Высокопотенциальный железо-серный белок

показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Высокопотенциальный железо-серный белок
Высокопотенциальный железо-серный белок
	Структура окисленного высокопотенциального железосерного белка.
Идентификаторы
Символ	ХИПИП
Пфам	PF01355
ИнтерПро	IPR000170
PROSITE	PDOC00515
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2	1hpi / ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ / СУПФАМ
Суперсемейство OPM	116
белок OPM	1hpi
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Высокопотенциальные железо-серные белки (HIPIP) представляют собой класс железо-серных белков . ^{[ 2 ]} Это ферредоксины , которые участвуют в переносе электронов у фотосинтезирующих бактерий, а также у Paracoccus denitrificans .

Структура

HiPIPs представляют собой небольшие белки, обычно содержащие от 63 до 85 аминокислотных остатков. Последовательности демонстрируют значительные различия. Как показано на следующем схематическом изображении, кластер железо-сера связан четырьмя консервативными остатками цистеина. ^{[ 3 ]}

                          [ 4Fe-4S cluster]
                          | |       |     |
       xxxxxxxxxxxxxxxxxxxCxCxxxxxxxCxxxxxCxxxx

C: консервативный остаток цистеина, участвующий в связывании ядра 4Fe-4S. ^{[ 4 ]}

[Fe ₄ S _{4 ]}Кластеры

Кластеры [Fe ₄ S ₄ ] являются многочисленными кофакторами металлопротеинов. ^{[ 5 ]} Они участвуют в последовательностях переноса электронов. Основная структура кластера [Fe ₄ S ₄ ] представляет собой куб с чередующимися вершинами Fe и S. Эти кластеры существуют в двух степенях окисления с небольшим структурным изменением. Известны два семейства кластеров [Fe ₄ S ₄ ]: семейство ферредоксина (Fd) и семейство высокопотенциального железо-серного белка (HiPIP). И HiPIP, и Fd находятся в одном и том же состоянии покоя: [Fe ₄ S ₄ ] ²⁺, которые имеют одинаковые геометрические и спектроскопические особенности. Различия возникают, когда дело касается их активного состояния: HiPIP образуется в результате окисления до [Fe ₄ S ₄ ] ³⁺, а Fd образуется при восстановлении до [Fe ₄ S ₄ ] ⁺.

{\ce {{\underset {(for\ HiPIP)}{[Fe4S4]^{3}+}}<=>[{\ce {oxidation}}]{\underset {(resting\ state)}{[Fe4S4]^{2}+}}<=>[{\ce {reduction}}]{\underset {(for\ Fd)}{[Fe4S4]+}}}}

Различные степени окисления объясняются белками, которые объединились с кластером [Fe ₄ S ₄ ]. Анализ кристаллографических данных показывает, что HiPIP способен сохранять свою более высокую степень окисления за счет образования меньшего количества водородных связей с водой. Характерная складка белков охватывает кластер [Fe ₄ S ₄ ] гидрофобным ядром, способным образовать только около пяти консервативных Н-связей с лигандами кластера от основной цепи. Напротив, белок, связанный с Fd, позволяет этим кластерам контактировать с растворителем, что приводит к 8 взаимодействиям Н-связей белков. Белок связывает Fd через консервативную структуру CysXXCysXXCys (X означает любую аминокислоту). ^{[ 6 ]} Кроме того, уникальная структура белка и диполярные взаимодействия пептида и межмолекулярной воды способствуют экранированию [Fe ₄ S ₄ ] ³⁺ кластер от атаки случайных внешних доноров электронов, что защищает себя от гидролиза.

