Железо-серный белок

Железо-серные белки — белки, характеризующиеся наличием железо-серных кластеров, содержащих сульфид -связанные ди-, три- и тетражелезные центры в переменных степенях окисления . Кластеры железо-сера встречаются в различных металлопротеинах , таких как ферредоксины , а также НАДН-дегидрогеназа , гидрогеназы , кофермент Q – цитохром с-редуктаза , сукцинат – кофермент Q-редуктаза и нитрогеназа . ^{[ 1 ]} Железо-серные кластеры наиболее известны своей ролью в окислительно-восстановительных реакциях транспорта электронов в митохондриях и хлоропластах . И Комплекс I, и Комплекс II окислительного фосфорилирования имеют множественные кластеры Fe-S. Они выполняют множество других функций, включая катализ, как показано на примере аконитазы , генерацию радикалов, как показано на примере SAM -зависимых ферментов, а также в качестве доноров серы в биосинтезе липоевой кислоты и биотина . Кроме того, некоторые белки Fe–S регулируют экспрессию генов. Белки Fe–S уязвимы для воздействия биогенного оксида азота , образуя динитрозильные комплексы железа . В большинстве белков Fe-S концевые лиганды Fe тиолатные , но существуют исключения. ^{[ 2 ]}

Преобладание этих белков в метаболических путях большинства организмов приводит к теориям о том, что соединения железа и серы сыграли значительную роль в возникновении жизни в теории мира железа и серы .

В некоторых случаях кластеры Fe-S неактивны в окислительно-восстановительном процессе, но предполагается, что они играют структурную роль. Примеры включают эндонуклеазу III и MutY. ^{[ 3 ]}^{[ 4 ]}

Структурные мотивы

Почти во всех белках Fe–S Fe-центры имеют тетраэдрическую форму, а концевые лиганды представляют собой тиолато-серные центры из остатков цистеинила. Сульфидные группы бывают двух- или трехкоординированными. Наиболее распространены три различных типа кластеров Fe-S с этими особенностями.

Структурно-функциональные принципы

Белки железа и серы участвуют в различных биологических процессах переноса электронов, таких как фотосинтез и клеточное дыхание, которые требуют быстрого переноса электронов для поддержания энергетических или биохимических потребностей организма. Выполняя свою разнообразную биологическую роль, железо-серные белки осуществляют быстрый перенос электронов и охватывают весь диапазон физиологических окислительно-восстановительных потенциалов от -600 мВ до +460 мВ.

Фе ³⁺-Облигации SR имеют необычно высокую ковалентность, что и ожидалось. ^{[ по мнению кого? ]} При сравнении ковалентности Fe ³⁺ с ковалентностью Fe ²⁺, Фе ³⁺ имеет почти вдвое большую ковалентность Fe ²⁺ (от 20% до 38,4%). ^{[ 5 ]} Фе ³⁺ также гораздо более стабилизирован, чем Fe ²⁺. Жесткие ионы, такие как Fe ³⁺ металла обычно имеют низкую ковалентность из-за несоответствия энергии нижней незанятой молекулярной орбитали лиганда с высшей занятой молекулярной орбиталью .

Внешние молекулы воды, расположенные близко к активному центру железа и серы, уменьшают ковалентность; это можно показать с помощью экспериментов по лиофилизации , при которых вода удаляется из белка. Это снижение происходит потому, что внешняя вода образует водородные связи с цистеином S, уменьшая донорство электронов неподеленной пары последнего Fe. ^3+/2+ оттягивая S-электроны. ^{[ 5 ]} Поскольку ковалентность стабилизирует Fe ³⁺ больше, чем Fe ²⁺, Фе ³⁺ более дестабилизирован водородной связью HOH-S.

Фе ³⁺ 3d-орбитальные энергии следуют «перевернутой» схеме связи, которая по счастливой случайности имеет Fe ³⁺ d-орбитали по энергии близко соответствуют 3p-орбиталям серы, что обеспечивает высокую ковалентность образующейся связывающей молекулярной орбитали. ^{[ 3 ]} Эта высокая ковалентность снижает энергию реорганизации внутренней сферы. ^{[ 3 ]} и в конечном итоге способствует быстрому переносу электронов.

