Субъединица 2 цитохром с-оксидазы

показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Субъединица II цитохром с-оксидазы, трансмембранный домен
Субъединица II цитохром с-оксидазы, трансмембранный домен
	Бактериальный цитохром-с-оксидазы комплекс . Субъединица II обозначена синим цветом.
Идентификаторы
Символ	COX2_TM
Пфам	PF02790
ИнтерПро	ИПР011759
PROSITE	PDOC00075
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2	1occ / SCOPe / СУПФАМ
TCDB	3.Д.4
Суперсемейство OPM	4
белок OPM	1v55
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

ЦОГ2
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	3VRJ
Идентификаторы
Псевдонимы	COX2 , митохондриально кодируемая цитохром с оксидаза II, COII, MTCO2, субъединица цитохром с оксидазы II, CO II
Внешние идентификаторы	Опустить : 516040 ; МГИ : 102503 ; Гомологен : 5017 ; Генные карты : COX2 ; ОМА : ЦОГ2 - ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Mitochondrial DNA (human)
End	8,269 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Mitochondrial DNA (mouse)
End	7,696 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	mucosa of transverse colon; ; putamen; ; caudate nucleus; ; right frontal lobe; ; nucleus accumbens; ; right hemisphere of cerebellum; ; hippocampus proper; ; substantia nigra; ; muscle layer of sigmoid colon; ; hypothalamus;
	Top expressed in
	ventricular zone; ; dentate gyrus of hippocampal formation granule cell; ; esophagus; ; zone of skin; ; ovary; ; epiblast; ; jejunum; ; right kidney; ; proximal tubule; ; duodenum;
	More reference expression data
	n/a
showГенная онтология
Molecular function	protein binding; metal ion binding; copper ion binding; oxidoreductase activity; cytochrome-c oxidase activity;
Cellular component	respiratory chain complex IV; respirasome; integral component of membrane; mitochondrion; membrane; extracellular exosome; mitochondrial respiratory chain complex IV; mitochondrial inner membrane;
Biological process	electron transport chain; response to cold; lactation; proton transmembrane transport; mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen; ATP synthesis coupled electron transport; positive regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process; positive regulation of necrotic cell death; positive regulation of ATP biosynthetic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	4513
	17709
	ENSG00000198712
	ENSMUSG00000064354
	P00403
	P00405
	н/д
	н/д
	н/д
	НП_904331
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Субъединица II цитохром-С-оксидазы, периплазматический домен

Идентификаторы

Символ

ЦОГ2

Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Цитохром с-оксидаза II — это белок эукариот , кодируемый геном MT-CO2 . ^{[ 5 ]} Субъединица II цитохром с-оксидазы, сокращенно COXII , COX2 , COII или MT-CO2 , является второй субъединицей цитохром-с-оксидазы . Это также одна из трех митохондриальной ДНК субъединиц, кодируемых (мтДНК) ( MT-CO1 , MT-CO2, MT-CO3 ) дыхательного комплекса IV .

Структура

У человека ген MT-CO2 расположен на плече митохондриальной ДНК в положении 12 и охватывает 683 пары оснований. ^{[ 5 ]} Ген MT-CO2 производит белок массой 25,6 кДа, состоящий из 227 аминокислот . ^{[ 6 ]}^{[ 7 ]} MT-CO2 является субъединицей фермента цитохром с-оксидазы ( EC 1.9.3.1 ). ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]} (Комплекс IV), олигомерный ферментативный комплекс участвующий дыхательной цепи митохондрий, в переносе электронов от цитохрома с к кислороду . У эукариот этот ферментный комплекс расположен во внутренней мембране митохондрий ; у аэробных прокариот он обнаружен в плазматической мембране . Ферментный комплекс состоит из 3-4 субъединиц ( прокариоты ) и до 13 полипептидов (млекопитающие). N-концевой домен цитохром-С-оксидазы содержит две трансмембранные альфа-спирали. ^{[ 9 ]}^{[ 8 ]} Известно, что в структуре МТ-СО2 имеется один окислительно-восстановительный центр и биядерный медный А-центр (CuA) . CuA в положении 204. Некоторые бактериальные MT-CO2 имеют С-концевое удлинение, которое содержит расположен в консервативной петле цистеина в положениях 196 и 200 аминокислот и консервативном гистидине ковалентно связанный гем c. ^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}

