✖


Jump to content

Сиглец

(Перенаправлено с SIGLEC )
Семейство Ig-подобных лектинов, связывающих сиаловую кислоту
Идентификаторы
Символ СИГЛЕК
Мембраном 210

Сиглеки (лектины типа иммуноглобулина, связывающие сиаловую кислоту) представляют собой белки клеточной поверхности , которые связывают сиаловую кислоту . Они обнаруживаются преимущественно на поверхности иммунных клеток и представляют собой подмножество лектинов I-типа . Существует 14 различных сиглеков млекопитающих, обеспечивающих множество различных функций, основанных на взаимодействиях рецептора клеточной поверхности с лигандом. [ 1 ]

История

[ редактировать ]

Первым описанным кандидатом на сиглек был сиалодезин (Siglec-1/CD169), лектиноподобный белок адгезии на макрофагах . [ 2 ] Параллельные исследования Аджита Варки и его коллег ранее клонированного CD22 ( белка поверхности В-клеток, участвующего в адгезии и активации) показали прямые доказательства распознавания сиаловой кислоты. Последующее клонирование Сиалодезина Крокером выявило гомологию с CD22 (Сиглек-2), CD33 (Сиглек-3) и миелин-ассоциированным гликопротеином (MAG/Сиглек-4), что привело к предложению о создании семейства «Сиалогезинов». Затем Варки предложил термин «сиглек» как лучшую альтернативу и как подмножество лектинов I-типа (Ig-типа) . Эта номенклатура была согласована и принята почти всеми исследователями, работающими над этими молекулами (по соглашению сиглекы всегда пишутся с заглавной буквы). У людей было идентифицировано несколько дополнительных сиглеков (сиглеков 5–12), которые по структуре очень похожи на CD33 и поэтому их все вместе называют «сиглеками, связанными с CD33». [ 3 ] Были идентифицированы и другие сиглеки, включая сиглек-14 и сиглек-15. Сиглеки были охарактеризованы на две отдельные группы: первая, высококонсервативная группа у млекопитающих, состоящая из сиалогезинов, CD22, MAG и сиглека-15, и вторая группа, включающая сиглекы, тесно связанные с CD33. [ 4 ] Другие, такие как сиглек-8 и сиглек-9, имеют гомологи у мышей и крыс (сиглек-F и сиглек-Е соответственно у обоих). У людей больше сиглеков, чем у мышей, поэтому система нумерации была основана на человеческих белках. [ 5 ]

Структура

[ редактировать ]
Вариабельный домен иммуноглобулина сиалодезина в комплексе с сиалилированным гликаном с упором на консервативный солевой мостик, обнаруженный во всех сиглеках.
Вариабельный домен иммуноглобулина сиалодезина в комплексе с сиалилированным гликаном. Углероды гликанов выделены фиолетовым цветом, углероды белков — зеленым, кислород — красным, азот — синим, а водороды — белым.

Сиглеки представляют собой трансмембранные белки типа I , в которых NH 3 + -конец находится во внеклеточном пространстве и COO − -конец цитозольный ​ . [ 6 ] Каждый сиглек содержит N-концевой домен иммуноглобулина V-типа (домен Ig), который действует как рецептор, связывающий сиаловую кислоту. Эти лектины относят к группе лектинов I-типа, поскольку домен лектина представляет собой складку иммуноглобулина. Все сиглекы отходят от поверхности клетки с помощью доменов Ig типа С2, которые не обладают связывающей активностью. Сиглеки различаются количеством этих доменов типа C2. [ 5 ] Поскольку эти белки содержат домены Ig, они являются членами суперсемейства иммуноглобулинов (IgSF).

Большинство сиглеков, таких как CD22 и семейство, родственное CD33, содержат ITIM ( ингибирующие мотивы на основе тирозина иммунорецепторов ) в своей цитозольной области. [ 6 ] Они действуют, подавляя сигнальные пути, включающие фосфорилирование , например, те, которые индуцируются ITAM ( мотивы активации иммунорецепторов на основе тирозина ). [ 7 ] Однако некоторые из них, например Siglec-14, содержат положительные аминокислотные остатки, которые помогают стыковать ITAM-содержащие адаптерные белки, такие как DAP12. [ 1 ]

Связывание лиганда

[ редактировать ]

