✖


Jump to content

Дегидрогеназа угарного газа

дегидрогеназа монооксида углерода (акцептор)
Идентификаторы
Номер ЕС. 1.2.7.4
Номер CAS. 64972-88-9
Базы данных
ИнтЭнк вид IntEnz
БРЕНДА БРЕНДА запись
Экспаси Просмотр NiceZyme
КЕГГ КЕГГ запись
МетаЦик метаболический путь
ПРЯМОЙ профиль
PDB Структуры RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология АмиГО / QuickGO
Поиск
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins

В энзимологии , дегидрогеназа монооксида углерода (CODH) EC 1.2.7.4 ) — фермент катализирующий ( химическую реакцию.

СО + Н 2 О + А СО 2 + АН 2

Химический процесс, катализируемый дегидрогеназой монооксида углерода, аналогичен реакции конверсии вода-газ .

Тремя субстратами этого фермента являются CO , H 2 O и A, тогда как двумя его продуктами являются CO 2 и AH 2 .

Разнообразие доноров/приемников электронов (показанных как «А» и «АН 2 » в приведенном выше уравнении реакции) наблюдается у микроорганизмов, которые используют CODH. Было предложено несколько примеров кофакторов переноса электрона, включая ферредоксин , НАДФ+/НАДФН и флавопротеиновые комплексы , такие как флавинадениндинуклеотид (ФАД), а также гидрогеназы . [1] [2] [3] [4] CODH поддерживают метаболизм различных прокариот, включая метаногены , аэробные карбоксидотрофы, ацетогены , сульфатредукторы и водородогенные бактерии. Двунаправленная реакция, катализируемая CODH, играет роль в углеродном цикле, позволяя организмам использовать CO в качестве источника энергии и использовать CO 2 в качестве источника углерода. CODH может образовывать монофункциональный фермент, как в случае с Rhodospirillum rubrum , или может образовывать кластер с ацетил-КоА-синтазой, как было показано у M. thermoacetica . Действуя совместно, либо как структурно независимые ферменты, либо в составе бифункциональной единицы CODH/ACS, два каталитических сайта играют ключевую роль в фиксации углерода в восстановительном пути ацетил-КоА . Микробные организмы (как аэробные, так и анаэробные ) кодируют и синтезируют CODH с целью фиксации углерода (окисления CO и восстановления CO 2 ). В зависимости от прикрепленных дополнительных белков (кластеры A,B,C,D) выполняют различные каталитические функции, включая восстановление кластеров [4Fe-4S] и вставку никеля. [5]

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , особенно тех, которые действуют на альдегидную или оксогруппу донора с другими акцепторами. Систематическое название этого класса ферментов — монооксид углерода:акцепторная оксидоредуктаза. Другие широко используемые названия включают анаэробную дегидрогеназу угарного газа, оксигеназу угарного газа, дегидрогеназу угарного газа и оксидоредуктазу угарного газа (акцептора).

Разнообразие

[ редактировать ]

CODH представляет собой довольно разнообразную группу ферментов, содержащую два неродственных типа CODH. Медно-молибденовые флавоферменты обнаружены у некоторых аэробных карбоксидотрофных бактерий. Анаэробные бактерии используют CODH на основе никеля и железа. [6] [7] [8] Оба класса ХПК катализируют превращение оксида углерода (СО) в диоксид углерода (СО 2 ). Только Ni, содержащий CODH, также способен катализировать обратную реакцию. CODH существуют как в монофункциональной, так и в бифункциональной формах. Примером последнего случая является то, что Ni,Fe-CODH образуют бифункциональный кластер с ацетил-КоА-синтазой , что хорошо охарактеризовано у анаэробных бактерий Moorella thermoacetica . [9] [10] Clostridium autoethanogenum [11] и Carboxydothermus Hydrogenoformans [12] . В то время как субъединицы ACS комплекса C. autoethanogenum имеют довольно обширное расположение [11] таковые из комплекса M. thermoacetica и C. Hydrogenoformans ближе к субъединицам CODH, образующим плотную туннельную сеть, соединяющую кластер C и кластер A. [13] [12]

Ni, Fe-CODH

[ редактировать ]

Никель, содержащий CODH (Ni, Fe-CODH), можно разделить на структурные клады в зависимости от их филогенетического родства . [14]

Структура

[ редактировать ]
Структура CODH/ACS у M.thermoacetica. Показаны альфа-(ACS) и бета-субъединицы (CODH). (1) A-кластер Ni-[4Fe-4S]. (2) C-кластер Ni-[3Fe- 4S]. (3) B-кластер [4Fe-4S]. (4) -4S]. D-кластер [ 4Fe

Ni, Fe-CODH

[ редактировать ]

Гомодимерные Ni,Fe-CODH содержат пятиметаллические кластеры . [15] Они существуют либо в гомодимерной форме (также называемой монофункциональной), либо в виде бифункционального α 2 β 2 -тетрамерного комплекса с ацетил-КоА-синтазой (ACS).

