✖


Jump to content

Ангиотензин

(Перенаправлено с Ангиотензиногена )

ВОСЕМЬ
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы AGT , ANHU, SERPINA8, hFLT1, ангиотензиноген
Внешние идентификаторы МГИ : 87963 ; ГомологГены : 14 ; GeneCards : AGT ; ОМА : АГТ – ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

183

11606

Вместе

ENSG00000135744

ENSMUSG00000031980

ЮниПрот

P01019

P11859
Q3UTR7

RefSeq (мРНК)

НМ_000029
НМ_001382817
НМ_001384479

НМ_007428

RefSeq (белок)

НП_000020
НП_001369746

НП_031454

Местоположение (UCSC) Chr 1: 230,69 – 230,75 Мб Chr 8: 125,28 – 125,3 Мб
в PubMed Поиск [3] [4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Ангиотензин — пептидный гормон , вызывающий сужение сосудов и повышение артериального давления . Он является частью ренин-ангиотензиновой системы , которая регулирует кровяное давление. Ангиотензин также стимулирует высвобождение альдостерона из коры надпочечников, способствуя задержке натрия почками.

Олигопептид ангиотензин является гормоном и дипсогеном . Он является производным молекулы-предшественника ангиотензиногена, сывороточного глобулина, вырабатываемого в печени . Ангиотензин был выделен в конце 1930-х годов (сначала названный «ангиотонин» или «гипертензин»), а затем охарактеризован и синтезирован группами в Кливлендской клинике и лабораториях Ciba . [5]

Предшественник и типы

[ редактировать ]
См. Также: Ангиотензин (1-7).

Ангиотензиноген

[ редактировать ]
Кристаллическая структура реактивной центральной петли, расщепляющей ангиотензиноген методом рентгеновской дифракции

Ангиотензиноген – α-2-глобулин, синтезируемый в печени. [6] и является предшественником ангиотензина, но также было указано, что он выполняет множество других функций, не связанных с пептидами ангиотензина. [7] Он является членом семейства серпинов , что привело к другому названию: Серпин А8. белков [8] хотя неизвестно, что он ингибирует другие ферменты, как большинство серпинов. Кроме того, обобщенную кристаллическую структуру можно оценить, исследуя другие белки семейства серпинов, но ангиотензиноген имеет удлиненный N-конец по сравнению с другими белками семейства серпинов. [9] Получение реальных кристаллов для рентгенодифрактометрического анализа затруднено отчасти из-за вариабельности гликозилирования, которое проявляет ангиотензиноген. Негликозилированные и полностью гликозилированные состояния ангиотензиногена также различаются по молекулярной массе: первая весит 53 кДа, а вторая - 75 кДа, при этом масса частично гликозилированных состояний находится между этими двумя значениями. [7]

Ангиотензиноген также известен как ренина субстрат . Он расщепляется на N-конце ренином с образованием ангиотензина I, который позже модифицируется и становится ангиотензином II. [7] [9] Этот пептид имеет длину 485 аминокислот, и 10 N-концевых аминокислот расщепляются под действием ренина. [7] Первые 12 аминокислот являются наиболее важными для активности.

Асп-Арг-Вал-Тир-Иль-Хис-Про-Фе-Хис-Лей-Вал-Иль-... [ нужны разъяснения ]

Уровни ангиотензиногена в плазме повышаются за счет уровня кортикостероидов , эстрогена , щитовидной железы гормона и ангиотензина II в плазме. У мышей с полным дефицитом ангиотензиногена в организме наблюдались следующие эффекты: низкая выживаемость новорожденных, задержка прибавки массы тела, задержка роста и аномальное развитие почек. [7]

Ангиотензин I

[ редактировать ]
Асп-Арг-Вал-Тир-Иль-Хис-Про-Фе-Хис-Лей | Вал-Иль-... [ нужны разъяснения ]
Ренин-ангиотензин-альдостероновая система

