Коэффициент удлинения

Тройной комплекс EF-Tu (синий), тРНК (красный) и GTP (желтый). Взято из PDB «Молекула месяца *Факторы элонгации»* , сентябрь 2006 г.

Факторы элонгации представляют собой набор белков, которые действуют на рибосоме во время синтеза белка , облегчая трансляционное удлинение от образования первой до последней пептидной связи растущего полипептида . Наиболее распространенными факторами элонгации у прокариот являются EF-Tu , EF-Ts , EF-G . ^{[ 1 ]} Бактерии и эукариоты используют факторы элонгации, которые во многом гомологичны друг другу, но имеют разные структуры и разные исследовательские номенклатуры. ^{[ 2 ]}

Элонгация — самый быстрый этап трансляции. ^{[ 3 ]} У бактерий он протекает со скоростью добавления 15–20 аминокислот в секунду (около 45–60 нуклеотидов в секунду). ^{[ нужна ссылка ]} У эукариот эта скорость составляет около двух аминокислот в секунду (около 6 нуклеотидов считывается в секунду). ^{[ нужна ссылка ]} Факторы удлинения играют роль в организации событий этого процесса и в обеспечении высокой точности перевода на этих скоростях. ^{[ нужна ссылка ]}

Номенклатура гомологичных EF

Факторы удлинения
Бактериальный	Эукариотические/архейные	Функция
EF-Вы	эЭФ-1А (а) ^{[ 2 ]}	опосредует вход аминоацил- тРНК в свободный участок рибосомы . ^{[ 4 ]}
ЭФ-Ц	эЭФ-1Б ( б в ) ^{[ 2 ]}	служит фактором обмена гуаниновых нуклеотидов для EF-Tu, катализируя высвобождение GDP из EF-Tu. ^{[ 2 ]}
ЭФ-Г	ЭЭФ-2	катализирует транслокацию тРНК и мРНК вниз по рибосоме в конце каждого цикла элонгации полипептида. Вызывает большие изменения конформации. ^{[ 5 ]}
ЭФ-П	эИФ-5А	возможно, стимулирует образование пептидных связей и устраняет застои. ^{[ 6 ]}
ЭФ-4	(Никто)	Корректура
Обратите внимание, что EIF5A, архейный и эукариотический гомолог EF-P, был назван фактором инициации, но теперь также считается фактором элонгации. ^{[ 6 ]}

В дополнение к своему цитоплазматическому аппарату эукариотические митохондрии и пластиды имеют собственный механизм трансляции, каждый из которых имеет свой собственный набор факторов элонгации бактериального типа. ^{[ 7 ]}^{[ 8 ]} У человека они включают TUFM , TSFM , GFM1 , GFM2 , GUF1 ; номинальный фактор высвобождения MTRFR также может играть роль в удлинении. ^{[ 9 ]}

У бактерий селеноцистеинил-тРНК требует специального фактора элонгации SelB ( P14081 ), родственного EF-Tu. Несколько гомологов также обнаружено у архей, но их функции неизвестны. ^{[ 10 ]}

В качестве цели

Факторы элонгации являются мишенью для токсинов некоторых патогенов. Например, Corynebacterium diphtheriae вырабатывает дифтерийный токсин , который изменяет функцию белка в организме хозяина, инактивируя фактор элонгации (EF-2). Это приводит к патологии и симптомам, связанным с дифтерией . Аналогично, Pseudomonas aeruginosa экзотоксин А инактивирует EF-2. ^{[ 11 ]}