Функция

Ген MT-CO2 кодирует вторую субъединицу цитохром-с-оксидазы (комплекс IV), компонента дыхательной цепи митохондрий который катализирует восстановление кислорода , до воды . МТ-СО2 — одна из трех субъединиц, ответственных за формирование функционального ядра цитохром -с-оксидазы . MT-CO2 играет важную роль в переносе электронов от цитохрома с к биметаллическому центру каталитической субъединицы 1, используя его биядерный медный центр А. Он содержит две соседние трансмембранные области на своем N-конце , и большая часть белка экспонируется в периплазматическом или митохондриальном межмембранном пространстве соответственно. MT-CO2 обеспечивает сайт связывания субстрата и содержит биядерный медный А-центр , вероятно, первичный акцептор цитохром с-оксидазы. ^{[ 12 ]}^{[ 13 ]}^{[ 5 ]}

Клиническое значение

Дефицит митохондриального комплекса IV

Варианты MT-CO2 связаны с дефицитом митохондриального комплекса IV , дефицитом ферментного комплекса дыхательной цепи митохондрий , который катализирует окисление цитохрома с с использованием молекулярного кислорода . ^{[ 14 ]} Дефицит характеризуется гетерогенными фенотипами, варьирующимися от изолированной миопатии до тяжелого мультисистемного заболевания, поражающего несколько тканей и органов. Другие клинические проявления включают гипертрофическую кардиомиопатию , гепатомегалию и дисфункцию печени , гипотонию , мышечную слабость , непереносимость физических упражнений , отклонения в развитии , задержку моторного развития и умственную отсталость . ^{[ 15 ]} Также известно, что мутации MT-CO2 вызывают болезнь Лея , которая может быть вызвана аномалией или дефицитом цитохромоксидазы . ^{[ 9 ]}^{[ 8 ]}

выявлен широкий спектр симптомов У пациентов с патогенными мутациями гена МТ-СО2 при дефиците митохондриального комплекса IV . Было обнаружено, что делеционная мутация одного нуклеотида (7630delT) в гене вызывает симптомы обратимой афазии , правостороннего гемипареза , гемианопсии , непереносимости физической нагрузки , прогрессирующих умственных нарушений и низкого роста . ^{[ 16 ]} Кроме того, у пациента с нонсенс-мутацией (7896G>A) гена наблюдались такие фенотипы, как низкий рост , низкий вес , микроцефалия , кожные аномалии , тяжелая гипотония и нормальные рефлексы . ^{[ 17 ]} Новая гетероплазматическая мутация (7587T>C), которая изменила инициирующий кодон гена MT-CO2 у пациентов, показала такие клинические проявления, как прогрессирующая атаксия походки , когнитивные нарушения , двусторонняя атрофия зрительных нервов , пигментная ретинопатия , снижение цветового зрения и легкая атрофия дистальных мышц . ^{[ 18 ]}

Другие

Ювенильная миопатия , энцефалопатия , лактоацидоз и инсульт также связаны с мутациями в гене MT-CO2 . ^{[ 5 ]}

Взаимодействия

Известно, что MT-CO2 взаимодействует с цитохромом c путем использования лизина вокруг карбоксилсодержащего гема края цитохрома c в MT-CO2, включая глутамат 129, аспартат 132 и глутамат 19.

