Дипептид

Дипептид состоящее – органическое соединение, из двух аминокислот . Составляющие аминокислоты могут быть одинаковыми или разными. Если они разные, возможны два изомера дипептида, в зависимости от последовательности. Некоторые дипептиды физиологически важны, а некоторые имеют как физиологическое, так и коммерческое значение. Хорошо известным дипептидом является аспартам , искусственный подсластитель . ^[1]

Дипептиды представляют собой твердые вещества белого цвета. Многие из них гораздо более растворимы в воде, чем исходные аминокислоты. ^[1] Например, дипептид Ala-Gln имеет растворимость 586 г/л, что более чем в 10 раз превышает растворимость Gln (35 г/л). Дипептиды также могут проявлять различную стабильность, например, в отношении гидролиза. Глн не выдерживает процедуры стерилизации, в отличие от этого дипептида. Поскольку дипептиды склонны к гидролизу, их высокая растворимость используется при инфузиях, т.е. для обеспечения питания. ^[2]

Примеры [ править ]

Аспартам коммерчески производится как искусственный подсластитель.

Коммерческая ценность [ править ]

Около шести дипептидов представляют коммерческий интерес. ^[1]

Аспартам ( 1-метиловый эфир N - L -α-аспартил- L- фенилаланина) представляет собой искусственный подсластитель .
Карнозин ( бета -аланил- L -гистидин) и ансерин ( бета -аланил- N -метилгистидин) высококонцентрированы в мышц и тканях мозга . Их используют в спортивной медицине.
Ацетилкарнозин , профилактика катаракты
Ала-Глн и Гли-Тир , настой ^[2]
Вал-Тир , антигипертензивное средство

Другие дипептиды [ править ]

Гомоансерин ( N- (4-аминобутирил) -L -гистидин) — еще один дипептид, обнаруженный в мозге и мышцах млекопитающих.
Дифенилаланин — наиболее изученный строительный блок в пептидной нанотехнологии.
Киоторфин ( L -тирозил- L -аргинин) представляет собой нейроактивный дипептид , который играет роль в регуляции боли в головном мозге.
Баленин [ ja ] (или офидин) ( бета -аланил- N -тау -метилгистидин) был идентифицирован в мышцах нескольких видов млекопитающих (включая человека) и курицы .
Глорин ( N -пропионил-γ- L -глутамил- L этиловый эфир -орнитина-δ-лака) представляет собой хемотаксический дипептид для слизевиков Polysphondylium violaceum .
Бареттин (цикло-[(6-бром-8-ен-триптофан)-аргинин]) представляет собой циклический дипептид из морской губки Geodia barretti .
Псевдопролин
Диаланин обычно используется в качестве модели в молекулярной динамике .
Ксенортиды , выделенные из бактерии Xenorhabdus nematophila.

Производство [ править ]

Синтетические дипептиды [ править ]

Дипептиды образуются путем связывания аминокислот. Аминогруппа одной аминокислоты становится ненуклеофильной (P в экв.), а группа карбоновой кислоты во второй аминокислоте деактивируется как ее метиловый эфир. Затем две модифицированные аминокислоты объединяются в присутствии связующего агента, который облегчает образование амидной связи:

RCH(NHP)CO ₂ H + R'CH(NH ₂ )CO ₂ CH ₃ → RCH(NHP)C(O) NH(CHR')CO ₂ CH ₃ + H ₂ O

После этой реакции сочетания защитная группа амина P и сложный эфир превращаются в свободный амин и карбоновую кислоту соответственно. ^[3]

У многих аминокислот вспомогательные функциональные группы защищены . При конденсации амина и карбоновой кислоты с образованием пептидной связи обычно используются связующие агенты для активации карбоновой кислоты. ^[4]

представляет Синтез пептидного азлактона Бергмана собой классический органический синтез для получения дипептидов. ^[1]

Биосинтез [ править ]

Дипептиды образуются из полипептидов под действием гидролазы фермента дипептидилпептидазы . ^[5] Пищевые белки перевариваются до дипептидов и аминокислот, причем дипептиды всасываются быстрее, чем аминокислоты, поскольку их усвоение включает отдельный механизм. Дипептиды активируют G-клетки желудка, секретирующие гастрин .