Из-за кислой природы сиаловой кислоты активные центры сиглека содержат консервативный остаток аргинина , который положительно заряжен при физиологическом pH . Эта аминокислота образует солевые мостики с карбоксильной группой остатка сахара. [ 5 ] Лучше всего это видно в сиалодезине, где аргинин в положении 97 образует солевые мостики с COO. − группа сиаловой кислоты, обеспечивающая стабильное взаимодействие. [ 8 ] Каждый домен лектина специфичен для связи, которая соединяет сиаловую кислоту с гликаном . Сиаловая кислота содержит множество гидроксильных групп, которые могут участвовать в образовании гликозидных связей , которые наблюдаются у атомов углерода под номерами 2, 3, 6 и 8 основной цепи сахара. Специфичность связывания каждого сиглека обусловлена ​​различными химическими взаимодействиями между сахарным лигандом и аминокислотами сиглека. Положение в пространстве отдельных групп сахара и аминокислот белка влияет на связь сиаловой кислоты, с которой связывается каждый сиглек. Например, сиалодезин предпочтительно связывает связи α2,3, а не связи α2,6. [ 8 ]

Функция

[ редактировать ]
Схематическое изображение процесса передачи сигналов CD22 и B-клеточного рецептора, показывающее доменную структуру CD22.
Упрощенное схематическое изображение процесса передачи сигналов CD22 и B-клеточных рецепторов. pTyr относится к фосфотирозину. Заблокированная линия представляет собой торможение.

Основная функция сиглека – связывание гликанов, содержащих сиаловые кислоты. Эти взаимодействия рецептор-гликан можно использовать в клеточной адгезии, передаче сигналов между клетками и других. Функция сиглеков ограничивается их клеточным распределением. Например, MAG обнаруживается только на олигодендроцитах и ​​шванновских клетках , тогда как сиалодезин локализуется в макрофагах.

Большинство сиглеков короткие и не простираются далеко от поверхности клетки. Это предотвращает связывание большинства сиглеков с другими клетками, поскольку клетки млекопитающих покрыты гликанами, содержащими сиаловую кислоту. Это означает, что большинство сиглеков связывают лиганды только на поверхности одной и той же клетки, так называемые цис -лиганды, поскольку они «наводнены» гликанами на той же клетке. Единственным исключением является сиалогезин, который содержит 16 доменов C2-Ig, образующих длинный удлиненный белок, позволяющий ему связывать транс -лиганды, т.е. лиганды, обнаруженные в других клетках. Было показано, что другие, такие как MAG, связывают транс -лиганды.

Сигнализация

[ редактировать ]

Члены семейства сиглеков представляют собой парные рецепторы с противоположными внутриклеточными сигнальными функциями. [ 9 ] [ 10 ] Из-за своих цитоплазматических областей, содержащих ITIM, большинство сиглеков мешают передаче сигналов в клетках, подавляя активацию иммунных клеток. После связывания со своими лигандами сиглекы привлекают ингибирующие белки, такие как SHP-фосфатазы, через свои домены ITIM. [ 11 ] Тирозин, содержащийся в ITIM, фосфорилируется после связывания лиганда и действует как место стыковки для белков, содержащих домен SH2, таких как SHP-фосфатазы. Это приводит к дефосфорилированию клеточных белков, подавляя активирующие сигнальные пути.

Примеры негативных сигналов:

  • CD22 обнаруживается на В-клетках. В-клетки становятся активными, когда рецептор В-клеток (BCR) связывается со своим родственным лигандом. Как только BCR связывается со своим лигандом, рецептор аутофосфорилирует свою цитоплазматическую область (цитоплазматический хвост). Это приводит к фосфорилированию трех ITIM в цитоплазматическом хвосте CD22, что приводит к привлечению SHP-1 , который отрицательно регулирует клеточную активацию на основе BCR. Это создает порог активации для активации B-клеток, благодаря чему предотвращается временная активация B-клеток. [ 12 ] Первоначально считалось, что ингибирование CD22 передачи сигналов BCR не зависит от связывания сиаловой кислоты, но данные свидетельствуют о том, что для ингибирования необходимы α2,6-лиганды сиаловой кислоты. [ 13 ]
  • Сиглек-7 обнаруживается в клетках естественных киллеров (NK-клетках). Сиглек-7 приводит к клеточной инактивации, когда он связывается со своим родственным лигандом, содержащим сиаловую кислоту, и обнаруживается в больших количествах на поверхности NK-клеток. Он используется в межклеточных контактах, связываясь с сиалилированными гликанами на клетках-мишенях, что приводит к ингибированию зависимого от NK-клеток уничтожения клетки-мишени. Клетки млекопитающих содержат высокие уровни сиаловой кислоты, поэтому, когда NK-клетки связываются с так называемыми «собственными клетками», они не активируются и не убивают клетки-хозяева.

