Рибосомальный белок
Рибосомальный белок ( r-белок или rProtein [1] [2] [3] ) — любой из белков , которые вместе с рРНК составляют субъединицы рибосом, участвующие в клеточном процессе трансляции . E. coli , другие бактерии и археи имеют малую субъединицу 30S и большую субъединицу 50S, тогда как люди и дрожжи имеют малую субъединицу 40S и большую субъединицу 60S. [4] Эквивалентные субъединицы часто нумеруются по-разному у бактерий, архей, дрожжей и человека. [5]
Большая часть знаний об этих органических молекулах была получена в результате изучения рибосом E. coli . Все рибосомальные белки были выделены и получено множество специфических антител. Это, вместе с электронной микроскопией и использованием некоторых реактивов, позволило определить топографию белков в рибосоме. ) появилась почти полная (почти)атомная картина рибосомальных белков Совсем недавно на основе последних данных крио-ЭМ высокого разрешения (включая PDB : 5AFI .
Сохранение
[ редактировать ]
Рибосомальные белки являются одними из наиболее высококонсервативных белков всех форм жизни. [5] Среди 40 белков, обнаруженных в различных малых субъединицах рибосом (RPS), 15 субъединиц универсально консервативны у прокариот и эукариот. Однако 7 субъединиц обнаружены только у бактерий (bS21, bS6, bS16, bS18, bS20, bS21 и bTHX), а 17 субъединиц обнаружены только у архей и эукариот. [5] Обычно 22 белка обнаруживаются в малых субъединицах бактерий и 32 — у дрожжей, человека и, скорее всего, у большинства других видов эукариот. Двадцать семь (из 32) белков эукариотических малых рибосомальных субъединиц также присутствуют у архей (ни один рибосомальный белок не обнаружен исключительно у архей), что подтверждает, что они более тесно связаны с эукариотами, чем с бактериями. [5]
Среди больших субъединиц рибосом (RPL) 18 белков являются универсальными, т.е. встречаются как у бактерий, эукариотов, так и у архей. 14 белков обнаружены только у бактерий, а 27 белков обнаружены только у архей и эукариот. Опять же, у архей нет уникальных белков. [5]
Существенность
[ редактировать ]Несмотря на их высокую консервативность на протяжении миллиардов лет эволюции, отсутствие некоторых рибосомальных белков у некоторых видов показывает, что рибосомальные субъединицы добавлялись и терялись в ходе эволюции. Это также отражается в том факте, что некоторые рибосомальные белки, по-видимому, не являются незаменимыми при удалении. [7] Например, в E. coli девять рибосомальных белков (uL15, bL21, uL24, bL27, uL29, uL30, bL34, uS9 и uS17) при удалении не являются необходимыми для выживания. В совокупности с предыдущими результатами 22 из 54 генов рибосомальных белков E. coli могут быть индивидуально удалены из генома. [8] Аналогично, 16 рибосомальных белков (uL1, bL9, uL15, uL22, uL23, bL28, uL29, bL32, bL33.1, bL33.2, bL34, bL35, bL36, bS6, bS20 и bS21) были успешно удалены у Bacillus subtilis . В сочетании с предыдущими сообщениями было показано, что 22 рибосомальных белка не являются необходимыми для B. subtilis , по крайней мере, для пролиферации клеток. [9]
Сборка
[ редактировать ] | В этом разделе отсутствует информация о том, как (промежуточные продукты и т. д.). ( апрель 2019 г. ) |
В кишечной палочке
[ редактировать ]Рибосома E. coli содержит около 22 белков в малой субъединице (обозначенной от S1 до S22) и 33 белка в большой субъединице (несколько парадоксально называемой от L1 до L36). Все они различны, за тремя исключениями: по одному белку обнаружено в обеих субъединицах (S20 и L26), [ сомнительно – обсудить ] L7 и L12 представляют собой ацетилированную и метилированную формы одного и того же белка, а L8 представляет собой комплекс L7/L12 и L10. Кроме того, известно, что L31 существует в двух формах: полноразмерной (7,9 килодальтон (кДа)) и фрагментированной (7,0 кДа). Вот почему число белков в рибосоме равно 56. За исключением S1 (с молекулярной массой 61,2 кДа), масса остальных белков находится в диапазоне от 4,4 до 29,7 кДа. [10]
