✖


Jump to content

Антифризный белок

Белок-антифриз насекомых Тенебрио типа
Структура Tenebrio molitor бета-спирального антифризного белка [1]
Идентификаторы
Символ АФП
Пфам PF02420
ИнтерПро ИПР003460
СКОП2 1езг / СКОПе / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Белок-антифриз насекомых (CfAFP)
Структура бета-спирального антифризного белка Choristoneura fumiferana (еловой совки) [2]
Идентификаторы
Символ CfAFP
Пфам PF05264
ИнтерПро ИПР007928
СКОП2 1м8н / СКОПе / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
Рыбный незамерзающий протеин I типа
Идентификаторы
Символ ?
ИнтерПро IPR000104
СКОП2 1wfb / SCOPe / СУПФАМ
Рыбий антифриз протеиновый, тип II
Идентификаторы
Символ ?
ИнтерПро ИПР002353
КАТ 2py2
СКОП2 2афп / СКОПе / СУПФАМ
Рыбный антифриз протеин III типа
Идентификаторы
Символ ?
ИнтерПро ИПР006013
СКОП2 1хг7 / СКОПе / СУПФАМ
См. также домен SAF ( InterPro : IPR013974 ).
Белкоподобный, связывающий лед (организм морского льда)
Идентификаторы
Символ DUF3494
Пфам ПФ11999
ИнтерПро ИПР021884
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

Белки-антифризы ( AFP ) или белки, структурирующие лед, относятся к классу полипептидов, вырабатываемых некоторыми животными , растениями , грибами и бактериями , которые позволяют им выживать при температурах ниже точки замерзания воды. АФП связываются с маленькими кристаллами льда, подавляя рост и рекристаллизацию льда, которая в противном случае была бы фатальной. [3] Также появляется все больше доказательств того, что АФП взаимодействуют с мембранами клеток млекопитающих, защищая их от повреждения холодом. Данная работа предполагает участие АФП в холодовой акклиматизации . [4]

Неколлигативные свойства

[ редактировать ]

В отличие от широко используемого автомобильного антифриза, этиленгликоля , AFP не понижают температуру замерзания пропорционально концентрации. [ нужна ссылка ] Скорее, они работают неколлигативным образом . Это явление позволяет им действовать как антифриз при концентрациях от 1/300 до 1/500 от концентраций других растворенных веществ. Их низкая концентрация сводит к минимуму их влияние на осмотическое давление . [4] Необычные свойства АФП объясняются их избирательным сродством к определенным формам кристаллического льда и, как следствие, блокадой процесса образования льда. [5]

Термический гистерезис

[ редактировать ]

AFP создают разницу между температурой плавления и температурой замерзания (температура разрушения связанных с AFP кристаллов льда), известную как тепловой гистерезис. Добавление АФП на границе между твердым льдом и жидкой водой препятствует термодинамически благоприятному росту кристаллов льда. Рост льда кинетически подавляется AFP, покрывающими доступные для воды поверхности льда. [5]

Термический гистерезис легко измерить в лаборатории с помощью нанолитрового осмометра . Организмы различаются значениями теплового гистерезиса. Максимальный уровень температурного гистерезиса, демонстрируемый AFP рыб, составляет примерно -3,5 ° C (Шейх Махатабуддин и др., SciRep) (29,3 ° F). Напротив, водные организмы подвергаются воздействию температуры только от -1 до -2 °C ниже нуля. В суровые зимние месяцы еловая совка устойчива к замерзанию при температуре до -30 °C. [4]

Скорость охлаждения может влиять на значение термического гистерезиса AFP. Быстрое охлаждение может существенно снизить температуру неравновесного замерзания и, следовательно, величину термического гистерезиса. Следовательно, организмы не обязательно смогут адаптироваться к отрицательной среде, если температура резко упадет. [4]

Устойчивость к замерзанию и предотвращение замерзания

[ редактировать ]

Виды, содержащие АФП, можно классифицировать как

Предотвращение замерзания : эти виды способны полностью предотвратить замерзание жидкостей своего организма. Как правило, функция AFP может быть нарушена при чрезвычайно низких температурах, что приводит к быстрому росту и гибели льда.

Устойчивость к морозу : эти виды способны пережить замораживание жидкостей организма. Считается, что некоторые морозоустойчивые виды используют АФП в качестве криопротекторов, чтобы предотвратить повреждение от замерзания, но не замораживание вообще. Точный механизм до сих пор неизвестен. Однако считается, что АФП могут ингибировать рекристаллизацию и стабилизировать клеточные мембраны, предотвращая повреждение льдом. [6] Они могут работать вместе с белками , образующими зародыши льда (INP), чтобы контролировать скорость распространения льда после замерзания. [6]

Разнообразие

[ редактировать ]

Известно много негомологичных типов АФП.

Рыбные АФП

[ редактировать ]
Рисунок 1 . Три лица АФП I типа

Антифризные гликопротеины или AFGP обнаружены у антарктических нототениоидов и северной трески . Они составляют 2,6-3,3 кД. [7] AFGP развивались отдельно у нототениоидов и северной трески. У нототениоидов ген AFGP произошел от предкового гена трипсиногенподобной сериновой протеазы. [8]

  • АФП I типа обнаружен у зимней камбалы , усачего бычка и короткорогого бычка . Это наиболее документированный АФП, поскольку он первым определил его трехмерную структуру. [9] АФП типа I состоит из одной длинной амфипатической альфа-спирали размером около 3,3-4,5 кДа. У трехмерной структуры есть три грани: гидрофобная, гидрофильная и Thr-Asx. [9]
    • АФП типа I-hyp (где hyp означает «гиперактивный») обнаружен у некоторых правоглазых камбал. Это примерно 32 кДа (две димерные молекулы по 17 кДа). Белок выделен из плазмы крови зимней камбалы. Он значительно лучше справляется с понижением температуры замерзания, чем большинство рыбных AFP. [10] Эта способность частично обусловлена ​​многочисленными повторами сайта связывания льда типа I. [11]
  • АФП типа II (например, P05140 ) обнаружены у морского ворона , корюшки и сельди . Это богатые цистеином глобулярные белки, содержащие пять дисульфидных связей . [12] АФП типа II, вероятно, произошли от кальций-зависимых (c-типа) лектинов. [13] Морские вороны, корюшка и сельдь представляют собой совершенно разные линии костистых рыб . Если ген AFP присутствовал у самого недавнего общего предка этих линий, то странно, что этот ген разбросан по всем этим линиям, присутствует в одних отрядах и отсутствует в других. Было высказано предположение, что это несоответствие может быть связано с латеральным переносом генов, например, корюшка приобрела ген AFP типа II от сельди. [14]
  • АФП типа III обнаружены у антарктического бельдюга . Они проявляют такую ​​же общую гидрофобность на поверхностях, связывающих лед, что и АФП I типа. Их размер составляет примерно 6 кДа. [7] АФП типа III, вероятно, произошли от гена синтазы сиаловой кислоты (SAS), присутствующего у антарктического бельдюга. В результате дупликации гена этот ген, который, как было показано, проявляет некоторую собственную ледосвязывающую активность, превратился в эффективный ген AFP за счет потери N-концевой части. [15]
  • АФП типа IV ( P80961 ) обнаружены у бычков-усачей. Это альфа-спиральные белки, богатые глутаматом и глутамином. [16] Этот белок имеет размер примерно 12 кДа и состоит из пучка из 4 спиралей. [16] Его единственной посттрансляционной модификацией является остаток пироглутамата , циклизованный остаток глутамина на его N-конце . [16]

