимодействия наряду с ассоциацией малых и больших рибосомальных субъединиц приводят к образованию функционирующей рибосомы, способной синтезировать белки . [5]

Пример полностью собранной небольшой субъединицы рибосомальной РНК у прокариот, в частности Thermus thermophilus . Настоящая рибосомальная РНК (16S) показана свернутой оранжевым цветом, а рибосомальные белки, прикрепленные к ней, показаны синим цветом.

Рибосомальная РНК делится на два типа основных субъединиц рибосомы: большую субъединицу (LSU) и малую субъединицу (SSU). По одному из каждого типа собираются вместе, образуя функционирующую рибосому. Субъединицы иногда обозначаются по их размерам и седиментации (число с суффиксом «S»). У прокариот LSU и SSU называются субъединицами 50S и 30S соответственно. У эукариот они немного крупнее; LSU и SSU эукариот называются субъединицами 60S и 40S соответственно.

В рибосомах прокариот, таких как бактерии , SSU содержит одну небольшую молекулу рРНК (~ 1500 нуклеотидов), тогда как LSU содержит одну маленькую молекулу рРНК и одну большую молекулу рРНК (~ 3000 нуклеотидов). Они объединяются с примерно 50 рибосомальными белками, образуя рибосомальные субъединицы. В рибосомах прокариот обнаружено три типа рРНК: 23S и 5S рРНК в LSU и 16S рРНК в SSU.

В рибосомах эукариот, таких как человек , SSU содержит одну маленькую рРНК (~ 1800 нуклеотидов), тогда как LSU содержит две маленькие рРНК и одну молекулу большой рРНК (~ 5000 нуклеотидов). Эукариотическая рРНК имеет более 70 рибосомальных белков , которые взаимодействуют с образованием более крупных и полиморфных рибосомальных единиц по сравнению с прокариотами. [6] У эукариот имеется четыре типа рРНК: 3 вида в LSU и 1 в SSU. [7] Дрожжи были традиционной моделью для наблюдения за поведением и процессами эукариотической рРНК, что приводило к дефициту диверсификации исследований. Лишь в последнее десятилетие технические достижения (особенно в области крио-ЭМ ) позволили провести предварительное исследование рибосомального поведения у других эукариот . [8] У дрожжей LSU содержит 5S, 5,8S и 28S рРНК. Объединенные 5.8S и 28S примерно эквивалентны по размеру и функциям прокариотическому подтипу 23S рРНК, за исключением сегментов расширения (ES), которые локализованы на поверхности рибосомы , которые, как считалось, встречаются только у эукариот . Однако недавно , что типы Асгарда , а именно Lokiarchaeota и Heimdallarchaeota , считающиеся ближайшими архейными родственниками Eukarya , обладают двумя сверхразмерными ES в своих 23S рРНК. сообщалось [9] Аналогично, 5S рРНК содержит вставку из 108 нуклеотидов в рибосомах галофильной археи Halococcus morrhuae . [10] [11]

Эукариотическая SSU содержит субъединицу 18S рРНК, которая также содержит ES. ES SSU обычно меньше, чем ES LSU.

Последовательности рРНК SSU и LSU широко используются для изучения эволюционных взаимоотношений между организмами, поскольку они имеют древнее происхождение. [12] встречаются у всех известных форм жизни и устойчивы к горизонтальному переносу генов . Последовательности рРНК консервативны (неизменяются) с течением времени из-за их решающей роли в функционировании рибосомы. [13] Филогеническая информация, полученная из 16s рРНК, в настоящее время используется в качестве основного метода разграничения сходных видов прокариот путем расчета сходства нуклеотидов . [14] Каноническое древо жизни — это линия системы перевода.

Подтипы LSU рРНК были названы рибозимами, потому что рибосомальные белки не могут связываться с каталитическим участком рибосомы в этой области (в частности, с пептидилтрансферазным центром или PTC). [15]

Подтипы рРНК SSU декодируют мРНК в своем декодирующем центре (DC). [16] Рибосомальные белки не могут проникнуть в ДК.

Структура рРНК способна радикально меняться, влияя на связывание тРНК с рибосомой во время трансляции других мРНК. [17] Считается, что в 16S рРНК это происходит, когда определенные нуклеотиды в рРНК чередуют пары оснований между тем или иным нуклеотидом, образуя «переключатель», который изменяет конформацию рРНК. Этот процесс способен влиять на структуру LSU и SSU, предполагая, что этот конформационный переключатель в структуре рРНК влияет на всю рибосому в ее способности сопоставлять кодон с его антикодоном при выборе тРНК, а также декодировать мРНК. [18]

Сборка [ править ]

Интеграция и сборка рибосомальных РНК в рибосомы начинаются с их сворачивания, модификации, процессинга и сборки с рибосомальными белками с образованием двух рибосомальных субъединиц, LSU и SSU. У прокариотов включение рРНК происходит в цитоплазме из-за отсутствия мембраносвязанных органелл. Однако у эукариот этот процесс преимущественно происходит в ядрышке и инициируется синтезом пре-РНК. Для этого необходимо присутствие всех трех РНК-полимераз. Фактически, транскрипция пре-РНК с помощью РНК-полимеразы I составляет около 60% от общей транскрипции клеточной РНК. [19] За этим следует сворачивание пре-РНК, чтобы ее можно было собрать с рибосомальными белками. Это сворачивание катализируется эндо- и экзонуклеазами , РНК- хеликазами , ГТФазами и АТФазами . Впоследствии рРНК подвергается эндо- и экзонуклеолитическому процессингу для удаления внешних и внутренних транскрибируемых спейсеров . [20] Затем пре-РНК подвергается модификациям, таким как метилирование или псевдоуридинилирование, прежде чем факторы сборки рибосом и рибосомальные белки собираются с пре-РНК с образованием прерибосомальных частиц. Пройдя дополнительные этапы созревания и последующий выход из ядрышка в цитоплазму, эти частицы объединяются, образуя рибосомы. [20] Основные и ароматические остатки, обнаруженные в первичной структуре рРНК, обеспечивают благоприятное взаимодействие и притяжение к рибосомальным белкам, создавая эффект перекрестных связей между основной цепью рРНК и другими компонентами рибосомальной единицы. Более подробную информацию об инициации и начальной части этих процессов можно найти в разделе «Биосинтез».

Функция [ править ]

Упрощенное изображение рибосомы (здесь для целей визуализации искусственно отделены SSU и LSU), изображающее сайты A и P, а также малые и большие субъединицы рибосомы, действующие совместно.

