✖


Jump to content

Цитохром с оксидаза

(Перенаправлено из Комплекса IV )
Цитохром с оксидаза
Кристаллическая структура бычьей цитохром- с -оксидазы в фосфолипидном бислое. Межмембранное пространство находится вверху изображения. Адаптировано из PDB : 1OCC (в этой структуре это гомодимер)
Идентификаторы
Номер ЕС. 1.9.3.1
Номер CAS. 9001-16-5
Базы данных
ИнтЭнк вид IntEnz
БРЕНДА БРЕНДА запись
Экспаси Просмотр NiceZyme
КЕГГ КЕГГ запись
МетаЦик метаболический путь
ПРЯМОЙ профиль
PDB Структуры RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология АмиГО / QuickGO
Поиск
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins
Цитохром с оксидаза
Субъединицы I и II комплекса IV, исключая все остальные субъединицы, PDB : 2EIK
Идентификаторы
Символ Цитохром с оксидаза
Суперсемейство OPM 4
белок OPM 2 руб.
Мембраном 257

Фермент цитохром с оксидаза или комплекс IV (был EC 1.9.3.1 , теперь реклассифицирован как транслоказа EC 7.1.1.9 ) представляет собой большой трансмембранный белковый обнаруженный у бактерий , архей и митохондрий эукариот комплекс , . [1]

Это последний фермент в дыхательной цепи переноса электронов клеток, расположенных в мембране . Он принимает по электрону от каждой из четырех молекул цитохрома с и передает их одной молекуле кислорода и четырем протонам , образуя две молекулы воды. Помимо связывания четырех протонов из внутренней водной фазы, он транспортирует еще четыре протона через мембрану, увеличивая трансмембранную разницу электрохимического потенциала протонов , который АТФ-синтаза затем использует для синтеза АТФ .

Структура

[ редактировать ]

Комплекс

[ редактировать ]

Комплекс представляет собой крупный интегральный мембранный белок, состоящий из нескольких металлических протезов и 14 [2] белковые субъединицы млекопитающих. У млекопитающих одиннадцать субъединиц имеют ядерное происхождение, а три синтезируются в митохондриях. Комплекс содержит два гема , цитохром а и цитохром а 3 Cu A и Cu B. , а также два медных центра, центры [3] Фактически цитохром А 3 и Cu B образуют биядерный центр, являющийся местом восстановления кислорода. Цитохром с , восстанавливаемый предшествующим компонентом дыхательной цепи (комплексом цитохрома bc1, Комплекс III), стыкуется вблизи биядерного центра Cu А и передает ему электрон, окисляясь обратно до цитохрома с, содержащего Fe. 3+ . Восстановленный биядерный центр Cu A теперь передает электрон цитохрому a, который, в свою очередь, передает электрон цитохрома a 3 >-Cu B. биядерному центру Два иона металла в этом биядерном центре находятся на расстоянии 4,5 Å друг от друга и координируют гидроксид-ион в полностью окисленном состоянии.

Кристаллографические исследования цитохром-с-оксидазы показывают необычную посттрансляционную модификацию, связывающую C6 Tyr (244) и ε-N His (240) (нумерация бычьих ферментов). Он играет жизненно важную роль, позволяя биядерному центру цитохрома a 3 - Cu B принимать четыре электрона при восстановлении молекулярного кислорода и четырех протонов до воды. Ранее считалось, что механизм восстановления включает промежуточный пероксид , который, как полагали, приводит к образованию супероксида . Однако принятый в настоящее время механизм включает быстрое четырехэлектронное восстановление, включающее немедленный разрыв связи кислород-кислород, избегая любого промежуточного соединения, которое может образовывать супероксид. [4] : 865–866 