Растительные АФП

[ редактировать ]
Основная статья: дегидрин

Классификация АФП усложнилась, когда были открыты белки-антифризы растений. [17] Растительные AFP существенно отличаются от других AFP в следующих аспектах:

  1. Они имеют гораздо более слабую активность термического гистерезиса по сравнению с другими АФП. [18]
  2. Их физиологическая функция, вероятно, заключается в ингибировании рекристаллизации льда, а не в предотвращении образования льда. [18]
  3. Большинство из них представляют собой эволюционировавшие белки, связанные с патогенезом , иногда сохраняющие противогрибковые свойства. [18]

АФП насекомых

[ редактировать ]

Ряд АФП обнаружен у насекомых, в том числе у жуков Dendroides , Tenebrio и Rhagium , еловой совки и бледной красавицы-пяденицы, а также мошек (того же порядка, что и мухи). АФП насекомых имеют определенное сходство: большинство из них имеют более высокую активность (т.е. большее значение термического гистерезиса, называемое гиперактивным) и повторяющуюся структуру с плоской поверхностью, связывающей лед. Те, что принадлежат близкородственным жукам Tenebrio и Dendroides, гомологичны, и каждый повтор из 12–13 аминокислот стабилизирован внутренней дисульфидной связью. Изоформы содержат от 6 до 10 таких повторов, которые образуют катушку или бета-соленоид. Одна сторона соленоида имеет плоскую поверхность, связывающую лед, состоящую из двойного ряда остатков треонина. [6] [19] Другие жуки (род Rhagium ) имеют более длинные повторы без внутренних дисульфидных связей, которые образуют сжатый бета-соленоид (бета-сэндвич) с четырьмя рядами остатков треонина, [20] и этот АФП структурно подобен тому, который смоделирован для негомологичного АФП бледной красавицы. [21] Напротив, AFP еловой листовертки представляет собой соленоид, который внешне напоминает белок Tenebrio , с аналогичной поверхностью, связывающей лед, но имеет треугольное поперечное сечение с более длинными повторами, в которых отсутствуют внутренние дисульфидные связи. АФП мошек структурно аналогичен таковому у Tenebrio и Dendroides , но дисульфидно-связанный бета-соленоид образован из более коротких повторов, состоящих из 10 аминокислот, а ледсвязывающая поверхность вместо треонина состоит из одного ряда остатков тирозина. . [22] Коллемболы (Collembola) не являются насекомыми, но, как и насекомые, представляют собой членистоногих с шестью ногами. Вид, обнаруженный в Канаде, который часто называют «снежной блохой», вырабатывает гиперактивные АФП. [23] Хотя они также повторяются и имеют плоскую поверхность, связывающую лед, на этом сходство заканчивается. Около 50% остатков представляют собой глицин (Gly) с повторами Gly-Gly-X или Gly-XX, где X — любая аминокислота. Каждый повтор из 3 аминокислот образует один виток спирали полипролина II типа. Затем спирали складываются вместе, образуя пучок толщиной в две спирали, на поверхности, связывающей лед, преобладают небольшие гидрофобные остатки, такие как аланин, а не треонин. [24] Другие насекомые, например аляскинский жук, производят гиперактивные антифризы, которые еще менее похожи, поскольку представляют собой полимеры сахаров ( ксиломаннан ), а не полимеры аминокислот (белков). [25] В совокупности это позволяет предположить, что большая часть АФП и антифризов возникла после того, как линии, давшие начало этим различным насекомым, разошлись. Сходства, которые они имеют, являются результатом конвергентной эволюции.

AFP организмов морского льда

[ редактировать ]

Многие микроорганизмы, обитающие в морском льду, обладают АФП, принадлежащими к одному семейству. Диатомовые водоросли Fragilariopsis cylindrus и F. curta играют ключевую роль в сообществах полярных морских льдов, доминируя в сообществах как тромбоцитарного слоя, так и внутри паковых льдов. АФП широко распространены у этих видов, и наличие генов АФП как мультигенного семейства указывает на важность этой группы для рода Fragilariopsis . [26] АФП, идентифицированные у F. cylindrus, принадлежат к семейству АФП, которое представлено в разных таксонах и может быть обнаружено в других организмах, связанных с морским льдом ( Collwellia spp., Navicula glaciei , Chaetoceros neogracile и Stephos longipes и Leucosporidium antarcticum ). [27] [28] и бактерии внутреннего льда Антарктики ( Flavobacteriaceae ), [29] [30] а также у холодоустойчивых грибов ( Typhula ishikariensis , Lentinula edodes и Flammulina populicola ). [31] [32]

Было решено несколько конструкций AFP морского льда. Это семейство белков сворачивается в бета-спираль , образующую плоскую поверхность, связывающую лед. [33] В отличие от других AFP, для сайта связывания льда не существует единого мотива последовательности. [34]

АФП, обнаруженный в метагеноме инфузорий Euplotes focardii и психрофильных бактерий, обладает эффективной способностью ингибировать рекристаллизацию льда. [35] 1 мкМ Euplotes focardii белка, связывающего лед консорциума ( Efc IBP), достаточно для полного ингибирования рекристаллизации льда при температуре –7,4 °C. Эта способность ингибировать рекристаллизацию льда помогает бактериям переносить лед, а не предотвращает образование льда. Efc IBP также создает температурный гистерезисный разрыв, но эта способность не так эффективна, как способность ингибировать рекристаллизацию льда. Efc IBP помогает защитить как очищенные белки, так и целые бактериальные клетки при отрицательных температурах. Зеленый флуоресцентный белок работоспособен после нескольких циклов замораживания и плавления при инкубации с Efc IBP. Escherichia coli выживает более длительные периоды при температуре 0 ° C, когда ген efcIBP был встроен в геном E. coli . [35] Efc IBP имеет типичную структуру AFP, состоящую из нескольких бета-листов и альфа-спирали . Кроме того, все полярные остатки, связывающие лед, находятся в одном и том же месте белка. [35]