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000198712 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000064354 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д «Ген Энтрез: субъединица II цитохром с-оксидазы ЦОГ2» . В данную статью включен текст из этого источника, находящегося в свободном доступе .
^ Зонг NC, Ли Х, Ли Х, Лам МП, Хименес Р.К., Ким С.С., Денг Н., Ким АК, Чой Дж.Х., Селайя И., Лием Д., Мейер Д., Одеберг Дж., Фанг С., Лу Х.Дж., Сюй Т., Вайс Дж. , Дуан Х., Улен М., Йейтс-младший, Апвейлер Р., Ге Дж., Хермякоб Х., Пинг П. (октябрь 2013 г.). «Интеграция биологии и медицины сердечного протеома с помощью специализированной базы знаний» . Исследование кровообращения . 113 (9): 1043–53. дои : 10.1161/CIRCRESAHA.113.301151 . ПМК 4076475 . ПМИД 23965338 .
^ «Субъединица 2 цитохром с-оксидазы» . База знаний Атласа органических белков сердца (COPaKB) . ^{[ постоянная мертвая ссылка ]}
^ Jump up to: ^а ^б ^с Капальди Р.А., Малатеста Ф., Дарли-Усмар В.М. (июль 1983 г.). «Структура цитохром с оксидазы». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Обзоры по биоэнергетике . 726 (2): 135–48. дои : 10.1016/0304-4173(83)90003-4 . ПМИД 6307356 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Гарсиа-Хорсман Х.А., Баркера Б., Рамбли Дж., Ма Дж., Геннис Р.Б. (сентябрь 1994 г.). «Суперсемейство гем-медных респираторных оксидаз» . Журнал бактериологии . 176 (18): 5587–600. дои : 10.1128/jb.176.18.5587-5600.1994 . ЧВК 196760 . ПМИД 8083153 .
^ Капальди Р.А. (1990). «Структура и функция цитохром с оксидазы». Ежегодный обзор биохимии . 59 : 569–96. дои : 10.1146/annurev.bi.59.070190.003033 . ПМИД 2165384 .
^ Хилл, Британская Колумбия (апрель 1993 г.). «Последовательность переносчиков электронов в реакции цитохром с оксидазы с кислородом». Журнал биоэнергетики и биомембран . 25 (2): 115–20. дои : 10.1007/bf00762853 . ПМИД 8389744 . S2CID 45975377 .
^ «MT-CO2 - субъединица 2 цитохром с-оксидазы - Homo sapiens (человек) - ген и белок MT-CO2» . Проверено 7 августа 2018 г. В эту статью включен текст , доступный по лицензии CC BY 4.0 .
^ «UniProt: универсальная база знаний о белках» . Исследования нуклеиновых кислот . 45 (Д1): Д158–Д169. Январь 2017 г. doi : 10.1093/nar/gkw1099 . ПМК 5210571 . ПМИД 27899622 .
^ Остергаард Э., Вераарпачай В., Равн К., Борн А.П., Джонсон Л., Дуно М., Вибранд Ф., Шубридж Э.А., Виссинг Дж. (март 2015 г.). «Мутации в COA3 вызывают изолированный дефицит комплекса IV, связанный с невропатией, непереносимостью физических упражнений, ожирением и низким ростом». Журнал медицинской генетики . 52 (3): 203–7. doi : 10.1136/jmedgenet-2014-102914 . ПМИД 25604084 . S2CID 43018915 .
^ «Дефицит митохондриального комплекса IV» . www.uniprot.org .
^ Россманит В., Фрейлингер М., Рока Дж., Раффельсбергер Т., Мозер-Тьер К., Прайер Д., Бернерт Г., Биттнер Р.Э. (февраль 2008 г.). «Изолированный дефицит цитохром-с-оксидазы как причина MELAS» . Журнал медицинской генетики . 45 (2): 117–21. дои : 10.1136/jmg.2007.052076 . ПМК 3027970 . ПМИД 18245391 .
^ Филдс Ю., Гарсия-Редондо А., Фернандес-Морено М.А., Мартинес-Пардо М., Года Дж., Рубио Х.К., Мартин М.А., дель Ойо П., Хэйр А., Борнштейн Б., Гаресс Р., Сэндс Дж. (сентябрь 2001 г.). «Мультисистемное митохондриальное заболевание с ранним началом, вызванное нонсенс-мутацией в гене митохондриальной ДНК цитохрома С-оксидазы II». Анналы неврологии 50 (3): 409–13. дои : 10.1002/ана.1141 . ПМИД 11558799 . S2CID 23891106 .
^ Кларк К.М., Тейлор Р.В., Джонсон М.А., Чиннери П.Ф., Хшановска-Лайтаулерс З.М., Эндрюс Р.М., Нельсон И.П., Вуд Н.В., Ламонт П.Дж., Ханна М.Г., Лайтаулерс Р.Н., Тернбулл Д.М. (май 1999 г.). «Мутация мтДНК в инициационном кодоне гена субъединицы II цитохром С-оксидазы приводит к снижению уровня белка и митохондриальной энцефаломиопатии» . Американский журнал генетики человека . 64 (5): 1330–9. дои : 10.1086/302361 . ПМЦ 1377869 . ПМИД 10205264 .

