Триптофаназа

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

триптофаназа
триптофаназа
	Тетрамер триптофаназы, E.Coli
Идентификаторы
Номер ЕС.	4.1.99.1
Номер CAS.	9024-00-4
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Фермент . триптофаназа ( КФ 4.1.99.1 ) катализирует химическую реакцию

L – триптофан + Н ₂ О

\rightleftharpoons

индол + пируват + NH ₃

Этот фермент принадлежит к семейству лиаз , а именно к универсальному классу углерод-углеродных лиаз. Систематическое название этого класса ферментов — L -триптофан-индол-лиаза (дезаминирующая; пируватобразующая) . Другие широко используемые названия включают L -триптофаназу и L -триптофан-индол-лиазу (дезаминирующую) . Этот фермент участвует в обмене триптофана и азотистом обмене . Он имеет 2 кофактора : пиридоксальфосфат и калий . ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}

Структурные исследования

По состоянию на конец 2007 года 3 структуры для этого класса ферментов были решены с кодами доступа PDB 1AX4, ^{[ 4 ]} 2С44, ^{[ 5 ]} и 2OQX. ^{[ 6 ]}

Ссылки

^ БЕРНС РО, ДЕМОСС РД (1962). «Свойства триптофаназы кишечной палочки». Биохим. Биофиз. Акта . 65 (2): 233–44. дои : 10.1016/0006-3002(62)91042-9 . ПМИД 14017164 .
^ Коуэлл Дж.Л., Мазер К., ДеМосс, Р.Д. (1973). «Триптофаназа Aeromonas liquifaciens. Очистка, молекулярная масса и некоторые химические, каталитические и иммунологические свойства». Биохимика и биофизика Acta . 315 : 449–463. дои : 10.1016/0005-2744(73)90276-3 .
^ НЬЮТОН В.А., МОРИНО И., СНЕЛЛ Э.И. (1965). «Свойства кристаллической триптофаназы» . Ж. Биол. Хим . 240 (3): 1211–8. дои : 10.1016/S0021-9258(18)97562-9 . ПМИД 14284727 .
^ 1AX4 Получено из банка данных белков (PDB).
^ 2C44 Получено из банка данных белков (PDB).
^ 2OQX Получено из банка данных белков (PDB).

Внешние ссылки

СМИ, связанные с триптофаназой, на Викискладе?

Эта EC 4.1, ферментам статья, посвященная незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[1] БЕРНС РО, ДЕМОСС РД (1962). «Свойства триптофаназы кишечной палочки». Биохим. Биофиз. Акта . 65 (2): 233–44. дои : 10.1016/0006-3002(62)91042-9 . ПМИД 14017164 .

[2] Коуэлл Дж.Л., Мазер К., ДеМосс, Р.Д. (1973). «Триптофаназа Aeromonas liquifaciens. Очистка, молекулярная масса и некоторые химические, каталитические и иммунологические свойства». Биохимика и биофизика Acta . 315 : 449–463. дои : 10.1016/0005-2744(73)90276-3 .

[3] НЬЮТОН В.А., МОРИНО И., СНЕЛЛ Э.И. (1965). «Свойства кристаллической триптофаназы» . Ж. Биол. Хим . 240 (3): 1211–8. дои : 10.1016/S0021-9258(18)97562-9 . ПМИД 14284727 .

[4] 1AX4 Получено из банка данных белков (PDB).

[5] 2C44 Получено из банка данных белков (PDB).

[6] 2OQX Получено из банка данных белков (PDB).

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

v т и Углерод-углеродные лиазы ( КФ 4.1)
4.1.1: Carboxy-lyases	Acetoacetate decarboxylase Adenosylmethionine decarboxylase Arginine decarboxylase Aromatic L-amino acid decarboxylase Glutamate decarboxylase Histidine decarboxylase Lysine decarboxylase Malonyl-CoA decarboxylase Ornithine decarboxylase Oxaloacetate decarboxylase Phosphoenolpyruvate carboxykinase Phosphoenolpyruvate carboxylase Phosphoribosylaminoimidazole carboxylase Pyrophosphomevalonate decarboxylase Pyruvate decarboxylase RuBisCO Uridine monophosphate synthetase/Orotidine 5'-phosphate decarboxylase Uroporphyrinogen III decarboxylase
4.1.2: Aldehyde-lyases	Fructose-bisphosphate aldolase Aldolase A Aldolase B Aldolase C 2-hydroxyphytanoyl-CoA lyase Threonine aldolase
4.1.3: Oxo-acid-lyases	Isocitrate lyase 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA lyase
4.1.99: Other	Tryptophanase Photolyase CPD lyase Spore photoproduct lyase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)