Связывающий белок иммуноглобулина
| HSPA5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | HSPA5 , BIP, GRP78, HEL-S-89n, MIF2, связывающий белок иммуноглобулина, член 5 семейства белков теплового шока A (Hsp70), GRP78/Bip | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | Опустить : 138120 ; МГИ : 95835 ; Гомологен : 3908 ; Генные карты : HSPA5 ; OMA : HSPA5 — ортологи | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Викиданные | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Связывающий белок иммуноглобулина ( BiPS ), также известный как белок регулируемый глюкозой 78 кДа ( GRP-78 ) или белок теплового шока 5 70 кДа ( HSPA5 ), представляет собой белок , который у людей кодируется HSPA5 геном . [5] [6]
BiP представляет собой HSP70, молекулярный шаперон расположенный в просвете эндоплазматического ретикулума (ЭР), который связывает вновь синтезированные белки, когда они транслоцируются в ЭР, и поддерживает их в состоянии, пригодном для последующего сворачивания и олигомеризации . BiP также является важным компонентом механизма транслокации и играет роль в ретроградном транспорте через мембрану ЭР аберрантных белков, предназначенных для деградации протеасомой . BiP является распространенным белком во всех условиях роста, но его синтез заметно индуцируется в условиях, которые приводят к накоплению развернутых полипептидов в ЭР.
Структура
[ редактировать ]BiP содержит два функциональных домена : нуклеотидсвязывающий домен (NBD) и субстратсвязывающий домен (SBD). NBD связывает и гидролизует АТФ, а SBD связывает полипептиды . [7]
NBD состоит из двух больших глобулярных субдоменов (I и II), каждый из которых разделен на два небольших субдомена (A и B). Субдомены разделены щелью, в которой находится нуклеотид, один Mg 2+ и два К + ионы связывают и соединяют все четыре домена (IA, IB, IIA, IIB). [8] [9] [10] SBD разделен на два субдомена: SBDβ и SBDα. SBDβ служит карманом связывания для клиентских белков или пептидов, а SBDα служит спиральной крышкой, закрывающей карман связывания. [11] [12] [13] Междоменный линкер соединяет NBD и SBD, способствуя формированию интерфейса NBD-SBD. [7]
Механизм
[ редактировать ]Активность BiP регулируется его аллостерическим АТФазным циклом: когда АТФ связывается с NBD, крышка SBDα открывается, что приводит к формированию конформации SBD с низким сродством к субстрату. При гидролизе АТФ АДФ связывается с НБД, и крышка на связанном субстрате закрывается. Это создает низкую скорость отрыва для связывания субстрата с высоким сродством и защищает связанный субстрат от преждевременного сворачивания или агрегации . Обмен АДФ на АТФ приводит к открытию крышки SBDα и последующему высвобождению субстрата, который затем может свободно сворачиваться. [14] [15] [16] Цикл АТФазы может быть синергически усилен протеиндисульфидизомеразой ( PDI ). [17] и его кошапероны. [18]
Функция
[ редактировать ]Когда клетки K12 испытывают недостаток глюкозы, синтез нескольких белков, называемых белками, регулируемыми глюкозой (GRP), заметно увеличивается. GRP78 (HSPA5), также называемый «белком, связывающим тяжелую цепь иммуноглобулина» (BiP), является членом семейства белков теплового шока-70 ( HSP70 ) и участвует в сворачивании и сборке белков в ЭР. [6] Уровень BiP тесно коррелирует с количеством секреторных белков (например, IgG) в ЭР. [19]
Высвобождение и связывание субстрата с помощью BiP облегчает различные функции в ER, такие как сворачивание и сборка вновь синтезированных белков, связывание с неправильно свернутыми белками для предотвращения агрегации белков , транслокацию секреторных белков и инициацию UPR . [9]
Сворачивание и удержание белка
[ редактировать ]BiP может активно сворачивать свои субстраты (действуя как фолдаза субстрата ) или просто связывать и ограничивать сворачивание или агрегацию (действуя как холдаза ). Интактная активность АТФазы и активность связывания пептидов необходимы для того, чтобы действовать как фолдаза: чувствительные к температуре мутанты BiP с дефектной активностью АТФазы (так называемые мутации класса I) и мутанты BiP с дефектной активностью связывания пептидов (так называемые мутации класса II) не способны сворачиваться. карбоксипептидаза Y (CPY) при недопустимой температуре . [20]