Универсально консервативные вторичные структурные элементы рРНК у разных видов показывают, что эти последовательности являются одними из самых старых из обнаруженных. Они играют решающую роль в формировании каталитических сайтов трансляции мРНК. Во время трансляции мРНК рРНК связывает как мРНК, так и тРНК, чтобы облегчить процесс трансляции кодонной последовательности мРНК в аминокислоты. рРНК инициирует катализ синтеза белка, когда тРНК оказывается между SSU и LSU. В ССУ мРНК взаимодействует с антикодонами тРНК. В LSU акцепторный ствол аминокислоты тРНК взаимодействует с рРНК LSU. Рибосома катализирует эфир-амидный обмен, перенося С-конец образующегося пептида с тРНК на амин аминокислоты. Эти процессы могут происходить благодаря участкам внутри рибосомы, с которыми эти молекулы могут связываться, образованным петлями стебля рРНК. Рибосома имеет три таких сайта связывания, называемые сайтами A, P и E:

Одна мРНК может транслироваться одновременно несколькими рибосомами. Это называется полисомой .

У прокариотов была проделана большая работа для дальнейшего определения важности рРНК в трансляции мРНК . Например, было обнаружено, что сайт А состоит в основном из 16S рРНК. Помимо различных белковых элементов, которые взаимодействуют с тРНК в этом сайте, предполагается, что если бы эти белки были удалены без изменения структуры рибосомы, этот сайт продолжал бы функционировать нормально. Наблюдение за кристаллическими структурами показало, что в P-сайте 3'-конец 16s рРНК может сворачиваться в этот сайт, как если бы это была молекула мРНК . Это приводит к межмолекулярным взаимодействиям, которые стабилизируют субъединицы. Точно так же, как и сайт A, сайт P в основном содержит рРНК с небольшим количеством белков . центр пептидилтрансферазный Например, образован нуклеотидами субъединицы 23S рРНК. [15] Фактически, исследования показали, что пептидилтрансферазный центр не содержит белков и полностью инициируется присутствием рРНК. В отличие от сайтов A и P, сайт E содержит больше белков . Поскольку белки не необходимы для функционирования сайтов A и P, молекулярный состав сайта E показывает, что он, возможно, развился позже. В примитивных рибосомах , вероятно, тРНК выходят из P-сайта. Кроме того, было показано, что тРНК E-сайта связывается как с субъединицами 16S, так и с 23S рРНК. [21]

и ассоциированная РНК рибосомальная Субъединицы

Схема типов рибосомальных РНК и того, как они объединяются, образуя субъединицы рибосом.

Как прокариотические , так и эукариотические рибосомы можно разделить на две субъединицы: одну большую и одну маленькую. Типичными видами, использованными в таблице ниже для соответствующих рРНК, являются бактерия Escherichia coli ( прокариот ) и человек ( эукариот ). Обратите внимание, что «nt» представляет длину типа рРНК в нуклеотидах, а «S» (например, в «16S) представляет собой единицы Сведберга .

Тип Размер Большая субъединица ( LSU рРНК ) Малая субъединица ( SSU рРНК )
прокариотический 70С 50S ( 5S : 120 нт, 23S : 2906 нт) 30S ( 16S : 1542 нт)
эукариотический (ядерный) 80-е годы 60S ( 5S : 121 нт, [22] 5,8S : 156 нт, [23] 28S : 5070 нт [24] ) 40S ( 18S : 1869 нт. [25] )
эукариотический (митохондриальный) 55С 39S 16S (митохондриально кодируемая 16S рРНК: около 1571 нт) 28S 12S (митохондриально кодируемая 12S рРНК: около 955 нт) [26]

S-единицы субъединиц (или рРНК) нельзя просто добавить, поскольку они представляют собой меры скорости седиментации, а не массы. На скорость седиментации каждой субъединицы влияет ее форма, а также ее масса. Могут быть добавлены единицы nt, поскольку они представляют собой целое число единиц в линейных полимерах рРНК (например, общая длина рРНК человека = 7216 нт).

Кластеры генов, кодирующие рРНК, обычно называют « рибосомальной ДНК » или рДНК (обратите внимание, что этот термин, по-видимому, подразумевает, что рибосомы содержат ДНК, но это не так).

У прокариотов [ править ]

У прокариот небольшая 30S рибосомальная субъединица содержит 16S рибосомальную РНК . Большая 50S рибосомальная субъединица содержит два вида рРНК (5S и 23S рибосомальные РНК ). Следовательно, можно сделать вывод, что и у бактерий, и у архей имеется один ген рРНК, который кодирует все три типа рРНК: 16S, 23S и 5S. [27]

Гены бактериальной 16S-рибосомальной РНК, 23S-рибосомальной РНК и 5S-рРНК обычно организованы в виде совместно транскрибируемого оперона . Как показано на изображении в этом разделе, существует внутренний транскрибируемый спейсер 16S и 23S рРНК между генами . [28] может быть одна или несколько копий оперона ( В геноме например, у Escherichia coli их семь). Обычно у бактерий имеется от одной до пятнадцати копий. [27]

Археи содержат либо один оперон гена рРНК , либо до четырех копий одного и того же оперона . [27]

3'-конец 16S рибосомальной РНК (в рибосоме) распознает последовательность на 5'-конце мРНК, называемую последовательностью Шайна-Дальгарно .

У эукариотов [ править ]

Малая субъединица рибосомальной РНК, 5'-домен взят из базы данных Rfam . Этот пример — RF00177 , фрагмент некультивируемой бактерии.

Напротив, у эукариотов обычно имеется множество копий генов рРНК, организованных в тандемные повторы . У человека примерно 300–400 повторов присутствуют в пяти кластерах, расположенных на хромосомах 13 ( RNR1 ), 14 ( RNR2 ), 15 ( RNR3 ), 21 ( RNR4 ) и 22 ( RNR5 ). Диплоидные люди имеют 10 кластеров геномной рДНК , которые в общей сложности составляют менее 0,5% генома человека . [29]

Ранее считалось, что повторяющиеся последовательности рДНК идентичны и служат избыточностью или защитой от ошибок при естественной репликации и точковых мутациях . Однако вариации последовательностей рДНК (а затем и рРНК) у людей на нескольких хромосомах наблюдались как внутри людей, так и между ними. Многие из этих вариаций представляют собой палиндромные последовательности и потенциальные ошибки из-за репликации. [30] Некоторые варианты также экспрессируются у мышей тканеспецифичным образом. [31]

