Рибофорин

Рибофорины в форме купола - это трансмембранные гликопротеины , которые расположены в мембране шерохого эндоплазматического ретикулума, но отсутствуют в мембране гладкого эндоплазматического ретикулума . Есть два типа рибофоринов: рибофорин I и II. Они действуют в белковой комплексной олигосакхарилтрансферазе (OST) в качестве двух разных субъединиц названного комплекса. Рибофорин я ^{[ 1 ]} и ii ^{[ 2 ]} присутствуют только в клетках эукариоте.

У обоих типов рибофоринов развивается ключевая роль в связывании рибосом с грубой эндоплазматической ретикулумом, а также в совместных трансляционных процессах, которые зависят от этого взаимодействия. Содержание рибофорина грубой эндоплазматической ретикулумы равно стехиометрическому количеству рибосомных единиц. Поэтому это предполагает большое значение, изобилие и хорошее сохранение этих белков в ретикулуме. Следовательно, дефекты в генах, которые кодируют эти белки, могут вызывать врожденные расстройства и разрушительные последствия; Рибофорин I и II кодируются генами RPN1 и RPN2 соответственно. ^{[ Цитация необходима ]}

Рибофорины растворимы в неионовых моющих средствах, таких как Triton X-100.

Структура

Есть два типа рибофорина: рибофорин I и рибофорин II; Из -за этого каждый из них имеет свои собственные характеристики, несмотря на то, что оба рибофорина имеют некоторые общие характеристики. Таким образом, рибофорин I имеет другую структуру по сравнению с рибофорином II. ^{[ Цитация необходима ]}

Рибофорин я

Эта субъединица олигосакхарилтрансферазы (OST) образуется парами 1821 года, которые составляют около 607 аминоцидов . Его молекулярная масса составляет 68550,8 далтон. ^{[ Цитация необходима ]}

При прикреплении к мембране 75% ее аминокислот находятся в просвете эндоплазматической ретикулумы или в ней. Его сигнальная последовательность, удаленная, когда белок созрел, образуется 23 аминокислотами и имеет отрицательный заряд, что очень необычно. Остальные аминокислоты зрелого белка (584 АА) распределены таким образом: от AA 1 до 415 они расположены в просвете ER, от 416 до 434 привязаны к мембране органеллы и в Другие в цитоплазме. ^{[ Цитация необходима ]}

Рибофорин II

Другая субъединица OST образуется в 1896 году пара оснований, что эквивалентно 632 аминокислотам. Его молекулярная масса составляет около 69283'4 Daltons. У рибофорина II 90% аминокислот расположены на мембране или в просвете эндоплазматической ретикулумы. Как рибофорин I, он также показывает сигнальную последовательность, но этот образуется 22 АА, с отрицательным зарядом. ^{[ Цитация необходима ]}

Распределение остальных заключается в следующем: от AA от 1 до 516 находятся в просвете, от 517 до 539 на мембране (в качестве якорной стоянки) и последних 70 в цитоплазме . В этом случае аспарагин , который гликозилирован, является номером 84 AA. Рибофорин II полностью устойчив к большому разнообразию протеаз. ^{[ Цитация необходима ]}

Расположение

Рибофорины обнаруживаются только в клетках млекопитающих, где они расположены в мембране грубой эндоплазматической ретикулумы. Они взаимодействуют с рибосомой во время транслокации белка в ER. ^{[ Цитация необходима ]}

И рибофорин I, и II обладают топологией мембраны I типа с основной частью их полипептидных цепей, направленных на ER-люмен, и они являются частью белкового комплекса млекопитающих; Этот комплекс влияет на котрансляционное N-гликозилирование вновь синтезированных полипептидов и состоит из четырех RER-специфических мембранных мембранных белков, которые являются рибофоринами (I и II), OST48 и DADL. Чтобы сформировать комплекс OST, между белками существуют специфические взаимодействия; Из -за этого просветные домены рибофорина I и II взаимодействуют с просветом доменом OST48. Тем не менее, между обоими рибофоринами нет прямого взаимодействия. ^{[ Цитация необходима ]}

