Рубиско
| Рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилаза оксигеназа | |||
|---|---|---|---|
 Трехмерное изображение активированного RuBisCO из шпината в открытой форме с доступным активным центром. Остатки Lys175 в активном центре отмечены розовым цветом, а справа показан крупный план остатка одного из мономеров, составляющих фермент. | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 4.1.1.39 | ||
| Номер CAS. | 9027-23-0 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
Рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилаза/оксигеназа , широко известная под аббревиатурами RuBisCo , Rubisco , [1] РуБПКейс , [2] или РуБПко , [3] представляет собой фермент ( EC 4.1.1.39 ), участвующий в независимой от света (или «темновой») части фотосинтеза , включая фиксацию углерода , посредством которой атмосферный углекислый газ преобразуется растениями и другими фотосинтезирующими организмами в богатые энергией молекулы, такие как глюкоза. . Он возник примерно четыре миллиарда лет назад в первичном метаболизме до появления кислорода на Земле. [4] Вероятно, это самый распространенный фермент на Земле. С химической точки зрения он катализирует карбоксилирование . рибулозо -1,5-бисфосфата (также известного как RuBP) [5] [6] [7]
Альтернативные пути фиксации углерода
[ редактировать ]RuBisCO важен с биологической точки зрения , поскольку он катализирует первичную химическую реакцию , посредством которой неорганический углерод попадает в биосферу . Хотя многие автотрофные бактерии и археи фиксируют углерод посредством восстановительного пути ацетил-КоА , 3-гидроксипропионатного цикла или обратного цикла Кребса , эти пути вносят относительно небольшой вклад в глобальную фиксацию углерода по сравнению с тем, который катализируется RuBisCO. Фосфоенолпируваткарбоксилаза , в отличие от RuBisCO, лишь временно фиксирует углерод. Отражая свою важность, RuBisCO является наиболее распространенным белком в листьях , на его долю приходится 50% растворимого белка листьев у C 3 растений (20–30% общего азота листьев) и 30% растворимого белка листьев у C 4 растений (5–9 % общего азота листьев). [7] Учитывая его важную роль в биосфере, генная инженерия RuBisCO в сельскохозяйственных культурах представляет постоянный интерес (см. ниже ).
Структура
[ редактировать ]
У растений, водорослей , цианобактерий , а также фототрофных и хемоавтотрофных Pseudomonadota (ранее протеобактерии) фермент обычно состоит из двух типов белковых субъединиц, называемых большой цепью ( L , около 55 000 Да ) и малой цепью ( S , около 13 000 Да). . Ген большой цепи ( rbcL ) кодируется ДНК хлоропластов растений. [8] растительных клеток имеется несколько родственных мелкоцепочечных генов Обычно в ядре , и небольшие цепочки импортируются в стромальный компартмент хлоропластов из цитозоля путем пересечения внешней мембраны хлоропласта . [6] [9] ферментативно активного субстрата ( рибулозо- 1,5-бисфосфата) Сайты связывания расположены в больших цепях , образующих димеры , в которых аминокислоты из каждой большой цепи вносят вклад в сайты связывания. Всего восемь больших цепей (= четыре димера) и восемь малых цепей собираются в более крупный комплекс массой около 540 000 Да. [10] У некоторых Pseudomonadota и динофлагеллят обнаружены ферменты, состоящие только из крупных субъединиц. [а]
магния Ионы ( мг 2+ ) необходимы для ферментативной активности. Правильное расположение мг 2+ в активном центре фермента включает присоединение «активирующей» молекулы диоксида углерода ( CO 2 ) к лизину в активном центре (с образованием карбамата ). [12] мг 2+ действует путем депротонирования остатка Lys210, заставляя остаток Lys поворачиваться на 120 градусов к транс- конформеру, уменьшая расстояние между азотом Lys и углеродом CO 2 . Непосредственная близость позволяет образовывать ковалентную связь, в результате чего образуется карбамат. [13] мг 2+ впервые получает возможность связываться с активным сайтом путем поворота His335 в альтернативную конформацию. мг 2+ затем координируется остатками His активного центра (His300, His302, His335) и частично нейтрализуется за счет координации трех молекул воды и их превращения в − ОЙ. [13] Такая координация приводит к образованию нестабильного комплекса, но создает благоприятную среду для связывания мг 2+ . Образованию карбамата благоприятствует щелочной pH . pH и концентрация ионов магния в жидкостном отделе (у растений — строме хлоропласта На свету увеличивается ). Роль изменения pH и уровня ионов магния в регуляции активности фермента RuBisCO обсуждается ниже . Как только карбамат образуется, His335 завершает активацию, возвращаясь в исходное положение за счет температурных колебаний. [13]
|
|
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Ферментативная активность
[ редактировать ]
RuBisCO — один из многих ферментов цикла Кальвина . Когда Рубиско облегчает атаку CO 2 на углерод C2 RuBP и последующий разрыв связи между атомами углерода C3 и C2, образуются 2 молекулы глицерат-3-фосфата. Преобразование включает в себя следующие этапы: енолизация , карбоксилирование , гидратация , разрыв связи CC и протонирование . [14] [15] [16]
Субстраты
[ редактировать ]Субстратами RuBisCO являются рибулозо-1,5-бисфосфат и диоксид углерода (в отличие от «активирующего» диоксида углерода). RuBisCO также катализирует реакцию рибулозо-1,5-бисфосфата и молекулярного кислорода (O 2 ) вместо углекислого газа (CO 2 ). [17] Различение субстратов CO 2 и O 2 субстрата объясняется различным взаимодействием квадрупольных моментов и высоким электростатического поля градиентом . [13] Этот градиент устанавливается димерной формой минимально активного RuBisCO, которая с помощью двух своих компонентов обеспечивает комбинацию противоположно заряженных доменов, необходимую для взаимодействия фермента с O 2 и CO 2 . Эти условия помогают объяснить низкую скорость оборота, обнаруженную в RuBisCO: чтобы увеличить силу электрического поля субстратов , необходимую для достаточного взаимодействия с квадрупольными моментами , C- и N-концевые сегменты фермента должны быть закрыты, что позволяет активный центр необходимо изолировать от растворителя и снизить диэлектрическую проницаемость . [18] Эта изоляция имеет значительные энтропийные издержки и приводит к низкой текучести кадров.
