Гистидиндекарбоксилаза

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Гистидиндекарбоксилаза
Гистидиндекарбоксилаза
	Карикатурное изображение C-усеченного димера HDC с PLP, находящимся в активном сайте.
Идентификаторы
Номер ЕС.	4.1.1.22
Номер CAS.	9024-61-7
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Фермент катализирует гистидиндекарбоксилаза ( EC 4.1.1.22 , HDC ) транскрибируется на хромосоме 15, область q21.1-21.2, и декарбоксилирование гистидина с образованием гистамина . У млекопитающих гистамин является важным биогенным амином, играющим регулирующую роль в нейротрансмиссии , секреции желудочной кислоты и иммунном ответе . ^[1]^[2] Гистидиндекарбоксилаза является единственным участником пути синтеза гистамина , производя гистамин в одностадийной реакции. Гистамин не может вырабатываться ни одним другим известным ферментом. ^{[ нужна ссылка ]} Таким образом, HDC является основным источником гистамина у большинства млекопитающих и эукариот . В ферменте используется кофактор пиридоксаль-5'-фосфат (PLP), аналогичный многим аминокислот декарбоксилазам . ^[3]^[4] Эукариоты, а также грамотрицательные бактерии имеют общий HDC, тогда как грамположительные бактерии используют эволюционно несвязанный пирувоилзависимый HDC. ^[5] У человека гистидиндекарбоксилаза кодируется HDC геном . ^[2]^[6]

Структура

Гистидиндекарбоксилаза представляет собой пиридоксаль-зависимую декарбоксилазу группы II , наряду с декарбоксилазой ароматических L-аминокислот и тирозиндекарбоксилазой . HDC экспрессируется в виде массой 74 кДа полипептида , который не является ферментативно функциональным. ^[7]^[8] Только после посттрансляционного процессинга фермент становится активным. цепи белка Этот процессинг заключается в усечении большей части С-концевой пептида снижается , в результате чего молекулярная масса до 54 кДа.

Гистидиндекарбоксилаза существует в виде гомодимера , в котором несколько аминокислот из соответствующей противоположной цепи стабилизируют активный центр HDC . В состоянии покоя HDC PLP в ковалентно связан основании Шиффа с лизином 305 и стабилизирован несколькими водородными связями с близлежащими аминокислотами аспартатом 273, серином 151 и серином 354 противоположной цепи. ^[7] HDC содержит несколько участков, последовательно и структурно сходных с таковыми в ряде других пиридоксаль-зависимых декарбоксилаз. ^[9] Это особенно очевидно вблизи активного центра лизина 305. ^[10]

Механизм

HDC декарбоксилирует гистидин за счет использования PLP, кофактора первоначально связанного в основании Шиффа с лизином 305. ^[11] Гистидин инициирует реакцию , замещая лизин 305 и образуя альдимин с PLP. гистидина Затем карбоксильная группа покидает субстрат, образуя углекислый газ . Это лимитирующая скорость всего процесса стадия, требующая энергии активации 17,6 ккал/моль. ^[12] и соответствует экспериментальному обороту 1,73 ${\ce {s^{-1}}}$ . ^[13] После декарбоксилирования протон PLP протонируется тирозином 334 из второй субъединицы. Протонирование осуществляется молекулой воды, оно происходит очень быстро и очень экзергонично. ^[12] Наконец, PLP преобразует свое первоначальное основание Шиффа в лизин 305, и высвобождается гистамин. Этот механизм очень похож на механизмы, используемые другими пиридоксаль-зависимыми декарбоксилазами. В частности, альдиминовое промежуточное соединение является общим признаком всех известных PLP-зависимых декарбоксилаз. ^[14] HDC высокоспецифичен в отношении своего гистидинового субстрата. ^[15]

Биологическая значимость

Гистидиндекарбоксилаза является основным биологическим источником гистамина. Гистамин — важный биогенный амин , который смягчает многочисленные физиологические процессы. Существует рецептора : H1 , H2 _и , H3 _четыре . H4 _{различных} гистаминовых ^[16] каждый из которых имеет различное биологическое значение. H1 _{периферической} модулирует ряд функций центральной и нервной системы , включая циркадный ритм , температуру тела и аппетит . ^[17] Активация H ₂ приводит к секреции желудочной кислоты и гладких мышц расслаблению . ^[18]^[19] H ₃ контролирует оборот гистамина путем ингибирования и высвобождения гистамина синтеза по принципу обратной связи . ^[20] Наконец, H ₄ играет роль в хемотаксисе тучных клеток и продукции цитокинов . ^[17]