Кластеры 2Fe–2S

Простейшая полиметаллическая система, кластер [Fe ₂ S ₂ ], состоит из двух ионов железа, связанных между собой двумя сульфид-ионами и координированных четырьмя цистеинильными лигандами Fe ₂ S ₂ (в ферредоксинах ) или двумя цистеинами и двумя гистидинами (в белках Риске). ). Окисленные белки содержат два Fe ³⁺ ионы, тогда как восстановленные белки содержат один Fe ³⁺ и один Фе ²⁺ ион. Эти виды существуют в двух степенях окисления (Fe ^III) ₂ и Fe ^IIIФе ^II. Железо-серный домен CDGSH также связан с кластерами 2Fe-2S.

Белки Риске содержат кластеры Fe-S, которые координируются как структура 2Fe-2S и могут быть обнаружены в мембраносвязанном комплексе цитохрома bc1 III в митохондриях эукариот и бактерий. Они также являются частью белков хлоропластов, таких как комплекс цитохрома b ₆ f в фотосинтезирующих организмах. Эти фотосинтезирующие организмы включают растения, зеленые водоросли и цианобактерии , бактериальные предшественники хлоропластов. Оба являются частью цепи переноса электронов своих организмов, что является решающим шагом в сборе энергии для многих организмов. ^{[ 6 ]}

Кластеры 4Fe–4S

Распространенным мотивом являются четыре иона железа и четыре иона сульфида, расположенные в вершинах кластера кубанского типа . Центры Fe обычно дополнительно координируются цистеинильными лигандами. Белки-переносчики электронов [Fe ₄ S ₄ ] ([Fe ₄ S ₄ ] ферредоксины ) можно далее подразделить на ферредоксины с низким потенциалом (бактериального типа) и ферредоксины с высоким потенциалом (HiPIP) . Низко- и высокопотенциальные ферредоксины связаны следующей окислительно-восстановительной схемой:

В HiPIP кластер перемещается между [2Fe ³⁺, 2Fe ²⁺] (Fe ₄ S ₄²⁺) и [3Fe ³⁺, Фе ²⁺] (Fe ₄ S ₄³⁺). Потенциалы этой окислительно-восстановительной пары колеблются от 0,4 до 0,1 В. В бактериальных ферредоксинах пара степеней окисления: [Fe ³⁺, 3Fe ²⁺] (Fe ₄ S ₄⁺) и [2Fe ³⁺, 2Fe ²⁺] (Fe ₄ S ₄²⁺). Потенциалы этой окислительно-восстановительной пары варьируются от -0,3 до -0,7 В. Два семейства кластеров 4Fe–4S имеют общий Fe ₄ S ₄²⁺ степень окисления. Различие в окислительно-восстановительных парах объясняется степенью водородной связи, которая сильно модифицирует основность цистеинилтиолатных лигандов. ^{[ нужна ссылка ]} Еще одна окислительно-восстановительная пара, которая еще более восстанавливающая, чем бактериальные ферредоксины, участвует в нитрогеназе .

Некоторые кластеры 4Fe–4S связывают субстраты и поэтому классифицируются как кофакторы ферментов. В аконитазе кластер Fe-S связывает аконитат в одном центре Fe, в котором отсутствует тиолатный лиганд. Кластер не подвергается окислительно-восстановительному воздействию, но служит катализатором кислоты Льюиса для превращения цитрата в изоцитрат . В радикальных ферментах SAM кластер связывает и восстанавливает S-аденозилметионин с образованием радикала, который участвует во многих биосинтезах. ^{[ 7 ]}

Второй кубан, показанный здесь со смешанными валентными парами (2 Fe3+ и 2 Fe2+), имеет большую стабильность за счет ковалентной связи и сильную ковалентную делокализацию «лишнего» электрона от восстановленного Fe2+, что приводит к полной ферромагнитной связи.

Кластеры 3Fe–4S

Известно также, что белки содержат центры [Fe ₃ S ₄ ], в которых на одно железо меньше, чем в более распространенных ядрах [Fe ₄ S ₄ ]. Три сульфид-иона связывают по два иона железа каждый, а четвертый сульфид связывает три иона железа. Их формальные степени окисления могут варьироваться от [Fe ₃ S ₄ ] ⁺ (все-Fe ³⁺ форма) до [Fe ₃ S ₄ ] ²⁻ (все-Fe ²⁺ форма). В ряде железо-серных белков кластер [Fe ₄ S ₄ ] может обратимо превращаться за счет окисления и потери одного иона железа в кластер [Fe ₃ S ₄ ]. Например, неактивная форма аконитазы обладает [Fe ₃ S ₄ ] и активируется добавлением Fe ²⁺ и восстановитель.

