СУМО3

СУМО3
Доступные структуры ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB showСписок идентификационных кодов PDB 1U4A, 2IO1, 2MP2
Идентификаторы
Псевдонимы	SUMO3 , SMT3A, SMT3H1, SUMO-3, Smt3B, малый убиквитиноподобный модификатор 3, малый убиквитиноподобный модификатор 3
Внешние идентификаторы	Опустить : 602231 ; МГИ : 1336201 ; Гомологен : 38251 ; Генные карты : SUMO3 ; ОМА : SUMO3 — ортологи
showМестоположение гена ( человек ) Chr. Chromosome 21 (human) Band 21q22.3 Start 44,805,617 bp End 44,818,779 bp
showМестоположение гена ( Мышь ) Chr. Chromosome 10 (mouse) Band 10 C1|10 39.72 cM Start 77,441,931 bp End 77,454,165 bp
show экспрессии РНК Характер Bgee Human Mouse (ortholog) Top expressed in endothelial cell tibia parietal pleura visceral pleura palpebral conjunctiva germinal epithelium middle temporal gyrus retinal pigment epithelium Brodmann area 23 hair follicle Top expressed in yolk sac neural layer of retina olfactory bulb striatum of neuraxis mesencephalon epiblast dentate gyrus of hippocampal formation granule cell rhombencephalon stomach cerebellum More reference expression data BioGPS More reference expression data
showГенная онтология Molecular function protein binding protein tag enzyme binding ubiquitin-like protein ligase binding Cellular component cytoplasm PML body nucleus kinetochore nucleoplasm Biological process negative regulation of DNA binding protein sumoylation Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи Разновидность Человек Мышь Входить 6612 20610 Вместе ENSG00000184900 ENSMUSG00000020265 ЮниПрот P55854 Q9Z172 RefSeq (мРНК) НМ_006936 НМ_001286416 НМ_001301671 НМ_001301672 НМ_001301673 НМ_019929 RefSeq (белок) НП_001273345 НП_008867 НП_001288600 НП_001288601 НП_001288602 НП_064313 Местоположение (UCSC) Чр 21: 44,81 – 44,82 Мб Чр 10: 77,44 – 77,45 Мб в PubMed Поиск
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Малый модификатор 3, связанный с убиквитином, представляет собой белок , который у человека кодируется SUMO3 геном .

Функция

Белки SUMO , такие как SUMO3 и убиквитин (см. MIM 191339), посттрансляционно модифицируют многочисленные клеточные белки и влияют на их метаболизм и функцию. Однако, в отличие от убиквитинирования, которое нацелено на деградацию белков, сумойлирование участвует в ряде клеточных процессов, таких как ядерный транспорт , регуляция транскрипции , апоптоз и стабильность белка (Su and Li, 2002). [предоставлено OMIM]

Взаимодействия

Было показано, что SUMO3 взаимодействует с ARNTL. и тимин-ДНК-гликозилаза .

