Шаперон (белок)
В молекулярной биологии молекулярные шапероны — это белки , которые помогают конформационному сворачиванию или разворачиванию крупных белков или макромолекулярных белковых комплексов. Существует ряд классов молекулярных шаперонов, каждый из которых помогает крупным белкам правильно сворачиваться во время или после синтеза, а также после частичной денатурации. Шапероны также участвуют в транслокации белков для протеолиза .
Первые обнаруженные молекулярные шапероны представляли собой тип сборочных шаперонов, которые помогают в сборке нуклеосом из свернутых гистонов и ДНК . [ 1 ] [ 2 ] Одной из основных функций молекулярных шаперонов является предотвращение агрегации неправильно свернутых белков, поэтому многие белки-шапероны классифицируются как белки теплового шока , поскольку тенденция к агрегации белков усиливается при тепловом стрессе.
Большинство молекулярных шаперонов не передают никакой стерической информации о сворачивании белка, а вместо этого способствуют сворачиванию белка путем связывания и стабилизации промежуточных продуктов сворачивания до тех пор, пока полипептидная цепь не будет полностью транслирована . Конкретный способ функционирования шаперонов различается в зависимости от их белков-мишеней и местоположения. применялись различные подходы Для изучения структуры, динамики и функционирования шаперонов . Массовые биохимические измерения сообщили нам об эффективности сворачивания белка и предотвращении агрегации, когда шапероны присутствуют во время сворачивания белка. Последние достижения в анализе одиночных молекул [ 3 ] позволили понять структурную гетерогенность шаперонов, промежуточных продуктов сворачивания и сродство шаперонов к неструктурированным и структурированным белковым цепям.
Функции молекулярных шаперонов
[ редактировать ]Многие шапероны представляют собой белки теплового шока , то есть белки, экспрессирующиеся в ответ на повышенные температуры или другие клеточные стрессы. [ 4 ] Шапероны белков теплового шока классифицируются на основе их наблюдаемой молекулярной массы на Hsp60, Hsp70 , Hsp90, Hsp104 и малые Hsp. [ 5 ] Семейство белков-шаперонов Hsp60 называется шаперонинами , характеризуется сложенной двойной кольцевой структурой и обнаруживается у прокариот, в цитозоле эукариот и в митохондриях.
Некоторые системы шаперонов работают как фолдазы : они поддерживают сворачивание белков АТФ-зависимым образом (например, система GroEL / GroES или система DnaK / DnaJ / GrpE ). Хотя большинство вновь синтезированных белков могут сворачиваться в отсутствие шаперонов, лишь немногим из них они необходимы для того же самого. Другие шапероны действуют как холдазы : они связывают промежуточные соединения сворачивания, чтобы предотвратить их агрегацию, например DnaJ или Hsp33 . [ 6 ] Шапероны также могут действовать как дезагрегазы, которые взаимодействуют с аберрантными белковыми сборками и превращают их в мономеры. [ 7 ] Некоторые шапероны могут способствовать деградации белков , приводя белки к протеазным системам, таким как система убиквитин-протеасома у эукариот . [ 8 ] Белки-шапероны участвуют в сворачивании более половины всех белков млекопитающих. [ нужна ссылка ]
Макромолекулярная скученность может иметь важное значение для функции шаперона. Переполненная среда цитозоля может ускорить процесс сворачивания, поскольку компактно свернутый белок будет занимать меньший объем, чем развернутая белковая цепь. [ 9 ] Однако скученность может снизить выход правильно свернутого белка за счет увеличения агрегации белка . [ 10 ] [ 11 ] Краудинг также может повысить эффективность белков-шаперонов, таких как GroEL , [ 12 ] что могло бы противодействовать этому снижению эффективности складывания. [ 13 ] Некоторые высокоспецифичные «стерические шапероны» передают уникальную структурную информацию белкам, которые не могут сворачиваться спонтанно. Такие белки нарушают догму Анфинсена . [ 14 ] требуя, чтобы динамика белка складывалась правильно.
