Белок теплового шока 47

СЕРПИНХ1
Идентификаторы
Псевдонимы	SERPINH1 , AsTP3, CBP1, CBP2, HSP47, OI10, PIG14, PPROM, RA-A47, SERPINH2, gp46, член 1 семейства серпинов H
Внешние идентификаторы	Опустить : 600943 ; МГИ : 88283 ; Гомологен : 20331 ; GeneCards : SERPINH1 ; OMA : SERPINH1 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 11 (human)
End	75,572,783 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 7 (mouse)
End	99,002,446 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	stromal cell of endometrium; ; smooth muscle tissue; ; pericardium; ; right coronary artery; ; ascending aorta; ; left uterine tube; ; cartilage tissue; ; body of uterus; ; right ovary; ; upper lobe of left lung;
	Top expressed in
	dermis; ; molar; ; ascending aorta; ; calvaria; ; aortic valve; ; atrium; ; body of femur; ; belly cord; ; hand; ; maxillary prominence;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	unfolded protein binding; collagen binding; RNA binding; serine-type endopeptidase inhibitor activity;
Cellular component	cytoplasm; membrane raft; endoplasmic reticulum lumen; extracellular exosome; endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment; extracellular space; endoplasmic reticulum; collagen-containing extracellular matrix;
Biological process	response to unfolded protein; protein maturation; chondrocyte development involved in endochondral bone morphogenesis; collagen biosynthetic process; collagen fibril organization; negative regulation of endopeptidase activity;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	871
	12406
	ENSG00000149257
	ENSMUSG00000070436
	P50454
	P19324
	НМ_001207014 ; НМ_001235
	НМ_001111043 ; НМ_001111044 ; НМ_009825 ; НМ_001285776
	НП_001193943 ; НП_001226
	НП_001104513 ; НП_001104514 ; НП_001272705 ; НП_033955
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Белок теплового шока 47 , также известный как SERPINH1, представляет собой серпин , который служит человеческим белком-шапероном для коллагена . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}

Функция

Этот белок является членом суперсемейства серпиновых ингибиторов сериновых протеиназ. Его экспрессия индуцируется тепловым шоком. HSP47 экспрессируется в эндоплазматическом ретикулуме. Эти клетки синтезируют и секретируют коллаген типа I и типа II. ^{[ 7 ]} Белок локализуется в просвете эндоплазматической сети и связывает коллаген; таким образом, считается, что он является молекулярным шапероном, участвующим в созревании молекул коллагена. HSP47 необходим для правильного сворачивания проколлагена. Антитела, направленные к этому белку, были обнаружены у больных ревматоидным артритом. ^{[ 5 ]}

Структура

HSP47 содержит 3 бета-листа и 9 альфа-спиралей. После связывания с коллагеном изменения конформации не наблюдается. ^{[ 8 ]}

Взаимодействия

Было показано, что белок теплового шока 47 взаимодействует с коллагенами I, II, III, IV и V. ^{[ 9 ]} Он участвует в секреции коллагена, а также в обработке, сборке и сворачивании белков коллагена. Hsp 47 специфически связывается только с проколлагеном и коллагеном. Белок распознает тройную спираль проколлагена, два белка HSP47 связываются с ведущей и задней нитями проколлагена. ^{[ 8 ]}

Исследование роли в предотвращении тромбоза глубоких вен

Исследование, опубликованное в 2023 году, указывает на потенциальную роль HSP47 в развитии тромбоза глубоких вен . ^{[ 10 ]} ^{[ 11 ]} За этим первоначальным исследованием последуют дополнительные исследования.

