Рибосомальный белок SA

РПСА
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	3BCH, 4UG0, 4V6X, 5A2Q, 5AJ0, 4UJE, 4D5L, 4UJD, 5FLX, 4D61
Идентификаторы
Псевдонимы	RPSA , 37LRP, 67LR, ICAS, LAMBR, LAMR1, LBP, LBP/p40, LRP, LRP/LR, NEM/1CHD4, SA, lamR, p40, рибосомальный белок SA
Внешние идентификаторы	Опустить : 150370 ; МГИ : 105381 ; Гомологен : 68249 ; GeneCards : RPSA ; ОМА : RPSA — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 3 (human)
End	39,412,542 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 9 (mouse)
End	119,961,435 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	gonad; ; right uterine tube; ; ganglionic eminence; ; ventricular zone; ; left ovary; ; right ovary; ; islet of Langerhans; ; body of pancreas; ; mucosa of transverse colon; ; spleen;
	Top expressed in
	ventricular zone; ; epiblast; ; ganglionic eminence; ; uterus; ; spleen; ; bone marrow; ; lens; ; thymus; ; islet of Langerhans; ; zone of skin;
	More reference expression data
	n/a
showГенная онтология
Molecular function	virus receptor activity; structural constituent of ribosome; ribosome binding; laminin receptor activity; protein binding; RNA binding; laminin binding;
Cellular component	cytoplasm; cytosol; ribosome; membrane; plasma membrane; intracellular anatomical structure; small ribosomal subunit; extracellular exosome; nucleus; 90S preribosome; nucleoplasm; cytosolic small ribosomal subunit;
Biological process	endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA); endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA); viral transcription; SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane; translational initiation; rRNA export from nucleus; viral entry into host cell; nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay; protein biosynthesis; viral process; rRNA processing; ribosomal small subunit assembly; cell adhesion; cytoplasmic translation;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	3921
	16785
	ENSG00000168028
	ENSMUSG00000032518
	P08865
	P14206
	НМ_002295 ; НМ_001304288
	НМ_011029
	НП_001291217 ; НП_002286
	НП_035159
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

40S рибосомальный белок SA — это рибосомальный белок , который у человека кодируется RPSA геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} Он также действует как рецептор клеточной поверхности , в частности ламинина , и участвует в нескольких патогенных процессах.

Функция

Ламинины , семейство внеклеточного матрикса гликопротеинов , являются основным неколлагеновым компонентом базальных мембран . Они вовлечены в широкий спектр биологических процессов, включая клеточную адгезию , дифференцировку , миграцию , передачу сигналов , рост нейритов и метастазирование . Многие эффекты ламинина опосредуются взаимодействием с рецепторами клеточной поверхности . Эти рецепторы включают членов семейства интегринов , а также неинтегриновые ламинин-связывающие белки. Ген RPSA кодирует многофункциональный белок, который является одновременно рибосомальным белком и высокоаффинным неинтегриновым рецептором ламинина. Этот белок по-разному называли рибосомальным белком SA; РПСА; ЛамР; ЛамР1; предшественник рецептора ламинина 37 кДа; 37ЛРП; ламининовый рецептор 67 кДа; 67ЛР; ламининовый рецептор 37/67 кДа; ЛРП/ЛР; ЛБП/p40; и белок, ассоциированный с рибосомой p40. Рибосомальный белок SA и RPSA являются утвержденным названием и символом. Аминокислотная , что последовательность RPSA высоко консервативна в ходе эволюции указывает на ключевую роль биологическая функция . Было замечено, что уровень транскрипта RPSA выше в толстой кишки карциномы тканях и клеточных линиях рака легких, чем в их нормальных аналогах. Кроме того, существует корреляция между активацией этого полипептида в раковых клетках и их инвазивным и метастатическим фенотипом . Существует несколько копий гена RPSA; однако большинство из них представляют собой псевдогены, которые, как полагают, возникли в результате ретропозиционных событий. два альтернативно сплайсированных варианта транскрипта, кодирующие один и тот же белок. Для этого гена были обнаружены ^{[ 7 ]}

