✖


Jump to content

карбоксисома

Электронные микрофотографии, показывающие альфа-карбоксисомы хемоавтотрофной бактерии Halothiobacillus neapolitanus : (A) расположены внутри клетки и (B) неповреждены после выделения. Масштабные линейки указывают 100 нм. [1]

Карбоксисомы — это бактериальные микрокомпартменты (БМК), состоящие из многогранных белковых оболочек, заполненных ферментами рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазой/оксигеназой ( RubisCO ) — преобладающим ферментом фиксации углерода и ферментом, лимитирующим скорость в цикле Кальвина — и карбоангидразой . [2]

Считается, что карбоксисомы возникли в результате увеличения концентрации кислорода в древней атмосфере; это связано с тем, что кислород является конкурирующим субстратом с диоксидом углерода в реакции RuBisCO. [3] Чтобы преодолеть неэффективность RuBisCO, карбоксисомы концентрируют углекислый газ внутри оболочки посредством совместной локализованной активности карбоксигидразы, которая производит углекислый газ из бикарбоната, который диффундирует в карбоксисому. Образующаяся в результате концентрация углекислого газа вблизи RuBisCO снижает долю оксигенации рибулозо-1,5-бисфосфата и тем самым позволяет избежать дорогостоящих фотодыхательных реакций . Окружающая оболочка обеспечивает барьер для потери углекислого газа, помогая увеличить его концентрацию вокруг RuBisCO. [4] [5] [6]

Карбоксисомы являются важной частью более широкой метаболической сети, называемой механизмом концентрации углекислого газа (МКК), который функционирует в двух частях: [7] (1) Мембранные переносчики концентрируют неорганический углерод (C i ) в цитозоле клетки, лишенном карбоангидразы. Углерод в основном хранится в форме HCO 3 - который не может повторно пересечь липидную мембрану, в отличие от нейтрального CO 2 , который может легко покинуть клетку. Это накапливает углерод в клетке, создавая дисбаланс между внутриклеточной и внеклеточной средой, примерно в 30 раз превышающий концентрацию C i в воде. [8] (2) Цитозольный HCO 3 - диффундирует в карбоксисому, где карбоксисомные карбоангидразы обезвоживают его обратно до CO 2 вблизи Рубиско, позволяя Рубиско действовать с максимальной скоростью.

Карбоксисомы — наиболее изученный пример бактериальных микрокомпартментов — термин, обозначающий функционально разнообразные органеллы, имеющие схожую белковую оболочку. [9] [10]

Открытие

[ редактировать ]

Полиэдрические тела были открыты методом просвечивающей электронной микроскопии у цианобактерии Phormidium uncinatum в 1956 году. [11] Позже они были обнаружены у других цианобактерий. [12] а у некоторых хемотрофных бактерий , связывающих углекислый газ, — многие из них являются окислителями серы или фиксаторами азота (например, Halothiobacillus , Acidithiobacillus , Nitrobacter и Nitrococcus ; все относятся к Pseudomonadota ). [2] [13] Полиэдрические тела были впервые выделены из Thiobacillus neapolitanus (ныне Halothiobacillus neapolitanus ) в 1973 году и показали, что они содержат RuBisCO, удерживаемый жесткой внешней оболочкой. [14] Авторы предположили, что, поскольку это органеллы, участвующие в фиксации углекислого газа, их следует назвать карбоксисомами . [14]

Архитектура

[ редактировать ]
Модель строения карбоксисомы. RuBisCO и карбоангидраза расположены в ферментативном ядре (организованном различными сердцевинными белками) и инкапсулированы белковой оболочкой.

По строению карбоксисомы икосаэдрические или квазиикосаэдрические . Электронно-криотомографические исследования [15] [16] [17] подтвердили приблизительно икосаэдрическую геометрию карбоксисомы и изобразили белки Рубиско внутри, расположенные в несколько концентрических слоев или фибриллоподобных структур. [15] [17] [18] Неикосаэдрическая ограненная форма некоторых карбоксисом естественно может быть объяснена в рамках упругой теории гетерогенных тонких оболочек. [19]

Белки оболочки

[ редактировать ]

Карбоксисома имеет внешнюю оболочку, состоящую из нескольких тысяч белковых субъединиц, при этом гексамерные белки оболочки занимают грани, а пентамерные белки оболочки расположены в 12 вершинах икосаэдра. [20] Белки, которые, как известно, образуют оболочку, были структурно охарактеризованы с помощью рентгеновской кристаллографии . Белки, составляющие большую часть оболочки, образуют циклические гексамеры или псевдогексамеры и принадлежат к семейству белков BMC . [21] Маленькие поры перфорируют множество различных типов гексамеров BMC-H и могут служить путем диффузии небольших субстратов (например, бикарбоната) и продуктов (3-фосфоглицерата) в карбоксисому и из нее. Положительно заряженные аминокислоты в порах, по-видимому, способствуют диффузии отрицательно заряженных субстратов и продуктов. [21] Другие охарактеризованные второстепенные структурные компоненты оболочки включают пентамерные белки ( белки BMC-P ), которые занимают вершины икосаэдрической оболочки. [22] Третьим строительным блоком оболочки карбоксисомы является белок, состоящий из двух тандемных доменов BMC ( белки BMC-T ). Известно, что структурно они образуют псевдогексамерные тримеры. [23] [24] Некоторые члены семейства белков BMC-T укладываются лицом к лицу и образуют крошечные клетки, в частности, оба типа карбоксисом (альфа и бета, см. Ниже) содержат эти укладывающиеся тримеры. [23] [24] Судя по кристаллическим структурам, эти белковые клетки имеют относительно большие закрытые поры с обеих сторон, и было высказано предположение, что открытие и закрытие пор можно контролировать способом, аналогичным воздушному затвору. Было высказано предположение, что такая воздушная пробка, в отличие от белков BMC-H с конститутивно открытыми порами, служит путем для более крупных субстратов (рибулозо-1,5-бисфосфата) и продуктов (3-фосфоглицерата), которые должны пересекать оболочку. . [23] [24]

Образование пустых оболочек карбоксисом в E. coli позволило впервые визуализировать оболочку карбоксисомы с помощью криоэлектронной микроскопии. [25]

Ряд вирусных капсидов также являются икосаэдрическими, состоящими из гексамерных и пентамерных белков, но в настоящее время нет никаких доказательств, предполагающих какую-либо эволюционную связь между оболочкой карбоксисом и вирусными капсидами. [26]