Ангиотензин I ( CAS № 11128-99-7), официально называемый проангиотензином , образуется в результате действия ренина на ангиотензиноген . Ренин расщепляет пептидную связь между остатками лейцина (Leu) и валина (Val) на ангиотензиногене, образуя декапептид (десять аминокислот) (дез-Asp) ангиотензин I. Ренин вырабатывается в почках в ответ на почечную симпатическую активность, снижается. внутрипочечное кровяное давление (систолическое кровяное давление <90 мм рт. ст.) [10] ) в юкстагломерулярных клетках – обезвоживание или снижение доставки Na+ и Cl- в плотное пятно . [11] Если пониженная концентрация NaCl [12] в дистальных канальцах ощущается плотным пятном, высвобождение ренина юкстагломерулярными клетками увеличивается. Этот чувствительный механизм секреции ренина, опосредованной плотным пятном, по-видимому, имеет специфическую зависимость от ионов хлорида, а не от ионов натрия. Исследования с использованием изолированных препаратов толстого восходящего колена с прикрепленными клубочками в перфузате с низким содержанием NaCl не смогли ингибировать секрецию ренина при добавлении различных солей натрия, но могли ингибировать секрецию ренина при добавлении хлоридных солей. [13] Это и подобные результаты, полученные in vivo, [14] заставило некоторых поверить, что, возможно, «инициирующим сигналом для контроля секреции ренина при МД является изменение скорости поглощения NaCl преимущественно через люминальный котранспортер Na,K,2Cl, физиологическая активность которого определяется изменением люминальной концентрации Cl». ." [15]

Ангиотензин I, по-видимому, не обладает прямой биологической активностью и существует исключительно как предшественник ангиотензина II.

Ангиотензин II

[ редактировать ]
Смотрите также: Ангиотензин II (лекарство)
Асп-Арг-Вал-Тир-Иль-Хис-Про-Фе [ нужны разъяснения ]

Ангиотензин I преобразуется в ангиотензин II (АII) путем удаления двух С-концевых остатков с помощью фермента ангиотензинпревращающего фермента (АПФ), главным образом через АПФ в легких (но также присутствующего в эндотелиальных клетках , эпителиальных клетках почек и головного мозга). ). Ангиотензин II действует на центральную нервную систему, увеличивая выработку вазопрессина , а также действует на гладкие мышцы вен и артерий, вызывая вазоконстрикцию. Ангиотензин II также увеличивает альдостерона секрецию ; поэтому он действует как эндокринный , аутокринный / паракринный и интракринный гормон.

АПФ является мишенью препаратов- ингибиторов АПФ , которые снижают скорость выработки ангиотензина II. Ангиотензин II повышает кровяное давление, стимулируя белок Gq в гладкомышечных клетках сосудов (что, в свою очередь, активирует IP3-зависимый механизм, ведущий к повышению внутриклеточного уровня кальция и, в конечном итоге, вызывающему сокращение). Кроме того, ангиотензин II действует на Na + /ЧАС + обменник в проксимальных канальцах почек для стимуляции Na + реабсорбция и H + выведение, которое сопровождается реабсорбцией бикарбоната. В конечном итоге это приводит к увеличению объема крови, давления и pH. [16] Следовательно, ингибиторы АПФ являются основными антигипертензивными препаратами.

Известны также другие продукты расщепления АПФ длиной в семь или девять аминокислот; они имеют дифференциальное сродство к рецепторам ангиотензина , хотя их точная роль до сих пор неясна. На действие самого AII направлены антагонисты рецепторов ангиотензина II , которые непосредственно блокируют ангиотензина II AT1 -рецепторы .

Ангиотензин II расщепляется до ангиотензина III под действием ангиотензиназ, локализованных в эритроцитах и ​​сосудистых руслах большинства тканей. Ангиотензин II имеет период полураспада в кровообращении около 30 секунд. [17] тогда как в тканях это время может достигать 15–30 минут.

Ангиотензин II приводит к увеличению инотропии , хронотропии , высвобождению катехоламинов ( норадреналина ), чувствительности к катехоламинам, уровням альдостерона, уровням вазопрессина, а также ремоделированию сердца и вазоконстрикции через рецепторы АТ 1 на периферических сосудах (и наоборот, рецепторы АТ 2 ухудшают ремоделирование сердца). Вот почему ингибиторы АПФ и БРА помогают предотвратить ремоделирование, возникающее вторично по отношению к ангиотензину II, и полезны при застойной сердечной недостаточности . [15]