Синтетические аналоги

Аналоги HiPIP могут быть синтезированы реакциями лигандного обмена [Fe ₄ S ₄ {N(SiMe ₃ ) ₂ } ₄ ] ⁻ с 4 экв. тиолов (HSR) следующим образом:

[Fe ₄ S ₄ {N(SiMe ₃ ) ₂ } ₄ ] ⁻ + 4РШ → [Fe ₄ S ₄ (SR) ₄ ] ⁻ + 4 HN(SiMe ₃ ) ₂

Кластер-предшественник [Fe ₄ S ₄ {N(SiMe ₃ ) ₂ } ₄ ] ⁻ может быть синтезирован однореакторной реакцией FeCl ₃ , NaN(SiMe ₃ ) ₂ и NaSH. Синтез аналогов HiPIP может помочь людям понять факторы, вызывающие окислительно-восстановительный потенциал различных HiPIP. ^{[ 7 ]}

Биохимические реакции

HiPIPs принимают участие во многих окислительных реакциях у живых существ и особенно известны у фотосинтезирующих анаэробных бактерий, таких как Chromatium и Ectothiorhodospira . HiPIPs — это периплазматические белки фотосинтезирующих бактерий. Они играют роль переносчиков электронов в циклическом потоке электронов между фотосинтетическим реакционным центром и цитохрома _bc1 комплексом . Другие реакции окисления, в которых участвует HiPIP, включают катализацию окисления Fe (II), будучи донором электронов для редуктазы и акцептором электронов для некоторых ферментов, окисляющих тиосульфат. ^{[ 8 ]}

Ссылки

^ Беннинг М.М., Мейер Т.Э., Рэймент И., Холден Х.М. (1994). «Молекулярная структура окисленного высокопотенциального железосерного белка, выделенного из Ectothiorhodospira vacuolata». Биохимия . 33 (9): 2476–2483. дои : 10.1021/bi00175a016 . ПМИД 8117708 .
^ Стивенс, П.Дж.; Джолли, ДР; Варшел, А. (1996). «Белковый контроль окислительно-восстановительного потенциала железо-серных белков». Химические обзоры . 96 (7): 2491–2514. дои : 10.1021/cr950045w . ПМИД 11848834 .
^ Брейтер Д.Р., Мейер Т.Е., Рэймент И., Холден Х.М. (1991). «Молекулярная структура высокопотенциального железо-серного белка, выделенного из Ectothiorhodospira halophila, определенная с разрешением 2,5 А». Журнал биологической химии . 266 (28): 18660–18667. дои : 10.2210/pdb2hip/pdb . ПМИД 1917989 .
^ Р. Х. Холм (2004). «Перенос электрона: кластеры железа и серы». Комплексная координационная химия II . 8 :61-90.
^ Перрин, Брэдли Скотт-младший; Ичие, Тошико (2013). «Определение последовательности, определяющей потенциалы восстановления металлопротеинов» . Биологическая неорганическая химия . 18 (6): 599–608. дои : 10.1007/s00775-013-1004-6 . ПМЦ 3723707 . ПМИД 23690205 .
^ Дей, Абхишек; Дженни, Фрэнсис; Адамс, Майкл; Бабини, Елена; Такахаши, Ясухиро; Фукуяма, Кэйичи; Ходжсон, Кейт; Хедман, Бритт; Соломон, Эдвард (2007). «Настройка электрохимических потенциалов растворителем в активных центрах HiPIP по сравнению с ферредоксином». Наука . 318 (5855): 1464–1468. Бибкод : 2007Sci...318.1464D . дои : 10.1126/science.1147753 . ПМИД 18048692 . S2CID 33046150 .
^ Оки, Ясухиро; Танифудзи, Казуки; Ямада, Норихиро; Имада, Мотосуке; Тадзима, Томоюки; Тацуми, Кадзуюки (2011). «Синтетические аналоги [Fe4S4(Cys)3(His)] в гидрогеназах и [Fe4S4(Cys)4] в HiPIP, полученные из полностью трехвалентного железа [Fe4S4{N(SiMe3)2}4]» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (31): 12635–12640. дои : 10.1073/pnas.1106472108 . ПМК 3150945 . ПМИД 21768339 .
^ Валентин, Джоан; Бертини, Ивано; Грей, Гарри; Стифель, Эдвард (30 октября 2006 г.). Биологическая неорганическая химия: структура и реакционная способность (первое изд.). Университетские научные книги. ISBN 978-1891389436 .

