ОНИ ⁺ киназа

НАДК
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	3PFN
Идентификаторы
Псевдонимы	НАДК , dJ283E3.1, НАД-киназа
Внешние идентификаторы	Опустить : 611616 ; МГИ : 2183149 ; Гомологен : 49724 ; GeneCards : НАДК ; ОМА : НАДК - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 1 (human)
End	1,780,457 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 4 (mouse)
End	155,675,458 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	blood; ; granulocyte; ; monocyte; ; spleen; ; right lobe of liver; ; right adrenal gland; ; right adrenal cortex; ; left adrenal cortex; ; mucosa of transverse colon; ; gastric mucosa;
	Top expressed in
	granulocyte; ; pyloric antrum; ; brown adipose tissue; ; right kidney; ; gastric mucosa; ; tibiofemoral joint; ; adrenal gland; ; left lobe of liver; ; mucous cell of stomach; ; proximal tubule;
	More reference expression data
	; ; ; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	transferase activity; nucleotide binding; NAD+ kinase activity; protein binding; ATP binding; metal ion binding; kinase activity;
Cellular component	cytosol;
Biological process	ATP metabolic process; metabolism; NADP biosynthetic process; NAD metabolic process; phosphorylation; positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	65220
	192185
	ENSG00000008130
	ENSMUSG00000029063
	О95544
	P58058
showНМ_001198993 ; НМ_001198994 ; НМ_001198995 ; НМ_023018 ; НМ_001353641 ;
	NM_001353642
	НМ_001159637 ; НМ_138671 ; НМ_001355599
showНП_001185922 ; НП_001185923 ; НП_001185924 ; НП_075394 ; НП_001340570 ;
	NP_001340571
	НП_001153109 ; НП_619612 ; НП_001342528
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

ОНИ ⁺ киназа
ОНИ + киназа
	Ленточная диаграмма НАД + киназа в комплексе с субстратами.
Идентификаторы
Номер ЕС.	2.7.1.23
Номер CAS.	9032-66-0
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

ОНИ ⁺ киназа (EC 2.7.1.23, НАДК) представляет собой фермент, превращающий никотинамидадениндинуклеотид (НАД ⁺) в НАДФ ⁺ путем фосфорилирования НАД ⁺ коэнзим . ^{[ 6 ]} НАДП ⁺ является важным коферментом, который восстанавливается до НАДФН преимущественно по пентозофосфатному пути, обеспечивая восстанавливающую способность в биосинтетических процессах, таких как биосинтез жирных кислот и синтез нуклеотидов . ^{[ 7 ]} структура НАДК архея Archaeoglobus fulgidus . Определена ^{[ 1 ]}

У человека гены НАДК ^{[ 8 ]} и МНАДК ^{[ 9 ]} кодировать НАД ⁺ киназы, локализованные в цитозоле ^{[ 8 ]} и митохондрии, ^{[ 9 ]} соответственно. Точно так же дрожжи имеют как цитозольную, так и митохондриальную изоформы, а митохондриальная изоформа дрожжей принимает как НАД, так и митохондриальную изоформу. ⁺ и НАДН как субстраты фосфорилирования. ^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}

Реакция

Реакция, катализируемая НАДК:

АТФ + НАД ⁺

\rightleftharpoons

АДФ + НАДФ ⁺

Механизм

НАДК фосфорилирует НАД ⁺ в 2'-положении рибозного кольца, несущего адениновую часть. Он высокоселективен в отношении своих субстратов, НАД и АТФ, и не допускает модификаций ни акцептора фосфорила, НАД, ни пиридинового фрагмента донора фосфорила, АТФ. ^{[ 8 ]} НАДК также использует ионы металлов для координации АТФ в активном центре. Исследования in vitro с ионами различных двухвалентных металлов показали, что цинк и марганец предпочтительнее магния, а медь и никель вообще не воспринимаются ферментом. ^{[ 8 ]} Предлагаемый механизм предполагает, что 2'-спиртовый кислород действует как нуклеофил, атакуя гамма-фосфорил АТФ, высвобождая АДФ.