У человека HDC преимущественно экспрессируется в тучных клетках и базофильных гранулоцитах . Соответственно, эти клетки в организме содержат самые высокие концентрации гистаминовых гранул . Гистамин, не являющийся тучноклеточным, также содержится в головном мозге , где он используется в качестве нейромедиатора . ^[21]

Торможение

HDC может ингибироваться и α-фторметилгистидином метиловым эфиром гистидина . ^[22]^[23]

Клиническое значение

Антигистаминные препараты — это класс лекарств, предназначенных для уменьшения нежелательного воздействия гистамина на организм. Типичные антигистаминные препараты блокируют определенные гистаминовые рецепторы в зависимости от того, какой физиологической цели они служат. Например, димедрол ( Бенадрил ™) воздействует на гистаминовые рецепторы H1 и ингибирует их, облегчая симптомы аллергических реакций . ^[24] Ингибиторы гистидиндекарбоксилазы предположительно могут использоваться в качестве атипичных антигистаминных средств . тритоквалин , а также различные катехины , такие как эпигаллокатехин-3-галлат , основной компонент зеленого чая Было показано, что , воздействуют на HDC и клетки, продуцирующие гистамин, снижая уровень гистамина и оказывая противовоспалительное , противоопухолевое и противовоспалительное действие. -ангиогенные эффекты. ^[25]

Мутации в гене гистидиндекарбоксилазы наблюдались в одной семье с синдромом Туретта (СТ), и считается, что они не являются причиной большинства случаев СТ. ^[26]