Транслокация ЭР
[ редактировать ]В качестве молекулярного шаперона ЭР BiP также необходим для импорта полипептида в просвет ЭР или мембрану ЭР АТФ-зависимым способом. Обнаружено, что АТФазные мутанты BiP вызывают блокировку транслокации ряда белков ( инвертазы , карбоксипептидазы Y, а-фактора ) в просвет ЭР. [21] [22] [23]
ER-ассоциированная деградация (ERAD)
[ редактировать ]BiP также играет роль в ERAD . Наиболее изученным субстратом ERAD является CPY*, конститутивно неправильно свернутый CPY, полностью импортированный в ER и модифицированный гликозилированием . BiP — это первый сопровождающий, который связывается с CPY* и необходим для деградации CPY*. [24] Было показано, что мутанты АТФазы (включая аллостерические мутанты) BiP значительно замедляют скорость деградации CPY*. [25] [26]
путь УПО
[ редактировать ]BiP является одновременно мишенью стрессовой реакции ER, или UPR , и важным регулятором пути UPR. [27] [28] Во время стресса ER BiP диссоциирует от трех преобразователей ( IRE1 , PERK и ATF6 ), эффективно активируя соответствующие пути UPR. [29] В качестве продукта гена-мишени UPR BiP активируется, когда факторы транскрипции UPR связываются с элементом UPR в промоторной области ДНК BiP. [30]
Взаимодействия
[ редактировать ]АТФазный цикл BiP обеспечивается его кошаперонами , как факторами связывания нуклеотидов (NEF) , которые облегчают связывание АТФ при высвобождении АДФ, так и белками J , которые способствуют гидролизу АТФ. [18] BiP также является проверенным субстратом HYPE (партнер E по взаимодействию с дрожжами Хантингтина), который может аденилировать BiP по множеству остатков. [31]
Сохранение цистеинов BiP
[ редактировать ]BiP высококонсервативен среди эукариот, включая млекопитающих (табл. 1). Он также широко экспрессируется во всех типах тканей человека. [32] В BiP человека имеются два высококонсервативных цистеина. Было показано, что эти цистеины подвергаются посттрансляционным модификациям как в клетках дрожжей, так и в клетках млекопитающих. [33] [34] [35] Было показано, что в дрожжевых клетках N-концевой цистеин сульфенилируется и глутатионилируется при окислительном стрессе. Обе модификации усиливают способность BiP предотвращать агрегацию белков. [33] [34] В клетках мышей консервативная пара цистеина образует дисульфидную связь при активации GPx7 (NPGPx). Дисульфидная связь усиливает связывание BiP с денатурированными белками. [36]
| Общее название вида | Научное название вида | Сохранение БиП | Сохранение цистеина BiP | Цистеиновое число | |
|---|---|---|---|---|---|
| Приматы | Человек | Мудрый человек | Да | Да | 2 |
| Макака | Фуската макака | Да | Да | 2 | |
| Зачислен | Хлороцебус сабаеус | Прогнозируется* | Да | 2 | |
| Мартышка | Каллитрикс Якх | Да | Да | 2 | |
| Грызуны | Мышь | Мышиная мышца | Да | Да | 2 |
| Крыса | Раттус норвегикус | Да | Да | 3 | |
| Морская свинка | Морские свинки | Предсказанный | Да | 3 | |
| Голый землекоп | Heterocephalus glaber | Да | Да | 3 | |
| Кролик | Ориктолагус куникулюс | Предсказанный | Да | 2 | |
| Древесная землеройка | Тупая китайская | Да | Да | 2 | |
| Копытные | Корова | Бос Телец | Да | Да | 2 |
| Малый полосатик | Balaenoptera острострата скаммони | Да | Да | 2 | |
| Свинья | Свинья свинья | Предсказанный | Да | 2 | |
| Хищники | Собака | Семейная собака | Предсказанный | Да | 2 |
| Кот | Дикие кошки | Да | Да | 3 | |
| Хорек | Мустела путориус фуро | Предсказанный | Да | 2 | |
| Сумчатые | Опоссум | Монодельфис домашний | Предсказанный | Да | 2 |
| Тасманийский дьявол | Саркофил harrisii | Предсказанный | Да | 2 | |
| *Предсказанная: предсказанная последовательность в соответствии с белком NCBI. | |||||
Клиническое значение
[ редактировать ]Аутоиммунное заболевание