Структура и стабильность

Комплементарная ДНК (кДНК) гена RPSA образуется путем сборки семи экзонов, шесть из которых соответствуют кодирующей последовательности. ^{[ 6 ]} Аминокислотная последовательность RPSA, выведенная из последовательности его кДНК, включает 295 остатков. RPSA можно разделить на два основных домена: N-домен (остатки 1–209), который соответствует экзонам 2–5 гена, и C-домен (остатки 210–295), который соответствует экзонам 6. –7. N-домен RPSA гомологичен рибосомному белку S2 (RPS2) прокариот. Он содержит палиндромную последовательность 173LMWWML178, которая консервативна у всех многоклеточных животных. Его C-домен высоко консервативен у позвоночных. Аминокислотная последовательность RPSA на 98% идентична у всех млекопитающих. RPSA представляет собой рибосомальный белок, который в ходе эволюции приобрел функцию рецептора ламинина. ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]} Структура N-домена RPSA аналогична структуре прокариотического RPS2. ^{[ 10 ]} C-домен в растворе внутренне неупорядочен. N-домен является мономерным в растворе и разворачивается в соответствии с равновесием трех состояний. Промежуточный продукт сворачивания преобладает при 37 °C. ^{[ 11 ]}

Взаимодействия

Некоторые взаимодействия RPSA, первоначально обнаруженные методами клеточной биологии, впоследствии были подтверждены с помощью рекомбинантных производных и экспериментов in vitro. Последние показали, что свернутый N-домен и неупорядоченный C-домен RPSA имеют как общие, так и специфические функции. ^{[ 12 ]}