Ангиотензин III

[ редактировать ]
Асп | Арг-Вал-Тир-Иль-Хис-Про-Фе [ нужны разъяснения ]

Ангиотензин III, наряду с ангиотензином II, считается активным пептидом, производным ангиотензиногена. [18]

Ангиотензин III обладает 40% прессорной активностью ангиотензина II, но 100% альдостеронпродуцирующей активностью. Повышает среднее артериальное давление . Это пептид, который образуется в результате удаления аминокислоты из ангиотензина II с помощью глутамиламинопептидазы А, которая расщепляет N-концевой остаток Asp. [19]

Активация рецептора АТ2 ангиотензином III вызывает натрийурез , тогда как активация АТ2 ангиотензином II не вызывает. Этот натрийуретический ответ через ангиотензин III возникает, когда рецептор АТ1 блокируется. [20]

Ангиотензин IV

[ редактировать ]
Арг | Вал-Тир-Иль-Хис-Про-Фе [ нужны разъяснения ]

Ангиотензин IV представляет собой гексапептид, который, как и ангиотензин III, обладает несколько меньшей активностью. Ангиотензин IV обладает широким спектром активности в центральной нервной системе. [21] [22]

Точная идентичность рецепторов АТ4 не установлена. Есть доказательства того, что рецептор AT4 представляет собой аминопептидазу, регулируемую инсулином (IRAP). [23] Имеются также данные о том, что ангиотензин IV взаимодействует с системой HGF через рецептор c-Met. [24] [25]

синтетические низкомолекулярные аналоги ангиотензина IV, обладающие способностью проникать через гематоэнцефалический барьер . Разработаны [25]

Сайт AT4 может участвовать в приобретении и воспроизведении памяти, а также в регуляции кровотока. [26] Ангиотензин IV и его аналоги могут также способствовать решению задач пространственной памяти, таких как распознавание объектов и избегание (условное и пассивное избегание). [27] Исследования также показали, что обычные биологические эффекты ангиотензина IV на организм не зависят от обычных антагонистов АТ2-рецепторов, таких как препарат от гипертонии лозартан . [27]

Эффекты

[ редактировать ]
См. также Ренин-ангиотензиновую систему # Эффекты.

Ангиотензины II, III и IV оказывают ряд эффектов на организм:

адипический

[ редактировать ]

Ангиотензины «модулируют увеличение жировой массы посредством усиления липогенеза жировой ткани… и подавления липолиза». [28]

Сердечно-сосудистая система

[ редактировать ]

Ангиотензины являются мощными прямыми вазоконстрикторами , сужают артерии и повышают кровяное давление. Этот эффект достигается за счет активации GPCR AT 1 , который через белок Gq сигнализирует об активации фосфолипазы C и впоследствии увеличивает внутриклеточный кальций. [29]

Ангиотензин II обладает протромботическим потенциалом за счет адгезии и агрегации тромбоцитов и стимуляции PAI-1 и PAI-2 . [30] [31]

Нейронный

[ редактировать ]

Ангиотензин II усиливает ощущение жажды ( дипсоген ) через постремную область и субфорникальный орган головного мозга. [32] [33] [34] снижает реакцию барорецепторного рефлекса , увеличивает потребность в соли , увеличивает секрецию АДГ задней долей гипофиза и увеличивает секрецию АКТГ передней долей гипофиза . [32] Некоторые данные свидетельствуют о том, что он действует на сосудистый орган терминальной пластинки (OVLT) . также [35]

надпочечниковый

[ редактировать ]

Ангиотензин II действует на кору надпочечников , заставляя ее выделять альдостерон , гормон, который заставляет почки задерживать натрий и терять калий. Повышенные уровни ангиотензина II в плазме ответственны за повышенный уровень альдостерона, присутствующий во время лютеиновой фазы менструального цикла .

