HSP90B1

HSP90B1
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	4NH9
Идентификаторы
Псевдонимы	HSP90B1 , ECGP, GP96, GRP94, HEL-S-125m, HEL35, TRA1, белок теплового шока 90 кДа, член бета-семейства 1, белок теплового шока 90, член бета-семейства 1
Внешние идентификаторы	Опустить : 191175 ; МГИ : 98817 ; Гомологен : 2476 ; Генные карты : HSP90B1 ; ОМА : HSP90B1 – ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 12 (human)
End	103,953,931 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 10 (mouse)
End	86,541,373 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	right lobe of thyroid gland; ; left lobe of thyroid gland; ; corpus epididymis; ; pericardium; ; islet of Langerhans; ; anterior pituitary; ; tendon of biceps brachii; ; pylorus; ; Achilles tendon; ; caput epididymis;
	Top expressed in
	tail of embryo; ; genital tubercle; ; migratory enteric neural crest cell; ; medullary collecting duct; ; abdominal wall; ; dermis; ; spermatocyte; ; renal corpuscle; ; supraoptic nucleus; ; seminal vesicula;
	More reference expression data
	; ; ; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	nucleotide binding; calcium ion binding; unfolded protein binding; low-density lipoprotein particle receptor binding; protein binding; RNA binding; protein phosphatase binding; ATP binding;
Cellular component	cytosol; endocytic vesicle lumen; endoplasmic reticulum lumen; endoplasmic reticulum membrane; membrane; focal adhesion; extracellular matrix; melanosome; plasma membrane; endoplasmic reticulum chaperone complex; extracellular region; midbody; endoplasmic reticulum; perinuclear region of cytoplasm; extracellular exosome; nucleus; protein-containing complex; collagen-containing extracellular matrix;
Biological process	response to hypoxia; response to stress; protein folding in endoplasmic reticulum; negative regulation of apoptotic process; receptor-mediated endocytosis; response to endoplasmic reticulum stress; toll-like receptor signaling pathway; regulation of phosphoprotein phosphatase activity; ATF6-mediated unfolded protein response; actin rod assembly; retrograde protein transport, ER to cytosol; sequestering of calcium ion; protein folding; ubiquitin-dependent ERAD pathway; protein transport; cellular response to ATP; post-translational protein modification; cytokine-mediated signaling pathway;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	7184
	22027
	ENSG00000166598
	ЭНСМУСГ00000020048
	P14625
	P08113
	НМ_003299
	НМ_011631
	НП_003290
	НП_035761
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Белок теплового шока 90 кДа бета-член 1 (HSP90B1), известный также как эндоплазмин , gp96 , grp94 или ERp99 , представляет собой белок-шаперон , который у людей кодируется HSP90B1 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

HSP90B1 является HSP90 паралогом , который обнаруживается в эндоплазматическом ретикулуме . Он играет решающую роль в сворачивании белков секреторного пути, таких как Toll-подобные рецепторы и интегрины . ^{[ 7 ]}^{[ 8 ]} Он считается важным иммунным шапероном, регулирующим как врожденный , так и адаптивный иммунитет. ^{[ 9 ]} Полученный из опухоли HSP90B1 (витеспен) вступил в клинические испытания иммунотерапии рака . ^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}^{[ 12 ]}^{[ 13 ]}

