✖


Jump to content

Цепь тубулина бета-3

    Add links
    Эта статья была обновлена ​​внешним экспертом в рамках модели двойной публикации. Соответствующая рецензируемая статья была опубликована в журнале Gene. Нажмите, чтобы просмотреть.
    (Перенаправлено с TUBB3 )
    ТУББ3
    Доступные структуры
    ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
    Идентификаторы
    Псевдонимы TUBB3 , CDCBM, CDCBM1, CFEOM3, CFEOM3A, FEOM3, TUBB4, бета-4, тубулин бета 3 класс III
    Внешние идентификаторы ОМИМ : 602661 ; МГИ : 107813 ; Гомологен : 68503 ; Генные карты : TUBB3 ; ОМА : TUBB3 — ортологи
    Ортологи
    Разновидность Человек Мышь
    Входить

    10381

    22152

    Вместе

    ENSG00000258947

    ENSMUSG00000062380

    ЮниПрот

    Q13509

    Q9ERD7

    RefSeq (мРНК)

    НМ_006086
    НМ_001197181

    НМ_023279

    RefSeq (белок)

    НП_001184110
    НП_006077

    НП_075768

    Местоположение (UCSC) Чр 16: 89,92 – 89,94 Мб Chr 8: 124,14 – 124,15 Мб
    в PubMed Поиск [3] [4]
    Викиданные
    Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

    Цепь тубулина бета-3 , β-тубулин класса III , βIII-тубулин (β3-тубулин) или β-тубулин III , представляет собой элемент микротрубочек семейства тубулинов, обнаруживаемый почти исключительно в нейронах . [5] [6] и в клетках семенников . [7] [8] У человека он кодируется TUBB3 геном . [9] [10] [11] [7] [12] [13]

    Культура нейронов переднего мозга после 40 дней дифференцировки из индуцированных плюрипотентных стволовых клеток человека . ИПСК пациента с семейной болезнью Альцгеймера , мутацией гена PSEN1 . TUJ-1-положительные клетки экспрессируют маркер (β3-тубулин) зрелых нейронов (красный). ГАМК-положительные клетки (зеленые). Ядра клеток окрашены DAPI (синий).

    Можно использовать моноклональные антитела и иммуногистохимию для идентификации нейронов в образцах ткани головного мозга , отделяя нейроны от глиальных клеток , которые не экспрессируют цепь тубулина бета-3.

    β-тубулин класса III — один из семи изотипов β-тубулина, идентифицированных в геноме человека, преимущественно в нейронах и семенниках. Он условно экспрессируется в ряде других тканей после воздействия токсичной микросреды, характеризующейся гипоксией и плохим снабжением питательными веществами. [14] [15] [16] Для функциональной активности необходимы посттрансляционные изменения, включая фосфорилирование и гликозилирование. [12] Роль β-тубулина класса III в развитии нервной системы обосновала его использование в качестве раннего биомаркера дифференцировки нервных клеток из мультипотентных предшественников. [17] Инактивация TUBB3 нарушает пролиферацию нейрональных предшественников. Эксперименты по спасению демонстрируют невзаимозаменяемость TUBB3 с другими классами β-тубулинов, которые не могут восстановить фенотип, возникающий в результате инактивации TUBB3. [18] Врожденные неврологические синдромы, связанные с миссенс-мутациями TUBB3, демонстрируют решающую важность β-тубулина класса III для нормального развития нервной системы. [13] [19]

    Ген

    [ редактировать ]

    человека Ген TUBB3 расположен на хромосоме 16q24.3 и состоит из 4 экзонов, которые транскрибируют белок из 450 аминокислот. Более короткая изоформа 378аа, полученная в результате альтернативного сплайсинга экзона 1, лишена части N-конца и может быть ответственна за митохондриальную экспрессию. [12] [20] Как и другие изотипы β-тубулина, βIII-тубулин имеет домен ГТФазы, который играет важную роль в регуляции динамики микротрубочек. [21] Различия между β-тубулином класса I (наиболее часто представленный и конститутивно экспрессируемый изотип) и β-тубулина класса III ограничиваются только 13 аминокислотами в области 1–429 аминокислот, в то время как все аминокислоты в области 430–450 аминокислот расходятся. Эти вариации первичной структуры влияют на связывающий домен паклитаксела (имитатор Nur77) на βIII-тубулине и могут объяснять способность этого изотипа придавать устойчивость к апоптозу, инициированному Nur77. [22]