Реналь

[ редактировать ]

Ангиотензин II оказывает прямое воздействие на проксимальные канальцы, повышая уровень Na. + реабсорбция . Он оказывает сложное и вариабельное влияние на клубочковую фильтрацию и почечный кровоток в зависимости от условий. Повышение системного артериального давления будет поддерживать почечное перфузионное давление; однако сужение афферентных и эфферентных артериол клубочка будет иметь тенденцию ограничивать почечный кровоток. Однако влияние на сопротивление эфферентных артериол заметно больше, отчасти из-за меньшего базального диаметра; это имеет тенденцию увеличивать гидростатическое давление в капиллярах клубочков и поддерживать скорость клубочковой фильтрации . Ряд других механизмов может влиять на почечный кровоток и СКФ. Высокие концентрации ангиотензина II могут сжимать клубочковый мезангий, уменьшая площадь клубочковой фильтрации. Ангиотензин II является сенсибилизатором тубулогломерулярной обратной связи , предотвращая чрезмерное повышение СКФ. Ангиотензин II вызывает местное высвобождение простагландинов, которые, в свою очередь, противодействуют почечной вазоконстрикции. Конечный эффект этих конкурирующих механизмов на клубочковую фильтрацию будет варьироваться в зависимости от физиологической и фармакологической среды.

Прямые почечные эффекты ангиотензина II (не включая высвобождение альдостерона )
Цель Действие Механизм [36]
почечная артерия и
афферентные артериолы 		вазоконстрикция (более слабая) VDCC → Ca 2+ приток
выносящая артериола вазоконстрикция (сильнее) (вероятно) активировать рецептор ангиотензина 1 → Активация G q → ↑ активность PLC → ↑ IP 3 и DAG → активация IP 3 рецептора в SR → ↑ внутриклеточный Ca 2+
мезангиальные клетки сжатие → ↓площадь фильтрации
проксимальный каналец увеличение Na + реабсорбция
  • регулировка сил Старлинга в перитубулярных капиллярах для увеличения реабсорбции
    • сокращение эфферентных и афферентных артериол → снижение гидростатического давления в перитубулярных капиллярах
    • сокращение эфферентных артериол → увеличение фракции фильтрации → повышение коллоидно-осмотического давления в перитубулярных капиллярах
  • повышенная натрий-водородного антипортера активность
тубулогломерулярная обратная связь повышенная чувствительность увеличение чувствительности афферентных артериол к сигналам от плотного пятна
медуллярный кровоток снижение

