✖


Jump to content

Пестивирус

Пестивирус
вирионы «Pestivirus» sp.
Вирионы Pestivirus sp.
Классификация вирусов Изменить эту классификацию
(без рейтинга): Вирус
Область : Рибовирия
Королевство: Орторнавиры
Тип: Китриновирикота
Сорт: Фласувирицеты
Заказ: Амарилловирусы
Семья: Флавивирусиды
Род: Пестивирус
Разновидность

Пестивирусы — род вирусов семейства Flaviviridae . Вирусы рода Pestivirus поражают млекопитающих , в том числе членов семейства Bovidae которое входит крупный рогатый скот, овцы и козы) и семейства Suidae (в которое входят различные виды свиней ( в ). В этом роде 11 видов. Заболевания, связанные с этим родом, включают: геморрагические синдромы, аборты и фатальные заболевания слизистых оболочек. [1] [2]

Структура

[ редактировать ]

Вирусы Pestivirus имеют оболочку сферической формы. Их диаметр составляет около 50 нм. Геномы линейные и не сегментированные, длиной около 12 КБ. [1]

Род Структура Симметрия Капсид Геномное расположение Геномная сегментация
Пестивирус икосаэдрический Псевдо Т=3 обернутый Линейный Однодольный

Жизненный цикл

[ редактировать ]

Проникновение в клетку-хозяина достигается путем прикрепления белка Е2 вирусной оболочки к рецепторам хозяина, что опосредует клатрин-опосредованный эндоцитоз. Основной процесс репликации вируса происходит в цитоплазме хозяина. Репликация соответствует модели репликации вируса с положительной цепью РНК . Элемент РНК IRES в 5'-нетранслируемой области (NTR) вирусного генома рекрутирует вирусные и клеточные факторы трансляции для инициации трансляции вирусного белка. [3] Вирусные белки сначала транслируются как полипротеины, а затем преобразуются в отдельные структурные и неструктурные белки как вирусными протеазами, так и протеазами хозяина. [3] Вирус покидает клетку-хозяина путем почкования. Млекопитающие служат естественными хозяевами. При заражении хозяин выделяет вирусы практически во все выделения организма, включая слюну, выделения из носа, молоко и фекалии. [3] Также распространена вертикальная передача (вирусы проникают через плаценту и заражают плод). [1]

Род Сведения о хосте Тканевой тропизм Детали входа Подробности выпуска Сайт репликации Монтажный участок Передача инфекции
Пестивирус Млекопитающие Никто Клатрин-опосредованный эндоцитоз Секреция Цитоплазма Цитоплазма Горизонтальный и Вертикальный

Геном

[ редактировать ]

Вирусы пестивирусов имеют одну цепь с положительным смыслом РНК (т. е. РНК, которая может быть непосредственно транслирована в вирусные белки) длиной около 12,5 тысяч оснований (т.е.) (что соответствует длине 12 500 нуклеотидов ), но из-за событий рекомбинации наблюдались длиной до 16,5 килобаз. [4] Иногда вирионы животного участки генома (отдельные вирусные частицы) содержат дублированные , хотя обычно это не так. Несмотря на отсутствие хвоста Poly-A на 3'-конце генома, он содержит области «стебель-петля», которые могут участвовать в трансляции и репликации вируса. [5] Геном содержит РНК, кодирующую как структурные, так и неструктурные белки . Молекулярная биология пестивирусов имеет много общего и особенностей с гепацивирусами человека . Организация генома и стратегия трансляции очень схожи у представителей обоих родов. В случае BVDV часто негомологичные события рекомбинации РНК приводят к появлению генетически различных вирусов, смертельных для хозяина. [6]

Передача и профилактика

[ редактировать ]

Пестивирус А широко распространен в Австралии , преимущественно у крупного рогатого скота. Некоторые взрослые особи крупного рогатого скота невосприимчивы к заболеванию, тогда как другие являются пожизненными носителями. Если плод заражается в течение первых трех-четырех месяцев беременности , у него не вырабатывают антитела к вирусу. В этих случаях животные часто умирают до рождения или вскоре после него. Он очень легко распространяется среди крупного рогатого скота на откормочных площадках, поскольку носовые выделения и тесный контакт способствуют распространению заболевания, а животные с инфицированными слизистыми оболочками выделяют миллионы частиц BVDV в день. [ нужна ссылка ]