Эволюция

[ редактировать ]

Удивительное разнообразие и распространение AFP позволяют предположить, что различные типы возникли недавно в ответ на оледенение на уровне моря , произошедшее 1–2 миллиона лет назад в Северном полушарии и 10–30 миллионов лет назад в Антарктиде. Данные, собранные в ходе глубоководного бурения океана, показали, что Антарктическое циркумполярное течение сформировалось более 30 миллионов лет назад. [36] Охлаждение Антарктики, вызванное этим течением, вызвало массовое вымирание видов костистых рыб, которые не могли выдерживать отрицательные температуры. [37] Виды нототениоидов с антифризным гликопротеином смогли пережить оледенение и диверсифицироваться в новые ниши. [37] [8]

Это независимое развитие сходных адаптаций называется конвергентной эволюцией . [4] Доказательства конвергентной эволюции у северной трески ( Gadidae ) и нототениоидов подтверждаются обнаружением различных спейсерных последовательностей и разной организацией интронов и экзонов, а также несовпадающими трипептидными последовательностями AFGP, которые возникли в результате дупликаций коротких предковых последовательностей, которые были по-разному переставлены (для тот же трипептид) каждой группой. Эти группы разошлись примерно 7-15 миллионов лет назад. Вскоре после этого (5–15 млн лет назад) ген AFGP произошел от предкового гена трипсиногена поджелудочной железы у нототениоидов. Гены AFGP и трипсиногена разделились в результате дивергенции последовательностей — адаптации, которая произошла одновременно с похолоданием и, в конечном итоге, замерзанием Антарктического океана. Эволюция гена AFGP у северной трески произошла совсем недавно (~3,2 млн лет назад) и возникла из некодирующей последовательности посредством тандемных дупликаций в единице Thr-Ala-Ala. Антарктическая нототениоидная рыба и арктическая треска Boreogadussayda относятся к двум различным отрядам и имеют очень схожие антифризные гликопротеины. [38] Хотя эти два отряда рыб имеют схожие белки-антифризы, виды трески содержат в AFG аргинин, а антарктические нототениоиды - нет. [38] Роль аргинина как усилителя была исследована в антифризном белке Dendroides canadensis (DAFP-1) путем наблюдения за эффектом химической модификации с использованием 1-2 циклогександиона. [39] Предыдущие исследования обнаружили различные усилители антифризного белка этого жука, включая тауматинподобный белок и поликарбоксилаты. [40] [41] Модификации DAFP-1 реагентом, специфичным для аргинина, привели к частичной или полной потере термического гистерезиса DAFP-1, что указывает на то, что аргинин играет решающую роль в повышении его способности. [39] Различные молекулы-энхансеры DAFP-1 обладают различной термогистерезисной активностью. [41] Аморнвиттават и др. В 2008 году было обнаружено, что количество карбоксилатных групп в молекулах влияет на усиление способности DAFP-1. [41] Оптимальная активность ТГ коррелирует с высокой концентрацией молекул-энхансеров. [41] Ли и др. В 1998 г. исследовали влияние pH и растворенных веществ на термический гистерезис белков-антифризов Dendrioides canadensis. [42] На активность TH DAFP-4 не влиял pH, за исключением случаев низкой концентрации растворенного вещества (pH 1), при которой TH снижался. [42] Эффект пяти растворенных веществ; Сообщалось об активности сукцината, цитрата, малата, малоната и ацетата. [42] Было показано, что среди пяти растворенных веществ цитрат оказывает наибольший усиливающий эффект. [42]

Это пример модели прото-ORF, редкого случая, когда новые гены уже существуют в виде сформированной открытой рамки считывания до появления регуляторного элемента, необходимого для их активации.

У рыб горизонтальный перенос генов ответствен за присутствие белков AFP типа II в некоторых группах, не имеющих недавно общей филогении. У сельди и корюшки до 98% интронов этого гена являются общими; Предполагается, что метод переноса происходит во время спаривания через сперматозоиды, подвергшиеся воздействию чужеродной ДНК. [43] Направление передачи, как известно, от сельди к корюшке, поскольку сельдь имеет в 8 раз больше копий гена AFP, чем корюшка (1), и сегменты гена в мобильных элементах корюшки , которые в остальном характерны и распространены в сельди, но не обнаружены. у других рыб. [43]

Есть две причины, по которым многие типы АФП способны выполнять одну и ту же функцию, несмотря на их разнообразие:

  1. Хотя лед однородно состоит из молекул воды, у него есть много разных поверхностей, доступных для связывания. Различные типы AFP могут взаимодействовать с разными поверхностями.
  2. Хотя пять типов АФП различаются по первичной структуре аминокислот, когда каждый из них сворачивается в функционирующий белок, они могут иметь сходство в своей трехмерной или третичной структуре , которая способствует одинаковым взаимодействиям со льдом. [4] [44]

Активность антифризного гликопротеина наблюдалась у нескольких видов лучепёрых, включая бельдюгов, бычков и видов трески. [45] [46] Виды рыб, обладающие антифризным гликопротеином, демонстрируют разные уровни белковой активности. [47] Полярная треска ( Boreogadussayda) проявляет белковую активность и свойства, аналогичные антарктическому виду T. borchgrevinki . [47] Оба вида имеют более высокую белковую активность, чем навага ( Eleginus gracilis ). [47] Сообщалось, что белки ледяного антифриза у видов диатомовых водорослей помогают снизить температуру замерзания белков организма. [26] Байер-Джиральди и др. В 2010 году было обнаружено 30 видов из разных таксонов с гомологами белков ледяного антифриза. [26] Это разнообразие согласуется с предыдущими исследованиями, в которых наблюдалось присутствие этих генов у ракообразных, насекомых, бактерий и грибов. [8] [48] [49] Горизонтальный перенос генов отвечает за наличие белков ледяного антифриза у двух видов морских диатомей, F. cylindrus и F. curta. [26]

Механизмы действия

[ редактировать ]