Сиглек-14 содержит остаток аргинина в трансмембранной области. [ 14 ] Он связывается с белками DAP10 и DAP12, содержащими ITAM. При связывании со своим лигандом сиглек-14 приводит к активации клеточных сигнальных путей через белки DAP10 и DAP12. [ 6 ] Эти белки активируют каскады фосфорилирования, в которых участвуют многочисленные клеточные белки, что приводит к клеточной активации. Сиглек-14, по-видимому, локализуется совместно с сиглеком-5, и, поскольку этот белок ингибирует клеточные сигнальные пути, координирует противоположные функции внутри иммунных клеток. [ 14 ]

Фагоцитоз и адгезия

[ редактировать ]

Сиглеки, которые могут связывать транс -лиганды, такие как сиалодезин, позволяют осуществлять межклеточные взаимодействия. Эти взаимодействия гликан-сиглек позволяют клеткам связываться друг с другом, обеспечивая в некоторых случаях передачу сигналов или, в случае сиалогезина, поглощение патогенов . Первоначально считалось, что функция сиалогезина важна для связывания с эритроцитами . В сиалогезине отсутствует цитозольный ITIM или положительный остаток для связывания адаптеров, содержащих ITAM, и поэтому считается, что он не влияет на передачу сигналов. Исследования показывают, что этот белок участвует в фагоцитозе бактерий, которые содержат сильно сиалилированные гликановые структуры, такие как липополисахарид Neisseria meningitidis . [ 15 ] Связывание с этими структурами позволяет макрофагам фагоцитировать эти бактерии, очищая систему от патогенов.

Сиглек-7 также используется для связывания с такими патогенами, как Campylobacter jejuni . Это происходит зависимым от сиаловой кислоты образом и приводит к контакту NK-клеток и моноцитов , на которых экспрессируется сиглек-7, с этими бактериями. [ 16 ] Затем NK-клетка способна уничтожить эти чужеродные патогены.

Нокаут-исследования

[ редактировать ]

Нокаут- исследования часто используются для выявления функций белков внутри клетки. Мышей часто используют, поскольку они экспрессируют ортологичные наши белки или очень похожие гомологи.

Некоторые примеры нокаутирующих сиглеков включают:

  • CD22: Уокер и Смит провели эксперименты с нокаутными и делеционными мутантами CD22 , чтобы выяснить функцию CD22. [ 17 ] Эти мутантные В-клетки не свидетельствовали о каком-либо аутоиммунном заболевании , но они наблюдали повышенное производство аутоантител из-за отсутствия ингибирования передачи сигналов BCR, обычно осуществляемого CD22. Аутоантитела специфичны для собственных белков и могут нанести вред хозяину. CD22 обычно регулируется путем связывания липополисахаридов с Toll-подобными рецепторами . Мутантные В-клетки не могут активировать мутантный белок и поэтому становятся сверхчувствительными в присутствии липополисахарида. Это означает, что В-клетки производят избыточное количество антител, тогда как в норме антитела не вырабатываются.
  • MAG (миелин-ассоциированный гликопротеин) экспрессируется на клетках, которые образуют миелиновые оболочки (шванновские клетки и олигодендроциты) вокруг нейронов . MAG связывается с сиалилированными лигандами нейрона. Нокаут МАГ в периферической нервной системе приводит к снижению миелинизации нейронов. Нокаут MAG в центральной нервной системе мышей, по-видимому, не влияет на миелинизацию, но взаимодействие между миелином и нейроном ухудшается с возрастом. Это приводит к неврологическим дефектам, поскольку потенциал действия не может так быстро проходить по аксону во время нейронной стимуляции. Удаление лиганда MAG путем нокаута гена трансферазы GalNAc, необходимого для образования лиганда, имеет эффект, аналогичный эффекту мышей с нокаутом MAG. [ 18 ]

Сиглеки человека/примата

[ редактировать ]
Имя Сотовое распространение [ 6 ] Специфичность связи сиаловой кислоты [ 5 ] Количество доменов C2-Ig [ 6 ] ITIM или положительный остаток [ 6 ]
Сиглек-1 ( Сиалодезин ) Макрофаги α2,3>α2,6 16 Никто
Сиглек-2 ( CD22 ) В-клетки а2,6 6 ЧЕРНЫЙ
Сиглек-3 ( CD33 ) Миелоидные предшественники, моноциты α2,6>α2,3 [ 19 ] 1 ЧЕРНЫЙ
Сиглек-4 ( МАГ ) Я думал α2,3>α2,6 4 Никто
Сиглек-5 ( CD170 ) Нейтрофилы, Моноциты а2,3 3 ЧЕРНЫЙ
Сиглек-6 ( CD327 ) Трофобласты, Тучные клетки а2,6 2 ЧЕРНЫЙ
Сиглек-7 ( CD328 ) NK-клетки α2,8>α2,6>α2,3 2 ЧЕРНЫЙ
Сиглек-8 Эозинофилы, Тучные клетки α2,3>α2,6 2 ЧЕРНЫЙ
Сиглек-9 ( CD329 ) Моноциты, нейтрофилы, дендритные клетки α2,3=α2,6 (предпочитает сульфатированные остатки) 2 ЧЕРНЫЙ
Сиглек-10 В-клетки α2,3=α2,6 4 ЧЕРНЫЙ
Сиглек-11 В-клетки а2,8 4 ЧЕРНЫЙ
Сиглек-12 [ 20 ] Макрофаги Нет привязки [ 5 ] 2 ЧЕРНЫЙ
Сиглек-13 [ 21 ] Моноциты шимпанзе
Сиглек-14 Неизвестный а2,6 [ 14 ] 2 Аргинин [ 14 ]
Сиглек-15 Остеокласты, Макрофаги, ДК [ 22 ] [ 23 ] а2,6 [ 24 ] 1 Лизин [ 24 ]
Сиглек-16 [ 25 ] Тканевые макрофаги
Сиглек-17 [ 21 ] NK-клетки