Дальнейшее чтение

Торрони А., Ахилли А., Маколей В., Ричардс М., Бандельт Х.Дж. (июнь 2006 г.). «Сбор плодов дерева мтДНК человека». Тенденции в генетике . 22 (6): 339–45. дои : 10.1016/j.tig.2006.04.001 . PMID 16678300 .
Баррелл Б.Г., Банкир А.Т., Друэн Дж. (ноябрь 1979 г.). «Другой генетический код в митохондриях человека». Природа . 282 (5735): 189–94. Бибкод : 1979Natur.282..189B . дои : 10.1038/282189a0 . ПМИД 226894 . S2CID 4335828 .
Бодентейх А., Митчелл Л.Г., Полимеропулос М.Х., Меррил Ч.Р. (май 1992 г.). «Динуклеотидный повтор в D-петле митохондрий человека» . Молекулярная генетика человека . 1 (2): 140. doi : 10.1093/hmg/1.2.140-a . ПМИД 1301157 .
Лу X, Уокер Т., Макманус Дж.П., Селиги В.Л. (июль 1992 г.). «Дифференциация клеток аденокарциномы толстой кишки человека HT-29 коррелирует с повышенной экспрессией митохондриальной РНК: влияние трегалозы на рост и созревание клеток». Исследования рака . 52 (13): 3718–25. ПМИД 1377597 .
Марзуки С., Ноер А.С., Лертрит П., Тьягараджан Д., Капса Р., Уттанафол П., Бирн Э. (декабрь 1991 г.). «Нормальные варианты митохондриальной ДНК человека и продукты трансляции: построение справочной базы данных». Генетика человека . 88 (2): 139–45. дои : 10.1007/bf00206061 . ПМИД 1757091 . S2CID 28048453 .
Мораес К.Т., Андреетта Ф., Бонилья Э., Шанске С., ДиМауро С., Шон Э.А. (март 1991 г.). «Репликационно-компетентная митохондриальная ДНК человека, лишенная промоторной области тяжелой цепи» . Молекулярная и клеточная биология . 11 (3): 1631–7. дои : 10.1128/MCB.11.3.1631 . ПМК 369459 . ПМИД 1996112 .
Power MD, Кифер MC, Барр П.Дж., Ривз Р. (август 1989 г.). «Нуклеотидная последовательность кДНК митохондриальной цитохром с-оксидазы II человека» . Исследования нуклеиновых кислот . 17 (16): 6734. doi : 10.1093/nar/17.16.6734 . ПМК 318375 . ПМИД 2550900 .
Аттарди Г., Чомин А., Дулиттл Р.Ф., Мариоттини П., Раган С.И. (1987). «Семь неопознанных рамок считывания митохондриальной ДНК человека кодируют субъединицы НАДН-дегидрогеназы дыхательной цепи». Симпозиумы Колд-Спринг-Харбор по количественной биологии . 51 (1): 103–14. дои : 10.1101/sqb.1986.051.01.013 . ПМИД 3472707 .
Чомин А., Клитер М.В., Рэган С.И., Райли М., Дулиттл Р.Ф., Аттарди Дж. (октябрь 1986 г.). «URF6, последняя неопознанная рамка считывания мтДНК человека, кодирует субъединицу НАДН-дегидрогеназы». Наука . 234 (4776): 614–8. Бибкод : 1986Sci...234..614C . дои : 10.1126/science.3764430 . ПМИД 3764430 .
Чомин А., Мариоттини П., Клитер М.В., Раган С.И., Мацуно-Яги А., Хатефи Ю., Дулиттл Р.Ф., Аттарди Дж. (1985). «Шесть неопознанных рамок считывания митохондриальной ДНК человека кодируют компоненты НАДН-дегидрогеназы дыхательной цепи». Природа . 314 (6012): 592–7. Бибкод : 1985Natur.314..592C . дои : 10.1038/314592a0 . ПМИД 3921850 . S2CID 32964006 .