Связывание РуБП
[ редактировать ]Карбамилирование ε-аминогруппы Lys210 стабилизируется за счет координации с мг 2+ . [19] Эта реакция включает связывание карбоксилатных концов Asp203 и Glu204 с мг 2+ ион. Субстрат RuBP связывается мг 2+ вытесняя два из трех aquo-лигандов. [14] [20] [21]
енолизация
[ редактировать ]Энолизация РуБФ представляет собой превращение кетотаутомера РуБФ в эндиол(ат). Энолизация инициируется депротонированием по C3. Ферментная основа на этом этапе обсуждается. [20] [22] но стерические ограничения, наблюдаемые в кристаллических структурах, сделали Lys210 наиболее вероятным кандидатом. [14] В частности, карбаматный кислород на Lys210, который не координирован с ионом Mg, депротонирует углерод C3 RuBP с образованием 2,3-ендиолата. [20] [21]
Карбоксилирование
[ редактировать ]
Карбоксилирование 2,3-ендиолата приводит к образованию промежуточного продукта 3-кето-2-карбоксиарабинитол-1,5-бисфосфата, а Lys334 облегчает добавление субстрата CO 2 , поскольку он заменяет третий субстрат. мг 2+ -координировать молекулу воды и добавить непосредственно к эндиолу. При этом комплекс Михаэлиса не образуется. [14] [22] Гидратация этого кетона приводит к образованию дополнительной гидроксильной группы у C3, образуя промежуточный продукт гем-диола . [20] [23] Карбоксилирование и гидратация были предложены как один согласованный этап. [20] или как два последовательных шага. [23] Согласованный механизм подтверждается близостью молекулы воды к C3 RuBP в множественных кристаллических структурах. В структуре шпината другие остатки хорошо расположены, помогая на стадии гидратации, поскольку они находятся на расстоянии водородных связей от молекулы воды. [14]
Расщепление связи CC
[ редактировать ]Промежуточное соединение гем-диол расщепляется по связи C2-C3 с образованием одной молекулы глицерат-3-фосфата и отрицательно заряженного карбоксилата. [14] Стереоспецифическое протонирование C2 этого карбаниона приводит к образованию другой молекулы глицерат-3-фосфата. Считается, что этому этапу способствует Lys175 или, возможно, карбамилированный Lys210. [14]
Продукты
[ редактировать ]Когда субстратом является углекислый газ, продуктом карбоксилазной реакции является нестабильное шестиуглеродное фосфорилированное промежуточное соединение, известное как 3-кето-2-карбоксиарабинитол-1,5-бисфосфат, который быстро распадается на две молекулы глицерат-3-фосфата . Этот продукт, также известный как 3-фосфоглицерат, можно использовать для производства более крупных молекул, таких как глюкоза .
Когда молекулярный кислород является субстратом, продуктами оксигеназной реакции являются фосфогликолят и 3-фосфоглицерат. Фосфогликолят перерабатывается посредством последовательности реакций, называемых фотодыханием , в которых участвуют ферменты и цитохромы, расположенные в митохондриях и пероксисомах (это случай репарации метаболитов ). В этом процессе две молекулы фосфогликолата превращаются в одну молекулу углекислого газа и одну молекулу 3-фосфоглицерата, которые могут повторно войти в цикл Кальвина. Некоторая часть фосфогликолята, поступающего по этому пути, может сохраняться растениями для производства других молекул, таких как глицин . При уровне содержания углекислого газа и кислорода в окружающей среде соотношение реакций составляет примерно 4 к 1, что приводит к чистому связыванию углекислого газа всего 3,5. Таким образом, неспособность фермента предотвратить реакцию с кислородом значительно снижает фотосинтетическую способность многих растений. Некоторые растения, многие водоросли и фотосинтезирующие бактерии преодолели это ограничение, разработав способы увеличения концентрации углекислого газа вокруг фермента, в том числе С 4 Фиксация углерода , метаболизм крассулацовых кислот и применение пиреноидов .
Рубиско Побочные действия могут привести к образованию бесполезных или ингибирующих побочных продуктов. Важные ингибирующие побочные продукты включают ксилулозо-1,5-бисфосфат и глицеро-2,3-пентодиулозо-1,5-бисфосфат , оба из которых вызваны «осечками» на полпути реакции енолизации-карбоксилирования. У высших растений этот процесс вызывает самоингибирование RuBisCO, которое может быть вызвано насыщением концентраций CO 2 и RuBP и решено активазой Rubisco (см. ниже). [24]
Скорость ферментативной активности
[ редактировать ]
Некоторые ферменты могут выполнять тысячи химических реакций каждую секунду. Однако RuBisCO работает медленно, фиксируя только 3-10 молекул углекислого газа каждую секунду на молекулу фермента. [25] Таким образом, реакция, катализируемая RuBisCO, является основным фактором, ограничивающим скорость цикла Кальвина в течение дня. Тем не менее, в большинстве условий и когда свет не ограничивает фотосинтез иным образом, скорость RuBisCO положительно реагирует на увеличение концентрации углекислого газа.
RuBisCO обычно активен только в течение дня, поскольку рибулозо-1,5-бисфосфат не регенерируется в темноте. Это связано с регуляцией ряда других ферментов цикла Кальвина. Кроме того, активность RuBisCO координируется с активностью других ферментов цикла Кальвина несколькими другими способами:
Ионами
[ редактировать ]хлоропластов рН стромы При освещении повышается с 7,0 до 8,0 за счет протона (иона водорода, ЧАС + ) градиент, создаваемый на мембране тилакоида . Движение протонов в тилакоиды управляется светом и имеет основополагающее значение для синтеза АТФ в хлоропластах (Дальнейшая литература: Фотосинтетический реакционный центр ; Светозависимые реакции ) . Чтобы сбалансировать ионный потенциал через мембрану, ионы магния ( мг 2+ ) в ответ выходят из тилакоидов, увеличивая концентрацию магния в строме хлоропластов. RuBisCO имеет высокий оптимальный pH (может быть >9,0, в зависимости от концентрации ионов магния) и, таким образом, становится «активированным» при введении диоксида углерода и магния в активные центры, как описано выше.
