Гидрофобный эффект
Гидрофобный эффект — это наблюдаемая тенденция неполярных веществ агрегировать в водном растворе и вытесняться водой . [1] [2] Слово «гидрофобный» буквально означает «боящийся воды» и описывает разделение воды и неполярных веществ, которое максимизирует энтропию воды и минимизирует площадь контакта между водой и неполярными молекулами. С точки зрения термодинамики гидрофобный эффект — это изменение свободной энергии воды, окружающей растворенное вещество. [3] Положительное изменение свободной энергии окружающего растворителя указывает на гидрофобность, тогда как отрицательное изменение свободной энергии подразумевает гидрофильность.
Гидрофобный эффект отвечает за разделение смеси нефти и воды на два компонента. Он также отвечает за эффекты, связанные с биологией, в том числе: образование клеточных мембран и везикул, сворачивание белков , встраивание мембранных белков в неполярную липидную среду и ассоциации белков с небольшими молекулами . Следовательно, гидрофобный эффект необходим для жизни. [4] [5] [6] [7] Вещества, для которых наблюдается этот эффект, известны как гидрофобы .
Амфифилы
[ редактировать ]Амфифилы – это молекулы, которые имеют как гидрофобные, так и гидрофильные домены. Моющие средства состоят из амфифилов, которые позволяют гидрофобным молекулам растворяться в воде путем образования мицелл и бислоев (как в мыльных пузырях ). Они также важны для клеточных мембран, состоящих из амфифильных фосфолипидов , которые предотвращают смешивание внутренней водной среды клетки с внешней водой.
Складывание макромолекул
[ редактировать ]В случае сворачивания белка гидрофобный эффект важен для понимания структуры белков, которые имеют гидрофобные аминокислоты (такие как валин , лейцин , изолейцин , фенилаланин , триптофан и метионин ), сгруппированные вместе внутри белка. Структуры глобулярных белков имеют гидрофобное ядро, в котором гидрофобные боковые цепи скрыты от воды, что стабилизирует свернутое состояние. Заряженные и полярные боковые цепи расположены на поверхности, подвергающейся воздействию растворителя, где они взаимодействуют с окружающими молекулами воды. Минимизация количества гидрофобных боковых цепей, подвергающихся воздействию воды, является основной движущей силой процесса сворачивания. [8] [9] [10] хотя образование водородных связей внутри белка также стабилизирует структуру белка. [11] [12]
сборки Было установлено, что энергетика третичной структуры ДНК обусловлена гидрофобным эффектом в дополнение к спариванию оснований Уотсона-Крика , которое отвечает за селективность последовательности, и штабелирующим взаимодействиям между ароматическими основаниями. [13] [14]
Очистка белка
[ редактировать ]В биохимии гидрофобный эффект можно использовать для разделения смесей белков на основе их гидрофобности. Колоночная хроматография с гидрофобной неподвижной фазой, такой как фенилсефароза , приведет к тому , что более гидрофобные белки будут перемещаться медленнее, а менее гидрофобные - быстрее элюироваться из колонки. Для достижения лучшего разделения можно добавить соль (более высокие концентрации соли усиливают гидрофобный эффект), и ее концентрация снижается по мере разделения. [15]
Причина
[ редактировать ]
Происхождение гидрофобного эффекта до конца не понятно.Некоторые утверждают, что гидрофобное взаимодействие представляет собой в основном энтропийный эффект, возникающий из-за разрыва высокодинамичных водородных связей между молекулами жидкой воды неполярным растворенным веществом. [16] Углеводородная цепь или подобный неполярный участок большой молекулы не способен образовывать водородные связи с водой. Введение такой поверхности без водородных связей в воду вызывает нарушение сети водородных связей между молекулами воды. Водородные связи переориентируются по касательной к такой поверхности, чтобы минимизировать разрушение трехмерной сети молекул воды, связанной водородными связями, и это приводит к образованию структурированной водной «клетки» вокруг неполярной поверхности. Молекулы воды, образующие «клетку» (или клатрат ), обладают ограниченной подвижностью. В сольватной оболочке мелких неполярных частиц ограничение составляет около 10%. Например, в случае растворенного ксенона при комнатной температуре было обнаружено ограничение подвижности на уровне 30%. [17] В случае более крупных неполярных молекул реориентационное и поступательное движение молекул воды в сольватной оболочке может быть ограничено в два-четыре раза; так, при 25 °С время переориентационной корреляции воды увеличивается с 2 до 4–8 пикосекунд. Как правило, это приводит к значительным потерям поступательной и вращательной энтропии молекул воды и делает процесс невыгодным с точки зрения свободной энергии в системе. [18] Агрегируясь вместе, неполярные молекулы уменьшают площадь поверхности, подвергающуюся воздействию воды , и сводят к минимуму их разрушительное воздействие.
