Jump to content

Эукариотический фактор терминации трансляции 1

(Перенаправлено с ERF1 )

ETF1
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы ETF1 , D5S1995, ERF, ERF1, RF1, SUP45L1, TB3-1, эукариотический фактор терминации трансляции 1
Внешние идентификаторы Опустить : 600285 ; МГИ : 2385071 ; Гомологен : 3475 ; GeneCards : ETF1 ; OMA : ETF1 — ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить
Вместе
ЮниПрот
RefSeq (мРНК)

НМ_144866

RefSeq (белок)

НП_659115

Местоположение (UCSC) Chr 5: 138,51 – 138,54 Мб Чр 18: 35.04 – 35.07 Мб
в PubMed Поиск [ 3 ] [ 4 ]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Эукариотический фактор терминации трансляции 1 (eRF1), также называемый TB3-1 или SUP45L1, представляет собой белок , кодируемый геном ERF1 . У эукариот eRF1 является важным белком, участвующим в распознавании стоп-кодонов при трансляции , терминации трансляции и нонсенс-опосредованном распаде мРНК через комплекс SURF. [ 5 ]

Важность

[ редактировать ]

Всем клеткам необходимо производить белки посредством процессов транскрипции и трансляции. [ 6 ] eRF1 необходим для выживания и поддержания клеток из-за его участия в терминации трансляции. Любая мутация связывающего и каталитического сайтов eRF1 может привести к неправильному прекращению трансляции, что смертельно для клетки. Кроме того, eRF1 защищает клетку от производства вредных белков в результате нонсенс-мутаций. [ 7 ]

Структура

[ редактировать ]

Начальный

[ редактировать ]

eRF1 состоит из полипептидной цепи аминокислот в форме буквы Y. Белок состоит из 3 основных доменов: стебля и 2 ветвей. Каждый домен имеет определенную цель и особый рисунок сворачивания, который позволяет белку функционировать должным образом. Хотя каждый домен уникален, все они содержат базовую структуру сэндвич-класса α-β, который по сути представляет собой ядро ​​β-листа, окруженное α-спиралями . Домен 1, иногда называемый доменом N, построен из ядра β-листа с 4 нитями, окруженными двумя α-спиралями (α2 и α3). Субъединицы α2 и α3 скручиваются и связываются, образуя шпильку, содержащую мотив NIKS. [ 8 ] Мотив YxxCxxxF и петля GTS. [ 9 ] Предполагается, что эти сайты являются основным придатком в распознавании стоп-кодонов. Кроме того, N-конец расположен в домене 1, который взаимодействует с доменом 3 для поддержания стабильности белка. Домен 3, иногда называемый доменом C, содержит C-конец полипептида. Кроме того, структура и функция домена 3, называемого доменом M, наименее известны, поскольку оптические ограничения препятствуют дальнейшим исследованиям. Домен 2 состоит из α-β-сэндвича, одна из внешних цепей которого не содержит вторичной структуры. Секция первичных аминокислот позволяет формироваться сайту GGQ. [ 8 ]

Складчатая структура eRF1 по существу имитирует структуру молекулы тРНК . Это гарантирует, что механизм eRF1 войдет в аминоацильный участок рибосомы. eRF1 также обладает способностью распознавать кодоны, что является одним из важных процессов, осуществляемых молекулами тРНК. [ 10 ] Поскольку и тРНК, и eRF1 обладают способностью связываться с мРНК и пептидилтрансферазным центром, они имеют схожие размеры: eRF1 имеет ширину от 71 Å до 70 Å фенилаланиновой тРНК. [ 8 ] [ 11 ] Обе молекулы взаимодействуют с ГТФазами : eEF-1α ( EF-Tu у прокариот) с тРНК и eRF3 с eRF1. [ 8 ]

В физиологической биологии мотив между структурой и функциональным родством очень часто присутствует между молекулами eRF1 и тРНК. Сайт GGQ в eRF1 эквивалентен аминоацильной группе, присоединенной к тРНК. Обе структуры способствуют распознаванию и связыванию сайта пептидтрансферазы в рибосоме. Обе структуры ориентируют узкоспециализированный участок вдали от остальной части молекулы, чтобы обеспечить изолированное взаимодействие. Более того, домен 2 eRF1 структурно подобен аминоациловому стволу тРНК. [ 11 ] Т-стержень тРНК и домен 3 eRF1 служат для взаимодействия с белками ГТФазы.