Консервативные субъединицы

[ редактировать ]
Таблица консервативных субъединиц комплекса цитохром с оксидазы [5] [6]
Нет. Название субъединицы Человеческий белок Описание белка от UniProt Семейство Pfam с человеческим белком
1 Кокс1 COX1_HUMAN Субъединица 1 цитохром с-оксидазы Пфам PF00115
2 Кокс2 COX2_HUMAN Субъединица 2 цитохром с-оксидазы Пфам PF02790 , Пфам PF00116
3 Кокс3 COX3_HUMAN Субъединица 3 цитохром с-оксидазы Пфам PF00510
4 Cox4i1 COX41_HUMAN Субъединица 4 цитохром с-оксидазы, изоформа 1, митохондриальная Пфам PF02936
5 Cox4a2 COX42_HUMAN Субъединица 4 цитохром с-оксидазы, изоформа 2, митохондриальная Пфам PF02936
6 Cox5a COX5A_HUMAN Субъединица 5А цитохром с-оксидазы, митохондриальная Пфам PF02284
7 Cox5b COX5B_HUMAN Субъединица 5B цитохром с-оксидазы, митохондриальная Пфам PF01215
8 Cox6a1 CX6A1_HUMAN Субъединица 6А1 цитохром с-оксидазы, митохондриальная Пфам PF02046
9 Cox6a2 CX6A2_HUMAN Субъединица цитохром с-оксидазы 6А2, митохондриальная Пфам PF02046
10 Cox6b1 CX6B1_HUMAN Субъединица цитохром с-оксидазы 6B1 Пфам PF02297
11 Cox6b2 CX6B2_HUMAN Субъединица цитохром с-оксидазы 6B2 Пфам PF02297
12 Cox6c COX6C_HUMAN Субъединица цитохром с-оксидазы 6C Пфам PF02937
13 Cox7a1 CX7A1_HUMAN Субъединица 7А1 цитохром с-оксидазы, митохондриальная Пфам PF02238
14 Cox7a2 CX7A2_HUMAN Субъединица 7А2 цитохром с-оксидазы, митохондриальная Пфам PF02238
15 Cox7a3 COX7S_HUMAN Предполагаемая субъединица 7А3 цитохром с-оксидазы, митохондриальная Пфам PF02238
16 Cox7b COX7B_HUMAN Субъединица 7B цитохром с-оксидазы, митохондриальная Пфам PF05392
17 Cox7c COX7C_HUMAN Субъединица 7C цитохром с-оксидазы, митохондриальная Пфам PF02935
18 Cox7r COX7R_HUMAN Белок, родственный субъединице 7А цитохром с-оксидазы, митохондриальный Пфам PF02238
19 Cox8a COX8A_HUMAN Субъединица 8А цитохром с-оксидазы, митохондриальный P Пфам PF02285
20 Cox8c COX8C_HUMAN Субъединица 8C цитохром с-оксидазы, митохондриальная Пфам PF02285
Сборочные подразделения [7] [8] [9]
1 Коа1 COA1_HUMAN Гомолог фактора сборки 1 цитохром-с-оксидазы Пфам PF08695
2 Коа3 COA3_HUMAN Гомолог фактора сборки 3 цитохром-с-оксидазы, митохондриальный Пфам PF09813
3 Коа4 COA4_HUMAN Гомолог фактора сборки 4 цитохром-с-оксидазы, митохондриальный Пфам PF06747
4 Коа5 COA5_HUMAN Фактор сборки цитохром-с-оксидазы 5 Пфам PF10203
5 Коа6 COA6_HUMAN Гомолог фактора сборки 6 цитохром-с-оксидазы Пфам PF02297
6 Коа7 COA7_HUMAN фактор сборки цитохром-с-оксидазы 7, Пфам PF08238
7 Кокс11 COX11_HUMAN Белок сборки цитохром с-оксидазы COX11 в митохондриях Пфам PF04442
8 Кокс14 COX14_HUMAN Белок сборки цитохром-с-оксидазы Пфам PF14880
9 Кокс15 COX15_HUMAN Гомолог белка сборки цитохром-с-оксидазы COX15 Пфам PF02628
10 Кокс16 COX16_HUMAN Белок сборки цитохром-с-оксидазы, гомолог COX16, митохондриальный Пфам PF14138
11 Кокс17 COX17_HUMAN Цитохром с-оксидаза медный шаперон Пфам PF05051
12 Кокс18 [10] COX18_HUMAN Белок внутренней мембраны митохондрий (белок сборки цитохром с-оксидазы 18) Пфам PF02096
13 Кокс19 COX19_HUMAN Белок сборки цитохром-с-оксидазы Пфам PF06747
14 Кокс20 COX20_HUMAN Гомолог белка 20 цитохром с-оксидазы Пфам PF12597

Сборка

[ редактировать ]

Сборка ЦОГ у дрожжей представляет собой сложный процесс, который до конца не изучен из-за быстрой и необратимой агрегации гидрофобных субъединиц, образующих голоферментный комплекс, а также агрегации мутантных субъединиц с обнаженными гидрофобными участками. [11] Субъединицы ЦОГ кодируются как в ядерном, так и в митохондриальном геноме. Три субъединицы, образующие каталитическое ядро ​​ЦОГ, закодированы в митохондриальном геноме. Для сборки ЦОГ необходимо более 30 различных ядерно-кодируемых белков-шаперонов. [12]