Другие кластеры Fe–S

Примеры включают активные центры ряда ферментов:

Структура кластера FeMoco в нитрогеназе . Кластер связан с белком аминокислотными остатками цистеина и гистидина .
Нитрогеназы включают два P-кластера ([8Fe-7S]) и два FeMocos ([7Fe-9S-C-Mo- R гомоцитрат]). ^{[ 8 ]}
Дегидрогеназа монооксида углерода и ацетилкоэнзим-А-синтаза имеют кластеры Fe-N-iS ₄ . ^{[ 9 ]}^{[ 10 ]}
[FeFe] -гидрогеназа имеет «H-кластер», состоящий из мостика Fe ₄ S ₄ к Fe ₂ через цистин. Половина Fe ₂ содержит уникальные лиганды: 3 CO, 2 CN. ^-и азадитиолат HN(CH ₂ S ⁻) ₂. ^{[ 11 ]}
Особый 6-цистеин-координированный кластер [Fe ₄ S ₃ ] был обнаружен в толерантных к кислороду мембраносвязанных [NiFe] гидрогеназах. ^{[ 12 ]}^{[ 13 ]}
«Двойной кубановый кластер» [Fe ₈ S ₉ ], обнаруженный в некоторых АТФазах, связанных с нитрогеназой, состоит из двух [Fe ₄ S ₄ ], соединенных цистеином. Функции таких белков остаются неясными. ^{[ 14 ]}

Биосинтез

Биосинтез кластеров Fe–S хорошо изучен. ^{[ 15 ]}^{[ 16 ]}^{[ 17 ]} Биогенез железо-серных кластеров наиболее подробно изучен у бактерий E. coli и A. vinelandii и дрожжей S. cerevisiae . К настоящему времени идентифицированы по крайней мере три различные биосинтетические системы, а именно системы nif, suf и isc, которые впервые были идентифицированы у бактерий. Система nif отвечает за кластеры фермента нитрогеназы. Системы suf и isc являются более общими.

Лучше всего описана дрожжевая система isc. Несколько белков составляют биосинтетический аппарат ISC-пути. Этот процесс происходит в два основных этапа: (1) кластер Fe/S собирается на каркасном белке с последующей (2) передачей предварительно сформированного кластера белкам-реципиентам. Первый этап этого процесса происходит в цитоплазме прокариотических . организмов или в митохондриях эукариотических организмов Поэтому у высших организмов кластеры транспортируются из митохондрий и включаются во внемитохондриальные ферменты. Эти организмы также обладают набором белков, участвующих в процессах транспорта и включения кластеров Fe/S, которые не гомологичны белкам, обнаруженным в прокариотических системах.

Синтетические аналоги

О синтетических аналогах встречающихся в природе кластеров Fe-S впервые сообщили Холм и его коллеги. ^{[ 18 ]} Обработка солей железа смесью тиолатов и сульфида дает такие производные, как ( Et ₄ N ) ₂ Fe ₄ S ₄ (SCH ₂ Ph) ₄ ]. ^{[ 19 ]}^{[ 20 ]}

