Эукариотический фактор терминации трансляции 1

ETF1
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
показывать Список идентификационных кодов PDB
	1DT9, 2HST, 2KTU, 2KTV, 2LGT, 2LLX, 3E1Y, 3J5Y, 4D5N, 4D61, 2MQ6, 2MQ9, 3JAG, 3JAH, 3JAI, 5A8L
Идентификаторы
Псевдонимы	ETF1 , D5S1995, ERF, ERF1, RF1, SUP45L1, TB3-1, эукариотический фактор терминации трансляции 1
Внешние идентификаторы	Опустить : 600285 ; МГИ : 2385071 ; Гомологен : 3475 ; GeneCards : ETF1 ; OMA : ETF1 — ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 5 (human)
End	138,543,236 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 18 (mouse)
End	35,065,060 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	islet of Langerhans; ; skin of thigh; ; mucosa of sigmoid colon; ; skin of abdomen; ; cartilage tissue; ; lower lobe of lung; ; smooth muscle tissue; ; gastrocnemius muscle; ; placenta; ; bone marrow;
	Top expressed in
	epiblast; ; primitive streak; ; somite; ; lens; ; mandibular prominence; ; tail of embryo; ; maxillary prominence; ; spermatid; ; endothelial cell of lymphatic vessel; ; lactiferous gland;
	More reference expression data
	n/a
показывать Генная онтология
Molecular function	ribosome binding; translation termination factor activity; protein binding; RNA binding; sequence-specific mRNA binding; translation release factor activity; translation release factor activity, codon specific;
Cellular component	cytoplasm; cytosol; nucleus; translation release factor complex;
Biological process	translational termination; nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay; regulation of translational termination; protein methylation; protein biosynthesis; cytoplasmic translational termination;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	2107
	225363
	ENSG00000120705
	ENSMUSG00000024360
	P62495
	Q8BWY3
показывать НМ_001256302 ; НМ_001282185 ; НМ_001291974 ; НМ_001291975 ; НМ_004730 ;
	NM_001364160
	НМ_144866
показывать НП_001243231 ; НП_001269114 ; НП_001278903 ; НП_001278904 ; НП_004721 ;
	NP_001351089
	НП_659115
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Эукариотический фактор терминации трансляции 1 (eRF1), также называемый TB3-1 или SUP45L1, представляет собой белок , кодируемый геном ERF1 . У эукариот eRF1 является важным белком, участвующим в распознавании стоп-кодонов при трансляции , терминации трансляции и нонсенс-опосредованном распаде мРНК через комплекс SURF. ^{[ 5 ]}

Важность

Всем клеткам необходимо производить белки посредством процессов транскрипции и трансляции. ^{[ 6 ]} eRF1 необходим для выживания и поддержания клеток из-за его участия в терминации трансляции. Любая мутация связывающего и каталитического сайтов eRF1 может привести к неправильному прекращению трансляции, что смертельно для клетки. Кроме того, eRF1 защищает клетку от производства вредных белков в результате нонсенс-мутаций. ^{[ 7 ]}

Структура

Начальный

eRF1 состоит из полипептидной цепи аминокислот в форме буквы Y. Белок состоит из 3 основных доменов: стебля и 2 ветвей. Каждый домен имеет определенную цель и особый рисунок сворачивания, который позволяет белку функционировать должным образом. Хотя каждый домен уникален, все они содержат базовую структуру сэндвич-класса α-β, который по сути представляет собой ядро β-листа, окруженное α-спиралями . Домен 1, иногда называемый доменом N, построен из ядра β-листа с 4 нитями, окруженными двумя α-спиралями (α2 и α3). Субъединицы α2 и α3 скручиваются и связываются, образуя шпильку, содержащую мотив NIKS. ^{[ 8 ]} Мотив YxxCxxxF и петля GTS. ^{[ 9 ]} Предполагается, что эти сайты являются основным придатком в распознавании стоп-кодонов. Кроме того, N-конец расположен в домене 1, который взаимодействует с доменом 3 для поддержания стабильности белка. Домен 3, иногда называемый доменом C, содержит C-конец полипептида. Кроме того, структура и функция домена 3, называемого доменом M, наименее известны, поскольку оптические ограничения препятствуют дальнейшим исследованиям. Домен 2 состоит из α-β-сэндвича, одна из внешних цепей которого не содержит вторичной структуры. Секция первичных аминокислот позволяет формироваться сайту GGQ. ^{[ 8 ]}

Складчатая структура eRF1 по существу имитирует структуру молекулы тРНК . Это гарантирует, что механизм eRF1 войдет в аминоацильный участок рибосомы. eRF1 также обладает способностью распознавать кодоны, что является одним из важных процессов, осуществляемых молекулами тРНК. ^{[ 10 ]} Поскольку и тРНК, и eRF1 обладают способностью связываться с мРНК и пептидилтрансферазным центром, они имеют схожие размеры: eRF1 имеет ширину от 71 Å до 70 Å фенилаланиновой тРНК. ^{[ 8 ]}^{[ 11 ]} Обе молекулы взаимодействуют с ГТФазами : eEF-1α ( EF-Tu у прокариот) с тРНК и eRF3 с eRF1. ^{[ 8 ]}

В физиологической биологии мотив между структурой и функциональным родством очень часто присутствует между молекулами eRF1 и тРНК. Сайт GGQ в eRF1 эквивалентен аминоацильной группе, присоединенной к тРНК. Обе структуры способствуют распознаванию и связыванию сайта пептидтрансферазы в рибосоме. Обе структуры ориентируют узкоспециализированный участок вдали от остальной части молекулы, чтобы обеспечить изолированное взаимодействие. Более того, домен 2 eRF1 структурно подобен аминоациловому стволу тРНК. ^{[ 11 ]} Т-стержень тРНК и домен 3 eRF1 служат для взаимодействия с белками ГТФазы.

мотив GGQ

Мотив GGQ представляет собой консервативную аминокислотную последовательность факторов высвобождения во всех сферах жизни. Сайт GGQ состоит из двух аминокислот глицина, за которыми следует глутамин . В eRF1 сайт GGQ находится на остатках 183-185 полипептида, который расположен в домене 2. Дистанционная ориентация сайта GGQ стабилизируется гидрофобным действием соседних аминокислотных остатков, таких как лейцин 176, пролин 177, фенилаланин. 190 и лейцин 193. Остаток gln185 мотива GGC считается основным каталитическим сайтом гидролиза сложноэфирной связи пептидил-тРНК в пептидилтрансферазе рибосомы. Сайт GGQ не связан с какими-либо функциями распознавания стоп-кодонов, докинга рибосом или связывания eRF3. ^{[ 12 ]}^{[ 8 ]}

НИЧЕГО мотив

Мотив NIKS представляет собой высококонсервативную аминокислотную последовательность, расположенную на N-конце домена 1 (аминокислотные остатки 61–64). Мотив NIKS содержит аминокислоты аспарагин (N), изолейцин (I), лизин (K) и серин (S). ^{[ 13 ]} Основная функция мотива NIKS — распознавание первого нуклеотида стоп-кодона, которым всегда является урацил. Кроме того, мутации в этой области связаны со снижением связывания рибосом и каталитической активности. ^{[ 14 ]}

Мотив YxxCxxxF и петля GTS

Мотив YxxCxxxF и петля GTS представляют собой два аминокислотных сайта, которые расположены в домене 1 eRF1. Мотив YxxCxxxF обнаружен в аминокислотных остатках 121–131, тогда как петля GTS обнаружена в остатках амниокислот 31–33. YxxCxxxF состоит из трех инвариантных аминокислотных остатков: тирозина (Y), цистеина (C) и фенилаланина (F). В свернутом белке eRF1 эти сайты структурно разделены, однако их основные функции очень схожи. Они отвечают за распознавание пуринов во 2 и 3 положениях стоп-кодона. ^{[ 15 ]}