Клетки млекопитающих имеют 2 митохондриальные ( 12S и 16S ) молекулы рРНК и 4 типа цитоплазматической рРНК (субъединицы 28S, 5,8S, 18S и 5S). 28S, 5,8S и 18S рРНК кодируются одной транскрипционной единицей (45S), разделенной двумя внутренне транскрибируемыми спейсерами . Первый спейсер соответствует спейсеру, обнаруженному у бактерий и архей , а другой спейсер представляет собой вставку в то, что было 23S рРНК у прокариот. [28] 45S рДНК организована в 5 кластеров (каждый имеет 30–40 повторов) на хромосомах 13, 14, 15, 21 и 22. Они транскрибируются РНК-полимеразой I. ДНК субъединицы 5S встречается в тандемных массивах (~ 200–300 истинных 5S-генов и множество рассеянных псевдогенов), самый большой из которых находится на хромосоме 1q41-42. 5S рРНК транскрибируется РНК-полимеразой III . рРНК 18S у большинства эукариот находится в малой субъединице рибосомы, а большая субъединица содержит три вида рРНК ( 5S , 5,8S и 28S у млекопитающих, 25S у растений, рРНК).

У мух большая субъединица содержит четыре вида рРНК вместо трех с расщеплением на 5,8S рРНК, которое представляет собой более короткую субъединицу 5,8S (123 нт) и субъединицу из 30 нуклеотидов, называемую 2S рРНК. Оба фрагмента разделены внутренне транскрибируемым спейсером из 28 нуклеотидов. Поскольку 2S рРНК мала и ее очень много, ее присутствие может мешать построению библиотек мРНК и ставить под угрозу количественное определение других мРНК. Субъединица 2S обнаружена у плодовых мух и темнокрылых грибных комаров, но отсутствует у комаров. [32]

Третичная структура малой субъединицы рибосомальной РНК (SSU рРНК) была определена с помощью рентгеновской кристаллографии . [33] Вторичная структура рРНК SSU содержит 4 различных домена: 5'-центральный, 3'-главный и 3'-минорный домены. модель вторичной структуры 5'-домена (500-800 нуклеотидов Показана ).

Биосинтез [ править ]

Основная статья: Биогенез рибосом

У эукариотов [ править ]

являющейся строительным материалом для органеллы Производство рРНК, , в конечном итоге является этапом, ограничивающим скорость синтеза рибосомы . В ядрышке рРНК синтезируется РНК-полимеразой I с использованием кодирующих ее специальных генов ( рДНК ), которые неоднократно встречаются по всему геному . [34] Гены, кодирующие 18S, 28S и 5,8S рРНК, расположены в области ядрышкового организатора и транскрибируются в большие молекулы предшественника рРНК (пре-рРНК) с помощью РНК-полимеразы I. Эти молекулы пре-рРНК разделяются внешними и внутренними спейсерными последовательностями, а затем метилируются , что является ключом к последующей сборке и сворачиванию . [35] [36] [37] После разделения и высвобождения в виде отдельных молекул сборочные белки связываются с каждой обнаженной цепью рРНК и сворачивают ее в функциональную форму, используя кооперативную сборку и постепенное добавление большего количества сворачивающихся белков по мере необходимости. Точные детали того, как сворачивающиеся белки связываются с рРНК и как достигается правильное сворачивание, остаются неизвестными. [38] Комплексы рРНК затем подвергаются дальнейшему процессингу с помощью реакций, включающих экзо- и эндонуклеолитическое расщепление под руководством мякРНК (малых ядрышковых РНК) в комплексе с белками. Поскольку эти комплексы уплотняются вместе, образуя сплоченную единицу, взаимодействия между рРНК и окружающими рибосомальными белками постоянно реконструируются в процессе сборки, чтобы обеспечить стабильность и защитить сайты связывания . [39] Этот процесс называется фазой «созревания» жизненного цикла рРНК. Было обнаружено, что модификации, происходящие во время созревания рРНК, непосредственно способствуют контролю экспрессии генов , обеспечивая физическую регуляцию трансляционного доступа тРНК и мРНК . [40] Некоторые исследования показали, что в это время также необходимо интенсивное метилирование различных типов рРНК для поддержания стабильности рибосом . [41] [42]

Гены 5S рРНК расположены внутри ядрышка и транскрибируются в пре-5S рРНК с помощью РНК-полимеразы III . [43] Пре-5S рРНК поступает в ядрышко для процессинга и сборки с 28S и 5,8S рРНК с образованием LSU. 18S рРНК образует SSU путем объединения с многочисленными рибосомальными белками . Как только обе субъединицы собираются, они по отдельности экспортируются в цитоплазму, единицу 80S и начинают инициацию трансляции мРНК образуя . [44] [45]

Рибосомальная РНК не кодирует и никогда не транслируется в белки какие-либо : рРНК только транскрибируется с рДНК , а затем созревает для использования в качестве структурного строительного блока для рибосом. Транскрибируемая рРНК связывается с рибосомальными белками, образуя субъединицы рибосом , и действует как физическая структура, которая продвигает мРНК и тРНК через рибосому для их обработки и трансляции. [1]

Эукариотическая регуляция [ править ]

Синтез рРНК регулируется вверх и вниз для поддержания гомеостаза с помощью различных процессов и взаимодействий:

У прокариотов [ править ]

Подобно эукариотам , производство рРНК является стадией прокариотического синтеза рибосомы лимитирующей . В E. coli было обнаружено, что рРНК транскрибируется с двух промоторов P1 и P2, обнаруженных в семи различных rrn оперонах . P1 Промотор конкретно отвечает за регуляцию синтеза рРНК при умеренной и высокой скорости роста бактерий. Поскольку транскрипционная активность этого промотора прямо пропорциональна скорости роста, он в первую очередь отвечает за регуляцию рРНК . Повышенная концентрация рРНК служит механизмом отрицательной обратной связи для синтеза рибосом. Было обнаружено, что высокая концентрация NTP необходима для эффективной транскрипции промоторов rrn P1. Считается, что они образуют стабилизирующие комплексы с РНК-полимеразой и промоторами . В частности, у бактерий эта связь высокой концентрации NTP с повышенным синтезом рРНК дает молекулярное объяснение того, почему синтез рибосом и, следовательно, белка зависит от скорости роста. Низкая скорость роста приводит к более низкой скорости синтеза рРНК/рибосом, тогда как более высокая скорость роста приводит к более высокой скорости синтеза рРНК/рибосом. Это позволяет клетке экономить энергию или увеличивать ее метаболическая активность зависит от его потребностей и имеющихся ресурсов. [51] [52] [53]

