Hsp20
Семейство Hsp20/альфа-кристаллинов | |||
---|---|---|---|
Идентификаторы | |||
Символ | HSP20 | ||
Пфам | PF00011 | ||
ИнтерПро | ИПР002068 | ||
PROSITE | PDOC00791 | ||
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1шш / СКОПе / СУПФАМ | ||
CDD | cd06464 | ||
|
Семейство белков теплового шока Hsp20 , также известное как малые белки теплового шока ( sHSP ), представляет собой семейство белков теплового шока .
Прокариотические и эукариотические организмы реагируют на тепловой шок или другой стресс окружающей среды , индуцируя синтез белков, известных под общим названием «белки теплового шока» (hsp). [ 1 ] Среди них есть семейство белков со средней молекулярной массой 20 кДа, известных как белки hsp20. [ 2 ] По-видимому, они действуют как белки-шапероны , которые могут защищать другие белки от денатурации и агрегации, вызванных нагреванием. Белки Hsp20, по-видимому, образуют большие гетероолигомерные агрегаты. Структурно это семейство характеризуется наличием консервативного С-концевого домена , альфа-кристаллинового домена, состоящего примерно из 100 остатков. Недавно малые белки теплового шока (sHSP) были обнаружены у морских вирусов ( цианофагов ). [ 3 ]
Функция и регулирование
[ редактировать ]Hsp20, как и все белки теплового шока, присутствует в изобилии, когда клетки находятся в стрессовых условиях. [ 4 ] Известно, что Hsp20 экспрессируется во многих тканях человека, включая мозг и сердце. [ 5 ] Hsp20 широко изучался в кардиомиоцитах и, как известно, действует как белок-шаперон, связываясь с протеинкиназой 1 (PDK1) и обеспечивая ее ядерный транспорт. [ 6 ] Кроме того, было показано, что фосфорилирование hsp20 влияет на структуру цитоскелета клеток. [ 7 ] Поскольку hsp20 обычно образует димеры сам с собой при нагревании, его сопровождающая функция может сильно пострадать. [ 8 ]
Малые белки теплового шока человека
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Линдквист С., Крейг Э.А. (1988). «Белки теплового шока». Анну. Преподобный Жене . 22 : 631–677. дои : 10.1146/annurev.ge.22.120188.003215 . ПМИД 2853609 .
- ^ Мерк КБ, де Йонг В.В., Блумендал Х., Гроенен П.Дж. (1994). «Структура и модификации младшего шаперона альфа-кристаллина. От прозрачности хрусталика к молекулярной патологии» . Евро. Дж. Биохим . 225 (1): 1–9. дои : 10.1111/j.1432-1033.1994.00001.x . ПМИД 7925426 .
- ^ Мааруфи Х., Тангуай Р.М. (2013). «Анализ и филогения малых белков теплового шока морских вирусов и их цианобактерий-хозяев» . ПЛОС ОДИН . 8 (11): е81207. Бибкод : 2013PLoSO...881207M . дои : 10.1371/journal.pone.0081207 . ПМЦ 3827213 . ПМИД 24265841 .
- ^ ЛИ, округ Колумбия; Лан, Фан; Чен, Дянь-Фу; Ян, Вэй-Цзюнь; Лу, Бо (2012). «Термотолерантность и функция молекулярного шаперона небольшого белка теплового шока HSP20 гипертермофильного архея Sulfolobus solfataricus P2» . Клеточные стрессы и шапероны . 17 (1): 103–8. дои : 10.1007/s12192-011-0289-z . ПМЦ 3227843 . ПМИД 21853411 .
- ^ ГК, Вентилятор; Г, Чу; Э.Г., Кранис (май 2005 г.). «Hsp20 и его кардиопротекция». Тенденции Кардиоваск. Мед . 15 (4): 138–41. дои : 10.1016/j.tcm.2005.05.004 . ПМИД 16099377 .
- ^ Ян Син, Юань; Карри, Сьюзен; П. Мартин, Лорен; Уиллс, Тамара; С. Бэйли, Джордж (2015). «Малый белок теплового шока 20 (Hsp20) облегчает ядерный импорт протеинкиназы D 1 (PKD1) во время гипертрофии сердца» . Сигнал сотовой связи . 13:16 . дои : 10.1186/s12964-015-0094-x . ПМЦ 4356135 . ПМИД 25889640 .
- ^ М. Дрейза, Екатерина; М. Брофи, Коллин; Комалавилас, Падмини; Дж. Ферниш, Элизабет; Джоши, Локеш; А. Паллеро, Мануэль; Э. Мерфи-Ульрих, Джоан; фон Рехенберг, Мориц; Дж. Хо, Ю-Сен; Ричардсон, Бонни; Сюй, Нафей; Чжэнь, Юеджун; М. Пельтье, Джон; Панич, Алисса (2005). «Фосфопептид трансдуцируемого белка теплового шока 20 (HSP20) изменяет динамику цитоскелета» . Журнал ФАСЭБ . 19 (2): 261–263. doi : 10.1096/fj.04-2911fje . ПМИД 15598710 . S2CID 28781928 .
- ^ ван Монфор, РЛ; Баша, Э; Фридрих, КЛ; Слингсби, К; Вирлинг, Э. (2001). «Кристаллическая структура и сборка эукариотического малого белка теплового шока». Структурная биология природы . 8 (12): 1025–1030. дои : 10.1038/nsb722 . ПМИД 11702068 . S2CID 618916 .