привязка eRF3

Связывание eRF3 и GTP с eRF1 с образованием комплекса необходимо для терминации трансляции. Взаимодействие между C-доменами eRF1 и eRF3 является основной силой, удерживающей комплекс вместе. ^{[ 17 ]} Однако позже было обнаружено, что М-домен также способствует стабильности комплекса. Расположение eRF3 рядом с мотивом GGQ, который находится в домене C, обеспечивает больший каталитический эффект eRF1, гидролизующего пептидил-тРНК. ^{[ 18 ]}

Гомологи

Каждый домен жизни ( эубактерии , археи и эукариоты ) имеет разные факторы высвобождения, связанные с прекращением трансляции. Эубактерии имеют несколько факторов высвобождения для распознавания стоп-кодонов, тогда как эукариоты (eRF1) и археи (aRF1) имеют только один белок для распознавания всех трех стоп-кодонов. Считается, что структурные и функциональные различия между факторами высвобождения эубактерий и архейскими / эукариотическими эволюционировали отдельно с точкой расхождения на раннем этапе. Функциональное сходство между eRF1 и aRF1 привело к появлению теорий об общем предке, от которого произошли оба белка. ^{[ 19 ]} Однако очень мало изучено архейских факторов высвобождения. ^{[ 20 ]}

У прокариот факторы высвобождения характеризуются двумя классами. Факторы высвобождения класса 1 распознают стоп-кодон, а факторы высвобождения класса 2 стимулируют гидролиз под действием активности ГТФазы. Однако у прокариот нет ни одного белка, способного распознавать все стоп-кодоны. Стоп-кодон UAG декодируется фактором высвобождения 1 (RF1), а UGA декодируется фактором высвобождения 2 . Конечный стоп-кодон UAA декодируется как RF1, так и RF2. ^{[ 21 ]} У эукариот eRF1 распознает все три стоп-кодона. ^{[ 22 ]}

Хотя существует явная разница между распознаванием кодонов прокариот и распознаванием архейских/эукариотических кодонов, функциональность каталитического сайта сохраняется во всех доменах. Каждый домен имеет критический сайт GGQ, способствующий гидролизу пептида. ^{[ 23 ]}

Остановить распознавание кодонов

Терминация трансляции определяется наличием фактора высвобождения, распознающего стоп-кодон, который затем катализирует высвобождение вновь синтезированного белка. Во всех сферах жизни обнаружено три стоп-кодона: UGA, UAG и UAA. ^{[ 24 ]} Каждый стоп-кодон начинается с нуклеотида урацила, за которым следуют два пурина (аденозин и гуанин), что важно для молекулярной основы распознавания стоп-кодонов. Белок eRF1 способен распознавать все три стоп-кодона, а это означает, что у него должен быть способ очень эффективной дифференциации кодонов. Для распознавания стоп-кодонов используются три сайта: YxxCxxxF, петля GTS и сайт NIKS.

Основной задачей узкоспециализированных сайтов является создание обширных сетей сшивки водородных связей со стоп-кодоном мРНК. Процесс разделен на две части: распознавание первого нуклеотида (урацила) и распознавание нуклеотидов второго и третьего положения.

Первое узнавание нуклеотидов

Сайт NIKS отвечает за связывание с первым нуклеотидом стоп-кодона: урацилом. Это достигается за счет того, что остатки Asn61 и Lys63 НИКС образуют водородные связи с карбонильной группой урацила. Вторичная водородная связь образуется между остатком Asn61 и другим карбонилом, находящимся у урацила. Кроме того, была выдвинута гипотеза, что остаток lys63 взаимодействует с основной цепью мРНК, что способствует стабильности и правильному выравниванию eRF1. Специфика механизма урацила означает, что любой другой нуклеотид (гуанин, аденозин, тимин, цитозин) будет образовывать структуру, которая не имеет обширных водородных связей для стабилизации стыковки eRF1. ^{[ 25 ]}^{[ 26 ]}^{[ 27 ]}

Распознавание второго и третьего нуклеотидов

Нуклеотиды второго и третьего положения распознаются сайтами YxxCxxxF и GTS. Этот процесс очень важен, поскольку он дает eRF1 способность отличать стоп-кодон от стартовых смысловых кодонов урацила, которые кодируют аминокислоту. ^{[ 28 ]} Например, аминокислота цистеин кодируется кодоном UGU. Первым шагом в различении стоп-кодонов и смысловых кодонов является отличие пуринов от пиримидинов, поскольку все стоп-кодоны имеют пуриновые нуклеотиды в положениях +2 и +3. Два высококонсервативных аминокислотных остатка Glu55 и Tyr125 (расположенные в мотиве YxxCxxxF) работают в тандеме с водородной связью с атомом азота N6 на аденозин/гуаниновом нуклеотиде. Данное взаимодействие исключает возможность нахождения пиримидинов в положении +2 и +3. ^{[ 29 ]}^{[ 30 ]}

Необходимо дальнейшее различение пуринов в положениях +2 и +3, поскольку UGG является смысловым кодоном триптофана. В случае UGG остаток Glu55 отталкивается от сильного отрицательного заряда двух гуаниновых нуклеотидов. Поскольку обширных водородных связей не возникло, кодон не распознается как стоп-кодон. ^{[ 30 ]}

Очень важным остатком в eRF1 является Cys127 в мотиве YxxCxxxF, который образует 2 водородные связи с краем Ватсона и Крика, расположенным на мРНК. Водородная связь обеспечивает дополнительную стабильность комплекса eRF1-стоп-кодон во многих ориентациях и обеспечивает образование стопок/водородных связей в положениях +2 и +3 стоп-кодона. Сила и количество стопок во второй и третьей позиции позволяют eRF1 отличать стоп-кодоны от смысловых кодонов. ^{[ 30 ]}

Сайт GTS обладает способностью принимать две конформации в зависимости от взаимодействия аденина или гуанина. Что касается стоп-кодона UAG, Thr32 сайта GTS образует водородную связь с гуанином в положении +3. Если стоп-кодон содержит гуанин во второй позиции (UGA), мотив YxxCxxxF накладывается на кодон, что приводит к тому, что сайт GTS поворачивается в сторону от кодона. ^{[ 30 ]}^{[ 29 ]}

Бессмысленные мутации

Почти 11% всех наследственных генетических нарушений вызваны преждевременным стоп-кодоном (нонсенс-мутациями). Яркими примерами нонсенс-мутаций, которые подверглись обширным исследованиям, являются мутации CFTR , вызывающие муковисцидоз , и мутации дистрофина , вызывающие мышечную дистрофию Дюшенна . Недавние терапевтические исследования были сосредоточены на принудительном считывании преждевременных стоп-кодонов. Это позволит ранее мутировавшей цепи мРНК потенциально кодировать правильно свернутый белок. Распространенным методом принудительного чтения является ограничение активности eRF1 и eRF3. Один из механизмов предполагал ограничение концентраций eRF1 и eRF3 в клетках, что теоретически могло бы снизить распознавание стоп-кодонов. ^{[ 31 ]} Однако этот механизм не использовался в терапевтических средствах. Вместо этого наиболее многообещающий механизм включает химическую деградацию eRF1 для достижения сквозного чтения. Эти химические вещества относятся к группе препаратов, называемых промоутерами сквозного проникновения. Механизм действия промоторов считывания различается, однако общий механизм заключается в предотвращении высвобождения eRF1 из рибосомы. Это приводит к остановке рибосомы и, наконец, к столкновению с другой рибосомой. ^{[ 32 ]}

Механизм прекращения

Терминальный комплекс

Как только eRF1 распознает стоп-кодон и связывается с рибосомой, eRF1 готов к заключительному этапу терминации: гидролизу пептидной связи. Чтобы высвободить полипептид из p-сайта рибосомы, необходимы дополнительный белок, источник энергии и ионы , помогающие eRF1, что достигается за счет образования четверичного комплекса. Дополнительный белок — eRF3, который представляет собой ГТФазу , источник энергии — молекула ГТФ, а ион — Mg. ²⁺. Как только eRF3 связывается с eRF1, его сродство к GTP значительно возрастает по сравнению со сродством отдельного белка eRF3. Стоит отметить, что для распознавания стоп-кодонов не требуется GTP, тогда как для гидролиза пептидил-тРНК и высвобождения терминационного комплекса требуется GTP. ^{[ 33 ]}