В этой таблице кратко суммировано клеточное распределение каждого сиглека человека/примата; специфичность связывания каждого из них в отношении связывания сиаловой кислоты; количество содержащихся в нем доменов C2-Ig; и содержит ли он ITIM или положительный остаток для связывания ITAM-содержащих адаптерных белков. Ссылки в заголовках столбцов соответствуют всей информации, отображаемой в этом столбце, если не показаны другие ссылки. На информацию о Сиглек-12 ссылается [ 20 ] только без учета специфики связи.

Миметики

[ редактировать ]

Многие патологии связаны со спонтанными взаимодействиями между сиаловой кислотой и иммуносупрессивными рецепторами иммуноглобулиноподобных лектинов (сиглек), связывающими сиаловую кислоту, на иммунных клетках, таких как раковые клетки . [ 26 ] ВИЧ-1 [ 27 ] и стрептококковая инфекция группы B. [ 28 ] [ 29 ] Семейство сиаловых кислот разветвляется от гликанов, сахарных цепей, включающих различные моносахариды, которые покрывают мембрану каждой живой клетки и демонстрируют ошеломляющее структурное разнообразие. Сиаловые кислоты участвуют в сворачивании белков, развитии нейронов, клеточных взаимодействиях и многих других физиологических процессах. Поскольку сиаловые кислоты в изобилии экспрессируются у позвоночных, а не у микроорганизмов, их считают аутоантигенами или аутоструктурами, которые играют важную роль в ингибировании вредной активности иммунной системы путем регуляции нейтрофилов и толерантности В-клеток. [ 30 ]

В иммунной системе сиглекы, особенно те, которые связаны с CD33, сиаловой кислотой и сиглек-связывающими патогенами, подвергаются феномену безудержной коэволюции Красной Королевы под действием давления отбора, которое поддерживает способность врожденной иммунной системы к самораспознаванию и обеспечивает предотвращение аутоиммунитета. заболевания. [ 31 ] [ 32 ] Эта эволюционная цепочка и непрекращающиеся мутации сделали сиглекс одним из наиболее быстро развивающихся генов, о чем свидетельствуют как внутри-, так и межвидовые различия. [ 32 ] Полиморфизм уникальных для человека сиглеков-12, -14 и -16 предполагает, что давление отбора продолжается. [ 31 ]

Поскольку сиглекы имеют определенные предпочтения связывания сиаловой кислоты и ее модификаций, было предпринято несколько попыток химической модификации лигандов природных сиаловых кислот, что в конечном итоге привело к созданию миметиков сиаловой кислоты (SAM) с повышенной связывающей способностью и селективностью по отношению к сиглекам. [ 33 ]

Синтез

[ редактировать ]

SAM можно использовать для нацеливания на сиглек и модуляции клеток, экспрессирующих сиглек, путем модификации основной цепи сиаловой кислоты в различных положениях, от C-2 до C-9. [ 33 ] [ 34 ] [ 35 ] Однако карбоновую кислоту необходимо оставить нетронутой. [ 33 ] Были предприняты первые попытки разработать миметики сиаловой кислоты с высоким сродством к сиглеку-2, что привело к открытию, что повышение аффинности связывания происходит за счет водородных связей и липофильных взаимодействий между SAM и сиглеком-2. [ 33 ] Несколько отдельных модификаций было сделано в позициях C-2, C-5 и C-9, что привело Mesch et al. к гипотезе, что одновременная модификация во всех трех позициях может привести к оптимизации связывания. [ 36 ]