Симптомы пестивирусной инфекции включают диарею , проблемы с дыханием и нарушения свертываемости крови . [ нужна ссылка ]

Существуют вакцины против пестивируса А , и следует вводить правильный вакцинный штамм в зависимости от местоположения стада и эндемичного штамма в этом регионе. Эту прививку необходимо делать регулярно для поддержания иммунитета. [ нужна ссылка ]

Вакцина

[ редактировать ]

В настоящее время во всем мире, главным образом в Северной и Южной Америке, используется 120 зарегистрированных вакцинных препаратов против БВД. [7] Это обычные модифицированные живые вирусные (MLV) или инактивированные/убитые вирусные вакцины. [7] У беременных животных живые вакцины представляют значительный риск вертикальной передачи вакцинного вируса, что иногда может приводить к осложнениям у телят. [8] Большая часть вреда, причиняемого BVDV, приходится на неродившихся телят и зависит от времени заражения. [9] Вакцинация не доказала свою эффективность в отношении вирусной диареи крупного рогатого скота (БВД), поскольку наличие БВД не уменьшилось с момента разработки вакцины. [10] Животные, пораженные вирусом на ранних стадиях внутриутробного развития, могут стать стойкими инфицированными (ПИ) и у них отсутствовать иммунный ответ на БВД. Присутствие этих животных в стадах и распространение ими вируса могут заразить других животных в стаде до того, как станет возможной вакцинация. [11] Животные с ПИ не вырабатывают антитела и являются основным источником инфекции для стад, поэтому для искоренения источников инфекции необходим выбраковка. [3] Вакцины не способны предотвратить внутриутробные инфекции, поэтому они представляют собой огромный источник заражения для стад крупного рогатого скота. [10] Другая причина неэффективности вакцины против BVD заключается в невозможности вакцинации целых территорий, а не только отдельных стад. [11] Пограничная болезнь, поражающая ягнят, также вызывается пестивирусом, но вакцины от нее в настоящее время нет. [12] Маркерные вакцины являются полезным инструментом для искоренения болезней животных в регионах с высокой распространенностью указанного заболевания. Химерный CP7_E2alf, используемый для того, чтобы увидеть, как измененный тропизм клеток влияет на свиней, может не только служить инструментом для лучшего понимания процессов прикрепления, проникновения и сборки пестивируса, но также представлять собой модифицированные живые «маркерные вакцины» CSFV. [3]

Структурные и неструктурные белки

[ редактировать ]