Считается, что АФП ингибируют рост льда по механизму адсорбции -ингибирования. [50] Они адсорбируются на небазальных плоскостях льда, подавляя термодинамически выгодный рост льда. [51] Наличие плоской, жесткой поверхности в некоторых AFP, по-видимому, облегчает его взаимодействие со льдом за счет комплементарности поверхности сил Ван-дер-Ваальса . [52]

Привязка ко льду

[ редактировать ]

Обычно кристаллы льда, выращенные в растворе, имеют только базальную (0001) и призматическую грани (1010) и выглядят как круглые и плоские диски. [5] Однако, похоже, присутствие ОВП раскрывает другие лица. Теперь выяснилось, что ледяная поверхность 2021 является предпочтительной поверхностью связывания, по крайней мере, для АФП типа I. [53] В результате исследований АФП типа I первоначально предполагалось, что лед и АФП взаимодействуют посредством водородных связей (Raymond and DeVries, 1977). Однако когда части белка, которые, как считалось, способствуют образованию водородных связей, были мутированы, предполагаемого снижения активности антифриза не наблюдалось. Недавние данные показывают, что гидрофобные взаимодействия могут быть основным фактором. [54] Трудно определить точный механизм связывания из-за сложной границы раздела вода-лед. В настоящее время предпринимаются попытки раскрыть точный механизм с помощью программ молекулярного моделирования ( молекулярная динамика или метод Монте-Карло ). [3] [5]

Механизм связывания и функция защиты от замерзания

[ редактировать ]

Согласно исследованию структуры и функции белка-антифриза Pseudopleuronectes americanus , [55] Было показано, что антифризный механизм молекулы АФП типа I обусловлен связыванием со структурой нуклеации льда по типу застежки-молнии за счет водородных связей гидроксильных групп ее четырех остатков Thr с атомами кислорода вдоль направлении в решетке льда, что впоследствии останавливает или замедляет рост пирамидальных плоскостей льда, чтобы снизить температуру замерзания. [55]

Вышеописанный механизм можно использовать для выяснения взаимосвязи структурно-функциональной структуры других белков-антифризов со следующими двумя общими особенностями:

  1. повторение остатка Thr (или любого другого полярного аминокислотного остатка, боковая цепь которого может образовывать водородную связь с водой) в периоде из 11 аминокислот вдоль рассматриваемой последовательности, и
  2. высокий процент остаточного компонента Ala . [55]

История

[ редактировать ]

В 1950-х годах норвежский ученый Шоландер решил объяснить, как арктические рыбы могут выжить в воде, температура которой ниже точки замерзания их крови. Его эксперименты заставили его поверить в то, что в крови арктических рыб содержится «антифриз». [3] Затем, в конце 1960-х годов, биолог-животный Артур ДеВрис смог выделить белок-антифриз в ходе исследования антарктических рыб. [56] Эти белки позже были названы антифризными гликопротеинами (AFGP) или антифризными гликопептидами, чтобы отличить их от недавно открытых негликопротеиновых биологических антифризов (AFP). ДеВрис работал с Робертом Фини (1970) над характеристикой химических и физических свойств белков-антифризов. [57] В 1992 году Гриффит и др. задокументировали обнаружение АФП в листьях озимой ржи. [17] Примерно в то же время Уррутиа, Думан и Найт (1992) зарегистрировали белок термического гистерезиса у покрытосеменных растений. [58] В следующем году Думан и Олсен отметили, что АФП также были обнаружены у более чем 23 видов покрытосеменных , включая те, которые едят люди. [59] Они также сообщили об их присутствии в грибах и бактериях.

Изменение имени

[ редактировать ]

Недавние попытки были предприняты для того, чтобы переименовать белки-антифризы в белки, структурирующие лед, чтобы более точно представить их функцию и устранить любую предполагаемую отрицательную связь между АФП и автомобильным антифризом, этиленгликолем . Эти две вещи являются совершенно разными сущностями и имеют незначительное сходство только в своих функциях. [60]

Коммерческое и медицинское применение

[ редактировать ]

Во многих областях можно было бы извлечь выгоду из защиты тканей от повреждения замораживанием. В настоящее время предприятия изучают возможность использования этих белков в: [ нужна ссылка ]

  • Повышение морозоустойчивости сельскохозяйственных культур и продление сезона сбора урожая в более прохладном климате.
  • Улучшение производства рыбы на фермах в более прохладном климате
  • Увеличение срока хранения замороженных продуктов
  • Улучшение криохирургии
  • Улучшение сохранности тканей для трансплантации или переливания в медицине [23]
  • Терапия гипотермии
  • Криоконсервация человека (крионика)

Компания Unilever получила разрешение Великобритании, США, ЕС, Мексики, Китая, Филиппин, Австралии и Новой Зеландии на использование генетически модифицированных дрожжей для производства белков-антифризов из рыбы для использования в производстве мороженого. [61] [62] На этикетке они помечены «ISP» или белком, структурирующим лед, вместо AFP или антифризного белка.

Последние новости

[ редактировать ]

Одним из недавних успешных деловых начинаний стало внедрение АФП в мороженое и йогуртовые продукты. Этот ингредиент, названный белком, структурирующим лед, был одобрен Управлением по контролю за продуктами и лекарствами . Белки выделяют из рыбы и реплицируют в большем масштабе в генетически модифицированных дрожжах. [63]

Существуют опасения со стороны организаций, выступающих против генетически модифицированных организмов (ГМО), которые считают, что белки-антифризы могут вызывать воспаление. [64] Потребление АФП с пищей, вероятно, уже является значительным в большинстве северных и умеренных регионов. [7] Учитывая известный исторический опыт потребления АФП, можно с уверенностью заключить, что их функциональные свойства не оказывают каких-либо токсикологических или аллергенных эффектов на человека. [7]

Кроме того, трансгенный в обществе широко используется инсулин и сычужный фермент процесс производства белков, структурирующих лед. По этой технологии производят . Процесс не влияет на продукт; это просто делает производство более эффективным и предотвращает гибель рыбы, которую в противном случае пришлось бы убивать для извлечения белка.