Кофакторы, включая гемы, встраиваются в субъединицы I и II. Две молекулы гема находятся в субъединице I, помогая транспортироваться к субъединице II, где две молекулы меди способствуют непрерывному переносу электронов. [13] Субъединицы I и IV начинают сборку. Различные субъединицы могут объединяться с образованием промежуточных субкомплексов, которые позже связываются с другими субъединицами, образуя комплекс ЦОГ. [11] В модификациях после сборки ЦОГ образует гомодимер. Это необходимо для активности. Димеры соединены молекулой кардиолипина , [11] [14] [15] Было обнаружено, что он играет ключевую роль в стабилизации голоферментного комплекса. Диссоциация субъединиц VIIa и III в сочетании с удалением кардиолипина приводит к полной потере активности фермента. [15] Известно, что субъединицы, кодируемые в ядерном геноме, играют роль в димеризации и стабильности ферментов. Мутации этих субъединиц нарушают функцию ЦОГ. [11]

Известно, что сборка происходит по крайней мере в три отдельных этапа, определяющих скорость. Продукты этих стадий были обнаружены, хотя конкретный состав субъединиц не был определен. [11]

Синтезу и сборке субъединиц ЦОГ I, II и III способствуют активаторы трансляции, которые взаимодействуют с 5'-нетранслируемыми участками транскриптов митохондриальной мРНК. Активаторы трансляции закодированы в ядре. Они могут действовать посредством прямого или непрямого взаимодействия с другими компонентами аппарата трансляции, но точные молекулярные механизмы неясны из-за трудностей, связанных с синтезом аппарата трансляции in vitro. [16] [17] Хотя взаимодействия между субъединицами I, II и III, закодированными в митохондриальном геноме, вносят меньший вклад в стабильность фермента, чем взаимодействия между бигеномными субъединицами, эти субъединицы более консервативны, что указывает на потенциальную неизученную роль активности фермента. [18]

Биохимия

[ редактировать ]

Общая реакция такая

4 Фе 2+ – цитохром с + 4 H + + О 2 → 4 Fe 3+ – цитохром с + 2 H 2 O Δ G тот ' = - 218 кДж/моль, Е тот ' = +565 мВ

Два электрона передаются от двух цитохромов с через сайты Cu A и цитохрома a к биядерному центру цитохрома a 3 –Cu B , восстанавливая металлы до Fe. 2+ форма и Cu + . Гидроксидный лиганд протонируется и теряется в виде воды, создавая пустоту между металлами, заполняемую O 2 . Кислород быстро восстанавливается, при этом два электрона приходят от Fe. 2+ -цитохром а 3 , который превращается в феррил-оксо-форму (Fe 4+ =О). Атом кислорода, близкий к Cu B, отбирает один электрон у Cu + , а также второй электрон и протон от гидроксила Tyr (244), который становится тирозильным радикалом. Второй кислород преобразуется в гидроксид-ион путем захвата двух электронов и протона. Третий электрон от другого цитохрома с проходит через первые два переносчика электронов к биядерному центру цитохрома а 3 –Cu B , и этот электрон и два протона превращают тирозильный радикал обратно в Tyr, а гидроксид связывается с Cu B. 2+ к молекуле воды. Четвертый электрон от другого цитохрома с проходит через Cu A и цитохром a к биядерному центру цитохрома a 3 –Cu B , восстанавливая Fe 4+ =O до Fe 3+ , при этом атом кислорода одновременно захватывает протон, регенерируя этот кислород в виде гидроксид-иона, координированного в середине центра цитохрома a 3 –Cu B , как это было в начале этого цикла. В целом четыре восстановленных цитохрома с окисляются, а O 2 и четыре протона восстанавливаются до двух молекул воды. [4] : 841–5 

Торможение

[ редактировать ]

ЦОГ существует в трех конформационных состояниях: полностью окисленном (импульсном), частично восстановленном и полностью восстановленном. Каждый ингибитор имеет высокое сродство к разным состояниям. В импульсном состоянии как гем а 3 , так и ядерные центры Cu B окисляются ; это конформация фермента, обладающая наибольшей активностью. Двухэлектронное восстановление инициирует конформационные изменения, которые позволяют кислороду связываться в активном центре с частично восстановленным ферментом. Четыре электрона связываются с ЦОГ, полностью восстанавливая фермент. Его полностью восстановленное состояние, состоящее из восстановленного Fe 2+ у цитохрома а 3 гемовая группа и восстановленная Cu B + биядерный центр считается неактивным или покоящимся состоянием фермента. [19]