Геномная РНК пестивирусов транслируется в большой полипротеин, разделенный на несколько белков. Он имеет одну большую открытую рамку считывания (ORF), которая может кодировать примерно 4000 аминокислот и геном оцРНК с положительным смыслом. Среди структурных белков, которые являются N-концевыми в этом полипротеине, есть три гликопротеина, которые называются E0, E1 и E2 в зависимости от порядка, в котором они появляются в полипротеине. [13] Нуклеокапсидный белок C и три оболочечных гликопротеина Erns, E1 и E2 являются структурными компонентами вириона. [14] Начиная с зарождающегося расщепления между предшественником ErnsE1E2 и капсидным белком, процессинг гликопротеина затем осуществляется путем расщепления на С-конце E2. [14] После разделения на ErnsE1 и E2 ErnsE1 затем преобразуется в Erns и E1. Сигнальная пептидаза хозяина, расположенная в просвете эндоплазматического ретикулума, катализирует расщепление между Erns и E1, а также между E1 и E2 (ER). [15] В полипротеине РНК-вируса идентифицирован новый тип сайта расщепления сигнальной пептидазой. Наиболее важным структурным белком является Е2, который регулирует тропизм клеток, взаимодействуя с рецепторами клеточной поверхности и индуцируя ответы цитотоксических Т-лимфоцитов и нейтрализующих антител. Е2 представляет собой трансмембранный белок I типа и имеет массу 55 кДа. Все три гликопротеина способствуют прикреплению вируса и его проникновению в клетки-мишени. Для проникновения вируса и контагиозности необходимы гетеродимерные молекулы E1-E2. E1 относится к трансмембранным белкам I типа и имеет массу 33 кДа. Из трех гликопротеинов функции Е1 наименее развиты и наименее изучены. [16] Гликопротеины вируса должны выполнять множество задач на протяжении всего своего жизненного цикла, чтобы вирус мог успешно заражать клетки или животных, размножаться, а затем покидать пораженные клетки. Эти действия можно разбить на три взаимоисключающие категории: взаимодействие с хозяевами для поддержания себя во всей популяции животных, взаимодействие с клетками для заражения и репликации и соединение с другими вирусными белками для образования жизнеспособных вирионов. Было обнаружено, что структурный гликопротеин E(rns) пестивирусов, хотя и лишен гидрофобной якорной последовательности, связан с вирионом и мембранами инфицированных клеток через свой СООН-конец. Эрнс, гликопротеин оболочки, недавно был признан РНКазой. РНКазы обладают разнообразными биологическими эффектами. Доказано, что они обладают иммунодепрессивным, нейротоксичным и противогельминтным действием. Эрнс резко снизил синтез белка различных видов лимфоцитов, не вызывая повреждения клеточных мембран. [17] Симптомы пестивирусной инфекции включают лейкопению и иммуносупрессию. В патогенезе пестивирусов решающее значение имеет ERNS. Гликопротеин оболочки пестивируса, называемый ERNS, имеет решающее значение для прикрепления вируса и заражения клеток. В отличие от двух других оболочечных белков E1 и E2 у Erns отсутствует трансмембранный домен, и значительное его количество секретируется в среду инфицированного человека. С-конец Эрнса служит мембранным якорем, сигналом удержания/секреции, местом связывания гликозаминогликанов клеточной поверхности (ГАГ), сайтом расщепления сигнальной пептидазой и многим другим. Эрнс имеет массу 44–48 кДа. [18] Этот белок также присутствует в некоторых чистых вирионах пестивирусов, что ставит важный и интересный вопрос о том, как он прикрепляется к оболочке пестивируса. Вирус-нейтрализующие антитела в первую очередь нацелены на гликопротеины Е2 пестивируса, которые также участвуют в связывании рецепторов и ограничении круга хозяев. В момент проникновения пестивирусов в клетки на их хозяйскую специфичность, вероятно, влияют последовательность и структура Е2. Оболочечные вирусы создали множество хитрых методов вторжения. [19] Для прикрепления клеток и слияния мембран необходим один или несколько гликопротеинов вирусной оболочки. В отличие от пестивирусов и гепацивирусов, которые имеют два гликопротеина оболочки, Е1 и Е2, представители семейства Flaviviridae, такие как флавивирусы, имеют в своей оболочке только один гликопротеин Е. Хотя E2 участвует в прикреплении клеток, пока неизвестно, какой белок вызывает слияние мембран. [20]