RPSA связывается с белками, которые участвуют в трансляции генетического кода. (i) Скрининг дрожжевых двухгибридов показал, что RPSA связывается с рибосомальным белком S21 малой рибосомальной субъединицы 40S. ^{[ 13 ]}^{[ 14 ]} (ii) Серийные делеции RPSA показали, что сегмент остатков 236–262, входящий в C-домен, участвует во взаимодействии RPSA и 40S субъединицы рибосомы. ^{[ 15 ]} (iii) Исследования, основанные на спектроскопии ядерного магнитного резонанса (ЯМР), показали, что антикодон-связывающий домен лизил-тРНК-синтетазы связывается непосредственно с C-доменом RPSA. ^{[ 16 ]}
Первоначально RPSA был идентифицирован как белок, связывающий ламинин. ^{[ 17 ]}^{[ 18 ]} Как рекомбинантный N-домен, так и C-домен RPSA связывают ламинин in vitro, и они связываются с одинаковыми константами диссоциации (300 нМ). ^{[ 10 ]}^{[ 12 ]}
И RPSA, и ламинин принадлежат к интерактому гепарин/гепарансульфат. ^{[ 19 ]} Гепарин связывается in vitro с N-доменом RPSA, но не с его C-доменом. Более того, C-домен RPSA и гепарин конкурируют за связывание с ламинином, что показывает, что высококислотный C-домен RPSA имитирует гепарин (и, возможно, гепарансульфаты) за связывание с ламинином. ^{[ 12 ]}
RPSA является потенциальным клеточным рецептором для нескольких патогенных флавивирусов , включая вирус денге (DENV), ^{[ 20 ]}^{[ 21 ]} и альфавирусы , включая вирус Синдбис (SINV). ^{[ 22 ]} N-домен RPSA включает сайт связывания SINV in vitro. ^{[ 10 ]} N-домен также включает сайты слабого связывания для рекомбинантного домена 3 (ED3, остатки 296–400) из белков оболочки двух флавивирусов , вируса Западного Нила и серотипа 2 DENV. C-домен включает сайты слабого связывания для домена 3 вируса желтой лихорадки (YFV) и серотипов 1 и 2 DENV. Напротив, домен 3 вируса японского энцефалита, по-видимому, не связывает RPSA in vitro. ^{[ 12 ]}
RPSA также является рецептором малых молекул. (i) RPSA связывает афлатоксин B1 как in vivo, так и in vitro. ^{[ 23 ]} (ii) RPSA является рецептором эпигаллокатехин-галлата (EGCG), который является основным компонентом зеленого чая и оказывает множество эффектов, связанных со здоровьем. ^{[ 24 ]}^{[ 25 ]} EGCG связывается только с N-доменом RPSA in vitro с константой диссоциации 100 нМ, но не с его C-доменом. ^{[ 12 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000168028 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000032518 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Сато К., Наруми К., Сакаи Т., Абэ Т., Кикучи Т., Мацусима К., Синдо С., Мотомия М. (июль 1992 г.). «Клонирование кДНК рецептора ламинина массой 67 кДа и экспрессия генов в нормальных и злокачественных клеточных линиях легких человека». Рак Летт . 62 (3): 199–203. дои : 10.1016/0304-3835(92)90096-E . ПМИД 1534510 .
^ Jump up to: ^а ^б Джекерс П., Минолетти Ф., Белотти Д., Клаус Н., Соцци Г., Собель М.Е., Кастроново В. (сентябрь 1996 г.). «Выделение из мультигенного семейства активного человеческого гена метастазирующего многофункционального белка 37LRP/p40 на хромосоме 3p21.3». Онкоген . 13 (3): 495–503. ПМИД 8760291 .
^ ДиДжакомо, Винсент; Меруэло, Даниэль (май 2016 г.). «Изучение рецептора ламинина: критическая дискуссия относительно неинтегринового рецептора ламинина 37/67-кДа/белка RPSA» . Биологические обзоры . 91 (2): 288–310. дои : 10.1111/brv.12170 . ПМК 5249262 . ПМИД 25630983 .
^ Ардини Э., Песоле Дж., Тальябуэ Э., Великолепный А., Кастроново В., Собель М.Е., Колнаги М.И., Менар С. (август 1998 г.). «Рецептор ламинина массой 67 кДа произошел из рибосомального белка, который в ходе эволюции приобрел двойную функцию» . Молекулярная биология и эволюция . 15 (8): 1017–25. doi : 10.1093/oxfordjournals.molbev.a026000 . ПМИД 9718729 .
^ Нельсон Дж., Макферран Н.В., Пивато Дж., Чемберс Э., Доэрти С., Стил Д., Тимсон DJ (февраль 2008 г.). «Рецептор ламинина 67 кДа: структура, функции и роль в заболевании». Отчеты по биологическим наукам . 28 (1): 33–48. дои : 10.1042/BSR20070004 . ПМИД 18269348 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Джеймисон К.В., Ву Дж., Хаббард С.Р., Меруэло Д. (февраль 2008 г.). «Кристаллическая структура предшественника рецептора ламинина человека» . Журнал биологической химии . 283 (6): 3002–5. дои : 10.1074/jbc.C700206200 . ПМИД 18063583 .