Каркасные белки

[ редактировать ]

Все карбоксисомы содержат каркасные белки, которые образуют зародыши компонентов карбоксисом во время процесса сборки. Эти каркасные белки необходимы для сборки карбоксисом; без них карбоксисомы не образуются. [27] α-карбоксисомный каркасный белок называется CsoS2, а β-карбоксисомный каркасный белок называется CcmM. Хотя CsoS2 и CcmM имеют родственные функции, они не имеют сходства в эволюции или последовательностях. Оба белка связываются с Рубиско, тем самым обеспечивая упаковку Рубиско во время биогенеза карбоксисом. [28] [29] Примечательно, что оба белка связываются с Rubisco в месте связывания, которое соединяет две большие субъединицы, сохраняя при этом контакт с малой субъединицей, гарантируя, что инкапсулируется только голофермент Rubisco, состоящий из 16 субъединиц. И CsoS2, и CcmM имеют повторяющиеся доменные структуры, что придает им многовалентные способы связывания. CcmM имеет три домена, подобных малым суббутнитам (SSUL), которые связываются с Rubisco, [29] а CsoS2 имеет четыре повтора N-концевого домена (NTD), которые связывают Рубиско, [28] делая возможным для каждого отдельного каркасного белка связывать до 3-4 Рубиско одновременно. Также было показано, что CsoS2 связывается с белками оболочки через свои 7 повторов средней области (MR) и C-концевой домен (CTD). [27] [30] Было показано, что в α-карбоксисомах повторы CsoS2 MR определяют размер карбоксисомы. [31]

Два типа карбоксисом

[ редактировать ]

Существует два типа карбоксисом. Хотя они могут показаться похожими по внешнему виду, они различаются по белковому составу, включая форму RuBisCO, которую они заключают. [32] [33] [34] [35] Более того, исследования выявили фундаментальные различия в организации их генов и, возможно, пути их сборки. Основываясь на биоинформатических исследованиях белков оболочки, кажется, что два типа карбоксисом развивались независимо. [36] [35]

Электронная микрофотография (A) альфа-карбоксисом Halothiobacillus neapolitanus и (B) бета-карбоксисом Synechococcus elongatus PCC 7942, обозначенных стрелками. Масштабные линейки 200 нм.

Альфа-карбоксисомы

[ редактировать ]

Альфа-карбоксисомы (также известные как α-карбоксисомы) также называются cso- карбоксисомами типа. Они содержат форму IA RuBisCO; они обнаружены у альфа-цианобактерий, некоторых нитрифицирующих бактерий, некоторых сероокисляющих бактерий (например, Halothiobacillus neapolitanus ), некоторых пурпурных бактерий ; все они классифицируются как Pseudomonadota ). Альфа-карбоксисома была первым бактериальным микрокомпартом, который был очищен и охарактеризован. [37] [38] Электронно-микроскопические исследования очищенных альфа-карбоксисом или срезов клеток, содержащих альфа-карбоксисомы, показали, что они обычно имеют диаметр 100-160 нм. [39] Общие строительные блоки оболочки альфа-карбоксисом называются CsoS1A/B/C (BMC-H), CsoS4A/B (BMC-P) и CsoS1D (BMC-T). CsoS4A/B были первыми белками BMC-P, которые были экспериментально продемонстрированы как второстепенные компоненты оболочки BMC. [4] (для закрытия вершин икосаэдра требуется всего 12 пентамеров). CsoS1D — первый BMC-T, структурно охарактеризованный; это также первый пример димеризации двух строительных блоков BMC лицом к лицу для создания крошечной клетки. Клетка CsoS1D имеет закрытые поры на обоих концах, которые, как предполагается, облегчают перенос крупных метаболитов через оболочку. [24] В дополнение к специфической форме RuBisCO, другие инкапсулированные белки отличают альфа-карбоксисомы от бета-карбоксисом, такие как каркасный белок CsoS2 и карбоангидраза CsoSCA. CsoS2 представляет собой внутренне неупорядоченный белок, играющий важную роль в сборке альфа-карбоксисомы. Он имеет очень высокий pI и уникальную первичную структуру с тремя доменами: N-концевым, средним и C-концевым. [27] [40] Повторяющиеся мотивы можно обнаружить во всех трех регионах; повторы N-концевого домена связываются с Рубиско, [28] домены средней области связываются с белками оболочки, [30] и повторы c-концевого домена также связываются с белками оболочки. [41] [42] [43] CsoSCA представляет собой бета-карбоангидразу, которая связывается с Рубиско. [5] [44] [45] и было обнаружено, что аллостерически регулируется субстратом Рубиско, рибулозой, 1-5, бисфосфатом (RuBP) в альфа-цианобактериях. [46] Исследования на Halothiobacillus neapolitanus показали, что пустые оболочки нормальной формы и состава собираются у карбоксисомальных мутантов, лишенных RuBisCO, что позволяет предположить, что биогенез оболочки альфа-карбоксосом и секвестрация ферментов являются двумя независимыми, но функционально связанными процессами. [47] Интересно, что карбоксисомы Halothiobacillus neapolitanus содержат химерные и гетерологичные виды RuBisCO. Именно большая субъединица RuBisCO определяет, будет ли фермент секвестрироваться в карбоксисомы. [47]

Бета-карбоксисомы

[ редактировать ]

Бета-карбоксисомы (также известные как β-карбоксисомы) обнаружены у цианобактерий . [48]

Характерными белками бета-карбоксисомы являются форма IB RuBisCO и гомолог гамма-карбоангидразы. [9] Бета-карбоксисомы обычно крупнее альфа-карбоксисом: наблюдаемые диаметры варьируются от 200 до 400 нм. [27] Структурные белки, необходимые для образования бета-карбоксисом, кодируются в консервативном локусе карбоксисомы. [10] известный как локус ccm . Локус ccm включает гены коровых белков CcmM и CcmN, а также белков оболочки CcmK (белок BMC-H), CcmL (белок BMC-P) и CcmO (белок BMC-T).