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Перейти обратно: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000135744 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031980 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Бассо Н., Терраньо Н.А. (декабрь 2001 г.). «История об открытии ренин-ангиотензиновой системы» . Гипертония . 38 (6): 1246–9. дои : 10.1161/hy1201.101214 . ПМИД   11751697 .
  6. ^ «Ангиотензин | Сеть гормонального здоровья» . www.hormone.org . Проверено 2 декабря 2019 г.
  7. ^ Перейти обратно: а б с д и Лу Х., Кассис Л.А., Куи К.В., Догерти А. (июль 2016 г.). «Структура и функции ангиотензиногена» . Исследования гипертонии . 39 (7): 492–500. дои : 10.1038/ч.2016.17 . ПМЦ   4935807 . ПМИД   26888118 .
  8. ^ «AGT - предшественник ангиотензиногена - Homo sapiens (человек) - ген и белок AGT» . www.uniprot.org . Проверено 2 декабря 2019 г.
  9. ^ Перейти обратно: а б Стритфилд-Джеймс Р.М., Уильямсон Д., Пайк Р.Н., Тьюксбери Д., Каррелл Р.В., Кофлин П.Б. (октябрь 1998 г.). «Расщепление ангиотензиногена ренином: важность структурно ограниченного N-конца» . Письма ФЭБС . 436 (2): 267–270. Бибкод : 1998FEBSL.436..267S . дои : 10.1016/S0014-5793(98)01145-4 . ПМИД   9781693 . S2CID   29751589 .
  10. ^ Престон Р.А., Матерсон Б.Дж., Реда Дж., Уильямс Д.В., Гамбургер Р.Дж., Кушман У.К., Андерсон Р.Дж. (октябрь 1998 г.). «Подгруппа по возрасту и расе по сравнению с профилем ренина как предикторами реакции артериального давления на антигипертензивную терапию. Совместная исследовательская группа Департамента по делам ветеранов по антигипертензивным препаратам» . ДЖАМА . 280 (13): 1168–72. дои : 10.1001/jama.280.13.1168 . ПМИД   9777817 .
  11. ^ Уильямс Г.Х., Длуги Р.Г. (2008). «Глава 336: Заболевания коры надпочечников». Лоскальцо Дж., Фаучи А.С., Браунвальд Э., Каспер Д.Л., Хаузер С.Л., Лонго Д.Л. (ред.). Принципы внутренней медицины Харрисона . МакГроу-Хилл Медикал. ISBN  978-0-07-146633-2 .
  12. ^ Скотт О, Бриггс Дж. П. (1987). «Прямая демонстрация секреции ренина, опосредованной плотным пятном». Наука . 237 (4822): 1618–1620. Бибкод : 1987Sci...237.1618S . дои : 10.1126/science.3306925 . ПМИД   3306925 .
  13. ^ Киршнер К.А., Котчен Т.А., Галла Дж.Х., Люк Р.Г. (ноябрь 1978 г.). «Значение хлорида для острого ингибирования ренина хлоридом натрия». Американский журнал физиологии . 235 (5): F444–50. дои : 10.1152/ajprenal.1978.235.5.F444 . ПМИД   31796 .
  14. ^ Ким С.М., Мизель Д., Хуанг Ю.Г., Бриггс Дж.П., Шнерманн Дж. (май 2006 г.). «Аденозин как медиатор зависимого от плотного пятна ингибирования секреции ренина». Американский журнал физиологии. Почечная физиология . 290 (5): F1016–23. дои : 10.1152/ajprenal.00367.2005 . ПМИД   16303857 . S2CID   270730 .
  15. ^ Перейти обратно: а б Шнерманн Дж. Б., Кастроп Х (2013). «Функция юкстагломерулярного аппарата». В Альперн Р.Дж., Мо О.В., Каплан М. (ред.). Почка Селдина и Гибиша (Пятое изд.). Академическая пресса. стр. 757–801. дои : 10.1016/B978-0-12-381462-3.00023-9 . ISBN  978-0-12-381462-3 .
  16. ^ Ле Т (2012). Первая помощь по фундаментальным наукам. Системы органов . МакГроу-Хилл. п. 625.
  17. ^ Патель П., Сангхави Д., Моррис Д.Л., Кахваджи С.И. (2023). «Ангиотензин II». СтатПерлс . Остров сокровищ (Флорида): StatPearls Publishing. ПМИД   29763087 .
  18. ^ Райт Дж.В., Мизутани С., Хардинг Дж.В. (2012). «Акцент на мозговом ангиотензине III и аминопептидазе А в контроле гипертонии» . Международный журнал гипертонии . 2012 : 124758. doi : 10.1155/2012/124758 . ПМК   3389720 . ПМИД   22792446 .
  19. ^ «Ангиотензин III» . ПабХим . НАЦИОНАЛЬНЫЕ ИНСТИТУТЫ ЗДРАВООХРАНЕНИЯ США . Проверено 9 мая 2019 г.