См. также

Ссылки

^ С. Дж. Липпард, Дж. М. Берг «Принципы биоинорганической химии» Университетские научные книги: Милл-Вэлли, Калифорния; 1994. ISBN 0-935702-73-3 .
^ Бак, Д.В.; Эллиотт, SJ (2014). «Альтернативные лиганды кластера FeS: настройка окислительно-восстановительного потенциала и химия». Курс. Мнение. хим. Биол . 19 :50–58. дои : 10.1016/j.cbpa.2013.12.015 . ПМИД 24463764 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Кеннеполь, Пьер; Соломон, Эдвард И. (16 января 2003 г.). «Вклад электронной структуры в реакционную способность электронного переноса в железо-серных активных центрах: 3. Кинетика электронного переноса» . Неорганическая химия . 42 (3): 696–708. дои : 10.1021/ic0203320 . ISSN 0020-1669 . ПМИД 12562183 .
^ Гуань, Ю.; Мануэль, Р.К.; Арваи, А.С.; Парих, СС; Мол, CD; Миллер, Дж. Х.; Ллойд, С.; Тайнер, Дж. А. (декабрь 1998 г.). «Каталитическое ядро MutY, мутантные и связанные адениновые структуры определяют специфичность суперсемейства ферментов репарации ДНК». Структурная биология природы . 5 (12): 1058–1064. дои : 10.1038/4168 . ISSN 1072-8368 . ПМИД 9846876 . S2CID 22085836 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Сунь, Нин; Дей, Абхишек; Сяо, Чжигуан; Уэдд, Энтони Г.; Ходжсон, Кейт О.; Хедман, Бритт; Соломон, Эдвард И. (20 августа 2010 г.). «Эффекты сольватации на XAS-спектры SK-Edge белков Fe-S: нормальные и обратные эффекты на WT и мутантный рубредоксин» . Журнал Американского химического общества . 132 (36): 12639–12647. дои : 10.1021/ja102807x . ISSN 0002-7863 . ПМЦ 2946794 . ПМИД 20726554 .
^ БИОЛОГИЧЕСКАЯ НЕОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ: строение и реакционная способность . [Sl]: УНИВЕРСИТЕТСКИЕ НАУЧНЫЕ КНИГИ. 2018. ISBN 978-1-938787-96-6 . OCLC 1048090793 .
^ Сьюзан К. Ван; Перри А. Фрей (2007). «S-аденозилметионин как окислитель: радикальное суперсемейство SAM». Тенденции биохимических наук . 32 (3): 101–10. дои : 10.1016/j.tibs.2007.01.002 . ПМИД 17291766 .
^ Эйнсл, Оливер; Рис, Дуглас К. (2020). «Структурная энзимология ферментов нитрогеназы» . Химические обзоры . 120 (12): 4969–5004. doi : 10.1021/acs.chemrev.0c00067 . ПМЦ 8606229 . ПМИД 32538623 .
^ Может, Мехмет; Армстронг, Фрейзер А.; Рэгсдейл, Стивен В. (2014). «Структура, функция и механизм никелевых металлоферментов, CO-дегидрогеназы и ацетил-КоА-синтазы» . Химические обзоры . 114 (8): 4149–4174. дои : 10.1021/cr400461p . ПМК 4002135 . ПМИД 24521136 .
^ Стрипп, Свен Т.; Даффус, Бенджамин Р.; Фурмонд, Винсент; Леже, Кристоф; Леймкюлер, Силке; Хирота, Шун; Ху, Илинь; Ясневский, Эндрю; Огата, Хидеаки; Риббе, Маркус В. (2022). «Эффекты второй и внешней координационной сферы в нитрогеназе, гидрогеназе, формиатдегидрогеназе и CO-дегидрогеназе» . Химические обзоры . 122 (14): 11900–11973. doi : 10.1021/acs.chemrev.1c00914 . ПМЦ 9549741 . ПМИД 35849738 .
^ Рао, Годун; Паттенод, Скотт А.; Алван, Кэтрин; Блэкберн, Ниниан Дж.; Бритт, Р. Дэвид; Раухфусс, Томас Б. (15 октября 2019 г.). «Биядерный кластер гидрогеназы [FeFe] образуется с помощью серы, пожертвованной цистеином металлоорганического предшественника [Fe(Cys)(CO) 2 (CN)]» . Труды Национальной академии наук . 116 (42): 20850–20855. Бибкод : 2019PNAS..11620850R . дои : 10.1073/pnas.1913324116 . ПМК 6800375 . ПМИД 31570604 .
^ Фрич, Дж; Ширер, П; Фрилингсдорф, С; Крощинский С; Фридрих, Б; Ленц, О; Спан, CMT (16 октября 2011 г.). «Кристаллическая структура толерантной к кислороду гидрогеназы обнаруживает новый железо-серный центр». Природа . 479 (7372): 249–252. Бибкод : 2011Natur.479..249F . дои : 10.1038/nature10505 . ПМИД 22002606 . S2CID 4411671 .
^ Шомура, Ю; Юн, Канзас; Нишихара, Х; Хигучи, Ю (16 октября 2011 г.). «Структурная основа кластера [4Fe-3S] в кислородтолерантной мембраносвязанной [NiFe]-гидрогеназе». Природа . 479 (7372): 253–256. Бибкод : 2011Natur.479..253S . дои : 10.1038/nature10504 . ПМИД 22002607 . S2CID 4313414 .
^ Юнг, Дж. Х.; Мартинс, Б.М.; Доббек, Х. (15 июня 2020 г.). «Двойные кубиновые [8Fe9S] кластеры: новый кофактор, связанный с нитрогеназой, в биологии» . ХимБиоХим . 21 (12): 1710–1716. дои : 10.1002/cbic.202000016 . ПМЦ 7317905 . ПМИД 32187824 .
^ Джонсон Д., Дин Д.Р., Смит А.Д., Джонсон М.К. (2005). «Структура, функции и образование биологических железо-серных кластеров». Ежегодный обзор биохимии . 74 (1): 247–281. doi : 10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518 . ПМИД 15952888 .
^ Джонсон, М.К. и Смит, А.Д. (2005) Железо-серные белки в: Энциклопедия неорганической химии (Кинг, Р.Б., Ред.), 2-е изд., John Wiley & Sons, Чичестер.
^ Лилль Р., Мюленхофф У (2005). «Железо-серо-белковый биогенез у эукариот» . Тенденции биохимических наук . 30 (3): 133–141. дои : 10.1016/j.tibs.2005.01.006 . ПМИД 15752985 .
^ Т. Херсковиц; Б. А. Аверилл; Р. Х. Холм; Дж. А. Иберс; У. Д. Филлипс; Дж. Ф. Вейхер (1972). «Строение и свойства синтетического аналога бактериальных железо-серных белков» . Труды Национальной академии наук . 69 (9): 2437–2441. Бибкод : 1972PNAS...69.2437H . дои : 10.1073/pnas.69.9.2437 . ПМК 426959 . ПМИД 4506765 .
^ Холм, Р.Х.; Ло, В. (2016). «Структурные преобразования синтетических и белковосвязанных железо-серных кластеров». хим. Преподобный . 116 (22): 13685–13713. doi : 10.1021/acs.chemrev.6b00276 . ПМИД 27933770 .
^ Ли, Южная Каролина; Низкий.; Холм, Р.Х. (2014). «Развития биомиметической химии железо-серных кластеров кубинского типа и с более высокой ядерностью» . Химические обзоры . 114 (7): 3579–3600. дои : 10.1021/cr4004067 . ПМЦ 3982595 . ПМИД 24410527 .