Цианид , азид и окись углерода [20] все они связываются с цитохром-с-оксидазой, подавляя функционирование белка и приводя к химическому удушью клеток. Более высокие концентрации молекулярного кислорода необходимы для компенсации увеличения концентрации ингибитора, что приводит к общему снижению метаболической активности в клетке в присутствии ингибитора. Другие лиганды, такие как оксид азота и сероводород, также могут ингибировать ЦОГ, связываясь с регуляторными участками фермента, снижая скорость клеточного дыхания. [21]

Цианид является неконкурентным ингибитором ЦОГ. [22] [23] связывание с высоким сродством к частично восстановленному состоянию фермента и препятствование дальнейшему восстановлению фермента. В импульсном состоянии цианид связывается медленно, но с высоким сродством. Предполагается, что лиганд электростатически стабилизирует оба металла одновременно, располагаясь между ними. Высокая концентрация оксида азота, например, добавленная экзогенно к ферменту, обращает вспять цианидное ингибирование ЦОГ. [24]

Оксид азота может обратимо [25] связываются с любым ионом металла в биядерном центре и окисляются до нитрита. НЕТ и CN − будет конкурировать с кислородом за связывание в этом месте, снижая скорость клеточного дыхания. Однако эндогенный NO, который вырабатывается на более низких уровнях, увеличивает CN. − торможение. Более высокие уровни NO, которые коррелируют с наличием большего количества ферментов в восстановленном состоянии, приводят к большему ингибированию цианида. [19] Известно, что при этих базальных концентрациях NO-ингибирование Комплекса IV оказывает благотворное воздействие, например, на повышение уровня кислорода в тканях кровеносных сосудов. Неспособность фермента восстанавливать кислород до воды приводит к накоплению кислорода, который может диффундировать глубже в окружающие ткани. [25] Ингибирование NO Комплекса IV оказывает больший эффект при более низких концентрациях кислорода, увеличивая его эффективность в качестве сосудорасширяющего средства в нуждающихся тканях. [25]

Сероводород будет связывать ЦОГ неконкурентным образом в регуляторном участке фермента, подобно монооксиду углерода. Сульфид имеет наибольшее сродство как к импульсному, так и к частично восстановленному состояниям фермента и способен частично восстанавливать фермент в центре гема- 3 . Неясно, достаточны ли эндогенные уровни H 2 S для ингибирования фермента. Взаимодействие между сероводородом и полностью восстановленной конформацией ЦОГ отсутствует. [21]

Метанол в метиловых спиртах превращается в муравьиную кислоту , которая также ингибирует ту же оксидазную систему. Высокие уровни АТФ могут аллостерически ингибировать цитохром с-оксидазу, связываясь изнутри митохондриального матрикса. [26]

Экстрамитохондриальная и субклеточная локализация.

[ редактировать ]
Расположение трех генов субъединицы цитохром с-оксидазы в митохондриальном геноме человека: COXI , COXII и COXIII (оранжевые прямоугольники).

Цитохром с оксидаза имеет 3 субъединицы, которые кодируются митохондриальной ДНК ( субъединица I цитохром с оксидазы , субъединица II и субъединица III ). Из этих трех субъединиц, кодируемых митохондриальной ДНК, две были идентифицированы во внемитохондриальных местах. В ацинарной ткани поджелудочной железы эти субъединицы обнаружены в зимогенных гранулах. Кроме того, в передней доле гипофиза относительно большое количество этих субъединиц было обнаружено в гормона роста . секреторных гранулах [27] Экстрамитохондриальная функция этих субъединиц цитохром с-оксидазы еще не охарактеризована. Помимо субъединиц цитохром-с-оксидазы, экстрамитохондриальная локализация также наблюдалась для большого числа других митохондриальных белков. [28] [29] Это повышает вероятность существования еще не выявленных специфических механизмов транслокации белков из митохондрий в другие клеточные направления. [27] [29] [30]

Генетические дефекты и нарушения

[ редактировать ]

Дефекты, связанные с генетическими мутациями, изменяющими цитохром- с функциональность или структуру -оксидазы (ЦОГ), могут привести к тяжелым, часто фатальным метаболическим нарушениям . Такие нарушения обычно манифестируют в раннем детстве и поражают преимущественно ткани с высокими энергетическими потребностями (мозг, сердце, мышцы). Среди многих классифицированных митохондриальных заболеваний заболевания , связанные с дисфункциональной сборкой ЦОГ, считаются наиболее тяжелыми. [31]