Полноразмерный белок CcmM состоит из домена гамма-карбоангидразы и трех-пяти доменов , подобных малым субъединицам RubisCO (SSLD), на его С-конце. [49] Ген ccmM содержит внутренний сайт трансляции, который производит короткую форму CcmM, состоящую только из SSLD; для сборки бета-карбоксисомы необходимы как длинная, так и короткая формы CcmM. [50] CcmN содержит несколько доменов с гексапептидными повторами на своем N-конце и короткий α-спиральный инкапсулирующий пептид на C-конце. [51]

Другие структурные компоненты бета-карбоксисом кодируются вне локуса ccm . CcmP представляет собой белок BMC-T, абсолютно консервативный среди организмов, образующих бета-карбоксисомы. Два псевдогексамера CcmP штабелируются, образуя нанокомпартмент — пример белка, образующего воздушную пробку. [23] Аналогично, у некоторых штаммов цианобактерий бета-карбоксисомы содержат бета-карбоангидразу, которая не кодируется локусом ccm . [52]

Белки оболочки бета-карбоксисом относительно разнообразны. [48] по сравнению с их аналогами в альфа-карбоксисомах, и это, как было предложено, отражает требования к переменной проницаемости бета-карбоксисом, которые обнаружены у цианобактерий, населяющих экофизиологически динамичную среду. [53]

Бета-карбоксисома собирается изнутри наружу. Сначала формируется ферментативное ядро, которое впоследствии инкапсулируется белковой оболочкой. [54] Сборка карбоксисомы происходит посредством серии белок-белковых взаимодействий: фермент RuBisCO и две изоформы (полноразмерная и короткая форма) белка CcmM взаимодействуют посредством SSLD; у штаммов, содержащих CcaA, бета-карбоангидраза переносится в ядро ​​карбоксисомы путем взаимодействия с N-концом полноразмерного CcmM. [55] [56] После формирования прокарбоксисомы (ядра карбоксисомы) N-конец адаптерного белка CcmN взаимодействует с N-концом CcmM, в то время как C-конец CcmN рекрутирует белки оболочки CcmK (BMC-H) и CcmO (BMC). -Т), используя пептид длиной 15-20 аминокислот. [51] Этот инкапсуляционный пептид образует амфипатическую а-спираль, которая взаимодействует с компонентами оболочки, и его роль важна, поскольку в его отсутствие карбоксисомы не могут образовываться. [51] [35] Последним шагом является добавление вершин, образованных белком BMC-P CcmL, которые затем покрывают ферментативное ядро ​​и грани. [54] Выяснение пути сборки бета-карбоксисом позволило создать один синтетический белок, который заменил четыре других белка при сборке карбоксисом. [57]

Потенциальное использование карбоксисомы в биотехнологии.

[ редактировать ]

Как и в случае с другими BMC, карбоксисома привлекает значительное внимание исследователей для применения в синтетической биологии растений . [58] [32] [59] Было показано, что передача генетического модуля, кодирующего альфа-карбоксисому, приводит к образованию карбоксисомоподобных структур в E. coli . [60] Было показано, что биоинженерия оболочек карбоксисом осуществима, и сообщалось о бета-карбоксисомах, построенных из химерных белков или с химерными оболочками. [61] Внедрение карбоксисом в хлоропласты растений как часть CO 2 механизма концентрирования [62] [63] прогнозируется, что такой, который обнаружен у цианобактерий, значительно улучшит чистую фиксацию CO 2 и выход. [64] [65] Экспрессия белков оболочки бета-карбоксисом [66] и формы IB комплексов Rubisco-CcmM в хлоропластах табака, [67] но не привело к образованию отсеков, содержащих RuBisCO. Дальнейшим достижением стало создание минимальных альфа-карбоксисом, содержащих форму IA Rubisco и белки CsoS1A и CsoS2 из цианобактерии Cyanobium PCC7001 в хлоропластах табака. [68] В хлоропластах растений пока еще не созданы идентифицируемые функциональные карбоксисомы. Улучшение фотосинтеза у растений с использованием этого подхода в конечном итоге зависит от работы белков-переносчиков во внутренней мембране оболочки хлоропласта, которые помогают генерировать высокую концентрацию бикарбоната внутри хлоропласта. [69]

Потенциальные применения карбоксисом (формат списка):

  1. Сконструировать механизм концентрации углекислого газа (CCM) и карбоксисомы в промышленно значимых микробах, потенциально превращая гетеротрофные организмы в миксотрофы или автотрофы, которые улавливают CO 2 и производят при этом продукты с высокой добавленной стоимостью. [70]
  2. Внедрите в растения механизм концентрации углекислого газа (CCM) и карбоксисомы для увеличения улавливания CO 2 и ускорения роста.
  3. Инженер быстрее Рубиско. Самая быстрая форма I прокариотических Рубиско в основном встречается в α-карбоксисомах. [71]
  4. Спроектируйте минимальный набор генов карбоксисом (Рубиско, карбоангидраза, каркасный белок, гексамерная оболочка, пентамерная оболочка), чтобы облегчить легкую разработку альтернативных организмов-хозяев.
  5. Разработка карбоксисом in vitro для бесклеточной фиксации CO 2 .
  6. Спроектируйте карбоксисомы, чтобы обеспечить альтернативный метаболизм. [42] [72]

Обзоры карбоксисом (по годам)

[ редактировать ]

Исследования карбоксисом расширяются с каждым годом. Опубликованные обзоры показывают быстрые темпы открытий в широкой области «карбоксисомики».