Монофункциональный

[ редактировать ]

Наиболее изученными монофункциональными ХПКГ являются Desulfovibrio vulgaris , [15] Родоспириллы красные [16] [17] и Carboxydothermus Hydrogenoformans. [18] [19] [7] Они представляют собой гомодимеры с массой около 130 кДа, имеющие общий центральный [4Fe4S]-кластер на поверхности белка - кластер D. Электроны, вероятно, передаются в другой [4Fe4S]-кластер (кластер B), расположенный на расстоянии 10 А внутри белка, и оттуда к активному центру - кластеру C, являющемуся [Ni4Fe4S]-кластером. [7] [17]

Бифункциональный

[ редактировать ]

Комплекс CODH/ACS представляет собой тетрамерный фермент α 2 β 2 . Структуры комплексов CODH/ACS анаэробных бактерий Moorella thermoacetica , [9] [10] Clostridium autoethanogenum [11] и Carboxydothermus Hydrogenoformans [12] были решены. Две субъединицы CODH образуют центральное ядро ​​фермента, к которому с каждой стороны прикреплена субъединица ACS. Каждая единица α содержит один металлический кластер. Вместе две β-единицы содержат пять кластеров трех типов. Каталитическая активность CODH проявляется в C-кластерах Ni-[3Fe-4S] C, в то время как внутренние кластеры [4Fe-4S] B и D переносят электроны от C-кластера к внешним переносчикам электронов, таким как ферредоксин . Активность АКС происходит в А-кластере, расположенном в двух крайних α-единицах. [7] [8]

Все комплексы CODH/ACS имеют газовый туннель, соединяющий несколько активных центров, в то время как туннельная система фермента C. autoethanogenum сравнительно открыта, а у M. thermoacetica и C. Hydrogenoformans довольно плотная. [9] [11] [12] Для фермента Moorella на скорость активности ацетил-КоА-синтазы CO 2 не влияет добавление гемоглобина, который будет конкурировать за CO в объемном растворе. [13] а исследования по мечению изотопов показывают, что окись углерода, полученная из C-кластера, предпочтительно используется в A-кластере, чем немеченый CO в растворе. [20] Белковая инженерия CODH/ACS у M.thermoacetica показала, что мутирующие остатки, функционально блокирующие туннель, останавливают синтез ацетил-КоА, когда только CO 2 . присутствует [21] Открытие функционального туннеля CO поместило CODH в растущий список ферментов, которые независимо развили эту стратегию переноса реактивных промежуточных продуктов из одного активного сайта в другой. [22]

Механизмы реакции

[ редактировать ]

Ni, Fe-CODH

[ редактировать ]

Каталитический центр CODH, называемый C-кластером, представляет собой кластер [3Fe-4S], связанный с фрагментом Ni-Fe. Две основные аминокислоты (Lys587 и His 113 у M.thermoacetica ) расположены вблизи C-кластера и облегчают кислотно-основную химию, необходимую для активности фермента. [23] Более того, другие остатки (например, изолейцин, апикальный к атому Ni) тонко регулируют связывание и преобразование CO. [24] На основании ИК-спектров, предполагающих наличие комплекса Ni-CO, предлагаемый первый этап окислительного катализа CO в CO 2 включает связывание CO с Ni. 2+ и соответствующее комплексообразование Fe 2+ к молекуле воды. [25]

Было высказано предположение, что CO связывается с плоскоквадратным никелем, где он превращается в карбоксильный мостик между атомами Ni и Fe. [7] [26] Декарбоксилирование приводит к высвобождению CO 2 и восстановлению кластера.