Внешние ссылки

PDOC00515 — Железо-серные белки с высоким потенциалом в PROSITE

Дальнейшее чтение

Ноги Т., Фатхир И., Кобаяши М., Нозава Т., Мики К. (2000). «Кристаллические структуры фотосинтетического реакционного центра и высокопотенциального железо-серного белка из Thermochromatium tepidum: термостабильность и перенос электронов» . Труды Национальной академии наук . 97 (25): 13561–13566. Бибкод : 2000PNAS...9713561N . дои : 10.1073/pnas.240224997 . ПМК 17615 . ПМИД 11095707 .

В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR000170.

[pmid8117708-1] Беннинг М.М., Мейер Т.Э., Рэймент И., Холден Х.М. (1994). «Молекулярная структура окисленного высокопотенциального железосерного белка, выделенного из Ectothiorhodospira vacuolata». Биохимия . 33 (9): 2476–2483. дои : 10.1021/bi00175a016 . ПМИД 8117708 .

[2] Стивенс, П.Дж.; Джолли, ДР; Варшел, А. (1996). «Белковый контроль окислительно-восстановительного потенциала железо-серных белков». Химические обзоры . 96 (7): 2491–2514. дои : 10.1021/cr950045w . ПМИД 11848834 .

[PUB00002658-3] Брейтер Д.Р., Мейер Т.Е., Рэймент И., Холден Х.М. (1991). «Молекулярная структура высокопотенциального железо-серного белка, выделенного из Ectothiorhodospira halophila, определенная с разрешением 2,5 А». Журнал биологической химии . 266 (28): 18660–18667. дои : 10.2210/pdb2hip/pdb . ПМИД 1917989 .

[4] Р. Х. Холм (2004). «Перенос электрона: кластеры железа и серы». Комплексная координационная химия II . 8 :61-90.

[5] Перрин, Брэдли Скотт-младший; Ичие, Тошико (2013). «Определение последовательности, определяющей потенциалы восстановления металлопротеинов» . Биологическая неорганическая химия . 18 (6): 599–608. дои : 10.1007/s00775-013-1004-6 . ПМЦ 3723707 . ПМИД 23690205 .

[6] Дей, Абхишек; Дженни, Фрэнсис; Адамс, Майкл; Бабини, Елена; Такахаши, Ясухиро; Фукуяма, Кэйичи; Ходжсон, Кейт; Хедман, Бритт; Соломон, Эдвард (2007). «Настройка электрохимических потенциалов растворителем в активных центрах HiPIP по сравнению с ферредоксином». Наука . 318 (5855): 1464–1468. Бибкод : 2007Sci...318.1464D . дои : 10.1126/science.1147753 . ПМИД 18048692 . S2CID 33046150 .

[7] Оки, Ясухиро; Танифудзи, Казуки; Ямада, Норихиро; Имада, Мотосуке; Тадзима, Томоюки; Тацуми, Кадзуюки (2011). «Синтетические аналоги [Fe4S4(Cys)3(His)] в гидрогеназах и [Fe4S4(Cys)4] в HiPIP, полученные из полностью трехвалентного железа [Fe4S4{N(SiMe3)2}4]» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (31): 12635–12640. дои : 10.1073/pnas.1106472108 . ПМК 3150945 . ПМИД 21768339 .

[8] Валентин, Джоан; Бертини, Ивано; Грей, Гарри; Стифель, Эдвард (30 октября 2006 г.). Биологическая неорганическая химия: структура и реакционная способность (первое изд.). Университетские научные книги. ISBN 978-1891389436 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]