Мотив GGQ представляет собой консервативную аминокислотную последовательность факторов высвобождения во всех сферах жизни. Сайт GGQ состоит из двух аминокислот глицина, за которыми следует глутамин . В eRF1 сайт GGQ находится на остатках 183-185 полипептида, который расположен в домене 2. Дистанционная ориентация сайта GGQ стабилизируется гидрофобным действием соседних аминокислотных остатков, таких как лейцин 176, пролин 177, фенилаланин. 190 и лейцин 193. Остаток gln185 мотива GGC считается основным каталитическим сайтом гидролиза сложноэфирной связи пептидил-тРНК в пептидилтрансферазе рибосомы. Сайт GGQ не связан с какими-либо функциями распознавания стоп-кодонов, докинга рибосом или связывания eRF3. [ 12 ] [ 8 ]

НИЧЕГО мотив

[ редактировать ]

Мотив NIKS представляет собой высококонсервативную аминокислотную последовательность, расположенную на N-конце домена 1 (аминокислотные остатки 61–64). Мотив NIKS содержит аминокислоты аспарагин (N), изолейцин (I), лизин (K) и серин (S). [ 13 ] Основная функция мотива NIKS — распознавание первого нуклеотида стоп-кодона, которым всегда является урацил. Кроме того, мутации в этой области связаны со снижением связывания рибосом и каталитической активности. [ 14 ]

Мотив YxxCxxxF и петля GTS

[ редактировать ]

Мотив YxxCxxxF и петля GTS представляют собой два аминокислотных сайта, которые расположены в домене 1 eRF1. Мотив YxxCxxxF обнаружен в аминокислотных остатках 121–131, тогда как петля GTS обнаружена в остатках амниокислот 31–33. YxxCxxxF состоит из трех инвариантных аминокислотных остатков: тирозина (Y), цистеина (C) и фенилаланина (F). В свернутом белке eRF1 эти сайты структурно разделены, однако их основные функции очень схожи. Они отвечают за распознавание пуринов во 2 и 3 положениях стоп-кодона. [ 15 ]

На изображении показана структура только eRF1 с ключевыми аннотациями важных сайтов. [ 16 ]

привязка eRF3

[ редактировать ]

Связывание eRF3 и GTP с eRF1 с образованием комплекса необходимо для терминации трансляции. Взаимодействие между C-доменами eRF1 и eRF3 является основной силой, удерживающей комплекс вместе. [ 17 ] Однако позже было обнаружено, что М-домен также способствует стабильности комплекса. Расположение eRF3 рядом с мотивом GGQ, который находится в домене C, обеспечивает больший каталитический эффект eRF1, гидролизующего пептидил-тРНК. [ 18 ]

Гомологи

[ редактировать ]

Каждый домен жизни ( эубактерии , археи и эукариоты ) имеет разные факторы высвобождения, связанные с прекращением трансляции. Эубактерии имеют несколько факторов высвобождения для распознавания стоп-кодонов, тогда как эукариоты (eRF1) и археи (aRF1) имеют только один белок для распознавания всех трех стоп-кодонов. Считается, что структурные и функциональные различия между факторами высвобождения эубактерий и архейскими / эукариотическими эволюционировали отдельно с точкой расхождения на раннем этапе. Функциональное сходство между eRF1 и aRF1 привело к появлению теорий об общем предке, от которого произошли оба белка. [ 19 ] Однако очень мало изучено архейских факторов высвобождения. [ 20 ]

У прокариот факторы высвобождения характеризуются двумя классами. Факторы высвобождения класса 1 распознают стоп-кодон, а факторы высвобождения класса 2 стимулируют гидролиз под действием активности ГТФазы. Однако у прокариот нет ни одного белка, способного распознавать все стоп-кодоны. Стоп-кодон UAG декодируется фактором высвобождения 1 (RF1), а UGA декодируется фактором высвобождения 2 . Конечный стоп-кодон UAA декодируется как RF1, так и RF2. [ 21 ] У эукариот eRF1 распознает все три стоп-кодона. [ 22 ]

Хотя существует явная разница между распознаванием кодонов прокариот и распознаванием архейских/эукариотических кодонов, функциональность каталитического сайта сохраняется во всех доменах. Каждый домен имеет критический сайт GGQ, способствующий гидролизу пептида. [ 23 ]

Остановить распознавание кодонов

[ редактировать ]

Терминация трансляции определяется наличием фактора высвобождения, распознающего стоп-кодон, который затем катализирует высвобождение вновь синтезированного белка. Во всех сферах жизни обнаружено три стоп-кодона: UGA, UAG и UAA. [ 24 ] Каждый стоп-кодон начинается с нуклеотида урацила, за которым следуют два пурина (аденозин и гуанин), что важно для молекулярной основы распознавания стоп-кодонов. Белок eRF1 способен распознавать все три стоп-кодона, а это означает, что у него должен быть способ очень эффективной дифференциации кодонов. Для распознавания стоп-кодонов используются три сайта: YxxCxxxF, петля GTS и сайт NIKS.

