Диаминопимелат эпимераза
| диаминопимелат эпимераза | |||
|---|---|---|---|
 Гомогексамер диаминопимелат эпимеразы, Arabidopsis thaliana | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 5.1.1.7 | ||
| Номер CAS. | 9024-22-0 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| ЭксПАСи | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
| Диаминопимелат эпимераза | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | DAP_эпимераза | ||
| Пфам | PF01678 | ||
| ИнтерПро | ИПР001653 | ||
| PROSITE | PDOC01029 | ||
| |||
В энзимологии диаминопимелатэпимераза , ( КФ 5.1.1.7 ) — фермент катализирующий реакцию химическую .
- LL-2,6-диаминогептандиоат мезо-диаминогептандиоат
Следовательно, этот фермент имеет один субстрат — LL-2,6-диаминогептандиоат и один продукт — мезо-диаминогептандиоат .
Этот фермент принадлежит к семейству изомераз , а именно к рацемазам и эпимеразам, действующим на аминокислоты и их производные. Систематическое название этого класса ферментов — LL-2,6-диаминогептандиоат-2-эпимераза . Этот фермент участвует в биосинтезе лизина .
Фон
[ редактировать ]Бактерии, растения и грибы метаболизируют аспарагиновую кислоту с образованием четырех аминокислот — лизина , треонина , метионина и изолейцина — в серии реакций, известных как аспартатный путь . несколько важных метаболических промежуточных продуктов Кроме того, в ходе этих реакций вырабатывается , таких как диаминопимелиновая кислота , важный компонент биосинтеза бактериальной клеточной стенки , и дипиколиновая кислота , которая участвует в споруляции (производстве спор) у грамположительных бактерий . Представители животного мира не обладают этим путем и поэтому должны получать эти незаменимые аминокислоты с пищей. Исследования по улучшению метаболического потока по этому пути потенциально могут увеличить выход незаменимых аминокислот в важных сельскохозяйственных культурах, тем самым повышая их пищевую ценность. Кроме того, поскольку ферменты отсутствуют у животных, их ингибиторы являются многообещающими мишенями для разработки новых антибиотиков и гербицидов. [1]
лизин кислоту / диаминопимелиновая кислота Ветвь аспартатного пути производит незаменимую аминокислоту лизин через промежуточную мезодиаминопимелиновую -ДАФ), которая также ( мезо является жизненно важным компонентом клеточной стенки грамотрицательных бактерий. [2] Производство дигидропиколината из аспартат-полуальдегида контролирует поток в путь лизин / диаминопимелиновая кислота . Существуют три варианта этого пути, различающиеся тем, как тетрагидропиколинат (образующийся за счет восстановления дигидропиколината ) метаболизируется до мезо-ДАФ. Один вариант, наиболее часто встречающийся у архей и бактерий, использует в основном сукциниловые промежуточные соединения , тогда как второй вариант, обнаруженный только у Bacillus , использует в основном ацетильные промежуточные соединения . В третьем варианте, обнаруженном у некоторых грамположительных бактерий, дегидрогеназа превращает тетрагидропиколинат непосредственно в мезо-ДАФ. Во всех вариантах мезо-ДАФ впоследствии превращается в лизин под действием декарбоксилазы или, у грамотрицательных бактерий, ассимилируется клеточной стенкой. Существуют доказательства того, что четвертый, неизвестный в настоящее время вариант этого пути может функционировать у растений. [3]
Диаминопимелатэпимераза 5.1.1.7 ( EC пути, ведущем от , которая катализирует изомеризацию ) L,L-димаминопимелата в мезо-ДАФ на биосинтетическом аспартата к лизину, является членом более широкого семейства PLP аминокислот -независимых рацемаз . Этот фермент представляет собой мономерный белок массой около 30 кДа, состоящий из двух доменов , которые схожи по структуре, но имеют незначительное выравнивание последовательностей . [4] Каждый домен состоит из смешанных бета-листов , которые сворачиваются в бочку вокруг центральной спирали. Расщелина активного центра формируется из обоих доменов и содержит два консервативных цистеина, которые, как полагают, функционируют как кислота и основание в катализе . [5] другие PLP-независимые рацемазы , такие как глутаматрацемаза, Было показано, что имеют сходную структуру и механизм катализа .
Структурные исследования
[ редактировать ]По состоянию на конец 2007 года 4 структуры для этого класса ферментов были решены PDB с кодами доступа 1BWZ , 1GQZ , 2GKE и 2GKJ .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Виола РЭ (2001). «Центральные ферменты семейства аспартатов биосинтеза аминокислот». Акк. хим. Рез . 34 (5): 339–49. дои : 10.1021/ar000057q . ПМИД 11352712 .
- ^ Бланшар Дж.С., родился в TL (1999). «Исследования структуры и функций ферментов диаминопимелатного пути биосинтеза клеточной стенки бактерий». Curr Opin Chem Biol . 3 (5): 607–13. дои : 10.1016/s1367-5931(99)00016-2 . ПМИД 10508663 .
- ^ Леустек Т., Хадсон А.О., Блесс С., Маседо П., Чаттерджи С.П., Сингх Б.К., Гилварг С. (2005). «Биосинтез лизина в растениях: доказательства варианта известных бактериальных путей». Биохим. Биофиз. Акта . 1721 (1): 27–36. дои : 10.1016/j.bbagen.2004.09.008 . ПМИД 15652176 .
- ^ Скапен Дж., Бланшар Дж.С., Чирилли М., Чжэн Р. (1998). «Структурная симметрия: трехмерная структура диаминопимелат эпимеразы Haemophilus influenzae». Биохимия . 37 (47): 16452–16458. дои : 10.1021/bi982138o . ПМИД 9843410 .
- ^ Ропер Д.И., Хайтон Т., Ллойд А.Дж., Туркенбург Дж. (2004). «Уточнение эпимеразы диаминопимелиновой кислоты (DapF) Haemophilus influenzae с разрешением 1,75 А предполагает механизм стереоконтроля во время катализа». Акта Кристаллогр. Д. 60 (Часть 2): 397–400. дои : 10.1107/S0907444903027999 . ПМИД 14747737 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- АНТИЯ М, ХОАР Д.С., РАБОТА E (1957). «Стереоизомеры αε-диаминопимелиновой кислоты. 3. Свойства и распределение рацемазы диаминопимелиновой кислоты - фермента, вызывающего взаимное превращение ll- и мезо-изомеров» . Биохим. Дж . 65 (3): 448–59. дои : 10.1042/bj0650448 . ПМЦ 1199896 . ПМИД 13412646 .