Подавляющее большинство нарушений ЦОГ связано с мутациями в белках, кодируемых ядром, называемых факторами сборки или белками сборки. Эти факторы сборки вносят вклад в структуру и функциональность ЦОГ и участвуют в нескольких важных процессах, включая транскрипцию и трансляцию субъединиц, кодируемых митохондриями, процессинг пребелков и вставку в мембрану, а также биосинтез и включение кофакторов. [32]

В настоящее время выявлены мутации в семи факторах сборки ЦОГ: SURF1 , SCO1 , SCO2 , COX10 , COX15 , COX20 , COA5 и LRPPRC . Мутации в этих белках могут привести к изменению функциональности сборки подкомплексов, транспорта меди или регуляции трансляции. Каждая генная мутация связана с этиологией конкретного заболевания, причем некоторые из них имеют значение при множественных расстройствах. Заболевания, включающие дисфункциональную сборку ЦОГ вследствие мутаций генов, включают синдром Лея , кардиомиопатию , лейкодистрофию , анемию и нейросенсорную глухоту .

Гистохимия

[ редактировать ]

Повышенная зависимость нейронов от окислительного фосфорилирования для получения энергии [33] облегчает использование гистохимии ЦОГ для картирования регионального метаболизма мозга у животных, поскольку устанавливает прямую и положительную корреляцию между активностью фермента и активностью нейронов. [34] Это можно увидеть по корреляции между количеством фермента ЦОГ и активностью, что указывает на регуляцию ЦОГ на уровне экспрессии генов. Распределение ЦОГ непостоянно в разных областях мозга животных, но характер его распределения у животных одинаков. Эта закономерность наблюдалась в мозге обезьян, мышей и теленка. Один изофермент ЦОГ постоянно выявлялся при гистохимическом анализе головного мозга. [35] Такое картирование мозга было выполнено у спонтанных мутантных мышей с заболеванием мозжечка, таким как Рилер. [36] и трансгенная модель болезни Альцгеймера . [37] Этот метод также использовался для картирования учебной активности в мозге животных. [38]