Основной задачей узкоспециализированных сайтов является создание обширных сетей сшивки водородных связей со стоп-кодоном мРНК. Процесс разделен на две части: распознавание первого нуклеотида (урацила) и распознавание нуклеотидов второго и третьего положения.

Первое узнавание нуклеотидов

[ редактировать ]

Сайт NIKS отвечает за связывание с первым нуклеотидом стоп-кодона: урацилом. Это достигается за счет того, что остатки Asn61 и Lys63 НИКС образуют водородные связи с карбонильной группой урацила. Вторичная водородная связь образуется между остатком Asn61 и другим карбонилом, находящимся у урацила. Кроме того, была выдвинута гипотеза, что остаток lys63 взаимодействует с основной цепью мРНК, что способствует стабильности и правильному выравниванию eRF1. Специфика механизма урацила означает, что любой другой нуклеотид (гуанин, аденозин, тимин, цитозин) будет образовывать структуру, которая не имеет обширных водородных связей для стабилизации стыковки eRF1. [ 25 ] [ 26 ] [ 27 ]

Распознавание второго и третьего нуклеотидов

[ редактировать ]

Нуклеотиды второго и третьего положения распознаются сайтами YxxCxxxF и GTS. Этот процесс очень важен, поскольку он дает eRF1 способность отличать стоп-кодон от стартовых смысловых кодонов урацила, которые кодируют аминокислоту. [ 28 ] Например, аминокислота цистеин кодируется кодоном UGU. Первым шагом в различении стоп-кодонов и смысловых кодонов является отличие пуринов от пиримидинов, поскольку все стоп-кодоны имеют пуриновые нуклеотиды в положениях +2 и +3. Два высококонсервативных аминокислотных остатка Glu55 и Tyr125 (расположенные в мотиве YxxCxxxF) работают в тандеме с водородной связью с атомом азота N6 на аденозин/гуаниновом нуклеотиде. Данное взаимодействие исключает возможность нахождения пиримидинов в положении +2 и +3. [ 29 ] [ 30 ]

Необходимо дальнейшее различение пуринов в положениях +2 и +3, поскольку UGG является смысловым кодоном триптофана. В случае UGG остаток Glu55 отталкивается от сильного отрицательного заряда двух гуаниновых нуклеотидов. Поскольку обширных водородных связей не возникло, кодон не распознается как стоп-кодон. [ 30 ]

Очень важным остатком в eRF1 является Cys127 в мотиве YxxCxxxF, который образует 2 водородные связи с краем Ватсона и Крика, расположенным на мРНК. Водородная связь обеспечивает дополнительную стабильность комплекса eRF1-стоп-кодон во многих ориентациях и обеспечивает образование стопок/водородных связей в положениях +2 и +3 стоп-кодона. Сила и количество стопок во второй и третьей позиции позволяют eRF1 отличать стоп-кодоны от смысловых кодонов. [ 30 ]

Сайт GTS обладает способностью принимать две конформации в зависимости от взаимодействия аденина или гуанина. Что касается стоп-кодона UAG, Thr32 сайта GTS образует водородную связь с гуанином в положении +3. Если стоп-кодон содержит гуанин во второй позиции (UGA), мотив YxxCxxxF накладывается на кодон, что приводит к тому, что сайт GTS поворачивается в сторону от кодона. [ 30 ] [ 29 ]

Бессмысленные мутации

[ редактировать ]

Почти 11% всех наследственных генетических нарушений вызваны преждевременным стоп-кодоном (нонсенс-мутациями). Яркими примерами нонсенс-мутаций, которые подверглись обширным исследованиям, являются мутации CFTR , вызывающие муковисцидоз , и мутации дистрофина , вызывающие мышечную дистрофию Дюшенна . Недавние терапевтические исследования были сосредоточены на принудительном считывании преждевременных стоп-кодонов. Это позволит ранее мутировавшей цепи мРНК потенциально кодировать правильно свернутый белок. Распространенным методом принудительного чтения является ограничение активности eRF1 и eRF3. Один из механизмов предполагал ограничение концентраций eRF1 и eRF3 в клетках, что теоретически могло бы снизить распознавание стоп-кодонов. [ 31 ] Однако этот механизм не использовался в терапевтических средствах. Вместо этого наиболее многообещающий механизм включает химическую деградацию eRF1 для достижения сквозного чтения. Эти химические вещества относятся к группе препаратов, называемых промоутерами сквозного проникновения. Механизм действия промоторов считывания различается, однако общий механизм заключается в предотвращении высвобождения eRF1 из рибосомы. Это приводит к остановке рибосомы и, наконец, к столкновению с другой рибосомой. [ 32 ]

Механизм прекращения

[ редактировать ]

Терминальный комплекс

[ редактировать ]