  20. ^ Падиа С.Х., Хауэлл Н.Л., Сираги Х.М., Кэри Р.М. (март 2006 г.). «Рецепторы почечного ангиотензина 2 типа опосредуют натрийурез через ангиотензин III у крыс с блокировкой рецептора ангиотензина II типа 1». Гипертония . 47 (3): 537–544. дои : 10.1161/01.HYP.0000196950.48596.21 . ПМИД   16380540 . S2CID   37807540 .
  21. ^ Чай С.Ю., Фернандо Р., Пек Г., Йе С.Ю., Мендельсон Ф.А., Дженкинс Т.А., Альбистон А.Л. (ноябрь 2004 г.). «Рецептор ангиотензина IV/AT4». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 61 (21): 2728–2737. дои : 10.1007/s00018-004-4246-1 . ПМИД   15549174 . S2CID   22816307 .
  22. ^ Гард ПР (декабрь 2008 г.). «Когнитивные эффекты ангиотензина IV» . BMC Нейронаука . 9 (Дополнение 2): S15. дои : 10.1186/1471-2202-9-S2-S15 . ПМЦ   2604899 . ПМИД   19090988 .
  23. ^ Альбистон А.Л., Макдауэлл С.Г., Матсакос Д., Сим П., Клюн Э., Мустафа Т., Ли Дж., Мендельсон Ф.А., Симпсон Р.Дж., Коннолли Л.М., Чай С.Ю. (декабрь 2001 г.). «Доказательства того, что рецептор ангиотензина IV (AT (4)) представляет собой фермент, регулируемый инсулином аминопептидаза» . Журнал биологической химии . 276 (52): 48623–6. дои : 10.1074/jbc.C100512200 . ПМИД   11707427 .
  24. ^ Райт Дж.В., Хардинг Дж.В. (01 января 2015 г.). «Фактор роста гепатоцитов головного мозга/система рецепторов c-Met: новая мишень для лечения болезни Альцгеймера». Журнал болезни Альцгеймера . 45 (4): 985–1000. дои : 10.3233/JAD-142814 . ПМИД   25649658 .
  25. ^ Перейти обратно: а б Райт Дж.В., Кавас Л.Х., Хардинг Дж.В. (февраль 2015 г.). «Разработка низкомолекулярных аналогов ангиотензина IV для лечения болезней Альцгеймера и Паркинсона». Прогресс нейробиологии . 125 : 26–46. дои : 10.1016/j.pneurobio.2014.11.004 . ПМИД   25455861 . S2CID   41360989 .
  26. ^ Райт Дж.В., Кребс Л.Т., Стобб Дж.В., Хардинг Дж.В. (январь 1995 г.). «Система ангиотензина IV: функциональные последствия». Границы нейроэндокринологии . 16 (1): 23–52. дои : 10.1006/frne.1995.1002 . PMID   7768321 . S2CID   20552386 .
  27. ^ Перейти обратно: а б Хо Дж.К., Nation DA (сентябрь 2018 г.). «Когнитивные преимущества ангиотензина IV и ангиотензина-(1-7): систематический обзор экспериментальных исследований» . Неврологические и биоповеденческие обзоры . 92 : 209–225. doi : 10.1016/j.neubiorev.2018.05.005 . ПМЦ   8916541 . ПМИД   29733881 . S2CID   13686581 .
  28. ^ Иван-Шарве Л., Кеньяр-Буланже А (январь 2011 г.). «Роль ренин-ангиотензиновой системы жировой ткани в метаболических и воспалительных заболеваниях, связанных с ожирением» . Почки Интернешнл . 79 (2): 162–8. дои : 10.1038/ki.2010.391 . ПМИД   20944545 .
  29. ^ Канаиде Х., Ичики Т., Нисимура Дж., Хирано К. (ноябрь 2003 г.). «Клеточный механизм вазоконстрикции, индуцированной ангиотензином II: еще предстоит определить» . Исследование кровообращения . 93 (11): 1015–7. дои : 10.1161/01.RES.0000105920.33926.60 . ПМИД   14645130 .
  30. ^ Скурк Т., Ли Ю.М., Хаунер Х. (май 2001 г.). «Ангиотензин II и его метаболиты стимулируют высвобождение белка PAI-1 из адипоцитов человека в первичной культуре» . Гипертония . 37 (5): 1336–40. дои : 10.1161/01.HYP.37.5.1336 . ПМИД   11358950 .
  31. ^ Джезуальдо Л., Раньери Э., Монно Р., Россиелло М.Р., Колуччи М., Семераро Н., Грандалиано Дж., Шена Ф.П., Урси М., Черулло Дж. (август 1999 г.). «Ангиотензин IV стимулирует экспрессию ингибитора-1 активатора плазминогена в эпителиальных клетках проксимальных канальцев» . Почки Интернешнл . 56 (2): 461–70. дои : 10.1046/j.1523-1755.1999.00578.x . ПМИД   10432384 .
  32. ^ Перейти обратно: а б Джонсон А.К., премьер-министр Гросс (май 1993 г.). «Сенсорные околожелудочковые органы и гомеостатические пути мозга» . Журнал ФАСЭБ . 7 (8): 678–86. дои : 10.1096/fasebj.7.8.8500693 . ПМИД   8500693 . S2CID   13339562 .