Роль eRF3

Было много гипотез о функции eRF3 в комплексе терминации. Ранняя гипотеза заключалась в том, что eRF3 помогает eRF1 связываться со стоп-кодоном, поскольку eRF3 структурно похож на EF-TU , которая представляет собой ГТФазу, которая доставляет заряженные молекулы тРНК к аминоациловому участку рибосомы в прокариотических клетках. ^{[ 34 ]}^{[ 35 ]} Другая гипотеза сосредоточена на влиянии гидролиза GTP, опосредованного eRF3, на eRF1. Предварительно гидролизованная GTP-конфигурация терминирующего комплекса способствует связыванию eRF1 со стоп-кодоном и ориентации eRF1 на пептидной тРНК. Постгидролизованная конфигурация GDP способствует высвобождению комплекса и диссоциации рибосомы. ^{[ 36 ]}

Дополнительные исследования предполагают, что гидролиз GTP под действием eRF3 позволяет каталитическому сайту eRF1 проникать в p-участок рибосомы, способствуя тем самым высвобождению образующегося полипептида. ^{[ 33 ]}

Каталитический сайт GGQ

Каталитическим сайтом, ответственным за гидролиз пептидил-тРНК, является сайт GGQ на eRF1. Современное понимание сайта GGQ гласит, что он попадает в P-сайт рибосомы, где расположена пептидил-тРНК, после конформационного изменения, вызванного гидролизом GTP с помощью eRF3. Более того, любая мутация сайта GGQ делает eRF1 нефункциональным, что лишает клетки возможности успешно завершать трансляцию. Это связано с тем, что два остатка глицина в GGQ принимают угол скручивания, который возможен только с двумя глицинами. Без правильного угла активный центр реакции не сможет функционировать должным образом. Чтобы высвободиться зарождающийся белок, сайт GGQ должен привлечь молекулу воды в активный центр реакции. Метод рекрутирования одной молекулы воды до сих пор полностью не изучен. Оказавшись в нужном положении, молекула воды действует как нуклеофил и атакует карбонильную группу сложноэфирной связи между образующимся белком и тРНК. Гидролиз сложноэфирной связи вызывает высвобождение образующегося белка и разборку рибосомы и терминационного комплекса. ^{[ 37 ]}

Глупый опосредованный распад

Поскольку eRF1 обладает способностью распознавать стоп-кодоны и связываться со ими, он стал ключевым компонентом механизмов наблюдения за качеством мРНК. Одним из механизмов надзора за качеством мРНК является путь нонсенс-опосредованного распада (NMD).

NMD используется для защиты клетки от производства вредных укороченных белков, возникающих в результате бессмысленных мутаций. Недавно было обнаружено, что NMD влияет на клеточную дифференцировку стволовых клеток из-за распада факторов, кодирующих мРНК. ^{[ 39 ]}^{[ 40 ]} Путь NMD отличает кодоны преждевременной терминации (PTC) от нормальных стоп-кодонов, атакуя только предварительно нарезанные цепи мРНК. Это означает, что мРНК содержит экзоны и интроны в цепи. Это связано с тем, что механизм NMD распознает комплексы экзонов и соединений . В отличие от терминации трансляции, NMD использует множество промежуточных белковых комплексов для достижения распада мРНК. Начальным шагом НПРО является строительство комплекса СУРП. Этот комплекс состоит из 4 белков: SMG-1, Upf1, eRF1 и eRF3 (SURF). Комплекс образуется, когда Upf1 связывается с SMG-1, который затем фиксируется на комплексе терминации eRF1 и eRF3. ^{[ 41 ]}^{[ 42 ]} Затем комплекс SURF объединяется с нижестоящим комплексом, состоящим из Upf2, Upf3 и EJC, для создания нового комплекса: комплекса, вызывающего распад (DECID). При соединении двух комплексов комплекс DECID диссоциирует eRF1, eRF3 и рибосому. ^{[ 43 ]} Новый комплекс содержит EJC, Upf2, Upf3, SMG-1 и фосфорилированный Upf1. Фосфорилированный белок Upf1 привлекает дополнительные белки SMG, которые входят в семейство ферментов эндонуклеаз . Затем белок SMG расщепляет цепь мРНК возле преждевременного стоп-кодона. Это событие, по сути, приводит к снятию защитной головки на цепи мРНК, что приводит к разрушению остальной части цепи экзосомами. ^{[ 44 ]}

Независимый надзор за мРНК eRF1

НМД — не единственный путь наблюдения за мРНК. Путь No-Go Decay (NGD) используется для деградации нитей мРНК, не имеющих функционального стоп-кодона. Этот механизм использует два белка, Dom34p и Hbs1p, которые очень похожи на eRF1 и eRF3 соответственно. Белки Dom34p и Hbs1p распознают остановившиеся рибосомы и запускают эндонуклеолитическое расщепление. ^{[ 45 ]} Безостановочный распад (NSD) — это еще один путь, который работает с нитями мРНК, не имеющими функционального стоп-кодона. Этот механизм не включает eRF1, но включает гомологичный eRF3 белок Ski7p. Этот механизм зависит от синтезируемого поли-А-хвоста, который останавливает рибосому. Затем Ski7p распознает остановленную рибосому на предмет деградации. ^{[ 46 ]}^{[ 47 ]}