Роль в фиброзе

Фиброз – это рубцевание соединительной ткани, одним из признаков которого является избыточное отложение коллагена во внеклеточном матриксе ткани. Исследования показали, что HSP играют роль в развитии фиброзных заболеваний. ^{[ 12 ]} Было показано, что HSP47 способствует развитию фиброза при различных фиброзных заболеваниях. В процессе фиброза HSP47 экспрессируется и участвует в выработке коллагена. ^{[ 13 ]} HSP47 может быть потенциальным терапевтическим агентом при фиброзных заболеваниях. Снижение уровня HSP47 приводит к замедлению прогрессирования фиброза. ^{[ 14 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000149257 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000070436 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: ингибитор серпинпептидазы SERPINH1, клада H (белок теплового шока 47), член 1 (коллагенсвязывающий белок 1)» .
^ Даффорн Т.Р., Делла М., Миллер А.Д. (декабрь 2001 г.). «Молекулярные взаимодействия белка теплового шока 47 (Hsp47) и их значение для биосинтеза коллагена» . Журнал биологической химии . 276 (52): 49310–9. дои : 10.1074/jbc.M108896200 . ПМИД 11592970 .
^ Уильямс Р.С. (21 марта 2000 г.). «Белок теплового шока 47: сопровождающий фиброзной капсулы?» . Тираж . 101 (11): 1227–1228. дои : 10.1161/01.CIR.101.11.1227 . ПМИД 10725278 . Проверено 11 декабря 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б Видмер С., Гебауэр Дж., Бауманн Ю. (09 января 2013 г.). «Молекулярная основа действия коллаген-специфического шаперона Hsp47 SERPINH1 и его структурно-специфическое распознавание клиента» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (33): 13243–13247. дои : 10.2210/pdb3zha/pdb . ПМК 3421173 . ПМИД 22847422 . Проверено 26 ноября 2023 г.
^ Мала Дж.Г., Роуз С. (ноябрь 2010 г.). «Взаимодействие белка теплового шока 47 с коллагеном и реакция на стресс: нетрадиционная модель шаперона?». Науки о жизни . 87 (19–22): 579–86. дои : 10.1016/j.lfs.2010.09.024 . ПМИД 20888348 .
↑ Шаттнер, Мирта, Спи как медведь , Наука , 13 апреля 2023 г.
^ Гарсиа де Хесус, Эрин, У спящих медведей не образуется тромбов. Теперь ученые знают, почему , Science News, 13 апреля 2023 г.
^ Баласубраманиам Б., Баламуруган К. (2020), «Роль факторов теплового шока в заболеваниях и иммунитете» , Белки теплового шока в болезнях человека , Cham: Springer International Publishing, стр. 197–210, doi : 10.1007/7515_2020_21 , ISBN 978-3-030-62288-6 , S2CID 226465376 , получено 26 ноября 2023 г.
^ Ким Х.Дж., Пак Дж.Х., Шин Дж.М., Ян Х.В., Ли Х.М., Пак И.Х. (09.06.2020). «Поправка автора: TGF-β1-индуцированный HSP47 регулирует накопление внеклеточного матрикса через сигнальные пути Smad2/3 в назальных фибробластах» . Научные отчеты . 10 (1): 9585. Бибкод : 2020НатСР..10.9585К . дои : 10.1038/s41598-020-66547-z . ISSN 2045-2322 . ПМК 7280506 . ПМИД 32514115 .
^ Сакамото Н., Окуно Д., Токито Т., Юра Х., Кидо Т., Ишимото Х., Танака Ю., Мукаэ Х. (25 августа 2023 г.). «HSP47: терапевтическая мишень при легочном фиброзе» . Биомедицины . 11 : 2387.doi : (9 ) 10.3390/biomedicines11092387 . ISSN 2227-9059 . ПМЦ 10525413 . ПМИД 37760828 .