Гидрофобный эффект можно оценить количественно путем измерения коэффициентов распределения неполярных молекул между водой и неполярными растворителями. Коэффициенты распределения могут быть преобразованы в свободную энергию переноса, которая включает энтальпийную и энтропийную компоненты, ΔG = ΔH - TΔS . Эти компоненты определяются экспериментально методом калориметрии . Было обнаружено, что гидрофобный эффект обусловлен энтропией при комнатной температуре из-за пониженной подвижности молекул воды в сольватной оболочке неполярного растворенного вещества; однако энтальпийная составляющая энергии переноса оказалась благоприятной, то есть она усиливала водородные связи вода-вода в сольватной оболочке из-за пониженной подвижности молекул воды. При более высокой температуре, когда молекулы воды становятся более подвижными, этот выигрыш в энергии уменьшается вместе с энтропийной составляющей. Гидрофобный эффект зависит от температуры, что приводит к «холодной денатурации » белков. [19]
Гидрофобный эффект можно рассчитать, сравнивая свободную энергию сольватации с объемной водой. Таким образом, гидрофобный эффект может быть не только локализован, но и разложен на энтальпийный и энтропийный вклады. [3]
См. также
[ редактировать ]- Энтропийная сила
- гидрофобный
- гидрофильный
- Шкалы гидрофобности
- Межфазное натяжение
- Супергидрофоб
- Супергидрофобное покрытие
Ссылки
[ редактировать ]- ^ ИЮПАК , Сборник химической терминологии , 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Интернет-исправленная версия: (2006–) « Гидрофобное взаимодействие ». doi : 10.1351/goldbook.H02907
- ^ Чендлер Д. (2005). «Интерфейсы и движущая сила гидрофобной сборки». Природа . 437 (7059): 640–7. Бибкод : 2005Natur.437..640C . дои : 10.1038/nature04162 . ПМИД 16193038 . S2CID 205210634 .
- ^ Jump up to: а б Шауперль, М; Подевиц, М; Вальднер, Б.Дж.; Лидл, КР (2016). «Энтальпийный и энтропийный вклад в гидрофобность» . Журнал химической теории и вычислений . 12 (9): 4600–10. дои : 10.1021/acs.jctc.6b00422 . ПМК 5024328 . ПМИД 27442443 .
- ^ Каузманн В. (1959). «Некоторые факторы интерпретации денатурации белка». Достижения в области химии белков. Том 14 . Том. 14. стр. 1–63. дои : 10.1016/S0065-3233(08)60608-7 . ISBN 9780120342143 . ПМИД 14404936 .
{{cite book}}:|journal=игнорируется ( помогите ) - ^ Чартон М., Чартон Б.И. (1982). «Структурная зависимость параметров гидрофобности аминокислот». Журнал теоретической биологии . 99 (4): 629–644. Бибкод : 1982JThBi..99..629C . дои : 10.1016/0022-5193(82)90191-6 . ПМИД 7183857 .
- ^ Локетт М.Р., Ланге Х., Брейтен Б., Геро А., Шерман В., Раппопорт Д., Яу П.О., Снайдер П.В., Уайтсайдс ГМ (2013). «Связывание бензоарилсульфонамидных лигандов с карбоангидразой человека нечувствительно к формальному фторированию лиганда» . Энджью. хим. Межд. Эд. англ . 52 (30): 7714–7. дои : 10.1002/anie.201301813 . ПМИД 23788494 . S2CID 1543705 .
