✖


Jump to content

Радикальные ферменты SAM

Edit links

Радикальные ферменты SAM
Идентификаторы
Символ Радикальный Сэм
Pfam PF04055
InterPro IPR007197
Краткое содержание 102114 / scope / supfam
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

Радикальные ферменты SAM относятся к суперсемейству ферментов, которые используют кластер с железом-сульфуром ( 4FE-4S ), чтобы редуктивно расщеплять S -аденозил- л -метионин (SAM), чтобы генерировать радикал , обычно 5'- дезоксиденозил (5'- Дадо), как критическое промежуточное соединение. [ 1 ] [ 2 ] Эти ферменты используют этот радикальный промежуток [ 3 ] Для выполнения разнообразных преобразований часто функционализовать неактивированные связи СН. Радикальные ферменты SAM участвуют в биосинтезе кофактора , активации ферментов, модификации пептидов , посттранскрипционной и посттрансляционной модификациях , металлопротеинов образовании , модификации тРНК , липидном метаболизме, биосинтезе антибиотиков и натуральных продуктов и т. Д. принадлежат к радикальному суперсемейству Сэма, [ 4 ] [ 5 ] и иметь цистеиновой мотив, который соответствует или напоминает CXXXCXXC. Радикальные ферменты SAM составляют самое большое суперсемейство металлических ферментов. [ 6 ]

История и механизм

[ редактировать ]

По состоянию на 2001 год 645 уникальных радикальных ферментов SAM были идентифицированы из 126 видов во всех трех доменах жизни. [ 4 ] Согласно базам данных EFI и SFLD, прогнозируется, что более 220 000 радикальных ферментов SAM участвуют в 85 типах биохимических преобразований. [ 7 ]

Механизм этих реакций влечет за собой перенос метила или аденозильной группы от серы в железо. Полученный органоронный комплекс впоследствии выпускает органический радикал. Последний этап напоминает поведение аденозил и метилбаламинов . [ 8 ]

Номенклатура

[ редактировать ]

Все ферменты, включая радикальные ферменты SAM, следуют легкому руководству для систематического именования. Систематическое название ферментов позволяет равномерно процесс именования, который распознается всеми учеными для понимания соответствующей функции. Первое слово названия фермента часто показывает субстрат фермента. Положение реакции на подложке также будет в начальной части имени. Наконец, класс фермента будет описан в другой половине названия, который закончится суффиксом -азой. Класс фермента будет описать, что делает фермент или изменяется на субстрате. Например, лигаза объединяет две молекулы для формирования новой связи. [ 9 ]

Наложение трех радикальных доменов SAM. Вид сбоку радикальных ферментов SAM BIOB ( PDB: 1R30 ), MOAA ( PDB: 1TV8 ) и PHTYW1 ( PDB: 2YX0 ) показаны спереди и сзади. Эта основная складка состоит из шести β/α -мотивов, расположенных способом, аналогичным Tim Barrel и отвечает за генерацию радикалов. [ 10 ] β-листы цветные желтые, а α-спирали показаны в голубе.

Классификация реакции

[ редактировать ]

Репрезентативные ферменты будут упоминаться для каждого класса. Радикальные ферменты SAM и их механизмы, известные до 2008 года, обобщены Frey et al . [ 5 ] С 2015 года доступны дополнительные обзорные статьи о радикальных ферментах SAM, в том числе:

  1. Достижения в радикальной фермерке SAM: новые структуры и механизмы: [ 11 ]
  2. Радикальные S-аденозилметиониновые ферменты: [ 1 ]
  3. Радикальные s-аденозилметиониновые (SAM) ферменты в биосинтезе кофактора: сокровища сложных органических радикальных реакций перестройки: [ 12 ]
  4. Молекулярные архитектуры и функции радикальных ферментов и их (re) активирующих белков: [ 13 ]
  5. Радикальные ферменты SAM в биосинтезе RIPP . [ 14 ]
  6. Радикальные ферменты SAM с доменом-связывающим витамином B 12 (кобаламин). [ 15 ]

Метилирование углерода

[ редактировать ]

SAM Радикальные метилазы /метилтрансферазы являются одной из крупнейших, но разнообразных подгрупп и способны метилировать широкий спектр нереактивных центров углерода и фосфора. Эти ферменты разделены на три класса (класс A, B и C) с репрезентативными механизмами метилирования. Общей характеристикой является использование SAM, разделенное на две разные роли: одна в качестве источника донора метильной группы, а второй-в качестве источника радикала 5'dado. [ 16 ] [ 17 ] Другой класс был предложен (класс D), но оказался неправильно назначенным. [ 18 ]

Класс А подсемейство

[ редактировать ]
  • Ферменты класса А метилируют специфические аденозиновые остатки на рРНК и/или тРНК. [ 19 ] [ 20 ] Другими словами, они представляют собой радикальные ферменты SAM-модификации РНК.
  • Наиболее механически хорошо хорошо охарактеризованы ферменты RLMN и CFR. Оба фермента метилизируют субстрат, добавляя метиленовый фрагмент, происходящий из молекулы SAM. [ 17 ] [ 21 ] Следовательно, RLMN и CFR считаются метил -синтазами вместо метилтрансфераз.
Структура B 12 -зависимого радикального фермента SAM (PDB: 7QBS )

Класс B Подсуд

[ редактировать ]
  • Ферменты класса B являются крупнейшими и наиболее универсальными, которые могут метилировать широкий спектр центров углерода и фосфора. [ 20 ]
  • Эти ферменты требуют кофактора кобаламина ( витамина B12 ) в качестве промежуточной метальной группы для переноса метильной группы от SAM в субстрат. [ 19 ]
  • Одним из хорошо известных репрезентативного фермента является TSRM, который включает в себя метилирование триптофана в биосинтезе тиостептона . [ 22 ]

Класс C Подразделение

[ редактировать ]
  • Сообщается, что ферменты класса C играют роль в биосинтезе сложных натуральных продуктов и вторичных метаболитов. Эти ферменты метилированные гетероароматические субстраты [ 19 ] [ 20 ] и являются кобаламин-независимыми. [ 23 ]
  • Эти ферменты содержат как радикальный мотив SAM, так и демонстрируют сходство поразительных последовательностей с копропорхириногеном III оксидазой (HEMN), радикальным ферментом SAM, участвующим в биосинтезе гема [ 17 ] [ 20 ]
  • Сообщалось о подробных механистических исследованиях на двух радикальных метилазах SAM класса C:
    1. TBTI участвует в биосинтезе мощного тиопептидного антибиотического тиомурацина. [ 24 ]
    2. Предполагается, что JAW5 отвечает за модификации циклопропана . [ 25 ]

Метилтиолирование тРНК

[ редактировать ]

Метилтиотрансферазы принадлежат к подмножеству радикальных ферментов SAM, которые содержат два [4FE-4S] + кластеры и один радикальный домен SAM. Метитилтиотрансферазы играют основную роль в катализировании метилтиоляции на тРНК -нуклеотидах или антикодонах с помощью окислительно -восстановительного механизма. тиоляции поддерживает трансляционную эффективность и верность. Считается, что модификация [ 11 ] [ 26 ] [ 27 ] [ 28 ]