Дальнейшее чтение

Раззак М.С., Тагучи Т. (октябрь 1999 г.). «Возможная роль коллигина / HSP47, коллаген-связывающего белка, в патогенезе человеческих и экспериментальных фиброзных заболеваний». Гистология и гистопатология . 14 (4): 1199–212. ПМИД 10506936 .
Геттинс П.Г. (декабрь 2002 г.). «Структура, механизм и функции серпина». Химические обзоры . 102 (12): 4751–804. дои : 10.1021/cr010170 . ПМИД 12475206 .
Кларк Э.П., Санвал Б.Д. (январь 1992 г.). «Клонирование человеческого коллаген-связывающего белка и его гомология с крысиным gp46, куриным hsp47 и мышиными белками J6». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Структура и экспрессия генов . 1129 (2): 246–8. дои : 10.1016/0167-4781(92)90498-о . ПМИД 1309665 .
Икегава С., Судо К., Окуи К., Накамура Ю. (1995). «Выделение, характеристика и хромосомное присвоение гена человеческого коллигина-2 (CBP2)». Цитогенетика и клеточная генетика . 71 (2): 182–6. дои : 10.1159/000134103 . ПМИД 7656593 .
Икегава С., Накамура Ю. (июль 1997 г.). «Структура гена, кодирующего человеческий коллигин-2 (CBP2)». Джин . 194 (2): 301–3. дои : 10.1016/S0378-1119(97)00209-6 . ПМИД 9272875 .
Бекри С., Аделаида Дж., Мершер С., Гросджордж Дж., Кароли-Боск Ф., Перукка-Лостанлен Д., Келли П.М., Пебюск М.Дж., Тейе К., Бирнбаум Д., Годрэ П. (1998). «Подробная карта региона, который обычно амплифицируется в 11q13 -> q14 при карциноме молочной железы человека». Цитогенетика и клеточная генетика . 79 (1–2): 125–31. дои : 10.1159/000134699 . ПМИД 9533029 .
Хаттори Т., Фудзисава Т., Сасаки К., Ютани Ю., Наканиси Т., Такахаши К., Такигава М. (апрель 1998 г.). «Выделение и характеристика специфического для ревматоидного артрита антигена (RA-A47) из линии хондроцитарных клеток человека (HCS-2/8)». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 245 (3): 679–83. дои : 10.1006/bbrc.1998.8505 . ПМИД 9588174 .
Нагай Н., Ёрихузи Т., Хосокава Н., Нагата К. (февраль 1999 г.). «В геноме человека есть только один функциональный ген hsp47 (CBP2) и псевдоген (pshsp47)». Джин . 227 (2): 241–8. дои : 10.1016/S0378-1119(98)00592-7 . ПМИД 10023073 .
Хеберт С., Норрис К., Делла Колетта Р., Рейнольдс М., Ордоньес Дж., Саук Дж. Дж. (май 1999 г.). «Коллигин / Hsp47 клеточной поверхности связывается с белком тетраспанин CD9 в клеточных линиях эпидермоидной карциномы». Журнал клеточной биохимии . 73 (2): 248–58. doi : 10.1002/(SICI)1097-4644(19990501)73:2<248::AID-JCB11>3.0.CO;2-A . ПМИД 10227388 . S2CID 41309881 .
Койде Т., Асо А., Ёрихузи Т., Нагата К. (сентябрь 2000 г.). «Конформационные требования коллагеновых пептидов для распознавания белком-шапероном HSP47» . Журнал биологической химии . 275 (36): 27957–63. дои : 10.1074/jbc.M003026200 . ПМИД 10862616 .