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000120705 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024360 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Фактор терминации эукариотической трансляции ETF1 1 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 30 марта 2024 г.
^ Крик Ф. (август 1970 г.). «Центральная догма молекулярной биологии». Природа . 227 (5258): 561–563. Бибкод : 1970Natur.227..561C . дои : 10.1038/227561a0 . ПМИД 4913914 .
^ Искен О, Макват Л.Е. (август 2007 г.). «Контроль качества эукариотической мРНК: защита клеток от аномальной функции мРНК» . Гены и развитие . 21 (15): 1833–1856. дои : 10.1101/gad.1566807 . ПМИД 17671086 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и Сонг Х., Мюнье П., Дас А.К., Уэбб Х.М., Эванс Д.Р., Туит М.Ф. и др. (февраль 2000 г.). «Кристаллическая структура фактора высвобождения эукариот человека eRF1 - механизм распознавания стоп-кодонов и гидролиза пептидил-тРНК» . Клетка . 100 (3): 311–321. дои : 10.1016/s0092-8674(00)80667-4 . ПМИД 10676813 .
^ Крючкова П., Гришин А., Елисеев Б., Карягина А., Фролова Л., Алкалаева Е. (апрель 2013 г.). «Двухэтапная модель распознавания стоп-кодонов эукариотическим фактором высвобождения eRF1» . Исследования нуклеиновых кислот . 41 (8): 4573–4586. дои : 10.1093/нар/gkt113 . ПМЦ 3632111 . ПМИД 23435318 .
^ Бертрам Дж., Белл Х.А., Ричи Д.В., Фуллертон Дж., Стэнсфилд И. (сентябрь 2000 г.). «Окончание трансляции эукариот: домен 1 фактора высвобождения eRF1 участвует в распознавании стоп-кодонов» . РНК . 6 (9): 1236–1247. дои : 10.1017/S1355838200000777 . ПМК 1369997 . ПМИД 10999601 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Ито К., Эбихара К., Уно М., Накамура Й. (май 1996 г.). «Консервативные мотивы в факторах высвобождения полипептидов прокариот и эукариот: гипотеза мимикрии тРНК-белка» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 93 (11): 5443–5448. Бибкод : 1996PNAS...93.5443I . дои : 10.1073/pnas.93.11.5443 . ПМК 39265 . ПМИД 8643594 .
^ Фролова Л.Ю., Цивковский Р.Ю., Сиволобова Г.Ф., Опарина Н.Ю., Серпинский О.И., Блинов В.М. и др. (август 1999 г.). «Мутации в высококонсервативном мотиве GGQ факторов высвобождения полипептида класса 1 отменяют способность человеческого eRF1 запускать гидролиз пептидил-тРНК» . РНК . 5 (8): 1014–1020. дои : 10.1017/S135583829999043X . ПМЦ 1369825 . ПМИД 10445876 .
^ Фролова Л., Сеит-Неби А., Киселев Л. (февраль 2002 г.). «Высококонсервативный тетрапептид NIKS функционально важен для эукариотического фактора терминации трансляции eRF1» . РНК . 8 (2): 129–136. дои : 10.1017/S1355838202013262 . ПМК 1370237 . ПМИД 11911360 .
^ Шаватт Л., Сейт-Неби А., Дубовая В., Фавр А. (октябрь 2002 г.). «Инвариантный уридин стоп-кодонов связывается с консервативной петлей NIKSR человеческого eRF1 в рибосоме» . Журнал ЭМБО . 21 (19): 5302–5311. дои : 10.1093/emboj/cdf484 . ПМК 129024 . ПМИД 12356746 .
^ Браун А., Шао С., Мюррей Дж., Хегде Р.С., Рамакришнан В. (август 2015 г.). «Структурная основа распознавания стоп-кодонов у эукариот» . Природа . 524 (7566): 493–496. Бибкод : 2015Natur.524..493B . дои : 10.1038/nature14896 . ПМЦ 4591471 . ПМИД 26245381 .
^ Аткинсон Г.К., Балдауф С.Л., Гаврилюк В. (октябрь 2008 г.). «Эволюция безостановочного, бездействующего и бессмысленного распада мРНК и их компонентов, производных от фактора терминации» . Эволюционная биология BMC . 8 (1): 290. Бибкод : 2008BMCEE...8..290A . дои : 10.1186/1471-2148-8-290 . ПМЦ 2613156 . ПМИД 18947425 .
^ Эбихара К., Накамура Ю. (июнь 1999 г.). «С-концевое взаимодействие факторов трансляционного высвобождения eRF1 и eRF3 делящихся дрожжей: несвязанное связывание G-домена и роль консервативных аминокислот» . РНК . 5 (6): 739–750. дои : 10.1017/S135583829998216X . ПМЦ 1369801 . ПМИД 10376874 .
^ Кононенко А.В., Миткевич В.А., Дубовая В.И., Колосов П.М., Макаров А.А., Киселев Л.Л. (февраль 2008 г.). «Роль отдельных доменов фактора терминации трансляции eRF1 в связывании GTP с eRF3». Белки . 70 (2): 388–393. дои : 10.1002/prot.21544 . ПМИД 17680691 .
^ Киселев Л. (январь 2002 г.). «Факторы высвобождения полипептидов у прокариот и эукариот: одна и та же функция, разная структура» . Структура . 10 (1): 8–9. дои : 10.1016/s0969-2126(01)00703-1 . ПМИД 11796105 .
^ Фролова Л., Ле Гофф Х., Расмуссен Х.Х., Чеперегин С., Другеон Г., Кресс М. и др. (декабрь 1994 г.). «Высококонсервативное семейство эукариотических белков, обладающее свойствами фактора высвобождения полипептидной цепи». Природа . 372 (6507): 701–703. Бибкод : 1994Natur.372..701F . дои : 10.1038/372701a0 . ПМИД 7990965 .
^ Скольник Э., Томпкинс Р., Кэски Т., Ниренберг М. (октябрь 1968 г.). «Факторы высвобождения, различающиеся по специфичности к терминаторным кодонам» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 61 (2): 768–774. Бибкод : 1968PNAS...61..768S . дои : 10.1073/pnas.61.2.768 . ПМК 225226 . ПМИД 4879404 .
^ Журавлева Г., Фролова Л., Ле Гофф Х, Ле Геллек Р., Инге-Вечтомов С., Киселев Л., Филипп М. (август 1995 г.). «Терминация трансляции у эукариот регулируется двумя взаимодействующими факторами высвобождения полипептидной цепи, eRF1 и eRF3» . Журнал ЭМБО . 14 (16): 4065–4072. дои : 10.1002/j.1460-2075.1995.tb00078.x . ПМЦ 394485 . ПМИД 7664746 .
^ Эрге-Амар В., Шамп С., Мора Л., Меркулова-Рейнон Т., Киселев Л.Л., Бэкингем Р.Х. (январь 2005 г.). «Остаток глутамина консервативного мотива GGQ в факторе высвобождения eRF1 Saccharomyces cerevisiae метилирован продуктом гена YDR140w» . Журнал биологической химии . 280 (4): 2439–2445. дои : 10.1074/jbc.m407252200 . ПМИД 15509572 .
^ Скольник Э., Томпкинс Р., Кэски Т., Ниренберг М. (октябрь 1968 г.). «Факторы высвобождения, различающиеся по специфичности к терминаторным кодонам» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 61 (2): 768–774. Бибкод : 1968PNAS...61..768S . дои : 10.1073/pnas.61.2.768 . ПМК 225226 . ПМИД 4879404 .
^ Фролова Л., Сеит-Неби А., Киселев Л. (февраль 2002 г.). «Высококонсервативный тетрапептид NIKS функционально важен для эукариотического фактора терминации трансляции eRF1» . РНК . 8 (2): 129–136. дои : 10.1017/S1355838202013262 . ПМК 1370237 . ПМИД 11911360 .