Успех в значительном усилении связывания SAM с Siglec 2 предполагает, что аналогичный подход может работать и на других членах семейства. Некоторые модификации включали дополнительную одновременную модификацию в положении C-4 основной цепи сиаловой кислоты. [ 33 ] Разработка клик-химии азидалкинового циклоприсоединения (медь) I ( CuAAC ) ускорила идентификацию новых SAM и позволила создать новые SAM с высокой степенью связывания с сиглеком-3, -5, -6, -7 и - 10. [ 37 ] По состоянию на 2017 год сообщалось о ЗРК для большинства сиглеков, за исключением сиглеков -6, -8, -11, -14, -15 и -16. [ 33 ]

Кластеризация рецепторов и связывание с высокой авидностью, известные под общим названием «мультивалентное связывание» , могут повысить эффективность SAM в организме человека. В настоящее время достижения в гликоинженерии позволили использовать наночастицы, декорированные SAM, полимеры, декорированные SAM, и синтез SAM на клетках для представления SAM сиглекам. [ 33 ] Также было показано, что липосомы, сшитые SAM, помогают презентировать антигены антигенпрезентирующим клеткам через пути сиглек-1 или -7. [ 38 ] Более того, человеческие клетки, созданные с использованием сиаловых кислот, несущих Ac 5 NeuNPoc, включенный в его сиалогликаны, и 3-бромбензилазид, проявили гиперактивность по отношению к сиглеку-2. [ 33 ] [ 39 ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Перейти обратно: а б Пиллаи С., Нетравали И.А., Кариаппа А., Матту Х. (2012). «Сиглекс и иммунная регуляция» . Ежегодный обзор иммунологии . 30 : 357–92. doi : 10.1146/annurev-immunol-020711-075018 . ПМК   3781015 . ПМИД   22224769 .
  2. ^ Крокер П.Р., Гордон С. (декабрь 1986 г.). «Свойства и распределение лектиноподобного гемагглютинина, дифференциально экспрессируемого макрофагами стромальной ткани мыши» . Журнал экспериментальной медицины . 164 (6): 1862–75. дои : 10.1084/jem.164.6.1862 . ПМК   2188478 . ПМИД   3783087 .
  3. ^ Крокер П.Р., Варки А. (июнь 2001 г.). «Сиглекс в иммунной системе» . Иммунология . 103 (2): 137–45. дои : 10.1046/j.0019-2805.2001.01241.x . ПМЦ   1783234 . ПМИД   11412300 .
  4. ^ Маколи М.С., Крокер П.Р., Полсон Дж.К. (октябрь 2014 г.). «Сиглек-опосредованная регуляция функции иммунных клеток при заболевании» . Обзоры природы. Иммунология . 14 (10): 653–66. дои : 10.1038/nri3737 . ПМК   4191907 . ПМИД   25234143 .
  5. ^ Перейти обратно: а б с д и Варки А., Ангата Т. (январь 2006 г.). «Сиглексы — основное подсемейство лектинов I-типа» . Гликобиология . 16 (1): 1р–27р. дои : 10.1093/гликоб/cwj008 . ПМИД   16014749 .
  6. ^ Перейти обратно: а б с д и ж Крокер П.Р., Полсон Дж.К., Варки А. (апрель 2007 г.). «Сиглекы и их роль в иммунной системе» . Обзоры природы. Иммунология . 7 (4): 255–66. дои : 10.1038/nri2056 . ПМИД   17380156 . S2CID   26722878 .
  7. ^ Даэрон М., Жегер С., Дю Паскье Л., Вивье Э. (август 2008 г.). «Мотивы торможения иммунорецепторов на основе тирозина: поиски в прошлом и будущем». Иммунологические обзоры . 224 : 11–43. дои : 10.1111/j.1600-065X.2008.00666.x . ПМИД   18759918 . S2CID   24902428 .
  8. ^ Перейти обратно: а б Хартнелл А., Стил Дж., Терли Х., Джонс М., Джексон Д.Г., Крокер П.Р. (январь 2001 г.). «Характеристика человеческого сиалогезина, рецептора, связывающего сиаловую кислоту, экспрессируемого резидентными и воспалительными популяциями макрофагов». Кровь . 97 (1): 288–96. дои : 10.1182/blood.V97.1.288 . ПМИД   11133773 .