Как только eRF1 распознает стоп-кодон и связывается с рибосомой, eRF1 готов к заключительному этапу терминации: гидролизу пептидной связи. Чтобы высвободить полипептид из p-сайта рибосомы, необходимы дополнительный белок, источник энергии и ионы , помогающие eRF1, что достигается за счет образования четверичного комплекса. Дополнительный белок — eRF3, который представляет собой ГТФазу , источник энергии — молекула ГТФ, а ион — Mg. 2+ . Как только eRF3 связывается с eRF1, его сродство к GTP значительно возрастает по сравнению со сродством отдельного белка eRF3. Стоит отметить, что для распознавания стоп-кодонов не требуется GTP, тогда как для гидролиза пептидил-тРНК и высвобождения терминационного комплекса требуется GTP. [ 33 ]

Было много гипотез о функции eRF3 в комплексе терминации. Ранняя гипотеза заключалась в том, что eRF3 помогает eRF1 связываться со стоп-кодоном, поскольку eRF3 структурно похож на EF-TU , которая представляет собой ГТФазу, которая доставляет заряженные молекулы тРНК к аминоациловому участку рибосомы в прокариотических клетках. [ 34 ] [ 35 ] Другая гипотеза сосредоточена на влиянии гидролиза GTP, опосредованного eRF3, на eRF1. Предварительно гидролизованная GTP-конфигурация терминирующего комплекса способствует связыванию eRF1 со стоп-кодоном и ориентации eRF1 на пептидной тРНК. Постгидролизованная конфигурация GDP способствует высвобождению комплекса и диссоциации рибосомы. [ 36 ]

Дополнительные исследования предполагают, что гидролиз GTP под действием eRF3 позволяет каталитическому сайту eRF1 проникать в p-участок рибосомы, способствуя тем самым высвобождению образующегося полипептида. [ 33 ]

Каталитический сайт GGQ

[ редактировать ]

Каталитическим сайтом, ответственным за гидролиз пептидил-тРНК, является сайт GGQ на eRF1. Современное понимание сайта GGQ гласит, что он попадает в P-сайт рибосомы, где расположена пептидил-тРНК, после конформационного изменения, вызванного гидролизом GTP с помощью eRF3. Более того, любая мутация сайта GGQ делает eRF1 нефункциональным, что лишает клетки возможности успешно завершать трансляцию. Это связано с тем, что два остатка глицина в GGQ принимают угол скручивания, который возможен только с двумя глицинами. Без правильного угла активный центр реакции не сможет функционировать должным образом. Чтобы высвободиться зарождающийся белок, сайт GGQ должен привлечь молекулу воды в активный центр реакции. Метод рекрутирования одной молекулы воды до сих пор полностью не изучен. Оказавшись в нужном положении, молекула воды действует как нуклеофил и атакует карбонильную группу сложноэфирной связи между образующимся белком и тРНК. Гидролиз сложноэфирной связи вызывает высвобождение образующегося белка и разборку рибосомы и терминационного комплекса. [ 37 ]

Гидролиз сложноэфирной связи с высвобождением образующегося белка. [ 37 ]

Глупый опосредованный распад

[ редактировать ]

Поскольку eRF1 обладает способностью распознавать стоп-кодоны и связываться со ими, он стал ключевым компонентом механизмов наблюдения за качеством мРНК. Одним из механизмов надзора за качеством мРНК является путь нонсенс-опосредованного распада (NMD).

Механистические этапы бессмысленного пути опосредованного распада [ 38 ]

NMD используется для защиты клетки от производства вредных укороченных белков, возникающих в результате бессмысленных мутаций. Недавно было обнаружено, что NMD влияет на клеточную дифференцировку стволовых клеток из-за распада факторов, кодирующих мРНК. [ 39 ] [ 40 ] Путь NMD отличает кодоны преждевременной терминации (PTC) от нормальных стоп-кодонов, атакуя только предварительно нарезанные цепи мРНК. Это означает, что мРНК содержит экзоны и интроны в цепи. Это связано с тем, что механизм NMD распознает комплексы экзонов и соединений . В отличие от терминации трансляции, NMD использует множество промежуточных белковых комплексов для достижения распада мРНК. Начальным шагом НПРО является строительство комплекса СУРП. Этот комплекс состоит из 4 белков: SMG-1, Upf1, eRF1 и eRF3 (SURF). Комплекс образуется, когда Upf1 связывается с SMG-1, который затем фиксируется на комплексе терминации eRF1 и eRF3. [ 41 ] [ 42 ] Затем комплекс SURF объединяется с нижестоящим комплексом, состоящим из Upf2, Upf3 и EJC, для создания нового комплекса: комплекса, вызывающего распад (DECID). При соединении двух комплексов комплекс DECID диссоциирует eRF1, eRF3 и рибосому. [ 43 ] Новый комплекс содержит EJC, Upf2, Upf3, SMG-1 и фосфорилированный Upf1. Фосфорилированный белок Upf1 привлекает дополнительные белки SMG, которые входят в семейство ферментов эндонуклеаз . Затем белок SMG расщепляет цепь мРНК возле преждевременного стоп-кодона. Это событие, по сути, приводит к снятию защитной головки на цепи мРНК, что приводит к разрушению остальной части цепи экзосомами. [ 44 ]