Андерсон С., Банкир А.Т., Баррелл Б.Г., де Брёйн М.Х., Коулсон А.Р., Друэн Дж., Эперон И.С., Нирлих Д.П., Роу Б.А., Сэнгер Ф., Шрайер П.Х., Смит А.Дж., Стаден Р., Янг И.Г. (апрель 1981 г.). «Последовательность и организация митохондриального генома человека». Природа . 290 (5806): 457–65. Бибкод : 1981Natur.290..457A . дои : 10.1038/290457a0 . ПМИД 7219534 . S2CID 4355527 .
Монтойя Дж., Охала Д., Аттарди Дж. (апрель 1981 г.). «Отличительные особенности 5'-концевых последовательностей мРНК митохондрий человека». Природа . 290 (5806): 465–70. Бибкод : 1981Natur.290..465M . дои : 10.1038/290465a0 . ПМИД 7219535 . S2CID 4358928 .
Хорай С., Хаясака К., Кондо Р., Цугане К., Такахата Н. (январь 1995 г.). «Недавнее африканское происхождение современных людей, выявленное с помощью полных последовательностей митохондриальных ДНК человекообразных» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 92 (2): 532–6. Бибкод : 1995PNAS...92..532H . дои : 10.1073/pnas.92.2.532 . ПМК 42775 . ПМИД 7530363 .
Руволо М., Зер С., фон Дорнум М., Пан Д., Чанг Б., Лин Дж. (ноябрь 1993 г.). «Митохондриальные последовательности COII и происхождение современного человека» . Молекулярная биология и эволюция . 10 (6): 1115–35. doi : 10.1093/oxfordjournals.molbev.a040068 . ПМИД 8277847 .
Поляк К., Ли Ю., Чжу Х., Ленгауэр С., Уилсон Дж.К., Марковиц С.Д., Труш М.А., Кинцлер К.В., Фогельштейн Б. (ноябрь 1998 г.). «Соматические мутации митохондриального генома при колоректальных опухолях человека». Природная генетика . 20 (3): 291–3. дои : 10.1038/3108 . ПМИД 9806551 . S2CID 19786796 .
Като М.В. (март 1999 г.). «Механизмы гибели линии эритролейкозных клеток под действием р53: вовлечение микротрубочек и митохондрий». Лейкемия и лимфома . 33 (1–2): 181–6. дои : 10.3109/10428199909093740 . ПМИД 10194136 .
Эндрюс Р.М., Кубака И., Чиннери П.Ф., Лайтаулерс Р.Н., Тернбулл Д.М., Хауэлл Н. (октябрь 1999 г.). «Повторный анализ и пересмотр Кембриджской эталонной последовательности митохондриальной ДНК человека» . Природная генетика . 23 (2): 147. дои : 10.1038/13779 . ПМИД 10508508 . S2CID 32212178 .
Ингман М., Кассманн Х., Паабо С., Гилленстен У. (декабрь 2000 г.). «Вариации митохондриального генома и происхождение современного человека». Природа . 408 (6813): 708–13. Бибкод : 2000Natur.408..708I . дои : 10.1038/35047064 . ПМИД 11130070 . S2CID 52850476 .
Финниля С., Лехтонен М.С., Маямаа К. (июнь 2001 г.). «Филогенетическая сеть европейской мтДНК» . Американский журнал генетики человека . 68 (6): 1475–84. дои : 10.1086/320591 . ПМЦ 1226134 . ПМИД 11349229 .
Мака-Мейер Н., Гонсалес А.М., Ларруга Х.М., Флорес С., Кабрера В.М. (2003). «Основные геномные митохондриальные линии определяют раннюю экспансию человека» . БМК Генетика . 2:13 . дои : 10.1186/1471-2156-2-13 . ПМК 55343 . ПМИД 11553319 .