Первый автор Заголовок Год Связь
Шивели и др. Тельца включения прокариот 1974 [1]
Барсук и цена Механизм концентрации CO 2 у цианобактерий и микроводорослей. 1992 [2]
Джордано и др. МЕХАНИЗМЫ КОНЦЕНТРАЦИИ СО 2 У ВОДОРОЛЕЙ: механизмы, модуляция окружающей среды и эволюция 2005 [3]
Хейнхорст и др. Карбоксисомы и карбоксисомоподобные включения 2006 [4]
Прайс и др. Достижения в понимании цианобактериального механизма концентрации CO 2 (CCM): функциональные компоненты, переносчики Ci, разнообразие, генетическая регуляция и перспективы внедрения в растения. 2008 [5]
Эспи и др. Карбоксисомы: цианобактерия RubisCO поставляется в небольших упаковках. 2011 [6]
Кинни и др. Сравнительный анализ белков оболочки карбоксисом 2011 [7]
Морони и др. Механизмы фотодыхания и концентрации углерода: две адаптации к условиям с высоким содержанием O2 и низким содержанием CO2 2013 [8]
Рэй и др. Функции, состав и эволюция двух типов карбоксисом: многогранные микрокомпартменты, облегчающие фиксацию CO 2 у цианобактерий и некоторых протеобактерий 2013 [9]
Хансон и др. На пути к созданию карбоксисом в растениях C3 2016 [10]
Лонг и др. Компоненты механизма концентрирования CO₂ цианобактерий: назначение и перспективы метаболической инженерии растений 2016 [11]
Керфельд и Мельницкий Сборка, функции и эволюция карбоксисом цианобактерий. 2016 [12]
Рэй и др. Прогресс и проблемы разработки биофизического механизма концентрации CO 2 в высших растениях 2017 [13]
Турмо и др. Карбоксисомы: метаболические модули CO 2 фиксации 2017 [14]
Хеннаси и Йоникас Перспективы разработки биофизических механизмов концентрации CO2 в наземных растениях для повышения урожайности 2020 [15]
Борден и Сэвидж Новые открытия расширяют возможности инженерии карбоксисом 2021 [16]
Хаффин и др. Компьютерное моделирование и эволюционные последствия биохимических реакций в бактериальных микрокомпартментах 2021 [17]
Лю Достижения в области бактериальных органелл для CO 2 фиксации 2021 [18]
Лю и др. Белковая стехиометрия, структурная пластичность и регуляция бактериальных микрокомпартментов 2021 [19]
Треттель и др. Моделирование архитектуры бактериальных микрокамер для усиленной фиксации углерода цианобактериями. 2024 [20]
Треттель и др. Динамические структурные детерминанты в оболочках бактериальных микрокомпартментов 2024 [21]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Цай Ю, Савая М.Р., Кэннон Г.К., Кай Ф., Уильямс Э.Б., Хайнхорст С. и др. (июнь 2007 г.). «Структурный анализ CsoS1A и белковой оболочки карбоксисомы Halothiobacillus neapolitanus» . ПЛОС Биология . 5 (6): е144. дои : 10.1371/journal.pbio.0050144 . ПМК   1872035 . ПМИД   17518518 .
  2. ^ Перейти обратно: а б Йейтс Т.О., Керфельд К.А., Хайнхорст С., Кэннон Г.К., Шайвли Дж.М. (сентябрь 2008 г.). «Белковые органеллы бактерий: карбоксисомы и родственные микрокомпарты». Обзоры природы. Микробиология . 6 (9): 681–691. дои : 10.1038/nrmicro1913 . ПМИД   18679172 . S2CID   22666203 .
  3. ^ Бэджер М.Р., Прайс Г.Д. (февраль 2003 г.). «Механизмы концентрации CO2 у цианобактерий: молекулярные компоненты, их разнообразие и эволюция» . Журнал экспериментальной ботаники . 54 (383): 609–622. дои : 10.1093/jxb/erg076 . ПМИД   12554704 .
  4. ^ Перейти обратно: а б Кай Ф, Менон Б.Б., Кэннон GC, Карри К.Дж., Шайвли Дж.М., Хайнхорст С. (октябрь 2009 г.). «Пентамерные вершинные белки необходимы для того, чтобы икосаэдрическая оболочка карбоксисомы функционировала как барьер утечки CO2» . ПЛОС ОДИН . 4 (10): е7521. Бибкод : 2009PLoSO...4.7521C . дои : 10.1371/journal.pone.0007521 . ПМК   2760150 . ПМИД   19844578 .
  5. ^ Перейти обратно: а б Доу З., Хайнхорст С., Уильямс Э.Б., Мурин К.Д., Шайвли Дж.М., Кэннон Г.К. (апрель 2008 г.). «Кинетика фиксации CO2 мутантными карбоксисомами Halothiobacillus neapolitanus, лишенными карбоангидразы, позволяет предположить, что оболочка действует как диффузионный барьер для CO2» . Журнал биологической химии . 283 (16): 10377–10384. дои : 10.1074/jbc.M709285200 . ПМИД   18258595 .
  6. ^ Манган Н.М., Фламхольц А., Худ Р.Д., Майло Р., Сэвидж Д.Ф. (сентябрь 2016 г.). «РН определяет энергетическую эффективность механизма концентрации CO2 цианобактерий» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (36): E5354–E5362. Бибкод : 2016PNAS..113E5354M . дои : 10.1073/pnas.1525145113 . ПМК   5018799 . ПМИД   27551079 .
  7. ^ Бэджер М.Р., Хэнсон Д., Прайс Г.Д. (апрель 2002 г.). «Эволюция и разнообразие механизмов концентрации CO2 у цианобактерий». Функциональная биология растений . 29 (3): 161–173. дои : 10.1071/PP01213 . ПМИД   32689463 .
  8. ^ Цена ГД (сентябрь 2011 г.). «Неорганические переносчики углерода цианобактериального механизма концентрации CO2». Исследования фотосинтеза . 109 (1–3): 47–57. дои : 10.1007/s11120-010-9608-y . ПМИД   21359551 . S2CID   25867128 .