Регулирование

НАДК в значительной степени регулируется окислительно-восстановительным состоянием клетки. В то время как НАД преимущественно находится в окисленном состоянии, НАД ⁺Фосфорилированный НАДФ в основном присутствует в восстановленной форме, как НАДФН. ^{[ 12 ]}^{[ 13 ]} Таким образом, НАДК может модулировать реакцию на окислительный стресс, контролируя синтез НАДФ. Показано, что бактериальный НАДК аллостерически ингибируется как НАДФН, так и НАДН. ^{[ 14 ]} Сообщается также, что НАДК стимулируется связыванием кальция и кальмодулина в определенных типах клеток, таких как нейтрофилы. ^{[ 15 ]} Также было обнаружено, что НАД-киназы в растениях и яйцах морских ежей связывают кальмодулин. ^{[ 16 ]}^{[ 17 ]}

Клиническое значение

Благодаря важной роли НАДФН в биосинтезе липидов и ДНК, а также гиперпролиферативной природе большинства видов рака, НАДК является привлекательной мишенью для терапии рака. Кроме того, НАДФН необходим для антиоксидантной активности тиоредоксинредуктазы и глутаредоксина . ^{[ 18 ]}^{[ 19 ]} Тионикотинамид и другие аналоги никотинамида являются потенциальными ингибиторами НАДК. ^{[ 20 ]} и исследования показывают, что лечение клеток рака толстой кишки тионикотинамидом подавляет цитозольный пул НАДФН, увеличивая окислительный стресс, и действует синергично с химиотерапией. ^{[ 21 ]}

Хотя роль НАДК в увеличении пула НАДФН, по-видимому, обеспечивает защиту от апоптоза , существуют также случаи, когда активность НАДК потенцирует гибель клеток. Генетические исследования, проведенные на гаплоидных клеточных линиях человека, показывают, что нокаут НАДК может защитить от определенных неапоптотических стимулов. ^{[ 22 ]}