    Функция

    [ редактировать ]

    Остатки цистеина в β-тубулине класса III активно участвуют в регуляции взаимодействий лигандов и образовании микротрубочек. Протеомный анализ показал, что многие факторы, связанные с этими остатками цистеина, участвуют в окислительном стрессе и реакции лишения глюкозы. [12] Это особенно интересно в свете того факта, что β-тубулин класса III впервые появляется на филогенетическом дереве, когда жизнь возникла из морей и клетки подверглись воздействию атмосферного кислорода. [23] С структурной точки зрения конститутивные β-тубулины класса I (TUBB) и класса IVb (TUBB2C) содержат цистеин в положении 239, тогда как βIII-тубулин содержит цистеин в положении 124. Положение 239 может быть легко окислено, тогда как положение 124 относительно устойчиво к окисление. [24] Таким образом, относительное содержание βIII-тубулина в ситуациях окислительного стресса может оказывать защитное действие.

    Взаимодействия

    [ редактировать ]

    Интерактом PIM1 β-тубулина класса III включает GTPase GBP1 (гуанилатсвязывающий белок 1) и панель дополнительных 19 киназ, обладающих активностью, способствующей выживанию, включая ( провирусный сайт интеграции 1) и NEK6 (NIMA-родственная киназа 6). Включение этих киназ в цитоскелет посредством взаимодействия GBP-1/β-тубулина класса III защищает киназы от быстрой деградации. [25] Другие факторы выживания, взаимодействующие с β-тубулином класса III, обеспечивающие клеточную адаптацию к окислительному стрессу, включают молекулярный шаперон HSP70/GRP75. [26] FMO4 (виментин/диметилаланинмонооксигеназа 4) и GSTM4 (глутатионтрансфераза M4). [12]

    Регулирование

    [ редактировать ]

    Экспрессия β-тубулина класса III регулируется как на транскрипционном, так и на трансляционном уровне. В нервной ткани конститутивная экспрессия осуществляется Sox4 и Sox11. [27] В ненервных тканях регуляция зависит от сайта E-box в 3'-фланкирующей области на уровне +168 нуклеотидов. Этот сайт связывает основные транскрипционные факторы Hif-1α и Hif-2α, индуцированные гипоксией спираль-петля-спираль (bHLH), и эпигенетически модифицируется в раковых клетках с конститутивной экспрессией TUBB3. [14] [28] Регуляция трансляции TUBB3 происходит в 3`-фланкирующей области при взаимодействии микроРНК семейства miR-200c. [29] [30] МиР-200c, в свою очередь, модулируется белком HuR (кодируемым ELAVL1). Когда HuR находится преимущественно в ядре (феномен, обычно встречающийся при карциномах низкой стадии), миР-200c подавляет трансляцию β-тубулина класса III. Напротив, цитоплазматический HuR и miR-200c усиливают трансляцию β-тубулина класса III, облегчая вход мРНК в рибосому. [15] [31]

    Роль в раке

    [ редактировать ]

    В онкологии β-тубулин класса III исследовался как прогностический биомаркер, так и индикатор устойчивости к таксанам и другим соединениям. [32] [33] В большинстве сообщений β-тубулин класса III рассматривается как биомаркер неблагоприятного исхода. Однако имеются также данные о светлоклеточном раке, меланоме и раке молочной железы, показывающие благоприятный прогноз. [34] [35] [36] [37] Бета-тубулин класса III является неотъемлемым компонентом каскадного молекулярного пути, способствующего выживанию, который делает раковые клетки устойчивыми к апоптозу и повышает их способность проникать в местные ткани и метастазировать. [14] [38] [39] [40] Бета-тубулин класса III лучше всего работает в качестве прогностического биомаркера при анализе в контексте интегрированной сигнатуры, включающей вышестоящие регуляторы и нижестоящие эффекторы. [15] [31] [41] Мутация TUBB3 связана с микролиссенцефалией .