  9. ^ Перейти обратно: а б Керфельд К.А., Эрбилгин О. (январь 2015 г.). «Бактериальные микрокомпартменты и модульное построение микробного метаболизма» . Тенденции в микробиологии . 23 (1): 22–34. дои : 10.1016/j.tim.2014.10.003 . ПМИД   25455419 .
  10. ^ Перейти обратно: а б Аксен С.Д., Эрбилгин О., Керфельд, Калифорния (октябрь 2014 г.). «Таксономия локусов бактериальных микрокомпартментов, построенная с помощью нового метода оценки» . PLOS Вычислительная биология . 10 (10): e1003898. Бибкод : 2014PLSCB..10E3898A . дои : 10.1371/journal.pcbi.1003898 . ПМК   4207490 . ПМИД   25340524 .
  11. ^ Дрюс Г., Никловиц В. (1956). «[Цитология Cyanophycea. II. Центроплазма и зернистые включения Phormidium uncinatum]». Архив микробиологии . 24 (2): 147–162. дои : 10.1007/BF00408629 . ПМИД   13327992 . S2CID   46171409 .
  12. ^ Гантт Э., Конти С.Ф. (март 1969 г.). «Ультраструктура сине-зеленых водорослей» . Журнал бактериологии . 97 (3): 1486–1493. дои : 10.1128/JB.97.3.1486-1493.1969 . ПМК   249872 . ПМИД   5776533 .
  13. ^ Шайвли Дж. М. (1974). «Тела включения прокариот». Ежегодный обзор микробиологии . 28 : 167–187. дои : 10.1146/annurev.mi.28.100174.001123 . ПМИД   4372937 .
  14. ^ Перейти обратно: а б Шайвли Дж. М., Болл Ф., Браун Д. Х., Сондерс Р. Е. (ноябрь 1973 г.). «Функциональные органеллы прокариот: полиэдрические включения (карбоксисомы) Thiobacillus neapolitanus». Наука . 182 (4112): 584–586. Бибкод : 1973Sci...182..584S . дои : 10.1126/science.182.4112.584 . ПМИД   4355679 . S2CID   10097616 .
  15. ^ Перейти обратно: а б Янку К.В., Дин Х.Дж., Моррис Д.М., Диас Д.П., Гонсалес А.Д., Мартино А., Дженсен Г.Дж. (сентябрь 2007 г.). «Структура карбоксисом изолированного штамма Synechococcus WH8102, выявленная с помощью электронной криотомографии» . Журнал молекулярной биологии . 372 (3): 764–773. дои : 10.1016/j.jmb.2007.06.059 . ПМЦ   2453779 . ПМИД   17669419 .
  16. ^ Янку К.В., Моррис Д.М., Доу З., Хайнхорст С., Кэннон Г.К., Дженсен Г.Дж. (февраль 2010 г.). «Организация, структура и сборка альфа-карбоксисом, определяемая электронной криотомографией интактных клеток» . Журнал молекулярной биологии . 396 (1): 105–117. дои : 10.1016/j.jmb.2009.11.019 . ПМЦ   2853366 . ПМИД   19925807 .
  17. ^ Перейти обратно: а б Шмид М.Ф., Паредес А.М., Хант Х.А., Сойер Ф., Олдрич Х.К., Чиу В., Шивели Дж.М. (декабрь 2006 г.). «Структура карбоксисом Halothiobacillus neapolitanus по данным криоэлектронной томографии» . Журнал молекулярной биологии . 364 (3): 526–535. дои : 10.1016/j.jmb.2006.09.024 . hdl : 11147/2128 . ПМЦ   1839851 . ПМИД   17028023 .
  18. ^ Мецкас Л.А., Ортега Д., Олтрогге Л.М., Бликстад С., Лавджой Д.Р., Лафлин Т.Г. и др. (август 2022 г.). «Рубиско образует решетку внутри альфа-карбоксисом» . Природные коммуникации . 13 (1): 4863. Бибкод : 2022NatCo..13.4863M . дои : 10.1038/s41467-022-32584-7 . ПМЦ   9388693 . ПМИД   35982043 .
  19. ^ Верницци Г., Скнепнек Р., Ольвера де ла Крус М. (март 2011 г.). «Платоновая и архимедова геометрии в многокомпонентных упругих мембранах» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (11): 4292–4296. дои : 10.1073/pnas.1012872108 . ПМК   3060260 . ПМИД   21368184 .
  20. ^ Кинни Дж.Н., Аксен С.Д., Керфельд, Калифорния (сентябрь 2011 г.). «Сравнительный анализ белков оболочки карбоксисом» . Исследования фотосинтеза . 109 (1–3): 21–32. дои : 10.1007/s11120-011-9624-6 . ПМК   3173617 . ПМИД   21279737 .
  21. ^ Перейти обратно: а б Керфельд К.А., Савая М.Р., Танака С., Нгуен К.В., Филлипс М., Биби М., Йейтс Т.О. (август 2005 г.). «Белковые структуры, образующие оболочку примитивных бактериальных органелл». Наука . 309 (5736): 936–938. Бибкод : 2005Sci...309..936K . CiteSeerX   10.1.1.1026.896 . дои : 10.1126/science.1113397 . ПМИД   16081736 . S2CID   24561197 .
  22. ^ Танака С., Керфельд К.А., Савайя М.Р., Кай Ф., Хайнхорст С., Кэннон Г.К., Йейтс Т.О. (февраль 2008 г.). «Модели бактериальной карбоксисомной оболочки на атомном уровне». Наука . 319 (5866): 1083–1086. Бибкод : 2008Sci...319.1083T . дои : 10.1126/science.1151458 . ПМИД   18292340 . S2CID   5734731 .
  23. ^ Перейти обратно: а б с д Кай Ф., Саттер М., Кэмерон Дж.К., Стэнли Д.Н., Кинни Дж.Н., Керфельд Калифорния (май 2013 г.). «Структура CcmP, тандемного бактериального доменного белка микрокомпартмента из β-карбоксисомы, образует субкомпартмент внутри микрокомпартмента» . Журнал биологической химии . 288 (22): 16055–16063. дои : 10.1074/jbc.M113.456897 . ПМЦ   3668761 . ПМИД   23572529 .
  24. ^ Перейти обратно: а б с д Кляйн М.Г., Цварт П., Бэгби С.С., Кай Ф., Чисхолм С.В., Хайнхорст С. и др. (сентябрь 2009 г.). «Идентификация и структурный анализ нового белка оболочки карбоксисомы, имеющего значение для транспорта метаболитов». Журнал молекулярной биологии . 392 (2): 319–333. дои : 10.1016/j.jmb.2009.03.056 . hdl : 1721.1/61355 . ПМИД   19328811 . S2CID   42771660 .
  25. ^ Саттер М., Лафлин Т.Г., Слоан Н.Б., Сервас Д., Дэвис К.М., Керфельд Калифорния (ноябрь 2019 г.). «Строение синтетической оболочки β -карбоксисомы» . Физиология растений . 181 (3): 1050–1058. doi : 10.2210/pdb6owg/pdbx . ПМК   6836842 . ПМИД   31501298 .