[ редактировать ]Как и многие белки стресса и теплового шока, BiP обладает мощной иммунологической активностью при высвобождении из внутренней среды клетки во внеклеточное пространство. [37] В частности, он подает противовоспалительные и прорезолютивные сигналы в иммунные сети, тем самым помогая устранить воспаление . [38] Механизмы, лежащие в основе иммунологической активности BiP, до конца не изучены. Тем не менее, было показано, что он индуцирует секрецию противовоспалительных цитокинов путем связывания с рецептором на поверхности моноцитов , подавляет критические молекулы, участвующие в активации Т-лимфоцитов , и модулирует путь дифференцировки моноцитов в дендритные клетки . [39] [40]
Мощная иммуномодулирующая активность BiP/GRP78 также была продемонстрирована на животных моделях аутоиммунных заболеваний, включая коллаген-индуцированный артрит . [41] мышиное заболевание, напоминающее ревматоидный артрит человека. Было показано, что профилактическая или терапевтическая парентеральная доставка BiP облегчает клинические и гистологические признаки воспалительного артрита. [42]
Сердечно-сосудистые заболевания
[ редактировать ]Повышение регуляции BiP связано с сердечной дисфункцией, вызванной стрессом ER, и дилатационной кардиомиопатией . [43] [44] BiP также было предложено для подавления развития атеросклероза путем облегчения гомоцистеином стресса ER, вызванного , предотвращения апоптоза сосудистых эндотелиальных клеток , ингибирования активации генов, ответственных за биосинтез холестерина / триглицеридов , и подавления прокоагулянтной активности тканевого фактора, все из которых могут способствовать к образованию атеросклеротических бляшек . [45]
Некоторые противораковые препараты , такие как ингибиторы протеасом , связаны с осложнениями сердечной недостаточности. В неонатальных кардиомиоцитах крыс сверхэкспрессия BiP ослабляет гибель кардиомиоцитов, вызванную ингибированием протеасом. [46]
Нейродегенеративное заболевание
[ редактировать ]В качестве белка-шаперона ER BiP предотвращает гибель нейрональных клеток , вызванную стрессом ER, путем исправления неправильно свернутых белков. [47] [48] Более того, химический индуктор BiP, названный BIX, уменьшал частоту инфарктов головного мозга у мышей с ишемией головного мозга . [49] И наоборот, усиленная функция шаперона BiP тесно связана с болезнью Альцгеймера . [45] [50]
Метаболические заболевания
[ редактировать ]BiP гетерозиготность Предполагается, что защищает от ожирения , вызванного диетой с высоким содержанием жиров , диабета 2 типа и панкреатита путем активизации защитных путей стресса ER. BiP также необходим для адипогенеза и гомеостаза глюкозы в жировых тканях. [51]
Инфекционное заболевание
[ редактировать ]прокариотические BiP ортологи Было обнаружено, что взаимодействуют с ключевыми белками, такими как RecA , который жизненно важен для репликации бактериальной ДНК . В результате эти бактериальные шапероны Hsp70 представляют собой многообещающий набор мишеней для разработки антибиотиков. Примечательно, что противораковый препарат OSU-03012 повторно сенсибилизировал супербактерий штаммы Neisseria gonorrhoeae к нескольким стандартным антибиотикам . [50] Между тем, вирулентный штамм токсигенной Shiga Escherichia coli подрывает выживаемость клеток-хозяев, продуцируя токсин AB5, ингибирующий BiP хозяина. [45] Напротив, вирусы полагаются на BiP хозяина для успешной репликации, в основном за счет заражения клеток через BiP на клеточной поверхности, стимуляции экспрессии BiP с шаперонными вирусными белками и подавления реакции смерти от стресса ER. [50] [52]
Примечания
[ редактировать ] | Версия этой статьи 2016 года была обновлена внешним экспертом в рамках модели двойной публикации. Соответствующая академическая рецензируемая статья была опубликована в журнале Gene и может цитироваться как: Цзе Ван, Джессика Ли, Дэвид Лием, Пейпей Пинг (июнь 2017 г.). « Ген HSPA5 , кодирующий шаперон BiP Hsp70 в эндоплазматическом ретикулуме» . Джин . 618 (30): 14–23. дои : 10.1016/j.gene.2017.03.005 . ПМК 5632570 . ПМИД 28286085 . |
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000044574 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000026864 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ Тинг Дж., Ли А.С. (май 1988 г.). «Человеческий ген, кодирующий белок массой 78 000 дальтон, регулируемый глюкозой, и его псевдоген: структура, сохранение и регуляция». ДНК . 7 (4): 275–86. дои : 10.1089/dna.1988.7.275 . ПМИД 2840249 .