Другие типы шаперонов участвуют в транспорте через мембраны , например мембраны митохондрий и эндоплазматической сети (ЭР) у эукариот . Бактериальный в транслокационный шаперон SecB поддерживает вновь синтезированные предшественники полипептидные цепи- транслокационно - компетентном ( обычно развернутом ) состоянии и направляет их к транслокону . [ 15 ]
Продолжают открывать новые функции шаперонов, такие как активность бактериального адгезина , индукция агрегации с образованием неамилоидных агрегатов, [ 16 ] подавление токсичных белковых олигомеров за счет их кластеризации, [ 17 ] [ 18 ] и в ответ на заболевания, связанные с агрегацией белков [ 19 ] и поддержание рака. [ 20 ]
Белки-шапероны человека
[ редактировать ]Было обнаружено, что в клеточных линиях человека белки-шапероны составляют ~10% общей массы протеома. [ 21 ] и повсеместно и высоко экспрессируются в тканях человека.
Шапероны широко распространены в эндоплазматическом ретикулуме (ЭР), поскольку синтез белка в этой области часто происходит .
Эндоплазматическая сеть
[ редактировать ]В эндоплазматическом ретикулуме (ЭР) имеются общие, лектиновые и неклассические молекулярные шапероны, которые смягчают сворачивание белков.
- Общие сопровождающие: GRP78/BiP , GRP94 , GRP170 .
- Лектиновые шапероны: кальнексин и кальретикулин.
- Неклассические молекулярные шапероны: HSP47 и ERp29.
- Складные сопровождающие:
- Протеиндисульфидизомераза (PDI), [ 22 ]
- Пептидилпролилцис-транс-изомераза (PPI), пролилизомераза [ 23 ]
- ЭРп57 [ 24 ]
Номенклатура и примеры семей-шаперонов
[ редактировать ]Есть много разных семей сопровождающих; каждая семья способствует сворачиванию белка по-своему. У таких бактерий, как E. coli , многие из этих белков высоко экспрессируются в условиях сильного стресса, например, когда бактерия находится при высоких температурах, поэтому белки-шапероны теплового шока являются наиболее обширными.
Для сопровождающих используются различные номенклатуры. Названия белков теплового шока обычно образуются из буквы «Hsp», за которой следует приблизительная молекулярная масса в килодальтонах ; такие названия обычно используются для эукариот, таких как дрожжи. Названия бактерий имеют более разнообразные формы и напрямую относятся к их очевидной функции на момент открытия. Например, «GroEL» первоначально означает «дефект роста фага, преодолеваемый мутацией в фаговом гене E, большой субъединице». [ 25 ]
Hsp10 и Hsp60
[ редактировать ]Hsp10/60 (комплекс GroEL/GroES в E. coli ) представляет собой наиболее охарактеризованный большой (~ 1 МДа) шаперонный комплекс. GroEL (Hsp60) представляет собой 14-мер с двойным кольцом и гидрофобным участком на открытии; он настолько велик, что может вместить в свой просвет нативную складку GFP 54 кДа . GroES (Hsp10) представляет собой гептамер с одним кольцом, который связывается с GroEL в присутствии АТФ или АДФ. GroEL/GroES, возможно, не сможет отменить предыдущую агрегацию, но они конкурируют на пути неправильного сворачивания и агрегации. [ 26 ] Также действует в митохондриальном матриксе как молекулярный шаперон.
Hsp70 и Hsp40
[ редактировать ]
Hsp70 (DnaK в E. coli ), возможно, является наиболее охарактеризованным небольшим (~ 70 кДа) шапероном. Белкам Hsp70 помогают белки Hsp40 (DnaJ в E. coli ), которые увеличивают скорость потребления АТФ и активность Hsp70. Эти два белка у бактерий называются «ДНК», поскольку изначально было установлено, что они необходимы для репликации ДНК E. coli . [ 27 ]
Было отмечено, что повышенная экспрессия белков Hsp70 в клетке приводит к снижению склонности к апоптозу . Хотя точное понимание механизма еще предстоит определить, известно, что Hsp70 имеют связанное состояние с высоким сродством к развернутым белкам при связывании с ADP и состояние с низким сродством при связывании с АТФ .
Считается, что многие Hsp70 концентрируются вокруг развернутого субстрата, стабилизируя его и предотвращая агрегацию до тех пор, пока развернутая молекула не свернется должным образом, после чего Hsp70 теряют сродство к молекуле и диффундируют. [ 28 ] Hsp70 также действует как митохондриальный и хлоропластический молекулярный шаперон у эукариот.