Электроны в восстановленном C-кластере передаются в близлежащие кластеры B и D [4Fe-4S], возвращая C-кластер Ni-[3Fe-4S] в окисленное состояние и восстанавливая единственный электронный переносчик ферредоксин . [27] [28]

Учитывая роль CODH в фиксации CO 2 , восстановительный механизм иногда рассматривается как «прямая противоположность» окислительному механизму по «принципу микрообратимости». [29]

Экологическая значимость

[ редактировать ]

Дегидрогеназа угарного газа регулирует уровни CO и CO 2 в атмосфере . Анаэробные микроорганизмы, такие как ацетогены, проходят путь Вуда-Люнгдала , полагаясь на CODH для производства CO путем восстановления CO 2 , необходимого для синтеза ацетил-КоА из метила, кофермента А (КоА) и корриноидного железо-серного белка . [29] Другие типы показывают, что CODH используется для генерации движущей силы протонов с целью производства энергии. CODH используется для окисления CO с образованием двух протонов, которые впоследствии восстанавливаются с образованием диводорода (H 2 . [30]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Бакель В., Тауэр Р.К. (2018). «Бифуркация электронов на основе флавина, ферредоксин, флаводоксин и анаэробное дыхание с протонами (Ech) или НАД». + (Rnf) как акцепторы электронов: исторический обзор» . Frontiers in Microbiology . 9 : 401. doi : 10.3389/ . PMC   5861303. . PMID   29593673 fmicb.2018.00401
  2. ^ Краке Ф., Вирдис Б., Бернхардт П.В., Рабай К., Кремер Дж.О. (декабрь 2016 г.). «Окислительно-восстановительно-зависимый метаболический сдвиг в Clostridium autoethanogenum за счет внеклеточной подачи электронов» . Биотехнология для биотоплива . 9 (1): 249. дои : 10.1186/s13068-016-0663-2 . ПМК   5112729 . ПМИД   27882076 .
  3. ^ ван ден Берг В.А., Хаген В.Р., ван Донген В.М. (февраль 2000 г.). «Белок гибридного кластера («белок призман») из Escherichia coli. Характеристика белка гибридного кластера, окислительно-восстановительные свойства кластеров [2Fe-2S] и [4Fe-2S-2O] и идентификация связанной с ним НАДН-оксидоредуктазы, содержащей ФАД и [2Fe-2S]» . Европейский журнал биохимии . 267 (3): 666–676. дои : 10.1046/j.1432-1327.2000.01032.x . ПМИД   10651802 .
  4. ^ Иноуэ М., Омае К., Накамото И., Камикава Р., Ёсида Т., Сако Ю. (январь 2022 г.). «Биомноспецифическое распределение Ni-содержащих дегидрогеназ монооксида углерода» . Экстремофилы . 26 (1): 9. дои : 10.1007/s00792-022-01259-y . ПМЦ   8776680 . ПМИД   35059858 .
  5. ^ Хадж-Саид Дж., Панделия М.Э., Леже С., Фурмонд В., Дементин С. (декабрь 2015 г.). «Дегидрогеназа монооксида углерода из Desulfovibrio vulgaris» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 1847 (12): 1574–1583. дои : 10.1016/j.bbabio.2015.08.002 . ПМИД   26255854 .
  6. ^ Джеунг Дж. Х., Фесселер Дж., Гетцль С., Доббек Х. (2014). «Глава 3. Угарный газ. Токсичный газ и топливо для анаэробов и аэробов: дегидрогеназы угарного газа ». В Kroneck PM, Torres ME (ред.). Металлоориентированная биогеохимия газообразных соединений в окружающей среде . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 14. Спрингер. стр. 37–69. дои : 10.1007/978-94-017-9269-1_3 . ПМИД   25416390 .
  7. ^ Jump up to: а б с д и Доббек Х., Светличный В., Гремер Л., Хубер Р., Мейер О. (август 2001 г.). «Кристаллическая структура дегидрогеназы монооксида углерода обнаруживает кластер [Ni-4Fe-5S]». Наука . 293 (5533): 1281–1285. Бибкод : 2001Sci...293.1281D . дои : 10.1126/science.1061500 . ПМИД   11509720 . S2CID   21633407 .
  8. ^ Jump up to: а б Рэгсдейл С. (сентябрь 2010 г.). Сигел Х, Сигел А (ред.). Металл-углеродные связи в ферментах и ​​кофакторах . Ионы металлов в науках о жизни. Королевское химическое общество. дои : 10.1039/9781847559333 . ISBN  978-1-84755-915-9 .
