ТРМ2
| ТРМ2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | TPM2 , AMCD1, DA1, DA2B, HEL-S-273, NEM4, TMSB, тропомиозин 2 (бета), тропомиозин 2, DA2B4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | ОМИМ : 190990 ; МГИ : 98810 ; Гомологен : 134045 ; GeneCards : TPM2 ; ОМА : TPM2 — ортологи | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Викиданные | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
β-Тропомиозин , также известный как бета-цепь тропомиозина, представляет собой белок , который у человека кодируется TPM2 геном . [5] [6] β-тропомиозин представляет собой поперечно-специфический спиральный димер, специфичный для мышц, который стабилизирует актиновые нити и регулирует сокращение мышц .
Структура
[ редактировать ]Молекулярная масса β-тропомиозина составляет примерно 32 кДа (284 аминокислоты), но существует несколько вариантов сплайсинга. [7] [8] [9] [10] Тропомизин представляет собой гибкий гомодимер или гетеродимер белка, состоящий из двух альфа-спиральных цепей, которые принимают конформацию изогнутой спиральной спирали, чтобы обернуться вокруг семи молекул актина в функциональной единице мышцы. Он полимеризуется вплотную вдоль двух канавок актиновых нитей и обеспечивает стабильность нитей. [11] Димеры тропомиозина состоят из различных комбинаций изоформ тропомиозина; человека Поперечно-полосатые мышцы экспрессируют белок из генов TPM1 (α-тропомиозин), TPM2 (β-тропомиозин) и TPM3 (γ-тропомиозин), при этом α-тропомиозин является преобладающей изоформой в поперечнополосатых мышцах. Быстрые скелетные мышцы и сердечная мышца содержат больше αα-гомодимеров, а медленные скелетные мышцы содержат больше ββ-гомодимеров. [12] человека В сердечной мышце соотношение α-тропомиозина и β-тропомиозина составляет примерно 5:1. [13] [14] Было показано, что различные комбинации изоформ тропомиозина связывают тропонин Т с разным сродством, демонстрируя, что комбинации изоформ используются для оказания специфического функционального воздействия. [12]
Функция
[ редактировать ]β-тропомиозин функционирует в сочетании с α-тропомиозином и тропониновым комплексом, состоящим из тропонина I , тропонина C и тропонина T , модулируя взаимодействие актина и миозина . В диастолу комплекс тропомиозин- тропонин ингибирует это взаимодействие, а во время систолы повышение внутриклеточного кальция из саркоплазматического ретикулума связывается с тропонином С и вызывает конформационные изменения в комплексе тропонин -тропомиозин, которые растормаживают актомиозиновую АТФазу и позволяют сокращаться . [12]
Конкретные функциональные знания о функции изоформы β-тропомиозина были получены в результате исследований с использованием трансгенеза. Исследование сверхэкспрессии β-тропомиозина в сердечной мышце взрослых вызвало 34-кратное увеличение экспрессии β-тропомиозина, что привело к преимущественному образованию гетеродимера αβ-тропомиозина. Трансгенные сердца показали значительную задержку времени релаксации , а также снижение максимальной скорости левого желудочка релаксации . [12] Более агрессивная сверхэкспрессия β-тропомиозина (более 75% от общего количества тропомиозина) в сердце вызывает смерть мышей в возрасте 10–14 дней наряду с сердечными нарушениями, что позволяет предположить, что нормальное распределение изоформ тропомиозина имеет решающее значение для нормальной сердечной функции. [15]
В модели сердечной гипертрофии было показано, что β-тропомиозин повторно экспрессируется в течение двух дней после индукции перегрузки давлением. [16]