См. также

Ссылки

^ Эппс Х.М. (1945). «Исследование бактериальных декарбоксилаз аминокислот: 4. l(-)-гистидиндекарбоксилаза из Cl. welchii Type A» . Биохимический журнал . 39 (1): 42–6. дои : 10.1042/bj0390042 . ПМЦ 1258146 . ПМИД 16747851 .
^ Jump up to: ^а ^б «Энтрез Ген: гистидиндекарбоксилаза» .
^ Райли В.Д., Снелл Э.Э. (октябрь 1968 г.). «Гистидиндекарбоксилаза Lactobacillus 30a. IV. Наличие ковалентно связанного пирувата в качестве простетической группы». Биохимия . 7 (10): 3520–8. дои : 10.1021/bi00850a029 . ПМИД 5681461 .
^ Розенталер Дж., Гирард Б.М., Чанг Г.В., Снелл Э.Э. (июль 1965 г.). «Очистка и свойства гистидиндекарбоксилазы из Lactobacillus 30a» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 54 (1): 152–8. Бибкод : 1965ПНАС...54..152Р . дои : 10.1073/pnas.54.1.152 . ПМК 285813 . ПМИД 5216347 .
^ Кимура Б., Такахаши Х., Хокимото С., Танака Ю., Фуджи Т. (август 2009 г.). «Индукция генов гистидиндекарбоксилазы Photobacterium damselae subsp. damselae (формально P. histaminum) при низком pH» . Журнал прикладной микробиологии . 107 (2): 485–97. дои : 10.1111/j.1365-2672.2009.04223.x . ПМИД 19302297 .
^ Брюно Дж., Нгуен В.К., Грос Ф., Бернхейм А., Тибо Дж. (ноябрь 1992 г.). «Получение кДНК-зонда гистидиндекарбоксилазы (HDC) мозга крысы с помощью ПЦР и присвоение гена HDC человека хромосоме 15». Генетика человека . 90 (3): 235–8. дои : 10.1007/bf00220068 . ПМИД 1487235 . S2CID 23444983 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Комори Х., Нитта Ю., Уэно Х., Хигучи Ю. (август 2012 г.). «Структурное исследование показывает, что Ser-354 определяет субстратную специфичность гистидиндекарбоксилазы человека» . Журнал биологической химии . 287 (34): 29175–83. дои : 10.1074/jbc.M112.381897 . ПМЦ 3436558 . ПМИД 22767596 .
^ Нитта, Йоко (2010). «Экспрессия рекомбинантной гистидиндекарбоксилазы человека с полной длиной и укороченной С-концевой формой в дрожжевых и бактериальных клетках» (PDF) . Ж. Биол. Макромол . 10 .
^ Джексон, Ф. Роб (1 октября 1990 г.). «Прокариотические и эукариотические пиридоксаль-зависимые декарбоксилазы гомологичны» . Журнал молекулярной эволюции . 31 (4): 325–329. Бибкод : 1990JMolE..31..325J . дои : 10.1007/BF02101126 . ISSN 0022-2844 . ПМИД 2124279 . S2CID 9206252 .
^ Сандмейер Э., Хейл Т.И., Кристен П. (май 1994 г.). «Множественное эволюционное происхождение пиридоксаль-5'-фосфатзависимых декарбоксилаз аминокислот» . Европейский журнал биохимии . 221 (3): 997–1002. дои : 10.1111/j.1432-1033.1994.tb18816.x . ПМИД 8181483 .
^ Jump up to: ^а ^б Ву Ф, Ю Дж, Геринг Х (март 2008 г.). «Ингибирующие и структурные исследования новых кофермент-субстратных аналогов гистидиндекарбоксилазы человека» . Журнал ФАСЭБ . 22 (3): 890–7. дои : 10.1096/fj.07-9566com . ПМИД 17965265 . S2CID 39078427 .
^ Jump up to: ^а ^б Фернандес Х.С., Рамос М.Ю., Серкейра, Н.М. (июль 2017 г.). «Каталитический механизм пиридоксаль-5'-фосфат-зависимого фермента гистидиндекарбоксилазы: вычислительное исследование». Химия: Европейский журнал . 23 (38): 9162–9173. дои : 10.1002/chem.201701375 . ПМИД 28613002 .
^ Комори Х., Нитта Ю., Уэно Х., Хигучи Ю. (август 2012 г.). «Структурное исследование показывает, что Ser-354 определяет субстратную специфичность гистидиндекарбоксилазы человека» . Журнал биологической химии . 287 (34): 29175–83. дои : 10.1074/jbc.m112.381897 . ПМЦ 3436558 . ПМИД 22767596 .
^ «Пиридоксальфосфатзависимая декарбоксилаза» . ИнтерПро .
^ Тони, доктор медицины (январь 2005 г.). «Специфичность реакции ферментов пиридоксальфосфата». Архив биохимии и биофизики . Освещение вопроса о ферментативных механизмах. 433 (1): 279–87. дои : 10.1016/j.abb.2004.09.037 . ПМИД 15581583 .
^ Жютель, М.; Акдис, М.; Акдис, Калифорния (13 ноября 2009 г.). «Гистамин, гистаминовые рецепторы и их роль в иммунной патологии» . Клиническая и экспериментальная аллергия . 39 (12): 1786–1800. дои : 10.1111/j.1365-2222.2009.03374.x . ISSN 0954-7894 . ПМИД 20085595 .
^ Jump up to: ^а ^б Панула П., Чазо П.Л., Коварт М., Гутцмер Р., Леурс Р., Лю В.Л., Старк Х., Турмонд Р.Л., Хаас Х.Л. (июль 2015 г.). «Международный союз фундаментальной и клинической фармакологии. XCVIII. Гистаминовые рецепторы» . Фармакологические обзоры . 67 (3): 601–55. дои : 10.1124/пр.114.010249 . ПМК 4485016 . ПМИД 26084539 .
^ Canonica GW, Blaiss M (февраль 2011 г.). «Антигистаминные, противовоспалительные и противоаллергические свойства неседативного антигистаминного препарата второго поколения дезлоратадина: обзор доказательств» . Журнал Всемирной организации по аллергии . 4 (2): 47–53. дои : 10.1097/WOX.0b013e3182093e19 . ПМК 3500039 . ПМИД 23268457 .
^ Хилл, С.Дж. (1997). «Классификация гистаминовых рецепторов» . Фармакологические обзоры . 49 : 253–278 – через АСПЭТ.
^ Вест Р.Э., Цвейг А., Ши Нью-Йорк, Сигел М.И., Иган Р.В., Кларк М.А. (ноябрь 1990 г.). «Идентификация двух подтипов H3-гистаминовых рецепторов». Молекулярная фармакология . 38 (5): 610–3. ПМИД 2172771 .
^ Бландина П., Мунари Л., Провенси Дж., Пассани М.Б. (1 января 2012 г.). «Гистаминовые нейроны туберомамиллярного ядра: целый центр или отдельные субпопуляции?» . Границы системной нейронауки . 6 : 33. дои : 10.3389/fnsys.2012.00033 . ПМЦ 3343474 . ПМИД 22586376 .
^ Август Т.Ф., Муссон Д.Г., Хван СС, Дагган Д.Е., Хук К.Ф., Роман И.Дж., Фергюсон Р.Дж., Бейн В.Ф. (август 1985 г.). «Биоанализ и утилизация альфа-фторметилгистидина, нового ингибитора гистидиндекарбоксилазы». Журнал фармацевтических наук . 74 (8): 871–5. дои : 10.1002/jps.2600740814 . ПМИД 4032273 .
^ Лейн Р.С., Мэннинг Дж.М., Снелл Э.Э. (сентябрь 1976 г.). «Гистидиндекарбоксилаза Lactobacillus 30a: инактивация и мечение активного сайта метиловым эфиром L-гистидина». Биохимия . 15 (19): 4180–5. дои : 10.1021/bi00664a008 . ПМИД 963031 .
^ «Димедрол гидрохлорид» . Наркотики.com .
^ Мельгарехо Э., Медина М.А., Санчес-Хименес Ф., Урдиалес Х.Л. (сентябрь 2010 г.). «Нацеливание EGCG на клетки, продуцирующие гистамин: зеленый дротик против воспаления?». Журнал физиологии и биохимии . 66 (3): 265–70. дои : 10.1007/s13105-010-0033-7 . ПМИД 20652470 . S2CID 24835261 .
^ «Онлайн-менделевское наследование у человека: гистидиндекарбоксилаза» .