См. также

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ВВП : 1SUW ; Лю Дж., Лу Ю., Йокота Х., Адамс П.Д., Ким Р., Ким Ш. (ноябрь 2005 г.). «Кристаллические структуры НАД-киназы из Archaeoglobus fulgidus в комплексе с АТФ, НАД или НАДФ» . Журнал молекулярной биологии . 354 (2): 289–303. дои : 10.1016/j.jmb.2005.09.026 . ПМИД 16242716 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000008130 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000029063 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Магни Дж., Орсомандо Дж., Рафаэлли Н. (июль 2006 г.). «Структурные и функциональные свойства НАД-киназы, ключевого фермента биосинтеза НАДФ». Мини-обзоры по медицинской химии . 6 (7): 739–46. дои : 10.2174/138955706777698688 . ПМИД 16842123 .
^ Поллак Н., Дёлле С., Циглер М. (март 2007 г.). «Сила восстановления: пиридиновые нуклеотиды — маленькие молекулы с множеством функций» . Биохимический журнал . 402 (2): 205–18. дои : 10.1042/BJ20061638 . ПМК 1798440 . ПМИД 17295611 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Лернер Ф., Ньер М., Людвиг А., Циглер М. (октябрь 2001 г.). «Структурная и функциональная характеристика НАД-киназы человека». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 288 (1): 69–74. дои : 10.1006/bbrc.2001.5735 . ПМИД 11594753 .
^ Jump up to: ^а ^б Чжан Р. (август 2015 г.). «MNADK, долгожданная человеческая NAD-киназа, локализованная в митохондриях человека». Журнал клеточной физиологии . 230 (8): 1697–701. дои : 10.1002/jcp.24926 . ПМИД 25641397 . S2CID 11539186 .
^ Ивахаси Ю., Хитошио А., Тадзима Н., Накамура Т. (апрель 1989 г.). «Характеристика НАДН-киназы из Saccharomyces cerevisiae». Журнал биохимии . 105 (4): 588–93. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122709 . ПМИД 2547755 .
^ Ивахаси Ю., Накамура Т. (июнь 1989 г.). «Локализация НАДН-киназы во внутренней мембране митохондрий дрожжей». Журнал биохимии . 105 (6): 916–21. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122779 . ПМИД 2549021 .
^ Берч Х.Б., Брэдли М.Э., Лоури Огайо (октябрь 1967 г.). «Измерение трифосфопиридинового нуклеотида и восстановленного трифосфопиридинового нуклеотида и роль гемоглобина в получении ошибочных значений трифосфопиридиновых нуклеотидов» . Журнал биологической химии . 242 (19): 4546–54. дои : 10.1016/S0021-9258(18)99573-6 . ПМИД 4383634 .
^ Вич Р.Л., Эгглстон Л.В., Кребс Х.А. (декабрь 1969 г.). «Окислительно-восстановительное состояние свободного никотинамидадениндинуклеотидфосфата в цитоплазме печени крыс» . Биохимический журнал . 115 (4): 609–19. дои : 10.1042/bj1150609a . ПМЦ 1185185 . ПМИД 4391039 .
^ Гроуз Дж.Х., Джосс Л., Велик С.Ф., Рот-младший (май 2006 г.). «Доказательства того, что ингибирование НАД-киназы по принципу обратной связи контролирует реакцию на окислительный стресс» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (20): 7601–6. Бибкод : 2006PNAS..103.7601G . дои : 10.1073/pnas.0602494103 . ПМЦ 1472491 . ПМИД 16682646 .
^ Уильямс МБ, Джонс Х.П. (февраль 1985 г.). «Кальмодулинзависимая НАД-киназа нейтрофилов человека». Архив биохимии и биофизики . 237 (1): 80–7. дои : 10.1016/0003-9861(85)90256-5 . ПМИД 2982330 .
^ Ли Ш., Со ХИ, Ким Дж.С., Хо В.Д., Чунг В.С., Ли К.Дж., Ким MC, Чонг Ю.Х., Чхве Дж.И., Лим СО, Чо MJ (апрель 1997 г.). «Дифференциальная активация киназы НАД изоформами растительного кальмодулина. Критическая роль домена I» . Журнал биологической химии . 272 (14): 9252–9. дои : 10.1074/jbc.272.14.9252 . ПМИД 9083059 .
^ Эпель Д., Паттон С., Уоллес Р.В., Чунг Вайоминг (февраль 1981 г.). «Кальмодулин активирует НАД-киназу яиц морских ежей: раннее событие оплодотворения». Клетка . 23 (2): 543–9. дои : 10.1016/0092-8674(81)90150-1 . ПМИД 6258805 . S2CID 44821877 .
^ Лу Дж., Холмгрен А. (январь 2014 г.). «Тиоредоксиновая антиоксидантная система». Свободно-радикальная биология и медицина . 66 : 75–87. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2013.07.036 . ПМИД 23899494 .
^ Эстрела Х.М., Ортега А., Обрадор Э. (1 января 2006 г.). «Глутатион в биологии и терапии рака». Критические обзоры клинических лабораторных наук . 43 (2): 143–81. дои : 10.1080/10408360500523878 . ПМИД 16517421 . S2CID 8962293 .
^ Се Ю.К., Тедески П., Адебизи Лавал Р., Банерджи Д., Скотто К., Керриган Дж.Э., Ли К.С., Джонсон-Фарли Н., Бертино Дж.Р., Абали Э.Э. (февраль 2013 г.). «Усиленная деградация дигидрофолатредуктазы за счет ингибирования НАД-киназы аналогами никотинамида» . Молекулярная фармакология . 83 (2): 339–53. дои : 10.1124/моль.112.080218 . ПМЦ 3558814 . ПМИД 23197646 .
^ Тедески П.М., Лин Х., Гундер М., Керриган Дж.Э., Абали Э.Э., Скотто К., Бертино Дж.Р. (октябрь 2015 г.). «Подавление цитозольного пула НАДФН тионикотинамидом увеличивает окислительный стресс и действует синергично с химиотерапией» . Молекулярная фармакология . 88 (4): 720–7. дои : 10.1124/моль.114.096727 . ПМК 4576680 . ПМИД 26219913 .
^ Диксон С.Дж., Винтер Дж.Э., Мусави Л.С., Ли Э.Д., Снейдер Б., Ребсамен М., Суперти-Фурга Г., Стоквелл Б.Р. (июль 2015 г.). «Генетика гаплоидных клеток человека раскрывает роль генов липидного обмена в неапоптотической гибели клеток» . АКС Химическая биология . 10 (7): 1604–9. doi : 10.1021/acschembio.5b00245 . ПМК 4509420 . ПМИД 25965523 .