  33. ^ Шейвер С.В., Кадекаро М., Гросс ПМ (декабрь 1989 г.). «Высокая метаболическая активность в дорсальном вагальном комплексе крыс Браттлборо». Исследования мозга . 505 (2): 316–20. дои : 10.1016/0006-8993(89)91459-5 . ПМИД   2598049 . S2CID   32921413 .
  34. ^ Гросс П.М., Уэйнман Д.С., Шейвер С.В., Уолл К.М., Фергюсон А.В. (март 1990 г.). «Метаболическая активация эфферентных путей постремной области крысы». Американский журнал физиологии . 258 (3 ч. 2): R788-97. дои : 10.1152/ajpregu.1990.258.3.R788 . ПМИД   2316724 .
  35. ^ Барретт К.Э., Барман С.М., Брукс Х.Л., Юань Дж.С., Ганонг В.Ф. (2019). Обзор медицинской физиологии Ганонга (26-е изд.). Нью-Йорк: Образование Макгроу-Хилл. п. 304. ИСБН  978-1260122404 . OCLC   1076268769 .
  36. ^ Булпаеп Э.Л., Бор В.Ф. (2005). Медицинская физиология: клеточный и молекулярный подход . Сент-Луис, Миссури: Эльзевир Сондерс. п. 771. ИСБН  978-1-4160-2328-9 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
  • де Гаспаро М., Кэтт К.Дж., Инагами Т., Райт Дж.В., Унгер Т. (сентябрь 2000 г.). «Международный союз фармакологов. XXIII. Рецепторы ангиотензина II». Фармакологические обзоры . 52 (3): 415–72. ПМИД   10977869 .
  • Книга Бреннера и ректора «Почка» , 7-е изд., Сондерс, 2004 г.
  • Медицинский словарь Мосби , 3-е изд., CV Mosby Company, 1990.
  • Обзор медицинской физиологии , 20-е изд., Уильям Ф. Ганонг, McGraw-Hill, 2001.
  • Клиническая физиология кислотно-щелочных и электролитных нарушений , 5-е изд., Бертон Дэвид Роуз и Теодор В. Пост МакГроу-Хилл, 2001 г.
  • Лиз К.Р., Макфадьен Р.Дж., Дойг Дж.К., Рид Дж.Л. (август 1993 г.). «Роль ангиотензина во внесосудистой системе». Журнал человеческой гипертонии . 7 (Приложение 2): S7-12. ПМИД   8230088 .
  • Вейр М.Р., Дзау В.Дж. (декабрь 1999 г.). «Система ренин-ангиотензин-альдостерон: конкретная мишень для лечения гипертонии» . Американский журнал гипертонии . 12 (12 ПТ 3): 205С–213С. дои : 10.1016/S0895-7061(99)00103-X . ПМИД   10619573 .
  • Берри С., Туиз Р., Доминичак А.Ф., Уэбб Р.К., Джонс Д.Г. (декабрь 2001 г.). «Рецепторы ангиотензина: передача сигналов, сосудистая патофизиология и взаимодействие с церамидами». Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 281 (6): H2337-65. дои : 10.1152/ajpheart.2001.281.6.H2337 . ПМИД   11709400 . S2CID   41296327 .
  • Варагич Дж., Фрелих Э.Д. (ноябрь 2002 г.). «Локальная сердечная ренин-ангиотензиновая система: гипертония и сердечная недостаточность». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 34 (11): 1435–42. дои : 10.1006/jmcc.2002.2075 . ПМИД   12431442 .
  • Вольф Г. (2006). «Роль активных форм кислорода в опосредованном ангиотензином II росте, дифференцировке и апоптозе почек». Антиоксиданты и окислительно-восстановительная сигнализация . 7 (9–10): 1337–45. дои : 10.1089/ars.2005.7.1337 . ПМИД   16115039 .
  • Казобон С., Деше Ф., Куро П.О., Намиас К. (апрель 2006 г.). «[Эндотелин-1, ангиотензин II и рак]» . Медицина/Наука . 22 (4): 416–22. дои : 10.1051/medsci/2006224416 . ПМИД   16597412 .
  • Ариза А.С., Бобадилья Н.А., Халхали А. (2007). «[Эндотелин 1 и ангиотензин II при преэклампсии]». Ревиста де Investigacion Clinica . 59 (1): 48–56. ПМИД   17569300 .
[ редактировать ]
Викискладе есть медиафайлы по теме ангиотензина .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Angiotensin&oldid=1235838908#Angiotensinogen"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: af042774f0f7f98237ef59bf7fe805b0__1721558760
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/af/b0/af042774f0f7f98237ef59bf7fe805b0.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Angiotensin - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)