    Сверхэкспрессия этого изотипа в клинических образцах коррелирует с агрессивностью опухоли, устойчивостью к химиотерапевтическим препаратам и плохой выживаемостью пациентов. [42] [43]

    Патофизиология

    [ редактировать ]

    Изотип β3 увеличивает агрессивность опухоли за счет двух различных механизмов.Включение этого изотипа делает сети микротрубочек гипостабильными, позволяя им противостоять цитотоксическим эффектам препаратов, стабилизирующих микротрубочки, таких как таксаны или эпотилоны. С механистической точки зрения было обнаружено, что сверхэкспрессия β3-тубулина увеличивает скорость отсоединения микротрубочек от центров организации микротрубочек, активность, которая подавляется такими препаратами, как паклитаксел. [44]

    Экспрессия β3-тубулина также делает клетки более агрессивными, изменяя их ответ на лекарственное подавление динамики микротрубочек. [45] Динамические микротрубочки необходимы для миграции клеток, которая лежит в основе таких процессов, как метастазирование опухоли и ангиогенез. Динамика обычно подавляется низкими субтоксичными концентрациями препаратов микротрубочек, которые также ингибируют миграцию клеток. Однако включение β3-тубулина в микротрубочки увеличивает концентрацию препарата, необходимую для подавления динамики и ингибирования миграции клеток. Таким образом, опухоли, экспрессирующие β3-тубулин, устойчивы не только к цитотоксическому действию препаратов, нацеленных на микротрубочки, но и к их способности подавлять метастазирование опухоли. Более того, экспрессия β3-тубулина также противодействует способности этих препаратов ингибировать ангиогенез, что обычно является еще одним важным аспектом их действия.

    Примечания

    [ редактировать ]