Hsp90
[ редактировать ]Hsp90 (HtpG в E. coli [ а ] ) может быть наименее понятным сопровождающим. Его молекулярная масса составляет около 90 кДа, и она необходима для жизнеспособности эукариот (возможно, и прокариотов). Белок теплового шока 90 (Hsp90) представляет собой молекулярный шаперон, необходимый для активации многих сигнальных белков в эукариотической клетке.
Каждый Hsp90 имеет АТФ-связывающий домен, средний домен и домен димеризации . Первоначально считалось, что структуры, недавно опубликованные Vaughan et al., прикрепляются к белку-субстрату (также известному как белок-клиент) при связывании АТФ. и Али и др. указывают на то, что клиентские белки могут внешне связываться как с N-концевым, так и со средним доменами Hsp90. [ 29 ] [ 30 ]
Hsp90 также может нуждаться в ко-шаперонах , таких как иммунофилины , Sti1 , p50 ( Cdc37 ) и Aha1 , а также взаимодействует с системой шаперонов Hsp70. [ 31 ] [ 32 ]
HSP100
[ редактировать ]Белки Hsp100 (семейство Clp в E. coli ) изучались in vivo и in vitro на предмет их способности нацеливать и разворачивать меченые и неправильно свернутые белки.
Белки семейства Hsp100/Clp образуют крупные гексамерные структуры с анфолдазной активностью в присутствии АТФ. Считается, что эти белки действуют как шапероны, процессивно пропуская клиентские белки через небольшую пору размером 20 Å (2 нм ), тем самым давая каждому клиентскому белку второй шанс свернуться.
Некоторые из этих шаперонов Hsp100, такие как ClpA и ClpX, связываются с двухкольцевой тетрадекамерной сериновой протеазой ClpP; вместо того, чтобы катализировать рефолдинг клиентских белков, эти комплексы ответственны за целенаправленное разрушение меченых и неправильно свернутых белков.
Hsp104 , Hsp100 Saccharomyces cerevisiae , необходим для размножения многих дрожжевых прионов . Удаление гена HSP104 приводит к тому, что клетки не могут размножать определенные прионы .
Бактериофаг
[ редактировать ]Гены ( фага бактериофага ) Т4 , кодирующие белки , определяющие структуру фага Т4, были идентифицированы с использованием условно-летальных мутантов . [ 33 ] Большинство этих белков оказались либо основными, либо второстепенными структурными компонентами завершенной фаговой частицы. Однако среди генных продуктов (gps), необходимых для сборки фага, Snustad [ 34 ] идентифицировали группу gps, которые действуют каталитически, а не включаются в структуру фага. Этими gps были gp26, gp31, gp38, gp51, gp28 и gp4 [ген 4 является синонимом генов 50 и 65, и поэтому gp можно обозначить gp4(50)(65)]. С тех пор первые четыре из этих шести генных продуктов были признаны белками-шаперонами. Кроме того, gp40, gp57A, gp63 и gpwac теперь также идентифицированы как шапероны.
фага Т4 Морфогенез разделен на три независимых пути: головной, хвостовой и длинный хвостовой путь волокон, как подробно описано Япом и Россманом. [ 35 ] Что касается морфогенеза головки, шаперон gp31 взаимодействует с бактериальным шапероном-хозяином GroEL, способствуя правильному сворачиванию основного капсидного белка головки gp23. [ 36 ] [ 35 ] Шаперон gp40 участвует в сборке gp20, помогая тем самым формированию соединительного комплекса, который инициирует сборку головного прокапсида. [ 36 ] [ 35 ] Gp4(50)(65), хотя и не указан в качестве шаперона, действует каталитически как нуклеаза, которая, по-видимому, необходима для морфогенеза, расщепляя упакованную ДНК, чтобы обеспечить соединение головок с хвостами. [ 37 ]
Во время общей сборки хвоста белки-шапероны gp26 и gp51 необходимы для сборки ступицы базовой пластины. [ 38 ] Gp57A необходим для правильного сворачивания gp12, структурного компонента коротких хвостовых волокон базовой пластинки. [ 38 ]