Было показано, что grp94 является мишенью для лечения множества заболеваний, таких как глаукома, множественная миелома и метастатический рак. grp94 включает в себя 5 различных аминокислот в своей первичной последовательности, что создает 2 уникальных субкармана: S1 и S2. Эти субкарманы используются в текущих исследованиях для ингибирования шаперона, поскольку его клиентские белки, по-видимому, активируются в раковых клетках. ^{[ 14 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000166598 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020048 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Маки Р.Г., Старый ЖЖ, Шривастава П.К. (август 1990 г.). «Человеческий гомолог мышиного антигена отторжения опухоли gp96: 5'-регуляторные и кодирующие области и связь с белками, индуцируемыми стрессом» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 87 (15): 5658–62. Бибкод : 1990PNAS...87.5658M . дои : 10.1073/pnas.87.15.5658 . ПМК 54386 . ПМИД 2377606 .
^ Чен Б., Пиль В.Х., Гуй Л., Бруфорд Э., Монтейро А. (декабрь 2005 г.). «Семейство генов HSP90 в геноме человека: понимание их расхождения и эволюции» . Геномика . 86 (6): 627–37. дои : 10.1016/j.ygeno.2005.08.012 . ПМИД 16269234 .
^ Рэндоу Ф, посев B (октябрь 2001 г.). «Шаперон эндоплазматической сети gp96 необходим для врожденного иммунитета, но не для жизнеспособности клеток». Природная клеточная биология . 3 (10): 891–6. дои : 10.1038/ncb1001-891 . ПМИД 11584270 . S2CID 26559580 .
^ Ян Ю, Лю Б, Дай Дж, Шривастава П.К., Заммит DJ, Лефрансуа Л, Ли Зи (февраль 2007 г.). «Белок теплового шока gp96 является главным шапероном для toll-подобных рецепторов и играет важную роль во врожденной функции макрофагов» . Иммунитет . 26 (2): 215–26. doi : 10.1016/j.immuni.2006.12.005 . ПМЦ 2847270 . ПМИД 17275357 . ,
^ Шильд Х., Раммензее Х.Г. (август 2000 г.). «gp96 — швейцарский нож иммунной системы». Природная иммунология . 1 (2): 100–1. дои : 10.1038/77770 . ПМИД 11248798 . S2CID 29571184 .
^ Вуд К.Г., Малдерс П. (август 2009 г.). «Витеспен: доклинический и клинический обзор». Будущая онкология . 5 (6): 763–74. дои : 10.2217/фон.09.46 . ПМИД 19663726 .
^ Тости Дж., ди Пьетро А., Ферруччи П.Ф., Тестори А. (ноябрь 2009 г.). «Вакцина HSPPC-96 для пациентов с метастатической меланомой: от современного состояния к возможному будущему». Экспертная оценка вакцин . 8 (11): 1513–26. дои : 10.1586/erv.09.108 . ПМИД 19863242 . S2CID 207223461 .
^ «NCT00293423» . ClinicalTrials.gov, Национальные институты здравоохранения США . Проверено 10 апреля 2010 г. Белково-пептидная комплексная вакцина теплового шока GP96 в лечении пациентов с рецидивирующей или прогрессирующей глиомой
^ Блох О., Крейн К.А., Фукс Ю., Каур Р., Аги М.К., Бергер М.С., Бутовски Н.А., Чанг С.М., Кларк Дж.Л., МакДермотт М.В., Прадос М.Д., Слоан А.Е., Брюс Дж.Н., Парса А.Т. (январь 2014 г.). «Вакцинация белково-пептидным комплексом теплового шока-96 от рецидивирующей глиобластомы: фаза II, одногрупповое исследование» . Нейроонкология . 16 (2): 274–9. дои : 10.1093/neuonc/not203 . ПМЦ 3895386 . ПМИД 24335700 .
^ Хандельвал А., Кроули В.М., Благг Б.С. (октябрь 2017 г.). «Селективные ингибиторы Grp94 на основе резорцина» . Письма ACS по медицинской химии . 8 (10): 1013–1018. doi : 10.1021/acsmedchemlett.7b00193 . ПМК 5641966 . ПМИД 29057043 .