^ Лаурберг М., Асахара Х., Коростелев А., Жу Дж., Траханов С., Ноллер Х.Ф. (август 2008 г.). «Структурная основа терминации трансляции на рибосоме 70S». Природа 454 (7206): 852–857. Бибкод : 2008Nature.454..852L . дои : 10.1038/nature07115 . ПМИД 18596689 .
^ Шаватт Л., Сейт-Неби А., Дубовая В., Фавр А. (октябрь 2002 г.). «Инвариантный уридин стоп-кодонов связывается с консервативной петлей NIKSR человеческого eRF1 в рибосоме» . Журнал ЭМБО . 21 (19): 5302–5311. дои : 10.1093/emboj/cdf484 . ПМК 129024 . ПМИД 12356746 .
^ Колосов П., Фролова Л., Сеит-Неби А., Дубовая В., Кононенко А., Опарина Н. и др. (24 октября 2005 г.). «Инвариантные аминокислоты, необходимые для декодирования функции фактора высвобождения полипептида eRF1» . Исследования нуклеиновых кислот . 33 (19): 6418–6425. дои : 10.1093/nar/gki927 . ПМЦ 1283522 . ПМИД 16282590 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Крючкова П., Гришин А., Елисеев Б., Карягина А., Фролова Л., Алкалаева Е. (апрель 2013 г.). «Двухэтапная модель распознавания стоп-кодонов эукариотическим фактором высвобождения eRF1» . Исследования нуклеиновых кислот . 41 (8): 4573–4586. дои : 10.1093/нар/gkt113 . ПМЦ 3632111 . ПМИД 23435318 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Браун А., Шао С., Мюррей Дж., Хегде Р.С., Рамакришнан В. (август 2015 г.). «Структурная основа распознавания стоп-кодонов у эукариот» . Природа . 524 (7566): 493–496. Бибкод : 2015Natur.524..493B . дои : 10.1038/nature14896 . ПМЦ 4591471 . ПМИД 26245381 .
^ Бизяев Н, Соколова Е, Январев Д.В., Торопыгин И.Ю., Шувалов А, Егорова Т, Алкалаева Е (июль 2022 г.). «Узнавание 3'-нуклеотидного контекста и чтение стоп-кодона определяются во время элонгации трансляции мРНК» . Журнал биологической химии . 298 (7): 102133. doi : 10.1016/j.jbc.2022.102133 . ПМЦ 9272376 . ПМИД 35700825 .
^ Гурцелер Л.А., Линк М., Ибиг Ю., Шмидт И., Галуба О., Шенбетт Дж. и др. (сентябрь 2023 г.). «Вызванная лекарствами деградация eRF1 способствует чтению и открывает новую ветвь контроля качества рибосом». Отчеты по ячейкам . 42 (9): 113056. doi : 10.1016/j.celrep.2023.113056 . ПМИД 37651229 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Тейлор Д., Унбехаун А., Ли В., Дас С., Лей Дж., Ляо Х.И. и др. (ноябрь 2012 г.). «Крио-ЭМ структура терминационного комплекса, связанного с фактором высвобождения эукариот млекопитающих eRF1-eRF3» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (45): 18413–18418. Бибкод : 2012PNAS..10918413T . дои : 10.1073/pnas.1216730109 . ПМЦ 3494903 . ПМИД 23091004 .
^ Накамура Ю., Ито К., Исакссон Л.А. (октябрь 1996 г.). «Новое понимание терминации перевода» . Клетка . 87 (2): 147–150. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81331-8 . ПМИД 8861897 .
^ Конг С., Ито К., Уолш М.А., Вада М., Лю Ю., Кумар С. и др. (апрель 2004 г.). «Кристаллическая структура и функциональный анализ эукариотического фактора высвобождения класса II eRF3 из S. pombe» . Молекулярная клетка . 14 (2): 233–245. дои : 10.1016/S1097-2765(04)00206-0 . ПМИД 15099522 .
^ Фролова Л, Ле Гофф X, Журавлева Г, Давыдова Е, Филипп М, Киселев Л (апрель 1996 г.). «Фактор высвобождения полипептидной цепи эукариот eRF3 представляет собой eRF1- и рибосомозависимую гуанозинтрифосфатазу» . РНК . 2 (4): 334–341. ПМЦ 1369376 . ПМИД 8634914 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Цзэн Ф., Цзинь Х. (февраль 2018 г.). «Конформация метилированного GGQ в пептидилтрансферазном центре во время терминации трансляции» . Научные отчеты . 8 (1): 2349. Бибкод : 2018NatSR...8.2349Z . дои : 10.1038/s41598-018-20107-8 . ПМК 5799190 . ПМИД 29403017 .
^ Хуг Н., Лонгман Д., Касерес Дж.Ф. (февраль 2016 г.). «Механизм и регуляция нонсенс-опосредованного пути распада» . Исследования нуклеиновых кислот . 44 (4): 1483–1495. дои : 10.1093/нар/gkw010 . ПМК 4770240 . ПМИД 26773057 .
^ Лу Ч., Шум Э.Ю., Уилкинсон М.Ф. (июнь 2015 г.). «Деградация РНК стимулирует дифференцировку стволовых клеток» . Журнал ЭМБО . 34 (12): 1606–1608. дои : 10.15252/embj.201591631 . ПМЦ 4475395 . ПМИД 25899816 .
^ Ли Т, Ши Ю, Ван П, Гуачалла ЛМ, Сунь Б, Джоерс Т и др. (июнь 2015 г.). «Smg6/Est1 лицензирует дифференцировку эмбриональных стволовых клеток посредством нонсенс-опосредованного распада мРНК» . Журнал ЭМБО . 34 (12): 1630–1647. дои : 10.15252/embj.201489947 . ПМЦ 4475398 . ПМИД 25770585 .
^ Ямасита А., Идзуми Н., Касима И., Ониши Т., Саари Б., Кацухата Ю. и др. (май 2009 г.). «SMG-8 и SMG-9, две новые субъединицы комплекса SMG-1, регулируют ремоделирование комплекса наблюдения мРНК во время нонсенс-опосредованного распада мРНК» . Гены и развитие . 23 (9): 1091–1105. дои : 10.1101/gad.1767209 . ПМЦ 2682953 . ПМИД 19417104 .
^ Ямасита А., Ониси Т., Касима И., Тая Ю., Оно С. (сентябрь 2001 г.). «Человеческий SMG-1, новая протеинкиназа, связанная с фосфатидилинозитол-3-киназой, связывается с компонентами комплекса наблюдения за мРНК и участвует в регуляции нонсенс-опосредованного распада мРНК» . Гены и развитие . 15 (17): 2215–2228. дои : 10.1101/gad.913001 . ПМК 312771 . ПМИД 11544179 .
^ Касима И., Ямасита А., Идзуми Н., Катаока Н., Моришита Р., Хосино С. и др. (февраль 2006 г.). «Связывание нового комплекса SMG-1-Upf1-eRF1-eRF3 (SURF) с комплексом соединения экзонов запускает фосфорилирование Upf1 и нонсенс-опосредованный распад мРНК» . Гены и развитие . 20 (3): 355–367. дои : 10.1101/gad.1389006 . ПМК 1361706 . ПМИД 16452507 .
^ Шенберг Д.Р., Макват Л.Е. (март 2012 г.). «Регуляция распада цитоплазматической мРНК» . Обзоры природы. Генетика . 13 (4): 246–259. дои : 10.1038/nrg3160 . ПМК 3351101 . ПМИД 22392217 .
^ Дома МК, Паркер Р. (март 2006 г.). «Эндонуклеолитическое расщепление эукариотических мРНК с остановкой элонгации трансляции» . Природа . 440 (7083): 561–564. Бибкод : 2006Natur.440..561D . дои : 10.1038/nature04530 . ПМЦ 1839849 . ПМИД 16554824 .
^ Фришмейер П.А., ван Хоф А., О'Доннелл К., Геррерио А.Л., Паркер Р., Дитц ХК (март 2002 г.). «Механизм надзора за мРНК, который устраняет транскрипты, не имеющие терминирующих кодонов». Наука . 295 (5563): 2258–2261. Бибкод : 2002Sci...295.2258F . дои : 10.1126/science.1067338 . ПМИД 11910109 .
^ ван Хоф А. (декабрь 2005 г.). «Консервативные функции генов дрожжей поддерживают модель дупликации, дегенерации и комплементации дупликации генов» . Генетика . 171 (4): 1455–1461. doi : 10.1534/genetics.105.044057 . ПМК 1456075 . ПМИД 15965245 .