Синтез волокон длинного хвоста зависит от белка-шаперона gp57A, который необходим для тримеризации gp34 и gp37, основных структурных белков хвостовых волокон. [ 36 ] [ 35 ] Белок-шаперон gp38 также необходим для правильного сворачивания gp37. [ 38 ] [ 39 ] Белки-шапероны gp63 и gpwac используются для прикрепления волокон длинного хвоста к пластинке основания хвоста. [ 38 ]
История
[ редактировать ]Расследование шаперонов имеет давнюю историю. [ 40 ] Термин «молекулярный шаперон» впервые появился в литературе в 1978 году и был изобретен Роном Ласки для описания способности ядерного белка, называемого нуклеоплазмином, предотвращать агрегацию свернутых белков-гистонов с ДНК во время сборки нуклеосом. [ 41 ] Позже этот термин был расширен Р. Джоном Эллисом в 1987 году для описания белков, которые опосредуют посттрансляционную сборку белковых комплексов. [ 42 ] В 1988 году стало понятно, что подобные белки опосредуют этот процесс как у прокариот, так и у эукариот. [ 43 ] Детали этого процесса были установлены в 1989 году, когда in vitro было продемонстрировано АТФ-зависимое сворачивание белка . [ 44 ]
Клиническое значение
[ редактировать ]Существует множество заболеваний, связанных с мутациями в генах, кодирующих шапероны (т.е. мультисистемная протеинопатия ), которые могут поражать мышцы, кости и/или центральную нервную систему. [ 45 ]
См. также
[ редактировать ]
СМИ, связанные с белками-шаперонами, на Викискладе?
Примечания
[ редактировать ]- ^ Первоначально идентифицирован как гомолог Hsp83 дрозофилии . Название расшифровывается как «высокотемпературный белок G».
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Ричардсон Р.Т., Алексеев О.М., Гроссман Г., Видгрен Э.Э., Трешер Р., Вагнер Э.Дж. и др. (июль 2006 г.). «Ядерный аутоантигенный белок спермы (NASP), линкерный гистон-шаперон, необходимый для пролиферации клеток» . Журнал биологической химии . 281 (30): 21526–34. дои : 10.1074/jbc.M603816200 . ПМИД 16728391 .
- ^ Алексеев О.М., Ричардсон Р.Т., Алексеев О., О'Рэнд М.Г. (май 2009 г.). «Анализ профилей экспрессии генов в клетках HeLa в ответ на сверхэкспрессию или опосредованное siRNA истощение NASP» . Репродуктивная биология и эндокринология . 7:45 . дои : 10.1186/1477-7827-7-45 . ПМК 2686705 . ПМИД 19439102 .
- ^ [Действие шаперона на уровне одиночной молекулы http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/cr400326k ]
- ^ Эллис Р.Дж., ван дер Вис С.М. (1991). «Молекулярные шапероны». Ежегодный обзор биохимии . 60 : 321–347. дои : 10.1146/annurev.bi.60.070191.001541 . ПМИД 1679318 .
- ^ Баскос Н.А., Лэндри С.Дж. (декабрь 2019 г.). «История молекулярных структур шаперонов в банке данных белков» . Международный журнал молекулярных наук . 20 (24): 6195. doi : 10.3390/ijms20246195 . ПМК 6940948 . ПМИД 31817979 .
- ^ Хоффманн Дж. Х., Линке К., Граф ПК, Лили Х., Якоб У (январь 2004 г.). «Идентификация редокс-регулируемой сети шаперонов» . Журнал ЭМБО . 23 (1): 160–8. дои : 10.1038/sj.emboj.7600016 . ПМЦ 1271656 . ПМИД 14685279 .
- ^ Ниллегода Н.Б., Кирштейн Дж., Шлахчич А., Беринский М., Станк А., Стенгель Ф. и др. (август 2015 г.). «Важнейший комплекс ко-шаперона HSP70 открывает дезагрегацию белков многоклеточных животных» . Природа . 524 (7564): 247–51. Бибкод : 2015Natur.524..247N . дои : 10.1038/nature14884 . ПМЦ 4830470 . ПМИД 26245380 .
- ^ Балчин Д., Хайер-Хартл М., Хартл Ф.У. (июль 2016 г.). «Аспекты сворачивания белка и контроля качества in vivo». Наука . 353 (6294): аас4354. дои : 10.1126/science.aac4354 . hdl : 11858/00-001M-0000-002B-0856-C . ПМИД 27365453 . S2CID 5174431 .