По активазе RuBisCO
[ редактировать ]У растений и некоторых водорослей другой фермент, активаза RuBisCO (Rca, GO:0046863 , P10896 ), необходим для быстрого образования критического карбамата в активном центре RuBisCO. [26] [27] Это необходимо, поскольку рибулозо-1,5-бисфосфат (RuBP) сильнее связывается с активными центрами RuBisCO при наличии избытка карбамата, препятствуя продвижению процессов. На свету активаза RuBisCO способствует высвобождению ингибирующего (или, по некоторым представлениям, запасающего) RuBP из каталитических центров RuBisCO. Активаза также необходима некоторым растениям (например, табаку и многим бобовым), поскольку в темноте RuBisCO ингибируется (или защищается от гидролиза) конкурентным ингибитором, синтезируемым этими растениями, аналогом субстрата 2-карбокси-D-арабитинолом 1-. фосфат (СА1Р). [28] CA1P прочно связывается с активным центром карбамилированного RuBisCO и в еще большей степени ингибирует каталитическую активность. Также было показано, что CA1P сохраняет RuBisCO в конформации , защищенной от протеолиза . [29] На свету активаза RuBisCO также способствует высвобождению CA1P из каталитических центров. После высвобождения CA1P из RuBisCO он быстро преобразуется в неингибирующую форму под действием активируемой светом CA1P-фосфатазы . Даже без этих сильных ингибиторов раз в несколько сотен реакций нормальные реакции с углекислым газом или кислородом не завершаются; другие аналоги ингибирующего субстрата все еще образуются в активном центре. Опять же, активаза RuBisCO может способствовать высвобождению этих аналогов из каталитических центров и поддерживать фермент в каталитически активной форме. Однако при высоких температурах активаза RuBisCO агрегирует и больше не может активировать RuBisCO. Это способствует снижению карбоксилирующей способности, наблюдаемому при тепловом стрессе. [30] [31]
По активации
[ редактировать ]Удаление ингибирующих RuBP, CA1P и других аналогов ингибирующих субстратов с помощью активазы требует потребления АТФ . Эта реакция ингибируется присутствием АДФ , и, таким образом, активность активазы зависит от соотношения этих соединений в строме хлоропластов. Кроме того, у большинства растений чувствительность активазы к соотношению АТФ/АДФ модифицируется состоянием восстановления/окисления стромы ( редокс ) посредством другого небольшого регуляторного белка, тиоредоксина . Таким образом, активность активазы и состояние активации RuBisCO можно модулировать в ответ на интенсивность света и, таким образом, на скорость образования субстрата рибулозо-1,5-бисфосфата. [32]
По фосфату
[ редактировать ]У цианобактерий неорганический фосфат (P i ) также участвует в скоординированной регуляции фотосинтеза: P i связывается с активным центром RuBisCO и с другим участком большой цепи, где он может влиять на переходы между активированной и менее активной конформациями фермента. . Таким образом, активация бактериального RuBisCO может быть особенно чувствительной к уровням Pi , что может привести к тому, что он будет действовать аналогично тому, как активаза RuBisCO функционирует в высших растениях. [33]
По углекислому газу
[ редактировать ]Поскольку углекислый газ и кислород конкурируют в активном центре RuBisCO, фиксация углерода RuBisCO может быть усилена за счет увеличения уровня углекислого газа в компартменте, содержащем RuBisCO ( строма хлоропласта ). Несколько раз в ходе эволюции растений развивались механизмы повышения уровня углекислого газа в строме (см. С 4 углеродфиксация ). Использование кислорода в качестве субстрата кажется загадочным процессом, поскольку кажется, что он выбрасывает захваченную энергию. Однако это может быть механизмом предотвращения перегрузки углеводами в периоды сильного светового потока. Эта слабость фермента является причиной фотодыхания , так что здоровые листья при ярком свете могут иметь нулевую чистую фиксацию углерода, когда соотношение O 2 и CO 2, доступного для RuBisCO, слишком сильно смещается в сторону кислорода. Это явление в первую очередь зависит от температуры: высокие температуры могут снизить концентрацию CO 2 , растворенного во влаге тканей листа. Это явление также связано с водным стрессом : поскольку листья растений охлаждаются за счет испарения, ограниченность воды приводит к повышению температуры листьев. C 4 Растения изначально используют фермент PEP карбоксилазу , которая имеет более высокое сродство к CO 2 . В ходе этого процесса сначала образуется 4-углеродное промежуточное соединение (отсюда и название C 4 -растения), которое переносится в место C 3 , фотосинтеза а затем декарбоксилируется, высвобождая CO 2 для повышения концентрации CO 2 .
Растения с толстянковым кислотным метаболизмом (CAM) держат свои устьица светонезависимых реакций (также известных как цикл Кальвина закрытыми в течение дня, что экономит воду, но предотвращает протекание ), поскольку эти реакции требуют прохождения CO 2 путем газообмена через эти отверстия. Испарение через верхнюю сторону листа предотвращается слоем воска .
Генная инженерия
[ редактировать ]Поскольку RuBisCO часто ограничивает скорость фотосинтеза в растениях, возможно повысить эффективность фотосинтеза путем модификации генов RuBisCO в растениях для увеличения каталитической активности и/или снижения скорости оксигенации. [34] [35] [36] [37] Это могло бы улучшить секвестрацию CO 2 и стать стратегией повышения урожайности сельскохозяйственных культур. [38] Исследуемые подходы включают перенос генов RuBisCO из одного организма в другой, создание активазы Rubisco из термофильных цианобактерий в чувствительные к температуре растения, повышение уровня экспрессии субъединиц RuBisCO, экспрессию малых цепей RuBisCO из ДНК хлоропластов и изменение генов RuBisCO для повышения специфичности. для углекислого газа или иным образом увеличить скорость фиксации углерода. [39] [40]
Мутагенез у растений
[ редактировать ]В целом сайт-направленный мутагенез RuBisCO в основном оказался безуспешным. [38] хотя мутированные формы белка были достигнуты в растениях табака с видами субъединицы C 4 , [41] и RuBisCO с более C 4 -подобными кинетическими характеристиками был получен в рисе посредством ядерной трансформации. [42] надежная и надежная технология получения RuBisCO и других ферментов в цикле C 3 возможна. Было показано, что [43] и впервые это было достигнуто в 2019 году с помощью подхода синтетической биологии. [37]
Одним из способов является введение в растения вариантов RuBisCO с естественными высокими значениями специфичности, таких как варианты красной водоросли Galdieria partita . Это может повысить эффективность фотосинтеза сельскохозяйственных растений, хотя возможные негативные последствия еще предстоит изучить. [44] Достижения в этой области включают замену фермента табака ферментом пурпурной фотосинтетической бактерии Rhodospirillum rubrum . [45] В 2014 году две транспластомные линии табака с функциональным RuBisCO из цианобактерии Synechococcus elongatus PCC7942 (Se7942) были созданы путем замены RuBisCO генами большой и малой субъединицы фермента Se7942 в сочетании либо с соответствующим шапероном сборки Se7942, RbcX, либо с внутренний карбоксисомный белок CcmM35. Оба мутанта имели повышенную скорость фиксации CO 2 при измерении в молекулах углерода на RuBisCO. Однако растения-мутанты росли медленнее, чем растения дикого типа. [46]
Недавняя теория исследует компромисс между относительной специфичностью (т.е. способностью отдавать предпочтение CO 2 фиксации над включением O 2 , что приводит к энергозатратному процессу фотодыхания ) и скоростью образования продукта. Авторы приходят к выводу, что RuBisCO, возможно, на самом деле эволюционировал и достиг точки «почти совершенства» во многих растениях (с широко варьирующейся доступностью субстрата и условиями окружающей среды), достигая компромисса между специфичностью и скоростью реакции. [47] Было также высказано предположение, что оксигеназная реакция RuBisCO предотвращает истощение CO 2 вблизи его активных центров и обеспечивает поддержание окислительно-восстановительного состояния хлоропластов. [48]
Поскольку фотосинтез является единственным наиболее эффективным естественным регулятором углекислого газа в атмосфере Земли , [49] биохимическая модель реакции RuBisCO используется в качестве основного модуля моделей изменения климата. Таким образом, правильная модель этой реакции необходима для базового понимания отношений и взаимодействий моделей окружающей среды.