Дальнейшее чтение

Нужны AC, Keefe RS, Ge D, Grossman I, Dickson S, McEvoy JP, Goldstein DB (июль 2009 г.). «Фармакогенетика антипсихотического ответа в исследовании CATIE: анализ гена-кандидата» . Европейский журнал генетики человека . 17 (7): 946–57. дои : 10.1038/ejhg.2008.264 . ПМЦ 2986499 . ПМИД 19156168 .
Масини Э, Фабброни В, Джаннини Л, Ванначчи А, Мессерини Л, Перна Ф, Кортезини С, Чианчи Ф (апрель 2005 г.). «Повышение регуляции гистамина и гистидиндекарбоксилазы при колоректальном раке: корреляция со стадией опухоли» (PDF) . Исследование воспаления . 54 (Приложение 1): S80–1. дои : 10.1007/s00011-004-0437-3 . hdl : 2158/762726 . ПМИД 15928846 . S2CID 28682686 .
Ли З, Лю Дж, Тан Ф, Лю Ю, Вальдум ХЛ, Цуй Г (декабрь 2008 г.). «Экспрессия гистидиндекарбоксилазы, не являющейся тучными клетками, в опухолеассоциированных микрососудах при плоскоклеточном раке пищевода человека». АПМИС . 116 (12): 1034–42. дои : 10.1111/j.1600-0463.2008.01048.x . ПМИД 19133005 . S2CID 19980875 .
Шафрански К., Шиндлер С., Тауден С., Хиллер М., Хус К., Ян Н., Шрайбер С., Бакофен Р., Платцер М. (2007). «Нарушение правил сплайсинга: динуклеотиды TG функционируют как альтернативные 3'-сайты сплайсинга в U2-зависимых интронах» . Геномная биология . 8 (8): 154 р. дои : 10.1186/gb-2007-8-8-r154 . ПМК 2374985 . ПМИД 17672918 .
Ай В., Лю Ю., Ланглуа М., Ван Т.С. (март 2004 г.). «Крупелеподобный фактор 4 (KLF4) подавляет экспрессию гена гистидиндекарбоксилазы через вышестоящий сайт Sp1 и нижележащие гастрин-чувствительные элементы» . Журнал биологической химии . 279 (10): 8684–93. дои : 10.1074/jbc.M308278200 . ПМИД 14670968 .
Рэйчоудхури Р., Флеминг Дж.В., Маклафлин Дж.Т., Булитта С.Дж., Ван Т.С. (октябрь 2002 г.). «Идентификация и характеристика третьего элемента ответа на гастрин (GAS-RE3) в промоторе гена гистидиндекарбоксилазы человека». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 297 (5): 1089–95. дои : 10.1016/S0006-291X(02)02345-8 . ПМИД 12372397 .
Кимура К, Вакамацу А, Судзуки Ю, Ота Т, Нисикава Т, Ямашита Р, Ямамото Дж, Секине М, Цуритани К, Вакагури Х, Исии С, Сугияма Т, Сайто К, Исоно Ю, Ириэ Р, Кушида Н, Ёнеяма Т , Оцука Р, Канда К, Ёкой Т, Кондо Х, Вагацума М, Муракава К, Исида С, Исибаши Т, Такахаси-Фудзи А, Танасе Т, Нагай К, Кикучи Х, Накаи К, Исогай Т, Сугано С (январь 2006 г.) : крупномасштабная идентификация и характеристика предполагаемых альтернативных промоторов генов человека» ( /gr.4039406 PMID 1 ): 55–65 « 10.1101 16 . . . . Диверсификация транскрипционной модуляции : 16344560 doi
Скёльдберг Ф., Портела-Гомес Г.М., Гримелиус Л., Нильссон Г., Перхеэнтупа Дж., Беттерле К., Хасеби Э.С., Густафссон Дж., Рённблом А., Рорсман Ф., Кемпе О. (апрель 2003 г.). «Гистидиндекарбоксилаза, пиридоксальфосфат-зависимый фермент, является аутоантигеном энтерохромаффиноподобных клеток желудка» . Журнал клинической эндокринологии и метаболизма . 88 (4): 1445–52. дои : 10.1210/jc.2002-021761 . ПМИД 12679420 .
Брю О, Лакасинг Л, Салливан М (2007). «Дифференциальная активность гистидиндекарбоксилазы в нормальной и преэкламптической плацентах». Плацента . 28 (5–6): 585–7. дои : 10.1016/j.placenta.2006.05.003 . ПМИД 16822545 .
Чжан Ф, Сюн Д.Х., Ван В., Шен Х., Сяо П., Ян Ф., Рекер Р.Р., Дэн Х.В. (октябрь 2006 г.). «Полиморфизм гена HDC связан с возрастом естественной менопаузы у женщин европеоидной расы» . Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 348 (4): 1378–82. дои : 10.1016/j.bbrc.2006.08.008 . ПМК 1803761 . ПМИД 16919600 .