Дальнейшее чтение

Касима И., Ямасита А., Идзуми Н., Катаока Н., Моришита Р., Хосино С. и др. (февраль 2006 г.). «Связывание нового комплекса SMG-1-Upf1-eRF1-eRF3 (SURF) с комплексом соединения экзонов запускает фосфорилирование Upf1 и нонсенс-опосредованный распад мРНК» . Гены и развитие . 20 (3): 355–367. дои : 10.1101/gad.1389006 . ПМК 1361706 . ПМИД 16452507 .
Шаватт Л., Сейт-Неби А., Дубовая В., Фавр А. (октябрь 2002 г.). «Инвариантный уридин стоп-кодонов связывается с консервативной петлей NIKSR человеческого eRF1 в рибосоме» . Журнал ЭМБО . 21 (19): 5302–5311. дои : 10.1093/emboj/cdf484 . ПМК 129024 . ПМИД 12356746 .
Янзен Д.М., Гебалле А.П. (2004). «Влияние истощения фактора высвобождения эукариот на терминацию трансляции в клеточных линиях человека» . Исследования нуклеиновых кислот . 32 (15): 4491–4502. дои : 10.1093/nar/gkh791 . ПМК 516063 . ПМИД 15326224 .
Руал Дж. Ф., Венкатесан К., Хао Т., Хиродзан-Кисикава Т., Дрико А., Ли Н. и др. (октябрь 2005 г.). «К карте сети белок-белковых взаимодействий человека в масштабе протеома». Природа . 437 (7062): 1173–1178. Бибкод : 2005Natur.437.1173R . дои : 10.1038/nature04209 . ПМИД 16189514 . S2CID 4427026 .
Иванова Е.В., Алкалаева Е.З., Бирсдалл Б., Колосов П.М., Польшаков В.И., Киселев Л.Л. (2008). «[Интерфейс взаимодействия среднего домена человеческого фактора терминации трансляции eRF1 с эукариотическими рибосомами]». Молекулярная биология . 42 (6): 1056–1066. дои : 10.1134/S0026893308060162 . ПМИД 19140327 . S2CID 38843938 .
Гаврилюк В, Завьялов А, Киселев Л, Эренберг М (июль 2006 г.). «Фактор высвобождения класса 1 eRF1 способствует связыванию GTP с помощью фактора высвобождения класса 2 eRF3». Биохимия . 88 (7): 747–757. дои : 10.1016/j.biochi.2006.06.001 . ПМИД 16797113 .
Инге-Вечтомов С, Журавлева Г, Филипп М (2003). «История эукариотических факторов высвобождения (eRF)» . Биология клетки . 95 (3–4): 195–209. дои : 10.1016/S0248-4900(03)00035-2 . ПМИД 12867083 . S2CID 19468756 .
Андер М., Аквист Дж. (апрель 2009 г.). «Влияет ли метилирование глютамина на внутреннюю конформацию универсально консервативного мотива GGQ в факторах высвобождения рибосом?». Биохимия . 48 (15): 3483–3489. дои : 10.1021/bi900117r . ПМИД 19265422 .
Кобаяши Ю., Чжуан Дж., Пельц С., Догерти Дж. (июнь 2010 г.). «Идентификация клеточного фактора, который модулирует запрограммированный ВИЧ-1 сдвиг рамки считывания рибосом» . Журнал биологической химии . 285 (26): 19776–19784. дои : 10.1074/jbc.M109.085621 . ПМЦ 2888388 . ПМИД 20418372 .
Сова М.Э., Беннетт Э.Дж., Гиги С.П., Харпер Дж.В. (июль 2009 г.). «Определение ландшафта взаимодействия деубиквитинирующих ферментов человека» . Клетка . 138 (2): 389–403. дои : 10.1016/j.cell.2009.04.042 . ПМК 2716422 . ПМИД 19615732 .
Илегемс Э., Пик Х.М., Фогель Х. (декабрь 2004 г.). «Понижение уровня eRF1 посредством интерференции РНК увеличивает эффективность подавления неправильно ацилированной тРНК в клетках человека» . Белковая инженерия, проектирование и отбор . 17 (12): 821–827. дои : 10.1093/протеин/gzh096 . ПМИД 15716307 .
Колосов П., Фролова Л., Сеит-Неби А., Дубовая В., Кононенко А., Опарина Н. и др. (2005). «Инвариантные аминокислоты, необходимые для декодирования функции фактора высвобождения полипептида eRF1» . Исследования нуклеиновых кислот . 33 (19): 6418–6425. дои : 10.1093/nar/gki927 . ПМЦ 1283522 . ПМИД 16282590 .
Андерсен Дж.С., Лам Ю.В., Люнг А.К., Онг С.Е., Лион К.Э., Ламонд А.И., Манн М. (январь 2005 г.). «Динамика ядрышкового протеома». Природа . 433 (7021): 77–83. Бибкод : 2005Natur.433...77A . дои : 10.1038/nature03207 . ПМИД 15635413 . S2CID 4344740 .
Фигаро С., Скрима Н., Букингем Р.Х., Эрге-Амар В. (июль 2008 г.). «Белок HemK2, кодируемый на хромосоме 21 человека, метилирует фактор терминации трансляции eRF1». Письма ФЭБС . 582 (16): 2352–2356. Бибкод : 2008FEBSL.582.2352F . дои : 10.1016/j.febslet.2008.05.045 . ПМИД 18539146 . S2CID 38589664 .
Шаватт Л., Фролова Л., Лаугаа П., Киселев Л., Фавр А. (август 2003 г.). «Стоп-кодоны и UGG способствуют эффективному связыванию фактора высвобождения полипептида eRF1 с сайтом рибосомы А». Журнал молекулярной биологии . 331 (4): 745–758. дои : 10.1016/S0022-2836(03)00813-1 . ПМИД 12909007 .
Бонсак М.Т., Регенер К., Шваппах Б., Саффрик Р., Параскева Е., Хартманн Е., Герлих Д. (ноябрь 2002 г.). «Exp5 экспортирует eEF1A через тРНК из ядер и взаимодействует с другими транспортными путями, ограничивая трансляцию цитоплазмой» . Журнал ЭМБО . 21 (22): 6205–6215. дои : 10.1093/emboj/cdf613 . ПМК 137205 . ПМИД 12426392 .
Геварт К., Готалс М., Мартенс Л., Ван Дамм Дж., Стас А., Томас Г.Р., Вандекеркхове Дж. (май 2003 г.). «Изучение протеомов и анализ обработки белков путем масс-спектрометрической идентификации отсортированных N-концевых пептидов». Природная биотехнология . 21 (5): 566–569. дои : 10.1038/nbt810 . ПМИД 12665801 . S2CID 23783563 .
Фунакоси Ю., Дой Ю., Хосода Н., Учида Н., Осава М., Симада И. и др. (декабрь 2007 г.). «Механизм деаденилирования мРНК: доказательства молекулярного взаимодействия между фактором терминации трансляции eRF3 и деаденилазами мРНК» . Гены и развитие . 21 (23): 3135–3148. дои : 10.1101/gad.1597707 . ПМК 2081979 . ПМИД 18056425 .
Иванова Е.В., Колосов П.М., Бердсолл Б., Келли Дж., Пасторе А., Киселев Л.Л., Польшаков В.И. (август 2007 г.). «Эукариотический фактор терминации трансляции класса 1 eRF1 - структура ЯМР и динамика среднего домена, участвующего в запуске рибосомозависимого гидролиза пептидил-тРНК». Журнал ФЭБС . 274 (16): 4223–4237. дои : 10.1111/j.1742-4658.2007.05949.x . ПМИД 17651434 . S2CID 6429986 .
Манцызов А.Б., Иванова Е.В., Бердсолл Б., Алкалаева Е.З., Крючкова П.Н., Келли Г. и др. (июнь 2010 г.). «Структура ЯМР-решения и функция С-концевого домена фактора высвобождения полипептидной цепи эукариотического класса 1» . Журнал ФЭБС . 277 (12): 2611–2627. дои : 10.1111/j.1742-4658.2010.07672.x . ПМЦ 2984548 . ПМИД 20553496 .

Внешние ссылки

Прекращение + выпуск + фактор в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000120705 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024360 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[5] «Фактор терминации эукариотической трансляции ETF1 1 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 30 марта 2024 г.

[6] Крик Ф. (август 1970 г.). «Центральная догма молекулярной биологии». Природа . 227 (5258): 561–563. Бибкод : 1970Natur.227..561C . дои : 10.1038/227561a0 . ПМИД 4913914 .

[7] Искен О, Макват Л.Е. (август 2007 г.). «Контроль качества эукариотической мРНК: защита клеток от аномальной функции мРНК» . Гены и развитие . 21 (15): 1833–1856. дои : 10.1101/gad.1566807 . ПМИД 17671086 .

[:0-8] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и Сонг Х., Мюнье П., Дас А.К., Уэбб Х.М., Эванс Д.Р., Туит М.Ф. и др. (февраль 2000 г.). «Кристаллическая структура фактора высвобождения эукариот человека eRF1 - механизм распознавания стоп-кодонов и гидролиза пептидил-тРНК» . Клетка . 100 (3): 311–321. дои : 10.1016/s0092-8674(00)80667-4 . ПМИД 10676813 .

