Сиалилтрансфераза
 | Эта статья предоставляет недостаточный контекст для тех, кто не знаком с предметом . ( Октябрь 2009 г. ) |
| Семейство гликозилтрансфераз 29 (сиалилтрансфераза) | |||
|---|---|---|---|
 Гомотетрамер сиалилтрансферазы CstII (альфа-2,3/8-сиалилтрансфераза), Campylobacter jejuni | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Glyco_transf_29 | ||
| Пфам | PF00777 | ||
| ИнтерПро | ИПР001675 | ||
| Мембраном | 287 | ||
| |||
Сиалилтрансферазы представляют собой ферменты , которые переносят сиаловую кислоту в образующийся олигосахарид . [ 1 ] Каждая сиалилтрансфераза специфична для определенного сахарного субстрата. Сиалилтрансферазы присоединяют сиаловую кислоту к концевым частям сиалилированных гликолипидов ( ганглиозидов ) или к N- или O-связанным сахарным цепям гликопротеинов .
Биосинтез дисахаридов, олигосахаридов и полисахаридов предполагает действие сотен различных гликозилтрансфераз. Эти ферменты катализируют перенос сахарных фрагментов от активированных молекул-доноров к специфическим молекулам-акцепторам, образуя гликозидные связи. классификация гликозилтрансфераз с использованием нуклеотид-дифосфо-сахара, нуклеотид-монофосфо-сахара и сахарофосфатов ( EC 2.4.1.- ) и родственных белков на отдельные семейства на основе последовательностей. Была описана [ 2 ] Эта классификация доступна на веб-сайте CAZy (CArboгидрат-активные ферменты). [ 3 ] Ожидается, что одна и та же трехмерная складка произойдет внутри каждого из семейств. Поскольку трехмерные структуры лучше консервативны, чем последовательности, некоторые семейства, определенные на основе сходства последовательностей, могут иметь схожие трехмерные структуры и, следовательно, образовывать «кланы».
Сиалилтрансферазы принадлежат к семейству гликозилтрансфераз 29 ( CAZY GT_29 ), которое включает ферменты с рядом известных активностей; сиалилтрансфераза ( EC 2.4.99 ), бета-галактозамид альфа-2,6-сиалилтрансфераза ( EC 2.4.99.1 ), альфа-N-ацетилгалактозаминид альфа-2,6-сиалилтрансфераза ( EC 2.4.99.3 ), бета-галактозид альфа-2 ,3-сиалилтрансфераза ( EC 2.4.99.4 ), N-ацетиллактозаминид-альфа-2,3-сиалилтрансфераза ( EC 2.4.99.6 ), альфа-N-ацетилнейраминид-альфа-2,8-сиалилтрансфераза ( EC 2.4.99.8 ); лактозилцерамид альфа-2,3-сиалилтрансфераза ( EC 2.4.99.9 ). Эти ферменты используют в качестве донора нуклеотидный монофоссахар (CMP-NeuA) вместо нуклеотидного дифоссахара.
Сиалилтрансфераза может быть ответственна за синтез последовательности NEUAC-Альфа-2,3-GAL-Бета-1,3-GALNAC-, обнаруженной на сахарных цепях, O-связанных с thr или ser, а также в виде концевой последовательности на некоторых ганглиозидах. Эти ферменты катализируют реакции сиалилпереноса во время гликозилирования и представляют собой мембранные белки типа II.
Существует около двадцати различных сиалилтрансфераз, которые можно различать на основе акцепторной структуры, на которую они действуют, и типа образуемой ими сахарной связи. Например, группа сиалилтрансфераз добавляет сиаловую кислоту с альфа-2,3-связью к галактозе , тогда как другие сиалилтрансферазы добавляют сиаловую кислоту с альфа-2,6-связью к галактозе или N -ацетилгалактозамину . Особый тип сиалилтрансфераз присоединяет сиаловую кислоту к другим единицам сиаловой кислоты с альфа-2,8-связью, образуя структуры, называемые полисиаловой кислотой . Как и в случае с другими гликозилтрансферазами , экспрессия сиалилтрансфераз претерпевает глубокие изменения во время клеточной дифференцировки и неопластической трансформации ; в некоторых случаях такие изменения вызывают фенотипические изменения. [ 4 ]
Белки человека, содержащие этот домен
[ редактировать ]СИАТ4С ; СИАТ9 ; СТ3ГАЛ1 ; СТ3ГАЛ2 ; СТ3ГАЛ3 ; СТ3ГАЛ4 ; СТ3ГАЛ5 ; СТ3ГАЛ6 ; СТ3ГалIII ; СТ6ГАЛ1 ; СТ6ГАЛ2 ; СТ6Гал ; СТ8СИЯ1 ; СТ8СИЯ2 ; СТ8СИЯ3 ; СТ8SIA4 ; СТ8SIA5 ; СТ8SIA6 ; СТ8Сиа ;
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Хардуин-Леперс А., Вальехо-Руис В., Кшевински-Рекки М.А., Самин-Пети Б., Жюльен С., Деланной П. (август 2001 г.). «Семейство сиалилтрансфераз человека». Биохимия . 83 (8): 727–37. дои : 10.1016/s0300-9084(01)01301-3 . ПМИД 11530204 .
- ^ Хенриссат Б., Дэвис Г.Дж., Кэмпбелл Дж.А., Булоне В. (1997). «Классификация нуклеотид-дифосфо-сахарных гликозилтрансфераз, основанная на сходстве аминокислотных последовательностей» . Биохим. Дж . 326 (3): 929–939. дои : 10.1042/bj3260929u . ПМЦ 1218753 . ПМИД 9334165 .
- ^ Хенриссат Б, Коутиньо, премьер-министр (1998–2022). «Сервер углеводно-активных ферментов» . Марсель: Университет Экса.
- ^ Далл'Олио Ф, Кириколо М (2001). «Сиалилтрансферазы при раке». Гликокондж Дж . 18 (11–12): 841–50. дои : 10.1023/а:1022288022969 . ПМИД 12820717 . S2CID 19655541 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Сабо Р., Скропета Д. (2017). «Развитие ингибиторов сиалилтрансферазы: терапевтические проблемы и возможности» . Мед. Рез. Преподобный . 37 (2): 210–270. дои : 10.1002/med.21407 . ПМИД 27678392 . S2CID 26280291 .
- Перес, SJLP, Фу, CW, Ли, WS (2021). «Ингибиторы сиалилтрансферазы для лечения метастазов рака: текущие проблемы и перспективы на будущее» . Молекулы . 26 (18): 5673. doi : 10,3390/molecules26185673 . ПМЦ 8470674 . ПМИД 34577144 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Сиалилтрансферазы Национальной медицинской библиотеки США в медицинских предметных рубриках (MeSH)
