Лакказа
Лакказа | |||
---|---|---|---|
Идентификаторы | |||
Номер ЕС. | 1.10.3.2 | ||
Номер CAS. | 80498-15-3 | ||
Базы данных | |||
ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
КЕГГ | КЕГГ запись | ||
МетаЦик | метаболический путь | ||
ПРЯМОЙ | профиль | ||
PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
|
Лакказы ( EC 1.10.3.2 ) представляют собой мультимедные оксидазы, обнаруженные в растениях, грибах и бактериях. Лакказы окисляют различные фенольные субстраты, выполняя одноэлектронное окисление , приводящее к сшиванию . Например, лакказы играют роль в образовании лигнина , способствуя окислительному связыванию монолигнолов , семейства встречающихся в природе фенолов . [1] Другие лакказы, например, вырабатываемые грибом Pleurotus ostreatus , играют роль в деградации лигнина и поэтому могут быть классифицированы как ферменты, модифицирующие лигнин . [2] Другие лакказы, продуцируемые грибами, могут способствовать биосинтезу пигментов меланина . [3] Лакказы катализируют расщепление кольца ароматических соединений. [4]
Лакказу впервые изучил Хикорокуро Ёсида в 1883 году, а затем Габриэль Бертран. [5] в 1894 году [6] в соке японского лакового дерева , где он способствует образованию лака , отсюда и название лакказы.
Активный сайт
[ редактировать ]
Активный центр состоит из четырех медных центров, которые принимают структуры, классифицированные как тип I, тип II и тип III. Ансамбль трикоппера содержит медь II и III типов (см. рисунок). Именно этот центр связывает О 2 и восстанавливает его до воды. Каждая пара Cu(I,II) доставляет один электрон, необходимый для этого преобразования. Медь типа I не связывает O 2 , а действует исключительно как центр переноса электронов. Медный центр типа I состоит из одного атома меди, который связан как минимум с двумя остатками гистидина и одним остатком цистеина , но в некоторых лакказах, продуцируемых некоторыми растениями и бактериями, медный центр типа I содержит дополнительный метиониновый лиганд. Медный центр типа III состоит из двух атомов меди, каждый из которых имеет по три гистидиновых лиганда и связан друг с другом через гидроксидный мостиковый лиганд . Конечный медный центр - это медный центр типа II, который имеет два гистидиновых лиганда и гидроксидный лиганд. Тип II вместе с медным центром типа III образует трикопперный ансамбль, в котором дикислорода . происходит восстановление [7] Медь III типа может быть заменена Hg(II), что вызывает снижение активности лакказы. [1] Цианид удаляет всю медь из фермента, и было показано, что повторное внедрение меди типа I и типа II невозможно. Однако медь типа III может быть снова встроена в фермент. Ряд других анионов ингибируют лакказу. [8]
Лакказы влияют на реакцию восстановления кислорода при малых перенапряжениях . Фермент был исследован в качестве катода в ферментативных биотопливных элементах . [9] Их можно объединить с электронным медиатором для облегчения переноса электронов на проволоку твердого электрода. [10] Лакказы — одни из немногих оксидоредуктаз, которые используются в качестве промышленных катализаторов.
Деятельность в пшеничном тесте
[ редактировать ]Лакказы способны сшивать пищевые полимеры, такие как белки и некрахмальные полисахариды в тесте. В некрахмальных полисахаридах, таких как арабиноксиланы (АХ), лакказа катализирует окислительное гелеобразование ферулоилированных арабиноксиланов путем димеризации их феруловых эфиров. [11] Было обнаружено, что эти поперечные связи значительно увеличивают максимальное сопротивление и уменьшают растяжимость теста. Устойчивость повышалась за счет сшивания AX через феруловую кислоту, что приводило к образованию прочной сети AX и глютена. Хотя известно, что лакказа сшивает AX, под микроскопом было обнаружено, что лакказа также действует на белки муки. Окисление феруловой кислоты на AX с образованием радикалов феруловой кислоты увеличивает скорость окисления свободных SH-групп белков глютена и, таким образом, влияет на образование SS-связей между полимерами глютена. [12] Лакказа также способна окислять связанный с пептидом тирозин, но очень слабо. [12] Из-за повышенной прочности теста во время расстойки в нем наблюдалось неравномерное образование пузырьков. Это произошло из-за того, что газ (углекислый газ) оказался в ловушке внутри коры и не смог диффундировать наружу (как обычно) и вызвал аномальный размер пор. [11] Сопротивление и растяжимость зависели