Недавние эксперименты по протеомике de novo , в которых авторы охарактеризовали in vivo промежуточные соединения сборки рибосом и связанные с ними факторы сборки из клеток Escherichia coli дикого типа с использованием общего подхода количественной масс-спектрометрии (qMS), подтвердили наличие всех известных компонентов малых и больших субъединиц и идентифицировали в общей сложности 21 известный и потенциально новый фактор сборки рибосом, которые локализуются совместно с различными рибосомальными частицами. [11]
Расположение в малой субъединице рибосомы
[ редактировать ]В малой (30S) субъединице рибосом E. coli белки, обозначенные uS4, uS7, uS8, uS15, uS17, bS20, независимо связываются с 16S рРНК. После сборки этих первичных связывающих белков uS5, bS6, uS9, uS12, uS13, bS16, bS18 и uS19 связываются с растущей рибосомой. Эти белки также усиливают добавление uS2, uS3, uS10, uS11, uS14 и bS21. Связывание белка со спиральными соединениями важно для инициации правильной третичной складки РНК и организации общей структуры. Почти все белки содержат один или несколько глобулярных доменов. Более того, почти все они содержат длинные отростки, которые могут контактировать с РНК в далеко идущих регионах. [ нужна ссылка ] Дополнительная стабилизация происходит за счет основных остатков белков, поскольку они нейтрализуют отталкивание заряда основной цепи РНК. Взаимодействия белок-белок также существуют для удержания структуры за счет электростатических взаимодействий и взаимодействий водородных связей. Теоретические исследования указали на коррелирующее влияние связывания белка на аффинность связывания во время процесса сборки. [12]
В одном исследовании было обнаружено, что чистые заряды (при pH 7,4) рибосомальных белков, включающих высококонсервативный кластер S10-spc, имеют обратную зависимость от уровней галофильности/галотолерантности у бактерий и архей. [13] У негалофильных бактерий белки S10-spc обычно являются основными, контрастируя с общими кислыми цельными протеомами крайне галофилов. Универсальный uL2, лежащий в самой старой части рибосомы, всегда заряжен положительно, независимо от штамма/организма, к которому он принадлежит. [13]
У эукариотов
[ редактировать ]Рибосомы эукариот содержат 79–80 белков и четыре молекулы рибосомальной РНК (рРНК).Общие или специализированные шапероны солюбилизируют рибосомальные белки и облегчают их импорт в ядро . Сборка эукариотической рибосомы, по-видимому, управляется рибосомальными белками in vivo, при этом сборке также способствуют шапероны. Большинство рибосомальных белков собираются с рРНК котранскрипционно, становясь более стабильными по мере процесса сборки, и активные центры обеих субъединиц строятся последними. [5]
Таблица рибосомальных белков
[ редактировать ]В прошлом для одного и того же рибосомального белка в разных организмах использовались разные номенклатуры. Мало того, что имена не были одинаковыми в разных доменах; названия также различались у разных организмов внутри домена, таких как люди и S. cervisiae , оба эукариоты. Это произошло из-за того, что исследователи присваивали имена до того, как последовательности были известны, что создавало проблемы для последующих исследований. В следующих таблицах используется единая номенклатура Ban et al., 2014. Та же номенклатура используется UniProt . «семейным» курированием [5]
В общем, клеточные рибосомальные белки следует называть просто перекрестным доменным именем, например, «uL14» для того, что в настоящее время у людей называется L23. Для органелларных версий используется суффикс, так что «uL14m» относится к митохондриям человека uL14 ( MRPL14 ). [5] Белки, специфичные для органелл, используют свои собственные междоменные префиксы, например «mS33» для MRPS33. [14] : Таблица S3, S4 и «cL37» для PSRP5. [15] : Таблица S2, S3 (Номенклатуру органелл см. в двух последующих цитатах, также частично принадлежащих Бану Н.)