  9. ^ Jump up to: а б с Дуков Т.И., Блазиак Л.К., Серавалли Дж., Рэгсдейл С.В., Дреннан К.Л. (март 2008 г.). «Ксенон внутри и в конце туннеля бифункциональной дегидрогеназы монооксида углерода/ацетил-КоА-синтазы» . Биохимия . 47 (11): 3474–3483. дои : 10.1021/bi702386t . ПМК   3040099 . ПМИД   18293927 .
  10. ^ Jump up to: а б Тан X, Волбеда А., Фонтесилла-Кэмпс Дж.К., Линдал П.А. (апрель 2006 г.). «Функция туннеля в ацетилкоэнзим А-синтазе/дегидрогеназе монооксида углерода». Журнал биологической неорганической химии . 11 (3): 371–378. дои : 10.1007/s00775-006-0086-9 . ПМИД   16502006 . S2CID   25285535 .
  11. ^ Jump up to: а б с д Лемэр О.Н., Вагнер Т. (январь 2021 г.). «Перенаправление газовых каналов в первичном ферменте: структурные данные о комплексе дегидрогеназа монооксида углерода / ацетил-КоА-синтаза из ацетогена Clostridium autoethanogenum» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 1862 (1): 148330. doi : 10.1016/j.bbabio.2020.148330 . hdl : 21.11116/0000-0007-F1AD-6 . ПМИД   33080205 . S2CID   224825917 .
  12. ^ Jump up to: а б с д Руиколдт Дж., Басак Ю., Домник Л., Юнг Дж. Х., Доббек Х. (21 октября 2022 г.). «О кинетике восстановления СО 2 Ni, Fe-CO дегидрогеназами» . АКС-катализ . 12 (20): 13131–13142. дои : 10.1021/acscatal.2c02221 . ISSN   2155-5435 . S2CID   252880285 .
  13. ^ Jump up to: а б Дуков Т.И., Айверсон Т.М., Серавалли Дж., Рэгсдейл С.В., Дреннан К.Л. (октябрь 2002 г.). «Центр Ni-Fe-Cu в бифункциональной дегидрогеназе монооксида углерода / ацетил-КоА-синтазе». Наука . 298 (5593): 567–572. Бибкод : 2002Sci...298..567D . дои : 10.1126/science.1075843 . ПМИД   12386327 . S2CID   39880131 . [ постоянная мертвая ссылка ]
  14. ^ Иноуэ М, Накамото И, Омае К, Огуро Т, Огата Х, Ёсида Т, Сако Ю (17 января 2019 г.). «Структурное и филогенетическое разнообразие анаэробных дегидрогеназ монооксида углерода» . Границы микробиологии . 9 : 3353. дои : 10.3389/fmicb.2018.03353 . ПМК   6344411 . ПМИД   30705673 .
  15. ^ Jump up to: а б Виттенборн ЕС, Мерруш М, Уеда С, Фрадале Л, Леже С, Фурмонд В и др. (октябрь 2018 г.). Кларди Дж., Коул П.А., Кларди Дж., Рис, округ Колумбия (ред.). «Окислительно-восстановительные перестройки кластера NiFeS дегидрогеназы монооксида углерода» . электронная жизнь . 7 : е39451. дои : 10.7554/eLife.39451 . ПМК   6168284 . ПМИД   30277213 .
  16. ^ Прапорщик С.А., Бонам Д., Ладден П.В. (июнь 1989 г.). «Никель необходим для переноса электронов от окиси углерода к железо-серному центру (центрам) дегидрогеназы окиси углерода из Rhodospirillum rubrum». Биохимия . 28 (12): 4968–4973. дои : 10.1021/bi00438a010 . ПМИД   2504284 .
  17. ^ Jump up to: а б Дреннан К.Л., Хио Дж., Синчак М.Д., Шрайтер Э., Ладден П.В. (октябрь 2001 г.). «Жизнь на монооксиде углерода: рентгеновская структура дегидрогеназы монооксида углерода Rhodospirillum rubrum Ni-Fe-S» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (21): 11973–11978. Бибкод : 2001PNAS...9811973D . дои : 10.1073/pnas.211429998 . ПМК   59822 . ПМИД   11593006 .
  18. ^ Джеунг Дж. Х., Доббек Х. (июль 2009 г.). «Структурные основы цианидного ингибирования Ni, Fe-содержащей дегидрогеназы монооксида углерода». Журнал Американского химического общества . 131 (29): 9922–9923. дои : 10.1021/ja9046476 . ПМИД   19583208 .
  19. ^ Джеунг Дж. Х., Доббек Х. (ноябрь 2007 г.). «Активация углекислого газа в Ni,Fe-кластере анаэробной дегидрогеназы угарного газа». Наука . 318 (5855): 1461–1464. Бибкод : 2007Sci...318.1461J . дои : 10.1126/science.1148481 . ПМИД   18048691 . S2CID   41063549 .