от дозировки, но при очень высокой дозировке тесто показало противоречивые результаты: максимальное сопротивление резко снизилось. Высокая дозировка могла вызвать серьезные изменения в структуре теста, что привело к неполному образованию клейковины. Другая причина заключается в том, что это может имитировать чрезмерное смешивание, оказывая негативное воздействие на структуру глютена. Тесто, обработанное лакказой, имело низкую стабильность при длительном хранении. Тесто стало мягче, что связано с лакказным посредничеством. Радикальный механизм, опосредованный лакказой, вызывает вторичные реакции радикалов, производных FA, которые приводят к разрыву ковалентных связей в AX и ослаблению геля AX. [11]
Биотехнологические приложения
[ редактировать ]Лакказы применяются в производстве вин. [13] Лакказу производят ряд видов грибов, которые могут заразить виноград, в первую очередь Botrytis cinerea Pers. (1794). [14] Лакказа активна при pH вина, и ее активность не подавляется диоксидом серы. Было отмечено, что он вызывает окислительное потемнение белых вин и потерю цвета красных вин. [15] [16] Он также может разрушать ряд ключевых фенольных соединений, имеющих решающее значение для качества вина. [17] Помимо вина, лакказы представляют интерес для пищевой промышленности. [18] [19]
Способность лакказ модифицировать сложные органические молекулы привлекла внимание в области органического синтеза . [20]
Лакказы также изучались в качестве катализаторов разложения новых загрязнителей и фармацевтических препаратов . [21] [22]
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]Цитаты
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б Соломон Э.И., Сундарам У.М., Мачонкин Т.Е. (ноябрь 1996 г.). «Мультимедные оксидазы и оксигеназы». Химические обзоры . 96 (7): 2563–2606. дои : 10.1021/cr950046o . ПМИД 11848837 .
- ^ Коэн Р., Перски Л., Хадар Ю. (апрель 2002 г.). «Биотехнологическое применение и потенциал дереворазрушающих грибов рода Pleurotus». Прикладная микробиология и биотехнология . 58 (5): 582–594. дои : 10.1007/s00253-002-0930-y . ПМИД 11956739 . S2CID 45444911 .
- ^ Ли Д., Чан Э.Х., Ли М., Ким С.В., Ли Ю, Ли К.Т., Бан Ю.С. (октябрь 2019 г.). «Раскрытие биосинтеза меланина и сигнальных сетей у Cryptococcus neoformans» . мБио . 10 (5): e02267-19. дои : 10.1128/mBio.02267-19 . ПМЦ 6775464 . ПМИД 31575776 .
- ^ Клаус Х (2004). «Лакказы: строение, реакции, распределение». Микрон . 35 (1–2): 93–96. дои : 10.1016/j.micron.2003.10.029 . ПМИД 15036303 .
- ^ «Габриэль Бертран об исимабомбе» (на французском языке).
- ^ Лу Г.Д., Хо ПЯ, Сивин Н. (25 сентября 1980 г.). Наука и цивилизация в Китае: Химия и химия . Том. 5. Издательство Кембриджского университета. п. 209. ИСБН 9780521085731 .
- ^ Джонс С.М., Соломон Э.И. (март 2015 г.). «Перенос электрона и механизм реакции лакказ» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 72 (5): 869–883. дои : 10.1007/s00018-014-1826-6 . ПМЦ 4323859 . ПМИД 25572295 .
- ^ Алькальд М (2007). «Лакказы: биологические функции, молекулярная структура и промышленное применение». В Полайне Дж., Маккейбе AP (ред.). Промышленные ферменты . Спрингер. стр. 461–476. дои : 10.1007/1-4020-5377-0_26 . ISBN 978-1-4020-5376-4 .
- ^ Торум М.С., Андерсон К.А., Хэтч Дж.Дж., Кэмпбелл А.С., Маршалл Н.М., Циммерман С.С. и др. (август 2010 г.). «Прямое электрокаталитическое восстановление кислорода лакказой на золоте, модифицированном антрацен-2-метантиолом» . Журнал физической химии . 1 (15): 2251–2254. дои : 10.1021/jz100745s . ПМК 2938065 . ПМИД 20847902 .
- ^ Уилдон И.Р., Галлауэй Дж.В., Бартон СК, Банта С. (октябрь 2008 г.). «Биоэлектрокаталитические гидрогели из электронопроводящих металлополипептидов, соединенных с бифункциональными ферментативными строительными блоками» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (40): 15275–15280. Бибкод : 2008PNAS..10515275W . дои : 10.1073/pnas.0805249105 . ПМК 2563127 . ПМИД 18824691 .
- ^ Jump up to: а б с Селинхеймо Э (октябрь 2008 г.). Тирозиназа и лакказа как новые инструменты сшивания пищевых биополимеров . Центр технических исследований VTT Финляндии. ISBN 978-951-38-7118-5 .
- ^ Jump up to: а б Селинхеймо Э., Аутио К., Круус К., Бухерт Дж. (июль 2007 г.). «Выяснение механизма действия лакказы и тирозиназы при выпечке пшеничного хлеба». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 55 (15): 6357–6365. дои : 10.1021/jf0703349 . ПМИД 17602567 .