Вирус вирусной диареи крупного рогатого скота (BVDV) вызывает вирусную диарею крупного рогатого скота (BVD). Вирус вирусной диареи крупного рогатого скота типа 1 (BVDV-1), вирус вирусной диареи крупного рогатого скота типа 2 (BVDV-2), вирус пограничной болезни (BDV) и вирус классической чумы свиней (CSF) являются четырьмя признанными видами рода Pestivirus. семейство Flaviviridae. [21] Хотя в последние десятилетия был достигнут прогресс в выявлении деятельности NSP BVDV, исследования вируса по-прежнему в основном сосредоточены на его структурном белке. Понимание неструктурных белков BVDV поможет исследователям лучше понять репликацию вируса и молекулярную основу вирусной персистирующей инфекции. Восемь неструктурных белков (NSP) кодируются вирусом вирусной диареи крупного рогатого скота (BVDV) (т.е. Npro, p7, NS2, NS3, NS4A, NS4B, NS5A и NS5B). Одна открытая рамка считывания кодируется единственной одноцепочечной положительно-цепочечной РНК размером 12,3–16,5 т.п.н. в BVDV (ORF). Кодирующей последовательностью является NH2, а ORF можно разделить на различные части для кодирования полипротеинов. –Npro (p20) (p20) –C (p14) (p14) -Erns/E0(gp48), -E1(gp25), -E2(gp53), -p7, NS2(p54), -NS3(p80), -NS4A(p10), -NS4B(p30), -NS5A(p58), -NS5B(p75), -COOH. По отдельности или вместе эти белки участвуют в репликации, транскрипции и трансляции вируса. Npro (p20), белок, специфичный для пестивируса, с молекулярной массой примерно 20 кДа, является первым белком, образующимся на N-конце вирусного полипротеина. BVDV Npro представляет собой гидрофильный белок внешней мембраны, который в основном состоит из бета-листов и случайных скручиваний. [22] В нем отсутствует сигнальный пептид. Npro также является собственной протеазой, которая может катализировать расщепление развивающихся полипротеинов с образованием белка C BVDV. У инфицированных животных наблюдается врожденное подавление иммунитета в результате способности BVDV Npro контролировать выработку или ингибирование интерферона типа I (IFN-I) и изменять способность вируса к репликации. Полипептид массой 6–7 кДа, полученный из Е2, называемый вирусным белком р7, имеет два домена. Другой домен, который присутствует в клетке во время инфекции в виде свободного р7 или Е2-р7, высвобождается посредством интерпретации сигнальной пептидазы и обнаруживается на С-конце Е2 без расщепления. Однако, поскольку p7 не был обнаружен в частицах BVDV, его отнесли к категории неструктурных белков. Хотя BVDV p7 может способствовать образованию заразных частиц BVDV и стимулировать высвобождение вируса, точные механизмы этих действий до сих пор неизвестны. [23] NS2 (p54) состоит из 450 аминокислот и представляет собой цистеиновую протеазу. Эту структуру составляют общий домен структуры С-концевой протеазы и гидрофобная N-концевая полузакрепленная белковая мембрана. [24] Расщепление NS2-NS3 опосредовано собственной протеазой NS2, которая может эффективно расщеплять NS2 и NS3 на ранних стадиях инфекции, а степень расщепления NS2-NS3 контролирует BVDV от репликации