Дикетопиперазины ( циклические ) дипептиды

Дикетопиперазины представляют собой особый класс дипептидов, которые являются циклическими. Они образуются как побочные продукты при синтезе пептидов. Многие из них были получены из неканонических аминокислот. ^[7]

Ссылки [ править ]

^ Jump up to: Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Ягасаки М., Хашимото С. (ноябрь 2008 г.). «Синтез и применение дипептидов: современное состояние и перспективы». Прикладная микробиология и биотехнология . 81 (1): 13–22. дои : 10.1007/s00253-008-1590-3 . ПМИД 18795289 .
^ Jump up to: Перейти обратно: ^а ^б Фюрст П., Поган К., Штеле П. (1997). «Глютаминовые дипептиды в лечебном питании». Питание . 13 (7–8): 731–7. дои : 10.1016/S0899-9007(97)83035-3 . ПМИД 9263278 .
^ Субирос-Фуносас А.Е., Альберисио Ф (2013). «Образование пептидной связи с низкой эпимеризацией с помощью Oxyma Pure: получение ZL-Phg-Val-OMe». Органические синтезы . 90 : 306. дои : 10.15227/orgsyn.090.0306 .
^ Суппо Х.С., де Фигейредо Р.М., Кампань Ж.М. (2015). «Синтез дипептидов посредством активированных α-аминоэфиров» . Органические синтезы . 92 : 296–308. дои : 10.15227/orgsyn.092.0296 .
^ Стейн Р. «Гидролиз дипептида» . Биотемы . Проверено 28 июля 2014 г.
^ Бортвик А.Д., Лиддл Дж. (январь 2013 г.). «Ретосибан и Эпелсибан: мощные и селективные пероральные антагонисты окситоцина». В Домлинге А. (ред.). Методы и принципы медицинской химии: белок-белковые взаимодействия при открытии лекарств . Вайнхайм: Wiley-VCH. стр. 225–256. ISBN 978-3-527-33107-9 .
^ Бортвик AD (июль 2012 г.). «2,5-Дикетопиперазины: синтез, реакции, медицинская химия и биологически активные природные продукты». Химические обзоры . 112 (7): 3641–716. дои : 10.1021/cr200398y . ПМИД 22575049 .

Внешние ссылки [ править ]

Введение в дипептиды в PeptideGuide.

[Yagasaki-1] Jump up to: Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Ягасаки М., Хашимото С. (ноябрь 2008 г.). «Синтез и применение дипептидов: современное состояние и перспективы». Прикладная микробиология и биотехнология . 81 (1): 13–22. дои : 10.1007/s00253-008-1590-3 . ПМИД 18795289 .

[Gln-2] Jump up to: Перейти обратно: ^а ^б Фюрст П., Поган К., Штеле П. (1997). «Глютаминовые дипептиды в лечебном питании». Питание . 13 (7–8): 731–7. дои : 10.1016/S0899-9007(97)83035-3 . ПМИД 9263278 .

[3] Субирос-Фуносас А.Е., Альберисио Ф (2013). «Образование пептидной связи с низкой эпимеризацией с помощью Oxyma Pure: получение ZL-Phg-Val-OMe». Органические синтезы . 90 : 306. дои : 10.15227/orgsyn.090.0306 .

[4] Суппо Х.С., де Фигейредо Р.М., Кампань Ж.М. (2015). «Синтез дипептидов посредством активированных α-аминоэфиров» . Органические синтезы . 92 : 296–308. дои : 10.15227/orgsyn.092.0296 .

[5] Стейн Р. «Гидролиз дипептида» . Биотемы . Проверено 28 июля 2014 г.

[6] Бортвик А.Д., Лиддл Дж. (январь 2013 г.). «Ретосибан и Эпелсибан: мощные и селективные пероральные антагонисты окситоцина». В Домлинге А. (ред.). Методы и принципы медицинской химии: белок-белковые взаимодействия при открытии лекарств . Вайнхайм: Wiley-VCH. стр. 225–256. ISBN 978-3-527-33107-9 .

[7] Бортвик AD (июль 2012 г.). «2,5-Дикетопиперазины: синтез, реакции, медицинская химия и биологически активные природные продукты». Химические обзоры . 112 (7): 3641–716. дои : 10.1021/cr200398y . ПМИД 22575049 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]