Цитохром
Цитохромы — это окислительно-восстановительные белки , содержащие гем с центральным атомом железа (Fe) в его ядре в качестве кофактора . Они участвуют в цепи переноса электронов и окислительно-восстановительном катализе . Они классифицируются по типу гема и способу его связывания . Четыре разновидности признаны Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (IUBMB): цитохромы а, цитохромы b , цитохромы с и цитохром d . [1]
Функция цитохрома связана с обратимым окислительно-восстановительным переходом от двухвалентного (Fe(II)) к трехвалентному (Fe(III)) состоянию окисления железа, обнаруженного в ядре гема. [2] В дополнение к классификации IUBMB на четыре класса цитохромов, существует несколько дополнительных классификаций, таких как цитохром o. [3] и цитохром P450 можно найти в биохимической литературе.
История
[ редактировать ]Цитохромы были первоначально описаны в 1884 году Чарльзом Александром Макманном как дыхательные пигменты (миогематин или гистогематин). [4] В 1920-х годах Кейлин заново открыл эти дыхательные пигменты и назвал их цитохромами или «клеточными пигментами». [5] Он классифицировал эти гем-белки на основе положения их самой низкой энергетической полосы поглощения в восстановленном состоянии: цитохромы а (605 нм), б (≈565 нм) и с (550 нм). Спектроскопические признаки гема от ультрафиолетового (УФ) до видимого диапазона до сих пор используются для идентификации типа гема по восстановленному бис-пиридин-лигированному состоянию, т.е. метод пиридинового гемохрома. Внутри каждого класса цитохромов a , b или c ранние цитохромы нумеруются последовательно, например, cyt c , cyt c 1 и cyt c 2 , а более поздние примеры обозначены максимумом R-полосы в восстановленном состоянии, например cyt c 559 . [6]
Структура и функции
[ редактировать ]Гемовая электронам группа представляет собой сильно сопряженную кольцевую систему (которая позволяет ее быть очень подвижными), окружающую ион железа. Железо в цитохромах обычно находится в двухвалентной форме (Fe 2+ ) и железо (Fe 3+ ) состояние с ферроксо (Fe 4+ ) состояние, обнаруженное в каталитических промежуточных продуктах. [1] Таким образом, цитохромы способны осуществлять реакции переноса электрона и катализ путем восстановления или окисления гемового железа. Клеточное расположение цитохромов зависит от их функции. Их можно найти в виде глобулярных белков и мембранных белков .
В процессе окислительного фосфорилирования глобулярный белок цитохрома сс участвует в переносе электронов от мембраносвязанного комплекса III к комплексу IV . Сам Комплекс III состоит из нескольких субъединиц, одна из которых представляет собой цитохром b-типа, а другая — цитохром c-типа. Оба домена участвуют в переносе электронов внутри комплекса. Комплекс IV содержит цитохромный а/а3-домен, который переносит электроны и катализирует реакцию кислорода с водой. Фотосистема II, первый белковый комплекс в светозависимых реакциях оксигенного фотосинтеза , содержит субъединицу цитохрома b. Циклооксигеназа 2 , фермент, участвующий в воспалении , представляет собой белок цитохрома b.
линейную эволюцию цитохромов. предположил В начале 1960-х годов Эмануэль Марголиаш [7] это привело к гипотезе молекулярных часов . Очевидно, постоянная скорость эволюции цитохромов может быть полезным инструментом в попытке определить, когда различные организмы могли отделиться от общего предка . [8]
Типы
[ редактировать ]Существует несколько типов цитохромов, которые можно отличить с помощью спектроскопии , точной структуры гемовой группы, чувствительности к ингибиторам и восстановительного потенциала. [9]
По простетическим группам выделяют четыре типа цитохромов:
| Тип | Протезная группа |
|---|---|
| Цитохром а | гем А |
| Цитохром b | гем Б |
| Цитохром с | гем C ( ковалентно связанный гем b) [10] |
| Цитохром d | гем D (гем B с γ-спиролактоном) [11] |
«Цитохрома е» не существует, но цитохром f , обнаруженный в цитохромов b6f растений комплексе , представляет собой цитохром c-типа. [12]
В митохондриях и хлоропластах эти цитохромы часто объединяются в транспорте электронов и связанных с ними метаболических путях: [13]
| Цитохромы | Комбинация |
|---|---|
| а и а 3 | Цитохром с оксидаза («Комплекс IV»), электроны которой доставляются в комплекс растворимым цитохромом с (отсюда и название). |
| б и в 1 | Коэнзим Q - цитохром с редуктаза («Комплекс III») |
| б 6 и е | Пластохинол-пластоцианинредуктаза |
Отдельным семейством цитохромов является семейство цитохромов P450 , названное так в честь характерного пика Соре, образующегося при поглощении света на длинах волн около 450 нм, когда гемовое железо восстанавливается (с дитионитом натрия ) и образует комплекс с монооксидом углерода . Эти ферменты в первую очередь участвуют в стероидогенезе и детоксикации . [14] [9]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Перейти обратно: а б «Номенклатурный комитет Международного биохимического союза (NC-IUB). Номенклатура белков-переносчиков электронов. Рекомендации 1989 г.» . Журнал биологической химии . 267 (1): 665–677. 05.01.1992. дои : 10.1016/S0021-9258(18)48544-4 . ISSN 0021-9258 . ПМИД 1309757 .