| Междоменное имя [а] | Пфам-домен | Таксономический диапазон [б] | Название бактерии ( E. coli UniProt) | Название дрожжей | Человеческое имя |
|---|---|---|---|---|---|
| бС1 | PF00575 | Б | С1 P0AG67 | — | — |
| ES1 | PF01015 | АЕ | — | С1 | S3A |
| США2 | ПФ00318 , ПФ16122 | БАЭ | С2 P0A7V0 | S0 | на |
| США3 | ПФ00189 , ПФ07650 | БАЭ | С3 P0A7V3 | S3 | S3 |
| США4 | ПФ00163 , ПФ01479 | БАЭ | С4 P0A7V8 | S9 | S9 |
| ES4 | ПФ00900 , ПФ08071 , ПФ16121 | АЕ | — | С4 | S4 ( Икс , Y1 , Y2 ) |
| США5 | ПФ00333 , ПФ03719 | БАЭ | С5 P0A7W1 | С2 | С2 |
| бС6 | PF01250 | Б | S6 P02358 | — | — |
| ES6 | PF01092 | АЕ | — | S6 | S6 |
| США7 | PF00177 | БАЭ | S7 P02359 | С5 | С5 |
| ES7 | PF01251 | И | — | S7 | S7 |
| США8 | PF00410 | БАЭ | С8 P0A7W7 | С22 | С15А |
| ES8 | PF01201 | АЕ | — | S8 | S8 |
| США9 | PF00380 | БАЭ | S9 P0A7X3 | С16 | С16 |
| США10 | PF00338 | БАЭ | С10 П0А7Р5 | С20 | С20 |
| ES10 | PF03501 | И | — | С10 | С10 |
| США11 | PF00411 | БАЭ | S11 P0A7R9 | С14 | С14 |
| США12 | PF00164 | БАЭ | С12 П0А7С3 | С23 | С23 |
| ES12 | PF01248 | И | — | С12 | С12 |
| США13 | PF00416 | БАЭ | S13 P0A7S9 | С18 | С18 |
| США14 | PF00253 | БАЭ | S14 P0AG59 | С29 | С29 |
| США15 | PF00312 | БАЭ | S15 P0ADZ4 | С13 | С13 |
| бС16 | PF00886 | Б | S16 P0A7T3 | — | — |
| США17 | PF00366 | БАЭ | S17 P0AG63 | С11 | С11 |
| ES17 | PF00366 | АЕ | — | С17 | С17 |
| бС18 | PF01084 | Б | S18 P0A7T7 | — | — |
| США19 | PF00203 | БАЭ | S19 P0A7U3 | С15 | С15 |
| ES19 | PF01090 | АЕ | — | С19 | С19 |
| бС20 | PF01649 | Б | С20 P0A7U7 | — | — |
| бС21 | PF01165 | Б | S21 P68681 | — | — |
| bTHX | ПФ17070 , ПФ17067 | Б | THX (отсутствует в E. coli ) | — | — |
| ES21 | PF01249 | И | — | С21 | С21 |
| ES24 | PF01282 | АЕ | — | С24 | С24 |
| ES25 | PF03297 | АЕ | — | С25 | С25 |
| ES26 | PF01283 | И | — | С26 | С26 |
| ES27 | PF01667 | АЕ | — | С27 | С27 |
| ES28 | ПФ01200 | АЕ | — | С28 | С28 |
| ES30 | PF04758 | АЕ | — | С30 | С30 |
| в S31 | PF01599 | АЕ | — | S31 | С27А |
| СТОЙКА1 | PF00400 | И | — | Asc1 | СТОЙКА1 |
| Междоменное имя [а] | Пфам-домены | Таксономический диапазон [б] | Название бактерии ( E. coli UniProt) | Название дрожжей | Человеческое имя |
|---|---|---|---|---|---|
| ул1 | PF00687 | БАЭ | Л1 P0A7L0 | Л1 | Л10А |
| и L2 | ПФ03947 , ПФ00181 | БАЭ | Л2 P60422 | Л2 | Л8 |
| уЛ3 | PF00297 | БАЭ | Л3 P60438 | Л3 | Л3 |
| uL4 | PF00573 | БАЭ | Л4 P60723 | Л4 | Л4 |
| uL5 | ПФ00281 , ПФ00673 (б) | БАЭ | Л5 P62399 | Л11 | Л11 |
| uL6 | PF00347 | БАЭ | Л6 P0AG55 | Л9 | Л9 |
| eL6 | ПФ01159 , ПФ03868 | И | — | Л6 | Л6 |
| eL8 | PF01248 | АЕ | — | Л8 | Л7А |