В прокариотических клетках каждый ген или оперон рРНК транскрибируется в один предшественник РНК, который включает последовательности 16S, 23S, 5S рРНК и тРНК вместе с транскрибируемыми спейсерами. Затем процессинг РНК начинается до транскрипции завершения . В ходе реакций процессинга рРНК и тРНК высвобождаются как отдельные молекулы. [54]

Прокариотическая регуляция [ править ]

Из-за жизненно важной роли рРНК в физиологии прокариот клеточной рРНК во многом совпадают механизмы регуляции . На уровне транскрипции существуют как положительные, так и отрицательные эффекторы транскрипции рРНК, которые способствуют поддержанию клеткой гомеостаза :

Деградация [ править ]

Рибосомальная РНК достаточно стабильна по сравнению с другими распространенными типами РНК и сохраняется в течение более длительных периодов времени в здоровой клеточной среде. После сборки в функциональные единицы рибосомальная РНК внутри рибосом стабильна в стационарной фазе жизненного цикла клетки в течение многих часов. [55] Деградация может быть вызвана «остановкой» рибосомы — состоянием, которое возникает, когда рибосома распознает дефектную мРНК или сталкивается с другими трудностями обработки, которые приводят к прекращению трансляции рибосомы. Как только рибосома останавливается, в рибосоме запускается специализированный путь, нацеленный на разборку всего комплекса. [56]

У эукариотов [ править ]

Как и в случае с любым белком или РНК , производство рРНК подвержено ошибкам, приводящим к образованию нефункциональной рРНК. Чтобы исправить это, клетка допускает деградацию рРНК посредством пути нефункционального распада рРНК (NRD). [57] Большая часть исследований по этой теме проводилась на эукариотических клетках, в частности на дрожжах Saccharomyces cerevisiae . лишь базовое понимание того, как клетки способны нацеливаться на функционально дефектные рибосомы для убиквинизации и деградации у эукариот. В настоящее время доступно [58]

У прокариотов [ править ]

Хотя исследований деградации рибосомальной РНК у прокариот гораздо меньше , чем у эукариот , все еще существует интерес к тому, следуют ли бактерии аналогичной схеме деградации по сравнению с NRD у эукариот. Большая часть исследований прокариот была проведена на Escherichia coli . Было обнаружено множество различий между деградацией эукариотической и прокариотической рРНК, что побудило исследователей полагать, что они деградируют разными путями. [61]

  • Определенные мутации в рРНК, которые могли вызвать деградацию рРНК у эукариот, не могли этого сделать у прокариот .
  • Точечные мутации в 23S рРНК могут привести к деградации как 23S, так и 16S рРНК, по сравнению с эукариотами , у которых мутации в одной субъединице приводят только к деградации этой субъединицы.
  • Исследователи обнаружили, что удаление целой спиральной структуры (H69) из 23S рРНК не вызвало ее деградацию. Это заставило их поверить, что H69 имеет решающее значение для эндонуклеаз в распознавании и деградации мутировавшей рРНК.

Сохранение последовательности и стабильность

Из-за распространенной и непоколебимой природы рРНК во всех организмах изучение ее устойчивости к переносу генов , мутациям и изменениям без разрушения организма стало популярной областью интересов. Было обнаружено, что гены рибосомальной РНК устойчивы к модификации и вторжению. когда последовательность рРНК изменяется , клетки становятся скомпрометированными и быстро перестают нормально функционировать. Было обнаружено, что [62] Эти ключевые характеристики рРНК стали особенно важны для проектов баз данных генов (обширные онлайн-ресурсы, такие как SILVA [63] или СИНА [64] ), где выравнивание последовательностей рибосомальных РНК из разных биологических доменов значительно облегчает « таксономическое определение, филогенетический анализ и исследование микробного разнообразия». [63]

Примеры устойчивости:

  • Добавление больших бессмысленных фрагментов РНК во многие части единицы 16S рРНК заметно не меняет функцию рибосомальной единицы в целом. [65]
  • Некодирующая РНК RD7 способна изменять процессинг рРНК, делая молекулы устойчивыми к деградации карбоновой кислотой . Это важнейший механизм поддержания концентрации рРНК во время активного роста, когда кислоты накопление (из-за фосфорилирования субстрата , необходимого для производства АТФ ) может стать токсичным для внутриклеточных функций. [66]
  • Вставка рибозимов типа «головка молотка» , способных к цис-расщеплению вдоль 16S рРНК, значительно ингибирует функцию и снижает стабильность. [65]
  • Хотя большинство клеточных функций сильно ухудшаются после короткого периода воздействия гипоксической среды, рРНК остается неразрушенной и разрешается после шести дней длительной гипоксии. Только по прошествии такого длительного периода времени промежуточные соединения рРНК (что указывает на наконец происходящую деградацию) начинают проявлять себя. [67]

Значение [ править ]

На этой диаграмме показано, как секвенирование рРНК у прокариот в конечном итоге можно использовать для производства фармацевтических препаратов для борьбы с заболеваниями, вызываемыми теми самыми микробами, из которых изначально была получена рРНК.

Характеристики рибосомальной РНК важны в эволюции , а значит, в таксономии и медицине .

Гены человека [ править ]

См. также [ править ]

Ссылки [ править ]