Штихт, Генрих; Рёш, Пауль (1 сентября 1998 г.). «Строение железосерных белков» . Прогресс биофизики и молекулярной биологии . 70 (2): 95–136. дои : 10.1016/S0079-6107(98)00027-3 . ISSN 0079-6107 . ПМИД 9785959 .

Дальнейшее чтение

Лю, Дж; Чакраборти, С; Хоссейнзаде, П; Ю, Ю; Тиан, С; Петрик, Я; Бхаги, А; Лу, Ю. (23 апреля 2014 г.). «Металлопротеины, содержащие цитохромные, железо-серные или медные окислительно-восстановительные центры» . Химические обзоры . 114 (8): 4366–469. дои : 10.1021/cr400479b . ПМК 4002152 . ПМИД 24758379 .
Бейнерт, Х. (2000). «Железно-серные белки: древние структуры, все еще полные сюрпризов». Ж. Биол. Неорг. Хим . 5 (1): 2–15. дои : 10.1007/s007750050002 . ПМИД 10766431 . S2CID 20714007 .
Бейнерт, Х.; Кили, Пи Джей (1999). «Белки Fe-S в сенсорных и регуляторных функциях». Курс. Мнение. хим. Биол . 3 (2): 152–157. дои : 10.1016/S1367-5931(99)80027-1 . ПМИД 10226040 .
Джонсон, МК (1998). «Железно-серные белки: новые роли старых кластеров». Курс. Мнение. хим. Биол . 2 (2): 173–181. дои : 10.1016/S1367-5931(98)80058-6 . ПМИД 9667933 .
Номенклатурный комитет Международного союза биохимии (NC-IUB) (1979). «Номенклатура железо-серных белков. Рекомендации 1978 г.» . Евро. Дж. Биохим . 93 (3): 427–430. дои : 10.1111/j.1432-1033.1979.tb12839.x . ПМИД 421685 .
Нудлман Л., Ловелл Т., Лю Т., Химо Ф. и Торрес Р.А. (2002). «Изучение свойств и энергетики железо-серных белков от простых кластеров до нитрогеназы». Курс. Мнение. хим. Биол . 6 (2): 259–273. дои : 10.1016/S1367-5931(02)00309-5 . ПМИД 12039013 . {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
Спиро, Т.Г., Эд. (1982). Железо-серные белки . Нью-Йорк: Уайли. ISBN 0-471-07738-0 . {{cite book}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )

Внешние ссылки

Железо-сера+белки Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
Примеры железо-серных кластеров

[1] С. Дж. Липпард, Дж. М. Берг «Принципы биоинорганической химии» Университетские научные книги: Милл-Вэлли, Калифорния; 1994. ISBN 0-935702-73-3 .

[2] Бак, Д.В.; Эллиотт, SJ (2014). «Альтернативные лиганды кластера FeS: настройка окислительно-восстановительного потенциала и химия». Курс. Мнение. хим. Биол . 19 :50–58. дои : 10.1016/j.cbpa.2013.12.015 . ПМИД 24463764 .

[Kennepohl2003-3] Перейти обратно: ^а ^б ^с Кеннеполь, Пьер; Соломон, Эдвард И. (16 января 2003 г.). «Вклад электронной структуры в реакционную способность электронного переноса в железо-серных активных центрах: 3. Кинетика электронного переноса» . Неорганическая химия . 42 (3): 696–708. дои : 10.1021/ic0203320 . ISSN 0020-1669 . ПМИД 12562183 .

[4] Гуань, Ю.; Мануэль, Р.К.; Арваи, А.С.; Парих, СС; Мол, CD; Миллер, Дж. Х.; Ллойд, С.; Тайнер, Дж. А. (декабрь 1998 г.). «Каталитическое ядро MutY, мутантные и связанные адениновые структуры определяют специфичность суперсемейства ферментов репарации ДНК». Структурная биология природы . 5 (12): 1058–1064. дои : 10.1038/4168 . ISSN 1072-8368 . ПМИД 9846876 . S2CID 22085836 .

[Sun2010-5] Перейти обратно: ^а ^б Сунь, Нин; Дей, Абхишек; Сяо, Чжигуан; Уэдд, Энтони Г.; Ходжсон, Кейт О.; Хедман, Бритт; Соломон, Эдвард И. (20 августа 2010 г.). «Эффекты сольватации на XAS-спектры SK-Edge белков Fe-S: нормальные и обратные эффекты на WT и мутантный рубредоксин» . Журнал Американского химического общества . 132 (36): 12639–12647. дои : 10.1021/ja102807x . ISSN 0002-7863 . ПМЦ 2946794 . ПМИД 20726554 .

[:1-6] БИОЛОГИЧЕСКАЯ НЕОРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ: строение и реакционная способность . [Sl]: УНИВЕРСИТЕТСКИЕ НАУЧНЫЕ КНИГИ. 2018. ISBN 978-1-938787-96-6 . OCLC 1048090793 .

[7] Сьюзан К. Ван; Перри А. Фрей (2007). «S-аденозилметионин как окислитель: радикальное суперсемейство SAM». Тенденции биохимических наук . 32 (3): 101–10. дои : 10.1016/j.tibs.2007.01.002 . ПМИД 17291766 .

[8] Эйнсл, Оливер; Рис, Дуглас К. (2020). «Структурная энзимология ферментов нитрогеназы» . Химические обзоры . 120 (12): 4969–5004. doi : 10.1021/acs.chemrev.0c00067 . ПМЦ 8606229 . ПМИД 32538623 .

[9] Может, Мехмет; Армстронг, Фрейзер А.; Рэгсдейл, Стивен В. (2014). «Структура, функция и механизм никелевых металлоферментов, CO-дегидрогеназы и ацетил-КоА-синтазы» . Химические обзоры . 114 (8): 4149–4174. дои : 10.1021/cr400461p . ПМК 4002135 . ПМИД 24521136 .

[10] Стрипп, Свен Т.; Даффус, Бенджамин Р.; Фурмонд, Винсент; Леже, Кристоф; Леймкюлер, Силке; Хирота, Шун; Ху, Илинь; Ясневский, Эндрю; Огата, Хидеаки; Риббе, Маркус В. (2022). «Эффекты второй и внешней координационной сферы в нитрогеназе, гидрогеназе, формиатдегидрогеназе и CO-дегидрогеназе» . Химические обзоры . 122 (14): 11900–11973. doi : 10.1021/acs.chemrev.1c00914 . ПМЦ 9549741 . ПМИД 35849738 .