В настоящее время Unilever включает AFP в некоторые из своих американских продуктов, в том числе в некоторые виды Popsicle мороженого и в новую линейку Breyers батончиков мороженого Light Double Churned. В мороженом AFP позволяют производить очень сливочное, плотное мороженое с пониженным содержанием жира и меньшим количеством добавок. [65] Они контролируют рост кристаллов льда, вызванный оттаиванием на погрузочной платформе или кухонном столе, что снижает качество текстуры. [66]

В ноябре 2009 года в Трудах Национальной академии наук было опубликовано открытие у аляскинского жука молекулы, которая ведет себя как АФП, но состоит из сахаридов и жирных кислот . [25]

Исследование 2010 года продемонстрировало стабильность кристаллов перегретого водяного льда в растворе AFP, показав, что, хотя белки могут препятствовать замерзанию, они также могут препятствовать таянию. [67] В 2021 году ученые EPFL и Warwick обнаружили искусственную имитацию белков-антифризов. [68]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Дейли М.Э., Спиракопулос Л., Цзя З., Дэвис П.Л., Сайкс Б.Д. (апрель 2002 г.). «Структура и динамика бета-спирального белка-антифриза». Биохимия . 41 (17): 5515–25. дои : 10.1021/bi0121252 . ПМИД   11969412 .
  2. ^ Лейнала Е.К., Дэвис П.Л., Дусе Д., Тыщенко М.Г., Уокер В.К., Цзя З. (сентябрь 2002 г.). «Бета-спиральная изоформа белка-антифриза с повышенной активностью. Структурные и функциональные выводы» . Журнал биологической химии . 277 (36): 33349–52. дои : 10.1074/jbc.M205575200 . ПМИД   12105229 .
  3. ^ Jump up to: а б с Гудселл Д (декабрь 2009 г.). «Молекула месяца: белки-антифризы» . Научно-исследовательский институт Скриппса и RCSB PDB . дои : 10.2210/rcsb_pdb/mom_2009_12 . Архивировано из оригинала 4 ноября 2015 г. Проверено 30 декабря 2012 г.
  4. ^ Jump up to: а б с д и ж Флетчер Г.Л., Хью К.Л., Дэвис П.Л. (2001). «Антифризные белки костистых рыб». Ежегодный обзор физиологии . 63 : 359–90. doi : 10.1146/annurev.phyol.63.1.359 . ПМИД   11181960 .
  5. ^ Jump up to: а б с д Жоров А, Жоров Б.С., Ян Д.С. (июнь 2004 г.). «Теоретическое исследование взаимодействия антифризного белка зимней камбалы со льдом» . Белковая наука . 13 (6): 1524–37. дои : 10.1110/ps.04641104 . ПМК   2279984 . ПМИД   15152087 .
  6. ^ Jump up to: а б с Думан Ю.Г. (2001). «Антифриз и белки-зародышеобразователи льда у наземных членистоногих». Ежегодный обзор физиологии . 63 : 327–57. doi : 10.1146/annurev.phyol.63.1.327 . ПМИД   11181959 .
  7. ^ Jump up to: а б с д Кревель Р.В., Федик Дж.К., Сперджен М.Дж. (июль 2002 г.). «Белки-антифризы: характеристики, возникновение и воздействие на человека». Пищевая и химическая токсикология . 40 (7): 899–903. дои : 10.1016/S0278-6915(02)00042-X . ПМИД   12065210 .
  8. ^ Jump up to: а б с Чен Л., ДеВрис А.Л., Ченг Ч.С. (апрель 1997 г.). «Эволюция гена антифризного гликопротеина из гена трипсиногена у антарктических нототениоидных рыб» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (8): 3811–6. Бибкод : 1997PNAS...94.3811C . дои : 10.1073/pnas.94.8.3811 . ПМК   20523 . ПМИД   9108060 .
  9. ^ Jump up to: а б Думан Дж.Г., де Врис А.Л. (1976). «Выделение, характеристика и физические свойства белковых антифризов из зимней камбалы Pseudopleuronectes americanus». Сравнительная биохимия и физиология. Б. Сравнительная биохимия . 54 (3): 375–80. дои : 10.1016/0305-0491(76)90260-1 . ПМИД   1277804 .
  10. ^ Скоттер А.Дж., Маршалл С.Б., Грэм Л.А., Гилберт Дж.А., Гарнхэм С.П., Дэвис П.Л. (октябрь 2006 г.). «Основы гиперактивности белков-антифризов». Криобиология . 53 (2): 229–39. doi : 10.1016/j.cryobiol.2006.06.006 . ПМИД   16887111 .
  11. ^ Грэм Л.А., Маршалл С.Б., Лин Ф.Х., Кэмпбелл Р.Л., Дэвис П.Л. (февраль 2008 г.). «Гиперактивный антифризный белок из рыбы содержит несколько участков связывания льда». Биохимия . 47 (7): 2051–63. дои : 10.1021/bi7020316 . ПМИД   18225917 .
  12. ^ Нг Н.Ф., Хью КЛ (август 1992 г.). «Структура антифризного полипептида морского ворона. Дисульфидные связи и сходство с лектинсвязывающими белками» . Журнал биологической химии . 267 (23): 16069–75. дои : 10.1016/S0021-9258(18)41967-9 . ПМИД   1644794 .
  13. ^ Юарт К.В., Рубинский Б., Флетчер Г.Л. (май 1992 г.). «Структурное и функциональное сходство рыбных белков-антифризов и кальций-зависимых лектинов». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 185 (1): 335–40. дои : 10.1016/s0006-291x(05)90005-3 . ПМИД   1599470 .
  14. ^ Грэм Л.А., Лохид СК, Юарт К.В., Дэвис П.Л. (июль 2008 г.). «Боковой перенос гена лектиноподобного белка-антифриза у рыб» . ПЛОС ОДИН . 3 (7): е2616. Бибкод : 2008PLoSO...3.2616G . дои : 10.1371/journal.pone.0002616 . ПМК   2440524 . ПМИД   18612417 . Значок открытого доступа
  15. ^ Келли Дж.Л., Огард Дж.Э., МакКосс М.Дж., Суонсон У.Дж. (август 2010 г.). «Функциональная диверсификация и эволюция белков-антифризов у ​​антарктических рыб Lycodichthys Dearborni». Журнал молекулярной эволюции . 71 (2): 111–8. Бибкод : 2010JMolE..71..111K . дои : 10.1007/s00239-010-9367-6 . ПМИД   20686757 . S2CID   25737518 .