  1. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Берк, Арнольд; Балтимор, Дэвид; Лодиш, Харви; Дарнелл, Джеймс; Мацудайра, Пол; Зипурски, С. Лоуренс (31 января 1996 г.). Молекулярная биология . Берлин, Бостон: ДЕ ГРУЙТЕР. дои : 10.1515/9783110810578 . ISBN  9783110810578 .
  2. ^ Дэвидсон, Майкл В. (13 ноября 2015 г.). «Молекулярная экспрессия клеточной биологии: рибосомы» . Молекулярные выражения . Национальная лаборатория сильных магнитных полей . Проверено 29 марта 2024 г.
  3. ^ «Рибосома | Определение, функция, формирование, роль, важность и факты | Британника» . Британская энциклопедия . 08.03.2024 . Проверено 29 марта 2024 г.
  4. ^ Лодиш, Харви; Берк, Арнольд; Зипурски, С. Лоуренс; Мацудайра, Пол; Балтимор, Дэвид; Дарнелл, Джеймс (2000). «Три роли РНК в синтезе белка» . Молекулярно-клеточная биология. 4-е издание .
  5. ^ Урлауб Х., Круфт В., Бишоф О., Мюллер ЕС, Виттманн-Либольд Б (сентябрь 1995 г.). «Особенности связывания белка с рРНК и их структурные и функциональные последствия в рибосомах, определенные исследованиями перекрестного связывания» . Журнал ЭМБО . 14 (18): 4578–88. дои : 10.1002/j.1460-2075.1995.tb00137.x . ПМЦ   394550 . ПМИД   7556101 .
  6. ^ Феррейра-Серка С., Полл Г., Глейзес П.Е., Чохнер Х., Милкерайт П. (октябрь 2005 г.). «Роль эукариотических рибосомальных белков в созревании и транспортировке пре-18S рРНК и функции рибосом» . Молекулярная клетка . 20 (2): 263–75. doi : 10.1016/j.molcel.2005.09.005 . ПМИД   16246728 .
  7. ^ Шиманский М., Барчишевска М.З., Эрдманн В.А., Барцишевский Ю. (май 2003 г.). «5 S рРНК: структура и взаимодействия» . Биохимический журнал . 371 (Часть 3): 641–51. дои : 10.1042/bj20020872 . ПМЦ   1223345 . ПМИД   12564956 .
  8. ^ Энрас АК, Плиссон-Частанг С, О'Донохью МФ, Чакраборти А, Глейз ПЕ (01 марта 2015 г.). «Обзор прерибосомального процессинга РНК у эукариот» . Междисциплинарные обзоры Wiley: РНК . 6 (2): 225–42. дои : 10.1002/wrna.1269 . ПМК   4361047 . ПМИД   25346433 .
  9. ^ Пенев П.И., Фахретаха-Аваль С., Патель В.Дж., Кэнноне Дж.Дж., Гутелл Р.Р., Петров А.С., Уильямс Л.Д., Гласс Дж.Б. (август 2020 г.). «Увеличенные сегменты расширения рибосомальной РНК у архей Асгарда» . Геномная биология и эволюция . 12 (10): 1694–1710. дои : 10.1093/gbe/evaa170 . ПМЦ   7594248 . ПМИД   32785681 .
  10. ^ Люерсен, КР.; Николсон, Делавэр; Юбэнкс, округ Колумбия; Фокс, GE (май 1981 г.). «Архебактериальная 5S рРНК содержит длинную вставочную последовательность». Природа . 293 (5835): 755–756. Бибкод : 1981Natur.293..755L . дои : 10.1038/293755a0 . ПМИД   6169998 . S2CID   4341755 .
  11. ^ Тирумалай, MR; Кельбер, Дж. Т.; Парк, ДР; Тран, Кью; Фокс, GE (31 августа 2020 г.). «Визуализация криоэлектронной микроскопией большой вставки в 5S рибосомальной РНК чрезвычайно галофильной археи Halococcus morrhuae » . Открытая биография FEBS . 10 (10): 1938–1946. дои : 10.1002/2211-5463.12962 . ПМЦ   7530397 . PMID   32865340 .
  12. ^ Woese CR, Fox GE (ноябрь 1977 г.). «Филогенетическая структура прокариотического домена: первичные царства» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 74 (11): 5088–5090. Бибкод : 1977PNAS...74.5088W . дои : 10.1073/pnas.74.11.5088 . ПМК   432104 . ПМИД   270744 .
  13. ^ Лагесен К., Халлин П., Рёдланд Э.А., Стаерфельдт Х.Х., Рогнес Т., Уссери Д.В. (01.05.2007). «РНКмер: последовательное и быстрое аннотирование генов рибосомальной РНК» . Исследования нуклеиновых кислот . 35 (9): 3100–8. дои : 10.1093/нар/gkm160 . ПМЦ   1888812 . ПМИД   17452365 .
  14. ^ Чун Дж., Ли Дж.Х., Юнг Ю., Ким М., Ким С., Ким Б.К., Лим Ю.В. (октябрь 2007 г.). «EzTaxon: веб-инструмент для идентификации прокариотов на основе последовательностей генов 16S рибосомальной РНК» . Международный журнал систематической и эволюционной микробиологии . 57 (Часть 10): 2259–61. дои : 10.1099/ijs.0.64915-0 . ПМИД   17911292 .
  15. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б с Тирумалай М.Р., Ривас М., Тран К., Фокс Дж.Э. (ноябрь 2021 г.). «Центр пептидилтрансферазы: окно в прошлое» . Микробиол Мол Биол Rev. 85 (4): e0010421. дои : 10.1128/MMBR.00104-21 . ПМЦ   8579967 . ПМИД   34756086 .
  16. ^ Гош, Арнаб; Комар, Антон А (2 января 2015 г.). «Специфические для эукариот расширения рибосомальных белков малой субъединицы: структура и функция» . Перевод . 3 (1): e999576. дои : 10.1080/21690731.2014.999576 . ПМЦ   4682806 . ПМИД   26779416 .
  17. ^ Лодмелл Дж. С., Дальберг А. Е. (август 1997 г.). «Конформационный переключатель в 16S рибосомальной РНК Escherichia coli во время декодирования информационной РНК». Наука . 277 (5330): 1262–7. дои : 10.1126/science.277.5330.1262 . ПМИД   9271564 .
  18. ^ Габашвили И.С., Агравал Р.К., Грассуччи Р., Сквайрс К.Л., Дальберг А.Е., Фрэнк Дж. (ноябрь 1999 г.). «Основные перестройки в трехмерной структуре рибосомы 70S, вызванные конформационным переключением в рибосомальной РНК 16S» . Журнал ЭМБО . 18 (22): 6501–7. дои : 10.1093/emboj/18.22.6501 . ПМЦ   1171713 . ПМИД   10562562 .