Экспрессия в бактериальных хозяевах
[ редактировать ]В настоящее время существует очень мало эффективных методов экспрессии функционального растения Рубиско в бактериальных хозяевах для исследований в области генетических манипуляций. Во многом это связано с тем, что Рубиско требовал сложного клеточного механизма для его биогенеза и метаболического поддержания, включая кодируемые в ядре субъединицы RbcS, которые обычно импортируются в хлоропласты в виде развернутых белков. [50] [51] Более того, достаточная экспрессия и взаимодействие с активазой Рубиско также являются серьезными проблемами. [39] Один успешный метод экспрессии Rubisco в E. coli включает совместную экспрессию нескольких шаперонов хлоропластов, хотя это было показано только для Arabidopsis thaliana Rubisco. [52]
Истощение в протеомных исследованиях
[ редактировать ]Из-за своей высокой распространенности в растениях (обычно 40% от общего содержания белка) RuBisCO часто затрудняет анализ важных сигнальных белков, таких как факторы транскрипции , киназы и регуляторные белки, которые встречаются в растениях в меньшем количестве (10-100 молекул на клетку). . [53] Например, использование масс-спектрометрии на смесях растительных белков приведет к появлению множества интенсивных пиков субъединиц RuBisCO, которые мешают и скрывают пики других белков.
В последнее время одним из эффективных методов осаждения RuBisCO является использование раствора сульфата протамина . [54] Другие существующие методы истощения RuBisCO и изучения белков с более низким содержанием включают методы фракционирования с кальцием и фитатом, [55] гель-электрофорез с полиэтиленгликолем, [56] [57] аффинная хроматография , [58] [59] и агрегирование с использованием DTT , [60] хотя эти методы требуют больше времени и менее эффективны по сравнению с осаждением сульфатом протамина. [53]
Эволюция Рубиско
[ редактировать ]Филогенетические исследования
[ редактировать ]Ген хлоропластов rbcL , который кодирует большую субъединицу RuBisCO, широко используется в качестве подходящего локуса для анализа филогенетики в таксономии растений . [61]
Источник
[ редактировать ] | В этом разделе отсутствует информация об объяснении олигомерных форм только крупных размеров вплоть до (L 2 ) 5 ; объяснение того, что, вероятно, делает маленькая субъединица (улучшает распознавание CO2/O2); может быть {{external image}} указывая на фотографии MotM и Erb 2018. ( март 2022 г. ) |
Белки, не связывающие углерод, подобные RuBisCO, называемые RuBisCO-подобными белками (RLP), также встречаются в дикой природе у таких распространенных организмов, как Bacillus subtilis . Эта бактерия имеет rbcL-подобный белок с функцией 2,3-дикето-5-метилтиопентил-1-фосфат-енолазы , являющейся частью пути спасения метионина . [62] Более поздняя идентификация выявила функционально разные примеры, рассеянные по бактериям и археям, а также переходные ферменты, выполняющие функции енолазы типа RLP и RuBisCO. В настоящее время считается, что нынешний RuBisCO произошел от димерного предка RLP, сначала приобретя свою карбоксилазную функцию, а затем подвергнувшись дальнейшей олигомеризации, а затем рекрутировав небольшую субъединицу для формирования знакомого современного фермента. [15] Небольшая субъединица, вероятно, впервые возникла у анаэробных и термофильных организмов, где она позволила RuBisCO катализировать реакцию при более высоких температурах. [63] Помимо влияния на стабилизацию катализа, он позволил развить более высокую специфичность в отношении CO 2 по сравнению с O 2 путем модуляции эффекта, который замены в RuBisCO оказывают на ферментативную функцию. Замены, которые не оказывают эффекта без малой субъединицы, внезапно становятся полезными, когда она связана. Более того, небольшая субъединица способствовала накоплению замен, которые переносятся только в ее присутствии. Накопление таких замен приводит к строгой зависимости от малой субъединицы, что наблюдается у современных Rubisco, связывающих малую субъединицу.
С 4
[ редактировать ]С массовой конвергентной эволюцией C 4 пути фиксации в различных линиях растений предковый RuBisCO C 3 -типа эволюционировал, чтобы иметь более быстрый оборот CO 2 в обмен на более низкую специфичность в результате большей локализации CO 2 из клетки мезофилла в клетки оболочки пучка . [64] Это было достигнуто за счет повышения конформационной гибкости перехода «открыто-закрыто» в цикле Кальвина . Лабораторные филогенетические исследования показали, что эта эволюция была ограничена компромиссом между стабильностью и активностью, вызванным серией необходимых мутаций для C 4 RuBisCO. [65] Более того, для поддержания дестабилизирующих мутаций эволюции C 4 RuBisCO предшествовал период, в течение которого мутации обеспечивали ферменту повышенную стабильность, создавая буфер для поддержания и поддержания мутаций, необходимых для C 4 RuBisCO. Было обнаружено, что для содействия этому процессу буферизации недавно появившийся фермент развил ряд стабилизирующих мутаций. Хотя RuBisCO всегда накапливал новые мутации, большинство из этих выживших мутаций не оказали существенного влияния на стабильность белка. Дестабилизирующие мутации C 4 RuBisCO поддерживаются воздействием окружающей среды, например, низкими концентрациями CO 2 , требующими жертвования стабильностью ради новых адаптивных функций. [65]
История термина
[ редактировать ]Термин «RuBisCO» был юмористически придуман в 1979 году Дэвидом Айзенбергом выхода на пенсию первого и известного исследователя RuBisCO Сэма Уайлдмана . на семинаре в честь съедобная белковая добавка из листьев табака. [66] [67]
Использование заглавной буквы имени давно обсуждается. Каждую букву полного имени можно писать с заглавной буквы ( Ribuloss . / -1,5- бисфосфаткарбоксилаза названия другие оксигеназа ) , но также утверждается, что все буквы должны быть написаны строчными буквами (рубиско), как и такие термины, как подводное плавание или лазер. [1]
См. также
[ редактировать ]
|
Ссылки
[ редактировать ]- ^ структура РубисКО из фотосинтетической бактерии Rhodospirillum rubrum установлена Методом рентгеновской кристаллографии , см.: PDB : 9РУБ . Сравнение структур эукариотического и бактериального RuBisCO показано в Банке белковых данных «Молекула месяца» №11. [11]
- ^ Перейти обратно: а б Шарки ТД (май 2019 г.). «Открытие канонического цикла Кальвина-Бенсона». Исследования фотосинтеза . 140 (2): 235–252. Бибкод : 2019PhoRe.140..235S . дои : 10.1007/s11120-018-0600-2 . ОСТИ 1607740 . ПМИД 30374727 . S2CID 53092349 .