РНК до морфологических изменений. [25] Кроме того, когда вирус BVDV инфицирует клетку, клеточный шаперон DNAJC14 объединяет усилия с вирусным NS2-NS3, чтобы облегчить активацию протеазы NS2 и высвобождение NS3, что облегчает продукцию вирионов. [26] В качестве целевого антигена для обнаружения BVDV с помощью ELISA NS3 представляет собой многофункциональный белок с активностью сериновой протеазы, геликазной активностью и активностью нуклеозидтрифосфатазы (NTPase). [13] Хотя он играет значительную роль в репликазе BVDV и контролирует способность вирусных РНК к репликации, NS3 мало влияет на сборку вируса. Только в комплексе NS3/NS4A протеаза NS3 может достичь пика активности, после чего С-конец NS3 расщепляет все нижестоящие белки. Репликация вирусной РНК будет затруднена из-за инактивации протеазы NS3, геликазы и NTPазы. Нормальные пределы обнаружения белка NS2-NS3 (p125) в клетках, инфицированных Ncp и Cp BVDV, составляют 120 кДа. Расщепление NS2-NS3 связано с репликацией вируса на ранних стадиях вирусной инфекции. [13] Комплекс, известный как NS2-NS3/NS4A (NS2-3/4A), образуется, когда NS4A соединяется с нерасщепленным NS2-NS3 (NS2-3) или NS3/NS4A. Его можно использовать для поддержки репликации РНК и сборки вируса как основного элемента вирусных частиц. В комплексе сериновых протеаз NS3/NS4A NS4A действует как кофактор протеазы, взаимодействуя с NS3 и катализируя расщепление нижестоящих белков NS4B, NS5A и NS5B. [27] При сборке частиц NS2 и NS3 могут заменять неразрезанные молекулы NS2-NS3, но точный механизм до сих пор неизвестен. [13] Гидрофобный белок массой 35 кДа с активностью NTPase, называемый NS4B (p30), участвует в репликации генома BVDV. [28] Благодаря взаимодействию между вирусными Npro, Erns и NS4B и сигнальными путями иммунной системы хозяина, BVDV может обходить иммунный ответ хозяина и вызывать стойкую инфекцию у крупного рогатого скота, блокируя его врожденные иммунные реакции. [29] Основной целью диагностики заболеваний, создания вакцин и борьбы с инфекциями является NS4B. После вирусной инфекции NS4B может вызывать гуморальные и клеточные иммунные реакции благодаря своим высококонсервативным эпитопам. NS5B (p75), который имеет функциональный мотив, типичный для вирусной РНК-зависимой РНК-полимеразы, имеет размер примерно 77 кДа (RdRp). В первую очередь он участвует в процессе перестройки мембран инфицированных вирусом клеток и катализирует создание вирусной РНК. [30] На С-конце полипротеина BVDV разделены NS5A (p58) и NS5B (p75). Инфицированные клетки обычно содержат NS5A (p58) в виде отдельного белка или нерасщепленного комплекса NS5A-NS5B. Гидрофильный фосфорилированный белок с молекулярной массой 58 кДа, называемый NS5A, входит в состав вирусной репликазы. [31] Хотя NS5B оказывает значительное влияние на репликацию РНК, его отсутствие специфичности может повлиять на конструкцию вирусной репликазы. [32] Ряд вопросов, включая механизм патогенеза, регуляцию репликации вируса и взаимодействие между p7, NS4B, NS5A и другими NSP, остается нерешенным. [33]