  9. ^ Ленца, Мария Пиа; Ачабал, Унаи; Оенарте, Икер; Хименес-Барберо, Хесус; Эреньо-Орбеа, июнь (15 декабря 2020 г.). «Текущее состояние терапевтических молекул, нацеленных на рецепторы сиглека» . Клетки . 9 (12): 2691. doi : 10.3390/cells9122691 . ПМЦ   7765293 . ПМИД   33333862 .
  10. ^ Аккая, Мунир; Барклай, А. Нил (февраль 2013 г.). «Как патогены стимулируют эволюцию парных рецепторов?: ОСНОВНЫЕ МОМЕНТЫ» . Европейский журнал иммунологии . 43 (2): 303–313. дои : 10.1002/eji.201242896 . ПМИД   23280392 . S2CID   677081 .
  11. ^ Аврил Т., Флойд Х., Лопес Ф., Вивье Э., Крокер П.Р. (декабрь 2004 г.). «Ингибирующий мотив на основе тирозина мембранно-проксимальных иммунорецепторов имеет решающее значение для ингибирующей передачи сигналов, опосредованной сиглеками-7 и -9, родственными CD33 сиглеками, экспрессируемыми на моноцитах человека и NK-клетках» . Журнал иммунологии . 173 (11): 6841–9. дои : 10.4049/jimmunol.173.11.6841 . ПМИД   15557178 .
  12. ^ Нитшке Л., Карсетти Р., Окер Б., Кёлер Г., Ламерс М.С. (февраль 1997 г.). «CD22 является негативным регулятором передачи сигналов рецептора B-клеток» . Современная биология . 7 (2): 133–43. Бибкод : 1997CBio....7..133N . дои : 10.1016/S0960-9822(06)00057-1 . ПМИД   9016707 .
  13. ^ Ничке Л., Цубата Т. (октябрь 2004 г.). «Молекулярные взаимодействия регулируют ингибирование сигнала BCR CD22 и CD72». Тенденции в иммунологии . 25 (10): 543–50. дои : 10.1016/j.it.2004.08.002 . ПМИД   15364057 .
  14. ^ Перейти обратно: а б с д Ангата Т., Хаякава Т., Яманака М., Варки А., Накамура М. (октябрь 2006 г.). «Открытие сиглека-14, нового рецептора сиаловой кислоты, претерпевающего согласованную эволюцию с сиглеком-5 у приматов» . Журнал ФАСЭБ . 20 (12): 1964–73. дои : 10.1096/fj.06-5800com . ПМИД   17012248 . S2CID   13740587 .
  15. ^ Джонс С., Вирджи М., Крокер П.Р. (сентябрь 2003 г.). «Распознавание сиалилированного менингококкового липополисахарида сиглеками, экспрессируемыми на миелоидных клетках, приводит к усилению бактериального поглощения». Молекулярная микробиология . 49 (5): 1213–25. дои : 10.1046/j.1365-2958.2003.03634.x . ПМИД   12940982 . S2CID   22620398 .
  16. ^ Аврил Т., Вагнер Э.Р., Уиллисон Х.Дж., Крокер П.Р. (июль 2006 г.). «Связывающий сиаловую кислоту иммуноглобулинподобный лектин 7 опосредует селективное распознавание сиалилированных гликанов, экспрессируемых на липоолигосахаридах Campylobacter jejuni» . Инфекция и иммунитет . 74 (7): 4133–41. дои : 10.1128/IAI.02094-05 . ПМЦ   1489752 . ПМИД   16790787 .
  17. ^ Уокер Дж. А., Смит К. Г. (март 2008 г.). «CD22: тормозящая загадка» . Иммунология . 123 (3): 314–25. дои : 10.1111/j.1365-2567.2007.02752.x . ПМЦ   2433339 . ПМИД   18067554 .
  18. ^ Тейлор М.Э., Дрикамер К. (2011). «Глава 12: Гликобиология и развитие». Введение в гликобиологию (3-е изд.). Издательство Оксфордского университета . стр. 228–235. ISBN  978-0-19-956911-3 .
  19. ^ Рази Н., Варки А. (ноябрь 1999 г.). «Загадочные лектины, связывающие сиаловую кислоту, на лейкоцитах крови человека можно демаскировать с помощью обработки сиалидазой или активации клеток» . Гликобиология . 9 (11): 1225–34. дои : 10.1093/гликоб/9.11.1225 . ПМИД   10536038 .
  20. ^ Перейти обратно: а б Митра Н., Банда К., Алтейде Т.К., Шаффер Л., Джонсон-Пайс Т.Л., Бойтен Дж., Лич Р.Дж., Ангата Т., Варки Н., Варки А. (июль 2011 г.). «SIGLEC12, специфический для человека сегрегирующий (псевдо)ген, кодирует сигнальную молекулу, экспрессируемую при карциноме простаты» . Журнал биологической химии . 286 (26): 23003–11. дои : 10.1074/jbc.M111.244152 . ПМК   3123068 . ПМИД   21555517 .