Поскольку они являются трансмембранными белками, рибофорины пересекают мембрану ER и, так что белок имеет цитоплазматическую, трансмембранную и просветную домен. В случае рибофорина II трансмембранные и цитоплазматические домены - это те, которые имеют функцию удержания на ER; Но с другой стороны, домен просвета - это тот, который с функцией удержания для рибофорина I. ^{[ Цитация необходима ]}

Рибофорин I проживает в мембране ER с одной последовательностью охватывающих от аминокислот с 416 до 434, имея цитоплазматический C терминал 150 аминокислот и люминальный N-концевой домен, состоящий из 415 остатков. Рибофотин II расположен аналогичным образом в мембране ER, но в настоящее время домен, наполняющий мембрану, расположен в остатках 517-539, а остатки аспарагина 544 и 547 будут расположены в цитоплазме, оставляя только ASN84 в качестве предполагаемого места для добавления олигосахарида; Цитоплазматический домен будет иметь максимальную длину 70 остатков. ^{[ Цитация необходима ]}

Рибофорины обладают сигнальными последовательностями, которые локализуют их преимущественно в мембране ER. ^{[ Цитация необходима ]}

Функция

Рибофорины I и II, трансмембранной гликопротеин грубой эндоплазматической ретикулумы, вмешательство в объединение рибосом (они фиксируют большую субъединицу, 60-е годы, рибосома) в мембрану RE, и они играют важную роль в совместном трансляции процесс, который зависит от этого союза, как вставка зарождающегося полипептида в мембрану или их перенос в просвет цистерн; Это транслокация белков, генерируемых полирибосом. ^{[ Цитация необходима ]}

Рибофорин я обычно взаимодействую с теми белками, которые имеют неправильное складывание; В противном случае этот белок не взаимодействует с белками нативного состояния. Это говорит о том, что рибофорин я могу работать как шаперон, который распознает белки с неправильным складыванием. Более того, этот рибофорин может регулировать доставку белков-предшественников в олигосаккарилтрансферазу (основной фермент N-гликозилирования для белков) посредством захвата субстратов и добрая их в каталитический центр. Так что, рибофорин, я могу держать эти возможные субстраты в близости каталитической субъединицы фермента ; Таким образом, эффективность реакции N-гликозилирования улучшится во время их биогенеза в ER. Но рибофорин I только радикально изменяет N-гликозилирование определенных субстратов, так как он, по-видимому, не подлежен в том же процессе с другими субстратами. Когда рибофорин не является необходимым, эти предшественники имеют ярлык в каталитический центр олигосакхарилтрансферазы или их присутствие зависит от остальных некаталитических субъединиц в комплексе. Он показывает специфичность рибофорина I для определенных субстратов; Таким образом, этот белок будет выборочно регулировать доставку субстратов в каталитический центр комплекса олигосакхарилтрансферазы. ^{[ Цитация необходима ]}

Несмотря на то, что рибофорин II по-прежнему является бесконечным белком, было обнаружено, что этот рибофорин является частью н-оолигосакхарилтрансферазного комплекса, который связывает олигосахариды с высоким содержанием манноза с остатками аспарагина, обнаруженных в ASN-X-Ser-Ser/THR мотивам полипептид полипептид. Более того, этот белок принимает участие в идентификации сигналов удержания других белков. ^{[ Цитация необходима ]}

Не так много информации о рибофорине II, потому что эта субъединица комплекса не была так исследована, как рибофорин I. ^{[ Цитация необходима ]}

Синтез рибофоринов

Синтез белка рибофоринов проводится в цитоплазме. Рибофорин I кодируется геном RPN1, тогда как рибофорин II кодируется геном RPN2. Более того, каждый ген кодирует сигнальную последовательность, чтобы указать локализацию клеток рибофорина. У людей последовательность образуется 23 аминокислотами в рибофорине I; и 22 аминокислоты в рибофорине II. ^{[ Цитация необходима ]}