[:2-9] Крючкова П., Гришин А., Елисеев Б., Карягина А., Фролова Л., Алкалаева Е. (апрель 2013 г.). «Двухэтапная модель распознавания стоп-кодонов эукариотическим фактором высвобождения eRF1» . Исследования нуклеиновых кислот . 41 (8): 4573–4586. дои : 10.1093/нар/gkt113 . ПМЦ 3632111 . ПМИД 23435318 .

[10] Бертрам Дж., Белл Х.А., Ричи Д.В., Фуллертон Дж., Стэнсфилд И. (сентябрь 2000 г.). «Окончание трансляции эукариот: домен 1 фактора высвобождения eRF1 участвует в распознавании стоп-кодонов» . РНК . 6 (9): 1236–1247. дои : 10.1017/S1355838200000777 . ПМК 1369997 . ПМИД 10999601 .

[:6-11] Перейти обратно: ^а ^б Ито К., Эбихара К., Уно М., Накамура Й. (май 1996 г.). «Консервативные мотивы в факторах высвобождения полипептидов прокариот и эукариот: гипотеза мимикрии тРНК-белка» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 93 (11): 5443–5448. Бибкод : 1996PNAS...93.5443I . дои : 10.1073/pnas.93.11.5443 . ПМК 39265 . ПМИД 8643594 .

[12] Фролова Л.Ю., Цивковский Р.Ю., Сиволобова Г.Ф., Опарина Н.Ю., Серпинский О.И., Блинов В.М. и др. (август 1999 г.). «Мутации в высококонсервативном мотиве GGQ факторов высвобождения полипептида класса 1 отменяют способность человеческого eRF1 запускать гидролиз пептидил-тРНК» . РНК . 5 (8): 1014–1020. дои : 10.1017/S135583829999043X . ПМЦ 1369825 . ПМИД 10445876 .

[:1-13] Фролова Л., Сеит-Неби А., Киселев Л. (февраль 2002 г.). «Высококонсервативный тетрапептид NIKS функционально важен для эукариотического фактора терминации трансляции eRF1» . РНК . 8 (2): 129–136. дои : 10.1017/S1355838202013262 . ПМК 1370237 . ПМИД 11911360 .

[:7-14] Шаватт Л., Сейт-Неби А., Дубовая В., Фавр А. (октябрь 2002 г.). «Инвариантный уридин стоп-кодонов связывается с консервативной петлей NIKSR человеческого eRF1 в рибосоме» . Журнал ЭМБО . 21 (19): 5302–5311. дои : 10.1093/emboj/cdf484 . ПМК 129024 . ПМИД 12356746 .

[:3-15] Браун А., Шао С., Мюррей Дж., Хегде Р.С., Рамакришнан В. (август 2015 г.). «Структурная основа распознавания стоп-кодонов у эукариот» . Природа . 524 (7566): 493–496. Бибкод : 2015Natur.524..493B . дои : 10.1038/nature14896 . ПМЦ 4591471 . ПМИД 26245381 .

[16] Аткинсон Г.К., Балдауф С.Л., Гаврилюк В. (октябрь 2008 г.). «Эволюция безостановочного, бездействующего и бессмысленного распада мРНК и их компонентов, производных от фактора терминации» . Эволюционная биология BMC . 8 (1): 290. Бибкод : 2008BMCEE...8..290A . дои : 10.1186/1471-2148-8-290 . ПМЦ 2613156 . ПМИД 18947425 .

[17] Эбихара К., Накамура Ю. (июнь 1999 г.). «С-концевое взаимодействие факторов трансляционного высвобождения eRF1 и eRF3 делящихся дрожжей: несвязанное связывание G-домена и роль консервативных аминокислот» . РНК . 5 (6): 739–750. дои : 10.1017/S135583829998216X . ПМЦ 1369801 . ПМИД 10376874 .

[18] Кононенко А.В., Миткевич В.А., Дубовая В.И., Колосов П.М., Макаров А.А., Киселев Л.Л. (февраль 2008 г.). «Роль отдельных доменов фактора терминации трансляции eRF1 в связывании GTP с eRF3». Белки . 70 (2): 388–393. дои : 10.1002/prot.21544 . ПМИД 17680691 .

[19] Киселев Л. (январь 2002 г.). «Факторы высвобождения полипептидов у прокариот и эукариот: одна и та же функция, разная структура» . Структура . 10 (1): 8–9. дои : 10.1016/s0969-2126(01)00703-1 . ПМИД 11796105 .

[20] Фролова Л., Ле Гофф Х., Расмуссен Х.Х., Чеперегин С., Другеон Г., Кресс М. и др. (декабрь 1994 г.). «Высококонсервативное семейство эукариотических белков, обладающее свойствами фактора высвобождения полипептидной цепи». Природа . 372 (6507): 701–703. Бибкод : 1994Natur.372..701F . дои : 10.1038/372701a0 . ПМИД 7990965 .

[:8-21] Скольник Э., Томпкинс Р., Кэски Т., Ниренберг М. (октябрь 1968 г.). «Факторы высвобождения, различающиеся по специфичности к терминаторным кодонам» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 61 (2): 768–774. Бибкод : 1968PNAS...61..768S . дои : 10.1073/pnas.61.2.768 . ПМК 225226 . ПМИД 4879404 .

[22] Журавлева Г., Фролова Л., Ле Гофф Х, Ле Геллек Р., Инге-Вечтомов С., Киселев Л., Филипп М. (август 1995 г.). «Терминация трансляции у эукариот регулируется двумя взаимодействующими факторами высвобождения полипептидной цепи, eRF1 и eRF3» . Журнал ЭМБО . 14 (16): 4065–4072. дои : 10.1002/j.1460-2075.1995.tb00078.x . ПМЦ 394485 . ПМИД 7664746 .

[23] Эрге-Амар В., Шамп С., Мора Л., Меркулова-Рейнон Т., Киселев Л.Л., Бэкингем Р.Х. (январь 2005 г.). «Остаток глутамина консервативного мотива GGQ в факторе высвобождения eRF1 Saccharomyces cerevisiae метилирован продуктом гена YDR140w» . Журнал биологической химии . 280 (4): 2439–2445. дои : 10.1074/jbc.m407252200 . ПМИД 15509572 .

[:82-24] Скольник Э., Томпкинс Р., Кэски Т., Ниренберг М. (октябрь 1968 г.). «Факторы высвобождения, различающиеся по специфичности к терминаторным кодонам» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 61 (2): 768–774. Бибкод : 1968PNAS...61..768S . дои : 10.1073/pnas.61.2.768 . ПМК 225226 . ПМИД 4879404 .

[:12-25] Фролова Л., Сеит-Неби А., Киселев Л. (февраль 2002 г.). «Высококонсервативный тетрапептид NIKS функционально важен для эукариотического фактора терминации трансляции eRF1» . РНК . 8 (2): 129–136. дои : 10.1017/S1355838202013262 . ПМК 1370237 . ПМИД 11911360 .

[26] Лаурберг М., Асахара Х., Коростелев А., Жу Дж., Траханов С., Ноллер Х.Ф. (август 2008 г.). «Структурная основа терминации трансляции на рибосоме 70S». Природа 454 (7206): 852–857. Бибкод : 2008Nature.454..852L . дои : 10.1038/nature07115 . ПМИД 18596689 .

[:72-27] Шаватт Л., Сейт-Неби А., Дубовая В., Фавр А. (октябрь 2002 г.). «Инвариантный уридин стоп-кодонов связывается с консервативной петлей NIKSR человеческого eRF1 в рибосоме» . Журнал ЭМБО . 21 (19): 5302–5311. дои : 10.1093/emboj/cdf484 . ПМК 129024 . ПМИД 12356746 .

[28] Колосов П., Фролова Л., Сеит-Неби А., Дубовая В., Кононенко А., Опарина Н. и др. (24 октября 2005 г.). «Инвариантные аминокислоты, необходимые для декодирования функции фактора высвобождения полипептида eRF1» . Исследования нуклеиновых кислот . 33 (19): 6418–6425. дои : 10.1093/nar/gki927 . ПМЦ 1283522 . ПМИД 16282590 .