  19. ^ Вулфорд Дж.Л., Басерга С.Дж. (ноябрь 2013 г.). «Биогенез рибосом в дрожжах Saccharomyces cerevisiae» . Генетика . 195 (3): 643–81. doi : 10.1534/genetics.113.153197 . ПМЦ   3813855 . ПМИД   24190922 .
  20. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Баслер Дж., Хёрт Э. (июнь 2019 г.). «Сборка эукариотических рибосом». Ежегодный обзор биохимии . 88 (1): 281–306. doi : 10.1146/annurev-biochem-013118-110817 . ПМИД   30566372 . S2CID   58650367 .
  21. ^ Мур П.Б., Стейц Т.А. (июль 2002 г.). «Участие РНК в функции рибосом». Природа . 418 (6894): 229–35. Бибкод : 2002Natur.418..229M . дои : 10.1038/418229a . ПМИД   12110899 . S2CID   4324362 .
  22. ^ «РНК человека разумного, 5S рибосомальная» . Национальный центр биотехнологической информации (NCBI) . 03.09.2020 . Проверено 6 января 2024 г.
  23. ^ « 5.8S рибосомальная РНК человека разумного » . Национальный центр биотехнологической информации (NCBI) . 10 февраля 2017 г.
  24. ^ « 28S рибосомальная РНК человека разумного » . Национальный центр биотехнологической информации (NCBI) . 04.02.2017.
  25. ^ « 18S рибосомальная РНК человека разумного » . Национальный центр биотехнологической информации (NCBI) . 04.02.2017.
  26. ^ Каушал, П.С.; Шарма, MR; Агравал, РК (июль 2015 г.). «55S митохондриальная рибосома млекопитающих и ее область выхода тРНК» . Биохимия . 114 : 119–26. дои : 10.1016/j.biochi.2015.03.013 . ПМЦ   4772884 . ПМИД   25797916 .
  27. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б с Стоддард С.Ф., Смит Б.Дж., Хейн Р., Роллер Б.Р., Шмидт Т.М. (январь 2015 г.). «rrnDB: улучшенные инструменты для интерпретации численности генов рРНК у бактерий и архей и новая основа для будущего развития» . Исследования нуклеиновых кислот . 43 (Проблема с базой данных): D593-8. дои : 10.1093/nar/gku1201 . ПМЦ   4383981 . ПМИД   25414355 .
  28. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Лафонтен Д.Л., Толлерви Д. (июль 2001 г.). «Функция и синтез рибосом». Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 2 (7): 514–20. дои : 10.1038/35080045 . hdl : 1842/729 . ПМИД   11433365 . S2CID   2637106 .
  29. ^ Стультс Д.М., Киллен М.В., Уильямсон Э.П., Хуриган Дж.С., Варгас Х.Д., Арнольд С.М. и др. (декабрь 2009 г.). «Кластеры генов рРНК человека являются рекомбинационными горячими точками при раке» . Исследования рака . 69 (23): 9096–104. дои : 10.1158/0008-5472.can-09-2680 . ПМИД   19920195 . S2CID   6162867 .
  30. ^ Ким Дж.Х., Дилти А.Т., Нагараджа Р., Ли Х.С., Корен С., Дудекула Д. и др. (июль 2018 г.). «Вариации генов рибосомальной РНК хромосомы 21 человека, характеризующиеся клонированием TAR и длинным считыванием секвенирования» . Исследования нуклеиновых кислот . 46 (13): 6712–6725. дои : 10.1093/nar/gky442 . ПМК   6061828 . ПМИД   29788454 .
  31. ^ Паркс М.М., Курило К.М., Дасс Р.А., Боймар Л., Лайден Д., Винсент К.Т., Бланшар СК (февраль 2018 г.). «Варианты аллелей рибосомальной РНК консервативны и демонстрируют тканеспецифическую экспрессию» . Достижения науки . 4 (2): eaao0665. Бибкод : 2018SciA....4..665P . дои : 10.1126/sciadv.aao0665 . ПМЦ   5829973 . ПМИД   29503865 .
  32. ^ Шимада, Т. (август 1992 г.). «Распределение расщепленной 5.8S рибосомальной РНК у двукрылых» . Молекулярная биология насекомых . 1 (1): 45–48. дои : 10.1111/j.1365-2583.1993.tb00076.x . ISSN   0962-1075 . ПМИД   1343775 . S2CID   46570307 .
  33. ^ Юсупов М.М., Юсупова Г.З., Бауком А., Либерман К., Эрнест Т.Н., Кейт Дж.Х., Ноллер Х.Ф. (май 2001 г.). «Кристаллическая структура рибосомы при разрешении 5,5 А» . Наука . 292 (5518): 883–96. Бибкод : 2001Sci...292..883Y . дои : 10.1126/science.1060089 . ПМИД   11283358 . S2CID   39505192 .
  34. ^ «Рибосомальная РНК | генетика» . Британская энциклопедия . Проверено 2 октября 2019 г.
  35. ^ Земора Г., Вальдсих С. ​​(ноябрь 2010 г.). «Сворачивание РНК в живых клетках» . Биология РНК . 7 (6): 634–41. дои : 10.4161/rna.7.6.13554 . ПМК   3073324 . ПМИД   21045541 .
  36. ^ Фернандес-Торнеро С., Морено-Морсильо М., Рашид У.Дж., Тейлор Н.М., Руис Ф.М., Груин Т. и др. (октябрь 2013 г.). «Кристаллическая структура 14-субъединичной РНК-полимеразы I» . Природа . 502 (7473): 644–9. Бибкод : 2013Natur.502..644F . дои : 10.1038/nature12636 . ПМИД   24153184 . S2CID   205235881 .
  37. ^ Энгель С., Сэйнсбери С., Чунг А.С., Кострева Д., Крамер П. (октябрь 2013 г.). «Структура РНК-полимеразы I и регуляция транскрипции». Природа . 502 (7473): 650–5. Бибкод : 2013Natur.502..650E . дои : 10.1038/nature12712 . hdl : 11858/00-001M-0000-0015-3B48-5 . ПМИД   24153182 . S2CID   205236187 .
  38. ^ Дутка Л.М., Галлахер Дж.Э., Басерга С.Дж. (июль 2011 г.). «Первоначальное взаимодействие пар оснований U3-мяРНК: пре-рРНК, необходимое для сворачивания пре-18S рРНК, выявленное с помощью химического зондирования in vivo» . Исследования нуклеиновых кислот . 39 (12): 5164–80. дои : 10.1093/nar/gkr044 . ПМК   3130255 . ПМИД   21349877 .
  39. ^ Woodson SA (декабрь 2011 г.). «Пути сворачивания РНК и самосборка рибосом» . Отчеты о химических исследованиях . 44 (12): 1312–9. дои : 10.1021/ar2000474 . ПМЦ   4361232 . ПМИД   21714483 .
