40S рибосомальный белок S27a

РПС27А
Доступные структуры ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB showСписок идентификационных кодов PDB 2KTF, 2L0F, 2L0T, 2XK5, 3AXC, 3NHE, 3NOB, 3PHW, 3TBL, 4UG0, 4V6X, 5AJ0, 4R62, 5FLX, 4UJD, 4KZZ, 4UJC, 3J7P, 4KZY, 4D5L, 3J7R, 4D61, 4KZX, 4UJE, 5A2Q
Идентификаторы
Псевдонимы	RPS27A , CEP80, HEL112, S27A, UBA80, UBC, UBCEP1, UBCEP80, рибосомальный белок S27a
Внешние идентификаторы	Опустить : 191343 ; МГИ : 1925544 ; Гомологен : 37715 ; Генные карты : RPS27A ; ОМА : RPS27A — ортологи
showМестоположение гена ( человек ) Chr. Chromosome 2 (human) Band 2p16.1 Start 55,231,903 bp End 55,235,853 bp
showМестоположение гена ( Мышь ) Chr. Chromosome 11 (mouse) Band 11|11 A3.3 Start 29,495,846 bp End 29,498,109 bp
show экспрессии РНК Характер Bgee Human Mouse (ortholog) Top expressed in left ovary granulocyte ganglionic eminence right uterine tube canal of the cervix right ovary body of uterus ventricular zone left lobe of thyroid gland anterior pituitary Top expressed in embryo embryo epiblast urinary bladder bone marrow ventricular zone uterus pancreas adrenal gland lens More reference expression data BioGPS n/a
showГенная онтология Molecular function metal ion binding structural constituent of ribosome protein binding RNA binding protein tag ubiquitin protein ligase binding Cellular component cytoplasm endocytic vesicle membrane cytosol membrane nucleus ribosome myelin sheath cytosolic small ribosomal subunit nucleolus extracellular exosome plasma membrane nucleoplasm small ribosomal subunit endosome membrane extracellular space mitochondrial outer membrane endoplasmic reticulum quality control compartment vesicle endoplasmic reticulum membrane host cell Biological process DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway interstrand cross-link repair nucleotide-excision repair, DNA damage recognition positive regulation of canonical Wnt signaling pathway tumor necrosis factor-mediated signaling pathway regulation of type I interferon production TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway Fc-epsilon receptor signaling pathway endosomal transport global genome nucleotide-excision repair NIK/NF-kappaB signaling G2/M transition of mitotic cell cycle stress-activated MAPK cascade transforming growth factor beta receptor signaling pathway macroautophagy negative regulation of canonical Wnt signaling pathway nucleotide-excision repair, DNA gap filling viral transcription error-free translesion synthesis regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane JNK cascade regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to hypoxia nucleotide-excision repair, DNA incision I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling innate immune response Notch signaling pathway regulation of mRNA stability protein polyubiquitination negative regulation of apoptotic process negative regulation of transcription by RNA polymerase II virion assembly positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity anaphase-promoting complex-dependent catabolic process negative regulation of type I interferon production nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay nucleotide-binding oligomerization domain containing signaling pathway intracellular transport of virus viral life cycle MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway error-prone translesion synthesis MAPK cascade fibroblast growth factor receptor signaling pathway ion transmembrane transport glycogen biosynthetic process positive regulation of apoptotic process translational initiation positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling translesion synthesis transcription-coupled nucleotide-excision repair T cell receptor signaling pathway MyD88-independent toll-like receptor signaling pathway positive regulation of transcription by RNA polymerase II regulation of signal transduction by p53 class mediator positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway Wnt signaling pathway nucleotide-excision repair, DNA duplex unwinding nucleotide-excision repair, DNA incision, 5'-to lesion protein biosynthesis rRNA processing ERBB2 signaling pathway Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway nucleotide-excision repair, preincision complex assembly proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process protein folding negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle protein ubiquitination protein deubiquitination SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process entry of bacterium into host cell transmembrane transport regulation of necroptotic process membrane organization endoplasmic reticulum mannose trimming cellular iron ion homeostasis regulation of hematopoietic stem cell differentiation protein targeting to peroxisome cytokine-mediated signaling pathway modification-dependent protein catabolic process interleukin-1-mediated signaling pathway Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи Разновидность Человек Мышь Входить 6233 78294 Вместе ENSG00000143947 ENSMUSG00000020460 ЮниПрот P62979 P62983 RefSeq (мРНК) НМ_002954 НМ_001135592 НМ_001177413 НМ_001033865 НМ_024277 RefSeq (белок) НП_001129064 НП_001170884 НП_002945 НП_001029037 НП_077239 Местоположение (UCSC) Chr 2: 55,23 – 55,24 Мб Чр 11: 29,5 – 29,5 Мб в PubMed Поиск
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

40S рибосомальный белок S27a — это белок , который у человека кодируется RPS27A геном .

Убикитин , высококонсервативный белок, который играет важную роль в нацеливании клеточных белков на деградацию 26S протеосомой , синтезируется как белок-предшественник, состоящий либо из полиубиквитиновых цепей, либо из одного убиквитина, слитого с несвязанным белком. Этот ген кодирует гибридный белок, состоящий из убиквитина на N-конце и рибосомного белка S27a на C-конце . При экспрессии в дрожжах белок подвергается посттрансляционному процессингу, образуя свободный мономер убиквитина и рибосомальный белок S27a. Рибосомальный белок S27a является компонентом субъединицы 40S рибосомы и принадлежит к семейству рибосомальных белков S27AE. типа C4 Он содержит домены цинковых пальцев и расположен в цитоплазме . псевдогены, В геноме присутствуют происходящие от этого гена. Как и рибосомальный белок S27a, рибосомальный белок L40 также синтезируется в виде слитого белка с убиквитином; аналогичным образом рибосомальный белок S30 синтезируется в виде слитого белка с убиквитиноподобным белком fubi.