  26. ^ Крупович М., Кунин Е.В. (ноябрь 2017 г.). «Клеточное происхождение вирусных капсидоподобных бактериальных микрокомпартментов» . Биология Директ . 12 (1): 25. дои : 10.1186/s13062-017-0197-y . ПМЦ   5683377 . ПМИД   29132422 .
  27. ^ Перейти обратно: а б с д Кай Ф., Доу З., Бернштейн С.Л., Леверенц Р., Уильямс Э.Б., Хайнхорст С. и др. (март 2015 г.). «Достижения в понимании сборки карбоксисом у прохлорококков и синехококков указывают на то, что CsoS2 является критическим компонентом» . Жизнь . 5 (2): 1141–1171. Бибкод : 2015Life....5.1141C . дои : 10.3390/life5021141 . ПМЦ   4499774 . ПМИД   25826651 .
  28. ^ Перейти обратно: а б с Олтрогге Л.М., Чайджарасфонг Т., Чен А.В., Болин Э.Р., Маркизи С., Сэвидж Д.Ф. (март 2020 г.). «Многовалентные взаимодействия между CsoS2 и Rubisco опосредуют образование α-карбоксисомы» . Структурная и молекулярная биология природы . 27 (3): 281–287. дои : 10.1038/s41594-020-0387-7 . ПМЦ   7337323 . ПМИД   32123388 .
  29. ^ Перейти обратно: а б Ван Х., Ян Х., Айгнер Х., Брачер А., Нгуен Н.Д., Хи В.Ю. и др. (февраль 2019 г.). «Образование конденсата Рубиско с помощью CcmM в биогенезе β-карбоксисом». Природа . 566 (7742): 131–135. Бибкод : 2019Natur.566..131W . дои : 10.1038/s41586-019-0880-5 . hdl : 1885/173112 . ПМИД   30675061 . S2CID   256770108 .
  30. ^ Перейти обратно: а б Турншек Ю.Б., Олтрогге Л.М., Сэвидж Д.Ф. (08.07.2023). «Консервативные и повторяющиеся мотивы в внутренне неупорядоченном белке управляют сборкой α-карбоксосомы». биоRxiv . Лаборатория Колд-Спринг-Харбор (CSHL). дои : 10.1101/2023.07.08.548221 . S2CID   259834050 .
  31. ^ Олтрогге Л.М., Чен А.В., Чайджарасфонг Т., Турншек Дж.Б., Сэвидж Д.Ф. (08.07.2023). «Размер α-карбоксисомы контролируется неупорядоченным каркасным белком CsoS2». биоRxiv . Лаборатория Колд-Спринг-Харбор (CSHL). дои : 10.1101/2023.07.07.548173 . S2CID   259834078 .
  32. ^ Перейти обратно: а б Зажицки Дж., Аксен С.Д., Кинни Дж.Н., Керфельд, Калифорния (январь 2013 г.). «Цианобактериальные подходы к улучшению фотосинтеза растений» . Журнал экспериментальной ботаники . 64 (3): 787–798. дои : 10.1093/jxb/ers294 . ПМИД   23095996 .
  33. ^ Рэй Б.Д., Лонг Б.М., Бэджер М.Р., Прайс Г.Д. (сентябрь 2013 г.). «Функции, состав и эволюция двух типов карбоксисом: многогранных микрокомпартментов, облегчающих фиксацию CO2 у цианобактерий и некоторых протеобактерий» . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 77 (3): 357–379. дои : 10.1128/MMBR.00061-12 . ПМЦ   3811607 . ПМИД   24006469 .
  34. ^ Турмо А., Гонсалес-Эскер ЧР, Керфельд, Калифорния (октябрь 2017 г.). «Карбоксисомы: метаболические модули фиксации СО2» . Письма FEMS по микробиологии . 364 (18). дои : 10.1093/femsle/fnx176 . ПМИД   28934381 .
  35. ^ Перейти обратно: а б с Керфельд К.А., Мельницкий М.Р. (июнь 2016 г.). «Сборка, функции и эволюция цианобактериальных карбоксисом» . Современное мнение в области биологии растений . 31 : 66–75. дои : 10.1016/j.pbi.2016.03.009 . ПМИД   27060669 .
  36. ^ Мельницкий М.Р., Саттер М., Керфельд, Калифорния (октябрь 2021 г.). «Эволюционные взаимоотношения белков оболочки карбоксисом и метаболосом» . Современное мнение в микробиологии . 63 : 1–9. дои : 10.1016/j.mib.2021.05.011 . ПМЦ   8525121 . ПМИД   34098411 .
  37. ^ Шайвли Дж. М., Бок Э., Вестфаль К., Кэннон Г. К. (ноябрь 1977 г.). «Икосаэдрические включения (карбоксисомы) Nitrobacter agilis» . Журнал бактериологии . 132 (2): 673–675. дои : 10.1128/JB.132.2.673-675.1977 . ПМК   221910 . ПМИД   199579 .
  38. ^ Кэннон Г.К., Шайвли Дж.М. (1983). «Характеристика гомогенного препарата карбоксисом Thiobacillus neapolitanus». Архив микробиологии . 134 (1): 52–59. дои : 10.1007/BF00429407 . ISSN   0302-8933 . S2CID   22329896 .
  39. ^ Хейнхорст С., Кэннон Г.К., Шайвли Дж.М. (2014). «Карбоксисомы и их структурная организация у прокариот». Наномикробиология . стр. 75–101. дои : 10.1007/978-1-4939-1667-2_4 . ISBN  978-1-4939-1666-5 .
  40. ^ Борден Дж.С., Сэвидж Д.Ф. (июнь 2021 г.). «Новые открытия расширяют возможности инженерии карбоксисом» . Современное мнение в микробиологии . 61 : 58–66. дои : 10.1016/j.mib.2021.03.002 . ПМК   8169590 . ПМИД   33798818 .
  41. ^ Тан Ю.К., Али С., Сюэ Б., Тео В.З., Линг Л.Х., Го МК и др. (октябрь 2021 г.). «Структура минимальной оболочки, производной α-карбоксисомы, и ее использование в стабилизации ферментов» . Биомакромолекулы . 22 (10): 4095–4109. doi : 10.1021/acs.biomac.1c00533 . ПМИД   34384019 . S2CID   236999059 .
  42. ^ Перейти обратно: а б Ли Т., Цзян Ц., Хуан Дж., Эйчисон С.М., Хуан Ф., Ян М. и др. (октябрь 2020 г.). «Перепрограммирование бактериальных белковых органелл в качестве нанореактора для производства водорода» . Природные коммуникации . 11 (1): 5448. Бибкод : 2020NatCo..11.5448L . дои : 10.1038/s41467-020-19280-0 . ПМЦ   7595155 . ПМИД   33116131 .