Ссылки

^ Паркер, Дж. (2001). «Факторы элонгации; трансляция». Энциклопедия генетики . стр. 610–611. дои : 10.1006/rwgn.2001.0402 . ISBN 9780122270802 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Сасикумар, Арджун Н.; Перес, Уиндер Б.; Кинзи, Терри Госс (июль 2012 г.). «Множество ролей эукариотического комплекса фактора элонгации 1» . Междисциплинарные обзоры Wiley. РНК . 3 (4): 543–555. дои : 10.1002/wrna.1118 . ISSN 1757-7004 . ПМЦ 3374885 . ПМИД 22555874 .
^ Прабхакар, Арджун; Чой, Джунхонг; Ван, Цзиньфан; Петров, Алексей; Пуглиси, Джозеф Д. (июль 2017 г.). «Динамическая основа точности и скорости перевода: скоординированные многоступенчатые механизмы удлинения и завершения» . Белковая наука . 26 (7): 1352–1362. дои : 10.1002/pro.3190 . ISSN 0961-8368 . ПМЦ 5477533 . ПМИД 28480640 .
^ Вейланд А., Хармарк К., Кул Р.Х., Анборг П.Х., Пармеджиани А. (март 1992 г.). «Фактор элонгации Tu: молекулярный переключатель в биосинтезе белка» . Молекулярная микробиология . 6 (6): 683–8. дои : 10.1111/j.1365-2958.1992.tb01516.x . ПМИД 1573997 .
^ Йоргенсен, Р; Ортис, Пенсильвания; Карр-Шмид, А; Ниссен, П; Кинзи, Т.Г.; Андерсен, Г. Р. (май 2003 г.). «Две кристаллические структуры демонстрируют большие конформационные изменения в эукариотической рибосомальной транслоказе». Структурная биология природы . 10 (5): 379–85. дои : 10.1038/nsb923 . ПМИД 12692531 . S2CID 4795260 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Росси, Д; Курошу, Р; Занелли, CF; Валентини, СР (2013). «eIF5A и EF-P: два уникальных фактора перевода теперь идут одной дорогой». Междисциплинарные обзоры Wiley. РНК . 5 (2): 209–22. дои : 10.1002/wrna.1211 . ПМИД 24402910 . S2CID 25447826 .
^ Мануэль, Андреа Л; Киспе, Джоэл; Мэйфилд, Стивен П.; Пецко, Григорий А (7 августа 2007 г.). «Структура рибосомы хлоропластов: новые домены регуляции трансляции» . ПЛОС Биология . 5 (8): е209. дои : 10.1371/journal.pbio.0050209 . ЧВК 1939882 . ПМИД 17683199 .
^ Г. К. Аткинсон; С.Л. Балдауф (2011). «Эволюция фактора элонгации G и происхождение митохондриальных и хлоропластных форм» . Молекулярная биология и эволюция . 28 (3): 1281–92. дои : 10.1093/molbev/msq316 . ПМИД 21097998 .
^ «БОЛЕЗНЬ КЕГГА: Комбинированный дефицит окислительного фосфорилирования» . www.genome.jp .
^ Аткинсон, Джемма С; Гаврилюк, Василий; Тенсон, Танель (21 января 2011 г.). «Древнее семейство белков, подобных фактору элонгации SelB, с широким, но разрозненным распространением среди архей» . Эволюционная биология BMC . 11 (1): 22. дои : 10.1186/1471-2148-11-22 . ПМК 3037878 . ПМИД 21255425 .
^ Ли Х., Иглевски В.Дж. (1984). «Клеточная АДФ-рибозилтрансфераза с тем же механизмом действия, что и дифтерийный токсин и токсин А Pseudomonas» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 81 (9): 2703–7. Бибкод : 1984PNAS...81.2703L . дои : 10.1073/pnas.81.9.2703 . ПМЦ 345138 . ПМИД 6326138 .

Дальнейшее чтение

Альбертс Б. и др. (2002). Молекулярная биология клетки , 4-е изд. Нью-Йорк: Garland Science. ISBN 0-8153-3218-1 . ^{[ нужна страница ]}
Берг, Дж. М. и др. (2002). Биохимия , 5-е изд. Нью-Йорк: WH Freeman and Company. ISBN 0-7167-3051-0 . ^{[ нужна страница ]}
Сингх, Б.Д. (2002). Основы генетики , Нью-Дели, Индия: Kalyani Publishers. ISBN 81-7663-109-4 . ^{[ нужна страница ]}

Внешние ссылки

nobelprize.org Объяснение функции факторов элонгации эукариот
Фактор удлинения + в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
Пептид + Элонгация + Фактор + G в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
Пептид + Элонгация + Фактор + Tu в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
ЭК 3.6.5.3

[1] Паркер, Дж. (2001). «Факторы элонгации; трансляция». Энциклопедия генетики . стр. 610–611. дои : 10.1006/rwgn.2001.0402 . ISBN 9780122270802 .

