Аминоксидаза (медьсодержащая)
| аминооксидаза | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 1.4.3.6 | ||
| Номер CAS. | 9001-53-0 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
| Медьаминооксидаза, ферментный домен | |||
|---|---|---|---|
 Кристаллическая структура медьсодержащей бензиламиноксидазы Hansenula polymorpha . [ 1 ] | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | С_амином_оксидом | ||
| Пфам | PF01179 | ||
| ИнтерПро | ИПР015798 | ||
| PROSITE | PDOC00895 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1оак / СКОПе / СУПФАМ | ||
| Мембраном | 252 | ||
| |||
| N-концевой домен медьаминооксидазы | |||
|---|---|---|---|
 кристаллическая структура e. аминооксидаза кишечной палочки, анаэробно восстанавливаемая бета-фенилэтиламином | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Cu_amine_оксидN1 | ||
| Пфам | PF07833 | ||
| ИнтерПро | ИПР012854 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1спу / СКОПе / СУПФАМ | ||
| |||
| Медьаминооксидаза, домен N2 | |||
|---|---|---|---|
 кристаллическая структура эукариотической (проростки гороха) медьсодержащей аминоксидазы при разрешении 2,2а | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Cu_amine_оксидN2 | ||
| Пфам | PF02727 | ||
| Пфам Клан | CL0047 | ||
| ИнтерПро | ИПР015800 | ||
| PROSITE | PDOC00895 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1оак / СКОПе / СУПФАМ | ||
| |||
| Медьаминооксидаза, домен N3 | |||
|---|---|---|---|
 кристаллическая структура аминооксидазы hansenula полиморфа в комплексе с xe до 1,6 ангстрем | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Cu_amine_оксидN3 | ||
| Пфам | PF02728 | ||
| Пфам Клан | CL0047 | ||
| ИнтерПро | ИПР015802 | ||
| PROSITE | PDOC00895 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1оак / СКОПе / СУПФАМ | ||
| |||
Аминоксидаза (медьсодержащая) ( АОС ) ( EC 1.4.3.21 и EC 1.4.3.22 ; ранее EC 1.4.3.6 ) представляет собой семейство аминоксидаз ферментов , которое включает как первичную аминоксидазу , так и диаминоксидазу ; эти ферменты катализируют окисление широкого спектра биогенных аминов, включая многие нейротрансмиттеры, гистамин и ксенобиотические амины. Они действуют как гомодимер с дисульфидной связью. Они катализируют окисление первичных аминов до альдегидов с последующим выделением аммиака и перекиси водорода, для чего требуется один ион меди на субъединицу и топахинон в качестве кофактора: [ 2 ]
- РЧ 2 NH 2 + Н 2 О + О 2 RCHO + NH 3 + H 2 O 2
Тремя субстратами этого фермента являются первичные амины (RCH2NH2), H 2 O и O 2 , тогда как тремя его продуктами являются RCHO , NH 3 и H 2 O 2 .
Медьсодержащие аминооксидазы обнаружены у бактерий, грибов, растений и животных. У прокариот фермент позволяет использовать различные аминные субстраты в качестве источников углерода и азота. [ 3 ] [ 4 ]
Этот фермент принадлежит к оксидоредуктазам , в частности к тем, которые действуют на группу доноров CH-NH2 с кислородом в качестве акцептора. Систематическое название этого класса ферментов — амин:кислородоредуктаза (дезаминирующая) (медьсодержащая) . Этот фермент участвует в 8 метаболических путях : цикле мочевины и метаболизме аминогрупп , метаболизме глицина, серина и треонина , метаболизме гистидина , метаболизме тирозина , метаболизме фенилаланина , метаболизме триптофана , метаболизме бета-аланина и биосинтезе алкалоидов ii . Он имеет 2 кофактора : медь и PQQ .