^ Ульд-Абейх, МБ; Пети-Топен, I; Зидан, Н; Барон, Б; Бедуэль, Хьюг (июнь 2012 г.). «Множественные состояния сворачивания и нарушение рибосомального белка SA, мембранного рецептора ламинина, антиканцерогенов и патогенов». Биохимия . 51 (24): 4807–4821. дои : 10.1021/bi300335r . ПМИД 22640394 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Зидан, Н; Ульд-Абейх, МБ; Пети-Топен, I; Бедуэль, Х (2012). «Свернутые и неупорядоченные домены рибосомального белка SA человека выполняют как своеобразные, так и общие функции в качестве мембранных рецепторов» . Биология. Представитель . 33 (1): 113–124. дои : 10.1042/BSR20120103 . ПМК 4098866 . ПМИД 23137297 .
^ Стелцль Ю, Ворм Ю, Лаловски М, Хениг К, Брембек Ф.Х., Гёлер Х, Стродике М, Ценкнер М, Шенхерр А, Кеппен С, Тимм Дж, Минцлафф С, Абрахам С, Бок Н, Китцманн С, Гёдде А, Токсёз Е , Дроге А., Кробич С., Корн Б., Бирчмайер В., Лерах Х., Ванкер Э.Э. (сентябрь 2005 г.). «Сеть белок-белкового взаимодействия человека: ресурс для аннотирования протеома». Клетка . 122 (6): 957–968. дои : 10.1016/j.cell.2005.08.029 . hdl : 11858/00-001M-0000-0010-8592-0 . ПМИД 16169070 . S2CID 8235923 .
^ Сато М., Саэки Ю., Танака К., Канеда Ю. (март 1999 г.). «Ассоциированный с рибосомой белок LBP/p40 связывается с белком S21 рибосомы 40S: анализ с использованием дрожжевой двухгибридной системы». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 256 (2): 385–390. дои : 10.1006/bbrc.1999.0343 . ПМИД 10079194 .
^ Малыгин А.А.; Бабайлова Е.С.; Локтев В.Б.; Карпова, Г.Г. (2011). «Участок С-концевого домена рибосомного белка SA, необходимый для связывания SA с 40S рибосомальной субъединицей человека». Биохимия . 93 (3): 612–617. дои : 10.1016/j.biochi.2010.12.005 . ПМИД 21167900 .
^ Чо, HY; Ул Муштак, А; Ли, JY; Ким, генеральный директор; Сок, MS; Джанг, М; Хан, BW; Ким, С; Чон, Ю.Х. (2014). «Характеристика взаимодействия между лизил-тРНК-синтетазой и рецептором ламинина с помощью ЯМР». ФЭБС Летт . 588 (17): 2851–2858. дои : 10.1016/j.febslet.2014.06.048 . ПМИД 24983501 . S2CID 36128866 .
^ Рао, Северная Каролина; Барский, С.Х.; Терранова, вице-президент; Лиотта, Луизиана (1983). «Выделение рецептора ламинина опухолевых клеток». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 111 (3): 804–808. дои : 10.1016/0006-291X(83)91370-0 . ПМИД 6301485 .
^ Лесот, Х; Кюль, У; Марк, К. (1983). «Выделение ламинин-связывающего белка из мембран мышечных клеток» . ЭМБО Дж . 2 (6): 861–865. дои : 10.1002/j.1460-2075.1983.tb01514.x . ПМК 555201 . ПМИД 16453457 .
^ Ори, А; Уилкинсон, MC; Ферниг, генеральный директор (2011). «Системный биологический подход к исследованию интерактома гепарин/гепарансульфат» . Ж. Биол. Хим . 286 (22): 19892–19904. дои : 10.1074/jbc.M111.228114 . ПМК 3103365 . ПМИД 21454685 .
^ Теппарит, С; Смит, Д.Р. (2004). «Серотип-специфическое проникновение вируса денге в клетки печени: идентификация высокоаффинного рецептора ламинина массой 37 килодальтон/67 килодальтон как рецептора серотипа 1 вируса денге» . Дж. Вирол . 78 (22): 12647–12656. doi : 10.1128/jvi.78.22.12647-12656.2004 . ПМК 525075 . ПМИД 15507651 .
^ Тио, PH; Чон, WW; Кардоса, MJ (2005). «Двумерная VOPBA демонстрирует взаимодействие рецептора ламинина (LAMR1) с серотипами вируса денге 1, 2 и 3» . Вирол. Дж . 2:25 . дои : 10.1186/1743-422X-2-25 . ПМЦ 1079963 . ПМИД 15790424 .
^ Ван, Канзас; Кун, Р.Дж.; Штраус, Э.Г.; Оу, С; Штраус, Дж. Х. (1992). «Высокоаффинный рецептор ламинина является рецептором вируса Синдбис в клетках млекопитающих» . Дж. Вирол . 66 (8): 4992–5001. doi : 10.1128/JVI.66.8.4992-5001.1992 . ПМЦ 241351 . ПМИД 1385835 .
^ Чжуан, З; Хуанг, Ю; Ян, Ю; Ван, С. (2016). «Идентификация белков, взаимодействующих с AFB1, и взаимодействие между RPSA и AFB1». Дж. Хазард. Мэтр . 301 : 297–303. дои : 10.1016/j.jhazmat.2015.08.053 . ПМИД 26372695 .
^ Тачибана, Х; Кога, К; Фудзимура, Ю; Ямада, К. (2004). «Рецептор полифенола зеленого чая EGCG». Нат. Структура. Мол. Биол . 11 (4): 380–381. дои : 10.1038/nsmb743 . ПМИД 15024383 . S2CID 27868813 .
^ Татибана, Х (2011). «Определение полифенолов зеленого чая» . Учеб. Япония. акад. Сер. Б физ. Биол. Наука . 87 (3): 66–80. Бибкод : 2011PJAB...87...66T . дои : 10.2183/pjab.87.66 . ПМК 3066547 . ПМИД 21422740 .