MIAB и RIMO являются хорошо охарактеризованными и бактериальными прототипами для тРНК-модифицирующих метилтиотрансферазы

  • MIAB вводит группу метилтио в изопентенилированные производные A37 в тРНК S. typhimurium и E. coli , используя одну молекулу SAM для генерации радикала 5'-дадо для активации субстрата и второго SAM, чтобы пожертвовать атом серы на субстрат. [ 29 ] [ 30 ]
  • RIMO отвечает за посттрансляционную модификацию ASP88 рибосомного белка S12 в E. coli . [ 31 ] [ 32 ] Кристаллическая структура проливает свет на механистическое действие Rimo. Фермент катализирует образование пентасульфидного моста, связывающее два кластера Fe-S, чтобы обеспечить вставку серы к субстрату. [ 33 ]

EMTAB - это обозначенная метилтиотрансфераза в эукариотических и архаальных клетках. EMTAB катализирует метилтиолирование тРНК в положении 37 на N6-тиреликарбамоиладенозине. [ 34 ] Сообщалось о бактериальном гомологе EMTAB, и предположительно функционирует аналогично MIAB и RIMO. [ 34 ]

Вставка серы в нереактивные связи СН

[ редактировать ]

Сульфуртрансферазы представляют собой небольшую подмножество радикальных ферментов SAM. Два известных примера-Biob и LIPA, которые независимо ответственны за синтез биотина и метаболизм липоевой кислоты, соответственно. [ 1 ]

  • Biob или Biotin Synthase представляет собой радикальный фермент SAM, который использует один [4FE-4S] центр в тиолат-дестиобитин, превращая его в биотин или также известный как витамин В7. Витамин В7 - это кофактор, используемый при карбоксилировании , декарбоксилировании и реакциях транскарбоксилирования во многих организмах. [ 1 ]
  • Липа или липоилсинтаза представляет собой радикальную Sam-Sulfurtransferase с использованием двух кластеров [4Fe-4S] для катализации окончательной стадии биосинтеза липоевой кислоты. [ 1 ]

Углеродная вставка

[ редактировать ]

Активным сайтом MO- нитрогеназы является M-кластера, металлического кластера, содержащего карбид в его ядре. В рамках биосинтеза M-кластера был распознан радикальный фермент SAM NIFB, который катализирует реакцию внедрения углерода, что приводит к образованию предшественника без гомоцитрата M-кластера. [ 35 ]

Анаэробное окислительное декарбоксилирование

[ редактировать ]
  • Одним из хорошо изученных примеров является Хемн. Hemn или анаэробная копропорфириногена III оксидаза представляет собой радикальный фермент SAM, который катализирует окислительное декарбоксилирование копропорфириногена III с протопоргириногеном IX, промежуточного в биосинтезе гема. Данные подтверждают идею о том, что HEMN использует две молекулы SAM для опосредованного радикала-опосредованного переноса водорода для последовательного декарбоксилирования двух пропионатных групп копропорфириногена III. [ 36 ]
  • Гипертермофильный сульфат -восстановительный археен археоглобус Fulgidus обеспечивает анаэробное окисление длинных n -аналков. [ 37 ] Сообщается, что PFLD отвечает за способность A. fulgidus расти на широком спектре ненасыщенных углеродов и жирных кислот. Подробная биохимическая и механистическая характеристика PFLD все еще подвергается, но предварительные данные предполагают, что PFLD может быть радикальным ферментом SAM.

Белок посттрансляционная модификация

[ редактировать ]
  • Формил-глицин-зависимые сульфатазы [ 38 ] Требовать критической посттрансляционной модификации активного сайта цистеина [ 39 ] или сериновый остаток [ 40 ] [ 41 ] в Cα-формалглицин. [ 42 ] Радикальный фермент SAM, называемый ANSME [ 43 ] [ 41 ] катализируйте эту посттрансляционную модификацию независимым от кислорода. [ 40 ]

Протеиновое радикальное образование

[ редактировать ]

Глицильные радикальные ферменты, активирующие ферменты (GRE-AE), представляют собой радикальную подмножество SAM, в которых может разместиться стабильный и каталитически важный глицильный радикал в их активном состоянии. Основная химия считается самым простым в радикальном суперсемействе SAM с абстракцией H-атом с помощью радикала 5'-дадо, являющимся продуктом реакции. [ 1 ] Несколько примеров включают:

  • Активирующий фермент пируват-линейзы (PFL-AE) катализирует активацию PFL, центрального фермента в анаэробном метаболизме глюкозы в микробах. [ 1 ]
  • Бензилсукцинатная синтаза (BSS) является центральным ферментом в анаэробном толуолевом катаболизме . [ 1 ]

Пептидные модификации

[ редактировать ]

Радикальные ферменты SAM, которые могут катализировать серы-альфа, углеродные тиоэфиры, сшитые пептиды (Sactipeptides), генерируют класс пептида с антибактериальными свойствами. [ 44 ] [ 45 ] Эти пептиды принадлежат к появлению класса рибосомально синтезированных и посттрансляционно модифицированных пептидов (RIPPS). [ 7 ]

Другим подмножеством пептид-модифицирующих радикальные ферменты SAM являются спазм/Twitch-доменные ферменты. Ферменты спазма/Twitch несут функционализированное С-концевое расширение для связывания двух кластеров [4FE-4S], особенно в посттрансляционных модификациях пептидов. [ 46 ] [ 47 ] [ 48 ] [ 7 ]

Следующими примерами являются репрезентативные ферменты, которые могут катализировать модификации пептидов для генерации специфических натуральных продуктов или кофакторов.

  1. TSRM в тиостептона биосинтезе [ 49 ] [ 50 ]
  2. Пойд [ 51 ] и poyc [ 52 ] в биосинтезе политеонамида
  3. TBTI в биосинтезе тиомурацина [ 23 ]
  4. NOSN в нозигептида биосинтезе [ 53 ]
  5. Epee (ранее называлась Yydg) в эпипептидном биосинтезе [ 54 ] [ 55 ] [ 56 ]
  6. MOAA в молибдоптерина биосинтезе [ 53 ] [ 12 ]
  7. PQQE в пирролохинолина хинона биосинтезе [ 53 ]
  8. Тунб в туникамицина биосинтезе [ 53 ]
  9. OXSB в биосинтезе оксетаноцина [ 53 ]
  10. BCHE в анаэробного бактериохлорофилла биосинтезе [ 53 ]
  11. Синтазы F0 в биосинтезе кофактора F420 [ 57 ] [ 58 ]
  12. MQNE и MQNC в менахинона биосинтезе [ 53 ] [ 12 ]
  13. QHPD в посттрансляционной обработке хиногемопротеиновой аминодегидрогеназы [ 59 ]
  14. Rummc2 в биосинтезе ruminococcin c [ 44 ] [ 60 ]

Эпимеризация

[ редактировать ]

SAM Радикальные эпимеразы ответственны за региоселективное введение D-аминокислот в Ripps. [ 55 ] Два известных фермента были тщательно описаны в биосинтетических путях RIPP. [ 7 ] Радикальные пептидные эпимеразы SAM используют критический остаток цистеина, чтобы обеспечить H-атом для эпимеризованного остатка в дополнение к уникальным признакам для взаимодействия RIPP . [ 56 ]

Два известных фермента были тщательно описаны в биосинтетических путях RIPP. [ 7 ]

  • Пойд устанавливает многочисленные D-стереоцентры в ферменте Пойя, чтобы в конечном итоге помочь облегчить биосинтез политеоонамида. [ 51 ] Политеоамид является естественным мощным цитоксическим агентом, образуя поры в мембранах. [ 61 ] Этот пептидный цитотоксин естественным образом продуцируется некультивированными бактериями, которые существуют в виде симбионтов в морской губке. [ 62 ]
  • YYDG (EPEE) Эпимераза модифицирует два аминокислотных положения на YYDF в грамположительных Bacillus subtilis . [ 7 ] [ 55 ] [ 56 ] Внешнее добавление YYDF опосредует последующее рассеяние мембранного потенциала посредством проницаемости мембраны, что приводит к смерти организма. [ 54 ] Структура этого фермента также оказалась уникальной среди Ripp-модифицирующих ферментов. [ 56 ]

Сложные перегруппировки углеродного скелета

[ редактировать ]

Было показано, что еще одна подмножество радикальных суперсемейства SAM катализирует углеродные перестройки, особенно в областях репарации ДНК и биосинтеза кофактора.

Другие реакции

[ редактировать ]
  • Радикальный фермент SAM с внутренней активностью лиязы способен катализировать реакцию переноса лизина, генерируя специфичные для архаи архаозин-содержащие тРНК. [ 68 ]
  • Випера , стимулированный интерфероном радикальный фермент SAM, который преобразует CTP в DDHCTP (3ʹ-дезокси-3 ', 4ʹdidehydro-CTP), который является цепным терминатором для вирусных RDRP и, следовательно, естественным противовирусным соединением. [ 69 ]

Клинические соображения

[ редактировать ]
  • Было показано, что дефицит в тРНК -метилтитрансферазе EMTAB является ответственным за аномальный синтез инсулина и предрасположенность к диабету 2 типа . [ 70 ]
  • Сообщалось, что мутации в циклазе GTP человека приводят к дефициту кофакторов молибдена, обычно лечебное заболевание, сопровождаемое тяжелыми неврологическими симптомами. [ 71 ]
  • Мутации в человеческом вирусном ферменте Wybutosine -TTRNA TYW1 способствует ретровирусной инфекции. [ 72 ]
  • Изменения в ферменте ELP3, модифицирующем тРНК человека, приводят к прогрессированию в амиотрофический боковой склероз (ALS). [ 72 ]
  • Было показано, что мутации при антивирусном RSAD1 человека связаны с врожденными заболеваниями сердца. [ 72 ]
  • Мутации в липа сульфуртрансферазы человека участвуют в глициновой энцефалопатии , дефиците пируватдегидрогеназы и синтетазы липоевой кислоты. [ 72 ]
  • Мутации в MIAB MIAB человека связаны с нарушениями сердечной и респираторной функции. [ 72 ]

Терапевтические применения

[ редактировать ]

Ниже было показано, что несколько примеров радикальных ферментов SAM являются многообещающими мишенями для антибиотиков и антивирусного развития. [ 73 ] [ 74 ]

  • Сообщается, что ингибирование радикального фермента SAM MQNE в биосинтезе менахинона является эффективной антибактериальной стратегией против H. pylori . [ 75 ]
  • Было обнаружено, что радикальный фермент SAM BLSE является центральным ферментом в биосинтетическом пути бластидина . Blasticidin S, продуцируемый Streptomyces Griseochromogenes, проявляет сильную ингибирующую активность в отношении риса, вызванного Pyricularia oryzae Cavara. Это соединение специально ингибирует синтез белка как у прокариот, так и у эукариот посредством ингибирования образования пептидных связей в рибосомном механизме. [ 76 ]
  • Также сообщалось, что новый фермент грибкового радикала облегчает биокаталитические маршруты для синтеза 3'-дезокси-нуклеотидов/нуклеозидов. 3'deoxynucleotides представляют собой класс лекарств, которые мешают метаболизму нуклеотидов, и их включение в ДНК или РНК завершает деление клеток и репликацию. Эта активность объясняет, почему это соединение является важной группой противовирусного, антибактериального или противоракового препарата. [ 77 ]

Примеры

[ редактировать ]

Примеры радикальных ферментов SAM, обнаруженных в радикальном суперсемействе SAM, включают:

  • ABLA- лизин 2,3-аминомутаза ( биосинтез осмолита -N-эпсилон-ацетил-бета-лизин)
  • Альба - субтилозиновая зрелость (модификация пептидов)
  • ATSB - анаэробная сульфатаза активаза (активация фермента)
  • BCHE - Анаэробная магниевая протопорфириновая окислительная циклаза (биосинтез кофактора - хлорофилл )
  • Biob - биотин -синтаза (кофактор биосинтез - биотин )
  • BLSE - цитозилглюкуроновая кислота декарбоксилаза - Blasticidin S Биосинтез
  • BTRN - Путь биосинтеза бутирозина оксидоредуктаза ( аминогликозидный биосинтез антибиотиков)
  • BZAF-5-гидроксибензимидазол (5-HBI) Синтез (кобальт-связывающий лиганд кобаламина)
  • CFR - 23S рРНК (аденин (2503) -c (8)) - метилтрансфераза - модификация рРНК для устойчивости к антибиотикам
  • COFG - под синхазой, субъединица COPG (COFFER BIONSYNTHESE - F420 )
  • COFH - FO Synthase, субъединица COFH (биосинтез кофактора - F420)
  • Cutd - активирующий триметиламин -лиц фермент
  • Dare - даробактин змея
  • Desii - Desosamine Biosynthesis deaminase (модификация сахара для макролида антибиотиков) биосинтеза
  • Эпи - Биосинтез эпипептида (RIPP)
  • EPMB - Фактор удлинения P Бета -лисилиционный белок (модификация белка)
  • Хемн - оксиген -независимая копропорфириноген -оксидаза (биосинтез кофактора - гем )
  • HMDB - 5,10 -меенилтетрагидрометаноптерин гидрогеназа кофактор биосинтез белок HMDB (примечание необычное мотив CX5CX2C)
  • HPNR - Метилаза C -3 Хопаноида (биосинтез липидов - 3 -метилхопаноидная продукция)
  • Hyde - [Fefe] гидрогеназа H -кластерная радикальная зрелость SAM (сборка металлокластера)
  • Hydg - [Fefe] гидрогеназа Hluster Radical Maturase SAM (сборка металлокластера)
  • Липа - липоилсинтаза (биосинтез кофактора - липоил)
  • MFTC - зрелочка системы микофактоцина (модификация пептидов/биосинтез кофактора - прогнозируется)
  • MIAB - тРНК метилтиотрансфераза ( модификация тРНК )
  • MMP10-Метитил-кофермент M редуктаза (MCR) посттрансляционная модификация
  • MOAA - GTP 3 ', 8 -цикловая (биосинтез кофактора - молибдоптерин )
  • MQNC - дегитоксантин футалозинциклаза (биосинтез кофактора - менахинон через футалозин)
  • MQNE - Аминофуталозин -синтаза (биосинтез кофактора - менахинон через футалозин)
  • NIFB - кофактор биосинтез белок NIFB (биосинтез кофактора - кофактор FEMO)
  • NIRJ - Гем D1 Биосинтез радикал SAM Belitin Nirj (Биосинтез кофактора - гем D1)
  • NOSL-Сложная перестройка триптофана в 3-метил-2-индолютную кислоту- нозигептида биосинтез [ 78 ]
  • NRDG - анаэробная рибонуклеозид -трифосфатредуктаза активаза (активация фермента)
  • Активирующий фермент PFLA - пируват -линейаза (активация фермента)
  • Phpk - радикальный Sam p -метилтрансфераза - биосинтез антибиотиков
  • PQQE - PQQ Биосинтез фермент (модификация пептидов / биосинтез кофактора - PQQ )
  • PYLB - метилорнитинсинтаза , пирролизиновый биосинтез белок PYLB (аминокислотный биосинтез - пирролизин )
  • QHPD (PEAB) - белок созревания созревания хиногемопротеина аминадегидрогеназы (активация фермента)
  • Quee-7-карбокси-7-деазагуанин (CDG) синтаза
  • RimO - ribosomal protein S12 methylthiotransferase
  • Rlmn-23s рРНК (аденин (2503) -c (2))-метилтрансфераза ( рРНК ) модификация
  • SCFB - SCIFF MATURASE (модификация пептидов по образованию сшивки тиоэфира) [ 79 ]
  • SKFB - Фактор убийства споруляции зрелости
  • SPLB - фотопродукция споры Lyase ( репарация ДНК )
  • THIC- 4-амино-5-гидроксиметил-2-метилпиримидинофосфат (HMP-P) Биосинтез (биосинтез кофактора-тиамин)
  • Thih - биосинтез фосфата тиазола (биосинтез кофактора - тиамин )
  • TRNC - биосинтез thuricin
  • Trnd - биосинтез thuricin
  • TSRT - триптофан 2 -C -метилтрансфераза (аминокислотная модификация - биосинтез антибиотиков)
  • TYW1 - 4 -Demethylwyosineсинтаза ( модификация тРНК )
  • ИКЕВ - тРНК -метилтиотрансфераза ( модификация тРНК )

Неканонический

[ редактировать ]

Кроме того, было описано несколько неканонических радикальных ферментов SAM. Они не могут быть распознаны с помощью PFAM Hidden Markov Model PF04055, но все еще используют три остатка Cys в качестве лигандов для кластера 4FE4S и производят радикал из S-аденозилметионина. К ним относятся

  • THIC (PF01964) - белок биосинтеза тиамина (биосинтез кофактора - тиамин) (остатки Cys вблизи экстремального C -конца) [ 80 ]
  • DPH2 (PF01866)-Фермент биосинтеза дифхамида DPH2 (модификация белка- дифхамид в факторе удлинения трансляции 2) (обратите внимание на различные радикальные продукты, 3-амино-3-карбоксипропильный радикал) [ 81 ]
  • PHNJ (PF06007) - Фосфонатный метаболизм белок PHNJ (CP -фосфонатное расщепление) расщепление связи) [ 82 ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Подпрыгнуть до: а беременный в дюймовый и фон глин час Broderick JB , Duffus BR, Duschene KS, Shepard EM (апрель 2014 г.). «Радикальные S-аденозилметиониновые ферменты» . Химические обзоры . 114 (8): 4229–4317. doi : 10.1021/cr4004709 . PMC   4002137 . PMID   24476342 .
  2. ^ Холлидей Г.Л., Акива Е., Мэн Е.К., Браун С.Д., Кэлхун С., Пипер У. и др. (2018). «Атлас радикального суперсемейства SAM: дивергентная эволюция функции с использованием« домена проб и воспроизведения ». Радикальные ферменты SAM . Методы в фермере. Тол. 606. С. 1–71. doi : 10.1016/bs.mie.2018.06.004 . ISBN  978-0-12-812794-0 Полем PMC   6445391 . PMID   30097089 .
  3. ^ Хоффман Б.М., Бродерик У.Б., Бродерик Дж.Б. (июнь 2023 г.). «Механизм радикальной инициации в суперсемействе фермента радикала SAM» . Ежегодный обзор биохимии . 92 (1): 333–349. doi : 10.1146/annurev-biochem-052621-090638 . PMC   10759928 . PMID   37018846 . S2CID   257983715 .
  4. ^ Подпрыгнуть до: а беременный София Х.Дж., Чен Г., Хетцлер Б.Г., Рейес-Спиндола Дж.Ф., Миллер Н.Е. (март 2001 г.). «Radical Sam, новая суперсемейство белка, связывающая неразрешенные шаги в знакомых биосинтетических путях с радикальными механизмами: функциональная характеристика с использованием новых методов анализа и визуализации информации» . Исследование нуклеиновых кислот . 29 (5): 1097–1106. doi : 10.1093/nar/29.5.1097 . PMC   29726 . PMID   11222759 .
  5. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Frey PA, Hegeman AD, Ruzicka FJ (2008). «Радикальное суперсемейство Сэма». Критические обзоры биохимии и молекулярной биологии . 43 (1): 63–88. doi : 10.1080/10409230701829169 . PMID   18307109 . S2CID   86816844 .
  6. ^ Martin L, Vernède X, Nicolet Y (2021). «Методы скрининга для радикальных условий кристаллизации фермента SAM». Белки Fe-S . Методы в молекулярной биологии. Тол. 2353. С. 333–348. doi : 10.1007/978-1-0716-1605-5_17 . ISBN  978-1-0716-1604-8 Полем PMID   34292557 . S2CID   236174521 .
  7. ^ Подпрыгнуть до: а беременный в дюймовый и фон Бендждия А., Балти С., Берто О (2017). «Радикальные ферменты SAM в биосинтезе рибосомально синтезированных и посттрансляционно модифицированных пептидов (Ripps)» . Границы в химии . 5 : 87. doi : 10.3389/fchem.2017.00087 . PMC   5682303 . PMID   29167789 .
  8. ^ Broderick WE, Hoffman BM, Broderick JB (ноябрь 2018). «Механизм радикальной инициации в радикальной суперсемействе S-аденозил-L-метионина» . Счета химических исследований . 51 (11): 2611–2619. doi : 10.1021/acs.accounts.8b00356 . PMC   6324848 . PMID   30346729 .
  9. ^ «Классификация ферментов» . www.qmul.ac.uk. ​Получено 2020-03-27 .
  10. ^ Вей Дж.Л., Дреннан Кл (апрель 2011 г.). «Структурное понимание радикальной генерации по радикальной суперсемейству SAM» . Химические обзоры . 111 (4): 2487–506. doi : 10.1021/cr9002616 . PMC   5930932 . PMID   21370834 .
  11. ^ Подпрыгнуть до: а беременный в дюймовый и Wang J, Woldring RP, Román-Meléndez GD, McClain AM, Alzua BR, Marsh EN (сентябрь 2014 г.). «Недавние достижения в радикальной ферме энзимологии: новые структуры и механизмы» . ACS Химическая биология . 9 (9): 1929–38. doi : 10.1021/cb5004674 . PMC   4168785 . PMID   25009947 .
  12. ^ Подпрыгнуть до: а беременный в Mehta AP, Abdelwahed SH, Mahanta N, Fedoseyenko D, Philmus B, Cooper Le, et al. (Февраль 2015 г.). «Радикальные S-аденозилметиониновые (SAM) ферменты в биосинтезе кофактора: сокровищница сложных реакций перегруппировки органических радикалов» . Журнал биологической химии . 290 (7): 3980–6. doi : 10.1074/jbc.r114.623793 . PMC   4326808 . PMID   25477515 .
  13. ^ Shibata N, Toraya T (октябрь 2015 г.). «Молекулярные архитектуры и функции радикальных ферментов и их (Re) активирующих белки» . Журнал биохимии . 158 (4): 271–292. doi : 10.1093/jb/mvv078 . PMID   26261050 .
  14. ^ Бендждия А., Балти С., Берто О (2017). «Радикальные ферменты SAM в биосинтезе рибосомально синтезированных и посттрансляционно модифицированных пептидов (Ripps)» . Границы в химии . 5 : 87. doi : 10.3389/fchem.2017.00087 . PMC   5682303 . PMID   29167789 .
  15. ^ Бендждия А., Берто О (декабрь 2023 г.). «B 12 -зависимые радикальные ферменты SAM: постоянно расширяя структурное и механистическое разнообразие». Современное мнение в структурной биологии . 83 : 102725. DOI : 10.1016/j.sbi.2023.102725 . PMID   37931378 . S2CID   265023219 .
  16. ^ Fyfe CD, Bernardo-García N, Fradale L, Grimaldi S, Guillot A, Brewee C, et al. (Февраль 2022 г.). «Кристаллографические снимки A B 12 -зависимых радикалов SAM Метилтрансферазы» . Природа . 602 (7896): 336–342. Bibcode : 2022natur.602..336f . doi : 10.1038/s41586-021-04355-9 . PMC   8828468 . PMID   35110733 .
  17. ^ Подпрыгнуть до: а беременный в Fujimori DG (август 2013 г.). «Радикальные SAM-опосредованные реакции метилирования» . Современное мнение о химической биологии . 17 (4): 597–604. doi : 10.1016/j.cbpa.2013.05.032 . PMC   3799849 . PMID   23835516 .
  18. ^ Lloyd CT, Iwig DF, Wang B, Cossu M, Metcalf WW, Boal AK, et al. (Сентябрь 2022 г.). «Открытие, структура и механизм тетраэфирной липид -синтазы» . Природа . 609 (7925): 197–203. Bibcode : 2022natur.609..197L . doi : 10.1038/s41586-022-05120-2 . PMC   9433317 . PMID   35882349 .
  19. ^ Подпрыгнуть до: а беременный в Fyfe CD, Bernardo-García N, Fradale L, Grimaldi S, Guillot A, Brewee C, et al. (Февраль 2022 г.). «Кристаллографические снимки A B 12 -зависимых радикалов SAM Метилтрансферазы» . Природа . 602 (7896): 336–342. Bibcode : 2022natur.602..336f . doi : 10.1038/s41586-021-04355-9 . PMC   8828468 . PMID   35110733 .
  20. ^ Подпрыгнуть до: а беременный в дюймовый Bauerle MR, Schwalm EL, Booker SJ (февраль 2015 г.). «Механистическое разнообразие радикального S-аденозилметионина (SAM)-зависимого метилирования» . Журнал биологической химии . 290 (7): 3995–4002. doi : 10.1074/jbc.r114.607044 . PMC   4326810 . PMID   25477520 .
  21. ^ Ян Ф., Фудзимори Д.Г. (март 2011 г.). «Метилирование РНК с помощью радикальных ферментов SAM RLMN и CFR проходят посредством переноса метилена и сдвига гидридов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (10): 3930–3934. Bibcode : 2011pnas..108.3930y . doi : 10.1073/pnas.1017781108 . PMC   3054002 . PMID   21368151 .
  22. ^ Пьер С., Гильо А., Бендждия А., Сандстрём С., Ланджелла П., Берто О (декабрь 2012 г.). «Тиостриптон триптофана метилтрансфераза расширяет химию радикальных ферментов SAM». Природная химическая биология . 8 (12): 957–959. doi : 10.1038/nchembio.1091 . PMID   23064318 .
  23. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Маханта Н., Хадсон Г.А., Митчелл Д.А. (октябрь 2017 г.). «Радикальные S-аденозилметиониновые ферменты, участвующие в биосинтезе RIPP» . Биохимия . 56 (40): 5229–5244. doi : 10.1021/acs.biochem.7b00771 . PMC   5634935 . PMID   28895719 .
  24. ^ Zhang Z, Mahanta N, Hudson GA, Mitchell DA, Van Der Donk WA (декабрь 2017 г.). «Механизм радикала C-радикала S-аденозил-L-метионинового тиазола метилтрансфераза» . Журнал Американского химического общества . 139 (51): 18623–18631. doi : 10.1021/jacs.7b10203 . PMC   5748327 . PMID   29190095 .
  25. ^ Jin WB, Wu S, Jian XH, Yuan H, Tang GL (июль 2018 г.). «Радикальный S-аденозил-L-метиониновый фермент и метилтрансфераза катализируют образование циклопропана в биосинтезе природного продукта» . Природная связь . 9 (1): 2771. Bibcode : 2018natco ... 9.2771j . doi : 10.1038/s41467-018-05217-1 . PMC   6050322 . PMID   30018376 .
  26. ^ Agris PF (1996). «Важность модифицированного: роли модифицированных нуклеозидов и MG2+ в структуре и функции РНК». Прогресс в исследованиях нуклеиновых кислот и молекулярной биологии . 53 : 79–129. doi : 10.1016/s0079-6603 (08) 60143-9 . ISBN  978-0-12-540053-4 Полем PMID   8650309 .
  27. ^ Urbonavicius J, Qian Q, Durand JM, Hagervall TG, Björk GR (сентябрь 2001 г.). «Улучшение обслуживания кадров считывания является распространенной функцией для нескольких модификаций тРНК» . Embo Journal . 20 (17): 4863–4873. doi : 10.1093/emboj/20.17.4863 . PMC   125605 . PMID   11532950 .
  28. ^ Leipuviene R, Qian Q, Björk GR (февраль 2004 г.). «Образование тиолированных нуклеозидов, присутствующих в тРНК из сальмонеллы Enterica Serovar Typhimurium, происходит в двух основных различных путях» . Журнал бактериологии . 186 (3): 758–766. doi : 10.1128/jb.186.3.758-766.2004 . PMC   321476 . PMID   14729702 .
  29. ^ Pierrel F, Douki T, Fontecave M, Atta M (ноябрь 2004 г.). «Белок MIAB представляет собой бифункциональный радикал-S-аденозилметиониновый фермент, участвующий в тиолиации и метилировании тРНК» . Журнал биологической химии . 279 (46): 47555–63. doi : 10.1074/jbc.m408562200 . PMID   15339930 .
  30. ^ Esberg B, Leung HC, Tsui HC, Björk GR, Winkler ME (декабрь 1999 г.). «Идентификация гена MIAB, участвующего в метилтиолировании изопентенилированных производных A37 в тРНК сальмонеллы Typhimurium и Escherichia coli» . Журнал бактериологии . 181 (23): 7256–65. doi : 10.1128/jb.181.23.7256-7265.1999 . PMC   103688 . PMID   10572129 .
  31. ^ Kowalak JA, Walsh Ka (август 1996 г.). «Бета-метилтио-аспарагиновая кислота: идентификация новой посттрансляционной модификации в рибосомном белке S12 из Escherichia coli» . Белковая наука . 5 (8): 1625–32. doi : 10.1002/pro.5560050816 . PMC   2143476 . PMID   8844851 .
  32. ^ Антон Б.П., Салех Л., Беннер Дж. С., Роли Э.А., Касиф С., Робертс Р.Дж. (февраль 2008 г.). «Rimo, миаб, похожий на фермент, метилтиолиляет универсально консервативный остаток ASP88 рибосомного белка S12 в эсшерихийской палоте» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (6): 1826–31. Bibcode : 2008pnas..105.1826a . doi : 10.1073/pnas.0708608105 . PMC   2538847 . PMID   18252828 .
  33. ^ Forouhar F, Arragain S, Atta M, Gambarelli S, Mouesca JM, Hussain M, et al. (Май 2013). «Два кластера Fe-S катализируют вставку серы с помощью радикальных метилтиоттразферов» . Природная химическая биология . 9 (5): 333–8. doi : 10.1038/nchembio.1229 . PMC   4118475 . PMID   23542644 .
  34. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Arragain S, Handelman SK, Forouhar F, Wei Fy, Tomizawa K, Hunt JF, et al. (Сентябрь 2010). «Идентификация эукариотической и прокариотической метилтиотрансферазы для биосинтеза 2-метилтио-N6-тиренилкарбамоиладенозина в тРНК» . Журнал биологической химии . 285 (37): 28425–33. doi : 10.1074/jbc.m110.106831 . PMC   2937867 . PMID   20584901 .
  35. ^ Wiig JA, Hu Y, Chung Lee C, Ribbe MW (сентябрь 2012 г.). «Радикальная SAM-зависимая вставка углерода в M-кластер M-кластер» . Наука . 337 (6102): 1672–5. Bibcode : 2012sci ... 337.1672W . doi : 10.1126/science.1224603 . PMC   3836454 . PMID   23019652 .
  36. ^ Ji X, Mo T, Liu WQ, Ding W, Deng Z, Zhang Q (май 2019). «Пересмотр механизма анаэробной копропорфириногеновой оксидазы Hemn». Angewandte Chemie . 58 (19): 6235–6238. doi : 10.1002/anie.201814708 . PMID   30884058 . S2CID   195662230 .
  37. ^ Хелифи Н., Амин Али О., Роше П., Гросси В., Брохиер-Армат С., Ванетт О. и др. (Ноябрь 2014). «Анаэробное окисление длинноцепочечных N-алканов гипертермофильным сульфатом-восстановительным археоном, археоглобус Fulgidus» . Журнал ISME . 8 (11): 2153–66. Bibcode : 2014ismej ... 8.2153k . doi : 10.1038/ismej.2014.58 . PMC   4992073 . PMID   24763368 .
  38. ^ Бендждия А., Берто О (февраль 2016 г.). «Сульфатазы и радикальные ферменты SAM: новые темы в метаболизме гликозаминогликана и микробиоте человека». Биохимическое общество транзакций . 44 (1): 109–15. doi : 10.1042/bst20150191 . PMID   26862195 .
  39. ^ Берто О., Гильо А., Бендждия А., Работ С (август 2006 г.). «Новый тип бактериальной сульфатазы выявляет новый путь созревания у прокариот» . Журнал биологической химии . 281 (32): 22464–70. doi : 10.1074/jbc.m602504200 . PMID   16766528 .
  40. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Бендждия А., Дехо Г., Работ С., Берто О (март 2007 г.). «Первые доказательства системы созревания третьей сульфатазы у прокариот от делеционных мутантов E.coli ASLB и YDEM». Письма Febs . 581 (5): 1009–14. Bibcode : 2007febsl.581.1009b . doi : 10.1016/j.febslet.2007.01.076 . PMID   17303125 . S2CID   43188362 .
  41. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Бендждия А., Субраманян С., Лепринс Дж., Водри Х., Джонсон М.К., Берто О (июнь 2008 г.). «Анаэробные сельфатазы, выращивающие ферменты, первые двойные субстратные радикалы S-аденозилметиониновых ферментов» . Журнал биологической химии . 283 (26): 17815–26. doi : 10.1074/jbc.m710074200 . PMC   2440623 . PMID   18408004 .
  42. ^ Dierks T, Schmidt B, Borissenko LV, Peng J, Preusser A, Mariappan M, et al. (Май 2003 г.). «Неспособный дефицит сульфатазы вызван мутациями в гене, кодирующем фермент, генерирующий фермент C (альфа)-формилглицин человека» . Клетка . 113 (4): 435–44. doi : 10.1016/s0092-8674 (03) 00347-7 . PMID   12757705 . S2CID   11571659 .
  43. ^ Бендждия А., Лепринс Дж., Гильо А., Воудри Х, Рабо С., Берто О (март 2007 г.). «Анаэробная сульфатаза, выращивающие ферменты: радикальные ферменты SAM, способные катализировать посттрансляционную модификацию in vitro сульфатазы». Журнал Американского химического общества . 129 (12): 3462–3. doi : 10.1021/ja067175e . PMID   17335281 .
  44. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Balty C, Guillot A, Fradale L, Brewee C, Boulay M, Kubiak X, et al. (Октябрь 2019). «Ruminococcin C, антилостридиальный сактопптид, продуцируемый выдающимся членом человеческой микробиоты Ruminococcus gnavus » . Журнал биологической химии . 294 (40): 14512–14525. doi : 10.1074/jbc.ra119.009416 . PMC   6779426 . PMID   31337708 .
  45. ^ Flühe L, Marahiel Ma (август 2013 г.). «Радикальный S-аденозилметиониновый фермент катализировал образование тиоэфиров в биосинтезе сактоптида». Современное мнение о химической биологии . 17 (4): 605–12. doi : 10.1016/j.cbpa.2013.06.031 . PMID   23891473 .
  46. ^ HAFT DH (январь 2011 г.). «Биоинформационные данные для широко распределенного, рибосомально продуцируемого предшественника электронов, его белков созревания и его никотинопротеиновых окислительно -восстановительных партнеров» . BMC Genomics . 12 (1): 21. doi : 10.1186/1471-2164-12-21 . PMC   3023750 . PMID   21223593 .
  47. ^ Haft DH, Basu Mk (июнь 2011 г.). «Открытие биологических систем в Silico: радикальные семейства S-аденозилметионинового белка и их целевые пептиды для посттрансляционной модификации» . Журнал бактериологии . 193 (11): 2745–55. doi : 10.1128/jb.00040-11 . PMC   3133131 . PMID   21478363 .
  48. ^ Грелл Т.А., Голдман П.Дж., Дреннан К.Л. (февраль 2015 г.). «Спазм и домены Twitch в s-аденозилметиониновых (SAM) радикальных ферментах» . Журнал биологической химии . 290 (7): 3964–71. doi : 10.1074/jbc.r114.581249 . PMC   4326806 . PMID   25477505 .
  49. ^ Пьер С., Гильо А., Бендждия А., Сандстрём С., Ланджелла П., Берто О (декабрь 2012 г.). «Тиостриптон триптофана метилтрансфераза расширяет химию радикальных ферментов SAM». Природная химическая биология . 8 (12): 957–9. doi : 10.1038/nchembio.1091 . PMID   23064318 .