    Ссылки

    [ редактировать ]
    1. ^ Перейти обратно: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000258947 – Ensembl , май 2017 г.
    2. ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000062380 – Ensembl , май 2017 г.
    3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
    4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
    5. ^ Салливан К.Ф., Кливленд Д.В. (июнь 1986 г.). «Идентификация консервативных последовательностей вариабельных областей, определяющих изотип, для четырех классов полипептидов бета-тубулина позвоночных» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (12): 4327–31. Бибкод : 1986PNAS...83.4327S . дои : 10.1073/pnas.83.12.4327 . ПМК   323725 . ПМИД   3459176 .
    6. ^ Каккамо Д.В., Герман М.М., Франкфуртер А., Кацетос К.Д., Коллинз В.П., Рубинштейн Ж.Дж. (ноябрь 1989 г.). «Имногистохимическое исследование нейропептидов и белков цитоскелета нейронов в нейроэпителиальном компоненте спонтанной тератомы яичника мышей. Примитивный нейроэпителий проявляет иммунореактивность в отношении нейропептидов и нейрон-ассоциированного изотипа бета-тубулина» . Американский журнал патологии . 135 (5): 801–13. ПМК   1880094 . ПМИД   2817080 .
    7. ^ Перейти обратно: а б Ферлини С., Распальо Г., Чичиллитти Л., Моццетти С., Прислей С., Бартоллино С., Скамбиа Г. (декабрь 2007 г.). «Изучение механизмов устойчивости к лекарственным средствам, взаимодействующим с микротрубочками: работает ли TUBB3?». Текущие цели в области лекарств от рака . 7 (8): 704–12. дои : 10.2174/156800907783220453 . ПМИД   18220531 .
    8. ^ Де Гендт К., Деноле Э., Виллемс А., Дэниелс В.В., Клинкемали Л., Денайер С., Уилкинсон М.Ф., Классенс Ф., Суиннен Дж.В., Верховен Г. (ноябрь 2011 г.). «Экспрессия Tubb3, изотипа бета-тубулина, регулируется андрогенами в клетках Сертоли мышей и крыс» . Биология размножения . 85 (5): 934–45. дои : 10.1095/biolreprod.110.090704 . ПМК   4480425 . ПМИД   21734264 .
    9. ^ Ранганатан С., Декстер Д.В., Бенетатос Калифорния, Худес Г.Р. (март 1998 г.). «Клонирование и секвенирование кДНК бетаIII-тубулина человека: индукция изотипа бетаIII в клетках карциномы простаты человека путем острого воздействия антимикротрубочковых агентов». Биохим Биофиз Акта . 1395 (2): 237–45. дои : 10.1016/s0167-4781(97)00168-1 . ПМИД   9473684 .
    10. ^ Вентер Дж.К. (июнь 1993 г.). «Идентификация новых генов рецепторов и транспортеров человека с помощью высокопроизводительного секвенирования кДНК (EST)». Джей Фарм Фармакол . 45. Приложение 1: 355–60. ПМИД   8098743 .
    11. ^ «Ген Энтрез: тубулин TUBB3, бета 3» .
    12. ^ Перейти обратно: а б с д и Чикчиллитти Л., Пенчи Р., Ди Микеле М., Филиппетти Ф., Ротилио Д., Донати М.Б., Скамбиа Г., Ферлини С. (июль 2008 г.). «Протеомная характеристика цитоскелетного и митохондриального бета-тубулина III класса» (PDF) . Молекулярная терапия рака . 7 (7): 2070–9. дои : 10.1158/1535-7163.mct-07-2370 . ПМИД   18645017 . S2CID   26212762 .
    13. ^ Перейти обратно: а б Пуарье К., Сайлур И., Баи-Бюиссон Н., Жаглен XH, Фалле-Бьянко С., Наббу Р., Кастельно-Птахин Л., Руберти А., Атти-Битач Т., Дегерр И., Женевьева Д., Барнериас С., Керен Б., Лебрен Н., Боддарт Н., Энча-Разави Ф., Челли Дж. (15 ноября 2010 г.). «Мутации в нейрональной субъединице β-тубулина TUBB3 приводят к порокам развития коры и дефектам миграции нейронов» . Молекулярная генетика человека . 19 (22): 4462–73. дои : 10.1093/hmg/ddq377 . ПМК   3298850 . ПМИД   20829227 .
    14. ^ Перейти обратно: а б с Распальо Дж., Филиппетти Ф., Прислей С., Пенчи Р., Де Мария И., Чикчиллитти Л., Моццетти С., Скамбия Г., Ферлини С. (15 февраля 2008 г.). «Гипоксия индуцирует экспрессию гена бета-тубулина класса III путем связывания HIF-1альфа с его 3'-фланкирующей областью». Джин . 409 (1–2): 100–8. дои : 10.1016/j.gene.2007.11.015 . ПМИД   18178340 .