- ^ Нивисон, Хелен; Чулок, К. (1983). «Синтез рибулозобисфосфаткарбоксилазы в листьях ячменя» . Физиология растений . 73 (4): 906–911. дои : 10.1104/стр.73.4.906 . ПМК 1066578 . ПМИД 16663341 .
- ^ Мехлер, Феликс; Нёсбергер, Йозеф (1988). «Бикарбонат ингибирует рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазу» . Физиология растений . 88 (2): 462–465. дои : 10.1104/стр.88.2.462 . ПМК 1055600 . ПМИД 16666327 .
- ^ Назад в будущее фотосинтеза: возрождение ферментов возрастом в миллиард лет показывает, как фотосинтез адаптировался к увеличению количества кислорода. , Новости Общества Макса Планка, 13 октября 2022 г.
- ^ Купер GM (2000). «10. Геном хлоропластов» . Клетка: молекулярный подход (2-е изд.). Вашингтон, округ Колумбия: ASM Press. ISBN 978-0-87893-106-4 .
, одна из субъединиц рибулозобисфосфаткарбоксилазы (рубиско) кодируется ДНК хлоропластов. Рубиско является важнейшим ферментом, который катализирует присоединение CO 2 к рибулозо-1,5-бисфосфату во время цикла Кальвина. Также считается, что это самый распространенный белок на Земле, поэтому примечательно, что одна из его субъединиц кодируется геномом хлоропласта.
- ^ Перейти обратно: а б Дхингра А., Портис А.Р., Дэниел Х. (апрель 2004 г.). «Усиленная трансляция экспрессируемого в хлоропластах гена RbcS восстанавливает уровни малых субъединиц и фотосинтез в ядерных антисмысловых растениях RbcS» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (16): 6315–6320. Бибкод : 2004PNAS..101.6315D . дои : 10.1073/pnas.0400981101 . ПМК 395966 . ПМИД 15067115 .
(Рубиско) — наиболее распространенный фермент на этой планете, на его долю приходится 30–50% общего растворимого белка в хлоропластах;
- ^ Перейти обратно: а б Феллер Ю, Андерс И, Мэй Т (2008). «Рубисколитики: судьба Рубиско после прекращения его ферментативной функции в клетке» . Журнал экспериментальной ботаники . 59 (7): 1615–1624. дои : 10.1093/jxb/erm242 . ПМИД 17975207 .
- ^ Витлин Грубер А, Фейс Л (2018). «Сборка Рубиско в хлоропласте» . Границы молекулярной биологии . 5:24 . doi : 10.3389/fmolb.2018.00024 . ПМЦ 5859369 . ПМИД 29594130 .
- ^ Arabidopsis thaliana имеет четыре гена малых цепей RuBisCO.
Юн М., Паттерилл Дж.Дж., Росс Г.С., Лэнг В.А. (апрель 2001 г.). «Определение относительных уровней экспрессии генов малых субъединиц рубиско у арабидопсиса путем быстрой амплификации концов кДНК». Аналитическая биохимия . 291 (2): 237–244. дои : 10.1006/abio.2001.5042 . ПМИД 11401297 . - ^ Страйер Л., Берг Дж.М., Тимочко Дж.Л. (2002). «Глава 20: Цикл Кальвина и пентозофосфатный путь» . Биохимия (5-е изд.). Сан-Франциско: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-3051-4 .
Рисунок 20.3. Структура Рубиско.] (Ленточная диаграмма с цветовой кодировкой)
- ^ Гудселл Д. (ноябрь 2000 г.). «Рубиско» . Молекула месяца . RCSB PDB (Исследовательская лаборатория структурной биоинформатики PDB). дои : 10.2210/rcsb_pdb/mom_2000_11 .
- ^ Лодиш Х., Берк А., Зипурски С.Л., Мацудайра П., Балтимор Д., Дарнелл Дж.Э. (2000). «Молекулярная клеточная биология» (4-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman & Co. На рис. 16-48 показана структурная модель активного центра, включая участие магния.
- ^ Перейти обратно: а б с д Stec B (ноябрь 2012 г.). «Структурный механизм активации RuBisCO путем карбамилирования лизина активного центра» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (46): 18785–18790. Бибкод : 2012PNAS..10918785S . дои : 10.1073/pnas.1210754109 . ПМЦ 3503183 . ПМИД 23112176 .
- ^ Перейти обратно: а б с д и ж г Андерссон I (май 2008 г.). «Катализ и регуляция в Рубиско» . Журнал экспериментальной ботаники . 59 (7): 1555–1568. дои : 10.1093/jxb/ern091 . ПМИД 18417482 .
- ^ Перейти обратно: а б Эрб Т.Дж., Зажицки Дж. (февраль 2018 г.). «Краткая история RubisCO: взлет и падение (?) преобладающего в природе фермента, связывающего CO 2 » . Современное мнение в области биотехнологии . 49 : 100–107. дои : 10.1016/j.copbio.2017.07.017 . ПМЦ 7610757 . ПМИД 28843191 .
- ^ Лундквист Т., Шнайдер Г. (июль 1991 г.). «Кристаллическая структура активированной рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазы в комплексе с ее субстратом, рибулозо-1,5-бисфосфатом» . Журнал биологической химии . 266 (19): 12604–12611. дои : 10.1016/S0021-9258(18)98942-8 . ПМИД 1905726 .
- ^ Гудселл Д. (ноябрь 2000 г.). «Рубиско» . Молекула месяца . RCSB PDB (Исследовательская лаборатория структурной биоинформатики PDB). дои : 10.2210/rcsb_pdb/mom_2000_11 .
- ^ Сатагопан С., Спрейцер Р.Дж. (июль 2008 г.). «Растительные замены на карбокси-конце большой субъединицы Chlamydomonas Rubisco повышают специфичность CO2/O2» . Биология растений BMC . 8:85 . дои : 10.1186/1471-2229-8-85 . ПМК 2527014 . ПМИД 18664299 .