  16. ^ Jump up to: а б с Дэн Г., Эндрюс Д.В., Лаурсен Р.А. (январь 1997 г.). «Аминокислотная последовательность нового типа белка-антифриза из бычка-усача Myoxocephalus Octodecimspinosis» . Письма ФЭБС . 402 (1): 17–20. дои : 10.1016/S0014-5793(96)01466-4 . ПМИД   9013849 .
  17. ^ Jump up to: а б Гриффит М., Ала П., Ян Д.С., Хон В.К., Моффатт Б.А. (октябрь 1992 г.). «Протеин-антифриз, вырабатываемый эндогенно в листьях озимой ржи» . Физиология растений . 100 (2): 593–6. дои : 10.1104/стр.100.2.593 . ПМЦ   1075599 . ПМИД   16653033 .
  18. ^ Jump up to: а б с Гриффит М., Яиш М.В. (август 2004 г.). «Протеины-антифризы в зимующих растениях: история двух видов деятельности». Тенденции в науке о растениях . 9 (8): 399–405. doi : 10.1016/j.tplants.2004.06.007 . ПМИД   15358271 .
  19. ^ Лиу Ю.К., Точилж А., Дэвис П.Л., Цзя З. (июль 2000 г.). «Имикрия структуры льда поверхностными гидроксилами и водой бета-спирального белка-антифриза». Природа . 406 (6793): 322–4. Бибкод : 2000Natur.406..322L . дои : 10.1038/35018604 . ПМИД   10917536 . S2CID   4385352 .
  20. ^ Хаким А., Нгуен Дж.Б., Басу К., Чжу Д.Ф., Такрал Д., Дэвис П.Л. и др. (апрель 2013 г.). «Кристаллическая структура белка-антифриза насекомых и ее значение для связывания льда» . Журнал биологической химии . 288 (17): 12295–304. дои : 10.1074/jbc.M113.450973 . ПМЦ   3636913 . ПМИД   23486477 .
  21. ^ Лин Ф.Х., Дэвис П.Л., Грэм Л.А. (май 2011 г.). «Гиперактивный антифризный белок, богатый Thr и Ala, из складок дюймового червя в виде плоской шелковой β-спирали». Биохимия . 50 (21): 4467–78. дои : 10.1021/bi2003108 . ПМИД   21486083 .
  22. ^ Басу К., Вассерман С.С., Джеронимо П.С., Грэм Л.А., Дэвис П.Л. (апрель 2016 г.). «Промежуточная активность антифризного белка комаров обусловлена ​​богатым тирозином местом связывания льда и атипичным сродством к ледяной плоскости» . Журнал ФЭБС . 283 (8): 1504–15. дои : 10.1111/февраль 13687 . ПМИД   26896764 . S2CID   37207016 .
  23. ^ Jump up to: а б Грэм Л.А., Дэвис П.Л. (октябрь 2005 г.). «Богатые глицином антифризные белки от снежных блох». Наука . 310 (5747): 461. doi : 10.1126/science.1115145 . ПМИД   16239469 . S2CID   30032276 . *Поместить резюме в: «Новый белок-антифриз, обнаруженный у блох, может позволить дольше хранить трансплантированные органы» . ScienceDaily . 21 октября 2005 г.
  24. ^ Пентелют Б.Л., Гейтс З.П., Терешко В., Дашнау Дж.Л., Вандеркой Ю.М., Косяков А.А., Кент С.Б. (июль 2008 г.). «Рентгеновская структура антифризного белка снежной блохи, определенная путем рацемической кристаллизации энантиомеров синтетического белка» . Журнал Американского химического общества . 130 (30): 9695–701. дои : 10.1021/ja8013538 . ПМК   2719301 . ПМИД   18598029 .
  25. ^ Jump up to: а б Уолтерс К.Р., Серианни А.С., Сформо Т., Барнс Б.М., Думан Дж.Г. (декабрь 2009 г.). «Небелковый ксиломаннановый антифриз, вызывающий термический гистерезис у морозоустойчивого аляскинского жука Upis ceramboides» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (48): 20210–5. Бибкод : 2009PNAS..10620210W . дои : 10.1073/pnas.0909872106 . ПМК   2787118 . ПМИД   19934038 . S2CID   25741145 .
  26. ^ Jump up to: а б с д Байер-Джиральди М., Улиг К., Джон У., Мок Т., Валентин К. (апрель 2010 г.). «Белки-антифризы в диатомовых водорослях полярного морского льда: разнообразие и экспрессия генов в роде Fragilariopsis». Экологическая микробиология . 12 (4): 1041–52. дои : 10.1111/j.1462-2920.2009.02149.x . ПМИД   20105220 .
  27. ^ Раймонд Дж. А., Фритсен С., Шен К. (август 2007 г.). «Связывающий лед белок из антарктической морской ледяной бактерии». ФЭМС Микробиология Экология . 61 (2): 214–21. дои : 10.1111/j.1574-6941.2007.00345.x . ПМИД   17651136 .
  28. ^ Кико Р. (апрель 2010 г.). «Приобретение защиты от замерзания у ракообразных морского льда посредством горизонтального переноса генов?». Полярная биология . 33 (4): 543–56. дои : 10.1007/s00300-009-0732-0 . S2CID   20952951 .
  29. ^ Раймонд Дж. А., Кристнер BC, Шустер СК (сентябрь 2008 г.). «Бактериальный льдосвязывающий белок из керна льда Восток». Экстремофилы . 12 (5): 713–7. дои : 10.1007/s00792-008-0178-2 . ПМИД   18622572 . S2CID   505953 .
  30. ^ Сяо Н., Инаба С., Тодзё М., Дегава Ю., Фудзю С., Кудо С., Хосино Т. (22 декабря 2010 г.). «Антифризная активность различных грибов и страменопила, выделенных из Антарктиды» . Североамериканские грибы . 5 : 215–220. дои : 10.2509/naf2010.005.00514 .
  31. ^ Хосино Т., Кириаки М., Огия С., Фудзивара М., Кондо Х., Нишимия Ю., Юмото И., Цуда С. (декабрь 2003 г.). «Протеины-антифризы от снежной плесени». Канадский журнал ботаники . 81 (12): 1175–81. дои : 10.1139/b03-116 .
  32. ^ Раймонд Дж. А., Джанек М. Г. (апрель 2009 г.). «Связывающие лед белки из грибов эноки и шиитаке». Криобиология . 58 (2): 151–6. doi : 10.1016/j.cryobiol.2008.11.009 . ПМИД   19121299 .
  33. ^ Ханада Ю., Нишимия Ю., Миура А., Цуда С., Кондо Х. (август 2014 г.). «Гиперактивный антифризный белок из антарктической морской ледяной бактерии Colwellia sp. имеет сложный участок связывания со льдом без повторяющихся последовательностей» . Журнал ФЭБС . 281 (16): 3576–90. дои : 10.1111/февраль 12878 . ПМИД   24938370 . S2CID   8388070 .
