Аспартат-полуальдегиддегидрогеназа
| аспартат-полуальдегиддегидрогеназа | |||
|---|---|---|---|
 Тетрамер аспартат-полуальдегиддегидрогеназы, Trichophyton Rubrum. | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 1.2.1.11 | ||
| Номер CAS. | 9000-98-0 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| ЭксПАСи | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
В энзимологии аспартат -полуальдегиддегидрогеназа ( КФ 1.2.1.11 ) — фермент , имеющий большое значение в биосинтезе аминокислот у прокариот, грибов и некоторых высших растений. Он образует раннюю точку разветвления метаболического пути, образуя лизин, метионин, лейцин и изолейцин из аспартата. Этот путь также производит диаминопимелат , который играет важную роль в формировании клеточной стенки бактерий. Особый интерес представляет ASADH, поскольку отключение этого фермента оказывается фатальным для организма, что открывает возможность создания нового класса антибиотиков, фунгицидов и гербицидов, направленных на его ингибирование. [ нужна ссылка ]
Фермент катализирует обратимую химическую реакцию.
- L -аспартат 4-полуальдегид + фосфат + НАДФ + L -4-аспартилфосфат + НАДФН + Н +
Тремя субстратами этого фермента являются L -аспартат-4-полуальдегид , фосфат и НАДФ. + , тогда как его тремя продуктами являются L -4-аспартилфосфат , НАДФН и H + .Однако в физиологических условиях реакция идет в противоположном направлении.
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , особенно тех, которые действуют на альдегидную или оксогруппу донора с НАД+ или НАДФ+ в качестве акцептора. Систематическое название этого класса ферментов — L -аспартат-4-полуальдегид:НАДФ+ оксидоредуктаза (фосфорилирующая) . Другие широко используемые названия включают аспартат-полуальдегиддегидрогеназу , аспарагин-полуальдегиддегидрогеназу , L -аспартат-бета-полуальдегид:НАДФ+ оксидоредуктаза ( фосфорилирующая) , аспарагиновую бета-полуальдегиддегидрогеназу и ASA-дегидрогеназу . Этот фермент участвует в метаболизме глицина , серина и треонина и биосинтезе лизина .
Аспартат-полуальдегиддегидрогеназа может цис-регулироваться с помощью мотива Asd РНК, обнаруженного в 5'-UTR некоторых генов Asd.
Белковые семейства
[ редактировать ]| Полуальдегиддегидрогеназа, домен димеризации | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | Semialdhyde_dhC | ||
| Пфам | PF02774 | ||
| Пфам Клан | CL0139 | ||
| ИнтерПро | ИПР012280 | ||
| |||
Этот домен содержит как N -ацетилглутаминполуальдегиддегидрогеназу (AgrC), которая участвует в биосинтезе аргинина , так и аспартат-полуальдегиддегидрогеназу, [1] фермент, участвующий в биосинтезе различных аминокислот из аспартата . Он также содержит дрожжевой и грибной белок Arg5,6, который расщепляется до ферментов N-ацетил-гамма-глутамилфосфатредуктазы и ацетилглутаматкиназы . Они также участвуют в аргинина биосинтезе . Все белки в этой статье содержат домен димеризации полуальдегиддегидрогеназы.
Структурные исследования
[ редактировать ]По состоянию на конец 2007 года 24 структуры для этого класса ферментов было решено PDB с кодами доступа 1BRM , 1GL3 , 1MB4 , 1MC4 , 1NWC , 1NWH , 1NX6 , 1OZA , 1PQP , 1PQU , 1PR3 , 1PS8 , 1PU2 , 1Q2X , 1T4 . Б, 1T4D , 1TA4 , 1TB4 , 1YS4 , 2EP5 , 2GYY , 2GZ1 , 2GZ2 и 2GZ3 .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Хэдфилд А., Крайгер Г., Оуян Дж., Пецко Г.А., Ринге Д., Виола Р. (1999). «Структура аспартат-бета-полуальдегиддегидрогеназы из Escherichia coli, ключевого фермента в семействе аспартатов биосинтеза аминокислот» . Дж Мол Биол . 289 (4): 991–1002. дои : 10.1006/jmbi.1999.2828 . ПМИД 10369777 .
- БЛЭК С., РАЙТ Н.Г. (1955). «Аспарагиновая бета-полуальдегиддегидрогеназа и аспарагиновый бета-полуальдегид» . Ж. Биол. Хим . 213 (1): 39–50. дои : 10.1016/S0021-9258(18)71042-9 . ПМИД 14353904 .
- Бойер П.Д., Ларди Х. и Мирбак К. (ред.), Ферменты, 2-е изд., том. 7, Academic Press, Нью-Йорк, 1963, с. 203-221.