Типпенс А.С., Грюттер, Калифорния (июнь 2004 г.). «Обнаружение мРНК гистидиндекарбоксилазы в гладких мышцах сосудов и эндотелиальных клетках человека». Исследование воспаления . 53 (6): 215–6. дои : 10.1007/s00011-004-1252-6 . ПМИД 15167966 .
Зизен К.Л., Бонт Л., Ходемакерс Х.М., Эрмерс М.Дж., Доорнбос Г., Вант Слот Р., Вейменга К., Хаувелинген ХК, Кимпен Дж.Л., Кимман Т.Г., Хоби Б., Янссен Р. (апрель 2009 г.). «Генетическая предрасположенность к респираторно-синцитиальному вирусному бронхиолиту у недоношенных детей связана с генами ремоделирования дыхательных путей и генами врожденного иммунитета» . Журнал детских инфекционных заболеваний . 28 (4): 333–5. дои : 10.1097/INF.0b013e31818e2aa9 . ПМИД 19258923 . S2CID 25601837 .
Морган Т.К., Монтгомери К., Мейсон В., Вест Р.Б., Ван Л., ван де Рейн М., Хиггинс Дж.П. (июль 2006 г.). «Повышение экспрессии гистидиндекарбоксилазы в поверхностных корковых нефронах во время беременности у мышей и женщин» . Почки Интернешнл . 70 (2): 306–14. дои : 10.1038/sj.ki.5001553 . ПМИД 16760908 .
Пападопулу Н., Калогеромитрос Д., Стаурианеас Н.Г., Тиблалекси Д., Теохаридес Т.С. (ноябрь 2005 г.). «Экспрессия рецептора-1 рилизинг-гормона кортикотропина и гистидиндекарбоксилазы при хронической крапивнице» . Журнал исследовательской дерматологии . 125 (5): 952–5. дои : 10.1111/j.0022-202X.2005.23913.x . ПМИД 16297195 .
Янссен Р., Бонт Л., Зизен К.Л., Ходемакерс Х.М., Эрмерс М.Дж., Дорнбос Г., Ван 'т Слот Р., Вейменга К., Гоеман Дж.Дж., Кимпен Дж.Л., ван Хаувелинген ХК, Кимман Т.Г., Хоби Б. (сентябрь 2007 г.). «Генетическая предрасположенность к респираторно-синцитиальному вирусному бронхиолиту преимущественно связана с врожденными иммунными генами» . Журнал инфекционных болезней . 196 (6): 826–34. дои : 10.1086/520886 . ПМИД 17703412 .
Штраусберг Р.Л., Фейнгольд Е.А., Граус Л.Х., Дерге Дж.Г., Клаузнер Р.Д., Коллинз Ф.С. и др. (декабрь 2002 г.). «Получение и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (26): 16899–903. Бибкод : 2002PNAS...9916899M . дои : 10.1073/pnas.242603899 . ПМК 139241 . ПМИД 12477932 .
Айхбергер К.Дж., Майерхофер М., Валес А., Краут М.Т., Глейкснер К.В., Билбан М., Эстербауэр Х., Зоннек К., Флориан С., Дердак С., Пикл В.Ф., Агис Х., Фалус А., Силлабер С., Валент П. (ноябрь 2006 г.). «Связанный с ХМЛ онкопротеин BCR/ABL индуцирует экспрессию гистидиндекарбоксилазы (HDC) и синтез гистамина в лейкозных клетках» . Кровь . 108 (10): 3538–47. дои : 10.1182/blood-2005-12-028456 . ПМИД 16849647 .
Ли Дж.К., Ким Х.Т., Чо СМ, Ким К.Х., Джин Х.Дж., Рю ГМ, О Б, Пак С., Кимм К., Джо С.А., Юнг С.К., Ким С., Ин СМ, Ли Дж.Э., Джо И (2003). «Характеристика 458 однонуклеотидных полиморфизмов генов-кандидатов заболеваний в корейской популяции» . Журнал генетики человека . 48 (5): 213–6. дои : 10.1007/s10038-003-0011-9 . ПМИД 12768436 .
Чон Х.Дж., Мун П.Д., Ким С.Дж., Со Джу, Кан Т.Х., Ким Дж.Дж., Кан И.С., Ум Дж.И., Ким Х.М., Хон Ш. (апрель 2009 г.). «Активация индуцируемого гипоксией фактора-1 регулирует экспрессию гистидиндекарбоксилазы человека» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 66 (7): 1309–19. дои : 10.1007/s00018-009-9001-1 . ПМЦ 11131467 . ПМИД 19266161 . S2CID 23800803 .