Разновидность

[ редактировать ]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Перейти обратно: а б с «Вирусная зона» . ЭксПАСи . Проверено 15 июня 2015 г.
  2. ^ «Таксономия вирусов: выпуск 2020 г.» . Международный комитет по таксономии вирусов (ICTV). Март 2021 года . Проверено 16 мая 2021 г.
  3. ^ Перейти обратно: а б с д и Таутц Н., Тьюс Б.А., Мейерс Г. (2015). «Молекулярная биология пестивирусов». Достижения в области исследования вирусов . 93 . Академическая пресса: 47–160. дои : 10.1016/bs.aivir.2015.03.002 . ISBN  9780128021798 . ПМИД   26111586 .
  4. ^ Мейерс Г., Тауц Н., Старк Р., Браунли Дж., Дубови Э.Дж., Коллетт М.С., Тиль Х.Дж. (ноябрь 1992 г.). «Перестройка вирусных последовательностей в цитопатогенных пестивирусах» . Вирусология . 191 (1): 368–386. дои : 10.1016/0042-6822(92)90199-Y . ПМЦ   7131167 . ПМИД   1329326 .
  5. ^ Панкрац А., Тиль Х.Дж., Бехер П. (июль 2005 г.). «Незаменимые и несущественные элементы в 3'-нетранслируемой области вируса вирусной диареи крупного рогатого скота» . Журнал вирусологии . 79 (14): 9119–9127. doi : 10.1128/JVI.79.14.9119-9127.2005 . ПМЦ   1168729 . ПМИД   15994806 .
  6. ^ Руменапф Т., Тиль Х.Дж. (2008). «Молекулярная биология пестивирусов» . В Mettenleiter TC, Собрино Ф (ред.). Вирусы животных: молекулярная биология . Кайстер Академик Пресс. ISBN  978-1-904455-22-6 .
  7. ^ Перейти обратно: а б Риито В., Стронг Р., Ларска М., Грэм С.П., Стейнбах Ф. (октябрь 2020 г.). «Гетерогенность бычьего пестивируса и ее потенциальное влияние на вакцинацию и диагностику» . Вирусы . 12 (10): 1134. дои : 10.3390/v12101134 . ПМЦ   7601184 . ПМИД   33036281 .
  8. ^ Харасава Р. (январь 1995 г.). «Адвентивная РНК пестивируса в живых вирусных вакцинах против болезней крупного рогатого скота и свиней». Вакцина . 13 (1): 100–103. дои : 10.1016/0264-410X(95)80018-9 . ПМИД   7762264 .
  9. ^ Лавен, Ричард (30 сентября 2010 г.). «Диагностика проблем, связанных с вирусом вирусной диареи крупного рогатого скота (BVDV)». Домашний скот . 13 (3): 37–41. дои : 10.1111/j.2044-3870.2008.tb00163.x .
  10. ^ Перейти обратно: а б Менниг В., Бехер П. (июнь 2015 г.). «Программы борьбы с пестивирусами: как далеко мы продвинулись и куда идем?». Обзоры исследований в области здоровья животных . 16 (1): 83–87. дои : 10.1017/S1466252315000092 . ПМИД   26050577 . S2CID   21890278 .
  11. ^ Перейти обратно: а б Хамерс С., Дехан П., Куврёр Б., Летелье С., Керкхофс П., Пасторет П.П. (март 2001 г.). «Разнообразие бычьих пестивирусов». Ветеринарный журнал . 161 (2): 112–122. дои : 10.1053/tvjl.2000.0504 . ПМИД   11243683 .
  12. ^ Нетлтон (1990). «Пестивирусные инфекции у жвачных животных, кроме крупного рогатого скота» . Revue Scientifique et Technique . 9 (1).
  13. ^ Перейти обратно: а б с д Чжоу, Хуан-Сян (5 ноября 2008 г.). «Дебют ЧВК Биофизика» . ЧМК Биофизика . 1 (1): 1. дои : 10.1186/1757-5036-1-1 . ISSN   1757-5036 . ПМК   2605105 . ПМИД   19351423 .
  14. ^ Перейти обратно: а б Райт, К. (июль 1990 г.). «Посттрансляционный процессинг гликопротеинов вируса лимфоцитарного хориоменингита» . Вирусология . 177 (1): 175–183. дои : 10.1016/0042-6822(90)90471-3 . ISSN   0042-6822 . ПМК   7130728 . ПМИД   2141203 .
  15. ^ Бинтинтан, Иоана; Мейерс, Грегор (март 2010 г.). «Новый тип сайта расщепления сигнальной пептидазой, идентифицированный в полипротеине РНК-вируса» . Журнал биологической химии . 285 (12): 8572–8584. дои : 10.1074/jbc.M109.083394 . ПМЦ   2838279 . ПМИД   20093364 .