Дальнейшее чтение

Белкин А.М., Степп М.А. (2000). «Интегрины как рецепторы ламининов». Микроск. Рез. Тех . 51 (3): 280–301. doi : 10.1002/1097-0029(20001101)51:3<280::AID-JEMT7>3.0.CO;2-O . ПМИД 11054877 . S2CID 45941383 .
Вевер У.М., Лиотта Л.А., Джей М., Рикка Г.А., Дрохан В.Н., Клейсмит А.П., Рао К.Н., Вирт П., Колиган Дж.Е., Альбрехцен Р. (1986). «Измененные уровни мРНК рецептора ламинина в различных клетках карциномы человека, которые имеют разные способности связывать ламинин» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 83 (19): 7137–7141. Бибкод : 1986PNAS...83.7137W . дои : 10.1073/pnas.83.19.7137 . ПМЦ 386670 . ПМИД 2429301 .
Ван ден Оувеланд А.М., Ван Дуйнховен Х.Л., Дайхманн К.А., Ван Гронинген Дж.Дж., де Лей Л., Ван де Вен У.Дж. (1989). «Характеристики мультикопийного семейства генов, состоящего преимущественно из процессированных псевдогенов» . Нуклеиновые кислоты Рез . 17 (10): 3829–3843. дои : 10.1093/нар/17.10.3829 . ПМК 317862 . ПМИД 2543954 .
Йоу Х.К., Вонг Дж.М., Чен Х.С., Ли К.Г., Дэвис С., Стил Г.Д., Чен Л.Б. (1988). «Повышенная экспрессия мРНК ламинин-связывающего белка при карциноме толстой кишки человека: полная последовательность полноразмерной кДНК, кодирующей белок» (PDF) . Учеб. Натл. акад. наук. США . 85 (17): 6394–6398. Бибкод : 1988PNAS...85.6394Y . дои : 10.1073/pnas.85.17.6394 . ПМК 281978 . ПМИД 2970639 .
Сельвамуруган Н., Элисейри Г.Л. (1996). «Ген малой ядрышковой РНК человека E2 расположен в интроне гена ламинин-связывающего белка». Геномика . 30 (2): 400–1. ПМИД 8586453 .
Владимиров С.Н., Иванов А.В., Карпова Г.Г., Мусолямов АК, Егоров Т.А., Тиде Б, Виттманн-Либольд Б, Отто А (1996). «Характеристика белков малых рибосомальных субъединиц человека с помощью N-концевого и внутреннего секвенирования, а также масс-спектрометрии» . Евро. Дж. Биохим . 239 (1): 144–149. дои : 10.1111/j.1432-1033.1996.0144u.x . ПМИД 8706699 .
Клаус Н., Джекерс П., Жарес П., Жорис Б., Собель М.Е., Кастроново В. (1997). «Идентификация активного гена, кодирующего многофункциональный белок 37LRP/p40, связанный с метастазами». ДНК Клеточная Биол . 15 (12): 1009–1023. дои : 10.1089/dna.1996.15.1009 . ПМИД 8985115 .
Дайдоне М.Г., Сильвестрини Р., Бенини Э., Гриджиони В.Ф., Д'Эррико А. (1997). «Экспрессия высокоаффинных рецепторов ламинина 67 кДа при первичном раке молочной железы и метахронных метастатических поражениях или контралатеральном раке» . Бр. Дж. Рак . 76 (1): 52–3. дои : 10.1038/bjc.1997.335 . ПМК 2223804 . ПМИД 9218732 .
Кенмоти Н., Кавагути Т., Розен С., Дэвис Э., Гудман Н., Хадсон Т.Дж., Танака Т., Пейдж DC (1998). «Карта 75 генов рибосомальных белков человека» . Геном Рез . 8 (5): 509–23. дои : 10.1101/гр.8.5.509 . ПМИД 9582194 .