Внешние ссылки

Гистидин + декарбоксилаза Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

[pmid16747851-1] Эппс Х.М. (1945). «Исследование бактериальных декарбоксилаз аминокислот: 4. l(-)-гистидиндекарбоксилаза из Cl. welchii Type A» . Биохимический журнал . 39 (1): 42–6. дои : 10.1042/bj0390042 . ПМЦ 1258146 . ПМИД 16747851 .

[entrez-2] Jump up to: ^а ^б «Энтрез Ген: гистидиндекарбоксилаза» .

[pmid5681461-3] Райли В.Д., Снелл Э.Э. (октябрь 1968 г.). «Гистидиндекарбоксилаза Lactobacillus 30a. IV. Наличие ковалентно связанного пирувата в качестве простетической группы». Биохимия . 7 (10): 3520–8. дои : 10.1021/bi00850a029 . ПМИД 5681461 .

[pmid5216347-4] Розенталер Дж., Гирард Б.М., Чанг Г.В., Снелл Э.Э. (июль 1965 г.). «Очистка и свойства гистидиндекарбоксилазы из Lactobacillus 30a» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 54 (1): 152–8. Бибкод : 1965ПНАС...54..152Р . дои : 10.1073/pnas.54.1.152 . ПМК 285813 . ПМИД 5216347 .