  43. ^ Ni T, Jiang Q, Ng PC, Shen J, Dou H, Zhu Y и др. (2023). «Внутренне неупорядоченный CsoS2 действует как общая молекулярная нить для сборки оболочки α-карбоксосомы». биоRxiv . Лаборатория Колд-Спринг-Харбор (CSHL). дои : 10.1101/2023.06.24.546370 . S2CID   259276395 .
  44. ^ Савайя М.Р., Кэннон Г.К., Хайнхорст С., Танака С., Уильямс Э.Б., Йейтс Т.О., Керфельд, Калифорния (март 2006 г.). «Структура бета-карбоангидразы карбоксисомальной оболочки представляет собой отдельный подкласс с одним активным центром по цене двух» . Журнал биологической химии . 281 (11): 7546–7555. дои : 10.1074/jbc.M510464200 . ПМИД   16407248 .
  45. ^ Бликстад С., Дуган Э.Дж., Лафлин Т.Г., Турншек Дж.Б., Лю М.Д., Шумейкер С.Р. и др. (2023). «Открытие комплекса карбоангидраза-Рубиско внутри альфа-карбоксисомы». биоRxiv . Лаборатория Колд-Спринг-Харбор (CSHL). дои : 10.1101/2021.11.05.467472 . S2CID   243836266 .
  46. ^ Пулсфорд, Саша Б.; Аутрам, Меган А.; Фёрстер, Бритта; Роудс, Тимоти; Уильямс, Саймон Дж.; Бэджер, Мюррей Р.; Прайс, Дж. Дин; Джексон, Колин Дж.; Лонг, Бенедикт М. (10 мая 2024 г.). «Цианобактериальная α-карбоксисома карбоангидраза аллостерически регулируется субстратом Рубиско RuBP» . Достижения науки . 10 (19). дои : 10.1126/sciadv.adk7283 . ISSN   2375-2548 . ПМЦ   11086599 . ПМИД   38728392 .
  47. ^ Перейти обратно: а б Менон Б.Б., Доу З., Хайнхорст С., Шивели Дж.М., Кэннон Г.К. (2008). «Карбоксисомы Halothiobacillus neapolitanus изолируют гетерологичные и химерные виды RubisCO» . ПЛОС ОДИН . 3 (10): е3570. Бибкод : 2008PLoSO...3.3570M . дои : 10.1371/journal.pone.0003570 . ПМК   2570492 . ПМИД   18974784 .
  48. ^ Перейти обратно: а б Соммер М., Кай Ф., Мельницки М., Керфельд К.А. (июнь 2017 г.). «Биоинформатика β-карбоксисом: идентификация и эволюция новых классов генов белков бактериальных микрокомпартментов и ограничений основных локусов» . Журнал экспериментальной ботаники . 68 (14): 3841–3855. дои : 10.1093/jxb/erx115 . ПМЦ   5853843 . ПМИД   28419380 .
  49. ^ Лонг Б.М., Бэджер М.Р., Уитни С.М., Прайс Г.Д. (октябрь 2007 г.). «Анализ карбоксисом Synechococcus PCC7942 выявил множественные комплексы Рубиско с карбоксисомными белками CcmM и CcaA» . Журнал биологической химии . 282 (40): 29323–29335. дои : 10.1074/jbc.M703896200 . ПМИД   17675289 .
  50. ^ Лонг Б.М., Такер Л., Бэджер М.Р., Прайс Г.Д. (май 2010 г.). «Функциональным бета-карбоксисомам цианобактерий абсолютно необходимы как длинные, так и короткие формы белка CcmM» . Физиология растений . 153 (1): 285–293. дои : 10.1104/стр.110.154948 . ПМЦ   2862411 . ПМИД   20304968 .
  51. ^ Перейти обратно: а б с Кинни Дж.Н., Салмин А., Кай Ф., Керфельд, Калифорния (май 2012 г.). «Выяснение важной роли консервативного карбоксисомного белка CcmN выявляет общую особенность сборки бактериальных микрокомпартментов» . Журнал биологической химии . 287 (21): 17729–17736. дои : 10.1074/jbc.M112.355305 . ПМК   3366800 . ПМИД   22461622 .
  52. ^ Кэннон GC, Хайнхорст С., Керфельд, Калифорния (февраль 2010 г.). «Карбоксисомальные карбоангидразы: структура и роль в микробной фиксации CO2» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1804 (2): 382–392. дои : 10.1016/j.bbapap.2009.09.026 . ПМИД   19818881 . S2CID   3712407 .
  53. ^ Соммер М., Саттер М., Гупта С., Кирст Х., Турмо А., Лехно-Йоссеф С. и др. (январь 2019 г.). «Гетерогексамеры, образованные CcmK3 и CcmK4, увеличивают сложность оболочек бета-карбоксисом» . Физиология растений . 179 (1): 156–167. дои : 10.1104/стр.18.01190 . ПМК   6324227 . ПМИД   30389783 .
  54. ^ Перейти обратно: а б Кэмерон Дж.К., Уилсон С.С., Бернштейн С.Л., Керфельд, Калифорния (ноябрь 2013 г.). «Биогенез бактериальной органеллы: путь сборки карбоксисомы» . Клетка . 155 (5): 1131–1140. дои : 10.1016/j.cell.2013.10.044 . ПМИД   24267892 .
  55. ^ Кот СС, Со АК, Эспи Г.С. (февраль 2008 г.). «Мультибелковый комплекс дегидратации бикарбоната, необходимый для функции карбоксисом у цианобактерий» . Журнал бактериологии . 190 (3): 936–945. дои : 10.1128/JB.01283-07 . ПМЦ   2223583 . ПМИД   17993516 .
  56. ^ Лонг Б.М., Рэй Б.Д., Бэджер М.Р., Прайс Г.Д. (сентябрь 2011 г.). «Сверхэкспрессия β-карбоксисомного белка CcmM в Synechococcus PCC7942 демонстрирует жесткую совместную регуляцию карбоксисомной карбоангидразы (CcaA) и содержания M58». Исследования фотосинтеза . 109 (1–3): 33–45. дои : 10.1007/s11120-011-9659-8 . ПМИД   21597987 . S2CID   20716799 .
  57. ^ Гонсалес-Эскер ЧР, Шубитовски Т.Б., Керфельд, Калифорния (сентябрь 2015 г.). «Упрощенное создание цианобактериальной органеллы, фиксирующей CO2, посредством слияния белковых доменов для использования в синтетической биологии растений» . Растительная клетка . 27 (9): 2637–2644. дои : 10.1105/tpc.15.00329 . ПМЦ   4815102 . ПМИД   26320224 .
  58. ^ Керфельд, Калифорния (декабрь 2015 г.). «Подключи и работай для повышения первичной производительности» . Американский журнал ботаники . 102 (12): 1949–1950. дои : 10.3732/ajb.1500409 . ПМИД   26656128 .