Дополнительные изображения

[ редактировать ]
  • И Т. Д
    И Т. Д
  • Комплекс IV
    Комплекс IV

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Кастресана Дж., Люббен М., Сарасте М., Хиггинс Д.Г. (июнь 1994 г.). «Эволюция цитохромоксидазы, фермента старше атмосферного кислорода» . Журнал ЭМБО . 13 (11): 2516–2525. дои : 10.1002/j.1460-2075.1994.tb06541.x . ПМК   395125 . ПМИД   8013452 .
  2. ^ Бальса Э., Марко Р., Пералес-Клементе Э., Шклярчик Р., Кальво Э., Ландазури М.О., Энрикес Х.А. (сентябрь 2012 г.). «NDUFA4 представляет собой субъединицу комплекса IV цепи переноса электронов млекопитающих» . Клеточный метаболизм . 16 (3): 378–86. дои : 10.1016/j.cmet.2012.07.015 . ПМИД   22902835 .
  3. ^ Цукихара Т., Аояма Х., Ямасита Э., Томидзаки Т., Ямагути Х., Синдзава-Ито К., Накашима Р., Яоно Р., Ёсикава С. (август 1995 г.). «Структуры металлических участков окисленной цитохром с оксидазы бычьего сердца при 2,8 А». Наука . 269 ​​(5227): 1069–74. Бибкод : 1995Sci...269.1069T . дои : 10.1126/science.7652554 . ПМИД   7652554 . S2CID   27210776 .
  4. ^ Перейти обратно: а б Фут D, Фут JG (2011). Биохимия (4-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: John Wiley & Sons. ISBN  978-0-470-57095-1 .
  5. ^ Чжан З, Хуан Л., Шульмейстер В.М., Чи Йи, Ким К.К., Хунг Л.В., Крофтс А.Р., Берри Э.А., Ким Ш.Х. (апрель 1998 г.). «Перенос электронов путем движения домена в цитохроме bc1». Природа . 392 (6677): 677–84. Бибкод : 1998Natur.392..677Z . дои : 10.1038/33612 . ПМИД   9565029 . S2CID   4380033 .
  6. ^ Кайла В.Р., Оксанен Е., Гольдман А., Блох Д.А., Верховский М.И., Сундхольм Д., Викстрем М. (июль 2011 г.). «Комбинированное квантово-химическое и кристаллографическое исследование окисленного биядерного центра цитохром-с-оксидазы» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 1807 (7): 769–78. дои : 10.1016/j.bbabio.2010.12.016 . ПМИД   21211513 .
  7. ^ Шкларчик Р., Ваншерс Б.Ф., Кайперс Т.Д., Эсселинг Дж.Дж., Римерсма М., ван ден Бранд М.А., Глорих Дж., Ласондер Э., ван ден Хеувел Л.П., Нийтманс Л.Г., Хюйнен М.А. (февраль 2012 г.). «Итерационное предсказание ортологии открывает новые митохондриальные белки и идентифицирует C12orf62 как человеческий ортолог COX14, белка, участвующего в сборке цитохром-с-оксидазы» . Геномная биология . 13 (2): Р12. дои : 10.1186/gb-2012-13-2-r12 . ПМЦ   3334569 . ПМИД   22356826 .
  8. ^ Мик Д.У., Деннерляйн С., Визе Х., Рейнхольд Р., Пашеу-Грау Д., Лоренци И., Сасарман Ф., Вераарпачай В., Шубридж Э.А., Варшайд Б., Релинг П. (декабрь 2012 г.). «MITRAC связывает транслокацию митохондриальных белков со сборкой дыхательной цепи и регуляцией трансляции» . Клетка . 151 (7): 1528–41. дои : 10.1016/j.cell.2012.11.053 . hdl : 11858/00-001M-0000-000E-DDDF-4 . ПМИД   23260140 .
  9. ^ Козьяк-Павлович В., Прелл Ф., Тиде Б., Гетц М., Восик Д., Отт С., Рудель Т. (февраль 2014 г.). «C1orf163/RESA1 представляет собой новый белок митохондриального межмембранного пространства, связанный со сборкой дыхательной цепи». Журнал молекулярной биологии . 426 (4): 908–20. дои : 10.1016/j.jmb.2013.12.001 . ПМИД   24333015 .
  10. ^ Гейн М., Боннефой Н. (сентябрь 2006 г.). «Ген COX18, участвующий в биогенезе митохондрий, функционально консервативен и строго регулируется у людей и делящихся дрожжей» . Исследование дрожжей FEMS . 6 (6): 869–82. дои : 10.1111/j.1567-1364.2006.00083.x . ПМИД   16911509 .
  11. ^ Перейти обратно: а б с д и Фонтанези Ф, Сото И.С., Хорн Д., Барриентос А. (декабрь 2006 г.). «Сборка митохондриальной цитохрома с-оксидазы, сложный и высокорегулируемый клеточный процесс». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология . 291 (6): C1129-47. doi : 10.1152/ajpcell.00233.2006 . ПМИД   16760263 .
  12. ^ Дикинсон, Элизабет К.; Адамс, Дениз Л.; Шон, Эрик А.; Глерум, Д. Мойра (сентябрь 2000 г.). «Мутация SCO2 человека помогает определить роль Sco1p в пути сборки цитохромоксидазы» . Журнал биологической химии . 275 (35): 26780–26785. дои : 10.1016/S0021-9258(19)61443-2 . ПМИД   10854440 .