Независимый надзор за мРНК eRF1

[ редактировать ]

НМД — не единственный путь наблюдения за мРНК. Путь No-Go Decay (NGD) используется для деградации нитей мРНК, не имеющих функционального стоп-кодона. Этот механизм использует два белка, Dom34p и Hbs1p, которые очень похожи на eRF1 и eRF3 соответственно. Белки Dom34p и Hbs1p распознают остановившиеся рибосомы и запускают эндонуклеолитическое расщепление. [ 45 ] Безостановочный распад (NSD) — это еще один путь, который работает с нитями мРНК, не имеющими функционального стоп-кодона. Этот механизм не включает eRF1, но включает гомологичный eRF3 белок Ski7p. Этот механизм зависит от синтезируемого поли-А-хвоста, который останавливает рибосому. Затем Ski7p распознает остановленную рибосому на предмет деградации. [ 46 ] [ 47 ]

  1. ^ Перейти обратно: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000120705 Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024360 Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ «Фактор терминации эукариотической трансляции ETF1 1 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI» . www.ncbi.nlm.nih.gov . Проверено 30 марта 2024 г.
  6. ^ Крик Ф. (август 1970 г.). «Центральная догма молекулярной биологии». Природа . 227 (5258): 561–563. Бибкод : 1970Natur.227..561C . дои : 10.1038/227561a0 . ПМИД   4913914 .
  7. ^ Искен О, Макват Л.Е. (август 2007 г.). «Контроль качества эукариотической мРНК: защита клеток от аномальной функции мРНК» . Гены и развитие . 21 (15): 1833–1856. дои : 10.1101/gad.1566807 . ПМИД   17671086 .
  8. ^ Перейти обратно: а б с д и Сонг Х., Мюнье П., Дас А.К., Уэбб Х.М., Эванс Д.Р., Туит М.Ф. и др. (февраль 2000 г.). «Кристаллическая структура фактора высвобождения эукариот человека eRF1 - механизм распознавания стоп-кодонов и гидролиза пептидил-тРНК» . Клетка . 100 (3): 311–321. дои : 10.1016/s0092-8674(00)80667-4 . ПМИД   10676813 .
  9. ^ Крючкова П., Гришин А., Елисеев Б., Карягина А., Фролова Л., Алкалаева Е. (апрель 2013 г.). «Двухэтапная модель распознавания стоп-кодонов эукариотическим фактором высвобождения eRF1» . Исследования нуклеиновых кислот . 41 (8): 4573–4586. дои : 10.1093/нар/gkt113 . ПМЦ   3632111 . ПМИД   23435318 .
  10. ^ Бертрам Дж., Белл Х.А., Ричи Д.В., Фуллертон Дж., Стэнсфилд И. (сентябрь 2000 г.). «Окончание трансляции эукариот: домен 1 фактора высвобождения eRF1 участвует в распознавании стоп-кодонов» . РНК . 6 (9): 1236–1247. дои : 10.1017/S1355838200000777 . ПМК   1369997 . ПМИД   10999601 .
  11. ^ Перейти обратно: а б Ито К., Эбихара К., Уно М., Накамура Й. (май 1996 г.). «Консервативные мотивы в факторах высвобождения полипептидов прокариот и эукариот: гипотеза мимикрии тРНК-белка» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 93 (11): 5443–5448. Бибкод : 1996PNAS...93.5443I . дои : 10.1073/pnas.93.11.5443 . ПМК   39265 . ПМИД   8643594 .
  12. ^ Фролова Л.Ю., Цивковский Р.Ю., Сиволобова Г.Ф., Опарина Н.Ю., Серпинский О.И., Блинов В.М. и др. (август 1999 г.). «Мутации в высококонсервативном мотиве GGQ факторов высвобождения полипептида класса 1 отменяют способность человеческого eRF1 запускать гидролиз пептидил-тРНК» . РНК . 5 (8): 1014–1020. дои : 10.1017/S135583829999043X . ПМЦ   1369825 . ПМИД   10445876 .
  13. ^ Фролова Л., Сеит-Неби А., Киселев Л. (февраль 2002 г.). «Высококонсервативный тетрапептид NIKS функционально важен для эукариотического фактора терминации трансляции eRF1» . РНК . 8 (2): 129–136. дои : 10.1017/S1355838202013262 . ПМК   1370237 . ПМИД   11911360 .