  40. ^ Слоан К.Э., Варда А.С., Шарма С., Энтиан К.Д., Лафонтен Д.Л., Бонсак М.Т. (сентябрь 2017 г.). «Настройка рибосомы: влияние модификации рРНК на биогенез и функцию эукариотических рибосом» . Биология РНК . 14 (9): 1138–1152. дои : 10.1080/15476286.2016.1259781 . ПМЦ   5699541 . ПМИД   27911188 .
  41. ^ Гигова А., Дугимпуди С., Поллекс Т., Шефер М., Кош М. (октябрь 2014 г.). «Кластер метилирований в домене IV 25S рРНК необходим для стабильности рибосомы» . РНК . 20 (10): 1632–44. дои : 10.1261/rna.043398.113 . ПМК   4174444 . ПМИД   25125595 .
  42. ^ Методиев М.Д., Леско Н., Парк С.Б., Камара Ю., Ши Ю., Вибом Р. и др. (апрель 2009 г.). «Метилирование 12S рРНК необходимо для стабильности in vivo небольшой субъединицы митохондриальной рибосомы млекопитающих» . Клеточный метаболизм . 9 (4): 386–97. дои : 10.1016/j.cmet.2009.03.001 . ПМИД   19356719 .
  43. ^ Томпсон М., Хеуслер Р.А., Гуд П.Д., Энгельке Д.Р. (ноябрь 2003 г.). «Ядрышковая кластеризация рассеянных генов тРНК» . Наука . 302 (5649): 1399–401. Бибкод : 2003Sci...302.1399T . дои : 10.1126/science.1089814 . ПМЦ   3783965 . ПМИД   14631041 .
  44. ^ «Синтез и обработка рРНК» .
  45. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Смит С., Видманн Дж., Найт Р. (2007). «Скорость эволюции варьируется в зависимости от структурных элементов рРНК» . Исследования нуклеиновых кислот . 35 (10): 3339–54. дои : 10.1093/нар/gkm101 . ПМК   1904297 . ПМИД   17468501 .
  46. ^ Чан Дж.К., Ханнан К.М., Ридделл К., Нг П.И., Пек А., Ли Р.С. и др. (август 2011 г.). «AKT способствует синтезу рРНК и сотрудничает с c-MYC, стимулируя биогенез рибосом при раке». Научная сигнализация . 4 (188): ра56. дои : 10.1126/scisignal.2001754 . ПМИД   21878679 . S2CID   20979505 .
  47. ^ Ли С., Ибараги С., Ху Г.Ф. (май 2011 г.). «Ангиогенин как молекулярная мишень для лечения рака простаты» . Текущие обзоры лечения рака . 7 (2): 83–90. дои : 10.2174/1573394711107020083 . ПМК   3131147 . ПМИД   21743803 .
  48. ^ Хоппе С., Бирхофф Х., Кадо И., Вебер А., Тибе М., Груммт И., Войт Р. (октябрь 2009 г.). «АМФ-активируемая протеинкиназа адаптирует синтез рРНК для обеспечения клеток энергией» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (42): 17781–6. Бибкод : 2009PNAS..10617781H . дои : 10.1073/pnas.0909873106 . ПМК   2764937 . ПМИД   19815529 .
  49. ^ Лян XH, Лю Q, Фурнье MJ (сентябрь 2009 г.). «Потеря модификаций рРНК в декодирующем центре рибосомы ухудшает трансляцию и сильно задерживает процессинг пре-рРНК» . РНК . 15 (9): 1716–28. дои : 10.1261/rna.1724409 . ПМК   2743053 . ПМИД   19628622 .
  50. ^ Ларсон К., Ян С.Дж., Цуруми А., Лю Дж., Чжоу Дж., Гаур К. и др. (январь 2012 г.). «Образование гетерохроматина способствует долголетию и подавляет синтез рибосомальной РНК» . ПЛОС Генетика . 8 (1): e1002473. дои : 10.1371/journal.pgen.1002473 . ПМК   3266895 . ПМИД   22291607 .
  51. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Гаал Т., Бартлетт М.С., Росс В., Тернбоу К.Л., Гурс Р.Л. (декабрь 1997 г.). «Регуляция транскрипции путем инициации концентрации NTP: синтез рРНК у бактерий». Наука . 278 (5346): 2092–7. Бибкод : 1997Sci...278.2092G . дои : 10.1126/science.278.5346.2092 . ПМИД   9405339 .
  52. ^ Маэда М., Шимада Т., Исихама А. (30 декабря 2015 г.). «Сила и регуляция семи промоторов рРНК в Escherichia coli» . ПЛОС ОДИН . 10 (12): e0144697. Бибкод : 2015PLoSO..1044697M . дои : 10.1371/journal.pone.0144697 . ПМЦ   4696680 . ПМИД   26717514 .
  53. ^ Гаал Т., Брэттон Б.П., Санчес-Васкес П., Сливицки А., Сливицки К., Вегель А. и др. (октябрь 2016 г.). «Колокализация отдаленных хромосомных локусов в пространстве у E. coli: бактериальное ядрышко» . Гены и развитие . 30 (20): 2272–2285. дои : 10.1101/gad.290312.116 . ПМК   5110994 . ПМИД   27898392 .
  54. ^ Вулф, Стивен (1993). Молекулярная и клеточная биология . Издательская компания Уодсворт. ISBN  978-0534124083 .
  55. ^ Пийр К., Пайер А., Лиив А., Тенсон Т., Майвяли У (май 2011 г.). «Деградация рибосом у растущих бактерий» . Отчеты ЭМБО . 12 (5): 458–62. дои : 10.1038/embor.2011.47 . ПМК   3090016 . ПМИД   21460796 .
  56. ^ Брандман О., Хегде Р.С. (январь 2016 г.). «Контроль качества рибосомно-ассоциированных белков» . Структурная и молекулярная биология природы . 23 (1): 7–15. дои : 10.1038/nsmb.3147 . ПМЦ   4853245 . ПМИД   26733220 .
  57. ^ Фуджи К., Китабатаке М., Саката Т., Мията А., Оно М. (апрель 2009 г.). «Роль убиквитина в клиренсе нефункциональных рРНК» . Гены и развитие . 23 (8): 963–74. дои : 10.1101/gad.1775609 . ПМЦ   2675866 . ПМИД   19390089 .
  58. ^ Донован, Бриджит М.; Джаррелл, Келли Л.; ЛаРивьер, Фредерик Дж. (01 апреля 2011 г.). «Исследование нефункционального распада рРНК как реакции на стресс у Saccharomyces cerevisiae» . Журнал ФАСЭБ . 25 (1_добавление): 521,3. doi : 10.1096/fasebj.25.1_supplement.521.3 (неактивен 31 января 2024 г.). ISSN   0892-6638 . {{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на январь 2024 г. ( ссылка )
  59. ^ ЛаРивьер Ф.Дж., Коул С.Э., Ферулло DJ, Мур MJ (ноябрь 2006 г.). «Процесс контроля качества позднего действия для зрелых эукариотических рРНК» . Молекулярная клетка . 24 (4): 619–26. doi : 10.1016/j.molcel.2006.10.008 . ПМИД   17188037 .