  13. ^ Крофтс А (1996). «Цитохромоксидаза: Комплекс IV» . Университет Иллинойса в Урбана-Шампейн. Архивировано из оригинала 23 января 2018 г. Проверено 28 января 2018 г.
  14. ^ Халимончук О., Рёдель Г. (декабрь 2005 г.). «Биогенез цитохром с оксидазы». Митохондрия . 5 (6): 363–88. дои : 10.1016/j.mito.2005.08.002 . ПМИД   16199211 .
  15. ^ Перейти обратно: а б Седлак Э., Робинсон, Северная Каролина (сентябрь 2015 г.). «Дестабилизация четвертичной структуры цитохром-с-оксидазы бычьего сердца при удалении прочносвязанного кардиолипина». Биохимия . 54 (36): 5569–77. doi : 10.1021/acs.biochem.5b00540 . ПМИД   26284624 .
  16. ^ Херрманн Дж. М., Вельхаф М. В., Боннефой Н. (февраль 2013 г.). «Контроль синтеза белка в митохондриях дрожжей: концепция активаторов трансляции» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1833 (2): 286–94. дои : 10.1016/j.bbamcr.2012.03.007 . ПМИД   22450032 .
  17. ^ Сото И.С., Фонтанези Ф., Лю Дж., Барриентос А. (июнь 2012 г.). «Биогенез и сборка каталитического ядра цитохром с-оксидазы эукариот» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 1817 (6): 883–97. дои : 10.1016/j.bbabio.2011.09.005 . ПМК   3262112 . ПМИД   21958598 .
  18. ^ Аледо Х.К., Вальверде Х., Руис-Камачо М., Морилья И., Лопес Ф.Д. (октябрь 2014 г.). «Белко-белковые интерфейсы цитохром-с-оксидазы I развиваются быстрее, чем несвязывающие поверхности, однако движущей силой является негативный отбор» . Геномная биология и эволюция . 6 (11): 3064–76. дои : 10.1093/gbe/evu240 . ПМЦ   4255772 . ПМИД   25359921 .
  19. ^ Перейти обратно: а б Ливсли Х.Б., Ли Л., Прабхакаран К., Боровиц Дж.Л., Исом Дж.Е. (январь 2008 г.). «Взаимодействие цианида и оксида азота с цитохром с оксидазой: последствия острой токсичности цианидов» . Токсикологические науки . 101 (1): 101–11. дои : 10.1093/toxsci/kfm254 . ПМИД   17906319 .
  20. ^ Алонсо-младший, Карделлах Ф, Лопес С, Касадемонт Х, Миро О (сентябрь 2003 г.). «Угарный газ специфически ингибирует цитохром с-оксидазу дыхательной цепи митохондрий человека» . Фармакология и токсикология . 93 (3): 142–6. дои : 10.1034/j.1600-0773.2003.930306.x . ПМИД   12969439 .
  21. ^ Перейти обратно: а б Николлс П., Маршалл, округ Колумбия, Купер С.Э., Уилсон М.Т. (октябрь 2013 г.). «Сульфидное ингибирование и метаболизм цитохром с оксидазой». Труды Биохимического общества . 41 (5): 1312–6. дои : 10.1042/BST20130070 . ПМИД   24059525 . S2CID   11554252 .
  22. ^ Робертс М., Рейсс М.Дж., Монгер Дж. (2000). Продвинутая биология . Нельсон Торнс. ISBN  9780174387329 . Архивировано из оригинала 24 февраля 2022 г. Проверено 25 октября 2020 г.
  23. ^ Робертс МБ (1986). Биология: функциональный подход . Нельсон Торнс. ISBN  9780174480198 . Архивировано из оригинала 24 февраля 2022 г. Проверено 25 октября 2020 г.
  24. ^ Йенсен П., Уилсон М.Т., Ааса Р., Мальмстрем Б.Г. (декабрь 1984 г.). «Цианидное ингибирование цитохром-с-оксидазы. ЭПР-исследование быстрого замораживания» . Биохимический журнал . 224 (3): 829–37. дои : 10.1042/bj2240829 . ПМЦ   1144519 . ПМИД   6098268 .
  25. ^ Перейти обратно: а б с Гладвин М.Т., Шива С. (май 2009 г.). «Битва за связывание лиганда с цитохром-с-оксидазой: как NO регулирует градиенты кислорода в тканях» . Исследование кровообращения . 104 (10): 1136–8. дои : 10.1161/CIRCRESAHA.109.198911 . ПМИД   19461104 .
  26. ^ Арнольд С., Каденбах Б. (октябрь 1997 г.). «Клеточное дыхание контролируется АТФ, аллостерическим ингибитором цитохром-с-оксидазы» . Eur J Biochem . 249 (1): 350–354. дои : 10.1111/j.1432-1033.1997.t01-1-00350.x . ПМИД   9363790 .
  27. ^ Перейти обратно: а б Садачаран С.К., Сингх Б., Боуз Т., Гупта Р.С. (ноябрь 2005 г.). «Локализация митохондриальной ДНК, кодирующей субъединицы I и II цитохром с-оксидазы, в гранулах зимогена поджелудочной железы крысы и гранулах гормона роста гипофиза». Гистохимия и клеточная биология . 124 (5): 409–21. дои : 10.1007/s00418-005-0056-2 . ПМИД   16133117 . S2CID   24440427 .