Хаттори Т., Такахаш К., Ютани Ю., Фудзисава Т., Наканиси Т., Такигава М. (2001). «Антиген 47 кДа, связанный с ревматоидным артритом (RA-A47), представляет собой продукт коллигина-2 и действует как человеческий HSP47». Журнал костного и минерального метаболизма . 18 (6): 328–34. дои : 10.1007/s007740070004 . ПМИД 11052465 . S2CID 35696096 .
Пеллетье Г., Стефановский В.Ю., Фобладье М., Хиршлер-Лашкевич И., Савар Дж., Ротблюм Л.И., Коте Ж., Мосс Т. (ноябрь 2000 г.). «Конкурентное привлечение CBP и Rb-HDAC регулирует ацетилирование UBF и транскрипцию рибосом» . Молекулярная клетка . 6 (5): 1059–66. дои : 10.1016/S1097-2765(00)00104-0 . ПМИД 11106745 .
Мацуда М., Койде Т., Ёрихузи Т., Хосокава Н., Нагата К. (январь 2001 г.). «Молекулярное клонирование нового убиквитиноподобного белка, UBIN, который связывается с сигнальными последовательностями, нацеленными на ER». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 280 (2): 535–40. дои : 10.1006/bbrc.2000.4149 . ПМИД 11162551 .
Чжоу М., Нехай С., Бхаруча Д.К., Кумар А., Ге Х., Прайс Д.Х., Эгли Дж.М., Брейди Дж.Н. (ноябрь 2001 г.). «TFIIH ингибирует фосфорилирование CDK9 во время транскрипции вируса иммунодефицита человека типа 1» . Журнал биологической химии . 276 (48): 44633–40. дои : 10.1074/jbc.M107466200 . ПМИД 11572868 .
Сонг Ч.З., Келлер К., Мурата К., Асано Х., Стаматояннопулос Г. (март 2002 г.). «Функциональное взаимодействие между коактиваторами CBP/p300, PCAF и фактором транскрипции FKLF2» . Журнал биологической химии . 277 (9): 7029–36. дои : 10.1074/jbc.M108826200 . ПМК 2808425 . ПМИД 11748222 .
Сасаки Х, Сато Т, Ямаути Н, Окамото Т, Кобаяши Д, Ияма С, Като Дж, Мацунага Т, Такимото Р, Такаяма Т, Когава К, Ватанабэ Н, Ниицу Ю (май 2002 г.). «Индукция синтеза белка теплового шока 47 с помощью TGF-бета и IL-1 бета посредством усиления активности связывания элементов теплового шока транскрипционного фактора 1 теплового шока» . Журнал иммунологии . 168 (10): 5178–83. дои : 10.4049/jimmunol.168.10.5178 . ПМИД 11994473 .
Раззак М.С., Ахмед А.Р. (март 2002 г.). «Коллагены, коллаген-связывающий белок теплового шока 47 и трансформирующий фактор роста-бета 1 индуцируются при рубцовом пемфигоиде: возможная роль (и) в дермальном фиброзе». Цитокин . 17 (6): 311–6. дои : 10.1006/cyto.2002.1020 . ПМИД 12061838 .
Сато К., Ёмогида К., Вада Т., Ёрихузи Т., Нишимунэ Ю., Хосокава Н., Нагата К. (октябрь 2002 г.). «Коллаген XXVI типа, новый член семейства коллагенов, специфически экспрессируется в яичках и яичниках» . Журнал биологической химии . 277 (40): 37678–84. дои : 10.1074/jbc.M205347200 . ПМИД 12145293 .
Рокник Э.Ф., ван дер Веер Э., Као Х., Хегеле Р.А., Пикеринг Дж.Г. (октябрь 2002 г.). «Функциональная связь между белком эндоплазматической сети Hsp47 и экспрессией проколлагена в гладкомышечных клетках сосудов человека» . Журнал биологической химии . 277 (41): 38571–8. дои : 10.1074/jbc.M206689200 . ПМИД 12163502 .