- ^ Минусси Р.К., Росси М., Болонья Л., Ротилио Д., Пасторе Г.М., Дуран Н. (2007). «Удаление фенолов из сусла: стратегия стабилизации вина с помощью лакказы». Дж. Мол. Катал. Б: Фермент . 45 (3): 102–107. дои : 10.1016/j.molcatb.2006.12.004 .
- ^ Зимдарс С., Хитшлер Дж., Шибер А., Вебер Ф. (2017). «Окисление винных полифенолов секретомами диких штаммов Botrytis cinerea из белых и красных сортов винограда и определение их специфической лакказной активности». Дж. Агрик. Пищевая хим . 65 : 10582–10590. дои : 10.1021/acs.jafc.7b04375 .
- ^ Виньо А, Паскуаль О, Журд М, Муан В, Фермо М, Руде Ж, Каналс ЖМ, Тейседре П.Л., Замора Ф (2019). «Влияние энологических танинов на активность лакказы». ОЕНО Один . 53 . дои : 10.20870/oeno-one.2019.53.1.2361 .
- ^ Хименес П., Жюст-Боррас А., Гомбау Х., Каналс Х.М., Самора Ф. (2023). «Влияние лакказы Botrytis cinerea на окислительную деградацию антоцианов» . ОЕНО Один . 57 . дои : 10.20870/oeno-one.2023.57.3.7567 .
- ^ Зимдарс С., Хитшлер Дж., Шибер А., Вебер Ф. (2017). «Окисление винных полифенолов секретомами диких штаммов Botrytis cinerea из белых и красных сортов винограда и определение их специфической лакказной активности». Дж. Агрик. Пищевая хим . 65 : 10582–10590. дои : 10.1021/acs.jafc.7b04375 .
- ^ Майоло-Делойса К., Гонсалес-Гонсалес М., Рито-Паломарес М. (2020). «Лакказы в пищевой промышленности: биопереработка, потенциальное промышленное и биотехнологическое применение» . Границы биоинженерии и биотехнологии . 8 (8): 222. doi : 10.3389/fbioe.2020.00222 . ПМК 7105568 . ПМИД 32266246 .
- ^ Осма Х.Ф., Тока-Эррера Х.Л., Родригес-Коуто С. (сентябрь 2010 г.). «Применение лакказ в пищевой промышленности» . Ферментные исследования . 2010 : 918761. doi : 10.4061/2010/918761 . ПМЦ 2963825 . ПМИД 21048873 .
- ^ Монти, Даниэла; Оттолина, Джанлука; Карреа, Джакомо; Рива, Серджио (2011). «Окислительно-восстановительные реакции, катализируемые изолированными ферментами». Химические обзоры . 111 (7): 4111–4140. дои : 10.1021/cr100334x . ПМИД 21526768 .
- ^ Асиф МБ, Хай Ф.И., Сингх Л., Прайс ВЕ, Нгием Л.Д. (2017). «Разрушение фармацевтических препаратов и средств личной гигиены грибами белой гнили — критический обзор» . Текущие отчеты о загрязнении . 3 (2): 88–103. Бибкод : 2017CPolR...3...88A . дои : 10.1007/s40726-017-0049-5 . S2CID 51897758 .
- ^ Чофен, Марк; Кнопп, Дитмар; Худ, Элизабет; Штёгер, Ева (12 июня 2016 г.). «Молекулярное земледелие растений: гораздо больше, чем лекарства» . Ежегодный обзор аналитической химии . 9 (1). Годовые обзоры : 271–294. Бибкод : 2016ARAC....9..271T . doi : 10.1146/annurev-anchem-071015-041706 . ISSN 1936-1327 . ПМИД 27049632 .
Общие источники
[ редактировать ]- Родригес-Коуто, С. (февраль 2012 г.). «Лакказы для отбеливания джинсов: экологически чистая альтернатива» . Открытый текстильный журнал . 5 (1): 1–7. дои : 10.2174/1876520301205010001 .
- Суреш П.С., Кумар А., Кумар Р., Вице-президент Сингх (январь 2008 г.). «Подход in silico [коррекция insilico] к биоремедиации: лакказа как пример». Журнал молекулярной графики и моделирования . 26 (5): 845–849. дои : 10.1016/j.jmgm.2007.05.005 . ПМИД 17606396 .
- Сюй Ф (весна 2005 г.). «Применение оксидоредуктаз: последние достижения». Промышленная биотехнология . 1 (1). Мэри Энн Либерт, Inc.: 38–50. дои : 10.1089/инд.2005.1.38 . ISSN 1931-8421 . S2CID 56165525 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- БРЕНДА
- Лакказа в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)