  21. ^ Перейти обратно: а б Ван Х , Митра Н , Секундино I , Банд К , Круз П , Падлер-Каравани В , Верхаген А , Рид С , Лари М , Рицци Е , Балсам С , Корти Дж , Де Беллис Дж , Лонго Л , Беггс В , Карамелли Д , Тишкофф С.А., Хаякава Т., Грин Э.Д., Малликин Дж.К., Низет В., Буй Дж., Варки А. (июнь 2012 г.). «Специфическая инактивация двух иммуномодулирующих генов SIGLEC в ходе эволюции человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (25): 9935–40. Бибкод : 2012PNAS..109.9935W . дои : 10.1073/pnas.1119459109 . ПМЦ   3382539 . ПМИД   22665810 .
  22. ^ Камеда, Юсуке; Такахата, Масахико; Комацу, Мики; Микуни, Синтаро; Хатакеяма, Сигэцугу; Симидзу, Томохиро; Анката, Такаши; Киндзё, Масатака; Минами, Акио; Ивасаки, Норимаса (декабрь 2013 г.). «Сиглек-15 регулирует дифференцировку остеокластов путем модуляции RANKL-индуцированных путей фосфатидилинозитол-3-киназы/Akt и Erk в сочетании с сигнальным адаптером DAP12» . Журнал исследований костей и минералов . 28 (12): 2463–2475. дои : 10.1002/jbmr.1989 . ПМИД   23677868 . S2CID   36545506 .
  23. ^ Ангата, Т; Табучи, Ю; Накамура, К. (август 2007 г.). «Сиглек-15: иммунная система Сиглека сохранялась на протяжении всей эволюции позвоночных» . Гликобиология . 17 (8): 838–46. дои : 10.1093/гликоб/cwm049 . ПМИД   17483134 .
  24. ^ Перейти обратно: а б Ангата Т., Табути Ю., Накамура К., Накамура М. (август 2007 г.). «Сиглек-15: иммунная система Сиглека сохранялась на протяжении всей эволюции позвоночных» . Гликобиология . 17 (8): 838–46. дои : 10.1093/гликоб/cwm049 . ПМИД   17483134 .
  25. ^ Цао Х., Лакнер У., де Боно Б., Траэрн Дж.А., Троусдейл Дж., Барроу А.Д. (август 2008 г.). «SIGLEC16 кодирует DAP12-ассоциированный рецептор, экспрессируемый в макрофагах, который произошел от его ингибирующего аналога SIGLEC11 и имеет функциональные и нефункциональные аллели у людей» . Европейский журнал иммунологии . 38 (8): 2303–15. дои : 10.1002/eji.200738078 . ПМИД   18629938 .
  26. ^ ван Рис DJ, Силадьи К., Куйперс Т.В., Матлунг Х.Л., ван ден Берг Т.К. (апрель 2016 г.). «Иммунорецепторы на нейтрофилах» . Семинары по иммунологии . 28 (2): 94–108. дои : 10.1016/j.smim.2016.02.004 . ПМК   7129252 . ПМИД   26976825 .
  27. ^ Мартинес-Пикадо Дж., Макларен П.Дж., Теленти А., Искьердо-Усерос Н. (21 ноября 2017 г.). «Ретровирусы как наездники миелоидных клеток: что «нокауты» природного человеческого сиглека-1 говорят нам о патогенезе» . Границы в иммунологии . 8 : 1593. дои : 10.3389/fimmu.2017.01593 . ПМК   5702442 . ПМИД   29209326 .
  28. ^ Суролия И, Пирни С.П., Челлаппа В., Тейлор К.Н., Кариаппа А., Мойя Дж., Лю Х., Белл Д.В., Дрисколл Д.Р., Дидерихс С., Хайдер К., Нетравали I, Ле С., Элиа Р., Доу Е., Ли А., Фрейденберг Дж. , Де Ягер П.Л., Кретьен И., Варки А., Макдональд М.Э., Гиллис Т., Беренс Т.В., Блох Д., Коллиер Д., Корзеник Дж., Подольский Д.К., Хафлер Д., Мурали М., Сэндс Б., Стоун Дж.Х., Грегерсен П.К., Пиллаи С. (июль 2010 г.). «Функционально дефектные зародышевые варианты ацетилэстеразы сиаловой кислоты при аутоиммунитете» . Природа . 466 (7303): 243–7. Бибкод : 2010Natur.466..243S . дои : 10.1038/nature09115 . ПМК   2900412 . ПМИД   20555325 .
  29. ^ Чен В, Хань С, Се Б, Ху Х, Юй Ц, Ши Л, Ван Ц, Ли Д, Ван Дж, Чжэн П, Лю Ю, Цао X (январь 2013 г.). «Индукция сиглек-G РНК-вирусами подавляет врожденный иммунный ответ, способствуя деградации RIG-I» . Клетка . 152 (3): 467–78. дои : 10.1016/j.cell.2013.01.011 . ПМИД   23374343 .
