Гем А
| |||
| Имена | |||
|---|---|---|---|
| Другие имена Железо-цитопорфирин IX, формилпорфирин | |||
| Идентификаторы | |||
3D model ( JSmol ) | |||
| ХимическийПаук | |||
| МеШ | Гем+а | ||
ПабХим CID | |||
Панель управления CompTox ( EPA ) | |||
| Характеристики | |||
| С 49 Н 56 О 6 Н 4 Fe | |||
| Молярная масса | 852.837 | ||
Если не указано иное, данные приведены для материалов в стандартном состоянии (при 25 °C [77 °F], 100 кПа). | |||
Гем А (или гем А ) представляет собой гем , координационный комплекс, состоящий из макроциклического лиганда, называемого порфирином , хелатирующего атом железа. Гем А представляет собой биомолекулу и естественным образом вырабатывается многими организмами. Гем А, в растворе часто имеет дихроичный зеленый/красный цвет, является структурным родственником гема В , компонента гемоглобина , красного пигмента крови.
Связь с другими гемами
[ редактировать ]Гем А отличается от гема B тем, что метильная боковая цепь в положении кольца 8 окислена до формильной группы, а гидроксиэтилфарнезильная группа , изопреноидная цепь, присоединена к виниловой тетрапиррола железа боковой цепи в положении кольца 2 гема . Гем A похож на гем o тем, что оба имеют добавление фарнезила в положении 2, но гем O не имеет формильной группы в положении 8, но все еще содержит метильную группу. Правильная структура гема А, основанная на ЯМР и ИК-экспериментах восстановленной формы гема Fe(II), была опубликована в 1975 году. [1] Строение подтверждено синтезом диметилового эфира безжелезистой формы. [2]
История
[ редактировать ]Гем А был впервые выделен немецким биохимиком Отто Варбургом в 1951 году и показал, что он является активным компонентом интегрального мембранного металлопротеина цитохром соксидазы. [3]
Стереохимия
[ редактировать ]Было показано, что последний структурный вопрос точной геометрической конфигурации первого углерода в положении 3 кольца I, углерода, связанного с гидроксильной группой, представляет собой хиральную S-конфигурацию. [4]
Как и гем B, гем A часто присоединяется к апопротеину через координационную связь между железом гема и консервативной боковой цепью аминокислоты. В важном респираторном белке цитохром с оксидазе (CCO) этот лиганд 5 гема А в кислородном реакционном центре представляет собой гистидильную группу. [5] Гистидин является общим лигандом для многих гемопротеинов, включая гемоглобин и миоглобин .
Гем А в цитохроме (часть цитохром-с-оксидазы), связанная двумя остатками гистидина (показаны розовым цветом) [6]
Примером металлопротеина, содержащего гем А, является цитохром с-оксидаза. Этот очень сложный белок содержит гем А в двух разных местах, каждый из которых выполняет разные функции. Железо гема А цитохрома А гексакоординировано, то есть связано с 6 другими атомами. Железо гема А цитохрома а3 иногда связывается с 5 другими атомами, оставляя шестой участок доступным для связывания дикислорода (молекулярного кислорода ). [6] Кроме того, этот фермент связывает 3 иона меди, магния, цинка и несколько ионов калия и натрия. Считается, что две группы гема А в CCO легко обмениваются электронами между собой, ионами меди и тесно связанным белком цитохромом с.
Считается, что как формильная группа, так и боковая цепь изопреноида играют важную роль в сохранении энергии восстановления кислорода цитохром-с-оксидазой . Считается, что CCO отвечает за сохранение энергии восстановления дикислорода путем перекачки протонов в межмембранное митохондриальное пространство. По данным влиятельной группы С. Йошикавы, как формильная, так и гидроксиэтилфарнезильная группы гема А играют важную роль в этом критическом процессе. [7]
См. также
[ редактировать ]- Гем
- гемопротеин
- Цитохром с оксидаза (Комплекс IV клеточного дыхания )
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Коги, штат Вашингтон; Смайт, Джорджия; О'Киф, Д.Х.; Маскаски, Дж. Э.; Смит, М.Л. (1975). «Гем А цитохром с-оксидазы» . Журнал биологической химии . 250 (19): 7602–7622. дои : 10.1016/S0021-9258(19)40860-0 . ПМИД 170266 .
- ^ Баттерсби, Алан Р.; Макдональд, Эдвард; Томпсон, Мервин; Чаудри, Иршад А.; Клези, Питер С.; Фукс, Кристофер-младший; Хай, Тон Тат (1985). «Выделение, кристаллизация и синтез диметилового эфира порфирина а, безжелезной простетической группы цитохром с оксидазы». Журнал Химического общества, Perkin Transactions 1 : 135. doi : 10.1039/P19850000135 .
- ^ Варбург, О; Гевиц Х.С. (1951). «Цитогемин из сердечной мышцы». Журнал физиологической химии . 288 (1): 1–4. дои : 10.1515/bchm2.1951.288.1.1 . ПМИД 14860765 .
- ^ Ямасита Э., Аояма Х., Яо М. и др. (2005). «Абсолютная конфигурация гидроксифарнезилэтильной группы гема А, определенная с помощью рентгеноструктурного анализа цитохром с-оксидазы бычьего сердца с использованием методов, применимых при разрешении 2,8 Ангстрем» . Акта Кристаллографика Д. 61 (10): 1373–1377. дои : 10.1107/S0907444905023358 . ПМИД 16204889 .
- ^ Цукихара Т., Симоката К., Катаяма Ю. и др. (2003). «Низкоспиновый гем цитохром-с-оксидазы как движущий элемент процесса протонной перекачки» . ПНАС . 100 (26): 15304–15309. Бибкод : 2003PNAS..10015304T . дои : 10.1073/pnas.2635097100 . ПМК 307562 . ПМИД 14673090 .
- ^ Jump up to: а б Ёсикава, С.; Синдзава-Ито, К.; Накашима, Р.; и др. (1998). «Редокс-связанные кристаллические структурные изменения в цитохром с-оксидазе бычьего сердца». Наука . 280 (5370): 1723–1729. дои : 10.1126/science.280.5370.1723 . ПМИД 9624044 . S2CID 37147458 .
- ^ Симоката К., Катаяма Ю., Мураяма Х. и др. (2007). «Путь протонной перекачки цитохром-с-оксидазы бычьего сердца» . ПНАС . 104 (10): 4200–4205. Бибкод : 2007PNAS..104.4200S . дои : 10.1073/pnas.0611627104 . ПМК 1820732 . ПМИД 17360500 .