Дальнейшее чтение

Шривастава П. (2001). «Взаимодействие белков теплового шока с пептидами и антигенпрезентирующими клетками: сопровождение врожденного и адаптивного иммунного ответа». Ежегодный обзор иммунологии . 20 (1): 395–425. doi : 10.1146/annurev.immunol.20.100301.064801 . ПМИД 11861608 .
Ли З, Дай Дж, Чжэн Х, Лю Б, Кодилл М (март 2002 г.). «Комплексный взгляд на роль и механизмы комплекса белок теплового шока gp96-пептид в возникновении иммунного ответа». Границы бионауки . 7 (4): d731–51. дои : 10.2741/A808 . ПМИД 11861214 .
Доллинс Д.Э., Уоррен Дж.Дж., Иммормино Р.М., Гевирт Д.Т. (октябрь 2007 г.). «Структуры комплексов GRP94-нуклеотид выявляют механические различия между шаперонами hsp90» . Молекулярная клетка . 28 (1): 41–56. doi : 10.1016/j.molcel.2007.08.024 . ПМК 2094010 . ПМИД 17936703 .
Каул С.К., Тайра К., Перейра-Смит О.М., Вадхва Р. (2003). «Морталин: настоящее и будущее». Экспериментальная геронтология . 37 (10–11): 1157–64. дои : 10.1016/S0531-5565(02)00135-3 . ПМИД 12470827 . S2CID 44450296 .
Шайфф В.Т., Хруска К.А., МакКорт Д.В., Грин М., Шварц Б.Д. (сентябрь 1992 г.). «HLA-DR связывается со специфическими стрессовыми белками и сохраняется в эндоплазматическом ретикулуме в клетках с инвариантной цепью негативной реакции» . Журнал экспериментальной медицины . 176 (3): 657–66. дои : 10.1084/jem.176.3.657 . ПМК 2119345 . ПМИД 1512535 .
Золнерович С., Уорк С., Хатчисон К., Фокс И.Х. (апрель 1990 г.). «Частичное отделение тромбоцитарных и плацентарных аденозиновых рецепторов от аденозин-А2-подобного связывающего белка». Молекулярная фармакология . 37 (4): 554–9. ПМИД 2325637 .
Хатчисон К.А., Невинс Б., Перини Ф., Фокс И.Х. (май 1990 г.). «Растворимый и мембраносвязанный человеческий низкоаффинный аденозинсвязывающий белок (аденотин): свойства и гомология со стрессовыми белками млекопитающих и птиц». Биохимия . 29 (21): 5138–44. дои : 10.1021/bi00473a020 . ПМИД 2378869 .
Чанг С.К., Эрвин А.Е., Ли А.С. (май 1989 г.). «Гены белков, регулируемых глюкозой (GRP94 и GRP78), имеют общие регуляторные домены и скоординировано регулируются общими транс-действующими факторами» . Молекулярная и клеточная биология . 9 (5): 2153–62. дои : 10.1128/mcb.9.5.2153 . ПМК 363009 . ПМИД 2546060 .
Андерсон С.Л., Шен Т., Лу Дж., Син Л., Блашер Н.Е., Шривастава П.К., Рубин Б.И. (октябрь 1994 г.). «Эндплазматический ретикулярный белок теплового шока gp96 активируется в транскрипционном режиме в клетках, обработанных интерфероном» . Журнал экспериментальной медицины . 180 (4): 1565–9. дои : 10.1084/jem.180.4.1565 . ПМК 2191700 . ПМИД 7523574 .
Брюно Н., Ломбардо Д. (июнь 1995 г.). «Шаперонная функция белка, родственного Grp 94, для сворачивания и транспорта липазы, зависимой от солей желчных кислот поджелудочной железы» . Журнал биологической химии . 270 (22): 13524–33. дои : 10.1074/jbc.270.22.13524 . ПМИД 7768954 .