  30. ^ Ничке Л. (сентябрь 2014 г.). «CD22 и Siglec-G регулируют ингибирование передачи сигналов B-клеток путем связывания лиганда сиаловой кислоты и контролируют толерантность B-клеток» (PDF) . Гликобиология . 24 (9): 807–17. дои : 10.1093/гликоб/cwu066 . ПМИД   25002414 .
  31. ^ Перейти обратно: а б Шварц Ф., Фонг Дж.Дж., Варки А. (2015). «Человеческие эволюционные изменения в биологии сиглеков». Биохимическая роль макромолекул поверхности эукариотических клеток . Достижения экспериментальной медицины и биологии. Том. 842. Спрингер, Чам. стр. 1–16. дои : 10.1007/978-3-319-11280-0_1 . ISBN  9783319112794 . ПМИД   25408333 .
  32. ^ Перейти обратно: а б Варки А (сентябрь 2017 г.). «Склонны ли люди к аутоиммунитету? Последствия эволюционных изменений в биологии сиаловой кислоты человека». Журнал аутоиммунитета . 83 : 134–142. дои : 10.1016/j.jaut.2017.07.011 . ПМИД   28755952 .
  33. ^ Перейти обратно: а б с д и ж г час Бюлл С., Хайзе Т., Адема Г.Дж., Болтье Т.Дж. (июнь 2016 г.). «Миметики сиаловой кислоты для воздействия на ось сиаловая кислота-сиглек». Тенденции биохимических наук . 41 (6): 519–531. дои : 10.1016/j.tibs.2016.03.007 . hdl : 2066/166259 . ПМИД   27085506 .
  34. ^ Ангата Т., Николат С.М., Маколи М.С. (октябрь 2015 г.). «Терапевтическое нацеливание сиглеков с использованием подходов на основе антител и гликанов» . Тенденции в фармакологических науках . 36 (10): 645–660. дои : 10.1016/j.tips.2015.06.008 . ПМЦ   4593978 . ПМИД   26435210 .
  35. ^ Худак Дж. Э., Бертоцци Ч. Р. (январь 2014 г.). «Гликотерапия: новые достижения способствуют возрождению гликанов в медицине» . Химия и биология . 21 (1): 16–37. doi : 10.1016/j.chembiol.2013.09.010 . ПМК   4111574 . ПМИД   24269151 .
  36. ^ Меш С., Лемм К., Виттвер М., Коливер-Брандл Х., Швардт О., Кельм С., Эрнст Б. (январь 2012 г.). «Из библиотеки антагонистов MAG к наномолярным лигандам CD22». ХимМедХим . 7 (1): 134–43. дои : 10.1002/cmdc.201100407 . ПМИД   21990163 . S2CID   28028027 .
  37. ^ Риллахан С.Д., Шварц Э., Радемахер С., Макбрайд Р., Рангараджан Дж., Фокин В.В., Полсон Дж.К. (июль 2013 г.). «Синтез на чипе и скрининг библиотеки сиалозидов позволили получить лиганд с высоким сродством к сиглеку-7» . АКС Химическая биология . 8 (7): 1417–22. дои : 10.1021/cb400125w . ПМК   3751994 . ПМИД   23597400 .
  38. ^ Чен В.К., Кавасаки Н., Николат СМ, Хан С., Пилотт Дж., Крокер П.Р., Полсон Дж.К. (19 июня 2012 г.). «Доставка антигена в макрофаги с использованием липосомальных наночастиц, нацеленных на сиалогезин/CD169» . ПЛОС ОДИН . 7 (6): e39039. Бибкод : 2012PLoSO...739039C . дои : 10.1371/journal.pone.0039039 . ПМЦ   3378521 . ПМИД   22723922 .
  39. ^ Бюлл С., Хайзе Т., Берскенс Д.М., Римерсма М., Ашиков А., Рутьес Ф.П., ван Куппевельт Т.Х., Лефебер Д.Д., Ден Брок М.Х., Адема Г.Дж., Болтье Т.Дж. (октябрь 2015 г.). «Гликоинженерия сиаловых кислот с использованием неприродной сиаловой кислоты для обнаружения дефектов биосинтеза сиалогликанов и внутриклеточного синтеза лигандов сиглека». АКС Химическая биология . 10 (10): 2353–63. doi : 10.1021/acschembio.5b00501 . hdl : 2066/152725 . ПМИД   26258433 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Siglec&oldid=1217689378"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: ad84cad2b1b1dfde6087245acf9aa9fa__1712468880
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/ad/fa/ad84cad2b1b1dfde6087245acf9aa9fa.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Siglec - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)