| BL9 | ПФ01281 , ПФ03948 | Б | Л9 P0A7R1 | — | — |
| uL10 | PF00466 | БАЭ | Л10 P0A7J3 | Р0 | Р0 |
| uL11 | ПФ03946 , ПФ00298 | БАЭ | Л11 P0A7J7 | Л12 | Л12 |
| BL12 | ПФ16320 , ПФ00542 | Б | L7/L12 P0A7K2 | — | — |
| uL13 | PF00572 | БАЭ | L13 P0AA10 | Л16 | Л13А |
| eL13 | PF01294 | АЕ | — | Л13 | Л13 |
| uL14 | PF00238 | БАЭ | L14 P0ADY3 | Л23 | Л23 |
| EL14 | PF01929 | АЕ | — | Л14 | Л14 |
| uL15 | PF00828 | БАЭ | Л15 P02413 | Л28 | Л27А |
| EL15 | PF00827 | АЕ | — | Л15 | Л15 |
| uL16 | PF00252 | БАЭ | L16 P0ADY7 | Л10 | Л10 |
| BL17 | PF01196 | Б | L17 P0AG44 | — | — |
| uL18 | PF00861 | БАЭ | L18 P0C018 | Л5 | Л5 |
| EL18 | PF00828 | АЕ | — | Л18 | Л18 |
| BL19 | PF01245 | Б | Л19 Б1ЛПБ3 | — | — |
| EL19 | PF01280 | АЕ | — | Л19 | Л19 |
| BL20 | PF00453 | Б | Л20 P0A7L3 | — | — |
| эл20 | PF01775 | И | — | Л20 | Л18А |
| BL21 | PF00829 | Б | L21 P0AG48 | — | — |
| eL21 | PF01157 | АЕ | — | Л21 | Л21 |
| uL22 | PF00237 | БАЭ | Л22 P61175 | Л17 | Л17 |
| eL22 | PF01776 | И | — | Л22 | Л22 |
| uL23 | PF00276 , PF03939 (е) | БАЭ | L23 P0ADZ0 | Л25 | Л23А |
| uL24 | PF00467 (б), PF16906 (а.е.) | БАЭ | Л24 P60624 | Л26 | Л26 |
| eL24 | PF01246 | АЕ | — | Л24 | Л24 |
| BL25 | PF01386 | Б | Л25 P68919 | — | — |
| BL27 | PF01016 | Б | Л27 P0A7M0 | — | — |
| eL27 | PF01777 | И | — | Л27 | Л27 |
| BL28 | PF00830 | Б | Л28 П0А7М2 | — | — |
| eL28 | PF01778 | И | — | — | Л28 |
| uL29 | PF00831 | БАЭ | Л29 П0А7М6 | Л35 | Л35 |
| eL29 | PF01779 | И | — | Л29 | Л29 |
| uL30 | PF00327 | БАЭ | L30 P0AG51 | Л7 | Л7 |
| EL30 | PF01248 | АЕ | — | Л30 | Л30 |
| BL31 | PF01197 | Б | Л31 П0А7М9 | — | — |
| eL31 | PF01198 | АЕ | — | Л31 | Л31 |
| BL32 | PF01783 | Б | Л32 C4ZS29 | — | — |
| eL32 | PF01655 | АЕ | — | Л32 | Л32 |
| BL33 | PF00471 | Б | Л33 P0A7N9 | — | — |
| eL33 | PF01247 | АЕ | — | Л33 | Л35А |
| BL34 | PF00468 | Б | Л34 П0А7П6 | — | — |
| eL34 | PF01199 | АЕ | — | Л34 | Л34 |
| BL35 | PF01632 | Б | L35 P0A7Q2 | — | — |
| BL36 | PF00444 | Б | L36 P0A7Q7 | — | — |
| eL36 | PF01158 | И | — | Л36 | Л36 |
| eL37 | PF01907 | АЕ | — | Л37 | Л37 |
| eL38 | PF01781 | АЕ | — | Л38 | Л38 |
| eL39 | PF00832 | АЕ | — | Л39 | Л39 |
| EL40 | PF01020 | АЕ | — | Л40 | Л40 |
| eL41 | PF05162 | АЕ | — | Л41 | Л41 |
| eL42 | PF00935 | АЕ | — | Л42 | Л36А |
| eL43 | PF01780 | АЕ | — | Л43 | Л37А |
| П1/П2 | PF00428 | АЕ | — | П1/П2 (АБ) | П1 / П2 (аб) |
- ^ Jump up to: а б b = бактерии (+органелла); е = цитоплазма эукариев; у = универсальный. В старой номенклатуре порядок часто меняется, так что «bS1» становится S1b или S1p (от «прокариот»).