- ^ Брейтен Б., Локетт М.Р., Шерман В., Фудзита С., Аль-Сая М., Ланге Х., Бауэрс С.М., Геру А., Крылов Г., Уайтсайдс Г.М. (2013). «Водные сети способствуют компенсации энтальпии / энтропии при связывании белка с лигандом». Дж. Ам. хим. Соц . 135 (41): 15579–84. CiteSeerX 10.1.1.646.8648 . дои : 10.1021/ja4075776 . ПМИД 24044696 . S2CID 17554787 .
- ^ Пейс CN, Ширли Б.А., МакНатт М., Гадживала К. (1 января 1996 г.). «Силы, способствующие конформационной стабильности белков» . ФАСЕБ Дж . 10 (1): 75–83. дои : 10.1096/fasebj.10.1.8566551 . ПМИД 8566551 . S2CID 20021399 .
- ^ Компиани М., Каприотти Э. (декабрь 2013 г.). «Вычислительные и теоретические методы сворачивания белков» (PDF) . Биохимия . 52 (48): 8601–24. дои : 10.1021/bi4001529 . ПМИД 24187909 . Архивировано из оригинала (PDF) 4 сентября 2015 г.
- ^ Каллауэй, Дэвид Дж. Э. (1994). «Организация, вызванная растворителем: физическая модель сворачивания миоглобина». Белки: структура, функции и биоинформатика . 20 (1): 124–138. arXiv : cond-mat/9406071 . Бибкод : 1994cond.mat..6071C . дои : 10.1002/прот.340200203 . ПМИД 7846023 . S2CID 317080 .
- ^ Роуз Г.Д., Флеминг П.Дж., Банавар-младший, Маритан А. (2006). «Теория сворачивания белка, основанная на остове» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 103 (45): 16623–33. Бибкод : 2006PNAS..10316623R . дои : 10.1073/pnas.0606843103 . ПМК 1636505 . ПМИД 17075053 .
- ^ Джеральд Карп (2009). Клеточная и молекулярная биология: концепции и эксперименты . Джон Уайли и сыновья. стр. 128–. ISBN 978-0-470-48337-4 .
- ^ Гилберт Х.Ф. (2001). Основные понятия биохимии: руководство по выживанию для студентов (2-е международное изд.). Сингапур: МакГроу-Хилл. п. 9 . ISBN 978-0071356572 .
- ^ Хо П.С., ван Холде К.Е., Джонсон В.К., Шинг П. (1998). Основы физической биохимии . Река Аппер-Сэддл, Нью-Джерси: Прентис-Холл. п. 18. ISBN 978-0137204595 .
См. также страницы обсуждения термодинамики 137–144.
- ^ Ахмад, Ризван (2012). Очистка белка . ИнТех. ISBN 978-953-307-831-1 .
- ^ Сильверстайн Т.П. (январь 1998 г.). «Настоящая причина, почему масло и вода не смешиваются». Журнал химического образования . 75 (1): 116. Бибкод : 1998ЖЧЭд..75..116С . дои : 10.1021/ed075p116 .
- ^ Хазельмайер Р., Хольц М., Марбах В., Вайнгертнер Х. (1995). «Динамика воды вблизи растворенного благородного газа. Первые прямые экспериментальные доказательства эффекта замедления». Журнал физической химии . 99 (8): 2243–2246. дои : 10.1021/j100008a001 .
- ^ Танфорд С. (1973). Гидрофобный эффект: образование мицелл и биологических мембран . Нью-Йорк: Уайли. ISBN 978-0-471-84460-0 .
- ^ Яремко М., Яремко Л., Ким Х.Ю., Чо М.К., Швитерс К.Д., Гиллер К., Беккер С., Цвекстеттер М. (2013). «Холодная денатурация димера белка, контролируемая с атомным разрешением» . Нат. хим. Биол . 9 (4): 264–70. дои : 10.1038/nchembio.1181 . ПМК 5521822 . ПМИД 23396077 .