  16. ^ Асфор, А.С.; Уэйкли, PR; Дрю, ТВ; Патон, диджей (август 2014 г.). «Рекомбинантные гликопротеины Е2 пестивируса с разной эффективностью предотвращают прикрепление вируса к пермиссивным и непермиссивным клеткам». Вирусные исследования . 189 : 147–157. doi : 10.1016/j.virusres.2014.05.016 . ПМИД   24874197 .
  17. ^ Ван, Чимин; Ли, Юэ; Модис, Йорго (апрель 2014 г.). «Структурные модели мембранных якорей оболочечных гликопротеинов Е1 и Е2 пестивирусов» . Вирусология . 454–455: 93–101. дои : 10.1016/j.virol.2014.02.015 . ПМЦ   3986810 . ПМИД   24725935 .
  18. ^ Ю, Синью; Ли, Тонг; Ли, Тяньчжи; Донг, Лин; Ван, Цзиньлян; Шен, Чжицян (2022). «Создание двойного флуоресцентного ПЦР-анализа SYBR Green I на вирус африканской чумы свиней и вирус эпидемической диареи свиней». Материалы 8-й Международной конференции по сельскохозяйственным и биологическим наукам . Шэньчжэнь, Китай: SCITEPRESS - Публикации по науке и технологиям. стр. 5–10. дои : 10.5220/0011594000003430 . ISBN  978-989-758-607-1 . S2CID   252836671 .
  19. ^ Тьюс, Бирке Андреа; Мейерс, Грегор (ноябрь 2007 г.). «Гликопротеин Эрнса пестивируса закреплен в плоскости мембраны посредством амфипатической спирали» . Журнал биологической химии . 282 (45): 32730–32741. дои : 10.1074/jbc.M706803200 . ПМИД   17848558 .
  20. ^ Рюменапф, Т; Унгер, Г; Штраус, Дж. Х.; Тиль, HJ (июнь 1993 г.). «Процессинг оболочечных гликопротеинов пестивирусов» . Журнал вирусологии . 67 (6): 3288–3294. doi : 10.1128/jvi.67.6.3288-3294.1993 . ISSN   0022-538X . ПМК   237670 . ПМИД   8388499 .
  21. ^ Накамура, Сигэюки; Фукусё, Акио; Иноуэ, Ёсимицу; Сасаки, Хидехару; Огава, Нобуо (декабрь 1993 г.). «Выделение различных нецитопатогенных вирусов вирусной диареи крупного рогатого скота (BVD) из запасов цитопатогенного вируса BVD с использованием метода обратного образования бляшек» . Ветеринарная микробиология . 38 (1–2): 173–179. дои : 10.1016/0378-1135(93)90084-К . ПМИД   8128599 .
  22. ^ Ван, Шаокуй; Лю, Цянь; Чжан, Цзяньцин; Ван, Сянбинь; Гао, Цайся; Сяндун (август 2015 г.). «Регуляторный модуль OsSPL16-GW7 определяет форму зерна и одновременно улучшает урожайность и качество зерна» . Nature Genetics . 47 8): 949–954. : 10.1038 /ng.3352 . (   doi . PMID   26147620 ​ ​  ​ ​
  23. ^ Эстрингер, Бенджамин П.; Боливар, Хуан Х.; Кларидж, Джолион К.; Алманеа, Латифа; Чипот, Крис; Деэз, Франсуа; Хольцманн, Николь; Шнелл, Джейсон Р.; Зитцманн, Николь (декабрь 2019 г.). «Расхождение последовательностей вируса гепатита С сохраняет структурные и динамические особенности виропорина p7» . Научные отчеты . 9 (1): 8383. Бибкод : 2019НатСР...9.8383О . дои : 10.1038/s41598-019-44413-x . ISSN   2045-2322 . ПМК   6557816 . ПМИД   31182749 .
  24. ^ Вальтер, Томас; Брюн, Барбара; Искен, Олаф; Таутц, Норберт (22 октября 2021 г.). «Новый сайт расщепления, зависимый от протеазы NS3/4A, в пестивирусном NS2» . Журнал общей вирусологии . 102 (10). дои : 10.1099/jgv.0.001666 . ISSN   0022-1317 . PMID   34676824 . S2CID   239457986 .
  25. ^ Латтвейн, Э.; Клеменс, О.; Швиндт, С.; Бехер, П.; Таутц, Н. (январь 2012 г.). «Морфогенез вириона пестивирусов в отсутствие нерасщепленного неструктурного белка 2-3» . Журнал вирусологии . 86 (1): 427–437. дои : 10.1128/JVI.06133-11 . ISSN   0022-538X . ПМЦ   3255886 . ПМИД   22031952 .
