HSP90AB1
| HSP90AB1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | HSP90AB1 , D6S182, HSP84, HSP90B, HSPC2, HSPCB, белок теплового шока 90 кДа, представитель класса B альфа-семейства, член 1 класса B семейства альфа-белка 90 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | Опустить : 140572 ; МГИ : 96247 ; Гомологен : 74306 ; Генные карты : HSP90AB1 ; ОМА : HSP90AB1 — ортологи | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Викиданные | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Белок теплового шока HSP 90-бета, также называемый HSP90beta, представляет собой белок , который у человека кодируется HSP90AB1 геном . [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]
Функция
[ редактировать ]HSP90AB1 является молекулярным шапероном . Шапероны – это белки, которые связываются с другими белками, тем самым стабилизируя их. [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] [ 11 ] [ 12 ] [ 13 ] [ 14 ] -зависимым образом АТФ . [ 15 ] Шапероны стабилизируют новые белки во время трансляции, зрелые белки, которые частично нестабильны, а также белки, частично денатурированные из -за различных видов клеточного стресса. В случае, если правильное сворачивание или рефолдинг невозможно, HSP опосредуют деградацию белка. Они также имеют специализированные функции, такие как внутриклеточный транспорт в органеллы .
Классификация
[ редактировать ]человеческие HSP подразделяются на 5 основных групп Согласно HGNC, : [ 16 ] [ 17 ]
- HSP70
- ДнаJ (HSP40)
- HSPB (малые белки теплового шока)
- ХСПК (ХСП90)
- шаперонины
Шаперонины характеризуются бочкообразной структурой с сайтами связывания клиентских белков внутри бочонков.
группа HSP90 человека состоит из 5 членов По данным HGNC, : [ 17 ] [ 18 ]
- HSP90AA1 (белок теплового шока 90 кДа альфа, класс A, член 1)
- HSP90AA3P (белок теплового шока 90 альфа, член 3 класса А семейства, псевдоген)
- HSP90AB1 (белок теплового шока 90 кДа альфа, класс B, член 1) (этот белок)
- HSP90B1 (белок теплового шока 90 кДа бета, член 1)
- TRAP1 (белок 1, связанный с рецептором TNF)
В то время как HSP90AA1 и HSP90AB1 расположены преимущественно в цитоплазме клеток, HSP90B1 можно обнаружить в эндоплазматическом ретикулуме, а Trap1 — в митохондриях.
Сопровождающие
[ редактировать ]Кошапероны связываются с HSP и влияют на их активность, субстратную (клиентскую) специфичность и взаимодействие с другими HSP. [ 14 ] Например, кошаперон CDC37 (цикл деления клеток 37) стабилизирует белки-регуляторы клеточного цикла CDK4 (циклинзависимая киназа 4) и Cdk6. [ 19 ] Hop (организующий белок HSP) опосредует взаимодействие между различными HSP, образуя HSP70 – HSP90 . комплексы [ 20 ] [ 21 ] TOM70 (транслоказа внешней митохондриальной мембраны ~70 кДа) опосредует транслокацию клиентских белков через импортную пору в митохондриальный матрикс . [ 21 ] [ 22 ]
Изоформы
[ редактировать ]Человеческий HPS90AB1 имеет общую гомологию на 60% со своим ближайшим родственником HSP90AA1 . [ 23 ] Мышиный HSP90AB1 был клонирован в 1987 году на основании гомологии соответствующего гена Drosophila melanogaster . [ 24 ] [ 25 ]
Структура белка
[ редактировать ]HSP90AB1 активен в виде гомодимера , образующего V-образную структуру. [ 21 ] [ 26 ] [ 27 ] [ 28 ] [ 29 ] [ 30 ] Он состоит из трех основных доменов:
- N-концевой домен (NTD), содержащий сайт связывания АТФ.
- средний домен, в первую очередь ответственный за связывание субстрата
- С-концевой домен (CTD), который является доменом димеризации (основание V).