  14. ^ Шаватт Л., Сейт-Неби А., Дубовая В., Фавр А. (октябрь 2002 г.). «Инвариантный уридин стоп-кодонов связывается с консервативной петлей NIKSR человеческого eRF1 в рибосоме» . Журнал ЭМБО . 21 (19): 5302–5311. дои : 10.1093/emboj/cdf484 . ПМК   129024 . ПМИД   12356746 .
  15. ^ Браун А., Шао С., Мюррей Дж., Хегде Р.С., Рамакришнан В. (август 2015 г.). «Структурная основа распознавания стоп-кодонов у эукариот» . Природа . 524 (7566): 493–496. Бибкод : 2015Natur.524..493B . дои : 10.1038/nature14896 . ПМЦ   4591471 . ПМИД   26245381 .
  16. ^ Аткинсон Г.К., Балдауф С.Л., Гаврилюк В. (октябрь 2008 г.). «Эволюция безостановочного, бездействующего и бессмысленного распада мРНК и их компонентов, производных от фактора терминации» . Эволюционная биология BMC . 8 (1): 290. Бибкод : 2008BMCEE...8..290A . дои : 10.1186/1471-2148-8-290 . ПМЦ   2613156 . ПМИД   18947425 .
  17. ^ Эбихара К., Накамура Ю. (июнь 1999 г.). «С-концевое взаимодействие факторов трансляционного высвобождения eRF1 и eRF3 делящихся дрожжей: несвязанное связывание G-домена и роль консервативных аминокислот» . РНК . 5 (6): 739–750. дои : 10.1017/S135583829998216X . ПМЦ   1369801 . ПМИД   10376874 .
  18. ^ Кононенко А.В., Миткевич В.А., Дубовая В.И., Колосов П.М., Макаров А.А., Киселев Л.Л. (февраль 2008 г.). «Роль отдельных доменов фактора терминации трансляции eRF1 в связывании GTP с eRF3». Белки . 70 (2): 388–393. дои : 10.1002/prot.21544 . ПМИД   17680691 .
  19. ^ Киселев Л. (январь 2002 г.). «Факторы высвобождения полипептидов у прокариот и эукариот: одна и та же функция, разная структура» . Структура . 10 (1): 8–9. дои : 10.1016/s0969-2126(01)00703-1 . ПМИД   11796105 .
  20. ^ Фролова Л., Ле Гофф Х., Расмуссен Х.Х., Чеперегин С., Другеон Г., Кресс М. и др. (декабрь 1994 г.). «Высококонсервативное семейство эукариотических белков, обладающее свойствами фактора высвобождения полипептидной цепи». Природа . 372 (6507): 701–703. Бибкод : 1994Natur.372..701F . дои : 10.1038/372701a0 . ПМИД   7990965 .
  21. ^ Скольник Э., Томпкинс Р., Кэски Т., Ниренберг М. (октябрь 1968 г.). «Факторы высвобождения, различающиеся по специфичности к терминаторным кодонам» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 61 (2): 768–774. Бибкод : 1968PNAS...61..768S . дои : 10.1073/pnas.61.2.768 . ПМК   225226 . ПМИД   4879404 .
  22. ^ Журавлева Г., Фролова Л., Ле Гофф Х, Ле Геллек Р., Инге-Вечтомов С., Киселев Л., Филипп М. (август 1995 г.). «Терминация трансляции у эукариот регулируется двумя взаимодействующими факторами высвобождения полипептидной цепи, eRF1 и eRF3» . Журнал ЭМБО . 14 (16): 4065–4072. дои : 10.1002/j.1460-2075.1995.tb00078.x . ПМЦ   394485 . ПМИД   7664746 .
  23. ^ Эрге-Амар В., Шамп С., Мора Л., Меркулова-Рейнон Т., Киселев Л.Л., Бэкингем Р.Х. (январь 2005 г.). «Остаток глутамина консервативного мотива GGQ в факторе высвобождения eRF1 Saccharomyces cerevisiae метилирован продуктом гена YDR140w» . Журнал биологической химии . 280 (4): 2439–2445. дои : 10.1074/jbc.m407252200 . ПМИД   15509572 .
  24. ^ Скольник Э., Томпкинс Р., Кэски Т., Ниренберг М. (октябрь 1968 г.). «Факторы высвобождения, различающиеся по специфичности к терминаторным кодонам» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 61 (2): 768–774. Бибкод : 1968PNAS...61..768S . дои : 10.1073/pnas.61.2.768 . ПМК   225226 . ПМИД   4879404 .
  25. ^ Фролова Л., Сеит-Неби А., Киселев Л. (февраль 2002 г.). «Высококонсервативный тетрапептид NIKS функционально важен для эукариотического фактора терминации трансляции eRF1» . РНК . 8 (2): 129–136. дои : 10.1017/S1355838202013262 . ПМК   1370237 . ПМИД   11911360 .