[eef1-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Сасикумар, Арджун Н.; Перес, Уиндер Б.; Кинзи, Терри Госс (июль 2012 г.). «Множество ролей эукариотического комплекса фактора элонгации 1» . Междисциплинарные обзоры Wiley. РНК . 3 (4): 543–555. дои : 10.1002/wrna.1118 . ISSN 1757-7004 . ПМЦ 3374885 . ПМИД 22555874 .

[3] Прабхакар, Арджун; Чой, Джунхонг; Ван, Цзиньфан; Петров, Алексей; Пуглиси, Джозеф Д. (июль 2017 г.). «Динамическая основа точности и скорости перевода: скоординированные многоступенчатые механизмы удлинения и завершения» . Белковая наука . 26 (7): 1352–1362. дои : 10.1002/pro.3190 . ISSN 0961-8368 . ПМЦ 5477533 . ПМИД 28480640 .

[4] Вейланд А., Хармарк К., Кул Р.Х., Анборг П.Х., Пармеджиани А. (март 1992 г.). «Фактор элонгации Tu: молекулярный переключатель в биосинтезе белка» . Молекулярная микробиология . 6 (6): 683–8. дои : 10.1111/j.1365-2958.1992.tb01516.x . ПМИД 1573997 .

[5] Йоргенсен, Р; Ортис, Пенсильвания; Карр-Шмид, А; Ниссен, П; Кинзи, Т.Г.; Андерсен, Г. Р. (май 2003 г.). «Две кристаллические структуры демонстрируют большие конформационные изменения в эукариотической рибосомальной транслоказе». Структурная биология природы . 10 (5): 379–85. дои : 10.1038/nsb923 . ПМИД 12692531 . S2CID 4795260 .

[pmid24402910-6] Перейти обратно: ^а ^б Росси, Д; Курошу, Р; Занелли, CF; Валентини, СР (2013). «eIF5A и EF-P: два уникальных фактора перевода теперь идут одной дорогой». Междисциплинарные обзоры Wiley. РНК . 5 (2): 209–22. дои : 10.1002/wrna.1211 . ПМИД 24402910 . S2CID 25447826 .

[7] Мануэль, Андреа Л; Киспе, Джоэл; Мэйфилд, Стивен П.; Пецко, Григорий А (7 августа 2007 г.). «Структура рибосомы хлоропластов: новые домены регуляции трансляции» . ПЛОС Биология . 5 (8): е209. дои : 10.1371/journal.pbio.0050209 . ЧВК 1939882 . ПМИД 17683199 .

[:6-8] Г. К. Аткинсон; С.Л. Балдауф (2011). «Эволюция фактора элонгации G и происхождение митохондриальных и хлоропластных форм» . Молекулярная биология и эволюция . 28 (3): 1281–92. дои : 10.1093/molbev/msq316 . ПМИД 21097998 .

[9] «БОЛЕЗНЬ КЕГГА: Комбинированный дефицит окислительного фосфорилирования» . www.genome.jp .

[10] Аткинсон, Джемма С; Гаврилюк, Василий; Тенсон, Танель (21 января 2011 г.). «Древнее семейство белков, подобных фактору элонгации SelB, с широким, но разрозненным распространением среди архей» . Эволюционная биология BMC . 11 (1): 22. дои : 10.1186/1471-2148-11-22 . ПМК 3037878 . ПМИД 21255425 .

[11] Ли Х., Иглевски В.Дж. (1984). «Клеточная АДФ-рибозилтрансфераза с тем же механизмом действия, что и дифтерийный токсин и токсин А Pseudomonas» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 81 (9): 2703–7. Бибкод : 1984PNAS...81.2703L . дои : 10.1073/pnas.81.9.2703 . ПМЦ 345138 . ПМИД 6326138 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]