  34. ^ До Х, Ким С.Дж., Ким Х.Дж., Ли Дж.Х. (апрель 2014 г.). «Структурная характеристика и антифризные свойства гиперактивного связывающего лед белка из антарктической бактерии Flavobacterium frigoris PS1». Акта Кристаллографика. Раздел D. Биологическая кристаллография . 70 (Часть 4): 1061–73. дои : 10.1107/S1399004714000996 . ПМИД   24699650 .
  35. ^ Jump up to: а б с Мангиагалли М., Бар-Долев М., Тедеско П., Наталелло А., Каледа А., Брокка С. и др. (январь 2017 г.). «Криозащитный эффект связывающего лед белка, полученного из антарктических бактерий». Журнал ФЭБС . 284 (1): 163–177. дои : 10.1111/февраль 13965 . hdl : 11581/397803 . ПМИД   27860412 . S2CID   43854468 .
  36. ^ Баркер П.Ф., Томас Э. (июнь 2004 г.). «Происхождение, характер и палеоклиматическое влияние Антарктического циркумполярного течения». Обзоры наук о Земле . 66 (1): 143–162. Бибкод : 2004ESRv...66..143B . doi : 10.1016/j.earscirev.2003.10.003 . ISSN   0012-8252 .
  37. ^ Jump up to: а б Истман Дж. Т. (январь 2005 г.). «Природа разнообразия антарктических рыб» . Полярная биология . 28 (2): 93–107. дои : 10.1007/s00300-004-0667-4 . ISSN   1432-2056 . S2CID   1653548 .
  38. ^ Jump up to: а б Чен Л., ДеВрис А.Л., Ченг Ч.С. (апрель 1997 г.). «Конвергентная эволюция антифризных гликопротеинов у антарктических нототениоидных рыб и арктической трески» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (8): 3817–3822. Бибкод : 1997PNAS...94.3817C . дои : 10.1073/pnas.94.8.3817 . ПМК   20524 . ПМИД   9108061 .
  39. ^ Jump up to: а б Ван, Сен; Аморвиттават, Натаполь; Джувита, Вонни; Као, Ю; Думан, Джон Г.; Паскаль, Тод А.; Годдард, Уильям А.; Вэнь, Синь (13 октября 2009 г.). «Аргинин, ключевой остаток, повышающий способность антифризного белка жука Dendroides canadensis» . Биохимия . 48 (40): 9696–9703. дои : 10.1021/bi901283p . ISSN   0006-2960 . ПМК   2760095 . ПМИД   19746966 .
  40. ^ Ван, Лей; Думан, Джон Г. (31 января 2006 г.). «Тауматиноподобный белок из личинок жука Dendroides canadensis усиливает активность белков-антифризов» . Биохимия . 45 (4): 1278–1284. дои : 10.1021/bi051680r . ISSN   0006-2960 . ПМИД   16430224 .
  41. ^ Jump up to: а б с д Аморвиттават, Натаполь; Ван, Сен; Думан, Джон Г.; Вэнь, Синь (декабрь 2008 г.). «Поликарбоксилаты повышают активность антифризного белка жуков» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1784 (12): 1942–1948. дои : 10.1016/j.bbapap.2008.06.003 . ISSN   0006-3002 . ПМЦ   2632549 . ПМИД   18620083 .
  42. ^ Jump up to: а б с д Ли, Н.; Андорфер, Калифорния; Думан, Дж. Г. (август 1998 г.). «Усиление активности белков-антифризов насекомых растворенными веществами с низкой молекулярной массой» . Журнал экспериментальной биологии . 201 (Часть 15): 2243–2251. дои : 10.1242/jeb.201.15.2243 . ISSN   0022-0949 . ПМИД   9662495 .
  43. ^ Jump up to: а б Грэм Л.А., Дэвис П.Л. (июнь 2021 г.). «Горизонтальный перенос генов у позвоночных: рыбная сказка» . Тенденции в генетике . 37 (6): 501–503. дои : 10.1016/j.tig.2021.02.006 . ISSN   0168-9525 . ПМИД   33714557 . S2CID   232232148 .
  44. ^ Чен Л., ДеВрис А.Л., Ченг Ч.С. (апрель 1997 г.). «Конвергентная эволюция антифризных гликопротеинов у антарктических нототениоидных рыб и арктической трески» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (8): 3817–22. Бибкод : 1997PNAS...94.3817C . дои : 10.1073/pnas.94.8.3817 . ПМК   20524 . ПМИД   9108061 .
  45. ^ Раймонд Дж. А., Лин Ю., ДеВрис А. Л. (июль 1975 г.). «Гликопротеиновые и белковые антифризы у двух аляскинских рыб». Журнал экспериментальной зоологии . 193 (1): 125–130. дои : 10.1002/jez.1401930112 . ПМИД   1141843 .
  46. ^ Харгенс А.Р. (апрель 1972 г.). «Морозоустойчивость полярных рыб». Наука . 176 (4031): 184–186. Бибкод : 1972Sci...176..184H . дои : 10.1126/science.176.4031.184 . ПМИД   17843537 . S2CID   45112534 .
  47. ^ Jump up to: а б с Фини Р.Э., Да Ю (1 января 1978 г.). Анфинсен CB, Эдсолл Дж.Т., Ричардс Ф.М. (ред.). «Протеины-антифризы из крови рыб». Достижения в области химии белков . 32 . Академическая пресса: 191–282. дои : 10.1016/s0065-3233(08)60576-8 . ISBN  9780120342327 . ПМИД   362870 .
  48. ^ Гретер, Штеффен П.; Сайкс, Брайан Д. (14 июля 2004 г.). «Холодовая выживаемость у насекомых, непереносимых к замерзанию: структура и функция β-спиральных белков-антифризов» . Европейский журнал биохимии . 271 (16): 3285–3296. дои : 10.1111/j.1432-1033.2004.04256.x . ПМИД   15291806 .
  49. ^ Сяо, Нан; Сузуки, Кейта; Нишимия, Ёсиюки; Кондо, Хидемаса; Миура, Ай; Цуда, Сакаэ; Хосино, Тамоцу (январь 2010 г.). «Сравнение функциональных свойств двух грибковых белков-антифризов Antarctomyces psychrotropicus и Typhula ishikariensis: белок-антифриз из аскомицетового гриба» . Журнал ФЭБС . 277 (2): 394–403. дои : 10.1111/j.1742-4658.2009.07490.x . ПМИД   20030710 . S2CID   3529668 .
  50. ^ Раймонд Дж. А., ДеВрис А. Л. (июнь 1977 г.). «Торможение адсорбции как механизм морозоустойчивости полярных рыб» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 74 (6): 2589–93. Бибкод : 1977PNAS...74.2589R . дои : 10.1073/pnas.74.6.2589 . ПМК   432219 . ПМИД   267952 .