Дальнейшее чтение

Андерссон Б., Вентланд М.А., Рикафренте Дж.Ю., Лю В., Гиббс Р.А. (апрель 1996 г.). «Метод «двойного адаптера» для улучшения конструкции библиотеки дробовиков». Аналитическая биохимия . 236 (1): 107–13. дои : 10.1006/abio.1996.0138 . ПМИД 8619474 .
Ю В., Андерссон Б., Уорли К.С., Музный Д.М., Дин Ю., Лю В., Рикафренте Дж.Ю., Вентланд М.А., Леннон Дж., Гиббс Р.А. (апрель 1997 г.). «Крупномасштабное конкатенационное секвенирование кДНК» . Геномные исследования . 7 (4): 353–8. дои : 10.1101/гр.7.4.353 . ПМК 139146 . ПМИД 9110174 .
Стелцль Ю, Ворм Ю, Лаловски М, Хениг К, Брембек Ф.Х., Гёлер Х, Стродике М, Ценкнер М, Шенхерр А, Кеппен С, Тимм Дж, Минцлафф С, Абрахам С, Бок Н, Китцманн С, Гёдде А, Токсёз Е , Дроге А., Кробич С., Корн Б., Бирчмайер В., Лерах Х., Ванкер Э.Э. (сентябрь 2005 г.). «Сеть белок-белкового взаимодействия человека: ресурс для аннотирования протеома». Клетка . 122 (6): 957–68. дои : 10.1016/j.cell.2005.08.029 . hdl : 11858/00-001M-0000-0010-8592-0 . ПМИД 16169070 . S2CID 8235923 .
Поллак Н., Ньер М., Зиглер М. (ноябрь 2007 г.). «Уровни НАД-киназы контролируют концентрацию НАДФН в клетках человека» . Журнал биологической химии . 282 (46): 33562–71. дои : 10.1074/jbc.M704442200 . HDL : 1956/3161 . ПМИД 17855339 .

Внешние ссылки

Запись ФЕРМЕНТ в EC 2.7.1.23
Запись БРЕНДА на EC 2.7.1.23
PDBe-KB предоставляет обзор всей информации о структуре, доступной в PDB для киназы НАД человека.

[pmid16242716-1] Jump up to: ^а ^б ВВП : 1SUW ; Лю Дж., Лу Ю., Йокота Х., Адамс П.Д., Ким Р., Ким Ш. (ноябрь 2005 г.). «Кристаллические структуры НАД-киназы из Archaeoglobus fulgidus в комплексе с АТФ, НАД или НАДФ» . Журнал молекулярной биологии . 354 (2): 289–303. дои : 10.1016/j.jmb.2005.09.026 . ПМИД 16242716 .

[refGRCh38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000008130 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-3] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000029063 – Ensembl , май 2017 г.

[4] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[5] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[6] Магни Дж., Орсомандо Дж., Рафаэлли Н. (июль 2006 г.). «Структурные и функциональные свойства НАД-киназы, ключевого фермента биосинтеза НАДФ». Мини-обзоры по медицинской химии . 6 (7): 739–46. дои : 10.2174/138955706777698688 . ПМИД 16842123 .

[7] Поллак Н., Дёлле С., Циглер М. (март 2007 г.). «Сила восстановления: пиридиновые нуклеотиды — маленькие молекулы с множеством функций» . Биохимический журнал . 402 (2): 205–18. дои : 10.1042/BJ20061638 . ПМК 1798440 . ПМИД 17295611 .

[pmid11594753-8] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Лернер Ф., Ньер М., Людвиг А., Циглер М. (октябрь 2001 г.). «Структурная и функциональная характеристика НАД-киназы человека». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 288 (1): 69–74. дои : 10.1006/bbrc.2001.5735 . ПМИД 11594753 .

[pmid25641397-9] Jump up to: ^а ^б Чжан Р. (август 2015 г.). «MNADK, долгожданная человеческая NAD-киназа, локализованная в митохондриях человека». Журнал клеточной физиологии . 230 (8): 1697–701. дои : 10.1002/jcp.24926 . ПМИД 25641397 . S2CID 11539186 .

[10] Ивахаси Ю., Хитошио А., Тадзима Н., Накамура Т. (апрель 1989 г.). «Характеристика НАДН-киназы из Saccharomyces cerevisiae». Журнал биохимии . 105 (4): 588–93. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122709 . ПМИД 2547755 .

[11] Ивахаси Ю., Накамура Т. (июнь 1989 г.). «Локализация НАДН-киназы во внутренней мембране митохондрий дрожжей». Журнал биохимии . 105 (6): 916–21. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122779 . ПМИД 2549021 .