- ^ Лоример Г.Х., Мизиорко Х.М. (ноябрь 1980 г.). «Образование карбамата на эпсилон-аминогруппе лизильного остатка как основа активации рибулозобисфосфаткарбоксилазы CO2 и Mg2+». Биохимия . 19 (23): 5321–5328. дои : 10.1021/bi00564a027 . ПМИД 6778504 .
- ^ Перейти обратно: а б с д и Клеланд В.В., Эндрюс Т.Дж., Гаттеридж С., Хартман ФК, Лоример Г.Х. (апрель 1998 г.). «Механизм Рубиско: карбамат как основная основа». Химические обзоры . 98 (2): 549–562. дои : 10.1021/cr970010r . ПМИД 11848907 .
- ^ Перейти обратно: а б Андерссон И., Найт С., Шнайдер Г., Линдквист Ю., Лундквист Т., Бренден С.И., Лоример Г.Х. (1989). «Кристаллическая структура активного центра рибулозо-бисфосфаткарбоксилазы». Природа . 337 (6204): 229–234. Бибкод : 1989Natur.337..229A . дои : 10.1038/337229a0 . S2CID 4370073 .
- ^ Перейти обратно: а б Хартман ФК, Харпель М.Р. (1994). «Структура, функции, регуляция и сборка D-рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы». Ежегодный обзор биохимии . 63 : 197–234. дои : 10.1146/annurev.bi.63.070194.001213 . ПМИД 7979237 .
- ^ Перейти обратно: а б Тейлор Т.К., Андерссон I (январь 1997 г.). «Структура комплекса рубиско и его природного субстрата рибулозо-1,5-бисфосфата». Журнал молекулярной биологии . 265 (4): 432–444. дои : 10.1006/jmbi.1996.0738 . ПМИД 9034362 .
- ^ Пирс Ф.Г. (ноябрь 2006 г.). «Каталитическое образование побочных продуктов и связывание лигандов рибулозобисфосфаткарбоксилазами разных филогений» . Биохимический журнал . 399 (3): 525–534. дои : 10.1042/BJ20060430 . ПМЦ 1615894 . ПМИД 16822231 .
- ^ Эллис Р.Дж. (январь 2010 г.). «Биохимия: борьба с неразумным замыслом». Природа . 463 (7278): 164–165. Бибкод : 2010Natur.463..164E . дои : 10.1038/463164a . ПМИД 20075906 . S2CID 205052478 .
- ^ Портис А.Р. (2003). «Активаза Рубиско - каталитический шаперон Рубиско». Исследования фотосинтеза . 75 (1): 11–27. дои : 10.1023/А:1022458108678 . ПМИД 16245090 . S2CID 2632 .
- ^ Цзинь Ш, Цзян Д.А., Ли XQ, Сунь Дж.В. (август 2004 г.). «Характеристики фотосинтеза у растений риса, трансформированных антисмысловым геном активазы Рубиско». Журнал науки Чжэцзянского университета . 5 (8): 897–899. дои : 10.1631/jzus.2004.0897 . ПМИД 15236471 . S2CID 1496584 .
- ^ Андралойк П.Дж., Доусон Г.В., Парри М.А., Киз А.Дж. (декабрь 1994 г.). «Включение углерода из продуктов фотосинтеза в 2-карбоксиарабинит-1-фосфат и 2-карбоксиарабинит» . Биохимический журнал . 304 (3): 781–786. дои : 10.1042/bj3040781 . ПМЦ 1137402 . ПМИД 7818481 .
- ^ Хан С., Андралойк П.Дж., Леа П.Дж., Парри М.А. (декабрь 1999 г.). «2'-карбокси-D-арабитинол-1-фосфат защищает рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазу/оксигеназу от протеолитического распада» . Европейский журнал биохимии . 266 (3): 840–847. дои : 10.1046/j.1432-1327.1999.00913.x . ПМИД 10583377 .
- ^ Сальвуччи М.Э., Остерёнг К.В., Крафтс-Бранднер С.Дж., Вирлинг Э. (ноябрь 2001 г.). «Исключительная чувствительность активазы Рубиско к термической денатурации in vitro и in vivo» . Физиология растений . 127 (3): 1053–1064. дои : 10.1104/стр.010357 . ПМК 129275 . ПМИД 11706186 .
- ^ Крафтс-Бранднер С.Дж., Салвуччи М.Е. (ноябрь 2000 г.). «Активаза Rubisco ограничивает фотосинтетический потенциал листьев при высокой температуре и CO2» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (24): 13430–13435. Бибкод : 2000PNAS...9713430C . дои : 10.1073/pnas.230451497 . ПМК 27241 . ПМИД 11069297 .
- ^ Чжан Н., Каллис Р.П., Эви Р.Г., Портис А.Р. (март 2002 г.). «Световая модуляция Rubisco у Arabidopsis требует способности к окислительно-восстановительной регуляции более крупной изоформы активазы Rubisco» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (5): 3330–3334. Бибкод : 2002PNAS...99.3330Z . дои : 10.1073/pnas.042529999 . ПМК 122518 . ПМИД 11854454 .
- ^ Маркус Ю., Гуревиц М. (октябрь 2000 г.). «Активация цианобактериальной RuBP-карбоксилазы/оксигеназы облегчается неорганическим фосфатом посредством двух независимых механизмов» . Европейский журнал биохимии . 267 (19): 5995–6003. дои : 10.1046/j.1432-1327.2000.01674.x . ПМИД 10998060 .
- ^ Спрейцер Р.Дж., Сальвуччи М.Е. (2002). «Рубиско: структура, регуляторные взаимодействия и возможности создания лучшего фермента». Ежегодный обзор биологии растений . 53 : 449–475. doi : 10.1146/annurev.arplant.53.100301.135233 . ПМИД 12221984 . S2CID 9387705 .
- ^ Тиммер Дж (7 декабря 2017 г.). «Теперь мы, возможно, сможем создать самый важный паршивый фермент на планете» . Арс Техника . Проверено 5 января 2019 г.
- ^ Тиммер Дж (3 января 2019 г.). «Исправить фотосинтез, переработав токсичную ошибку» . Арс Техника . Проверено 5 января 2019 г.
- ^ Перейти обратно: а б Южный PF, Кавана AP, Лю Х.В., Орт ДР (январь 2019 г.). «Пути метаболизма синтетического гликолата стимулируют рост сельскохозяйственных культур и продуктивность в поле» . Наука . 363 (6422): eaat9077. дои : 10.1126/science.aat9077 . ПМЦ 7745124 . ПМИД 30606819 .