  26. ^ Лаурберг М., Асахара Х., Коростелев А., Жу Дж., Траханов С., Ноллер Х.Ф. (август 2008 г.). «Структурная основа терминации трансляции на рибосоме 70S». Природа 454 (7206): 852–857. Бибкод : 2008Nature.454..852L . дои : 10.1038/nature07115 . ПМИД   18596689 .
  27. ^ Шаватт Л., Сейт-Неби А., Дубовая В., Фавр А. (октябрь 2002 г.). «Инвариантный уридин стоп-кодонов связывается с консервативной петлей NIKSR человеческого eRF1 в рибосоме» . Журнал ЭМБО . 21 (19): 5302–5311. дои : 10.1093/emboj/cdf484 . ПМК   129024 . ПМИД   12356746 .
  28. ^ Колосов П., Фролова Л., Сеит-Неби А., Дубовая В., Кононенко А., Опарина Н. и др. (24 октября 2005 г.). «Инвариантные аминокислоты, необходимые для декодирования функции фактора высвобождения полипептида eRF1» . Исследования нуклеиновых кислот . 33 (19): 6418–6425. дои : 10.1093/nar/gki927 . ПМЦ   1283522 . ПМИД   16282590 .
  29. ^ Перейти обратно: а б Крючкова П., Гришин А., Елисеев Б., Карягина А., Фролова Л., Алкалаева Е. (апрель 2013 г.). «Двухэтапная модель распознавания стоп-кодонов эукариотическим фактором высвобождения eRF1» . Исследования нуклеиновых кислот . 41 (8): 4573–4586. дои : 10.1093/нар/gkt113 . ПМЦ   3632111 . ПМИД   23435318 .
  30. ^ Перейти обратно: а б с д Браун А., Шао С., Мюррей Дж., Хегде Р.С., Рамакришнан В. (август 2015 г.). «Структурная основа распознавания стоп-кодонов у эукариот» . Природа . 524 (7566): 493–496. Бибкод : 2015Natur.524..493B . дои : 10.1038/nature14896 . ПМЦ   4591471 . ПМИД   26245381 .
  31. ^ Бизяев Н, Соколова Е, Январев Д.В., Торопыгин И.Ю., Шувалов А, Егорова Т, Алкалаева Е (июль 2022 г.). «Узнавание 3'-нуклеотидного контекста и чтение стоп-кодона определяются во время элонгации трансляции мРНК» . Журнал биологической химии . 298 (7): 102133. doi : 10.1016/j.jbc.2022.102133 . ПМЦ   9272376 . ПМИД   35700825 .
  32. ^ Гурцелер Л.А., Линк М., Ибиг Ю., Шмидт И., Галуба О., Шенбетт Дж. и др. (сентябрь 2023 г.). «Вызванная лекарствами деградация eRF1 способствует чтению и открывает новую ветвь контроля качества рибосом». Отчеты по ячейкам . 42 (9): 113056. doi : 10.1016/j.celrep.2023.113056 . ПМИД   37651229 .
  33. ^ Перейти обратно: а б Тейлор Д., Унбехаун А., Ли В., Дас С., Лей Дж., Ляо Х.И. и др. (ноябрь 2012 г.). «Крио-ЭМ структура терминационного комплекса, связанного с фактором высвобождения эукариот млекопитающих eRF1-eRF3» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (45): 18413–18418. Бибкод : 2012PNAS..10918413T . дои : 10.1073/pnas.1216730109 . ПМЦ   3494903 . ПМИД   23091004 .
  34. ^ Накамура Ю., Ито К., Исакссон Л.А. (октябрь 1996 г.). «Новое понимание терминации перевода» . Клетка . 87 (2): 147–150. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81331-8 . ПМИД   8861897 .
  35. ^ Конг С., Ито К., Уолш М.А., Вада М., Лю Ю., Кумар С. и др. (апрель 2004 г.). «Кристаллическая структура и функциональный анализ эукариотического фактора высвобождения класса II eRF3 из S. pombe» . Молекулярная клетка . 14 (2): 233–245. дои : 10.1016/S1097-2765(04)00206-0 . ПМИД   15099522 .
  36. ^ Фролова Л, Ле Гофф X, Журавлева Г, Давыдова Е, Филипп М, Киселев Л (апрель 1996 г.). «Фактор высвобождения полипептидной цепи эукариот eRF3 представляет собой eRF1- и рибосомозависимую гуанозинтрифосфатазу» . РНК . 2 (4): 334–341. ПМЦ   1369376 . ПМИД   8634914 .