Дальнейшее чтение

• Вул И.Г., Чан Ю.Л., Глюк А. (1996). «Структура и эволюция рибосомальных белков млекопитающих». Биохим. Клеточная Биол . 73 (11–12): 933–47. дои : 10.1139/o95-101 . ПМИД   8722009 .
• Адамс С.М., Шарп М.Г., Уокер Р.А. и др. (1992). «Дифференциальная экспрессия генов, связанных с трансляцией, в доброкачественных и злокачественных опухолях молочной железы человека» . Бр. Дж. Рак . 65 (1): 65–71. дои : 10.1038/bjc.1992.12 . ЧВК   1977345 . ПМИД   1370760 .
• Панкре В., Пирс Р.Дж., Фурнье Ф. и др. (1991). «Влияние убиквитина на функции тромбоцитов: возможная идентичность с лимфокином, подавляющим активность тромбоцитов (PASL)». Евро. Дж. Иммунол . 21 (11): 2735–41. дои : 10.1002/eji.1830211113 . ПМИД   1657614 . S2CID   23901646 .
• Канаяма Х., Танака К., Аки М. и др. (1992). «Изменения в экспрессии генов протеасом и убиквитина в клетках рака почки человека». Рак Рез . 51 (24): 6677–85. ПМИД   1660345 .
• Мония Б.П., Экер Д.Д., Джонналагадда С. и др. (1989). «Синтез генов, экспрессия и обработка белков-удлинителей убиквитина-карбоксила человека» . Ж. Биол. Хим . 264 (7): 4093–103. дои : 10.1016/S0021-9258(19)84967-0 . ПМИД   2537304 .
• Редман К.Л., Рехштайнер М. (1989). «Идентификация длинного удлинения убиквитина как рибосомального белка S27a». Природа . 338 (6214): 438–40. Бибкод : 1989Natur.338..438R . дои : 10.1038/338438a0 . ПМИД   2538756 . S2CID   4360107 .
• Лунд П.К., Моутс-Стаатс Б.М., Симмонс Дж.Г. и др. (1985). «Анализ нуклеотидной последовательности кДНК, кодирующей убиквитин человека, показывает, что убиквитин синтезируется в качестве предшественника» . Ж. Биол. Хим . 260 (12): 7609–13. дои : 10.1016/S0021-9258(17)39652-7 . ПМИД   2581967 .
• Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэпирование: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. дои : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . ПМИД   8125298 .
• Владимиров С.Н., Иванов А.В., Карпова Г.Г. и др. (1996). «Характеристика белков малых рибосомальных субъединиц человека с помощью N-концевого и внутреннего секвенирования, а также масс-спектрометрии» . Евро. Дж. Биохим . 239 (1): 144–9. дои : 10.1111/j.1432-1033.1996.0144u.x . ПМИД   8706699 .
• Сузуки И., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К. и др. (1997). «Создание и характеристика библиотеки кДНК, обогащенной по полной длине и по 5'-концу». Джин . 200 (1–2): 149–56. дои : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . ПМИД   9373149 .
• Киршнер Л.С., Стратакис К.А. (2000). «Структура слитого гена убиквитина человека Uba80 (RPS27a) и одного из его псевдогенов» . Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 270 (3): 1106–10. дои : 10.1006/bbrc.2000.2568 . ПМИД   10772958 .
• Петерсен Б.О., Вагенер С., Маринони Ф. и др. (2000). «Протеолиз CDC6 млекопитающих, регулируемый клеточным циклом и ростом клеток, зависит от APC-CDH1» . Генс Дев . 14 (18): 2330–43. дои : 10.1101/gad.832500 . ПМК   316932 . ПМИД   10995389 .
• Болтон Д., Эванс П.А., Стотт К., Бродхерст Р.В. (2002). «Структура и свойства димерного N-концевого фрагмента убиквитина человека». Дж. Мол. Биол . 314 (4): 773–87. дои : 10.1006/jmbi.2001.5181 . ПМИД   11733996 .
• Ёшихама М., Уэчи Т., Асакава С. и др. (2002). «Гены рибосомальных белков человека: секвенирование и сравнительный анализ 73 генов» . Геном Рез . 12 (3): 379–90. дои : 10.1101/гр.214202 . ПМК   155282 . ПМИД   11875025 .
• Штраусберг Р.Л., Фейнгольд Е.А., Граус Л.Х. и др. (2003). «Получение и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 99 (26): 16899–903. Бибкод : 2002PNAS...9916899M . дои : 10.1073/pnas.242603899 . ПМК   139241 . ПМИД   12477932 .
• Коэн Б.Д., Барито Дж.Т., Магенис Л.М., Диас Дж.А. (2003). «Регуляция резидентности клеточной поверхности рецептора фоллитропина с помощью пути убиквитин-протеасома» . Эндокринология . 144 (10): 4393–402. дои : 10.1210/en.2002-0063 . ПМИД   12960054 .
• Ота Т., Сузуки Ю., Нисикава Т. и др. (2004). «Полное секвенирование и характеристика 21 243 полноразмерных кДНК человека» . Нат. Жене . 36 (1): 40–5. дои : 10.1038/ng1285 . ПМИД   14702039 .
• Ли Х, Сет А (2004). «Комплекс RNF11: Smurf2 опосредует убиквитинирование белка AMSH». Онкоген . 23 (10): 1801–8. дои : 10.1038/sj.onc.1207319 . ПМИД   14755250 . S2CID   37253372 .