Структура
[ редактировать ]Трехмерную структуру медноаминооксидазы определяли методом рентгеновской кристаллографии . [ 1 ] Медьаминооксидазы встречаются в виде гомодимеров грибовидной формы с массой 70–95 кДа, каждый мономер содержит ион меди и ковалентно связанный -восстановительный кофактор топахинон окислительно (TPQ). TPQ образуется путем посттрансляционной модификации консервативного остатка тирозина. Ион меди координируется с тремя остатками гистидина и двумя молекулами воды в искаженной квадратно-пирамидальной геометрии и выполняет двойную функцию в катализе и биогенезе TPQ. Каталитический домен является самым крупным из 3-4 доменов, обнаруженных в аминоксидазах меди, и состоит из бета-сэндвича из 18 нитей в двух листах. Активный сайт скрыт и требует конформационного изменения, чтобы обеспечить доступ к субстрату.
N-концевые домены N2 и N3 имеют общую структурную складку, ее ядро состоит из альфа-бета(4), где спираль упакована в спиральные антипараллельные бета-листы. Дополнительный домен обнаружен на N-конце некоторых аминоксидаз меди, а также в родственных белках, таких как клеточной стенки гидролаза и N-ацетилмурамоил-L- аланинамидаза . Этот домен состоит из пятицепочечного антипараллельного бета-листа, скрученного вокруг альфа- спирали . [ 5 ] [ 6 ]
Функция
[ редактировать ]У эукариот они выполняют более широкий спектр функций, включая дифференцировку и рост клеток, заживление ран, детоксикацию и передачу сигналов клеткам; [ 7 ] один фермент AOC ( AOC3 ) действует как белок сосудистой адгезии (VAP-1) в некоторых тканях млекопитающих. [ 1 ]
Белки человека, содержащие этот домен
[ редактировать ]См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Перейти обратно: а б с ПДБ : 3ЛОЙ ; Чанг СМ, Клема В.Дж., Джонсон Б.Дж., Муре М., Клинман Дж.П., Уилмот СМ (март 2010 г.). «Кинетический и структурный анализ субстратной специфичности двух медноаминооксидаз Hansenula polymorpha» . Биохимия . 49 (11): 2540–50. дои : 10.1021/bi901933d . ПМК 2851405 . ПМИД 20155950 .
- ^ Конвери М.А., Филлипс С.Е., Макферсон М.Дж., Ядав К.Д., Ноулз П.Ф., Парсонс М.Р., Уилмот К.М., Блейкли В., Корнер А.С. (1995). «Кристаллическая структура хинофермента: медноаминооксидаза Escherichia coli при разрешении 2 А» . Структура . 3 (11): 1171–1184. дои : 10.1016/s0969-2126(01)00253-2 . ПМИД 8591028 .
- ^ Мюррей Дж.М., Конвери М.А., Филлипс С.Е., Макферсон М.Дж., Ноулз П.Ф., Парсонс М.Р., Уилмот К.М., Блейкли В., Корнер А.С., Алтон Дж., Палчич М.М. (1997). «Каталитический механизм хинофермента аминоксидазы из Escherichia coli: изучение восстановительной полуреакции». Биохимия . 36 (7): 1608–1620. дои : 10.1021/bi962205j . ПМИД 9048544 .
- ^ Танидзава К., Гасс Дж.М., Фриман Х.К., Ямагути Х., Уилс М.К., Дули Д.М., Мацунами Х., Макинтайр В.С., Руджеро К.Э. (1997). «Кристаллические структуры медьсодержащей аминоксидазы Arthrobacter globiformis в голо- и апо-формах: значение для биогенеза топахинона». Биохимия . 36 (51): 16116–16133. дои : 10.1021/bi971797i . ПМИД 9405045 .
- ^ Парсонс М.Р., Конвери М.А., Уилмот К.М., Ядав К.Д., Блейкли В., Корнер А.С., Филлипс С.Е., Макферсон М.Дж., Ноулз П.Ф. (ноябрь 1995 г.). «Кристаллическая структура хинофермента: медноаминооксидаза Escherichia coli при разрешении 2 А» . Структура . 3 (11): 1171–84. дои : 10.1016/s0969-2126(01)00253-2 . ПМИД 8591028 .