де Манцони Г., Гульельми А., Верлато Г., Томеццоли А., Пелоси Г., Скьявон И., Кордиано С. (1998). «Прогностическое значение экспрессии рецептора ламинина 67 кДа при распространенном раке желудка». Онкология . 55 (5): 456–460. дои : 10.1159/000011895 . ПМИД 9732225 . S2CID 46799166 .
Сато М., Саеки Ю., Танака К., Канеда Ю. (1999). «Ассоциированный с рибосомой белок LBP/p40 связывается с белком S21 рибосомы 40S: анализ с использованием дрожжевой двухгибридной системы». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 256 (2): 385–390. дои : 10.1006/bbrc.1999.0343 . ПМИД 10079194 .
Кэнфилд С.М., Хаку А.Ю. (1999). «Неинтегриновый ламинин-связывающий белок (p67 LBP) экспрессируется на подмножестве активированных Т-лимфоцитов человека и вместе с антигеном очень поздней активации интегрина-6 опосредует активное клеточное прилипание к ламинину» . Дж. Иммунол . 163 (6): 3430–40. дои : 10.4049/jimmunol.163.6.3430 . ПМИД 10477615 . S2CID 25203285 .
Дональдсон Э.А., Маккенна ди-джей, Макмаллен CB, Скотт В.Н., Ститт А.В., Нельсон Дж. (2000). «Экспрессия мембраносвязанного рецептора ламинина массой 67 кДа (67LR) модулируется in vitro путем ингибирования клеточного контакта». Мол. Клеточная Биол. Рез. Коммун . 3 (1): 53–59. дои : 10.1006/mcbr.2000.0191 . ПМИД 10683318 .
Педраса С., Геберхивот Т., Ингерпуу С., Ассефа Д., Вондиму З., Кортесмаа Дж., Трюггвасон К., Виртанен И., Патарройо М. (2000). «Моноцитарные клетки синтезируют, прикрепляются и мигрируют на ламинине-8 (альфа 4 бета 1 гамма 1)» . Дж. Иммунол . 165 (10): 5831–8. дои : 10.4049/гиммунол.165.10.5831 . ПМИД 11067943 .
Ванде Брук И., Вандеркеркен К., Де Гриф С., Асосингх К., Стрэтманс Н., Ван Кэмп Б., Ван Рит I (2001). «Вызванная ламинином-1 миграция клеток множественной миеломы включает высокоаффинный рецептор ламинина массой 67 кДа» . Бр. Дж. Рак . 85 (9): 1387–1395. дои : 10.1054/bjoc.2001.2078 . ПМЦ 2375239 . ПМИД 11720479 .
Валтреньи Д., де Леваль Л., Коппенс Л., Юсеф Э., де Леваль Дж., Кастроново В. (2002). «Обнаружение рецептора ламинина 67-кДа в биопсиях рака простаты как предиктор рецидива после радикальной простатэктомии». Евро. Урол . 40 (5): 495–503. дои : 10.1159/000049825 . ПМИД 11752855 . S2CID 22778829 .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000168028 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000032518 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid1534510-5] Сато К., Наруми К., Сакаи Т., Абэ Т., Кикучи Т., Мацусима К., Синдо С., Мотомия М. (июль 1992 г.). «Клонирование кДНК рецептора ламинина массой 67 кДа и экспрессия генов в нормальных и злокачественных клеточных линиях легких человека». Рак Летт . 62 (3): 199–203. дои : 10.1016/0304-3835(92)90096-E . ПМИД 1534510 .