  51. ^ Раймонд Дж. А., Уилсон П., ДеВрис А. Л. (февраль 1989 г.). «Томбирование роста небазальных плоскостей во льду рыбными антифризами» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (3): 881–5. Бибкод : 1989PNAS...86..881R . дои : 10.1073/pnas.86.3.881 . ПМК   286582 . ПМИД   2915983 .
  52. ^ Ян Д.С., Хон В.К., Бубанко С., Сюэ Ю, Ситхараман Дж., Хью С.Л., Сичери Ф. (май 1998 г.). «Идентификация поверхности, связывающей лед, на белке-антифризе типа III с помощью алгоритма «функции плоскостности» . Биофизический журнал . 74 (5): 2142–51. Бибкод : 1998BpJ....74.2142Y . дои : 10.1016/S0006-3495(98)77923-8 . ПМК   1299557 . ПМИД   9591641 .
  53. ^ Найт К.А., Ченг К.С., ДеВрис А.Л. (февраль 1991 г.). «Адсорбция альфа-спиральных антифризных пептидов на определенных плоскостях поверхности кристаллов льда» . Биофизический журнал . 59 (2): 409–18. Бибкод : 1991BpJ....59..409K . дои : 10.1016/S0006-3495(91)82234-2 . ПМЦ   1281157 . ПМИД   2009357 .
  54. ^ Хаймет А.Д., Уорд Л.Г., Хардинг М.М., Найт Калифорния (июль 1998 г.). «Валин заменил «антифриз» зимней камбалы: сохранение гистерезиса роста льда» . Письма ФЭБС . 430 (3): 301–6. дои : 10.1016/S0014-5793(98)00652-8 . ПМИД   9688560 . S2CID   42371841 .
  55. ^ Jump up to: а б с Чжоу К.С. (январь 1992 г.). «Энергетически оптимизированная структура белка-антифриза и механизм его связывания». Журнал молекулярной биологии . 223 (2): 509–17. дои : 10.1016/0022-2836(92)90666-8 . ПМИД   1738160 .
  56. ^ ДеВрис А.Л., Вольшлаг DE (март 1969 г.). «морозоустойчивость некоторых антарктических рыб». Наука . 163 (3871): 1073–5. Бибкод : 1969Sci...163.1073D . дои : 10.1126/science.163.3871.1073 . ПМИД   5764871 . S2CID   42048517 .
  57. ^ ДеВрис А.Л., Комацу С.К., Фини Р.Э. (июнь 1970 г.). «Химические и физические свойства гликопротеинов, понижающих температуру замерзания антарктических рыб» . Журнал биологической химии . 245 (11): 2901–8. дои : 10.1016/S0021-9258(18)63073-X . ПМИД   5488456 .
  58. ^ Уррутия М.Э., Думан Дж.Г., Найт Калифорния (май 1992 г.). «Растительные белки термического гистерезиса». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1121 (1–2): 199–206. дои : 10.1016/0167-4838(92)90355-h . ПМИД   1599942 .
  59. ^ Думан Дж.Г., Олсен Т.М. (1993). «Активность белка термического гистерезиса у бактерий, грибов и филогенетически разнообразных растений» . Криобиология . 30 (3): 322–328. дои : 10.1006/cryo.1993.1031 .
  60. ^ Кларк С.Дж., Бакли С.Л., Линднер Н. (2002). «Белки, структурирующие лед – новое название белков-антифризов». Крио письма . 23 (2): 89–92. ПМИД   12050776 .
  61. ^ Брессанини Д. «Мороженое с ГМО. Но когда-нибудь! Даже сыр тогда...» Наука на кухне . Экспресс . Проверено 6 июля 2022 г.
  62. ^ Мерретт Н. (31 июля 2007 г.). «Протеин Unilever помогает Великобритании двигаться вперед» . Молочный репортер .
  63. ^ Торингтон Р. (18 сентября 2014 г.). «Может ли мороженое быть вкусным и полезным?» . Журнал «Импакт» . Университет Ноттингема.
  64. ^ Дортч Э. (2006). «Рыбные ГМ-дрожжи, используемые для приготовления мороженого» . Сеть обеспокоенных фермеров . Архивировано из оригинала 14 июля 2011 года . Проверено 9 октября 2006 г.
  65. ^ Москин Дж. (26 июля 2006 г.). «Сливочное и полезное мороженое? В чем подвох?» . Нью-Йорк Таймс .
  66. ^ Реганд А., Гофф HD (январь 2006 г.). «Ингибирование рекристаллизации льда в мороженом под влиянием структурирующих лед белков из озимой пшеницы» . Журнал молочной науки . 89 (1): 49–57. doi : 10.3168/jds.S0022-0302(06)72068-9 . ПМИД   16357267 .
  67. ^ Челик Ю., Грэм Л.А., Мок Ю.Ф., Бар М., Дэвис П.Л., Браславский I (2010). «Перегрев льда в присутствии ледсвязывающих белков» . Биофизический журнал . 98 (3): 245а. Бибкод : 2010BpJ....98..245C . дои : 10.1016/j.bpj.2009.12.1331 . *Поместить резюме в: «Протеины-антифризы могут остановить таяние льда, показало новое исследование» . Физорг.com . 1 марта 2010 г.
  68. ^ Марк С. (24 июня 2021 г.). «Вирусы, имитирующие белки-антифризы/» .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
  • Хаймет А.Д., Уорд Л.Г., Хардинг М.М. (1999). «Белки-антизамерзания зимней камбалы: синтез и ингибирование роста льда аналогов, которые исследуют относительную важность гидрофобных взаимодействий и взаимодействий водородных связей». Журнал Американского химического общества . 121 (5): 941–948. дои : 10.1021/ja9801341 . ISSN   0002-7863 .
  • Сичери Ф., Ян Д.С. (июнь 1995 г.). «Структура связывания льда и механизм действия белка-антифриза зимней камбалы». Природа . 375 (6530): 427–31. Бибкод : 1995Natur.375..427S . дои : 10.1038/375427a0 . hdl : 11375/7005 . ПМИД   7760940 . S2CID   758990 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Antifreeze_protein&oldid=1233730387"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 668048d7b30c6d815e15e8b5ec21ae94__1720616640
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/66/94/668048d7b30c6d815e15e8b5ec21ae94.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Antifreeze protein - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)