[5] Кимура Б., Такахаши Х., Хокимото С., Танака Ю., Фуджи Т. (август 2009 г.). «Индукция генов гистидиндекарбоксилазы Photobacterium damselae subsp. damselae (формально P. histaminum) при низком pH» . Журнал прикладной микробиологии . 107 (2): 485–97. дои : 10.1111/j.1365-2672.2009.04223.x . ПМИД 19302297 .

[pmid1487235-6] Брюно Дж., Нгуен В.К., Грос Ф., Бернхейм А., Тибо Дж. (ноябрь 1992 г.). «Получение кДНК-зонда гистидиндекарбоксилазы (HDC) мозга крысы с помощью ПЦР и присвоение гена HDC человека хромосоме 15». Генетика человека . 90 (3): 235–8. дои : 10.1007/bf00220068 . ПМИД 1487235 . S2CID 23444983 .

[:3-7] Jump up to: ^а ^б ^с Комори Х., Нитта Ю., Уэно Х., Хигучи Ю. (август 2012 г.). «Структурное исследование показывает, что Ser-354 определяет субстратную специфичность гистидиндекарбоксилазы человека» . Журнал биологической химии . 287 (34): 29175–83. дои : 10.1074/jbc.M112.381897 . ПМЦ 3436558 . ПМИД 22767596 .

[8] Нитта, Йоко (2010). «Экспрессия рекомбинантной гистидиндекарбоксилазы человека с полной длиной и укороченной С-концевой формой в дрожжевых и бактериальных клетках» (PDF) . Ж. Биол. Макромол . 10 .

[9] Джексон, Ф. Роб (1 октября 1990 г.). «Прокариотические и эукариотические пиридоксаль-зависимые декарбоксилазы гомологичны» . Журнал молекулярной эволюции . 31 (4): 325–329. Бибкод : 1990JMolE..31..325J . дои : 10.1007/BF02101126 . ISSN 0022-2844 . ПМИД 2124279 . S2CID 9206252 .

[10] Сандмейер Э., Хейл Т.И., Кристен П. (май 1994 г.). «Множественное эволюционное происхождение пиридоксаль-5'-фосфатзависимых декарбоксилаз аминокислот» . Европейский журнал биохимии . 221 (3): 997–1002. дои : 10.1111/j.1432-1033.1994.tb18816.x . ПМИД 8181483 .

[:4-11] Jump up to: ^а ^б Ву Ф, Ю Дж, Геринг Х (март 2008 г.). «Ингибирующие и структурные исследования новых кофермент-субстратных аналогов гистидиндекарбоксилазы человека» . Журнал ФАСЭБ . 22 (3): 890–7. дои : 10.1096/fj.07-9566com . ПМИД 17965265 . S2CID 39078427 .

[:0-12] Jump up to: ^а ^б Фернандес Х.С., Рамос М.Ю., Серкейра, Н.М. (июль 2017 г.). «Каталитический механизм пиридоксаль-5'-фосфат-зависимого фермента гистидиндекарбоксилазы: вычислительное исследование». Химия: Европейский журнал . 23 (38): 9162–9173. дои : 10.1002/chem.201701375 . ПМИД 28613002 .

[13] Комори Х., Нитта Ю., Уэно Х., Хигучи Ю. (август 2012 г.). «Структурное исследование показывает, что Ser-354 определяет субстратную специфичность гистидиндекарбоксилазы человека» . Журнал биологической химии . 287 (34): 29175–83. дои : 10.1074/jbc.m112.381897 . ПМЦ 3436558 . ПМИД 22767596 .

[14] «Пиридоксальфосфатзависимая декарбоксилаза» . ИнтерПро .

[15] Тони, доктор медицины (январь 2005 г.). «Специфичность реакции ферментов пиридоксальфосфата». Архив биохимии и биофизики . Освещение вопроса о ферментативных механизмах. 433 (1): 279–87. дои : 10.1016/j.abb.2004.09.037 . ПМИД 15581583 .

[16] Жютель, М.; Акдис, М.; Акдис, Калифорния (13 ноября 2009 г.). «Гистамин, гистаминовые рецепторы и их роль в иммунной патологии» . Клиническая и экспериментальная аллергия . 39 (12): 1786–1800. дои : 10.1111/j.1365-2222.2009.03374.x . ISSN 0954-7894 . ПМИД 20085595 .