[pmid8760291-6] Jump up to: ^а ^б Джекерс П., Минолетти Ф., Белотти Д., Клаус Н., Соцци Г., Собель М.Е., Кастроново В. (сентябрь 1996 г.). «Выделение из мультигенного семейства активного человеческого гена метастазирующего многофункционального белка 37LRP/p40 на хромосоме 3p21.3». Онкоген . 13 (3): 495–503. ПМИД 8760291 .

[7] ДиДжакомо, Винсент; Меруэло, Даниэль (май 2016 г.). «Изучение рецептора ламинина: критическая дискуссия относительно неинтегринового рецептора ламинина 37/67-кДа/белка RPSA» . Биологические обзоры . 91 (2): 288–310. дои : 10.1111/brv.12170 . ПМК 5249262 . ПМИД 25630983 .

[8] Ардини Э., Песоле Дж., Тальябуэ Э., Великолепный А., Кастроново В., Собель М.Е., Колнаги М.И., Менар С. (август 1998 г.). «Рецептор ламинина массой 67 кДа произошел из рибосомального белка, который в ходе эволюции приобрел двойную функцию» . Молекулярная биология и эволюция . 15 (8): 1017–25. doi : 10.1093/oxfordjournals.molbev.a026000 . ПМИД 9718729 .

[9] Нельсон Дж., Макферран Н.В., Пивато Дж., Чемберс Э., Доэрти С., Стил Д., Тимсон DJ (февраль 2008 г.). «Рецептор ламинина 67 кДа: структура, функции и роль в заболевании». Отчеты по биологическим наукам . 28 (1): 33–48. дои : 10.1042/BSR20070004 . ПМИД 18269348 .

[pmid18063583-10] Jump up to: ^а ^б ^с Джеймисон К.В., Ву Дж., Хаббард С.Р., Меруэло Д. (февраль 2008 г.). «Кристаллическая структура предшественника рецептора ламинина человека» . Журнал биологической химии . 283 (6): 3002–5. дои : 10.1074/jbc.C700206200 . ПМИД 18063583 .

[11] Ульд-Абейх, МБ; Пети-Топен, I; Зидан, Н; Барон, Б; Бедуэль, Хьюг (июнь 2012 г.). «Множественные состояния сворачивания и нарушение рибосомального белка SA, мембранного рецептора ламинина, антиканцерогенов и патогенов». Биохимия . 51 (24): 4807–4821. дои : 10.1021/bi300335r . ПМИД 22640394 .

[pmid23137297-12] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и Зидан, Н; Ульд-Абейх, МБ; Пети-Топен, I; Бедуэль, Х (2012). «Свернутые и неупорядоченные домены рибосомального белка SA человека выполняют как своеобразные, так и общие функции в качестве мембранных рецепторов» . Биология. Представитель . 33 (1): 113–124. дои : 10.1042/BSR20120103 . ПМК 4098866 . ПМИД 23137297 .

[13] Стелцль Ю, Ворм Ю, Лаловски М, Хениг К, Брембек Ф.Х., Гёлер Х, Стродике М, Ценкнер М, Шенхерр А, Кеппен С, Тимм Дж, Минцлафф С, Абрахам С, Бок Н, Китцманн С, Гёдде А, Токсёз Е , Дроге А., Кробич С., Корн Б., Бирчмайер В., Лерах Х., Ванкер Э.Э. (сентябрь 2005 г.). «Сеть белок-белкового взаимодействия человека: ресурс для аннотирования протеома». Клетка . 122 (6): 957–968. дои : 10.1016/j.cell.2005.08.029 . hdl : 11858/00-001M-0000-0010-8592-0 . ПМИД 16169070 . S2CID 8235923 .

[14] Сато М., Саэки Ю., Танака К., Канеда Ю. (март 1999 г.). «Ассоциированный с рибосомой белок LBP/p40 связывается с белком S21 рибосомы 40S: анализ с использованием дрожжевой двухгибридной системы». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 256 (2): 385–390. дои : 10.1006/bbrc.1999.0343 . ПМИД 10079194 .