Дальнейшее чтение

• Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэпирование: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. дои : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . ПМИД   8125298 .
• Сузуки Ю, Ёситомо-Накагава К, Маруяма К, Суяма А, Сугано С (октябрь 1997 г.). «Создание и характеристика библиотеки кДНК, обогащенной по полной длине и по 5'-концу». Джин . 200 (1–2): 149–56. дои : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . ПМИД   9373149 .
• Сайто Х., Хинчи Дж. (март 2000 г.). «Функциональная гетерогенность малых модификаторов белка, связанного с убиквитином, SUMO-1 и SUMO-2/3» . Журнал биологической химии . 275 (9): 6252–8. дои : 10.1074/jbc.275.9.6252 . ПМИД   10692421 .
• Тэтэм М.Х., Джаффрэй Э., Воан О.А., Дестерро Дж.М., Боттинг CH, Нейсмит Дж.Х., Хэй RT (сентябрь 2001 г.). «Полимерные цепи SUMO-2 и SUMO-3 конъюгированы с белковыми субстратами с помощью SAE1/SAE2 и Ubc9» . Журнал биологической химии . 276 (38): 35368–74. дои : 10.1074/jbc.M104214200 . ПМИД   11451954 .
• Лин Дж., Йохансен Э., Робертсон Э., Кифф Э. (январь 2002 г.). «Предположительный домен репрессии ядерного антигена 3C вируса Эпштейна-Барра опосредует коактивацию промотора LMP1 с EBNA-2» . Журнал вирусологии . 76 (1): 232–42. doi : 10.1128/JVI.76.1.232-242.2002 . ПМЦ   135708 . ПМИД   11739688 .
• Кадоя Т., Ямамото Х., Сузуки Т., Юкита А., Фукуи А., Мичиуэ Т., Асахара Т., Танака К., Асашима М., Кикучи А. (июнь 2002 г.). «Дезумойлирующая активность аксама, нового аксин-связывающего белка, участвует в подавлении бета-катенина» . Молекулярная и клеточная биология . 22 (11): 3803–19. дои : 10.1128/MCB.22.11.3803-3819.2002 . ПМК   133821 . ПМИД   11997515 .
• Су Х.Л., Ли СС (август 2002 г.). «Молекулярные особенности убиквитиноподобных генов SUMO человека и кодируемых ими белков». Джин . 296 (1–2): 65–73. дои : 10.1016/S0378-1119(02)00843-0 . ПМИД   12383504 .
• Субраманиан Л., Бенсон, доктор медицинских наук, Иньигес-Ллуи Х.А. (март 2003 г.). «Мотив контроля синергии в аттенюаторном домене CCAAT/белка альфа, связывающего энхансер, ингибирует транскрипционную синергию посредством его модификации, усиленной PIASy, с помощью SUMO-1 или SUMO-3» . Журнал биологической химии . 278 (11): 9134–41. дои : 10.1074/jbc.M210440200 . ПМИД   12511558 .
• Итон Э.М., Сили Л. (август 2003 г.). «Модификация CCAAT/бета-связывающего энхансер белка членами семейства малых убиквитиноподобных модификаторов (SUMO), SUMO-2 и SUMO-3» . Журнал биологической химии . 278 (35): 33416–21. дои : 10.1074/jbc.M305680200 . ПМИД   12810706 .
• Тэтэм М.Х., Ким С., Ю Б., Джафрей Э., Сонг Дж., Чжэн Дж., Родригес М.С., Хэй RT, Чен Ю. (август 2003 г.). «Роль N-концевого сайта Ubc9 в связывании и конъюгации SUMO-1, -2 и -3». Биохимия . 42 (33): 9959–69. дои : 10.1021/bi0345283 . ПМИД   12924945 .
• Добрева Г., Дамбахер Дж., Гроссшедль Р. (декабрь 2003 г.). «SUMO-модификация нового MAR-связывающего белка, SATB2, модулирует экспрессию гена иммуноглобулина mu» . Гены и развитие . 17 (24): 3048–61. дои : 10.1101/gad.1153003 . ПМК   305257 . ПМИД   14701874 .
• Reverter D, Lima CD (август 2004 г.). «Основа специфичности протеазы SUMO, предоставленная анализом человеческого Sep2 и комплекса Senp2-SUMO» . Структура . 12 (8): 1519–31. дои : 10.1016/j.str.2004.05.023 . ПМИД   15296745 .
• Аяйдин Ф., Дассо М. (декабрь 2004 г.). «Отличительная динамика in vivo паралогов сумо позвоночных» . Молекулярная биология клетки . 15 (12): 5208–18. doi : 10.1091/mbc.E04-07-0589 . ПМК   532004 . ПМИД   15456902 .
• Сюй Z, Au SW (март 2005 г.). «Картирование остатков предшественников SUMO, необходимых для дифференциального созревания, с помощью SUMO-специфической протеазы SENP1» . Биохимический журнал . 386 (Часть 2): 325–30. дои : 10.1042/BJ20041210 . ПМК   1134797 . ПМИД   15487983 .
• Дин Х, Сюй Ю, Чен Ц, Дай Х, Тан Ю, Ву Дж, Ши Ю (март 2005 г.). «Структура раствора человеческого SUMO-3 C47S и его поверхность связывания для Ubc9». Биохимия . 44 (8): 2790–9. дои : 10.1021/bi0477586 . ПМИД   15723523 .
• Боссис Г., Малноу С.Э., Фаррас Р., Андермаршер Э., Хипскинд Р., Родригес М., Шмидт Д., Мюллер С., Джариэль-Энконтр И., Пехачик М. (август 2005 г.). «Понижение активности димера c-Fos/c-Jun AP-1 путем сумойлирования» . Молекулярная и клеточная биология . 25 (16): 6964–79. дои : 10.1128/MCB.25.16.6964-6979.2005 . ПМК   1190241 . ПМИД   16055710 .