- ^ Jump up to: а б B = бактерии (+органелла); А = археи; E = цитоплазма эукариев
См. также
[ редактировать ]- Место связывания рибосомы альфа-оперона
- Рибосомальный белок L20-лидер
- Митохондриальная рибосома , список ее белковых субъединиц.
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Salini Konikkat: События динамического ремоделирования приводят к удалению спейсерной последовательности ITS2 во время сборки 60S рибосомальных субъединиц в S. cerevisiae. Диссертации Университета Карнеги-Меллон, февраль 2016 г.
- ^ Вейлер Э.В., Новер Л. (2008). Общая и молекулярная ботаника (на немецком языке). Штутгарт: Георг Тиме Верлаг. п. 532. ИСБН 978-3-13-152791-2 .
- ^ де ла Круз Дж., Карбштейн К., Вулфорд Дж.Л. (2015). «Функции рибосомальных белков при сборке эукариотических рибосом in vivo» . Ежегодный обзор биохимии (на немецком языке). 84 : 93–129. doi : 10.1146/annurev-biochem-060614-033917 . ПМЦ 4772166 . ПМИД 25706898 .
- ^ Роднина М.В., Винтермейер В. (апрель 2011 г.). «Рибосома как молекулярная машина: механизм движения тРНК-мРНК при транслокации». Труды Биохимического общества . 39 (2): 658–62. дои : 10.1042/BST0390658 . ПМИД 21428957 .
- ^ Jump up to: а б с д и ж г час я дж Бан Н., Бекманн Р., Кейт Дж. Х., Динман Дж. Д., Драгон Ф., Эллис С. Р. и др. (февраль 2014 г.). «Новая система наименования рибосомальных белков» . Современное мнение в области структурной биологии . 24 : 165–9. дои : 10.1016/j.sbi.2014.01.002 . ПМЦ 4358319 . ПМИД 24524803 .
- ^ Хаг Л.А., Бейкер Б.Дж., Анантараман К., Браун С.Т., Пробст А.Дж., Кастель С.Дж. и др. (апрель 2016 г.). «Новый взгляд на древо жизни» . Природная микробиология . 1 (5): 16048. doi : 10.1038/nmicrobiol.2016.48 . ПМИД 27572647 .
- ^ Гао Ф., Луо Х., Чжан Ч.Т., Чжан Р. (2015). «Анализ эссенциальности генов на основе DEG 10, обновленной базы данных основных генов». Генная эссенциальность . Методы молекулярной биологии. Том. 1279. стр. 219–33. дои : 10.1007/978-1-4939-2398-4_14 . ISBN 978-1-4939-2397-7 . ПМИД 25636622 .
- ^ Шоджи С., Дамбахер С.М., Шаджани З., Уильямсон-младший, Шульц П.Г. (ноябрь 2011 г.). «Систематическая хромосомная делеция генов бактериальных рибосомальных белков» . Журнал молекулярной биологии . 413 (4): 751–61. дои : 10.1016/j.jmb.2011.09.004 . ПМЦ 3694390 . ПМИД 21945294 .