- ^ Jump up to: а б Хендершот Л.М., Валентайн В.А., Ли А.С., Моррис С.В., Шапиро Д.Н. (март 1994 г.). «Локализация гена, кодирующего BiP/GRP78 человека, родственного эндоплазматическому ретикулуму семейства HSP70, на хромосоме 9q34». Геномика . 20 (2): 281–4. дои : 10.1006/geno.1994.1166 . ПМИД 8020977 .
- ^ Jump up to: а б Ян Дж., Нунэ М., Цзун Ю., Чжоу Л., Лю Ц. (декабрь 2015 г.). «Закрытое и аллостерическое открытие сайта связывания полипептида в шапероне BiP человека Hsp70» . Структура . 23 (12): 2191–203. дои : 10.1016/j.str.2015.10.012 . ПМК 4680848 . ПМИД 26655470 .
- ^ Фэйрбратер В.Дж., Чамп М.А., Кристингер Х.В., Кейт Б.А., Старовасник М.А. (октябрь 1997 г.). «Назначение основной цепи 1H, 13C и 15N и вторичная структура рецептор-связывающего домена фактора роста эндотелия сосудов» . Белковая наука . 6 (10): 2250–60. дои : 10.1002/pro.5560061020 . ПМК 2143562 . ПМИД 9336848 .
- ^ Jump up to: а б Майер, член парламента, Букау Б (март 2005 г.). «Шапероны Hsp70: клеточные функции и молекулярный механизм» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 62 (6): 670–84. дои : 10.1007/s00018-004-4464-6 . ПМЦ 2773841 . ПМИД 15770419 .
- ^ Вишневска М., Карлберг Т., Лехтиё Л., Йоханссон И., Котенёва Т., Моче М. и др. (01.01.2010). «Кристаллические структуры АТФазных доменов четырех изоформ Hsp70 человека: HSPA1L/Hsp70-hom, HSPA2/Hsp70-2, HSPA6/Hsp70B' и HSPA5/BiP/GRP78» . ПЛОС ОДИН . 5 (1): е8625. Бибкод : 2010PLoSO...5,8625W . дои : 10.1371/journal.pone.0008625 . ПМК 2803158 . ПМИД 20072699 .
- ^ Журавлева А, Гираш Л.М. (июнь 2015 г.). «Конформационная динамика субстрат-связывающего домена опосредует аллостерию Hsp70» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (22): E2865–73. Бибкод : 2015PNAS..112E2865Z . дои : 10.1073/pnas.1506692112 . ПМК 4460500 . ПМИД 26038563 .
- ^ Леу Цзи, Чжан П., Мерфи М.Э., Марморштейн Р., Джордж Д.Л. (ноябрь 2014 г.). «Структурная основа ингибирования шаперонов HSP70 и DnaK путем нацеливания малых молекул на С-концевой аллостерический карман» . АКС Химическая биология . 9 (11): 2508–16. дои : 10.1021/cb500236y . ПМК 4241170 . ПМИД 25148104 .
- ^ Либшер М., Ружейникова А. (март 2009 г.). «Аллостерическая связь между крышкой и междоменным линкером в DnaK, выявленная исследованиями связывания ингибиторов» . Журнал бактериологии . 191 (5): 1456–62. дои : 10.1128/JB.01131-08 . ПМК 2648196 . ПМИД 19103929 .