[11] Рао, Годун; Паттенод, Скотт А.; Алван, Кэтрин; Блэкберн, Ниниан Дж.; Бритт, Р. Дэвид; Раухфусс, Томас Б. (15 октября 2019 г.). «Биядерный кластер гидрогеназы [FeFe] образуется с помощью серы, пожертвованной цистеином металлоорганического предшественника [Fe(Cys)(CO) 2 (CN)]» . Труды Национальной академии наук . 116 (42): 20850–20855. Бибкод : 2019PNAS..11620850R . дои : 10.1073/pnas.1913324116 . ПМК 6800375 . ПМИД 31570604 .

[12] Фрич, Дж; Ширер, П; Фрилингсдорф, С; Крощинский С; Фридрих, Б; Ленц, О; Спан, CMT (16 октября 2011 г.). «Кристаллическая структура толерантной к кислороду гидрогеназы обнаруживает новый железо-серный центр». Природа . 479 (7372): 249–252. Бибкод : 2011Natur.479..249F . дои : 10.1038/nature10505 . ПМИД 22002606 . S2CID 4411671 .

[13] Шомура, Ю; Юн, Канзас; Нишихара, Х; Хигучи, Ю (16 октября 2011 г.). «Структурная основа кластера [4Fe-3S] в кислородтолерантной мембраносвязанной [NiFe]-гидрогеназе». Природа . 479 (7372): 253–256. Бибкод : 2011Natur.479..253S . дои : 10.1038/nature10504 . ПМИД 22002607 . S2CID 4313414 .

[14] Юнг, Дж. Х.; Мартинс, Б.М.; Доббек, Х. (15 июня 2020 г.). «Двойные кубиновые [8Fe9S] кластеры: новый кофактор, связанный с нитрогеназой, в биологии» . ХимБиоХим . 21 (12): 1710–1716. дои : 10.1002/cbic.202000016 . ПМЦ 7317905 . ПМИД 32187824 .

[15] Джонсон Д., Дин Д.Р., Смит А.Д., Джонсон М.К. (2005). «Структура, функции и образование биологических железо-серных кластеров». Ежегодный обзор биохимии . 74 (1): 247–281. doi : 10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518 . ПМИД 15952888 .

[16] Джонсон, М.К. и Смит, А.Д. (2005) Железо-серные белки в: Энциклопедия неорганической химии (Кинг, Р.Б., Ред.), 2-е изд., John Wiley & Sons, Чичестер.

[17] Лилль Р., Мюленхофф У (2005). «Железо-серо-белковый биогенез у эукариот» . Тенденции биохимических наук . 30 (3): 133–141. дои : 10.1016/j.tibs.2005.01.006 . ПМИД 15752985 .

[18] Т. Херсковиц; Б. А. Аверилл; Р. Х. Холм; Дж. А. Иберс; У. Д. Филлипс; Дж. Ф. Вейхер (1972). «Строение и свойства синтетического аналога бактериальных железо-серных белков» . Труды Национальной академии наук . 69 (9): 2437–2441. Бибкод : 1972PNAS...69.2437H . дои : 10.1073/pnas.69.9.2437 . ПМК 426959 . ПМИД 4506765 .

[19] Холм, Р.Х.; Ло, В. (2016). «Структурные преобразования синтетических и белковосвязанных железо-серных кластеров». хим. Преподобный . 116 (22): 13685–13713. doi : 10.1021/acs.chemrev.6b00276 . ПМИД 27933770 .

[20] Ли, Южная Каролина; Низкий.; Холм, Р.Х. (2014). «Развития биомиметической химии железо-серных кластеров кубинского типа и с более высокой ядерностью» . Химические обзоры . 114 (7): 3579–3600. дои : 10.1021/cr4004067 . ПМЦ 3982595 . ПМИД 24410527 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

v т и Белки-носители , металлопротеины : Негемовый железосодержащий белок
heme	Ferritin Bacterioferritin Lactoferrin Transferrin
nonheme	Hemerythrin Inositol oxygenase Iron–sulfur protein Lipoxygenase Tyrosine hydroxylase