  20. ^ Серавалли Дж., Рэгсдейл SW (февраль 2000 г.). «Направление монооксида углерода при анаэробной фиксации углекислого газа». Биохимия . 39 (6): 1274–1277. дои : 10.1021/bi991812e . ПМИД   10684606 .
  21. ^ Тан Икс, Локе Х.К., Фитч С., Линдал П.А. (апрель 2005 г.). «Туннель ацетил-кофермента синтаза/дегидрогеназа монооксида углерода регулирует доставку CO в активный центр». Журнал Американского химического общества . 127 (16): 5833–5839. дои : 10.1021/ja043701v . ПМИД   15839681 .
  22. ^ Уикс А, Лунд Л., Раушель Ф.М. (октябрь 2006 г.). «Туннелирование промежуточных продуктов в реакциях, катализируемых ферментами». Современное мнение в области химической биологии . 10 (5): 465–472. дои : 10.1016/j.cbpa.2006.08.008 . ПМИД   16931112 .
  23. ^ Рэгсдейл SW (август 2006 г.). «Металлы и их каркасы для стимулирования сложных ферментативных реакций». Химические обзоры . 106 (8): 3317–3337. дои : 10.1021/cr0503153 . ПМИД   16895330 .
  24. ^ Басак И., Юнг Дж. Х., Домник Л., Руиколдт Дж., Доббек Х. (21 октября 2022 г.). «Активация субстрата в кластере Ni,Fe CO-дегидрогеназ: влияние белковой матрицы» . АКС-катализ . 12 (20): 12711–12719. doi : 10.1021/acscatal.2c02922 . ISSN   2155-5435 . S2CID   252788375 .
  25. ^ Чен Дж., Хуанг С., Серавалли Дж., Гуцман Х., Шварц Дж., Рэгсдейл С.В., Бэгли К.А. (декабрь 2003 г.). «Инфракрасные исследования связывания монооксида углерода с дегидрогеназой монооксида углерода / ацетил-КоА-синтазой Moorella thermoacetica». Биохимия . 42 (50): 14822–14830. дои : 10.1021/bi0349470 . ПМИД   14674756 .
  26. ^ Ха С.В., Корбас М., Клепш М., Мейер-Клауке В., Мейер О., Светличный В. (апрель 2007 г.). «Взаимодействие цианида калия с кластером активного центра [Ni-4Fe-5S] CO-дегидрогеназы Carboxydothermus Hydrogenoformans» . Журнал биологической химии . 282 (14): 10639–10646. дои : 10.1074/jbc.M610641200 . ПМИД   17277357 .
  27. ^ Ван В.К., Рэгсдейл Ю.В., Армстронг Ф.А. (2014). «Исследование эффективных электрокаталитических взаимопревращений диоксида углерода и оксида углерода никельсодержащими дегидрогеназами моноксида углерода». Питер М. Х. Кронек, Марта Э. Соса Торрес (ред.). Металлоориентированная биогеохимия газообразных соединений в окружающей среде . Ионы металлов в науках о жизни. Том. 14. Спрингер. стр. 71–97. дои : 10.1007/978-94-017-9269-1_4 . ISBN  978-94-017-9268-4 . ПМК   4261625 . ПМИД   25416391 .
  28. ^ Рэгсдейл SW (ноябрь 2007 г.). «Никель и углеродный цикл» . Журнал неорганической биохимии . 101 (11–12): 1657–1666. дои : 10.1016/j.jinorgbio.2007.07.014 . ПМК   2100024 . ПМИД   17716738 .
  29. ^ Jump up to: а б Рэгсдейл С.В., Пирс Э. (декабрь 2008 г.). «Ацетогенез и путь Вуда-Люнгдала фиксации CO (2)» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1784 (12): 1873–1898. дои : 10.1016/j.bbapap.2008.08.012 . ПМЦ   2646786 . ПМИД   18801467 .
  30. ^ Прапорщик SA, Ludden PW (сентябрь 1991 г.). «Характеристика системы окисления CO/выделения H2 Rhodospirillum rubrum. Роль железо-серного белка массой 22 кДа в опосредовании переноса электронов между дегидрогеназой монооксида углерода и гидрогеназой» . Журнал биологической химии . 266 (27): 18395–18403. дои : 10.1016/S0021-9258(18)55283-2 . ПМИД   1917963 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Carbon_monoxide_dehydrogenase&oldid=1222634107"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 100d395d965eb1d9607f1aa283bedbfa__1715034960
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/10/fa/100d395d965eb1d9607f1aa283bedbfa.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Carbon monoxide dehydrogenase - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)