- ^ Л., Ленинджер, Альберт (2000). Ленингерские принципы биохимии (3-е изд.). Нью-Йорк: Издательство Worth. ISBN 978-1572591530 . OCLC 42619569 .
{{cite book}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка ) - ^ Пуустинен, А.; Викстрем, М. (15 июля 1991 г.). «Гемовые группы цитохрома o Escherichia coli» . Труды Национальной академии наук . 88 (14): 6122–6126. Бибкод : 1991PNAS...88.6122P . дои : 10.1073/pnas.88.14.6122 . ISSN 0027-8424 . ПМК 52034 . ПМИД 2068092 .
- ^ Мак Манн, Калифорния (1886 г.). «Исследования миогематина и гистогематинов». Философские труды Лондонского королевского общества . 177 : 267–298. дои : 10.1098/rstl.1886.0007 . JSTOR 109482 . S2CID 110335335 .
- ^ Кейлин, Д. (1 августа 1925 г.). «О цитохроме — дыхательном пигменте, общем для животных, дрожжей и высших растений» . Учеб. Р. Сок. Лонд. Б. 98 (690): 312–339. Бибкод : 1925РСПСБ..98..312К . дои : 10.1098/rspb.1925.0039 . ISSN 0950-1193 .
- ^ Риди, CJ; Гибни, БР (февраль 2004 г.). «Сборки гемобелков». Хим. преп . 104 (2): 617–49. дои : 10.1021/cr0206115 . ПМИД 14871137 .
- ^ Марголиаш, Э. (1963). «Первичная структура и эволюция цитохрома С» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 50 (4): 672–679. Бибкод : 1963ПНАС...50..672М . дои : 10.1073/pnas.50.4.672 . ISSN 0027-8424 . ПМК 221244 . ПМИД 14077496 .
- ^ Кумар, Судхир (2005). «Молекулярные часы: четыре десятилетия эволюции». Обзоры природы. Генетика . 6 (8): 654–662. дои : 10.1038/nrg1659 . ISSN 1471-0056 . ПМИД 16136655 . S2CID 14261833 .
- ^ Перейти обратно: а б «Исследование биологического окисления, окислительного фосфорилирования и синтеза АТФ. Ингибиторы и разобщители окислительного фосфорилирования» . Архивировано из оригинала 28 июня 2020 г. Проверено 2 февраля 2020 г.
- ^ Группа цитохромов + c + в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH).
- ^ Муршудов, Г.; Гребенко А.; Барынин В.; Даутер, З.; Уилсон, К.; Вайнштейн, Б.; Мелик-Адамян В.; Браво, Дж.; Ферран, Дж.; Феррер, JC; Многие, Дж.; Лоуэн, ПК; Фита, И. (1996). «Структура гема d каталаз Penicillium vitale и Escherichia coli » . Журнал биологической химии . Откр. 271 (15): 8863–8868. дои : 10.1074/jbc.271.15.8863 . ПМИД 8621527 .
- ^ Бендалл, Дерек С. (2004). «Неоконченная история цитохрома f». Исследования фотосинтеза . 80 (1–3): 265–276. doi : 10.1023/b:pres.0000030454.23940.f9 . ISSN 0166-8595 . ПМИД 16328825 . S2CID 16716904 .
- ^ Дойдж, Норман (2015). Способ исцеления мозга: замечательные открытия и выходы из границ нейропластичности . Группа Пингвин. п. 173. ИСБН 978-0-698-19143-3 .
- ^ Миллер, Уолтер Л.; Гуцев, Зоран С. (2014), «Нарушения на начальных этапах стероидогенеза», Генетические стероидные расстройства , Elsevier, стр. 145–164, doi : 10.1016/b978-0-12-416006-4.00011-9 , ISBN 9780124160064
Внешние ссылки
[ редактировать ]- База данных металлопротеинов Скриппса
- Цитохромы Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