    15. ^ Перейти обратно: а б с Распальо Г, Де Мария I, Филиппетти Ф, Мартинелли Е, Заннони ГФ, Прислей С, Феррандина Г, Шахаби С, Скамбия Г, Ферлини С (15 июля 2010 г.). «HuR регулирует экспрессию изотипа бета-тубулина при раке яичников» . Исследования рака . 70 (14): 5891–900. дои : 10.1158/0008-5472.can-09-4656 . ПМИД   20587520 .
    16. ^ Кацетос С.Д., Дель Валле Л., Геддес Дж.Ф., Ассимакопулу М., Легидо А., Бойд Дж.К., Балин Б., Парих Н.А., Марациотис Т., де Чадаревиан Дж.П., Варакис Дж.Н., Матсас Р., Спано А., Франкфуртер А., Герман М.М., Халили К. ( май 2001 г.). «Аберрантная локализация нейронального бета-тубулина III класса в астроцитомах». Архивы патологии и лабораторной медицины . 125 (5): 613–24. дои : 10.5858/2001-125-0613-ALOTNC . ПМИД   11300931 .
    17. ^ Зибер-Блюм М., Шнелл Л., Грим М., Ху Ю.Ф., Шнайдер Р., Шваб М.Е. (2006). «Характеристика трансплантатов стволовых клеток эпидермального нервного гребня (EPI-NCSC) в поврежденном спинном мозге». Молекулярная и клеточная нейронауки . 32 (1–2): 67–81. дои : 10.1016/j.mcn.2006.02.003 . ПМИД   16626970 . S2CID   10388161 .
    18. ^ Сейлур Ю, Бруа Л, Брюэль-Юнгерман Э, Лебрен Н, Мурака Г, Руччи Дж, Пуарье К, Белвиндра Р, Фрэнсис Ф, Челли Дж (15 марта 2014 г.). «Изоформы бета-тубулина не являются взаимозаменяемыми для спасения нарушенной радиальной миграции из-за нокдауна Tubb3». Молекулярная генетика человека . 23 (6): 1516–26. дои : 10.1093/hmg/ddt538 . ПМИД   24179174 .
    19. ^ Тишфилд М.А., Барис Х.Н., Ву С., Рудольф Г., Ван Малдергем Л., Хе В., Чан В.М., Эндрюс С., Демер Дж.Л., Робертсон Р.Л., Макки Д.А., Раддл Дж.Б., Берд Т.Д., Готтлоб И., Пье С., Трабулси Э.И., Помрой С.Л., Хантер Д.Г., Соул Дж.С., Ньюлин А., Сабол Л.Дж., Доэрти Э.Дж., де Узкатеги CE, де Узкатеги Н., Коллинз М.Л., Сенер Э.К., Ваббельс Б., Хеллебранд Х., Мейтингер Т., де Берардинис Т., Магли А., Скьяви С., Пасторе-Тросселло М, Кок Ф, Вонг А.М., Левин А.В., Джерати М.Т., Декарт М., Флаэрти М., Джеймисон Р.В., Мёллер Х.У., Меутен И., Каллен Д.Ф., Кервин Дж., Линдсей С., Мейндл А., Гупта М.Л., Пеллман Д., Энгл ЕС (8 января 2010 г.). «Мутации TUBB3 человека нарушают динамику микротрубочек, взаимодействие кинезинов и управление аксонами» . Клетка . 140 (1): 74–87. дои : 10.1016/j.cell.2009.12.011 . ПМК   3164117 . ПМИД   20074521 .
    20. ^ Андре Н., Брагер Д., Брассер Г., Гонсалвеш А., Лемель-Мёнье Д., Гиз С., Джордан М.А., Бриан К. (1 октября 2000 г.). «Паклитаксел индуцирует высвобождение цитохрома С из митохондрий, выделенных из клеток нейробластомы человека» . Исследования рака . 60 (19): 5349–53. ПМИД   11034069 .
    21. ^ Компакт-диск Кацетос, Драбер П. (2012). «Тубулины как терапевтические мишени при раке: от скамьи до постели». Текущий фармацевтический дизайн . 18 (19): 2778–92. дои : 10.2174/138161212800626193 . ПМИД   22390762 .
    22. ^ Ферлини С, Чикчиллитти Л, Распальо Г, Бартоллино С, Чимитан С, Бертуччи С, Моццетти С, Галло Д, Персико М, Фатторуссо С, Кампиани Г, Скамбиа Г (1 сентября 2009 г.). «Паклитаксел напрямую связывается с Bcl-2 и функционально имитирует активность Nur77» . Исследования рака . 69 (17): 6906–14. дои : 10.1158/0008-5472.can-09-0540 . ПМИД   19671798 .
    23. ^ Тушинский Ю.А., Карпентер Э.Дж., Хузил Дж.Т., Малинский В., Лучко Т., Лудуэна Р.Ф. (2006). «Эволюция структуры тубулина и ее потенциальные последствия для роли и функции микротрубочек в клетках и эмбрионах» . Международный журнал биологии развития . 50 (2–3): 341–58. doi : 10.1387/ijdb.052063jt . ПМИД   16479502 .
    24. ^ Джо П.А., Банерджи А., Лудуэнья РФ (июнь 2008 г.). «Роль cys124 и ser239 в функциональных свойствах человеческого бетаIII-тубулина». Подвижность клеток и цитоскелет . 65 (6): 476–86. дои : 10.1002/см.20274 . ПМИД   18435451 .