- ^ Сабо А., Лангер Т., Шредер Х., Фланаган Дж., Букау Б., Хартл Ф.У. (октябрь 1994 г.). «Зависимый от гидролиза АТФ реакционный цикл системы Hsp70 Escherichia coli DnaK, DnaJ и GrpE» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 91 (22): 10345–9. Бибкод : 1994PNAS...9110345S . дои : 10.1073/pnas.91.22.10345 . ПМК 45016 . ПМИД 7937953 .
- ^ Шмид Д., Байчи А., Геринг Х., Кристен П. (1994). «Кинетика действия молекулярных шаперонов». Наука . 263 (5149): 971–3. Бибкод : 1994Sci...263..971S . дои : 10.1126/science.8310296 . ПМИД 8310296 .
- ^ Зуйдервег Э.Р., Бертельсен Э.Б., Русаки А., Майер М.П., Гествицки Дж.Э., Ахмад А. (01.01.2012). «Аллостерия в белках-шаперонах Hsp70». В Джексоне С. (ред.). Молекулярные шапероны . Темы современной химии. Том. 328. Шпрингер Берлин Гейдельберг. стр. 99–153. дои : 10.1007/128_2012_323 . ISBN 978-3-642-34551-7 . ПМК 3623542 . ПМИД 22576356 .
- ^ Майер М., Кис У., Каммермайер Р., Бюхнер Дж. (сентябрь 2000 г.). «BiP и PDI взаимодействуют в окислительном сворачивании антител in vitro» . Журнал биологической химии . 275 (38): 29421–5. дои : 10.1074/jbc.M002655200 . ПМИД 10893409 .
- ^ Jump up to: а б Бенке Дж., Файги М.Дж., Хендершот Л.М. (апрель 2015 г.). «BiP и его факторы обмена нуклеотидов Grp170 и Sil1: механизмы действия и биологические функции» . Журнал молекулярной биологии . Молекулярные шапероны и контроль качества белков (Часть I). 427 (7): 1589–608. дои : 10.1016/j.jmb.2015.02.011 . ПМЦ 4356644 . ПМИД 25698114 .
- ^ Кобер Л., Зехе С., Боде Дж. (октябрь 2012 г.). «Разработка новой системы селекции на основе стресса ER для выделения высокопродуктивных клонов». Биотехнология и биоинженерия . 109 (10): 2599–611. дои : 10.1002/бит.24527 . ПМИД 22510960 . S2CID 25858120 .
- ^ Саймонс Дж. Ф., Ферро-Новик С., Роуз М.Д., Хелениус А. (июль 1995 г.). «BiP/Kar2p служит молекулярным шапероном во время сворачивания карбоксипептидазы Y в дрожжах» . Журнал клеточной биологии . 130 (1): 41–9. дои : 10.1083/jcb.130.1.41 . ПМК 2120506 . ПМИД 7790376 .
- ^ Фогель Дж. П., Мисра Л. М., Роуз, доктор медицинских наук (июнь 1990 г.). «Потеря функции BiP/GRP78 блокирует транслокацию секреторных белков у дрожжей» . Журнал клеточной биологии . 110 (6): 1885–95. дои : 10.1083/jcb.110.6.1885 . ПМК 2116122 . ПМИД 2190988 .
- ^ Нгуен Т.Х., Лоу Д.Т., Уильямс Д.Б. (февраль 1991 г.). «Связывающий белок BiP необходим для транслокации секреторных белков в эндоплазматический ретикулум Saccharomyces cerevisiae» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 88 (4): 1565–9. Бибкод : 1991PNAS...88.1565N . дои : 10.1073/pnas.88.4.1565 . ПМК 51060 . ПМИД 1996357 .
- ^ Бродский Ю.Л., Шекман Р. (декабрь 1993 г.). «Комплекс Sec63p-BiP из дрожжей необходим для транслокации белка в восстановленную протеолипосому» . Журнал клеточной биологии . 123 (6, ч. 1): 1355–63. дои : 10.1083/jcb.123.6.1355 . ПМК 2290880 . ПМИД 8253836 .