- ^ ван ден Берг Б., Уэйн Р., Добсон С.М., Эллис Р.Дж. (август 2000 г.). «Макромолекулярная скученность нарушает кинетику рефолдинга белка: последствия для сворачивания внутри клетки» . Журнал ЭМБО . 19 (15): 3870–5. дои : 10.1093/emboj/19.15.3870 . ПМК 306593 . ПМИД 10921869 .
- ^ ван ден Берг Б., Эллис Р.Дж., Добсон К.М. (декабрь 1999 г.). «Влияние скученности макромолекул на сворачивание и агрегацию белков» . Журнал ЭМБО . 18 (24): 6927–33. дои : 10.1093/emboj/18.24.6927 . ПМК 1171756 . ПМИД 10601015 .
- ^ Эллис Р.Дж., Minton AP (май 2006 г.). «Агрегация белков в многолюдных средах». Биологическая химия . 387 (5): 485–97. дои : 10.1515/BC.2006.064 . ПМИД 16740119 . S2CID 7336464 .
- ^ Мартин Дж., Хартл ФУ (февраль 1997 г.). «Влияние скученности макромолекул на шаперонин-опосредованное сворачивание белка» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (4): 1107–12. Бибкод : 1997PNAS...94.1107M . дои : 10.1073/pnas.94.4.1107 . ЧВК 19752 . ПМИД 9037014 .
- ^ Эллис Р.Дж. (2007). «Неправильная сборка белка». Молекулярные аспекты реакции на стресс: шапероны, мембраны и сети . Достижения экспериментальной медицины и биологии. Том. 594. Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: Sprinter Science + Business Media, LLC; Остин, Техас: Landes Bioscience/Eurekah.com. стр. 1–13 . дои : 10.1007/978-0-387-39975-1_1 . ISBN 978-0-387-39974-4 . ПМИД 17205670 .
- ^ Пауэлс К., Ван Молле И., Томмассен Дж., Ван Гелдер П. (май 2007 г.). «Сопровождение Анфинсена: стерические складки» (PDF) . Молекулярная микробиология . 64 (4): 917–22. дои : 10.1111/j.1365-2958.2007.05718.x . ПМИД 17501917 . S2CID 6435829 . Архивировано из оригинала (PDF) 23 мая 2012 г.
- ^ Чжоу Дж, Сюй Цзы (октябрь 2005 г.). «Структурный взгляд на бактериальный транслокационный шаперон SecB: значение для функции» (PDF) . Молекулярная микробиология . 58 (2): 349–57. дои : 10.1111/j.1365-2958.2005.04842.x . hdl : 2027.42/74325 . ПМИД 16194224 . S2CID 33227532 .
- ^ Шпехт С., Миллер С.Б., Могк А., Букау Б. (14 ноября 2011 г.). «Hsp42 необходим для секвестрации белковых агрегатов в местах отложения у Saccharomyces cerevisiae» . Дж. Клеточная Биол . 195 (4): 617–29. дои : 10.1083/jcb.201106037 . ПМЦ 3257523 . ПМИД 22065637 .
- ^ Оджа Дж., Масиламони Дж., Данлэп Д., Удофф Р.А., Кашикар А.Г. (август 2011 г.). «Секвестрация токсичных олигомеров HspB1 как цитопротекторный механизм» . Мол. Клетка. Биол . 31 (15): 3146–57. дои : 10.1128/MCB.01187-10 . ПМК 3147607 . ПМИД 21670152 .
- ^ Маннини Б, Качелла Р, Зампаньи М, ван Ваарде-Верхаген М, Михан С, Рудвелдт С, Кампиони С, Бонинсенья М, Пенко А, Релини А, Кампинга Х.Х., Добсон С.М., Уилсон М.Р., Чекки С, Чити Ф (31 июля) 2012). «Молекулярные механизмы, используемые шаперонами для снижения токсичности аберрантных белковых олигомеров» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 109 (31): 12479–84. Бибкод : 2012PNAS..10912479M . дои : 10.1073/pnas.1117799109 . ПМК 3411936 . ПМИД 22802614 .
- ^ Садиг-Этегад С., Мажди А., Талеби М., Махмуди Дж., Бабри С. (май 2015 г.). «Регуляция никотиновых рецепторов ацетилхолина при болезни Альцгеймера: возможная роль шаперонов». Европейский журнал фармакологии . 755 : 34–41. дои : 10.1016/j.ejphar.2015.02.047 . ПМИД 25771456 . S2CID 31929001 .