    25. ^ Де Донато М, Мариани М, Петрелла Л, Мартинелли Э, Заннони ГФ, Веллоне В, Феррандина Г, Шахаби С, Скамбия Г, Ферлини С (март 2012 г.). «β-тубулин класса III и цитоскелетные ворота лекарственной устойчивости при раке яичников» . Журнал клеточной физиологии . 227 (3): 1034–41. дои : 10.1002/jcp.22813 . ПМИД   21520077 . S2CID   24222768 .
    26. ^ Гаш В., Луваги М., Гарин Дж., Кодрон Н., Лафанешер Л., Валирон О. (4 февраля 2005 г.). «Идентификация белков, связывающих нативный димер тубулина». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 327 (1): 35–42. CiteSeerX   10.1.1.321.8904 . дои : 10.1016/j.bbrc.2004.11.138 . ПМИД   15629426 . S2CID   16958013 .
    27. ^ Бергсланд М., Верме М., Малевич М., Перлманн Т., Мур Дж. (15 декабря 2006 г.). «Установление свойств нейронов контролируется Sox4 и Sox11» . Гены и развитие . 20 (24): 3475–86. дои : 10.1101/gad.403406 . ПМК   1698453 . ПМИД   17182872 .
    28. ^ Моццетти С., Янтомази Р., Де Мария И., Прислей С., Мариани М., Камперчиоли А., Бартоллино С., Галло Д., Скамбия Г., Ферлини С. (15 декабря 2008 г.). «Молекулярные механизмы устойчивости к патупилону» . Исследования рака . 68 (24): 10197–204. дои : 10.1158/0008-5472.can-08-2091 . ПМИД   19074887 .
    29. ^ Кокрейн Д.Р., Споэльстра Н.С., Хоу Э.Н., Нордин С.К., Ричер Дж.К. (май 2009 г.). «МикроРНК-200c снижает инвазивность и восстанавливает чувствительность к химиотерапевтическим агентам, нацеленным на микротрубочки» . Молекулярная терапия рака . 8 (5): 1055–66. дои : 10.1158/1535-7163.mct-08-1046 . ПМЦ   4573391 . ПМИД   19435871 .
    30. ^ Кокрейн Д.Р., Хоу Э.Н., Споэльстра Н.С., Ричер Дж.К. (2010). «Потеря миР-200c: маркер агрессивности и химиорезистентности при раке женской репродуктивной системы» . Журнал онкологии . 2010 : 821717. doi : 10.1155/2010/821717 . ПМЦ   2798671 . ПМИД   20049172 .
    31. ^ Перейти обратно: а б Прислей С., Мартинелли Е., Мариани М., Распальо Г., Зибер С., Феррандина Г., Шахаби С., Скамбия Г., Ферлини С. (8 февраля 2013 г.). «МиР-200c и HuR при раке яичников» . БМК Рак . 13:72 . дои : 10.1186/1471-2407-13-72 . ПМЦ   3576328 . ПМИД   23394580 .
    32. ^ Мариани М, Шахаби С, Зибер С, Скамбия Г, Ферлини С (декабрь 2011 г.). «β-тубулин класса III (TUBB3): больше, чем биомаркер солидных опухолей?». Современная молекулярная медицина . 11 (9): 726–31. дои : 10.2174/156652411798062368 . ПМИД   21999149 .
    33. ^ Карки Р., Мариани М., Андреоли М., Хе С., Скамбия Г., Шахаби С., Ферлини С. (апрель 2013 г.). «βIII-тубулин: биомаркер устойчивости к таксанам или мишень для лекарств?». Мнение экспертов о терапевтических целях . 17 (4): 461–72. дои : 10.1517/14728222.2013.766170 . ПМИД   23379899 . S2CID   26229777 .
    34. ^ Аоки Д., Ода Ю., Хаттори С., Тагучи К., Охиши Ю., Басаки Ю., Ойе С., Судзуки Н., Коно С., Цунэёси М., Оно М., Янагава Т., Кувано М. (15 февраля 2009 г.). «Сверхэкспрессия бета-тубулина класса III предсказывает хороший ответ на химиотерапию на основе таксанов при светлоклеточной аденокарциноме яичника» . Клинические исследования рака . 15 (4): 1473–80. дои : 10.1158/1078-0432.ccr-08-1274 . ПМИД   19228748 . S2CID   25857848 .
    35. ^ Гальмарини CM, Трейло I, Кардозо Ф, Бернар-Марти C, Дурбек V, Ганцберг D, Биссери MC, Песманс М, Ларсимон Д, Пиккар MJ, Ди Лео А, Дюмонте C (15 июля 2008 г.). «Изотип бета-тубулина класса III предсказывает ответ у больных раком молочной железы на поздних стадиях, рандомизированно получавших монотерапию доксорубицином или доцетакселом» . Клинические исследования рака . 14 (14): 4511–6. дои : 10.1158/1078-0432.ccr-07-4741 . ПМИД   18628466 . S2CID   7703873 .