  28. ^ Гупта Р.С., Рамачандра Н.Б., Боуз Т., Сингх Б. (2008). «Необычное клеточное расположение митохондриальных молекулярных шаперонов Hsp60, Hsp70 и Hsp10». Биология внеклеточных молекулярных шаперонов . Симпозиумы Фонда Новартис. Том. 291. стр. 59–68, обсуждение 69–73, 137–40. дои : 10.1002/9780470754030.ch5 . ISBN  9780470754030 . ПМИД   18575266 . {{cite book}}: |journal= игнорируется ( помогите )
  29. ^ Перейти обратно: а б Солтис Б.Дж., Гупта Р.С. (1999). «Митохондриальные белки в неожиданных местах клетки: экспорт белков из митохондрий с эволюционной точки зрения». Международный обзор цитологии . 194 : 133–96. дои : 10.1016/S0074-7696(08)62396-7 . ISBN  9780123645982 . ПМИД   10494626 .
  30. ^ Солтыс Б.Дж., Гупта Р.С. (май 1999 г.). «Белки митохондриального матрикса в неожиданных местах: они экспортируются?». Тенденции биохимических наук . 24 (5): 174–7. дои : 10.1016/s0968-0004(99)01390-0 . ПМИД   10322429 .
  31. ^ Печина П., Хусткова Х., Хансикова Х., Земан Дж., Хустек Дж. (2004). «Генетические дефекты сборки цитохром-с-оксидазы» (PDF) . Физиологические исследования . 53 (Приложение 1): С213-23. doi : 10.33549/phyolres.930000.53.S213 . ПМИД   15119951 . S2CID   8119738 . Архивировано (PDF) из оригинала 18 июля 2011 г. Проверено 17 ноября 2010 г.
  32. ^ Зи Дж. М., Глерум Д. М. (декабрь 2006 г.). «Дефекты сборки цитохромоксидазы у человека: уроки дрожжей». Биохимия и клеточная биология . 84 (6): 859–69. дои : 10.1139/o06-201 . ПМИД   17215873 .
  33. ^ Джохар К., Прия А., Дхар С., Лю К., Вонг-Райли М.Т. (ноябрь 2013 г.). «Белок 4 нейрон-специфической специфичности бигеномно регулирует транскрипцию всех генов субъединицы цитохром-с-оксидазы, кодируемых митохондриями и ядрами в нейронах» . Журнал нейрохимии . 127 (4): 496–508. дои : 10.1111/jnc.12433 . ПМЦ   3820366 . ПМИД   24032355 .
  34. ^ Вонг-Райли MT (март 1989 г.). «Цитохромоксидаза: эндогенный метаболический маркер активности нейронов». Тенденции в нейронауках . 12 (3): 94–101. дои : 10.1016/0166-2236(89)90165-3 . ПМИД   2469224 . S2CID   42996304 .
  35. ^ Хевнер Р.Ф., Вонг-Райли М.Т. (ноябрь 1989 г.). «Цитохромоксидаза головного мозга: очистка, выработка антител и иммуногистохимические/гистохимические корреляции в ЦНС» . Журнал неврологии . 9 (11): 3884–98. doi : 10.1523/jneurosci.09-11-03884.1989 . ПМК   6569932 . ПМИД   2555458 .
  36. ^ Стразиэль С., Хайзун К., Дерер М., Мариани Дж., Лалонд Р. (апрель 2006 г.). «Региональные вариации активности цитохромоксидазы мозга у мутантных мышей Relnrl-orl». Журнал нейробиологических исследований . 83 (5): 821–31. дои : 10.1002/jnr.20772 . ПМИД   16511878 . S2CID   45787322 .
  37. ^ Стразиэль С., Штерхлер-Пьеррат С., Штауфенбиль М., Лалонд Р. (2003). «Региональная активность цитохромоксидазы головного мозга у трансгенных мышей, содержащих белок-предшественник бета-амилоида, со шведской мутацией». Нейронаука . 118 (4): 1151–63. дои : 10.1016/S0306-4522(03)00037-X . ПМИД   12732258 . S2CID   9366458 .
  38. ^ Конехо Н.М., Гонсалес-Пардо Х., Гонсалес-Лима Ф., Ариас Х.Л. (март 2010 г.). «Пространственное изучение водного лабиринта: развитие цепей мозга, картированное с помощью гистохимии цитохромоксидазы». Нейробиология обучения и памяти . 93 (3): 362–71. дои : 10.1016/j.nlm.2009.12.002 . ПМИД   19969098 . S2CID   24271956 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Cytochrome_c_oxidase&oldid=1234622883"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: f51c532dc32482282d151caa4eb42d05__1721021220
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/f5/05/f51c532dc32482282d151caa4eb42d05.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Cytochrome c oxidase - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)