В хромосоме гены обнаруживаются в определенном локусе . У людей RPN1 расположен в 3Q21.3 (в хромосоме 3), а RPN2 обнаруживается в локусе 20Q12-Q13.1 (в хромосоме 20). В общей сложности рибофорин I и II составляются 607 и 632 аминокислотами соответственно. ^{[ Цитация необходима ]}

Смотрите также

Эндоплазматический ретикулум

Ссылки

^ Wilson CM, Kraft C, Duggan C, Ismail N, Crawshaw SG, High S (февраль 2005 г.). «Рибофорин I ассоциируется с подмножеством мембранных белков после их интеграции в транконом SEC61» . Журнал биологической химии . 280 (6): 4195–206. doi : 10.1074/jbc.m410329200 . PMID 15556939 .
^ Fu J, Pirozzi G, Sanjay A, et al. (Апрель 2000). «Локализация рибофорина II в эндоплазматический ретикулум включает в себя как его трансмембранные, так и цитоплазматические домены» . Европейский журнал клеточной биологии . 79 (4): 219–28. doi : 10.1078/s0171-9335 (04) 70025-4 . PMC 7134489 . PMID 10826490 .

Дальнейшее чтение

Wilson CM, Roebuck Q, High S (июль 2008 г.). «Рибофорин I регулирует доставку субстрата в ядро олигосакхарилтрансферазы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (28): 9534–9. Bibcode : 2008pnas..105.9534W . doi : 10.1073/pnas.0711846105 . PMC 2443820 . PMID 18607003 .
Crimaudo C, Hortsch M, Gausepohl H, Meyer Di (январь 1987 г.). «Рибофорины человека I и II: первичная структура и топология мембраны двух высококонсервативных грубых эндоплазматических специфичных гликопротеинов» . Embo Journal . 6 (1): 75–82. doi : 10.1002/j.1460-2075.1987.tb04721.x . PMC 553359 . PMID 3034581 .
Marcantonio EE, Amar-Costesec A, Kreibich G (декабрь 1984 г.). «Сегрегация полипептидного транслокационного аппарата в области эндоплазматического ретикулума, содержащего рибофорины и рибосомы. II. Микросомальные субфракции печени крысы содержат эквимолярные количества рибофоринов и рибосом» . Журнал клеточной биологии . 99 (6): 2254–9. doi : 10.1083/jcb.99.6.2254 . PMC 2113550 . PMID 6501424 .
Hardt B, Aparicio R, Bause E (ноябрь 2000 г.). «Олигосакхарилтрансфераза из печени свиньи: клонирование кДНК, экспрессия и функциональная характеристика». Glycoconjugate Journal . 17 (11): 767–79. doi : 10.1023/a: 1010980524785 . PMID 11443278 . S2CID 24680502 .
Crimaudo C, Hortsch M, Gausepohl H, Meyer Di (январь 1987 г.). «Рибофорины человека I и II: первичная структура и топология мембраны двух высококонсервативных грубых эндоплазматических специфичных гликопротеинов» . Embo Journal . 6 (1): 75–82. doi : 10.1002/j.1460-2075.1987.tb04721.x . PMC 553359 . PMID 3034581 .
Entergene 6184
Введите Lege 6185
Введите Legene 64701

[primera-1] Wilson CM, Kraft C, Duggan C, Ismail N, Crawshaw SG, High S (февраль 2005 г.). «Рибофорин I ассоциируется с подмножеством мембранных белков после их интеграции в транконом SEC61» . Журнал биологической химии . 280 (6): 4195–206. doi : 10.1074/jbc.m410329200 . PMID 15556939 .

[segona-2] Fu J, Pirozzi G, Sanjay A, et al. (Апрель 2000). «Локализация рибофорина II в эндоплазматический ретикулум включает в себя как его трансмембранные, так и цитоплазматические домены» . Европейский журнал клеточной биологии . 79 (4): 219–28. doi : 10.1078/s0171-9335 (04) 70025-4 . PMC 7134489 . PMID 10826490 .

[ 1 ]

[ 2 ]