Чавани С., Мимно Э., Миллер П., Биттон Р., Нгуен П., Трепел Дж., Уайтселл Л., Шнур Р., Мойер Дж., Некерс Л. (март 1996 г.). «p185erbB2 связывается с GRP94 in vivo. Диссоциация гетерокомплекса p185erbB2/GRP94 бензохиноновыми ансамицинами предшествует истощению p185erbB2» . Журнал биологической химии . 271 (9): 4974–7. дои : 10.1074/jbc.271.9.4974 . ПМИД 8617772 .
Кузнецов Г., Чен Л.Б., Нигам С.К. (январь 1997 г.). «Множественный молекулярный комплекс шаперонов с неправильно свернутыми большими олигомерными гликопротеинами в эндоплазматическом ретикулуме» . Журнал биологической химии . 272 (5): 3057–63. дои : 10.1074/jbc.272.5.3057 . ПМИД 9006956 .
Хосино Т., Ван Дж., Деветтен М.П., Ивата Н., Кадзигая С., Уайз Р.Дж., Лю Дж.М., Юсуфян Х. (июнь 1998 г.). «Молекулярный шаперон GRP94 связывается с белком группы C анемии Фанкони и регулирует его внутриклеточную экспрессию». Кровь . 91 (11): 4379–86. дои : 10.1182/blood.v91.11.4379 . ПМИД 9596688 .
Линник К.М., Герсковиц Х. (август 1998 г.). «Множественные молекулярные шапероны взаимодействуют с аполипопротеином B во время его созревания. Сеть резидентных шаперонов эндоплазматического ретикулума (ERp72, GRP94, кальретикулин и BiP) взаимодействует с аполипопротеином b независимо от его состояния липидации» . Журнал биологической химии . 273 (33): 21368–73. дои : 10.1074/jbc.273.33.21368 . ПМИД 9694898 .
Делом Ф., Лежен П.Ж., Вине Л., Карайон П., Малле Б. (февраль 1999 г.). «Участие окислительных реакций и внеклеточных белков-шаперонов в спасении неправильно собранного тиреоглобулина в просвете фолликула». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 255 (2): 438–43. дои : 10.1006/bbrc.1999.0229 . ПМИД 10049727 .
Редди Р.К., Лу Дж., Ли А.С. (октябрь 1999 г.). «Гликопротеин-шаперон эндоплазматического ретикулума GRP94 с Са(2+)-связывающими и антиапоптотическими свойствами является новой протеолитической мишенью кальпаина во время апоптоза, индуцированного этопозидом» . Журнал биологической химии . 274 (40): 28476–83. дои : 10.1074/jbc.274.40.28476 . ПМИД 10497210 .
Роэр Н., Сарно С., Миро Ф., Руззене М., Льоренс Ф., Меджио Ф., Итарте Э., Пинна Л.А., Плана М. (сентябрь 2001 г.). «Карбокси-концевой домен Grp94 связывается с протеинкиназой CK2-альфа, но не с голоферментом CK2» . Письма ФЭБС . 505 (1): 42–6. дои : 10.1016/S0014-5793(01)02781-8 . ПМИД 11557039 . S2CID 52949128 .
Вабулас Р.М., Бредел С., Хильф Н., Сингх-Джасуджа Х., Хертер С., Ахмад-Неджад П., Киршнинг К.Дж., Да Коста К., Раммензее Х.Г., Вагнер Х., Шильд Х. (июнь 2002 г.). «Находящийся в эндоплазматическом ретикулуме белок теплового шока Gp96 активирует дендритные клетки через путь Toll-подобного рецептора 2/4» . Журнал биологической химии . 277 (23): 20847–53. дои : 10.1074/jbc.M200425200 . ПМИД 11912201 .
Шин Х.Дж., Ким С.С., Чо Ю.Х., Ли С.Г., Ро Х.М. (март 2002 г.). «Белки клетки-хозяина, связывающиеся с эпсилоном сигнала инкапсидации в РНК вируса гепатита В» . Архив вирусологии . 147 (3): 471–91. дои : 10.1007/s007050200001 . ПМИД 11958450 . S2CID 23653290 .