  26. ^ Ву, Мин-Джан; Шанмугам, Сараванабаладжи; Уэлш, Кристоф; Йи, МинГён (12 декабря 2019 г.). Джеймс Оу, Ж.-Х. (ред.). «Пальмитоилирование NS2 вируса гепатита С регулирует его субклеточную локализацию и ауторасщепление NS2-NS3» . Журнал вирусологии . 94 (1): e00906–19. дои : 10.1128/JVI.00906-19 . ISSN   0022-538X . ПМК   6912101 . ПМИД   31597774 .
  27. ^ Таутц, Норберт; Тьюс, Бирке Андреа; Мейерс, Грегор (2015), Молекулярная биология пестивирусов , Достижения в области вирусных исследований, том. 93, Elsevier, стр. 47–160, doi : 10.1016/bs.aivir.2015.03.002 , ISBN.  9780128021798 , PMID   26111586
  28. ^ Ли, Гуанъюй; Адам, Авадалкарим; Ло, Хуанле; Шан, Чао; Цао, Цзэнго; Фонтес-Гарфиас, Камила Р.; Сарати, Ванесса В.; Телеки, Коди; Винкельманн, Эвандро Р.; Лян, Юэджин; Сунь, Цзярен; Борн, Найджел; Барретт, Алан Д.Т.; Ши, Пей-Ён; Ван, Тянь (28 ноября 2019 г.). «Аттенуированный мутант белка NS4B вируса Зика является мощным индуктором противовирусного иммунного ответа» . НПЖ Вакцины . 4 (1): 48. дои : 10.1038/s41541-019-0143-3 . ISSN   2059-0105 . ПМК   6883050 . ПМИД   31815005 .
  29. ^ Шан, Юэ; Тонг, Чжао; Цзиньчжу, Ма; Ю, Лю; Зекай, Чжан; Чэньхуа, Ву; Вэньцзин, Хуан; Сию, Лю; Наньнан, Чен; Сию, Су; Тонгтонг, Бай; Цзян, Хуан; Бяохуэй, Бай; Синь, Цзинь; Юлун, Чжоу (сентябрь 2021 г.). «Белок NS4B вируса вирусной диареи крупного рогатого скота взаимодействует с 2CARD домена MDA5 и отрицательно регулирует RLR-опосредованную продукцию IFN-β». Вирусные исследования . 302 : 198471. doi : 10.1016/j.virusres.2021.198471 . ISSN   0168-1702 . ПМИД   34097933 .
  30. ^ Гладью, Дуглас П.; Гаврилов Борис К.; Холинка, Лорен Г.; Фернандес-Сайнс, Игнасио Х.; Вепхвадзе, Н.Г.; Роджерс, Кара; О'Доннелл, Вивиан; Рисатти, Гильермо Р.; Борка, Мануэль В. (март 2011 г.). «Идентификация мотива NTPase в белке NS4B вируса классической чумы свиней». Вирусология . 411 (1): 41–49. дои : 10.1016/j.virol.2010.12.028 . ISSN   0042-6822 . ПМИД   21236462 .
  31. ^ Вейскирхер, Эрика; Алиго, Джейсон; Нин, Банда; Конан, Куаку V (3 ноября 2009 г.). «Белок NS4B вируса вирусной диареи крупного рогатого скота представляет собой интегральный мембранный белок, связанный с маркерами Гольджи и перестроенными мембранами хозяина» . Вирусологический журнал . 6 (1): 185. дои : 10.1186/1743-422x-6-185 . ISSN   1743-422X . ПМК   2777160 . ПМИД   19887001 . S2CID   16389031 .
  32. ^ У, Цзицинь; Лу, Голян; Чжан, Бо; Гонг, Пэн (январь 2015 г.). «Нарушение консервативного интерфейса метилтрансфераза-полимераза флавивируса NS5 по-разному влияет на инициацию и удлинение полимеразы» . Журнал вирусологии . 89 (1): 249–261. дои : 10.1128/jvi.02085-14 . ISSN   0022-538X . ПМК   4301151 . ПМИД   25320292 .
  33. ^ Куо Ян, LM; Ценг, П.Ю.; Лиав, CC; Чжан, Эл-Джей; Цай, КЦ; Лин, З.Х.; Хо, хо; Куо, Ю.Х. (25 ноября 2015 г.). «Сесквитерпеноиды из тайваньской Vernonia cinerea». Планта Медика . 81 (16). дои : 10.1055/s-0035-1565538 . ISSN   0032-0943 .
  34. ^ Леффельхольц М.Ю., Фенвик Б.В. (январь 2021 г.). «Таксономические изменения вирусов человека и животных, 2018–2020 гг.» . Журнал клинической микробиологии . 59 (2): e01932-20. дои : 10.1128/JCM.01932-20 . ПМК   8111125 . ПМИД   32848040 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Pestivirus&oldid=1226875716"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 06e78559b4cdb83eee95b58bfcf708dd__1717312080
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/06/dd/06e78559b4cdb83eee95b58bfcf708dd.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Pestivirus - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)