- ^ Уилмот С.М., Хайду Дж., Макферсон М.Дж., Ноулз П.Ф., Филлипс С.Е. (ноябрь 1999 г.). «Визуализация дикислорода, связанного с медью во время ферментативного катализа». Наука . 286 (5445): 1724–8. дои : 10.1126/science.286.5445.1724 . PMID 10576737 .
- ^ Гасс Дж.М., Фриман Х.К., Кумар В., Уилс М.К., Дули Д.М., Харви И., Макгерл М.А., Зубак В.М. (1996). «Кристаллическая структура эукариотической (проростки гороха) медьсодержащей аминоксидазы при разрешении 2,2 А» . Структура . 4 (8): 943–955. дои : 10.1016/s0969-2126(96)00101-3 . ПМИД 8805580 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Амэяма М., Хаяси М., Мацусита К., Синагава Э., Адачи О. (1984). «Микробное производство пирролохинолинхинона» . Сельское хозяйство. Биол. Хим . 48 (2): 561–565. дои : 10.1271/bbb1961.48.561 .
- Аугустинссон КБ, Олссон Б (1959). «Эстеразы в молоке и плазме крови свиней. I. Субстратная специфичность и исследование электрофореза» . Биохим. Дж . 71 (3): 477–84. дои : 10.1042/bj0710477 . ПМК 1196820 . ПМИД 13638253 .
- Бойер П.Д., Ларди Х. и Мирбак К. (ред.), Ферменты, 2-е изд., том. 8, Academic Press, Нью-Йорк, 1963, с. 337-351.
- Буффони Ф, Блашко Х (1964). «Бензиламиноксидаза и гистаминаза: очистка и кристаллизация фермента из плазмы свиньи». Труды Королевского общества Б. 161 (983): 153–67. Бибкод : 1964РСПСБ.161..153Б . дои : 10.1098/rspb.1964.0086 . ПМИД 14224405 . S2CID 43432156 .
- Хейвуд Г.В., Большой ПиДжей (1981). «Микробное окисление аминов. Распространение, очистка и свойства двух первичных аминоксидаз из дрожжей Candida boidinii, выращенных на аминах в качестве единственного источника азота» . Биохим. Дж . 199 (1): 187–201. дои : 10.1042/bj1990187 . ПМЦ 1163349 . ПМИД 7337701 .
- МакИвен СМ-младший (1965). «Моноаминоксидаза плазмы человека. 1. Очистка и идентификация». Ж. Биол. Хим . 240 (5): 2003–10. ПМИД 5888801 .
- Мондови Б, Коста МТ, Агро АФ, Ротилио Г (1967). «Пиридоксальфосфат как простетическая группа диаминоксидазы почек свиньи». Арх. Биохим. Биофиз . 119 (1): 373–81. дои : 10.1016/0003-9861(67)90468-7 . ПМИД 4964016 .
- Ямада Х., Адачи О., Огата К. (1965). «Аминоксидазы микроорганизмов. Часть II. Очистка и кристаллизация аминооксидазы Aspergillus niger» . Сельское хозяйство. Биол. Хим . 29 : 649–654. дои : 10.1271/bbb1961.29.649 .
- Ямада Х., Адачи О., Огата К. (1965). «Аминоксидазы микроорганизмов. Часть III. Свойства аминоксидазы Aspergillus niger» . Сельское хозяйство. Биол. Хим . 29 : 864–869. дои : 10.1271/bbb1961.29.864 .
- Ямада Х., Адачи О., Огата К. (1965). «Аминоксидазы микроорганизмов. Часть IV. Дополнительные свойства аминооксидазы Aspergillus niger» . Сельское хозяйство. Биол. Хим . 29 : 912–917. дои : 10.1271/bbb1961.29.912 .
- Бойер П.Д., Ларди Х. и Мирбак К. (ред.), Ферменты, 2-е изд., том. 8, Academic Press, Нью-Йорк, 1963, с. 313-335.