- ^ Штольц А., Вольф Д.Х. (июнь 2010 г.). «Деградация белка, связанная с эндоплазматическим ретикулумом: путешествие в ад с помощью шаперона» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Исследования молекулярных клеток . 1803 (6): 694–705. дои : 10.1016/j.bbamcr.2010.02.005 . ПМИД 20219571 .
- ^ Племпер Р.К., Бёмлер С., Бордалло Дж., Зоммер Т., Вольф Д.Х. (август 1997 г.). «Мутантный анализ связывает транслокон и BiP с ретроградным транспортом белков для деградации ER» . Природа . 388 (6645): 891–5. Бибкод : 1997Natur.388..891P . дои : 10.1038/42276 . ПМИД 9278052 . S2CID 4431731 .
- ^ Нисикава С., Бродский Дж.Л., Накацукаса К. (май 2005 г.). «Роль молекулярных шаперонов в контроле качества эндоплазматического ретикулума (ER) и деградации, связанной с ER (ERAD)». Журнал биохимии . 137 (5): 551–5. дои : 10.1093/jb/mvi068 . ПМИД 15944407 .
- ^ Чепмен Р., Сидрауски С., Уолтер П. (1 января 1998 г.). «Внутриклеточная передача сигналов от эндоплазматического ретикулума к ядру». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 14 : 459–85. дои : 10.1146/annurev.cellbio.14.1.459 . ПМИД 9891790 .
- ^ Окамура К., Кимата Ю., Хигасио Х., Цуру А., Коно К. (декабрь 2000 г.). «Диссоциация Kar2p/BiP от сенсорной молекулы ER, Ire1p, запускает развернутый белковый ответ у дрожжей». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 279 (2): 445–50. дои : 10.1006/bbrc.2000.3987 . ПМИД 11118306 .
- ^ Коренных А, Уолтер П (2012). «Структурная основа развернутого белкового ответа». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 28 : 251–77. doi : 10.1146/annurev-cellbio-101011-155826 . ПМИД 23057742 .
- ^ Ёсида Х, Мацуи Т, Ямамото А, Окада Т, Мори К (декабрь 2001 г.). «МРНК XBP1 индуцируется ATF6 и сплайсируется с помощью IRE1 в ответ на стресс ER с образованием высокоактивного фактора транскрипции» . Клетка . 107 (7): 881–91. дои : 10.1016/s0092-8674(01)00611-0 . ПМИД 11779464 . S2CID 9460062 .
- ^ Саньял А., Чен А.Дж., Накаясу Э.С., Лазар К.С., Зборник Э.А., Уорби К.А. и др. (март 2015 г.). «Новая связь между аденилированием/АМПилированием, опосредованным Fic (филаментация, индуцированная цАМФ), и реакцией развернутого белка» . Журнал биологической химии . 290 (13): 8482–99. дои : 10.1074/jbc.M114.618348 . ПМЦ 4375499 . ПМИД 25601083 .
- ^ Броккьери Л., Конвей де Макарио Э., Макарио А.Дж. (23 января 2008 г.). «Гены hsp70 в геноме человека: закономерности консервации и дифференциации предсказывают широкий спектр перекрывающихся и специализированных функций» . Эволюционная биология BMC . 8 (1): 19. Бибкод : 2008BMCEE...8...19B . дои : 10.1186/1471-2148-8-19 . ПМК 2266713 . ПМИД 18215318 .
- ^ Jump up to: а б Ван Дж., Пареха К.А., Кайзер К.А., Севьер CS (22 июля 2014 г.). «Передача окислительно-восстановительных сигналов через молекулярный шаперон BiP защищает клетки от окислительного стресса, вызванного эндоплазматической сетью» . электронная жизнь . 3 : e03496. doi : 10.7554/eLife.03496 . ПМЦ 4132286 . ПМИД 25053742 .
- ^ Jump up to: а б Ван Дж, Sevier CS (февраль 2016 г.). «Формирование и обратимость окисления BiP-цистеина способствует выживанию клеток во время и после окислительного стресса» . Журнал биологической химии . 291 (14): 7541–57. дои : 10.1074/jbc.M115.694810 . ПМЦ 4817183 . ПМИД 26865632 .