Между этими доменами имеются короткие заряженные домены. Кошапероны в первую очередь связываются с NTD и CTD. Последние ко-шапероны обычно содержат домен тетратрикопептидного повтора (TPR), который связывается с мотивом MEEVD на С-конце HSP. [ 21 ] [ 31 ] Ингибирование активности HSP90 производными гельданамицина основано на их связывании с сайтом связывания АТФ. [ 15 ]
Клиентские белки
[ редактировать ]Клиентскими белками являются рецепторы стероидных гормонов , киназы , убиквитинлигазы , факторы транскрипции и белки из многих других семейств. [ 14 ] [ 32 ] [ 33 ] Примерами клиентских белков HSP90AB1 являются p38MAPK/ MAPK14 (митоген-активируемая протеинкиназа 14), [ 34 ] ERK5 (внеклеточная регулируемая киназа 5), [ 35 ] или киназа контрольной точки Wee1 . [ 36 ]
Клиническое значение
[ редактировать ]Муковисцидоз (МВ, муковисцидоз) — генетическое заболевание с повышенной вязкостью различных секретов, приводящее к органной недостаточности легких, поджелудочной железы и других органов. Почти во всех случаях это вызвано удалением фенилаланина 508 из CFTR (регулятор трансмембранной проводимости при муковисцидозе). Эта мутация вызывает дефект созревания этого белка ионного канала с повышенной деградацией, опосредованной HSP. Удаление ко-шаперона AHA1 (активатора гомолога 1 белка АТФазы теплового шока 90 кДа) приводит к стабилизации CFTR и открывает перспективы для новой терапии. [ 37 ]
Рак
[ редактировать ]HSP90AB1 и его кошапероны часто сверхэкспрессируются в раковых клетках. [ 38 ] Они способны стабилизировать мутантные белки, тем самым обеспечивая выживание и увеличение пролиферации раковых клеток. Это делает СЧЛ потенциальными мишенями для лечения рака. [ 39 ] [ 40 ] [ 41 ] В опухолях слюнных желез экспрессия HSP90AA1 и HSP90AB1 коррелирует со злокачественностью , пролиферацией и метастазированием . [ 42 ] То же самое в основном верно и для рака легких, где была обнаружена корреляция с выживаемостью. [ 43 ]
Примечания
[ редактировать ]
 | Версия этой статьи 2015 года была обновлена внешним экспертом в рамках модели двойной публикации. Соответствующая академическая рецензируемая статья была опубликована в журнале Gene и может цитироваться как: Михаэль Хаазе, Гвидо Фитце (7 сентября 2015 г.). «HSP90AB1: Помощь добрым и плохим» . Джин . Серия обзоров Gene Wiki. 575 (2 ч. 1): 171–186. дои : 10.1016/J.GENE.2015.08.063 . ISSN 0378-1119 . ПМК 5675009 . ПМИД 26358502 . Викиданные Q38584468 . |
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Перейти обратно: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000096384 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000023944 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ Ребе Н.Ф., Хикман В.С., Лей Т.Дж., Стаффорд Д.В., Хикман С. (сентябрь 1989 г.). «Нуклеотидная последовательность и регуляция гена белка теплового шока человека массой 90 кДа» . Журнал биологической химии . 264 (25): 15006–11. дои : 10.1016/S0021-9258(18)63803-7 . ПМИД 2768249 .
- ^ Чен Б., Пиль В.Х., Гуй Л., Бруфорд Э., Монтейро А. (декабрь 2005 г.). «Семейство генов HSP90 в геноме человека: понимание их расхождения и эволюции» . Геномика . 86 (6): 627–37. дои : 10.1016/j.ygeno.2005.08.012 . ПМИД 16269234 .
- ^ «Ген NCBI: белок теплового шока HSP90AB1, член 1 класса B семейства альфа» . Проверено 30 августа 2019 г.
- ^ Линдквист С. (июнь 1986 г.). «Реакция на тепловой шок». Ежегодный обзор биохимии . 55 (1): 1151–1191. дои : 10.1146/annurev.bi.55.070186.005443 . ПМИД 2427013 . S2CID 42450279 .
- ^ Гетинг М.Дж., Сэмбрук Дж. (январь 1992 г.). «Складывание белка в клетке». Природа . 355 (6355): 33–45. Бибкод : 1992Natur.355...33G . дои : 10.1038/355033a0 . ПМИД 1731198 . S2CID 4330003 .