[:22-29] Перейти обратно: ^а ^б Крючкова П., Гришин А., Елисеев Б., Карягина А., Фролова Л., Алкалаева Е. (апрель 2013 г.). «Двухэтапная модель распознавания стоп-кодонов эукариотическим фактором высвобождения eRF1» . Исследования нуклеиновых кислот . 41 (8): 4573–4586. дои : 10.1093/нар/gkt113 . ПМЦ 3632111 . ПМИД 23435318 .

[:32-30] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Браун А., Шао С., Мюррей Дж., Хегде Р.С., Рамакришнан В. (август 2015 г.). «Структурная основа распознавания стоп-кодонов у эукариот» . Природа . 524 (7566): 493–496. Бибкод : 2015Natur.524..493B . дои : 10.1038/nature14896 . ПМЦ 4591471 . ПМИД 26245381 .

[31] Бизяев Н, Соколова Е, Январев Д.В., Торопыгин И.Ю., Шувалов А, Егорова Т, Алкалаева Е (июль 2022 г.). «Узнавание 3'-нуклеотидного контекста и чтение стоп-кодона определяются во время элонгации трансляции мРНК» . Журнал биологической химии . 298 (7): 102133. doi : 10.1016/j.jbc.2022.102133 . ПМЦ 9272376 . ПМИД 35700825 .

[32] Гурцелер Л.А., Линк М., Ибиг Ю., Шмидт И., Галуба О., Шенбетт Дж. и др. (сентябрь 2023 г.). «Вызванная лекарствами деградация eRF1 способствует чтению и открывает новую ветвь контроля качества рибосом». Отчеты по ячейкам . 42 (9): 113056. doi : 10.1016/j.celrep.2023.113056 . ПМИД 37651229 .

[:4-33] Перейти обратно: ^а ^б Тейлор Д., Унбехаун А., Ли В., Дас С., Лей Дж., Ляо Х.И. и др. (ноябрь 2012 г.). «Крио-ЭМ структура терминационного комплекса, связанного с фактором высвобождения эукариот млекопитающих eRF1-eRF3» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (45): 18413–18418. Бибкод : 2012PNAS..10918413T . дои : 10.1073/pnas.1216730109 . ПМЦ 3494903 . ПМИД 23091004 .

[34] Накамура Ю., Ито К., Исакссон Л.А. (октябрь 1996 г.). «Новое понимание терминации перевода» . Клетка . 87 (2): 147–150. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81331-8 . ПМИД 8861897 .

[35] Конг С., Ито К., Уолш М.А., Вада М., Лю Ю., Кумар С. и др. (апрель 2004 г.). «Кристаллическая структура и функциональный анализ эукариотического фактора высвобождения класса II eRF3 из S. pombe» . Молекулярная клетка . 14 (2): 233–245. дои : 10.1016/S1097-2765(04)00206-0 . ПМИД 15099522 .

[36] Фролова Л, Ле Гофф X, Журавлева Г, Давыдова Е, Филипп М, Киселев Л (апрель 1996 г.). «Фактор высвобождения полипептидной цепи эукариот eRF3 представляет собой eRF1- и рибосомозависимую гуанозинтрифосфатазу» . РНК . 2 (4): 334–341. ПМЦ 1369376 . ПМИД 8634914 .

[:5-37] Перейти обратно: ^а ^б Цзэн Ф., Цзинь Х. (февраль 2018 г.). «Конформация метилированного GGQ в пептидилтрансферазном центре во время терминации трансляции» . Научные отчеты . 8 (1): 2349. Бибкод : 2018NatSR...8.2349Z . дои : 10.1038/s41598-018-20107-8 . ПМК 5799190 . ПМИД 29403017 .

[38] Хуг Н., Лонгман Д., Касерес Дж.Ф. (февраль 2016 г.). «Механизм и регуляция нонсенс-опосредованного пути распада» . Исследования нуклеиновых кислот . 44 (4): 1483–1495. дои : 10.1093/нар/gkw010 . ПМК 4770240 . ПМИД 26773057 .

[39] Лу Ч., Шум Э.Ю., Уилкинсон М.Ф. (июнь 2015 г.). «Деградация РНК стимулирует дифференцировку стволовых клеток» . Журнал ЭМБО . 34 (12): 1606–1608. дои : 10.15252/embj.201591631 . ПМЦ 4475395 . ПМИД 25899816 .

[40] Ли Т, Ши Ю, Ван П, Гуачалла ЛМ, Сунь Б, Джоерс Т и др. (июнь 2015 г.). «Smg6/Est1 лицензирует дифференцировку эмбриональных стволовых клеток посредством нонсенс-опосредованного распада мРНК» . Журнал ЭМБО . 34 (12): 1630–1647. дои : 10.15252/embj.201489947 . ПМЦ 4475398 . ПМИД 25770585 .

[41] Ямасита А., Идзуми Н., Касима И., Ониши Т., Саари Б., Кацухата Ю. и др. (май 2009 г.). «SMG-8 и SMG-9, две новые субъединицы комплекса SMG-1, регулируют ремоделирование комплекса наблюдения мРНК во время нонсенс-опосредованного распада мРНК» . Гены и развитие . 23 (9): 1091–1105. дои : 10.1101/gad.1767209 . ПМЦ 2682953 . ПМИД 19417104 .

[42] Ямасита А., Ониси Т., Касима И., Тая Ю., Оно С. (сентябрь 2001 г.). «Человеческий SMG-1, новая протеинкиназа, связанная с фосфатидилинозитол-3-киназой, связывается с компонентами комплекса наблюдения за мРНК и участвует в регуляции нонсенс-опосредованного распада мРНК» . Гены и развитие . 15 (17): 2215–2228. дои : 10.1101/gad.913001 . ПМК 312771 . ПМИД 11544179 .

[43] Касима И., Ямасита А., Идзуми Н., Катаока Н., Моришита Р., Хосино С. и др. (февраль 2006 г.). «Связывание нового комплекса SMG-1-Upf1-eRF1-eRF3 (SURF) с комплексом соединения экзонов запускает фосфорилирование Upf1 и нонсенс-опосредованный распад мРНК» . Гены и развитие . 20 (3): 355–367. дои : 10.1101/gad.1389006 . ПМК 1361706 . ПМИД 16452507 .

[44] Шенберг Д.Р., Макват Л.Е. (март 2012 г.). «Регуляция распада цитоплазматической мРНК» . Обзоры природы. Генетика . 13 (4): 246–259. дои : 10.1038/nrg3160 . ПМК 3351101 . ПМИД 22392217 .

[45] Дома МК, Паркер Р. (март 2006 г.). «Эндонуклеолитическое расщепление эукариотических мРНК с остановкой элонгации трансляции» . Природа . 440 (7083): 561–564. Бибкод : 2006Natur.440..561D . дои : 10.1038/nature04530 . ПМЦ 1839849 . ПМИД 16554824 .

[46] Фришмейер П.А., ван Хоф А., О'Доннелл К., Геррерио А.Л., Паркер Р., Дитц ХК (март 2002 г.). «Механизм надзора за мРНК, который устраняет транскрипты, не имеющие терминирующих кодонов». Наука . 295 (5563): 2258–2261. Бибкод : 2002Sci...295.2258F . дои : 10.1126/science.1067338 . ПМИД 11910109 .

[47] ван Хоф А. (декабрь 2005 г.). «Консервативные функции генов дрожжей поддерживают модель дупликации, дегенерации и комплементации дупликации генов» . Генетика . 171 (4): 1455–1461. doi : 10.1534/genetics.105.044057 . ПМК 1456075 . ПМИД 15965245 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

[ 34 ]

[ 35 ]

[ 36 ]

[ 37 ]

[ 38 ]

[ 39 ]

[ 40 ]

[ 41 ]

[ 42 ]

[ 43 ]

[ 44 ]

[ 45 ]

[ 46 ]

[ 47 ]