- ^ Саламанка Х.Х., Антоньяк М.А., Серионе Р.А., Ши Х., Лис Дж.Т. (2014). «Ингибирование фактора теплового шока 1 в раковых клетках человека с помощью мощного РНК-аптамера» . ПЛОС ОДИН . 9 (5): е96330. Бибкод : 2014PLoSO...996330S . дои : 10.1371/journal.pone.0096330 . ПМК 4011729 . ПМИД 24800749 .
- ^ Финка А., Голубинов П. (сентябрь 2013 г.). «Протеомные данные культур клеток человека уточняют механизмы гомеостаза белков, опосредованного шаперонами» . Клеточные стрессы и шапероны . 18 (5): 591–605. дои : 10.1007/s12192-013-0413-3 . ПМЦ 3745260 . ПМИД 23430704 .
- ^ Руопполо М., Орру С., Таламо Ф., Люнг Дж., Пирнескоски А., Кивирикко К.И. и др. (май 2003 г.). «Мутации в домене а' протеиндисульфидизомеразы влияют на путь сворачивания панкреатической рибонуклеазы А крупного рогатого скота» . Белковая наука . 12 (5): 939–52. дои : 10.1110/ps.0242803 . ПМК 2323865 . ПМИД 12717017 .
- ^ Растворимые комплексы белков-мишеней и пептидилпролилизомеразы...
- ^ Фрикель Э.М., Риек Р., Желесаров И., Хелениус А., Вутрих К., Эллгаард Л. (февраль 2002 г.). «TROSY-ЯМР выявляет взаимодействие между ERp57 и кончиком P-домена кальретикулина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (4): 1954–9. Бибкод : 2002PNAS...99.1954F . дои : 10.1073/pnas.042699099 . ПМЦ 122301 . ПМИД 11842220 .
- ^ Смит, Трейси (1 декабря 1999 г.). «Открытие шаперонинов» . Структурная биология природы . 6 (12): 1090. дои : 10.1038/70015 . ПМИД 10581544 . S2CID 6158370 .
- ^ Фентон В.А., Хорвич А.Л. (май 2003 г.). «Складывание белка, опосредованное шаперонином: судьба полипептида-субстрата». Ежеквартальные обзоры биофизики . 36 (2): 229–56. дои : 10.1017/S0033583503003883 . ПМИД 14686103 . S2CID 10328521 .
- ^ Йохем, Дж; Учида, Х; Саншайн, М; Сайто, Х; Георгопулос, КП; Фейс, М. (4 августа 1978 г.). «Генетический анализ двух генов, dnaJ и dnaK, необходимых для репликации ДНК Escherichia coli и бактериофага лямбда». Молекулярная и общая генетика . 164 (1): 9–14. дои : 10.1007/BF00267593 . ПМИД 360041 . S2CID 28144214 .
- ^ Майер, член парламента, Букау Б (март 2005 г.). «Шапероны Hsp70: клеточные функции и молекулярный механизм» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 62 (6): 670–84. дои : 10.1007/s00018-004-4464-6 . ПМЦ 2773841 . ПМИД 15770419 .
- ^ Воан С.К., Гольке У., Соботт Ф., Гуд В.М., Али М.М., Продрому С. и др. (сентябрь 2006 г.). «Структура комплекса Hsp90-Cdc37-Cdk4» . Молекулярная клетка . 23 (5): 697–707. doi : 10.1016/j.molcel.2006.07.016 . ПМК 5704897 . ПМИД 16949366 .
- ^ Али М.М., Роу С.М., Воан С.К., Мейер П., Панарету Б., Пайпер П.В. и др. (апрель 2006 г.). «Кристаллическая структура закрытого шаперонного комплекса Hsp90-нуклеотид-p23/Sba1» . Природа . 440 (7087): 1013–7. Бибкод : 2006Natur.440.1013A . дои : 10.1038/nature04716 . ПМК 5703407 . ПМИД 16625188 .
- ^ Терасава К., Минами М., Минами Ю. (апрель 2005 г.). «Постоянно обновляемые знания о Hsp90» . Журнал биохимии . 137 (4): 443–7. дои : 10.1093/jb/mvi056 . ПМИД 15858167 .