Исследования на мышах, которые экспрессируют 98% α-тропомиозина , показали, что α-тропомиозин может фосфорилироваться по серину -283, который находится на расстоянии одной аминокислоты от С-конца . β-тропомиозин также имеет остаток серина в положении 283. [17] таким образом, вполне вероятно, что β-тропомиозин также фосфорилируется . Трансгенные исследования на мышах, в которых фосфорилирования сайт α-тропомиозина мутирован на аланин, показали, что фосфорилирование может модулировать полимеризацию тропомиозина, взаимодействие «голова-хвост» между соседними молекулами тропомиозина, кооперативность, миозина активность АТФазы и реакцию сердца на стресс. . [18]
Клиническое значение
[ редактировать ]Было продемонстрировано снижение уровня β-тропомиозина у пациентов с сердечной недостаточностью , поскольку желудочки с недостаточностью экспрессируют исключительно α-тропомиозин . [19]
Гетерозиготные мутации в TPM2 были выявлены у пациентов с врожденной колпачковой миопатией, редким заболеванием, характеризующимся колпачковыми структурами на периферии мышечных волокон. [20] [21] [22] [23]
Мутации в TPM2 также связаны с немалиновой миопатией , редким заболеванием, характеризующимся мышечной слабостью и немалиновыми тельцами. [24] [25] [26]
а также дистальный артрогрипоз . [27] [28]
Мышечная слабость, наблюдаемая у этих пациентов, может быть связана с изменением мутированного TPM2 сродства к актину или снижением кальций -индуцированной активации сократимости . [29] [30] [31] Более того, исследования выявили изменения в скорости прикрепления и отслоения поперечных мостиков. [32] а также изменения ставок АТФазы. [30] [33]
Взаимодействия
[ редактировать ]Было показано, что TPM2 взаимодействует с:
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Перейти обратно: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000198467 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000028464 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ Хант CC, Эйр Х.Дж., Аккари П.А., Мередит С., Дорош С.М., Уилтон С.Д., Каллен Д.Ф., Лэнг Н.Г., Бейкер Э. (август 1995 г.). «Отнесение гена бета-тропомиозина человека (TPM2) к полосе 9p13 путем флуоресцентной гибридизации in situ». Цитогенетика и клеточная генетика . 71 (1): 94–5. дои : 10.1159/000134070 . ПМИД 7606936 .
- ^ «Ген Энтреза: тропомиозин 2 (бета) TPM2» .
- ^ Перри С.В. (2001). «Тропомиозин позвоночных: распространение, свойства и функции». Журнал исследований мышц и подвижности клеток . 22 (1): 5–49. дои : 10.1023/A:1010303732441 . ПМИД 11563548 . S2CID 12346005 .
- ^ «Белковая последовательность человеческого TPM2 (Uniprot ID: P07951)» . База знаний Атласа органических белков сердца (COPaKB) . Проверено 1 июля 2015 г.
- ^ «Белковая последовательность человеческого TPM2 (Uniprot ID: P07951-2)» . База знаний Атласа органических белков сердца (COPaKB) . Проверено 1 июля 2015 г.
- ^ «Белковая последовательность человеческого TPM2 (Uniprot ID: P07951-3)» . База знаний Атласа органических белков сердца (COPaKB) . Проверено 1 июля 2015 г.
- ^ Браун Дж.Х., Ким К.Х., Джун Дж., Гринфилд, Нью-Джерси, Домингес Р., Фолькманн Н., Хичкок-ДеГрегори С.Е., Коэн С. (июль 2001 г.). «Расшифровка конструкции молекулы тропомиозина» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 98 (15): 8496–501. Бибкод : 2001PNAS...98.8496B . дои : 10.1073/pnas.131219198 . ПМК 37464 . ПМИД 11438684 .
- ^ Перейти обратно: а б с д Мутучами М, Группа IL, Группа G, О'Тул Б.А., Кир А.Б., Бойвин Г.П., Нойманн Дж., Вечорек Д.Ф. (декабрь 1995 г.). «Молекулярные и физиологические эффекты сверхэкспрессии бета-тропомиозина поперечнополосатых мышц в сердце взрослых мышей» . Журнал биологической химии . 270 (51): 30593–603. дои : 10.1074/jbc.270.51.30593 . ПМИД 8530495 .
- ^ Дубе Д.К., Маклин, доктор медицинских наук, Дубе С., Поес Б.Дж. (сентябрь 2014 г.). «Трансляционный контроль экспрессии тропомиозина в сердцах позвоночных» . Анатомическая запись . 297 (9): 1585–95. дои : 10.1002/ar.22978 . ПМИД 25125172 . S2CID 19982025 .