[12] Берч Х.Б., Брэдли М.Э., Лоури Огайо (октябрь 1967 г.). «Измерение трифосфопиридинового нуклеотида и восстановленного трифосфопиридинового нуклеотида и роль гемоглобина в получении ошибочных значений трифосфопиридиновых нуклеотидов» . Журнал биологической химии . 242 (19): 4546–54. дои : 10.1016/S0021-9258(18)99573-6 . ПМИД 4383634 .

[13] Вич Р.Л., Эгглстон Л.В., Кребс Х.А. (декабрь 1969 г.). «Окислительно-восстановительное состояние свободного никотинамидадениндинуклеотидфосфата в цитоплазме печени крыс» . Биохимический журнал . 115 (4): 609–19. дои : 10.1042/bj1150609a . ПМЦ 1185185 . ПМИД 4391039 .

[14] Гроуз Дж.Х., Джосс Л., Велик С.Ф., Рот-младший (май 2006 г.). «Доказательства того, что ингибирование НАД-киназы по принципу обратной связи контролирует реакцию на окислительный стресс» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (20): 7601–6. Бибкод : 2006PNAS..103.7601G . дои : 10.1073/pnas.0602494103 . ПМЦ 1472491 . ПМИД 16682646 .

[15] Уильямс МБ, Джонс Х.П. (февраль 1985 г.). «Кальмодулинзависимая НАД-киназа нейтрофилов человека». Архив биохимии и биофизики . 237 (1): 80–7. дои : 10.1016/0003-9861(85)90256-5 . ПМИД 2982330 .

[16] Ли Ш., Со ХИ, Ким Дж.С., Хо В.Д., Чунг В.С., Ли К.Дж., Ким MC, Чонг Ю.Х., Чхве Дж.И., Лим СО, Чо MJ (апрель 1997 г.). «Дифференциальная активация киназы НАД изоформами растительного кальмодулина. Критическая роль домена I» . Журнал биологической химии . 272 (14): 9252–9. дои : 10.1074/jbc.272.14.9252 . ПМИД 9083059 .

[17] Эпель Д., Паттон С., Уоллес Р.В., Чунг Вайоминг (февраль 1981 г.). «Кальмодулин активирует НАД-киназу яиц морских ежей: раннее событие оплодотворения». Клетка . 23 (2): 543–9. дои : 10.1016/0092-8674(81)90150-1 . ПМИД 6258805 . S2CID 44821877 .

[18] Лу Дж., Холмгрен А. (январь 2014 г.). «Тиоредоксиновая антиоксидантная система». Свободно-радикальная биология и медицина . 66 : 75–87. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2013.07.036 . ПМИД 23899494 .

[19] Эстрела Х.М., Ортега А., Обрадор Э. (1 января 2006 г.). «Глутатион в биологии и терапии рака». Критические обзоры клинических лабораторных наук . 43 (2): 143–81. дои : 10.1080/10408360500523878 . ПМИД 16517421 . S2CID 8962293 .

[20] Се Ю.К., Тедески П., Адебизи Лавал Р., Банерджи Д., Скотто К., Керриган Дж.Э., Ли К.С., Джонсон-Фарли Н., Бертино Дж.Р., Абали Э.Э. (февраль 2013 г.). «Усиленная деградация дигидрофолатредуктазы за счет ингибирования НАД-киназы аналогами никотинамида» . Молекулярная фармакология . 83 (2): 339–53. дои : 10.1124/моль.112.080218 . ПМЦ 3558814 . ПМИД 23197646 .

[21] Тедески П.М., Лин Х., Гундер М., Керриган Дж.Э., Абали Э.Э., Скотто К., Бертино Дж.Р. (октябрь 2015 г.). «Подавление цитозольного пула НАДФН тионикотинамидом увеличивает окислительный стресс и действует синергично с химиотерапией» . Молекулярная фармакология . 88 (4): 720–7. дои : 10.1124/моль.114.096727 . ПМК 4576680 . ПМИД 26219913 .

[22] Диксон С.Дж., Винтер Дж.Э., Мусави Л.С., Ли Э.Д., Снейдер Б., Ребсамен М., Суперти-Фурга Г., Стоквелл Б.Р. (июль 2015 г.). «Генетика гаплоидных клеток человека раскрывает роль генов липидного обмена в неапоптотической гибели клеток» . АКС Химическая биология . 10 (7): 1604–9. doi : 10.1021/acschembio.5b00245 . ПМК 4509420 . ПМИД 25965523 .

[ 1 ]

[2]

[3]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)