    36. ^ Ван Ю, Спарано Дж. А., Файнберг С., Стед Л., Сункара Дж., Хорвиц С.Б., МакДэйд Х.М. (апрель 2013 г.). «Высокая экспрессия β-тубулина класса III предсказывает хороший ответ на неоадъювантный таксан и химиотерапию на основе доксорубицина/циклофосфамида при эстроген-негативном раке молочной железы» . Клинический рак молочной железы . 13 (2): 103–8. дои : 10.1016/j.clbc.2012.11.003 . ПМК   4039021 . ПМИД   23218766 .
    37. ^ Акасака К, Маэсава С, Шибазаки М, Маэда Ф, Такахаши К, Акасака Т, Масуда Т (июнь 2009 г.). «Потеря бета-тубулина класса III, вызванная деацетилированием гистонов, связана с химиочувствительностью к паклитакселу в клетках злокачественной меланомы» . Журнал исследовательской дерматологии . 129 (6): 1516–26. дои : 10.1038/jid.2008.406 . ПМИД   19122647 .
    38. ^ Ган П.П., Паскье Э., Кавалларис М. (1 октября 2007 г.). «Бета-тубулин класса III опосредует чувствительность к химиотерапевтическим препаратам при немелкоклеточном раке легких» . Исследования рака . 67 (19): 9356–63. дои : 10.1158/0008-5472.can-07-0509 . ПМИД   17909044 .
    39. ^ МакКэрролл Дж.А., Ган П.П., Лю М., Кавалларис М. (15 июня 2010 г.). «бетаIII-тубулин представляет собой многофункциональный белок, участвующий в чувствительности к лекарствам и онкогенезе при немелкоклеточном раке легких» . Исследования рака . 70 (12): 4995–5003. дои : 10.1158/0008-5472.can-09-4487 . ПМИД   20501838 .
    40. ^ МакКэрролл Дж.А., Ган П.П., Эрлих Р.Б., Лю М., Дварте Т., Сагнелла С.С., Акерфельдт М.С., Ян Л., Паркер А.Л., Чанг М.Х., Шум М.С., Бирн Ф.Л., Кавалларис М. (20 ноября 2014 г.). «TUBB3/βIII-тубулин действует через сигнальную ось PTEN/AKT, способствуя опухолегенезу и устойчивости к аноикису при немелкоклеточном раке легких» . Исследования рака . 75 (2): 415–25. дои : 10.1158/0008-5472.CAN-14-2740 . hdl : 1959.4/unsworks_39441 . ПМИД   25414139 .
    41. ^ Распальо Г., Петрилло М., Мартинелли Е., Ли Пума Д.Д., Мариани М., Де Донато М., Филиппетти Ф., Моццетти С., Прислей С., Заннони Г.Ф., Скамбия Г., Ферлини С. (1 июня 2014 г.). «Sox9 и Hif-2α регулируют экспрессию гена TUBB3 и влияют на агрессивность рака яичников». Джин . 542 (2): 173–81. дои : 10.1016/j.gene.2014.03.037 . ПМИД   24661907 .
    42. ^ Карки Р., Марини М., Андреоли М., Хе С., Скамбия Г., Шахаби С., Ферлини С. (2013). «βIII-тубулин: биомаркер устойчивости к таксанам или мишень для лекарств?». Экспертное мнение. Цели . 17 (4): 461–72. дои : 10.1517/14728222.2013.766170 . ПМИД   23379899 . S2CID   26229777 .
    43. ^ Феррандина Г., Заннони Г.Ф., Мартинелли Э., Палья А., Галлотта В., Моццетти С., Скамбия Г., Ферлини С. (2006). «Сверхэкспрессия бета-тубулина III класса является маркером плохого клинического результата у больных раком яичников на поздних стадиях» . Клин. Рак Рез . 12 (9): 2774–9. doi : 10.1158/1078-0432.CCR-05-2715 . ПМИД   16675570 . S2CID   85980035 .
    44. ^ Гангули А., Кабрал Ф (2011). «Новый взгляд на механизмы устойчивости к ингибиторам микротрубочек» . Биохим Биофиз Акта . 1816 (2): 2774–9. дои : 10.1016/j.bbcan.2011.06.001 . ПМК   3202616 . ПМИД   21741453 .
    45. ^ Гангули А., Ян Х., Кабрал Ф. (2011). «β-тубулин класса III противодействует способности паклитаксела ингибировать миграцию клеток» . Онкотаргет . 2 (5): 368–377. дои : 10.18632/oncotarget.250 . ПМК   3248193 . ПМИД   21576762 .
    Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Tubulin_beta-3_chain&oldid=1233772967"
    Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
    Arc.Ask3.Ru
    Номер скриншота №: 6eda8a8904954efe1f7d519c2b2ecc38__1720632840
    URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/6e/38/6eda8a8904954efe1f7d519c2b2ecc38.html
    Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
    Tubulin beta-3 chain - Wikipedia
    Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)