- ^ Перейти обратно: а б Фурбанк RT, Quick WP, Sirault XR (2015). «Улучшение фотосинтеза и потенциала урожайности зерновых культур путем целенаправленных генетических манипуляций: перспективы, прогресс и проблемы» . Исследование полевых культур . 182 : 19–29. дои : 10.1016/j.fcr.2015.04.009 .
- ^ Перейти обратно: а б Парри М.А., Андралойк П.Дж., Митчелл Р.А., Мэджвик П.Дж., Киз А.Дж. (май 2003 г.). «Манипуляция Рубиско: количество, активность, функции и регулирование» . Журнал экспериментальной ботаники . 54 (386): 1321–1333. дои : 10.1093/jxb/erg141 . ПМИД 12709478 .
- ^ Огбага CC, Степьен П., Атар Х.У., Ашраф М. (июнь 2018 г.). «Инженерия Рубиско-активазы из термофильных цианобактерий в растения, чувствительные к высоким температурам». Критические обзоры по биотехнологии . 38 (4): 559–572. дои : 10.1080/07388551.2017.1378998 . ПМИД 28937283 . S2CID 4191791 .
- ^ Уитни С.М., Шарвуд Р.Э., Орр Д., Уайт С.Дж., Алонсо Х., Гальмес Дж. (август 2011 г.). «Изолейцин 309 действует как каталитический переключатель C4, который увеличивает скорость карбоксилирования рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазы / оксигеназы (рубиско) во Flaveria» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (35): 14688–14693. Бибкод : 2011PNAS..10814688W . дои : 10.1073/pnas.1109503108 . ПМК 3167554 . ПМИД 21849620 .
- ^ Исикава С., Хатанака Т., Мису С., Мияке С., Фукаяма Х. (июль 2011 г.). «Функциональное включение малой субъединицы сорго увеличивает скорость каталитического оборота Рубиско в трансгенном рисе» . Физиология растений . 156 (3): 1603–1611. дои : 10.1104/стр.111.177030 . ПМК 3135941 . ПМИД 21562335 .
- ^ Стракваданио Дж., Уметон Р., Папини А., Лио П., Никосия Г. (2010). «Анализ и оптимизация фотосинтетического метаболизма углерода C3» . Международная конференция IEEE 2010 по биоинформатике и биоинженерии . Филадельфия, Пенсильвания, США: IEEE. стр. 44–51. дои : 10.1109/BIBE.2010.17 . hdl : 1721.1/101094 . ISBN 978-1-4244-7494-3 . S2CID 5568464 .
- ^ Уитни С.М., Эндрюс Т.Дж. (декабрь 2001 г.). «Кодируемая пластомом бактериальная рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилаза/оксигеназа (RubisCO) поддерживает фотосинтез и рост табака» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (25): 14738–14743. Бибкод : 2001PNAS...9814738W . дои : 10.1073/pnas.261417298 . ПМК 64751 . ПМИД 11724961 .
- ^ Джон Эндрюс Т., Уитни С.М. (июнь 2003 г.). «Управление рибулозобисфосфаткарбоксилазой/оксигеназой в хлоропластах высших растений». Архив биохимии и биофизики . 414 (2): 159–169. дои : 10.1016/S0003-9861(03)00100-0 . ПМИД 12781767 .
- ^ Лин М.Т., Оккиалини А., Андралойк П.Дж., Парри М.А., Хэнсон М.Р. (сентябрь 2014 г.). «Более быстрый Rubisco с потенциалом увеличения фотосинтеза сельскохозяйственных культур» . Природа . 513 (7519): 547–550. Бибкод : 2014Natur.513..547L . дои : 10.1038/nature13776 . ПМК 4176977 . ПМИД 25231869 .
- ^ Черкез Г.Г., Фаркуар Г.Д., Эндрюс Т.Дж. (май 2006 г.). «Несмотря на медленный катализ и запутанную субстратную специфичность, все рибулозобисфосфаткарбоксилазы могут быть почти идеально оптимизированы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (19): 7246–7251. Бибкод : 2006PNAS..103.7246T . дои : 10.1073/pnas.0600605103 . ПМЦ 1464328 . ПМИД 16641091 .
- ^ Игамбердиев А.У. (2015). «Контроль функции Рубиско посредством гомеостатического уравновешивания подачи CO2» . Границы в науке о растениях . 6 : 106. doi : 10.3389/fpls.2015.00106 . ПМЦ 4341507 . ПМИД 25767475 .
- ^ Игамбердиев А.У., Леа П.Дж. (февраль 2006 г.). «Наземные растения уравновешивают концентрации O2 и CO2 в атмосфере». Исследования фотосинтеза . 87 (2): 177–194. Бибкод : 2006PhoRe..87..177I . дои : 10.1007/s11120-005-8388-2 . ПМИД 16432665 . S2CID 10709679 .
- ^ Брейчер А., Уитни С.М., Хартл Ф.У., Хайер-Хартл М. (апрель 2017 г.). «Биогенез и метаболическое поддержание Рубиско» . Ежегодный обзор биологии растений . 68 : 29–60. doi : 10.1146/annurev-arplant-043015-111633 . ПМИД 28125284 .
- ^ Сьютс И, Солл Дж, Бёльтер Б (2017). «Импорт растворимых белков в хлоропласты и потенциальные механизмы регуляции» . Границы в науке о растениях . 8 : 168. дои : 10.3389/fpls.2017.00168 . ПМК 5296341 . ПМИД 28228773 .
- ^ Айгнер Х., Уилсон Р.Х., Брахер А., Калисс Л., Бхат Дж.Ю., Хартл Ф.У., Хайер-Хартл М. (декабрь 2017 г.). «Сборка растений RuBisCo в E. coli с пятью шаперонами хлоропластов, включая BSD2» . Наука . 358 (6368): 1272–1278. Бибкод : 2017Sci...358.1272A . дои : 10.1126/science.aap9221 . hdl : 11858/00-001M-0000-002E-8B4D-B . ПМИД 29217567 .
- ^ Перейти обратно: а б Хизлвуд Дж. (2012). Применение протеомики в биологии . Нью-Йорк: ИнТех Манхэттен. ISBN 978-953-307-613-3 .
- ^ Гупта Р., Ким СТ (2015). «Истощение белка RuBisCO с использованием метода осаждения сульфата протамина». Протеомное профилирование . Методы молекулярной биологии. Том. 1295. Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: Humana Press. стр. 225–33. дои : 10.1007/978-1-4939-2550-6_17 . ISBN 978-1-4939-2549-0 . ПМИД 25820725 .