- ^ Аканума Г., Нанамия Х., Натори Ю., Яно К., Сузуки С., Омата С. и др. (ноябрь 2012 г.). «Инактивация генов рибосомальных белков в Bacillus subtilis показывает важность каждого рибосомального белка для клеточной пролиферации и дифференцировки клеток» . Журнал бактериологии . 194 (22): 6282–91. дои : 10.1128/JB.01544-12 . ПМЦ 3486396 . ПМИД 23002217 .
- ^ Арнольд Р.Дж., Рейли Дж.П. (апрель 1999 г.). «Наблюдение за рибосомальными белками Escherichia coli и их посттрансляционными модификациями с помощью масс-спектрометрии». Аналитическая биохимия . 269 (1): 105–12. дои : 10.1006/abio.1998.3077 . ПМИД 10094780 .
- ^ Чен С.С., Уильямсон-младший (февраль 2013 г.). «Характеристика ландшафта биогенеза рибосом в E. coli с использованием количественной масс-спектрометрии» . Журнал молекулярной биологии . 425 (4): 767–79. дои : 10.1016/j.jmb.2012.11.040 . ПМК 3568210 . ПМИД 23228329 .
- ^ Хамахер К., Трильска Дж., Маккаммон Дж.А. (февраль 2006 г.). «Карта зависимости белков малой субъединицы рибосомы» . PLOS Вычислительная биология . 2 (2): е10. Бибкод : 2006PLSCB...2...10H . дои : 10.1371/journal.pcbi.0020010 . ПМК 1364506 . ПМИД 16485038 .
- ^ Jump up to: а б Тирумалай М.Р., Анане-Бедиако Д., Раджеш Р., Фокс Дж.Э. (ноябрь 2021 г.). «Чистые заряды рибосомальных белков кластеров S10 и spc галофилов обратно пропорциональны степени галотолерантности» . Микробиол. Спектр . 9 (3): e0178221. дои : 10.1128/spectrum.01782-21 . ПМЦ 8672879 . ПМИД 34908470 .
- ^ Гребер Б.Дж., Биери П., Лейбундгут М., Лейтнер А., Эберсольд Р., Берингер Д., Бан Н. (апрель 2015 г.). «Рибосома. Полная структура 55S митохондриальной рибосомы млекопитающих». Наука . 348 (6232): 303–8. дои : 10.1126/science.aaa3872 . hdl : 20.500.11850/100390 . ПМИД 25837512 . S2CID 206634178 .
- ^ Биери, П; Лейбундгут, М; Заурер, М; Берингер, Д; Бан, Н. (15 февраля 2017 г.). «Полная структура 70S рибосомы хлоропласта в комплексе с фактором трансляции pY» . Журнал ЭМБО . 36 (4): 475–486. дои : 10.15252/embj.201695959 . ПМК 5694952 . ПМИД 28007896 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Коробейникова А.В., Гарбер М.Б., Гонгадзе Г.М. (июнь 2012 г.). «Рибосомальные белки: структура, функции и эволюция». Биохимия. Биохимия . 77 (6): 562–74. дои : 10.1134/S0006297912060028 . ПМИД 22817455 . S2CID 12608006 .
- Армаш Дж.П., Ангер А.М., Маркес В., Франкенберг С., Фрелих Т., Вилла Е. и др. (январь 2013 г.). «Беспорядочное поведение рибосомальных белков архей: последствия для эволюции эукариотических рибосом» . Исследования нуклеиновых кислот . 41 (2): 1284–93. дои : 10.1093/нар/gks1259 . ПМЦ 3553981 . ПМИД 23222135 .
- Бан Н., Бекманн Р., Кейт Дж. Х., Динман Дж. Д., Драгон Ф., Эллис С. Р. и др. (февраль 2014 г.). «Новая система наименования рибосомальных белков» . Современное мнение в области структурной биологии . 24 : 165–9. дои : 10.1016/j.sbi.2014.01.002 . ПМЦ 4358319 . ПМИД 24524803 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- 30S рибосомальные белки на сайте biochem.umd.edu
- Рибосомы + белок Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
- Визуализация номенклатуры рибосомальных белков от Ban et al., с аннотированными структурами клеточных и органелларных рибосом.