  60. ^ Мишель Дж.Дж., Маккарвилл Дж.Ф., Сюн Ю. (июнь 2003 г.). «Роль убиквитинлигазы Saccharomyces cerevisiae Cul8 в правильном развитии анафазы» . Журнал биологической химии . 278 (25): 22828–37. дои : 10.1074/jbc.M210358200 . ПМИД   12676951 . S2CID   33099674 .
  61. ^ Пайер А., Леппик М., Соосаар А., Тенсон Т., Майвяли Ю (январь 2015 г.). «Влияние нарушений в активных центрах рибосом и межсубъединичных контактах на рибосомальную деградацию в Escherichia coli» . Научные отчеты . 5 : 7712. Бибкод : 2015NatSR...5E7712P . дои : 10.1038/srep07712 . ПМЦ   4289901 . ПМИД   25578614 .
  62. ^ Иде С., Миядзаки Т., Маки Х., Кобаяши Т. (февраль 2010 г.). «Обилие копий генов рибосомальной РНК поддерживает целостность генома». Наука . 327 (5966): 693–6. Бибкод : 2010Sci...327..693I . дои : 10.1126/science.1179044 . ПМИД   20133573 . S2CID   206522454 .
  63. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Кваст С., Прюссе Е., Йилмаз П., Геркен Дж., Швеер Т., Ярза П. и др. (январь 2013 г.). «Проект базы данных генов рибосомальных РНК SILVA: улучшенная обработка данных и веб-инструменты» . Исследования нуклеиновых кислот . 41 (Проблема с базой данных): D590-6. дои : 10.1093/nar/gks1219 . ПМЦ   3531112 . ПМИД   23193283 .
  64. ^ Прюссе Э., Пеплиес Дж., Глекнер Ф.О. (июль 2012 г.). «SINA: точное высокопроизводительное выравнивание множественных последовательностей генов рибосомальной РНК» . Биоинформатика . 28 (14): 1823–9. doi : 10.1093/биоинформатика/bts252 . ПМЦ   3389763 . ПМИД   22556368 .
  65. ^ Jump up to: Перейти обратно: а б Виланд М., Бершнайдер Б., Эрлахер М.Д., Хартиг Дж.С. (март 2010 г.). «Аптазим-опосредованная регуляция 16S рибосомальной РНК» . Химия и биология . 17 (3): 236–42. doi : 10.1016/j.chembiol.2010.02.012 . ПМИД   20338515 .
  66. ^ Борден-младший, Джонс С.В., Индурти Д., Чен Ю., Папуцакис Э.Т. (май 2010 г.). «Открытие на основе геномной библиотеки нового, возможно, синтетического механизма кислотоустойчивости Clostridium acetobutylicum, включающего некодирующие РНК и процессинг рибосомальной РНК» . Метаболическая инженерия . 12 (3): 268–81. дои : 10.1016/j.ymben.2009.12.004 . ПМЦ   2857598 . ПМИД   20060060 .
  67. ^ Траунер А., Лохид К.Е., Беннетт М.Х., Хингли-Уилсон С.М., Уильямс Х.Д. (июль 2012 г.). «Регулятор покоя DosR контролирует стабильность рибосом в гипоксических микобактериях» . Журнал биологической химии . 287 (28): 24053–63. дои : 10.1074/jbc.m112.364851 . ПМК   3390679 . ПМИД   22544737 .
  68. ^ Мейер А., Тодт С., Миккельсен Н.Т., Либ Б. (март 2010 г.). «Быстро развивающиеся последовательности 18S рРНК из Solenogastres (Mollusca) устойчивы к стандартной ПЦР-амплификации и дают новое представление о гетерогенности скорости замещения моллюсков» . Эволюционная биология BMC . 10 (1): 70. Бибкод : 2010BMCEE..10...70M . дои : 10.1186/1471-2148-10-70 . ПМЦ   2841657 . ПМИД   20214780 .
  69. ^ Коул Дж.Р., Чай Б., Марш Т.Л., Фаррис Р.Дж., Ван К., Кулам С.А. и др. (январь 2003 г.). «Проект рибосомальной базы данных (RDP-II): предварительный просмотр нового автовыравнивателя, который позволяет регулярно обновлять и новую таксономию прокариот» . Исследования нуклеиновых кислот . 31 (1): 442–3. дои : 10.1093/нар/gkg039 . ПМК   165486 . ПМИД   12520046 .
  70. ^ Прюсс Э., Кваст С., Книттель К., Фукс Б.М., Людвиг В., Пеплиес Дж., Глёкнер Ф.О. (2007). «SILVA: комплексный онлайн-ресурс для проверенных и согласованных по качеству данных о последовательностях рибосомальных РНК, совместимых с ARB» . Исследования нуклеиновых кислот . 35 (21): 7188–96. дои : 10.1093/nar/gkm864 . ПМК   2175337 . ПМИД   17947321 .
  71. ^ Уэйд, М.; Чжан, Ю. (2005), «Механизмы лекарственной устойчивости микобактерий туберкулеза», Туберкулез и туберкулезная палочка , Американское общество микробиологии, стр. 115–140, doi : 10.1128/9781555817657.ch8 , ISBN  9781555817657 , S2CID   36002898
  72. ^ Лонг К.С., Поелсгаард Дж., Хансен Л.Х., Хобби С.Н., Беттгер Э.К., Вестер Б. (март 2009 г.). «Одиночные мутации 23S рРНК в рибосомальном пептидилтрансферазном центре придают Mycobacterium smegmatis устойчивость к валнемулину и другим антибиотикам за счет нарушения кармана, связывающего лекарство» . Молекулярная микробиология . 71 (5): 1218–27. дои : 10.1111/j.1365-2958.2009.06596.x . ПМИД   19154331 . S2CID   23728518 .
  73. ^ Джу Сон Д (2013). «Атипичная механочувствительная микроРНК-712, полученная из прерибосомальной РНК, вызывает воспаление эндотелия и атеросклероз» . Природные коммуникации . 4 : 3000. Бибкод : 2013NatCo...4.3000S . дои : 10.1038/ncomms4000 . ПМЦ   3923891 . ПМИД   24346612 .

Внешние ссылки [ править ]

Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Ribosomal_RNA&oldid=1224282639"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 58d9f445375c023d1475d51006635196__1715936040
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/58/96/58d9f445375c023d1475d51006635196.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Ribosomal RNA - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)