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000198712 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000064354 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[entrez-5] Jump up to: ^а ^б ^с ^д «Ген Энтрез: субъединица II цитохром с-оксидазы ЦОГ2» . В данную статью включен текст из этого источника, находящегося в свободном доступе .

[COPaKB-6] Зонг NC, Ли Х, Ли Х, Лам МП, Хименес Р.К., Ким С.С., Денг Н., Ким АК, Чой Дж.Х., Селайя И., Лием Д., Мейер Д., Одеберг Дж., Фанг С., Лу Х.Дж., Сюй Т., Вайс Дж. , Дуан Х., Улен М., Йейтс-младший, Апвейлер Р., Ге Дж., Хермякоб Х., Пинг П. (октябрь 2013 г.). «Интеграция биологии и медицины сердечного протеома с помощью специализированной базы знаний» . Исследование кровообращения . 113 (9): 1043–53. дои : 10.1161/CIRCRESAHA.113.301151 . ПМК 4076475 . ПМИД 23965338 .

[url_COPaKB-7] «Субъединица 2 цитохром с-оксидазы» . База знаний Атласа органических белков сердца (COPaKB) . ^{[ постоянная мертвая ссылка ]}

[pmid6307356-8] Jump up to: ^а ^б ^с Капальди Р.А., Малатеста Ф., Дарли-Усмар В.М. (июль 1983 г.). «Структура цитохром с оксидазы». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Обзоры по биоэнергетике . 726 (2): 135–48. дои : 10.1016/0304-4173(83)90003-4 . ПМИД 6307356 .

[pmid8083153-9] Jump up to: ^а ^б ^с Гарсиа-Хорсман Х.А., Баркера Б., Рамбли Дж., Ма Дж., Геннис Р.Б. (сентябрь 1994 г.). «Суперсемейство гем-медных респираторных оксидаз» . Журнал бактериологии . 176 (18): 5587–600. дои : 10.1128/jb.176.18.5587-5600.1994 . ЧВК 196760 . ПМИД 8083153 .

[pmid2165384-10] Капальди Р.А. (1990). «Структура и функция цитохром с оксидазы». Ежегодный обзор биохимии . 59 : 569–96. дои : 10.1146/annurev.bi.59.070190.003033 . ПМИД 2165384 .

[pmid8389744-11] Хилл, Британская Колумбия (апрель 1993 г.). «Последовательность переносчиков электронов в реакции цитохром с оксидазы с кислородом». Журнал биоэнергетики и биомембран . 25 (2): 115–20. дои : 10.1007/bf00762853 . ПМИД 8389744 . S2CID 45975377 .

[uniprot-12] «MT-CO2 - субъединица 2 цитохром с-оксидазы - Homo sapiens (человек) - ген и белок MT-CO2» . Проверено 7 августа 2018 г. В эту статью включен текст , доступный по лицензии CC BY 4.0 .

[uniprot0-13] «UniProt: универсальная база знаний о белках» . Исследования нуклеиновых кислот . 45 (Д1): Д158–Д169. Январь 2017 г. doi : 10.1093/nar/gkw1099 . ПМК 5210571 . ПМИД 27899622 .

[hi2-14] Остергаард Э., Вераарпачай В., Равн К., Борн А.П., Джонсон Л., Дуно М., Вибранд Ф., Шубридж Э.А., Виссинг Дж. (март 2015 г.). «Мутации в COA3 вызывают изолированный дефицит комплекса IV, связанный с невропатией, непереносимостью физических упражнений, ожирением и низким ростом». Журнал медицинской генетики . 52 (3): 203–7. doi : 10.1136/jmedgenet-2014-102914 . ПМИД 25604084 . S2CID 43018915 .

[15] «Дефицит митохондриального комплекса IV» . www.uniprot.org .

[16] Россманит В., Фрейлингер М., Рока Дж., Раффельсбергер Т., Мозер-Тьер К., Прайер Д., Бернерт Г., Биттнер Р.Э. (февраль 2008 г.). «Изолированный дефицит цитохром-с-оксидазы как причина MELAS» . Журнал медицинской генетики . 45 (2): 117–21. дои : 10.1136/jmg.2007.052076 . ПМК 3027970 . ПМИД 18245391 .

[17] Филдс Ю., Гарсия-Редондо А., Фернандес-Морено М.А., Мартинес-Пардо М., Года Дж., Рубио Х.К., Мартин М.А., дель Ойо П., Хэйр А., Борнштейн Б., Гаресс Р., Сэндс Дж. (сентябрь 2001 г.). «Мультисистемное митохондриальное заболевание с ранним началом, вызванное нонсенс-мутацией в гене митохондриальной ДНК цитохрома С-оксидазы II». Анналы неврологии 50 (3): 409–13. дои : 10.1002/ана.1141 . ПМИД 11558799 . S2CID 23891106 .

[18] Кларк К.М., Тейлор Р.В., Джонсон М.А., Чиннери П.Ф., Хшановска-Лайтаулерс З.М., Эндрюс Р.М., Нельсон И.П., Вуд Н.В., Ламонт П.Дж., Ханна М.Г., Лайтаулерс Р.Н., Тернбулл Д.М. (май 1999 г.). «Мутация мтДНК в инициационном кодоне гена субъединицы II цитохром С-оксидазы приводит к снижению уровня белка и митохондриальной энцефаломиопатии» . Американский журнал генетики человека . 64 (5): 1330–9. дои : 10.1086/302361 . ПМЦ 1377869 . ПМИД 10205264 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]