- ^ Вэй ПК, Се Ю.Х., Су Ми, Цзян Икс, Сюй П.Х., Ло В.Т. и др. (декабрь 2012 г.). «Потеря датчика окислительного стресса NPGPx ставит под угрозу активность шаперона GRP78 и вызывает системные заболевания» . Молекулярная клетка . 48 (5): 747–59. дои : 10.1016/j.molcel.2012.10.007 . ПМЦ 3582359 . ПМИД 23123197 .
- ^ Вэй ПК, Се Ю.Х., Су Ми, Цзян Икс, Сюй П.Х., Ло В.Т. и др. (декабрь 2012 г.). «Потеря датчика окислительного стресса NPGPx ставит под угрозу активность шаперона GRP78 и вызывает системные заболевания» . Молекулярная клетка . 48 (5): 747–59. дои : 10.1016/j.molcel.2012.10.007 . ПМЦ 3582359 . ПМИД 23123197 .
- ^ Панайи Г.С., Корригалл В.М., Хендерсон Б. (август 2004 г.). «Стрессовые цитокины: ключевые белки в иммунных регуляторных сетях; Мнение». Современное мнение в иммунологии . 16 (4): 531–4. дои : 10.1016/j.coi.2004.05.017 . ПМИД 15245751 .
- ^ Шилдс А.М., Панайи Г.С., Корригалл В.М. (сентябрь 2011 г.). «Молекулярные паттерны, связанные с разрешением (RAMP): RAMParts, защищающие иммунологический гомеостаз?» . Клиническая и экспериментальная иммунология . 165 (3): 292–300. дои : 10.1111/j.1365-2249.2011.04433.x . ПМК 3170978 . ПМИД 21671907 .
- ^ Корригалл В.М., Бодман-Смит, доктор медицинских наук, Брюнст М., Корнелл Х., Панайи Г.С. (апрель 2004 г.). «Ингибирование функции антигенпрезентирующих клеток и стимуляция мононуклеарных клеток периферической крови человека для экспрессии профиля противовоспалительных цитокинов стрессовым белком BiP: актуальность для лечения воспалительного артрита». Артрит и ревматизм . 50 (4): 1164–71. дои : 10.1002/арт.20134 . ПМИД 15077298 .
- ^ Корригалл В.М., Виттекок О., Панайи Г.С. (октябрь 2009 г.). «Дендритные клетки, полученные из моноцитов периферической крови, обработанные связывающим белком иммуноглобулина, невосприимчивы к созреванию и индуцируют развитие регуляторных Т-клеток» . Иммунология . 128 (2): 218–26. дои : 10.1111/j.1365-2567.2009.03103.x . ПМЦ 2767311 . ПМИД 19740378 .
- ^ Корригалл В.М., Бодман-Смит, доктор медицинских наук, Файф М.С., Канас Б., Майерс Л.К., Вули П. и др. (февраль 2001 г.). «Молекулярный шаперон эндоплазматического ретикулума человека BiP является аутоантигеном ревматоидного артрита и предотвращает индукцию экспериментального артрита» . Журнал иммунологии . 166 (3): 1492–8. дои : 10.4049/jimmunol.166.3.1492 . ПМИД 11160188 .
- ^ Браунли Р.Дж., Майерс Л.К., Вули П.Х., Корригалл В.М., Бодман-Смит, доктор медицинских наук, Панайи Г.С. и др. (март 2006 г.). «Лечение артрита, вызванного коллагеном мышей, стрессовым белком BiP через регуляторные Т-клетки, продуцирующие интерлейкин-4: новая функция древнего белка» . Артрит и ревматизм . 54 (3): 854–63. дои : 10.1002/арт.21654 . ПМИД 16508967 .
- ^ Роу Н.Д., Рен Дж. (март 2013 г.). «Окислительная активация Ca(2+)/кальмодулин-активируемой киназы II опосредует сердечную дисфункцию и апоптоз, вызванную стрессом ER» . Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 304 (6): H828–39. дои : 10.1152/ajpheart.00752.2012 . ПМЦ 3602775 . ПМИД 23316062 .