- ^ Кришнан Х.Б., Натараджан С.С. (декабрь 2009 г.). «Быстрый метод удаления Рубиско из листьев сои (Glycine max) для протеомного анализа белков с более низким содержанием». Фитохимия . 70 (17–18): 1958–1964. Бибкод : 2009PChem..70.1958K . doi : 10.1016/j.phytochem.2009.08.020 . ПМИД 19766275 .
- ^ Ким С.Т., Чо К.С., Чан Ю.С., Кан К.Ю. (июнь 2001 г.). «Двумерный электрофоретический анализ белков риса путем фракционирования полиэтиленгликоля для белковых массивов». Электрофорез . 22 (10): 2103–2109. doi : 10.1002/1522-2683(200106)22:10<2103::aid-elps2103>3.0.co;2-w . ПМИД 11465512 . S2CID 38878805 .
- ^ Си Дж, Ван X, Ли С, Чжоу X, Юэ Л, Фань Дж, Хао Д (ноябрь 2006 г.). «Фракционирование полиэтиленгликоля улучшило обнаружение малосодержащих белков с помощью двумерного электрофореза протеома растений». Фитохимия . 67 (21): 2341–2348. Бибкод : 2006PChem..67.2341X . doi : 10.1016/j.phytochem.2006.08.005 . ПМИД 16973185 .
- ^ Селлар Н.А., Куппаннан К., Лангхорст М.Л., Ни В., Сюй П., Янг С.А. (январь 2008 г.). «Межвидовая применимость колонок с обильным обеднением белка для рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазы / оксигеназы». Журнал хроматографии. Б. Аналитические технологии в биомедицине и науках о жизни . 861 (1): 29–39. дои : 10.1016/j.jchromb.2007.11.024 . ПМИД 18063427 .
- ^ Агравал Г.К., Джва Н.С., Раквал Р. (февраль 2009 г.). «Протеомика риса: завершение фазы I и начало фазы II». Протеомика . 9 (4): 935–963. дои : 10.1002/pmic.200800594 . ПМИД 19212951 . S2CID 2455432 .
- ^ Чо Дж.Х., Хван Х., Чо М.Х., Квон Ю.К., Чон Дж.С., Бху Ш., Хан Т.Р. (июль 2008 г.). «Эффект ДТТ в белковых препаратах для протеомного анализа: удаление очень распространенного растительного фермента, рибулозобисфосфаткарбоксилазы / оксигеназы». Журнал биологии растений . 51 (4): 297–301. Бибкод : 2008JPBio..51..297C . дои : 10.1007/BF03036130 . ISSN 1226-9239 . S2CID 23636617 .
- ^ Чейз М.В., Солтис Д.Э., Олмстед Р.Г., Морган Д., Лес Д.Х., Мишлер Б.Д. и др. (1993). «Филогенетика семенных растений: анализ нуклеотидных последовательностей пластидного гена rbc L» (PDF) . Анналы ботанического сада Миссури . 80 (3): 528–580. дои : 10.2307/2399846 . hdl : 1969.1/179875 . JSTOR 2399846 .
- ^ Ашида Х., Сайто Ю., Накано Т., Тандо де Марсак Н., Сековска А., Данчин А., Ёкота А. (19 июня 2007 г.). «RuBisCO-подобные белки как фермент енолазы в пути спасения метионина: функциональные и эволюционные отношения между RuBisCO-подобными белками и фотосинтетическим RuBisCO» . Журнал экспериментальной ботаники . 59 (7): 1543–1554. дои : 10.1093/jxb/ern104 . ПМИД 18403380 .
- ^ Шульц, Л; Го, З; Зажицкий, Дж; Штайнхен, В; Шуллер, Дж. М.; Хеймерль, Т; Принц, С; Мюллер-Кахар, Огайо; Эрб, Ти Джей; Хохберг, ГКА (14 октября 2022 г.). «Эволюция повышенной сложности и специфичности на заре формы I Rubiscos». Наука . 378 (6616): 155–160. Бибкод : 2022Sci...378..155S . дои : 10.1126/science.abq1416 . ПМИД 36227987 . S2CID 252897276 .
- ^ Сейдж РФ, Сейдж ТЛ, Кокачинар Ф (2012). «Фотодыхание и эволюция фотосинтеза C4». Ежегодный обзор биологии растений . 63 : 19–47. doi : 10.1146/annurev-arplant-042811-105511 . ПМИД 22404472 . S2CID 24199852 .
- ^ Перейти обратно: а б Студер Р.А., Кристин П.А., Уильямс М.А., Оренго, Калифорния (февраль 2014 г.). «Компромисс между стабильностью и активностью ограничивает адаптивную эволюцию RubisCO» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (6): 2223–2228. Бибкод : 2014PNAS..111.2223S . дои : 10.1073/pnas.1310811111 . ПМК 3926066 . ПМИД 24469821 .
- ^ Вильдман С.Г. (2002). «По пути от белка фракции I к Рубиско (рибулозобисфосфаткарбоксилаза-оксигеназа)». Исследования фотосинтеза . 73 (1–3): 243–250. дои : 10.1023/А:1020467601966 . ПМИД 16245127 . S2CID 7622999 .
- ^ Портис А.Р., Парри М.А. (октябрь 2007 г.). «Открытия в Рубиско (рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилаза / оксигеназа): историческая перспектива». Исследования фотосинтеза . 94 (1): 121–143. Бибкод : 2007PhoRe..94..121P . дои : 10.1007/s11120-007-9225-6 . ПМИД 17665149 . S2CID 39767233 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Маркус Ю., Альтман-Гета Х., Финклер А., Гуревиц М. (июнь 2005 г.). «Мутагенез в двух различных сайтах связывания фосфатов раскрывает их различную роль в регуляции активации и катализа Рубиско» . Журнал бактериологии . 187 (12): 4222–4228. дои : 10.1128/JB.187.12.4222-4228.2005 . ПМЦ 1151729 . ПМИД 15937184 .
- Сугавара Х., Ямамото Х., Сибата Н., Иноуэ Т., Окада С., Мияке С. и др. (май 1999 г.). «Кристаллическая структура карбоксилазной реакции-ориентированной рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы из термофильной красной водоросли Galdieria partita» . Журнал биологической химии . 274 (22): 15655–15661. дои : 10.1074/jbc.274.22.15655 . ПМИД 10336462 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Герритсен В.Б. (сентябрь 2003 г.). «Лень царства растений» . В центре внимания протеин . Швейцарский институт биоинформатики (SIB).
Рубиско движется со скоростью всего три молекулы в секунду... Чтобы обойти такую ленивость, растения синтезируют огромное количество Рубиско, иногда до 50% от общего содержания белка!