[:2-17] Jump up to: ^а ^б Панула П., Чазо П.Л., Коварт М., Гутцмер Р., Леурс Р., Лю В.Л., Старк Х., Турмонд Р.Л., Хаас Х.Л. (июль 2015 г.). «Международный союз фундаментальной и клинической фармакологии. XCVIII. Гистаминовые рецепторы» . Фармакологические обзоры . 67 (3): 601–55. дои : 10.1124/пр.114.010249 . ПМК 4485016 . ПМИД 26084539 .

[18] Canonica GW, Blaiss M (февраль 2011 г.). «Антигистаминные, противовоспалительные и противоаллергические свойства неседативного антигистаминного препарата второго поколения дезлоратадина: обзор доказательств» . Журнал Всемирной организации по аллергии . 4 (2): 47–53. дои : 10.1097/WOX.0b013e3182093e19 . ПМК 3500039 . ПМИД 23268457 .

[19] Хилл, С.Дж. (1997). «Классификация гистаминовых рецепторов» . Фармакологические обзоры . 49 : 253–278 – через АСПЭТ.

[20] Вест Р.Э., Цвейг А., Ши Нью-Йорк, Сигел М.И., Иган Р.В., Кларк М.А. (ноябрь 1990 г.). «Идентификация двух подтипов H3-гистаминовых рецепторов». Молекулярная фармакология . 38 (5): 610–3. ПМИД 2172771 .

[21] Бландина П., Мунари Л., Провенси Дж., Пассани М.Б. (1 января 2012 г.). «Гистаминовые нейроны туберомамиллярного ядра: целый центр или отдельные субпопуляции?» . Границы системной нейронауки . 6 : 33. дои : 10.3389/fnsys.2012.00033 . ПМЦ 3343474 . ПМИД 22586376 .

[22] Август Т.Ф., Муссон Д.Г., Хван СС, Дагган Д.Е., Хук К.Ф., Роман И.Дж., Фергюсон Р.Дж., Бейн В.Ф. (август 1985 г.). «Биоанализ и утилизация альфа-фторметилгистидина, нового ингибитора гистидиндекарбоксилазы». Журнал фармацевтических наук . 74 (8): 871–5. дои : 10.1002/jps.2600740814 . ПМИД 4032273 .

[23] Лейн Р.С., Мэннинг Дж.М., Снелл Э.Э. (сентябрь 1976 г.). «Гистидиндекарбоксилаза Lactobacillus 30a: инактивация и мечение активного сайта метиловым эфиром L-гистидина». Биохимия . 15 (19): 4180–5. дои : 10.1021/bi00664a008 . ПМИД 963031 .

[24] «Димедрол гидрохлорид» . Наркотики.com .

[25] Мельгарехо Э., Медина М.А., Санчес-Хименес Ф., Урдиалес Х.Л. (сентябрь 2010 г.). «Нацеливание EGCG на клетки, продуцирующие гистамин: зеленый дротик против воспаления?». Журнал физиологии и биохимии . 66 (3): 265–70. дои : 10.1007/s13105-010-0033-7 . ПМИД 20652470 . S2CID 24835261 .

[26] «Онлайн-менделевское наследование у человека: гистидиндекарбоксилаза» .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

[22]

[23]

[24]

[25]

[26]

v т и Углерод-углеродные лиазы ( КФ 4.1)
4.1.1: Carboxy-lyases	Acetoacetate decarboxylase Adenosylmethionine decarboxylase Arginine decarboxylase Aromatic L-amino acid decarboxylase Glutamate decarboxylase Histidine decarboxylase Lysine decarboxylase Malonyl-CoA decarboxylase Ornithine decarboxylase Oxaloacetate decarboxylase Phosphoenolpyruvate carboxykinase Phosphoenolpyruvate carboxylase Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase Pyrophosphomevalonate decarboxylase Pyruvate decarboxylase RuBisCO Uridine monophosphate synthetase/Orotidine 5'-phosphate decarboxylase Uroporphyrinogen III decarboxylase
4.1.2: Aldehyde-lyases	Fructose-bisphosphate aldolase Aldolase A Aldolase B Aldolase C 2-hydroxyphytanoyl-CoA lyase Threonine aldolase
4.1.3: Oxo-acid-lyases	Isocitrate lyase 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA lyase
4.1.99: Other	Tryptophanase Photolyase CPD lyase Spore photoproduct lyase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)