- ^ Крейг Э.А., Гэмбилл Б.Д., Нельсон Р.Дж. (июнь 1993 г.). «Белки теплового шока: молекулярные шапероны биогенеза белков» . Микробиологические обзоры . 57 (2): 402–14. дои : 10.1128/MMBR.57.2.402-414.1993 . ПМК 372916 . ПМИД 8336673 .
- ^ Хартл ФУ (июнь 1996 г.). «Молекулярные шапероны в сворачивании клеточных белков». Природа . 381 (6583): 571–9. Бибкод : 1996Natur.381..571H . дои : 10.1038/381571a0 . ПМИД 8637592 . S2CID 4347271 .
- ^ Джонсон Дж.Л., Крейг Э.А. (июль 1997 г.). «Сворачивание белка in vivo: раскрытие сложных путей» . Клетка . 90 (2): 201–4. дои : 10.1016/s0092-8674(00)80327-x . ПМИД 9244293 . S2CID 16824153 .
- ^ Вегеле Х., Мюллер Л., Бюхнер Дж. (2004). Hsp70 и Hsp90 — эстафетная команда для сворачивания белков . Том. 151. стр. 1–44. дои : 10.1007/s10254-003-0021-1 . ISBN 978-3-540-22096-1 . ПМИД 14740253 .
{{cite book}}:|journal=игнорируется ( помогите ) - ^ Перейти обратно: а б с Тайпале М., Ярош Д.Ф., Линдквист С. (июль 2010 г.). «HSP90 в центре белкового гомеостаза: новые механистические идеи». Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 11 (7): 515–28. дои : 10.1038/nrm2918 . ПМИД 20531426 . S2CID 7842137 .
- ^ Перейти обратно: а б Оберманн В.М., Зондерманн Х., Руссо А.А., Павлетич Н.П., Хартл Ф.У. (ноябрь 1998 г.). «Функция Hsp90 in vivo зависит от связывания АТФ и гидролиза АТФ» . Журнал клеточной биологии . 143 (4): 901–10. дои : 10.1083/jcb.143.4.901 . ПМК 2132952 . ПМИД 9817749 .
- ^ «Группа генов | Комитет по генной номенклатуре HUGO» . Комитет по генной номенклатуре HUGO (HGNC) . Проверено 30 августа 2019 г.
- ^ Перейти обратно: а б Кампинга Х.Х., Хагеман Дж., Вос М.Дж., Кубота Х., Тангуай Р.М., Бруфорд Э.А., Читэм М.Э., Чен Б., Хайтауэр Л.Е. (январь 2009 г.). «Руководство по номенклатуре белков теплового шока человека» . Клеточные стрессы и шапероны . 14 (1): 105–11. дои : 10.1007/s12192-008-0068-7 . ПМЦ 2673902 . ПМИД 18663603 .
- ^ «Группа компаний HGNC HSP90» . Комитет по генной номенклатуре HUGO (HGNC) . Проверено 30 августа 2019 г.
- ^ Ламфер Л., Фиоре Ф., Сюй Икс, Брисуэла Л., Кизер С., Сардет С., Дрэтта Г.Ф., Гюрис Дж. (апрель 1997 г.). «Взаимодействие между Cdc37 и Cdk4 в клетках человека». Онкоген . 14 (16): 1999–2004. дои : 10.1038/sj.onc.1201036 . ПМИД 9150368 . S2CID 25236893 .
- ^ Чен С., Смит Д.Ф. (декабрь 1998 г.). «Хоп в качестве адаптера в белке теплового шока 70 (Hsp70) и шапероне hsp90» . Журнал биологической химии . 273 (52): 35194–200. дои : 10.1074/jbc.273.52.35194 . ПМИД 9857057 .
- ^ Перейти обратно: а б с д Шойфлер К., Бринкер А., Буренков Г., Пегораро С., Мородер Л., Бартуник Х., Хартл Ф.У., Моарефи I (апрель 2000 г.). «Структура комплексов домен-пептид TPR: критические элементы сборки мультишаперонной машины Hsp70-Hsp90» . Клетка . 101 (2): 199–210. дои : 10.1016/S0092-8674(00)80830-2 . ПМИД 10786835 . S2CID 18200460 .