- ^ Инь Цзы, Рен Дж, Го В (январь 2015 г.). «Переходы изоформ саркомерного белка в сердечной мышце: путь к сердечной недостаточности» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярные основы болезней . 1852 (1): 47–52. дои : 10.1016/j.bbadis.2014.11.003 . ПМК 4268308 . ПМИД 25446994 .
- ^ Мутучами М., Бойвин Г.П., Группа И.Л., Вечорек Д.Ф. (август 1998 г.). «Сверхэкспрессия бета-тропомиозина вызывает серьезные нарушения сердечной деятельности». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 30 (8): 1545–57. дои : 10.1006/jmcc.1998.0720 . ПМИД 9737941 .
- ^ Идзумо С., Надаль-Жинард Б., Махдави В. (январь 1988 г.). «Индукция протоонкогена и перепрограммирование экспрессии сердечных генов, вызванное перегрузкой давлением» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 85 (2): 339–43. Бибкод : 1988PNAS...85..339I . дои : 10.1073/pnas.85.2.339 . ПМК 279543 . ПМИД 2963328 .
- ^ «Выравнивание белковых последовательностей TPM1 и TPM2 человека» . База знаний Юнипрот . Проверено 2 июля 2015 г.
- ^ Шульц, Э.М.; Вечорек, Д.Ф. (август 2013 г.). «Дефосфорилирование тропомиозина в сердце: каковы последствия?». Журнал исследований мышц и подвижности клеток . 34 (3–4): 239–46. дои : 10.1007/s10974-013-9348-7 . ПМИД 23793376 . S2CID 15297144 .
- ^ Перселл И.Ф., Бинг В., Марстон С.Б. (сентябрь 1999 г.). «Функциональный анализ сердечного тропонина человека с помощью анализа моторики in vitro: сравнение сердца взрослого, плода и сердца с недостаточностью» . Сердечно-сосудистые исследования . 43 (4): 884–91. дои : 10.1016/s0008-6363(99)00123-6 . ПМИД 10615415 .
- ^ Олссон М., Кихано-Рой С., Дарин Н., Брошер Г., Ласен Е., Авила-Смирнов Д., Фардо М., Олдфорс А., Тайшарги Х. (декабрь 2008 г.). «Новые морфологические и генетические данные при болезни кепки, связанной с мутациями бета-тропомиозина (TPM2)». Неврология . 71 (23): 1896–901. дои : 10.1212/01.wnl.0000336654.44814.b8 . ПМИД 19047562 . S2CID 24356825 .
- ^ Тайшарги Х., Олссон М., Линдберг К., Олдфорс А. (сентябрь 2007 г.). «Врожденная миопатия с немалиновыми палочками и структурами колпачков, вызванная мутацией гена бета-тропомиозина (TPM2)» . Архив неврологии . 64 (9): 1334–8. дои : 10.1001/archneur.64.9.1334 . ПМИД 17846275 .
- ^ Лехтокари В.Л., Цойтерик-де Гроот С., де Йонге П., Марттила М., Лэнг Н.Г., Пелин К., Валлгрен-Петтерссон С. (июнь 2007 г.). «Болезнь Кэпа, вызванная гетерозиготной делецией гена бета-тропомиозина TPM2». Нервно-мышечные расстройства . 17 (6): 433–42. дои : 10.1016/j.nmd.2007.02.015 . ПМИД 17434307 . S2CID 54349245 .
- ^ Кларк Н.Ф., Домазетовска А., Уодделл Л., Корнберг А., Маклин С., Норт К.Н. (май 2009 г.). «Болезнь Кэпа из-за мутации гена бета-тропомиозина (TPM2)». Нервно-мышечные расстройства . 19 (5): 348–51. дои : 10.1016/j.nmd.2009.03.003 . ПМИД 19345583 . S2CID 38636941 .
- ^ Мокбель Н, Ильковски Б, Крейссл М, Мемо М, Джеффрис СМ, Марттила М, Лехтокари ВЛ, Лемола Е, Грёнхольм М, