✖


Jump to content

РНК-зависимая РНК-полимераза

Не путать с ДНК-зависимой РНК-полимеразой .
РНК-зависимая РНК-полимераза
Остановленная репликаза РНК ВГС (NS5B) в комплексе с софосбувиром (PDB 4WTG).
Идентификаторы
Номер ЕС. 2.7.7.48
Номер CAS. 9026-28-2
Базы данных
ИнтЭнк вид IntEnz
БРЕНДА БРЕНДА запись
Экспаси Просмотр NiceZyme
КЕГГ КЕГГ запись
МетаЦик метаболический путь
ПРЯМОЙ профиль
PDB Структуры RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология АмиГО / QuickGO
Поиск
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins

РНК-зависимая РНК-полимераза ( RdRp ) или репликаза — это фермент , который катализирует репликацию РНК РНК - с матрицы РНК. В частности, он катализирует синтез цепи РНК, комплементарной данной матрице РНК. В этом отличие от типичных ДНК-зависимых РНК-полимераз , которые все организмы используют для катализа транскрипции РНК с матрицы ДНК .

RdRp — важный белок, кодируемый в геномах большинства РНК-содержащих вирусов , у которых отсутствует стадия ДНК. [1] [2] включая SARS-CoV-2 . Некоторые эукариоты также содержат RdRps, которые участвуют в РНК-интерференции и структурно отличаются от вирусных RdRps.

История

[ редактировать ]

Вирусные RdRps были обнаружены в начале 1960-х годов в ходе исследований менговируса и вируса полиомиелита , когда было обнаружено, что эти вирусы не чувствительны к актиномицину D , препарату, который ингибирует синтез РНК, направленный на клеточную ДНК. Отсутствие чувствительности предполагало действие вирусспецифического фермента, который мог копировать РНК с матрицы РНК. [3]

Распределение

[ редактировать ]
Структура и механизм элонгации репликации RdRp

RdRps высококонсервативны теломеразой в вирусах и связаны с , хотя по состоянию на 2009 год вопрос о причине этого оставался открытым. [4] Это сходство привело к предположению, что вирусные RdRps являются предками теломеразы человека. [5]

Самый известный пример RdRp – вирус полиомиелита . Вирусный геном состоит из РНК, которая проникает в клетку посредством рецептор-опосредованного эндоцитоза . Отсюда РНК действует как матрица для синтеза комплементарной РНК. Комплементарная цепь действует как шаблон для производства новых вирусных геномов, которые упаковываются и высвобождаются из клетки, готовые инфицировать больше клеток-хозяев. Преимущество этого метода репликации в том, что ни одна стадия ДНК не усложняет репликацию. Недостаток заключается в том, что не существует «резервной» копии ДНК. [6]

Многие RdRps тесно связаны с мембранами, что затрудняет их изучение. Наиболее известными RdRps являются полиовирусный 3Dpol, вирус везикулярного стоматита L, [7] и вируса гепатита С. NS5B белок

Многие эукариоты имеют RdRps, которые участвуют в РНК-интерференции : они амплифицируют микроРНК и малые височные РНК и производят двухцепочечную РНК , используя небольшие интерферирующие РНК в качестве праймеров. [8] Эти RdRps используются в защитных механизмах и могут быть присвоены РНК-вирусам. [9] Их эволюционная история предшествует расхождению основных групп эукариот. [10]

Репликация

[ редактировать ]

RdRp отличается от ДНК-зависимой РНК-полимеразы , поскольку она катализирует синтез цепей РНК, комплементарных данной матрице РНК. Процесс репликации РНК представляет собой четырехэтапный механизм:

  • Связывание нуклеозидтрифосфата (NTP) - первоначально RdRp представляет собой вакантный активный сайт, в котором связывается NTP, комплементарный соответствующему нуклеотиду на цепи матрицы. Правильное связывание NTP приводит к тому, что RdRp претерпевает конформационные изменения. [11]
  • Закрытие активного сайта – конформационное изменение, инициированное правильным связыванием NTP, приводит к ограничению доступа к активному сайту и создает каталитически компетентное состояние. [11]
  • Образование фосфодиэфирной связи – два Mg 2+ ионы находятся в каталитически активном состоянии и располагаются вокруг вновь синтезированной цепи РНК так, что субстрат NTP подвергается фосфатидиловому переносу и образует фосфодиэфирную связь с новой цепью. [12] Без использования этих Mg 2+ ионов активный центр перестает быть каталитически стабильным и комплекс RdRp переходит в открытую конформацию. [12]
  • Транслокация - как только активный сайт открыт, цепь матрицы РНК перемещается на одну позицию через белковый комплекс RdRp и продолжает удлинение цепи путем связывания нового NTP, если иное не указано в матрице. [11]

Синтез РНК может осуществляться с помощью независимого от праймера ( de novo ) или праймер-зависимого механизма, в котором используется праймер , связанный с геномом вирусного белка (VPg). [13] Инициация de novo заключается в добавлении NTP к 3'-OH первого инициирующего NTP. [13] Во время следующей фазы элонгации эта реакция переноса нуклеотидила повторяется с последующими NTP с образованием комплементарного продукта РНК. Терминация возникающей цепи РНК, продуцируемой RdRp, до конца не известна, однако терминация RdRp не зависит от последовательности. [14]

Одним из основных недостатков РНК-зависимой репликации РНК-полимеразы является частота ошибок транскрипции. [13] RdRps не хватает точности порядка 10 4 нуклеотидов, что считается прямым результатом неадекватной корректуры. [13] Такая скорость изменения предпочтительна для вирусных геномов, поскольку она позволяет патогену преодолевать защиту хозяина, пытаясь избежать инфекции, что обеспечивает эволюционный рост. [15]

Структура

[ редактировать ]
Обзор структуры RdRp флавивируса на основе вируса Западного Нила (WNV) NS5Pol

Вирусный/прокариотический RdRp, наряду со многими односубъединичными DdRp, использует складку, организация которой связана с формой правой руки с тремя субдоменами, называемыми пальцами, ладонью и большим пальцем. [16] только субдомен ладони, состоящий из четырехцепочечного антипараллельного бета-листа с двумя альфа-спиралями Хорошо консервативен . В RdRp субдомен пальмы включает три хорошо консервативных мотива (A, B и C). Мотив A (Dx(4,5)-D) и мотив C (GDD) пространственно соседствуют; остатки аспарагиновой кислоты этих мотивов участвуют в связывании Mg 2+ и/или Mn 2+ . Остаток аспарагина мотива B участвует в отборе рибонуклеозидтрифосфатов по сравнению с dNTP и, таким образом, определяет, будет ли синтезироваться РНК, а не ДНК. [17] Организация домена [18] и трехмерная структура каталитического центра широкого спектра RdRps, даже тех, которые имеют низкую общую гомологию последовательностей, консервативны. Каталитический центр образован несколькими мотивами, содержащими консервативные аминокислотные остатки. [ нужна ссылка ]

Эукариотическая РНК-интерференция требует клеточного RdRp (c RdRp). В отличие от «ручных» полимераз, они напоминают упрощенные многосубъединичные DdRP, особенно в каталитических β/β'-субъединицах, поскольку они используют два набора β-цилиндров с двойным пси в активном сайте. QDE1 ( Q9Y7G6 ) у Neurospora crassa , у которой оба ствола находятся в одной цепи, [19] является примером такого фермента ac RdRp. [20] Гомологи бактериофагов c RdRp, включая аналогичный одноцепочечный DdRp yonO ( O31945 ), по-видимому, ближе к c RdRps, чем DdRP. [8] [21]

РНК-зависимая РНК-полимераза [а]
Идентификаторы
Символ РДРП_1
Пфам PF00680
Пфам Клан CL0027
ИнтерПро ИПР001205
СКОП2 2jlg / SCOPe / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
РНК-зависимая РНК-полимераза эукариотического типа
Идентификаторы
Символ РдРП_еук
Пфам PF05183
ИнтерПро ИПР007855
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
PDB2j7n
Репликаза РНК буньявируса [б]
Идентификаторы
Символ Буня_РдРп
Пфам PF04196
ИнтерПро ИПР007322
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

Вирусы

[ редактировать ]
Структура и эволюция RdRp у РНК-вирусов и их суперсемейств

Четыре суперсемейства вирусов охватывают все РНК-содержащие вирусы, не имеющие стадии ДНК:

Флавивирусы производят полипротеин из генома оцРНК. Полипротеин . расщепляется до ряда продуктов, одним из которых является NS5, RdRp Он обладает короткими участками и мотивами, гомологичными другим RdRps. [22]

РНК-репликазы, обнаруженные в вирусах оцРНК с положительной цепью, родственны друг другу, образуя три больших суперсемейства. [23] Репликаза РНК вируса уникальна тем, что у нее отсутствует мотив C (GDD) на ладони. [24] Мононегавирусный RdRp (PDB 5A22) был автоматически классифицирован как аналог (+)-оцРНК RdRps, в частности, один из Pestivirus и один из Leviviridae . [25] Мономер буньявирусного RdRp (PDB 5AMQ) напоминает гетеротримерный комплекс ортомиксовирусного (гриппа; PDB 4WSB) RdRp. [26]

Поскольку это белок, универсальный для РНК-содержащих вирусов, RdRp является полезным маркером для понимания их эволюции. [27] [28]

Рекомбинация

[ редактировать ]

RdRp при репликации своего (+)ssRNA-генома Полиовирус способен осуществлять рекомбинацию . Рекомбинация, по-видимому, происходит по механизму выбора копии, при котором RdRp переключает шаблоны (+)оцРНК во время синтеза отрицательной цепи. [29] Частота рекомбинации частично определяется точностью репликации RdRp. [30] Варианты RdRp с высокой точностью репликации демонстрируют пониженную рекомбинацию, а RdRps с низкой точностью демонстрируют повышенную рекомбинацию. [30] Рекомбинация путем переключения цепи RdRp часто происходит во время репликации у (+)ssRNA растительных кармовирусов и томбусвирусов . [31]

Внутригенная комплементация

[ редактировать ]

Вирус Сендай (семейство Paramyxoviridae ) имеет линейный одноцепочечный несегментированный РНК-геном с отрицательным смыслом. Вирусный RdRp состоит из двух кодируемых вирусом субъединиц: меньшей P и большей L. При тестировании различных неактивных мутантов RdRp с дефектами по всей длине субъединицы L в парных комбинациях в некоторых комбинациях наблюдалось восстановление синтеза вирусной РНК. [32] Это положительное взаимодействие L-L называется внутригенной комплементацией и указывает на то, что белок L является олигомером в комплексе вирусной РНК-полимеразы. [ нужна ссылка ]

Лекарственная терапия

[ редактировать ]
  • RdRps можно использовать в качестве мишени для лечения вирусных патогенов, поскольку их функция не является необходимой для выживания эукариот. Ингибируя функцию RdRp, новые РНК не могут реплицироваться из цепи матрицы РНК, однако ДНК-зависимая РНК-полимераза остается функциональной.
  • Некоторые противовирусные препараты против гепатита С и COVID-19 специально нацелены на RdRp. К ним относятся Софосбувир и Рибавирин против гепатита С. [33] и ремдесивир , одобренный FDA препарат против COVID-19.
  • Трифосфат GS-441524 является субстратом для RdRp, но не для полимераз млекопитающих. Это приводит к преждевременному обрыву цепи и ингибированию репликации вируса. Трифосфат GS-441524 представляет собой биологически активную форму ремдесивира. Ремдесивир классифицируется как аналог нуклеотида , который ингибирует функцию RdRp путем ковалентного связывания и прерывания терминации образующейся РНК посредством ранней или отсроченной терминации или предотвращения дальнейшего удлинения полинуклеотида РНК. [34] [35] Такое раннее прекращение приводит к образованию нефункциональной РНК, которая разрушается в результате нормальных клеточных процессов.

РНК-интерференция

[ редактировать ]

Использование RdRp играет важную роль в РНК-интерференции у эукариот — процессе, используемом для подавления экспрессии генов посредством связывания малых интерферирующих РНК ( миРНК ) с мРНК, что делает их неактивными. [36] Эукариотический RdRp становится активным в присутствии дсРНК и распространен менее широко, чем другие компоненты РНКи, поскольку он утрачен у некоторых животных, хотя все еще обнаруживается у C. elegans , P. Tetraurelia , [37] и растения . [38] Такое присутствие дцРНК запускает активацию процессов RdRp и RNAi, запуская инициацию транскрипции РНК посредством введения миРНК. [37] У C. elegans siRNAs интегрированы в РНК-индуцированный комплекс молчания, RISC , который работает вместе с мРНК, нацеленными на вмешательство, чтобы рекрутировать больше RdRps для синтеза большего количества вторичных siRNA и подавления экспрессии генов. [39]

См. также

[ редактировать ]

Примечания

[ редактировать ]
  1. ^ Другие семейства (+) оссРНК/дсРНК см. в клане Pfam.
  2. ^ (-) оссРНК-полимераза.

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Кунин Е.В., Горбаленя А.Е., Чумаков К.М. (июль 1989 г.). «Предварительная идентификация РНК-зависимых РНК-полимераз дцРНК-вирусов и их связь с РНК-полимеразами положительной цепи». Письма ФЭБС . 252 (1–2): 42–46. дои : 10.1016/0014-5793(89)80886-5 . ПМИД   2759231 . S2CID   36482110 .
  2. ^ Занотто П.М., Гиббс М.Дж., Гулд Э.А., Холмс Э.К. (сентябрь 1996 г.). «Переоценка высшей таксономии вирусов на основе РНК-полимераз» . Журнал вирусологии . 70 (9): 6083–6096. doi : 10.1128/JVI.70.9.6083-6096.1996 . ПМК   190630 . ПМИД   8709232 .
  3. ^ Балтимор Д., Франклин Р.М. (октябрь 1963 г.). «Новая полимераза рибонуклеиновой кислоты, появляющаяся после инфицирования L-клеток менговирусом» . Журнал биологической химии . 238 (10): 3395–3400. дои : 10.1016/S0021-9258(18)48679-6 . ПМИД   14085393 .
  4. ^ Саттл, Калифорния (сентябрь 2005 г.). «Вирусы в море». Природа . 437 (7057): 356–361. Бибкод : 2005Natur.437..356S . дои : 10.1038/nature04160 . ПМИД   16163346 . S2CID   4370363 .
  5. ^ Вайнер А.М. (январь 1988 г.). «Эукариотические ядерные теломеры: молекулярные окаменелости мира RNP?». Клетка . 52 (2): 155–158. дои : 10.1016/0092-8674(88)90501-6 . ПМИД   2449282 . S2CID   11491076 .
  6. ^ Докинз Р. (1996). Слепой часовщик (PDF) (3-е изд.). Лондон: WW Norton&Company. п. 129. ИСБН  978-0-393-35309-9 .
  7. ^ Тимм С., Гупта А., Инь Дж. (август 2015 г.). «Надежная кинетика РНК-вируса: скорость транскрипции определяется уровнями генома» . Биотехнология и биоинженерия . 112 (8): 1655–1662. дои : 10.1002/бит.25578 . ПМЦ   5653219 . ПМИД   25726926 .
  8. ^ Jump up to: а б Айер Л.М., Кунин Е.В., Аравинд Л. (январь 2003 г.). «Эволюционная связь между каталитическими субъединицами ДНК-зависимых РНК-полимераз и эукариотических РНК-зависимых РНК-полимераз и происхождение РНК-полимераз» . BMC Структурная биология . 3 :1. дои : 10.1186/1472-6807-3-1 . ПМК   151600 . ПМИД   12553882 .
  9. ^ Тан Ф.Л., Инь JQ (декабрь 2004 г.). «РНКи, новая терапевтическая стратегия против вирусной инфекции» . Клеточные исследования . 14 (6): 460–466. дои : 10.1038/sj.cr.7290248 . ПМК   7092015 . ПМИД   15625012 .
  10. ^ Цзун Дж, Яо X, Инь Дж, Чжан Д, Ма Х (ноябрь 2009 г.). «Эволюция генов РНК-зависимой РНК-полимеразы (RdRP): дупликации и возможные потери до и после расхождения основных групп эукариот». Джин . 447 (1): 29–39. дои : 10.1016/j.gene.2009.07.004 . ПМИД   19616606 .
  11. ^ Jump up to: а б с Ву Дж, Гонг Пи (январь 2018 г.). «Визуализация цикла добавления нуклеотидов вирусной РНК-зависимой РНК-полимеразы» . Вирусы . 10 (1): 24. дои : 10.3390/v10010024 . ПМЦ   5795437 . ПМИД   29300357 .
  12. ^ Jump up to: а б Шу Б, Гонг П (июль 2016 г.). «Структурные основы катализа и транслокации вирусной РНК-зависимой РНК-полимеразы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (28): Е4005–Е4014. Бибкод : 2016PNAS..113E4005S . дои : 10.1073/pnas.1602591113 . ПМЦ   4948327 . ПМИД   27339134 .
  13. ^ Jump up to: а б с д Венкатараман С., Прасад Б.В., Сельвараджан Р. (февраль 2018 г.). «РНК-зависимые РНК-полимеразы: взгляд на структуру, функции и эволюцию» . Вирусы . 10 (2): 76. дои : 10.3390/v10020076 . ПМК   5850383 . ПМИД   29439438 .
  14. ^ Адкинс С., Ставицки С.С., Фаурот Дж., Сигел Р.В., Као К.С. (апрель 1998 г.). «Механистический анализ синтеза РНК РНК-зависимой РНК-полимеразой с двух промоторов обнаруживает сходство с ДНК-зависимой РНК-полимеразой» . РНК . 4 (4): 455–470. ПМЦ   1369631 . ПМИД   9630251 .
  15. ^ Фицсиммонс В.Дж., Вудс Р.Дж., МакКроун Дж.Т., Вудман А., Арнольд Дж.Дж., Йеннавар М. и др. (июнь 2018 г.). «Компромисс скорости и точности определяет частоту мутаций и вирулентность РНК-вируса» . ПЛОС Биология . 16 (6): e2006459. дои : 10.1371/journal.pbio.2006459 . ПМК   6040757 . ПМИД   29953453 .
  16. ^ Хансен Дж.Л., Лонг А.М., Шульц С.К. (август 1997 г.). «Структура РНК-зависимой РНК-полимеразы полиовируса» . Структура . 5 (8): 1109–1122. дои : 10.1016/S0969-2126(97)00261-X . ПМИД   9309225 .
  17. ^ Гохара Д.В., Кротти С., Арнольд Дж.Дж., Йодер Дж.Д., Андино Р., Кэмерон CE (август 2000 г.). «РНК-зависимая РНК-полимераза полиовируса (3Dpol): структурный, биохимический и биологический анализ консервативных структурных мотивов A и B» . Журнал биологической химии . 275 (33): 25523–25532. дои : 10.1074/jbc.M002671200 . ПМИД   10827187 .
  18. ^ О'Рейли Э.К., Као CC (декабрь 1998 г.). «Анализ структуры и функции РНК-зависимой РНК-полимеразы на основе известных структур полимеразы и компьютерных предсказаний вторичной структуры» . Вирусология . 252 (2): 287–303. дои : 10.1006/виро.1998.9463 . ПМИД   9878607 .
  19. ^ Соге Л (сентябрь 2019 г.). «Расширенное суперсемейство двухствольных полимераз: структура, функции и эволюция» . Журнал молекулярной биологии . 431 (20): 4167–4183. дои : 10.1016/j.jmb.2019.05.017 . ПМИД   31103775 .
  20. ^ Вернер Ф., Громанн Д. (февраль 2011 г.). «Эволюция многосубъединичных РНК-полимераз в трех доменах жизни». Обзоры природы. Микробиология . 9 (2): 85–98. дои : 10.1038/nrmicro2507 . ПМИД   21233849 . S2CID   30004345 .
  21. ^ Форрест Д., Джеймс К., Юзенкова Ю., Зенкин Н. (июнь 2017 г.). «Однопептидная ДНК-зависимая РНК-полимераза, гомологичная многосубъединичной РНК-полимеразе» . Природные коммуникации . 8 : 15774. Бибкод : 2017NatCo...815774F . дои : 10.1038/ncomms15774 . ПМК   5467207 . ПМИД   28585540 .
  22. ^ Тан Б.Х., Фу Дж., Сугру Р.Дж., Яп Э.Х., Чан Ю.К., Тан Ю.Х. (февраль 1996 г.). «Рекомбинантный белок NS5 вируса денге типа 1, экспрессируемый в Escherichia coli, проявляет РНК-зависимую РНК-полимеразную активность» . Вирусология . 216 (2): 317–325. дои : 10.1006/виро.1996.0067 . ПМИД   8607261 .
  23. ^ Кунин Е.В. (сентябрь 1991 г.). «Филогения РНК-зависимых РНК-полимераз РНК-вирусов с положительной цепью» . Журнал общей вирусологии . 72 (Часть 9) (9): 2197–2206. дои : 10.1099/0022-1317-72-9-2197 . ПМИД   1895057 .
  24. ^ Швед П.С., Добос П., Кэмерон Л.А., Вахариа В.Н., Дункан Р. (май 2002 г.). «Белки VP1 бирнавируса образуют отдельную подгруппу РНК-зависимых РНК-полимераз, лишенных мотива GDD» . Вирусология . 296 (2): 241–250. дои : 10.1006/виро.2001.1334 . ПМИД   12069523 .
  25. ^ Структурные сходства сущностей в PDB 5A22. Архивировано 3 апреля 2019 г. в Wayback Machine .
  26. ^ Герлах П., Малет Х., Кьюсак С., Регера Дж. (июнь 2015 г.). «Структурные данные о репликации буньявируса и ее регуляции с помощью промотора вРНК» . Клетка . 161 (6): 1267–1279. дои : 10.1016/j.cell.2015.05.006 . ПМЦ   4459711 . ПМИД   26004069 .
  27. ^ Вольф Й.И., Казлаускас Д., Иранзо Дж., Люсия-Санс А., Кун Дж.Х., Крупович М. и др. (ноябрь 2018 г.). «Происхождение и эволюция глобального РНК-вирома» . мБио 9 (6). дои : 10.1128/mBio.02329-18 . ПМК   6282212 . ПМИД   30482837 .
  28. ^ Черный Й, Черна Болфикова Б, Вальдес Й., Грубхоффер Л., Ружек Д. (2014). «Эволюция третичной структуры вирусных РНК-зависимых полимераз» . ПЛОС ОДИН . 9 (5): е96070. Бибкод : 2014PLoSO...996070C . дои : 10.1371/journal.pone.0096070 . ПМК   4015915 . ПМИД   24816789 .
  29. ^ Киркегор К., Балтимор Д. (ноябрь 1986 г.). «Механизм рекомбинации РНК в полиовирусе» . Клетка . 47 (3): 433–443. дои : 10.1016/0092-8674(86)90600-8 . ПМЦ   7133339 . ПМИД   3021340 .
  30. ^ Jump up to: а б Вудман А., Арнольд Джей-Джей, Кэмерон CE, Эванс DJ (август 2016 г.). «Биохимический и генетический анализ роли вирусной полимеразы в рекомбинации энтеровирусов» . Исследования нуклеиновых кислот . 44 (14): 6883–6895. дои : 10.1093/nar/gkw567 . ПМК   5001610 . ПМИД   27317698 .
  31. ^ Ченг КП, Надь ПД (ноябрь 2003 г.). «Механизм рекомбинации РНК у кармо- и томбусвирусов: доказательства переключения матрицы с помощью РНК-зависимой РНК-полимеразы in vitro» . Журнал вирусологии . 77 (22): 12033–12047. дои : 10.1128/jvi.77.22.12033-12047.2003 . ПМК   254248 . ПМИД   14581540 .
  32. ^ Смоллвуд С., Чевик Б., Мойер С.А. (декабрь 2002 г.). «Внутригенная комплементация и олигомеризация L-субъединицы РНК-полимеразы вируса Сендай» . Вирусология . 304 (2): 235–245. дои : 10.1006/виро.2002.1720 . ПМИД   12504565 .
  33. ^ Вахид Ю., Бхатти А., Ашраф М. (март 2013 г.). «РНК-зависимая РНК-полимераза ВГС: потенциальная мишень для разработки противовирусных препаратов». Инфекция, генетика и эволюция . 14 : 247–257. дои : 10.1016/j.meegid.2012.12.004 . ПМИД   23291407 .
  34. ^ Инь В., Мао С., Луань Х., Шен Д.Д., Шен Ц., Су Х. и др. (июнь 2020 г.). «Структурная основа ингибирования РНК-зависимой РНК-полимеразы SARS-CoV-2 ремдесивиром» . Наука . 368 (6498): 1499–1504. Бибкод : 2020Sci...368.1499Y . дои : 10.1126/science.abc1560 . ПМК   7199908 . ПМИД   32358203 .
  35. ^ Малин Дж., Суарес И., Приснер В., Феткенхойер Г., Рыбникер Дж. (декабрь 2020 г.). «Ремдесивир против COVID-19 и других вирусных заболеваний» . Обзоры клинической микробиологии . 34 (1). дои : 10.1128/CMR.00162-20 . ПМЦ   7566896 . ПМИД   33055231 .
  36. ^ Симаан Дж.А., Авиадо DM (ноябрь 1975 г.). «Гемодинамические эффекты аэрозольных пропеллентов. II. Легочное кровообращение у собаки». Токсикология . 5 (2): 139–146. дои : 10.1016/0300-483x(75)90110-9 . ПМИД   1873 года .
  37. ^ Jump up to: а б Маркер С., Ле Муэль А., Мейер Э., Саймон М. (июль 2010 г.). «Различные РНК-зависимые РНК-полимеразы необходимы для РНКи, запускаемых двухцепочечной РНК, а не усеченными трансгенами у Paramecium Tetraurelia» . Исследования нуклеиновых кислот . 38 (12): 4092–4107. дои : 10.1093/nar/gkq131 . ПМК   2896523 . ПМИД   20200046 .
  38. ^ Уиллманн М.Р., Эндрес М.В., Кук Р.Т., Грегори Б.Д. (июль 2011 г.). «Функции РНК-зависимых РНК-полимераз арабидопсиса» . Книга «Арабидопсис» . 9 : e0146. дои : 10.1199/tab.0146 . ПМЦ   3268507 . ПМИД   22303271 .
  39. ^ Чжан С., Рувкун Г. (август 2012 г.). «Новый взгляд на амплификацию миРНК и РНКи» . Биология РНК . 9 (8): 1045–1049. дои : 10.4161/rna.21246 . ПМЦ   3551858 . ПМИД   22858672 .
[ редактировать ]
В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR000208.
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=RNA-dependent_RNA_polymerase&oldid=1230940174"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 0a249036d8321432d589b71edd325cf3__1719316860
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/0a/f3/0a249036d8321432d589b71edd325cf3.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
RNA-dependent RNA polymerase - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)