- ^ Янг Джей Си, Хугенраад, Нью-Джерси, Хартл Ф.У. (январь 2003 г.). «Молекулярные шапероны Hsp90 и Hsp70 доставляют пребелки к митохондриальному рецептору импорта Tom70» . Клетка . 112 (1): 41–50. дои : 10.1016/s0092-8674(02)01250-3 . ПМИД 12526792 .
- ^ Ребе Н.Ф., Уэр Дж., Бертина Р.М., Модрич П., Стаффорд Д.В. (1987). «Нуклеотидная последовательность кДНК члена семейства белков теплового шока массой 90 кДа человека». Джин . 53 (2–3): 235–45. дои : 10.1016/0378-1119(87)90012-6 . ПМИД 3301534 .
- ^ Мур С.К., Козак С., Робинсон Э.А., Ульрих С.Дж., Аппелла Э. (1987). «Клонирование и нуклеотидная последовательность кДНК мышиного hsp84 и присвоение хромосом родственных последовательностей» . Джин . 56 (1): 29–40. дои : 10.1016/0378-1119(87)90155-7 . ПМИД 2445630 .
- ^ Мур С.К., Козак С., Робинсон Э.А., Ульрих С.Дж., Аппелла Э. (апрель 1989 г.). «Мышиные белки теплового шока массой 86 и 84 кДа, последовательности кДНК, распределение хромосом и эволюционное происхождение» . Журнал биологической химии . 264 (10): 5343–51. дои : 10.1016/S0021-9258(18)83551-7 . ПМИД 2925609 .
- ^ Продрому С., Роу С.М., Пайпер П.В., Перл Л.Х. (июнь 1997 г.). «Молекулярный зажим в кристаллической структуре N-концевого домена шаперона дрожжей Hsp90». Структурная биология природы . 4 (6): 477–82. дои : 10.1038/nsb0697-477 . ПМИД 9187656 . S2CID 38764610 .
- ^ Стеббинс С.Э., Руссо А.А., Шнайдер С., Розен Н., Хартл Ф.У., Павлетич Н.П. (апрель 1997 г.). «Кристаллическая структура комплекса Hsp90-гелданамицин: нацеливание белка-шаперона противоопухолевым агентом» . Клетка . 89 (2): 239–50. дои : 10.1016/s0092-8674(00)80203-2 . ПМИД 9108479 . S2CID 5253110 .
- ^ Харрис С.Ф., Шиау А.К., Агард Д.А. (июнь 2004 г.). «Кристаллическая структура домена димеризации на карбокси-конце htpG, Hsp90 Escherichia coli, обнаруживает потенциальный сайт связывания субстрата» . Структура . 12 (6): 1087–97. дои : 10.1016/j.str.2004.03.020 . ПМИД 15274928 .
- ^ Али М.М., Роу С.М., Воан С.К., Мейер П., Панарету Б., Пайпер П.В., Продрому С., Перл Л.Х. (апрель 2006 г.). «Кристаллическая структура закрытого шаперонного комплекса Hsp90-нуклеотид-p23/Sba1» . Природа . 440 (7087): 1013–7. Бибкод : 2006Natur.440.1013A . дои : 10.1038/nature04716 . ПМК 5703407 . ПМИД 16625188 .
- ^ Шиау А.К., Харрис С.Ф., Саутворт Д.Р., Агард Д.А. (октябрь 2006 г.). «Структурный анализ hsp90 E. coli выявляет драматические нуклеотид-зависимые конформационные перестройки» . Клетка . 127 (2): 329–40. дои : 10.1016/j.cell.2006.09.027 . ПМИД 17055434 . S2CID 406855 .
- ^ Янг Дж.К., Оберманн В.М., Хартл Ф.У. (июль 1998 г.). «Специфическое связывание повторяющихся тетратрикопептидных белков с С-концевым доменом массой 12 кДа hsp90» . Журнал биологической химии . 273 (29): 18007–10. дои : 10.1074/jbc.273.29.18007 . ПМИД 9660753 .
- ^ Цайтлер П.А., Крийгсвелд Дж., Гердаял С.С., Рюдигер С., Эгмонд М.Р. (ноябрь 2009 г.). «Новые партнеры Hsp90 обнаружены с использованием дополнительных протеомных подходов» . Клеточные стрессы и шапероны . 14 (6): 629–38. дои : 10.1007/s12192-009-0115-z . ПМК 2866955 . ПМИД 19396626 .