  50. ^ Бендждия А., Пьер С., Гехерасим С., Гильо А., Кармона М., Амара П. и др. (Октябрь 2015). «Тиостриптона-триптофана метилтрансфераза TSRM катализирует аламин-зависимую метил-реакцию» . Природная связь . 6 (1): 8377. Bibcode : 2015natco ... 6.8377b . doi : 10.1038/ncomms9377 . PMC   4632189 . PMID   26456915 .
  51. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Родитель А., Бендждия А., Гильо А., Кубиак Х, Балти С., Лефранк Б. и др. (Февраль 2018 г.). «Механистические исследования Poyd, радикального S-аденозил-L-метионинового фермента, катализирующих итерационные и направленные эпимеризации в политеоонамиде биосинтез» . Журнал Американского химического общества . 140 (7): 2469–2477. doi : 10.1021/jacs.7b08402 . PMC   5824343 . PMID   29253341 .
  52. ^ Родитель А., Гильо А., Бендждия А., Шартье Г., Лепринс Дж., Берто О (декабрь 2016 г.). «B 12 -радикальный фермент Sam Poyc катализирует валин C β -метилирование во время биосинтеза политеоонамида» . Журнал Американского химического общества . 138 (48): 15515–15518. doi : 10.1021/jacs.6b06697 . PMC   5410653 . PMID   27934015 .
  53. ^ Подпрыгнуть до: а беременный в дюймовый и фон глин Йокояма К, Лилла Э.А. (июль 2018 г.). «Связь CC, образуя радикальные ферменты SAM, участвующие в построении углеродных скелетов кофакторов и натуральных продуктов» . Отчеты о натуральных продуктах . 35 (7): 660–694. doi : 10.1039/c8np00006a . PMC   6051890 . PMID   29633774 .
  54. ^ Подпрыгнуть до: а беременный Popp PF, Benjdia A, Strahl H, Berteau O, Mascher T (февраль 2020 г.). «Эпипептид YYDF по своей природе запускает реакцию стресса -оболочки клеток Bacillus subtilis и вызывает тяжелые мембранные возмущения» . Границы в микробиологии . 11 : 151. doi : 10.3389/fmicb.2020.00151 . PMC   7026026 . PMID   32117169 .
  55. ^ Подпрыгнуть до: а беременный в Бендждия А., Гильо А., Руффи П., Лепринс Дж., Берто О (июль 2017 г.). «Посттрансляционная модификация рибосомально синтезированных пептидов с помощью радикальной эпимеразы SAM в Bacillus subtilis» . Природная химия . 9 (7): 698–707. Bibcode : 2017natch ... 9..698b . doi : 10.1038/nchem.2714 . PMC   6485343 . PMID   28644475 .
  56. ^ Подпрыгнуть до: а беременный в дюймовый Kubiak X, Polsinelli I, Chavas LM, Fyfe CD, Guillot A, Fradale L, et al. (Март 2024). «Структурная и механистическая основа для эпимеризации RIPP радикальным ферментом SAM». Природная химическая биология . 20 (3): 382–391. doi : 10.1038/s41589-023-01493-1 . PMID   38158457 . S2CID   266665607 .
  57. ^ Philmus B, Decamps L, Berteau O, Begley TP (апрель 2015 г.). «Биосинтетическая универсальность и скоординированное действие 5'-дезоксиденозильных радикалов в биосинтезе деазафлавина» . Журнал Американского химического общества . 137 (16): 5406–13. doi : 10.1021/ja513287k . PMC   4416281 . PMID   25781338 .
  58. ^ Decamps L, Philmus B, Benjdia A, White R, Begley TP, Berteau O (ноябрь 2012 г.). «Биосинтез F0, предшественника кофактора F420, требует уникального фермента домена радикала-SAM и тирозина в качестве субстрата». Журнал Американского химического общества . 134 (44): 18173–6. doi : 10.1021/ja307762b . PMID   23072415 .
  59. ^ Накай Т., Ито Х, Кобаяши К., Такахаши Ю., Хори Х, Цубаки М. и др. (Апрель 2015). «Радикальный S-аденозил-L-метиониновый фермент QHPD катализирует последовательное образование внутрибранных связей тиоэфиров углерода-метилена» . Журнал биологической химии . 290 (17): 11144–66. doi : 10.1074/jbc.m115.638320 . PMC   4409272 . PMID   25778402 .
  60. ^ Balty C, Guillot A, Fradale L, Brewee C, Lefranc B, Herrero C, et al. (Декабрь 2020 г.). «Биосинтез сактоптидного румнококцина C с помощью микробиома человека: механистическое понимание формирования тиоэфиров с помощью радикальных ферментов SAM» . Журнал биологической химии . 295 (49): 16665–16677. doi : 10.1074/jbc.ra120.015371 . PMC   8188230 . PMID   32972973 .
  61. ^ Itoh H, Inoue M (январь 2013 г.). «Структурная перестановка мощного цитотоксина, политеоонамид B: открытие цитотоксического пептида с измененной активностью» . ACS лекарственная химия . 4 (1): 52–6. doi : 10.1021/ml300264c . PMC   4027433 . PMID   24900563 .
  62. ^ Freeman MF, Helf MJ, Bhushan A, Morinaka Bi, Piel J (апрель 2017 г.). «Семь ферментов создают необычайную молекулярную сложность в некультивированной бактерии». Природная химия . 9 (4): 387–395. Bibcode : 2017natch ... 9..387f . doi : 10.1038/nchem.2666 . PMID   28338684 .
  63. ^ Бендждия А., Хейл К., Барендс Т.Р., Карелл Т., Шлихинг I (октябрь 2012 г.). «Структурное понимание распознавания и восстановления повреждения ультрафиолетовой ДНК с помощью фотопродукта споры Lyase, радикального фермента SAM» . Исследование нуклеиновых кислот . 40 (18): 9308–18. doi : 10.1093/nar/gks603 . PMC   3467042 . PMID   22761404 .
  64. ^ Чандор А., Берто О., Дуки Т., Гаспаратто Д., Санакис Ю., Олганьер-де-Чоуденс С. и др. (Сентябрь 2006 г.). «Динуклеотидное фотопродукт, минимальный субстрат фотопродукта, репаратированного ДНК, фермента Lyase Lyase из Bacillus subtilis» . Журнал биологической химии . 281 (37): 26922–31. doi : 10.1074/jbc.m602297200 . PMID   16829676 .
  65. ^ Ян Л, Ли Л (февраль 2015 г.). «Споры фотопродукт Lyase: известный, спорный и неизвестный» . Журнал биологической химии . 290 (7): 4003–9. doi : 10.1074/jbc.r114.573675 . PMC   4326811 . PMID   25477522 .
  66. ^ Chandor-Proust A, Berteau O, Douki T, Gaspartto D, Ollagnier-De-Choudens S, Fontecave M, et al. (Декабрь 2008 г.). «Репарация ДНК и свободные радикалы, новое понимание механизма фотопродукта споры, выявленной с заменой отдельной аминокислоты» . Журнал биологической химии . 283 (52): 36361–8. doi : 10.1074/jbc.m806503200 . PMC   2662300 . PMID   18957420 .
  67. ^ Бендждия А (декабрь 2012 года). «ДНК-фотолизазы и спецификация: структура и механизм светозависимых и независимых ДНК-лияз». Современное мнение в структурной биологии . 22 (6): 711–20. doi : 10.1016/j.sbi.2012.10.002 . PMID   23164663 .
  68. ^ Yokogawa T, Nomura Y, Yasuda A, Ogino H, Hiuura K, Nakada S, et al. (Декабрь 2019). «Идентификация радикального фермента SAM, участвующего в синтезе археозина » Природная химическая биология 15 (12): 1148–1155. Doi : 10.1038/ s41589-019-0390-7  31740832PMID
  69. ^ Honarmand Ebrahimi K (апрель 2018 г.). «Объединяющий взгляд на противовирусную активность широкого спектра RSAD2 (Viperin) на основе его химии радикала-SAM». Металломика . 10 (4): 539–552. doi : 10.1039/c7mt00341b . PMID   29568838 .
  70. ^ Вей Ф.Ю., Сузуки Т., Ватанабе С., Кимура С., Кейтсука Т., Фудзимура А. и др. (Сентябрь 2011). «Дефицит модификации тРНК (LYS) с помощью CDKAL1 вызывает развитие диабета 2 типа у мышей» . Журнал клинических исследований . 121 (9): 3598–608. doi : 10.1172/jci58056 . PMC   3163968 . PMID   21841312 .
  71. ^ Hänzelmann P, Schindelin H (август 2004 г.). «Кристаллическая структура S-аденозилметионинового зависимого фермента MOAA и его последствия для дефицита кофактора молибдена у людей» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (35): 12870–5. Bibcode : 2004pnas..10112870H . doi : 10.1073/pnas.0404624101 . PMC   516487 . PMID   15317939 .
  72. ^ Подпрыгнуть до: а беременный в дюймовый и Landgraf BJ, McCarthy EL, Booker SJ (июнь 2016 г.). «Радикальные S-аденозилметиониновые ферменты в здоровье и заболеваниях человека». Ежегодный обзор биохимии . 85 (1): 485–514. doi : 10.1146/annurev-biochem-060713-035504 . PMID   27145839 .
  73. ^ Летцель А.С., Пидот С.Дж., Гертвек С (ноябрь 2014). «Добыча генома для рибосомно синтезированных и посттрансляционно модифицированных пептидов (RIPPS) в анаэробных бактериях» . BMC Genomics . 15 (1): 983. doi : 10.1186/1471-2164-15-983 . PMC   4289311 . PMID   25407095 .
  74. ^ Papagianni M (сентябрь 2003 г.). «Рибосомально синтезированные пептиды с антимикробными свойствами: биосинтез, структура, функция и применение». Биотехнологические достижения . 21 (6): 465–99. doi : 10.1016/s0734-9750 (03) 00077-6 . PMID   14499150 .
  75. ^ Джоши С., Федосеенко Д., Маханта Н., Дукати Р.Г., Фенг М., Шрамма В.Л. и др. (Март 2019). «Антибактериальная стратегия против H. pylori : ингибирование радикального фермента SAM MQNE в биосинтезе менахинона» . ACS лекарственная химия . 10 (3): 363–366. doi : 10.1021/acsmedchemlett.8b00649 . PMC   6421580 . PMID   30891141 .
  76. ^ Feng J, Wu J, Dai N, Lin S, Xu HH, Deng Z, et al. (2013-07-18). «Открытие и характеристика BLSE, радикальная S-аденозил-L-метионин декарбоксилаза, участвующая в биосинтетическом пути Blasticidin S» . Plos один . 8 (7): E68545. Bibcode : 2013ploso ... 868545f . doi : 10.1371/journal.pone.0068545 . PMC   3715490 . PMID   23874663 .
  77. ^ Honarmand Ebrahimi K, Rowbotham JS, McCullagh J, James WS (июнь 2020 г.). «Механизм обезвоживания диола с помощью беспорядочного радикального фермента гомолога антивирусного фермента Viperin (SAD2) » Химбиохим 21 (11): 1605–1 Doi : 10.1002/ cbic.2019007776  31951306PMID S2CID   210698395
  78. ^ Zhang Q, Li Y, Chen D, Yu Y, Duan L, Shen B, et al. (Март 2011 г.). «Радикальная опосредованная ферментативная фрагментация углеродной цепи» . Природная химическая биология . 7 (3): 154–60. doi : 10.1038/nchembio.512 . PMC   3079562 . PMID   21240261 .
  79. ^ Bruender NA, Wilcoxen J, Britt Rd, Bandarian V (апрель 2016 г.). «Биохимическая и спектроскопическая характеристика радикального S-аденозил-L-метионинового фермента, участвующего в образовании пептидного тиоэфирного сшивки» . Биохимия . 55 (14): 2122–34. doi : 10.1021/acs.biochem.6b00145 . PMC   4829460 . PMID   27007615 .
  80. ^ Chatterjee A, Li Y, Zhang Y, Grove TL, Lee M, Krebs C, et al. (Декабрь 2008 г.). «Восстановление тика в биосинтезе тиамина пиримидина расширяет радикальное суперсемейство SAM» . Природная химическая биология . 4 (12): 758–65. doi : 10.1038/nchembio.121 . PMC   2587053 . PMID   18953358 .
  81. ^ Zhang Y, Zhu X, Torelli AT, Lee M, Dzikovski B, Koralewski RM, et al. (Июнь 2010 г.). «Биосинтез дифхамида требует органического радикала, генерируемого ферментом железа-сульфура» . Природа . 465 (7300): 891–6. Bibcode : 2010natur.465..891Z . doi : 10.1038/nature09138 . PMC   3006227 . PMID   20559380 .
  82. ^ Kamat SS, Williams HJ, Raushel FM (ноябрь 2011 г.). «Промежуточные соединения в трансформации фосфонатов в фосфат бактериями» . Природа . 480 (7378): 570–3. Bibcode : 2011natur.480..570K . doi : 10.1038/nature10622 . PMC   3245791 . PMID   22089136 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Radical_SAM_enzymes&oldid=1245940401"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: d480e78503fe1b092b5ff0d6eba13aec__1726435080
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/d4/ec/d480e78503fe1b092b5ff0d6eba13aec.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Radical SAM enzymes - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)