- ^ Окада К., Минамино Т., Цукамото Ю., Ляо Ю., Цукамото О., Такашима С. и др. (август 2004 г.). «Длительный стресс эндоплазматического ретикулума в гипертрофированном и недостаточном сердце после сужения аорты: возможный вклад стресса эндоплазматического ретикулума в апоптоз сердечных миоцитов» . Тираж . 110 (6): 705–12. дои : 10.1161/01.CIR.0000137836.95625.D4 . ПМИД 15289376 .
- ^ Jump up to: а б с Ни М, Ли А.С. (июль 2007 г.). «ER-шапероны в развитии млекопитающих и заболеваниях человека» . Письма ФЭБС . 581 (19): 3641–51. дои : 10.1016/j.febslet.2007.04.045 . ПМК 2040386 . ПМИД 17481612 .
- ^ Фу Х.И., Минамино Т., Цукамото О., Савада Т., Асаи М., Като Х. и др. (сентябрь 2008 г.). «Сверхэкспрессия резидентного шаперона эндоплазматического ретикулума ослабляет гибель кардиомиоцитов, вызванную ингибированием протеасом» . Сердечно-сосудистые исследования . 79 (4): 600–10. дои : 10.1093/cvr/cvn128 . ПМИД 18508854 .
- ^ Чжао Л., Лонго-Гесс С., Харрис Б.С., Ли Дж.В., Акерман С.Л. (сентябрь 2005 г.). «Накопление белка и нейродегенерация у мышей-мутантов с синдромом одурения вызваны нарушением SIL1, кошаперона BiP». Природная генетика . 37 (9): 974–9. дои : 10.1038/ng1620 . ПМИД 16116427 . S2CID 27489955 .
- ^ Анттонен А.К., Махьех И., Хямяляйнен Р.Х., Лажье-Туренн К., Копра О., Варис Л. и др. (декабрь 2005 г.). «Ген, нарушенный при синдроме Маринеско-Шёгрена, кодирует SIL1, кошаперон HSPA5». Природная генетика . 37 (12): 1309–11. дои : 10.1038/ng1677 . ПМИД 16282978 . S2CID 33094308 .
- ^ Кудо Т., Канемото С., Хара Х., Моримото Н., Морихара Т., Кимура Р. и др. (февраль 2008 г.). «Молекулярный индуктор шаперонов защищает нейроны от стресса ER» . Смерть клеток и дифференцировка . 15 (2): 364–75. дои : 10.1038/sj.cdd.4402276 . ПМИД 18049481 .
- ^ Jump up to: а б с Бут Л., Робертс Дж.Л., Кэш Д.Р., Таваллай С., Джин С., Фиданза А. и др. (июль 2015 г.). «GRP78/BiP/HSPA5/Dna K является универсальной терапевтической мишенью для лечения заболеваний человека» . Журнал клеточной физиологии . 230 (7): 1661–76. дои : 10.1002/jcp.24919 . ПМК 4402027 . ПМИД 25546329 .
- ^ Шойнер Д., Вандер Мирде Д., Сонг Б., Фламез Д., Кримерс Дж.В., Цукамото К. и др. (июль 2005 г.). «Контроль трансляции мРНК сохраняет функцию эндоплазматического ретикулума в бета-клетках и поддерживает гомеостаз глюкозы» . Природная медицина . 11 (7): 757–64. дои : 10.1038/nm1259 . ПМИД 15980866 . S2CID 2785104 .
- ^ Ратор А.П., Нг М.Л., Васудеван С.Г. (28 января 2013 г.). «Дифференциальный ответ развернутого белка во время заражения вирусами Чикунгунья и Синдбис: CHIKV nsP4 подавляет фосфорилирование eIF2α» . Вирусологический журнал . 10:36 . doi : 10.1186/1743-422X-10-36 . ПМЦ 3605262 . ПМИД 23356742 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- HSPA5+белок+человек Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
- человека Местоположение генома HSPA5 и HSPA5 страница сведений о гене в браузере генома UCSC .
- PDBe-KB предоставляет обзор всей информации о структуре, доступной в PDB для шаперона эндоплазматического ретикулума человека BiP.