Эта статья о гене человека й хромосоме незавершена в 12 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000166598 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020048 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid2377606-5] Маки Р.Г., Старый ЖЖ, Шривастава П.К. (август 1990 г.). «Человеческий гомолог мышиного антигена отторжения опухоли gp96: 5'-регуляторные и кодирующие области и связь с белками, индуцируемыми стрессом» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 87 (15): 5658–62. Бибкод : 1990PNAS...87.5658M . дои : 10.1073/pnas.87.15.5658 . ПМК 54386 . ПМИД 2377606 .

[pmid16269234-6] Чен Б., Пиль В.Х., Гуй Л., Бруфорд Э., Монтейро А. (декабрь 2005 г.). «Семейство генов HSP90 в геноме человека: понимание их расхождения и эволюции» . Геномика . 86 (6): 627–37. дои : 10.1016/j.ygeno.2005.08.012 . ПМИД 16269234 .

[pmid11584270-7] Рэндоу Ф, посев B (октябрь 2001 г.). «Шаперон эндоплазматической сети gp96 необходим для врожденного иммунитета, но не для жизнеспособности клеток». Природная клеточная биология . 3 (10): 891–6. дои : 10.1038/ncb1001-891 . ПМИД 11584270 . S2CID 26559580 .

[pmid17275357-8] Ян Ю, Лю Б, Дай Дж, Шривастава П.К., Заммит DJ, Лефрансуа Л, Ли Зи (февраль 2007 г.). «Белок теплового шока gp96 является главным шапероном для toll-подобных рецепторов и играет важную роль во врожденной функции макрофагов» . Иммунитет . 26 (2): 215–26. doi : 10.1016/j.immuni.2006.12.005 . ПМЦ 2847270 . ПМИД 17275357 . ,

[pmid11248798-9] Шильд Х., Раммензее Х.Г. (август 2000 г.). «gp96 — швейцарский нож иммунной системы». Природная иммунология . 1 (2): 100–1. дои : 10.1038/77770 . ПМИД 11248798 . S2CID 29571184 .

[pmid19663726-10] Вуд К.Г., Малдерс П. (август 2009 г.). «Витеспен: доклинический и клинический обзор». Будущая онкология . 5 (6): 763–74. дои : 10.2217/фон.09.46 . ПМИД 19663726 .

[pmid19863242-11] Тости Дж., ди Пьетро А., Ферруччи П.Ф., Тестори А. (ноябрь 2009 г.). «Вакцина HSPPC-96 для пациентов с метастатической меланомой: от современного состояния к возможному будущему». Экспертная оценка вакцин . 8 (11): 1513–26. дои : 10.1586/erv.09.108 . ПМИД 19863242 . S2CID 207223461 .

[NCT00293423_ClinicalTrials.gov-12] «NCT00293423» . ClinicalTrials.gov, Национальные институты здравоохранения США . Проверено 10 апреля 2010 г. Белково-пептидная комплексная вакцина теплового шока GP96 в лечении пациентов с рецидивирующей или прогрессирующей глиомой

[13] Блох О., Крейн К.А., Фукс Ю., Каур Р., Аги М.К., Бергер М.С., Бутовски Н.А., Чанг С.М., Кларк Дж.Л., МакДермотт М.В., Прадос М.Д., Слоан А.Е., Брюс Дж.Н., Парса А.Т. (январь 2014 г.). «Вакцинация белково-пептидным комплексом теплового шока-96 от рецидивирующей глиобластомы: фаза II, одногрупповое исследование» . Нейроонкология . 16 (2): 274–9. дои : 10.1093/neuonc/not203 . ПМЦ 3895386 . ПМИД 24335700 .

[14] Хандельвал А., Кроули В.М., Благг Б.С. (октябрь 2017 г.). «Селективные ингибиторы Grp94 на основе резорцина» . Письма ACS по медицинской химии . 8 (10): 1013–1018. doi : 10.1021/acsmedchemlett.7b00193 . ПМК 5641966 . ПМИД 29057043 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]