Внешние ссылки

Онлайн-база данных MEROPS . по пептидазам и их ингибиторам: I04.035. Архивировано 23 декабря 2012 г. на archive.today
HSP47 + Тепловой шок + Белки в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

Эта статья о гене человека й хромосоме незавершена в 11 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Ensembl, выпуск 89: ENSG00000149257 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000070436 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[entrez-5] Jump up to: ^а ^б «Ген Энтрез: ингибитор серпинпептидазы SERPINH1, клада H (белок теплового шока 47), член 1 (коллагенсвязывающий белок 1)» .

[pmid11592970-6] Даффорн Т.Р., Делла М., Миллер А.Д. (декабрь 2001 г.). «Молекулярные взаимодействия белка теплового шока 47 (Hsp47) и их значение для биосинтеза коллагена» . Журнал биологической химии . 276 (52): 49310–9. дои : 10.1074/jbc.M108896200 . ПМИД 11592970 .

[7] Уильямс Р.С. (21 марта 2000 г.). «Белок теплового шока 47: сопровождающий фиброзной капсулы?» . Тираж . 101 (11): 1227–1228. дои : 10.1161/01.CIR.101.11.1227 . ПМИД 10725278 . Проверено 11 декабря 2017 г.

[:0-8] Jump up to: ^а ^б Видмер С., Гебауэр Дж., Бауманн Ю. (09 января 2013 г.). «Молекулярная основа действия коллаген-специфического шаперона Hsp47 SERPINH1 и его структурно-специфическое распознавание клиента» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (33): 13243–13247. дои : 10.2210/pdb3zha/pdb . ПМК 3421173 . ПМИД 22847422 . Проверено 26 ноября 2023 г.

[9] Мала Дж.Г., Роуз С. (ноябрь 2010 г.). «Взаимодействие белка теплового шока 47 с коллагеном и реакция на стресс: нетрадиционная модель шаперона?». Науки о жизни . 87 (19–22): 579–86. дои : 10.1016/j.lfs.2010.09.024 . ПМИД 20888348 .

[10] Шаттнер, Мирта, Спи как медведь , Наука , 13 апреля 2023 г.

[11] Гарсиа де Хесус, Эрин, У спящих медведей не образуется тромбов. Теперь ученые знают, почему , Science News, 13 апреля 2023 г.

[12] Баласубраманиам Б., Баламуруган К. (2020), «Роль факторов теплового шока в заболеваниях и иммунитете» , Белки теплового шока в болезнях человека , Cham: Springer International Publishing, стр. 197–210, doi : 10.1007/7515_2020_21 , ISBN 978-3-030-62288-6 , S2CID 226465376 , получено 26 ноября 2023 г.

[13] Ким Х.Дж., Пак Дж.Х., Шин Дж.М., Ян Х.В., Ли Х.М., Пак И.Х. (09.06.2020). «Поправка автора: TGF-β1-индуцированный HSP47 регулирует накопление внеклеточного матрикса через сигнальные пути Smad2/3 в назальных фибробластах» . Научные отчеты . 10 (1): 9585. Бибкод : 2020НатСР..10.9585К . дои : 10.1038/s41598-020-66547-z . ISSN 2045-2322 . ПМК 7280506 . ПМИД 32514115 .

[14] Сакамото Н., Окуно Д., Токито Т., Юра Х., Кидо Т., Ишимото Х., Танака Ю., Мукаэ Х. (25 августа 2023 г.). «HSP47: терапевтическая мишень при легочном фиброзе» . Биомедицины . 11 : 2387.doi : (9 ) 10.3390/biomedicines11092387 . ISSN 2227-9059 . ПМЦ 10525413 . ПМИД 37760828 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

v т и окропляет
inhibitory	Alpha 1-antichymotrypsin Alpha 1-antitrypsin Alpha 2-antiplasmin Antithrombin C1-inhibitor Heparin cofactor II Protein C inhibitor Plasminogen activator inhibitor-1 Plasminogen activator inhibitor-2 Protein Z-related protease inhibitor SERPINA1 SERPINA2 SERPINA3 SERPINA4 SERPINA5 SERPINA9 SERPINA14 SERPINB1 SERPINB2 SERPINB3 SERPINB4 SERPINB5 SERPINB6 SERPINB7 SERPINB8 SERPINB9 SERPINB10 SERPINB13 SERPINC1 SERPIND1 SERPINE1 SERPINE2 SERPINE2 SERPINF1 SERPING1 SERPINH1 SERPINI1 SERPINI2
Cross class inhibitory	MENT SCCA-1 CrmA
noninhibitory	Heat shock protein 47 Maspin Ovalbumin Transcortin Thyroxine-binding globulin Angiotensinogen PEDF
see also disorders of globin and globulin proteins