- ^ Эчеверрия ПК, Бернталер А, Дюпюи П, Майер Б, Пикард Д (2011). «Сеть взаимодействия, предсказанная на основе общедоступных данных, как инструмент открытия: применение к машине молекулярного шаперона Hsp90» . ПЛОС ОДИН . 6 (10): e26044. Бибкод : 2011PLoSO...626044E . дои : 10.1371/journal.pone.0026044 . ПМК 3195953 . ПМИД 22022502 .
- ^ Бандиопадхьяй С., Чанг С.И., Шривастава Дж., Герстен М., Уайт С., Белл Р., Куршнер С., Мартин С., Смут М., Сахасрабуде С., Барбер Д.Л., Чанда С.К., Идекер Т. (октябрь 2010 г.). «Интерактом MAP-киназы человека» . Природные методы . 7 (10): 801–5. дои : 10.1038/nmeth.1506 . ПМЦ 2967489 . ПМИД 20936779 .
- ^ Эрасо Т., Морено А., Руис-Бабот Г., Родригес-Асиаин А., Моррис Н.А., Эспадамала Х., Баяскас Х.Р., Гомес Н., Лискано Х.М. (апрель 2013 г.). «Канонические и независимые от киназной активности механизмы ядерной транслокации киназы 5, регулируемой внеклеточным сигналом (ERK5), требуют диссоциации Hsp90 от комплекса ERK5-Cdc37» . Молекулярная и клеточная биология . 33 (8): 1671–86. дои : 10.1128/MCB.01246-12 . ПМЦ 3624243 . ПМИД 23428871 .
- ^ Аресси Б., Жюльен Д., Казалес М., Марселлин М., Баглер Б., Бурлет-Шильц О., Дюкоммун Б. (сентябрь 2010 г.). «Скрининг деубиквитинирующих ферментов, участвующих в контрольной точке G2/M, идентифицирует USP50 как регулятор HSP90-зависимой стабильности Wee1» . Клеточный цикл . 9 (18): 3815–22. дои : 10.4161/cc.9.18.13133 . ПМИД 20930503 .
- ^ Ван X, Венейбл Дж., ЛаПойнт П., Хатт Д.М., Кулов А.В., Коппингер Дж., Гуркан С., Келлнер В., Маттесон Дж., Плантнер Х., Риордан Дж.Р., Келли Дж.В., Йейтс Дж.Р., Балч В.Е. (ноябрь 2006 г.). «Подавление регуляции кошаперона Aha1 Hsp90 спасает неправильное сворачивание CFTR при муковисцидозе» . Клетка . 127 (4): 803–15. дои : 10.1016/j.cell.2006.09.043 . ПМИД 17110338 . S2CID 1457851 .
- ^ Макдауэлл CL, Брайан Саттон Р., Оберманн В.М. (октябрь 2009 г.). «Экспрессия белков-шаперонов Hsp90 [скорректированных] в опухолевой ткани человека». Международный журнал биологических макромолекул . 45 (3): 310–4. doi : 10.1016/j.ijbiomac.2009.06.012 . ПМИД 19576239 .
- ^ Ден РБ, Лу Б (июль 2012 г.). «Ингибирование белка теплового шока 90: обоснование и клинический потенциал» . Терапевтические достижения в медицинской онкологии . 4 (4): 211–8. дои : 10.1177/1758834012445574 . ПМК 3384095 . ПМИД 22754594 .
- ^ Джавери К., Талдоне Т., Моди С., Хиосис Дж. (март 2012 г.). «Достижения в клинической разработке ингибиторов белка теплового шока 90 (Hsp90) при раке» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1823 (3): 742–55. дои : 10.1016/j.bbamcr.2011.10.008 . ПМЦ 3288123 . ПМИД 22062686 .
- ^ Хонг Д.С., Банерджи Ю., Тавана Б., Джордж Г.К., Аарон Дж., Курзрок Р. (июнь 2013 г.). «Нацеливание на молекулярный белок теплового шока-шаперона 90 (HSP90): извлеченные уроки и будущие направления». Обзоры лечения рака . 39 (4): 375–87. дои : 10.1016/j.ctrv.2012.10.001 . ПМИД 23199899 .