- ^ Перл Л.Х., Продрому С. (2006). «Структура и механизм механизма молекулярного шаперона Hsp90». Ежегодный обзор биохимии . 75 : 271–94. doi : 10.1146/annurev.biochem.75.103004.142738 . ПМИД 16756493 .
- ^ Эдгар Р.С., Эпштейн Р.Х. Генетика бактериального вируса. Sci Am. 1965;212:70-78. doi: 10.1038/scientificamerican0265-70
- ^ Снустад ДП. Взаимодействия доминирования в клетках Escherichia coli, смешанно инфицированных бактериофагом T4D дикого типа и янтарными мутантами, и их возможные последствия в отношении типа функции гена-продукта: каталитическая или стехиометрическая. Вирусология. 1968;35(4):550-563. doi:10.1016/0042-6822(68)90285-7
- ^ Jump up to: а б с д Яп МЛ, Россманн МГ. Структура и функции бактериофага Т4. Будущая микробиол. 2014;9(12):1319-1327. дои:10.2217/fmb.14.91
- ^ Jump up to: а б с Marusich EI, Kurochkina LP, Mesyanzhinov VV. Chaperones in bacteriophage T4 assembly. Biochemistry (Mosc). 1998;63(4):399-406
- ^ Бенлер С., Хунг Ш., Вандер Грайнд Дж.А., Петерс Г.А., Ровер Ф., Сегалл А.М. Gp4 представляет собой нуклеазу, необходимую для морфогенеза Т4-подобных бактериофагов. Вирусология. 2020;543:7-12. doi:10.1016/j.virol.2020.01.008
- ^ Jump up to: а б с д Лейман П.Г., Арисака Ф., ван Раай М.Дж. и др. Морфогенез хвоста Т4 и хвостовых волокон. Вирол Дж. 2010;7:355. Опубликовано 3 декабря 2010 г. doi:10.1186/1743-422X-7-355.
- ^ Хайман П., ван Раай М. Домены волокон бактериофага Т4 с длинным хвостом. Biophys Rev. 2018;10(2):463-471. doi:10.1007/s12551-017-0348-5
- ^ Эллис Р.Дж. (сентябрь 1996 г.). «Открытие молекулярных шаперонов» . Клеточные стрессы и шапероны . 1 (3): 155–60. ПМК 248474 . ПМИД 9222600 .
- ^ Ласки Р.А., Хонда Б.М., Миллс А.Д., Финч Дж.Т. (октябрь 1978 г.). «Нуклеосомы собираются с помощью кислого белка, который связывает гистоны и переносит их на ДНК». Природа . 275 (5679): 416–20. Бибкод : 1978Natur.275..416L . дои : 10.1038/275416a0 . ПМИД 692721 . S2CID 2535641 .
- ^ Эллис Дж (1987). «Белки как молекулярные шапероны». Природа . 328 (6129): 378–9. Бибкод : 1987Natur.328..378E . дои : 10.1038/328378a0 . ПМИД 3112578 . S2CID 4337273 .
- ^ Хеммингсен С.М., Вулфорд С., ван дер Вис С.М., Тилли К., Деннис Д.Т., Георгопулос К.П. и др. (май 1988 г.). «Сборка гомологичных растительных и бактериальных белков-шаперонов олигомерного белка». Природа . 333 (6171): 330–4. Бибкод : 1988Natur.333..330H . дои : 10.1038/333330a0 . ПМИД 2897629 . S2CID 4325057 .
- ^ Голубинов П., Кристеллер Дж.Т., Гейтенби А.А., Лоример Г.Х. (1989). «Восстановление активной димерной рибулозобисфосфаткарбоксилазы из развернутого состояния зависит от двух белков-шаперонинов и Mg-АТФ». Природа . 342 (6252): 884–9. Бибкод : 1989Natur.342..884G . дои : 10.1038/342884a0 . ПМИД 10532860 . S2CID 4319510 .
- ^ Тейлор Дж. П. (август 2015 г.). «Мультисистемная протеинопатия: пересекающаяся генетика при дегенерации мышц, костей и мозга». Неврология . 85 (8): 658–60. дои : 10.1212/WNL.0000000000001862 . ПМИД 26208960 . S2CID 42203997 .