  37. ^ Перейти обратно: а б Цзэн Ф., Цзинь Х. (февраль 2018 г.). «Конформация метилированного GGQ в пептидилтрансферазном центре во время терминации трансляции» . Научные отчеты . 8 (1): 2349. Бибкод : 2018NatSR...8.2349Z . дои : 10.1038/s41598-018-20107-8 . ПМК   5799190 . ПМИД   29403017 .
  38. ^ Хуг Н., Лонгман Д., Касерес Дж.Ф. (февраль 2016 г.). «Механизм и регуляция нонсенс-опосредованного пути распада» . Исследования нуклеиновых кислот . 44 (4): 1483–1495. дои : 10.1093/нар/gkw010 . ПМК   4770240 . ПМИД   26773057 .
  39. ^ Лу Ч., Шум Э.Ю., Уилкинсон М.Ф. (июнь 2015 г.). «Деградация РНК стимулирует дифференцировку стволовых клеток» . Журнал ЭМБО . 34 (12): 1606–1608. дои : 10.15252/embj.201591631 . ПМЦ   4475395 . ПМИД   25899816 .
  40. ^ Ли Т, Ши Ю, Ван П, Гуачалла ЛМ, Сунь Б, Джоерс Т и др. (июнь 2015 г.). «Smg6/Est1 лицензирует дифференцировку эмбриональных стволовых клеток посредством нонсенс-опосредованного распада мРНК» . Журнал ЭМБО . 34 (12): 1630–1647. дои : 10.15252/embj.201489947 . ПМЦ   4475398 . ПМИД   25770585 .
  41. ^ Ямасита А., Идзуми Н., Касима И., Ониши Т., Саари Б., Кацухата Ю. и др. (май 2009 г.). «SMG-8 и SMG-9, две новые субъединицы комплекса SMG-1, регулируют ремоделирование комплекса наблюдения мРНК во время нонсенс-опосредованного распада мРНК» . Гены и развитие . 23 (9): 1091–1105. дои : 10.1101/gad.1767209 . ПМЦ   2682953 . ПМИД   19417104 .
  42. ^ Ямасита А., Ониси Т., Касима И., Тая Ю., Оно С. (сентябрь 2001 г.). «Человеческий SMG-1, новая протеинкиназа, связанная с фосфатидилинозитол-3-киназой, связывается с компонентами комплекса наблюдения за мРНК и участвует в регуляции нонсенс-опосредованного распада мРНК» . Гены и развитие . 15 (17): 2215–2228. дои : 10.1101/gad.913001 . ПМК   312771 . ПМИД   11544179 .
  43. ^ Касима И., Ямасита А., Идзуми Н., Катаока Н., Моришита Р., Хосино С. и др. (февраль 2006 г.). «Связывание нового комплекса SMG-1-Upf1-eRF1-eRF3 (SURF) с комплексом соединения экзонов запускает фосфорилирование Upf1 и нонсенс-опосредованный распад мРНК» . Гены и развитие . 20 (3): 355–367. дои : 10.1101/gad.1389006 . ПМК   1361706 . ПМИД   16452507 .
  44. ^ Шенберг Д.Р., Макват Л.Е. (март 2012 г.). «Регуляция распада цитоплазматической мРНК» . Обзоры природы. Генетика . 13 (4): 246–259. дои : 10.1038/nrg3160 . ПМК   3351101 . ПМИД   22392217 .
  45. ^ Дома МК, Паркер Р. (март 2006 г.). «Эндонуклеолитическое расщепление эукариотических мРНК с остановкой элонгации трансляции» . Природа . 440 (7083): 561–564. Бибкод : 2006Natur.440..561D . дои : 10.1038/nature04530 . ПМЦ   1839849 . ПМИД   16554824 .
  46. ^ Фришмейер П.А., ван Хоф А., О'Доннелл К., Геррерио А.Л., Паркер Р., Дитц ХК (март 2002 г.). «Механизм надзора за мРНК, который устраняет транскрипты, не имеющие терминирующих кодонов». Наука . 295 (5563): 2258–2261. Бибкод : 2002Sci...295.2258F . дои : 10.1126/science.1067338 . ПМИД   11910109 .
  47. ^ ван Хоф А. (декабрь 2005 г.). «Консервативные функции генов дрожжей поддерживают модель дупликации, дегенерации и комплементации дупликации генов» . Генетика . 171 (4): 1455–1461. doi : 10.1534/genetics.105.044057 . ПМК   1456075 . ПМИД   15965245 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .



Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: a93d1c0d00e7fcda2425fd16cbe9e121__1722505860
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/a9/21/a93d1c0d00e7fcda2425fd16cbe9e121.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Eukaryotic translation termination factor 1 - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)