- ^ Ван Джи, Гу X, Чен Л, Ван Ю, Цао Б, EQ (апрель 2013 г.). «Сравнение экспрессии 5 белков теплового шока в тканях доброкачественной и злокачественной опухоли слюнной железы» . Письма об онкологии . 5 (4): 1363–1369. дои : 10.3892/ол.2013.1166 . ПМЦ 3629267 . ПМИД 23599795 .
- ^ Бяосюэ Р., Силин Дж., Шуаньин Ю., Вэй З., Сигуан С., Цзиньсуй В., Мин З. (август 2012 г.). «Повышение экспрессии Hsp90-бета и аннексина А1 коррелирует с плохой выживаемостью и лимфатическими метастазами у пациентов с раком легких» . Журнал экспериментальных и клинических исследований рака . 31 (1): 70. дои : 10.1186/1756-9966-31-70 . ПМЦ 3444906 . ПМИД 22929401 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Хоффманн Т., Ховеманн Б. (декабрь 1988 г.). «Белки теплового шока, Hsp84 и Hsp86, мышей и людей: два родственных гена кодируют ранее идентифицированные опухолеспецифические трансплантационные антигены». Джин . 74 (2): 491–501. дои : 10.1016/0378-1119(88)90182-5 . ПМИД 2469626 .
- Лис-Миллер С.П., Андерсон К.В. (февраль 1989 г.). «Два человеческих белка теплового шока массой 90 кДа фосфорилируются in vivo по консервативным серинам, которые фосфорилируются in vitro казеинкиназой II» . Журнал биологической химии . 264 (5): 2431–7. дои : 10.1016/S0021-9258(19)81631-9 . ПМИД 2492519 .
- Ребе Н.Ф., Уэр Дж., Бертина Р.М., Модрич П., Стаффорд Д.В. (1987). «Нуклеотидная последовательность кДНК члена семейства белков теплового шока массой 90 кДа человека». Джин . 53 (2–3): 235–45. дои : 10.1016/0378-1119(87)90012-6 . ПМИД 3301534 .
- Тан П.З., Гэннон М.Дж., Эндрю А., Миллер Д. (ноябрь 1995 г.). «Доказательства эстрогенной регуляции экспрессии белков теплового шока в эндометрии человека и стероид-чувствительных клеточных линиях». Европейский журнал эндокринологии . 133 (5): 598–605. дои : 10.1530/eje.0.1330598 . ПМИД 7581991 .
- Немото Т., Охара-Немото Ю., Ота М., Такаги Т., Ёкояма К. (октябрь 1995 г.). «Механизм образования димера белка теплового шока массой 90 кДа» . Европейский журнал биохимии . 233 (1): 1–8. дои : 10.1111/j.1432-1033.1995.001_1.x . ПМИД 7588731 .
- Такахаши И., Танума Р., Хирата М., Хасимото К. (февраль 1994 г.). «Космидный клон в локусе D6S182 на хромосоме 6p12 человека содержит ген бета белка теплового шока массой 90 кДа (бета HSP90)». Геном млекопитающих . 5 (2): 121–2. дои : 10.1007/BF00292342 . ПМИД 8180474 . S2CID 30075426 .
- Джи Х, Рид Дж.Э., Мориц Р.Л., Эддес Дж.С., Берджесс А.В., Симпсон Р.Дж. (1997). «Двумерная гелевая база данных белков карциномы толстой кишки человека». Электрофорез . 18 (3–4): 605–13. дои : 10.1002/elps.1150180344 . ПМИД 9150948 . S2CID 25454450 .
- Яно М., Наито З., Ёкояма М., Шираки Ю., Ишивата Т., Инокучи М., Асано Г. (март 1999 г.). «Экспрессия hsp90 и циклина D1 при раке молочной железы человека». Раковые письма . 137 (1): 45–51. дои : 10.1016/S0304-3835(98)00338-3 . ПМИД 10376793 .
- Сато С., Фудзита Н., Цуруо Т. (сентябрь 2000 г.). «Модуляция активности киназы Akt путем связывания с Hsp90» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (20): 10832–7. Бибкод : 2000PNAS...9710832S . дои : 10.1073/pnas.170276797 . ПМК 27109 . ПМИД 10995457 .