[15] Малыгин А.А.; Бабайлова Е.С.; Локтев В.Б.; Карпова, Г.Г. (2011). «Участок С-концевого домена рибосомного белка SA, необходимый для связывания SA с 40S рибосомальной субъединицей человека». Биохимия . 93 (3): 612–617. дои : 10.1016/j.biochi.2010.12.005 . ПМИД 21167900 .

[16] Чо, HY; Ул Муштак, А; Ли, JY; Ким, генеральный директор; Сок, MS; Джанг, М; Хан, BW; Ким, С; Чон, Ю.Х. (2014). «Характеристика взаимодействия между лизил-тРНК-синтетазой и рецептором ламинина с помощью ЯМР». ФЭБС Летт . 588 (17): 2851–2858. дои : 10.1016/j.febslet.2014.06.048 . ПМИД 24983501 . S2CID 36128866 .

[17] Рао, Северная Каролина; Барский, С.Х.; Терранова, вице-президент; Лиотта, Луизиана (1983). «Выделение рецептора ламинина опухолевых клеток». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 111 (3): 804–808. дои : 10.1016/0006-291X(83)91370-0 . ПМИД 6301485 .

[18] Лесот, Х; Кюль, У; Марк, К. (1983). «Выделение ламинин-связывающего белка из мембран мышечных клеток» . ЭМБО Дж . 2 (6): 861–865. дои : 10.1002/j.1460-2075.1983.tb01514.x . ПМК 555201 . ПМИД 16453457 .

[19] Ори, А; Уилкинсон, MC; Ферниг, генеральный директор (2011). «Системный биологический подход к исследованию интерактома гепарин/гепарансульфат» . Ж. Биол. Хим . 286 (22): 19892–19904. дои : 10.1074/jbc.M111.228114 . ПМК 3103365 . ПМИД 21454685 .

[20] Теппарит, С; Смит, Д.Р. (2004). «Серотип-специфическое проникновение вируса денге в клетки печени: идентификация высокоаффинного рецептора ламинина массой 37 килодальтон/67 килодальтон как рецептора серотипа 1 вируса денге» . Дж. Вирол . 78 (22): 12647–12656. doi : 10.1128/jvi.78.22.12647-12656.2004 . ПМК 525075 . ПМИД 15507651 .

[21] Тио, PH; Чон, WW; Кардоса, MJ (2005). «Двумерная VOPBA демонстрирует взаимодействие рецептора ламинина (LAMR1) с серотипами вируса денге 1, 2 и 3» . Вирол. Дж . 2:25 . дои : 10.1186/1743-422X-2-25 . ПМЦ 1079963 . ПМИД 15790424 .

[22] Ван, Канзас; Кун, Р.Дж.; Штраус, Э.Г.; Оу, С; Штраус, Дж. Х. (1992). «Высокоаффинный рецептор ламинина является рецептором вируса Синдбис в клетках млекопитающих» . Дж. Вирол . 66 (8): 4992–5001. doi : 10.1128/JVI.66.8.4992-5001.1992 . ПМЦ 241351 . ПМИД 1385835 .

[23] Чжуан, З; Хуанг, Ю; Ян, Ю; Ван, С. (2016). «Идентификация белков, взаимодействующих с AFB1, и взаимодействие между RPSA и AFB1». Дж. Хазард. Мэтр . 301 : 297–303. дои : 10.1016/j.jhazmat.2015.08.053 . ПМИД 26372695 .

[24] Тачибана, Х; Кога, К; Фудзимура, Ю; Ямада, К. (2004). «Рецептор полифенола зеленого чая EGCG». Нат. Структура. Мол. Биол . 11 (4): 380–381. дои : 10.1038/nsmb743 . ПМИД 15024383 . S2CID 27868813 .

[25] Татибана, Х (2011). «Определение полифенолов зеленого чая» . Учеб. Япония. акад. Сер. Б физ. Биол. Наука . 87 (3): 66–80. Бибкод : 2011PJAB...87...66T . дои : 10.2183/pjab.87.66 . ПМК 3066547 . ПМИД 21422740 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]