  59. ^ Гонсалес-Эскер CR, Ньюнхэм SE, Керфельд, Калифорния (июль 2016 г.). «Бактериальные микрокомпартменты как метаболические модули синтетической биологии растений» . Заводской журнал . 87 (1): 66–75. дои : 10.1111/tpj.13166 . ПМИД   26991644 .
  60. ^ Боначчи В., Тенг ПК, Афонсо Б, Нидерхольтмейер Х, Гроб П., Сильвер П.А., Сэвидж Д.Ф. (январь 2012 г.). «Модульность углеродфиксирующей белковой органеллы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (2): 478–483. дои : 10.1073/pnas.1108557109 . ПМЦ   3258634 . ПМИД   22184212 .
  61. ^ Кай Ф., Саттер М., Бернштейн С.Л., Кинни Дж.Н., Керфельд Калифорния (апрель 2015 г.). «Инженерия бактериальных микрокамерных оболочек: химерные белки оболочки и химерные оболочки карбоксисом». ACS Синтетическая биология . 4 (4): 444–453. дои : 10.1021/sb500226j . ПМИД   25117559 .
  62. ^ Прайс Г.Д., Бэджер М.Р., Вудгер Ф.Дж., Лонг Б.М. (2008). «Достижения в понимании цианобактериального механизма концентрации CO2 (CCM): функциональные компоненты, переносчики Ci, разнообразие, генетическая регуляция и перспективы внедрения в растения» . Журнал экспериментальной ботаники . 59 (7): 1441–1461. дои : 10.1093/jxb/erm112 . ПМИД   17578868 .
  63. ^ Прайс Г.Д., Пенгелли Дж.Дж., Форстер Б., Ду Дж., Уитни С.М., фон Кеммерер С. и др. (январь 2013 г.). «Цианобактериальный CCM как источник генов для улучшения фотосинтетической фиксации CO2 у сельскохозяйственных культур» . Журнал экспериментальной ботаники . 64 (3): 753–768. дои : 10.1093/jxb/ers257 . hdl : 1885/53387 . ПМИД   23028015 .
  64. ^ МакГрат Дж. М., Лонг С. П. (апрель 2014 г.). «Может ли цианобактериальный механизм концентрации углерода увеличить фотосинтез у сельскохозяйственных культур? Теоретический анализ» . Физиология растений . 164 (4): 2247–2261. дои : 10.1104/стр.113.232611 . ПМЦ   3982776 . ПМИД   24550242 .
  65. ^ Инь X, ПК Struik (апрель 2017 г.). «Можно ли увеличить фотосинтез листьев в увеличение массового производства сельскохозяйственных культур? Моделирование риса с использованием модели сельскохозяйственных культур GECROS» . Журнал экспериментальной ботаники . 68 (9): 2345–2360. дои : 10.1093/jxb/erx085 . ПМК   5447886 . ПМИД   28379522 .
  66. ^ Лин М.Т., Оккиалини А., Андралойк П.Дж., Девоншир Дж., Хайнс К.М., Парри М.А., Хэнсон М.Р. (июль 2014 г.). «β-карбоксисомные белки собираются в высокоорганизованные структуры в хлоропластах Никотианы» . Заводской журнал . 79 (1): 1–12. дои : 10.1111/tpj.12536 . ПМК   4080790 . ПМИД   24810513 .
  67. ^ Лин М.Т., Оккиалини А., Андралойк П.Дж., Парри М.А., Хэнсон М.Р. (сентябрь 2014 г.). «Более быстрый Rubisco с потенциалом увеличения фотосинтеза сельскохозяйственных культур» . Природа . 513 (7519): 547–550. Бибкод : 2014Natur.513..547L . дои : 10.1038/nature13776 . ПМК   4176977 . ПМИД   25231869 .
  68. ^ Лонг Б.М., Хи Вайоминг, Шарвуд Р.Э., Рэй Б.Д., Кейнс С., Лим Ю.Л. и др. (сентябрь 2018 г.). «Карбоксисомная инкапсуляция CO 2 -фиксирующего фермента Рубиско в хлоропластах табака» . Природные коммуникации . 9 (1): 3570. Бибкод : 2018NatCo...9.3570L . дои : 10.1038/s41467-018-06044-0 . ПМК   6120970 . ПМИД   30177711 .
  69. ^ Рэй Б.Д., Лонг Б.М., Фёрстер Б., Нгуен Н.Д., Веланис К.Н., Аткинсон Н. и др. (июнь 2017 г.). «Прогресс и проблемы разработки биофизического механизма концентрации CO2 в высших растениях» . Журнал экспериментальной ботаники . 68 (14): 3717–3737. дои : 10.1093/jxb/erx133 . hdl : 20.500.11820/42c5bfb2-691e-4a61-91b1-8efffbe31383 . ПМИД   28444330 . .
  70. ^ Фламхольц А.И., Дуган Э., Бликстад С., Глейзер С., Бен-Ниссан Р., Амрам С. и др. (октябрь 2020 г.). «Функциональное восстановление бактериального механизма концентрации CO 2 у Escherichia coli » . электронная жизнь . 9 . doi : 10.7554/eLife.59882 . ПМЦ   7714395 . ПМИД   33084575 .
  71. ^ де Пинс Б., Гринспун Л., Бар-Он Ю.М., Шамшум М., Бен-Ниссан Р., Мильштейн Е. и др. (27 июля 2023 г.). «Систематическое исследование максимальной скорости карбоксилирования прокариотической формы I Rubisco». биоRxiv . Лаборатория Колд-Спринг-Харбор (CSHL). дои : 10.1101/2023.07.27.550689 . S2CID   260289274 .
  72. ^ Цзян Ц, Ли Т, Ян Дж, Эйчисон СМ, Хуан Дж, Чен Ю и др. (март 2023 г.). «Синтетическая разработка нового биокатализатора, инкапсулирующего [NiFe]-гидрогеназы для увеличения производства водорода» . Журнал химии материалов Б. 11 (12): 2684–2692. дои : 10.1039/D2TB02781J . ПМЦ   10032307 . ПМИД   36883480 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Carboxysome&oldid=1231128241"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 4cecc8285f8f0b6772648d31f2176118__1719409080
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/4c/18/4cecc8285f8f0b6772648d31f2176118.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Carboxysome - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)