- Гислер С.М., Стагляр И., Траеберт М., Бачич Д., Бибер Дж., Мурер Х. (март 2001 г.). «Взаимодействие котранспортера Na/Pi типа IIa с белками PDZ» . Журнал биологической химии . 276 (12): 9206–13. дои : 10.1074/jbc.M008745200 . ПМИД 11099500 . S2CID 35476933 .
- Виман С, Вейль Б, Велленройтер Р, Гассенхубер Дж, Глассль С, Ансорж В, Бёхер М, Блокер Х, Бауэрсахс С, Блюм Х, Лаубер Дж, Дюстерхофт А, Бейер А, Кёрер К, Штрак Н, Мьюс Х.В., Оттенвальдер Б , Обермайер Б., Тампе Дж., Хойбнер Д., Вамбутт Р., Корн Б., Кляйн М., Пустка А. (март 2001 г.). «К каталогу человеческих генов и белков: секвенирование и анализ 500 новых полных белков, кодирующих кДНК человека» . Геномные исследования . 11 (3): 422–35. дои : 10.1101/gr.GR1547R . ПМК 311072 . ПМИД 11230166 .
- Кинг Ф.В., Вавжинов А., Хёфельд Дж., Зилич М. (ноябрь 2001 г.). «Кошапероны Bag-1, Hop и Hsp40 регулируют взаимодействие Hsc70 и Hsp90 с диким типом или мутантным p53» . Журнал ЭМБО . 20 (22): 6297–305. дои : 10.1093/emboj/20.22.6297 . ПМК 125724 . ПМИД 11707401 .
- Бууш-Шателье Л., Шадли А., Кателли М.Г. (октябрь 2001 г.). «N-концевой аденозинтрифосфатсвязывающий домен Hsp90 необходим и достаточен для взаимодействия с рецептором эстрогена» . Клеточные стрессы и шапероны . 6 (4): 297–305. doi : 10.1379/1466-1268(2001)006<0297:tntatb>2.0.co;2 (неактивен 11 апреля 2024 г.). ПМК 434412 . ПМИД 11795466 .
{{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на апрель 2024 г. ( ссылка ) - Сато Н., Ямамото Т., Секине Ю., Юмиока Т., Джуничо А., Фьюз Х., Мацуда Т. (январь 2003 г.). «Участие белка теплового шока 90 в сигнальном пути, опосредованном интерлейкином-6, через STAT3». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 300 (4): 847–52. дои : 10.1016/S0006-291X(02)02941-8 . hdl : 2115/28121 . ПМИД 12559950 . S2CID 1460250 .
- Ву Дж. М., Сяо Л., Ченг К. К., Цуй Л. С., Ву Н. Х., Шен Ю. Ф. (декабрь 2003 г.). «PKC эпсилон является уникальным регулятором бета-гена hsp90 при реакции на тепловой шок» . Журнал биологической химии . 278 (51): 51143–9. дои : 10.1074/jbc.M305537200 . ПМИД 14532285 .
- Нагараджа ГМ, Кандпал РП (январь 2004 г.). «Хромосома 13q12, кодирующая белок, активирующий Rho GTPase, подавляет рост клеток карциномы молочной железы, а двухгибридный скрининг дрожжей показывает его взаимодействие с несколькими белками». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 313 (3): 654–65. дои : 10.1016/j.bbrc.2003.12.001 . ПМИД 14697242 .
- Баумистер Т , Баух А , Раффнер Х , Ангранд ПО , Бергамини Г , Кротон К , Круциат С , Эберхард Д , Гагнер Дж , Гиделли С , Хопф С , Хузе Б , Мангано Р , Мишон А.М. , Ширле М , Шлегль Дж , Шваб М , Стейн М.А., Бауэр А., Казари Г., Древес Г., Гэвин А.С., Джексон Д.Б., Джоберти Г., Нойбауэр Г., Рик Дж., Кастер Б., Суперти-Фурга Г. (февраль 2004 г.). «Физическая и функциональная карта пути передачи сигнала TNF-альфа / NF-каппа B человека». Природная клеточная биология . 6 (2): 97–105. дои : 10.1038/ncb1086 . ПМИД 14743216 . S2CID 11683986 .
галерея PDB |
|---|
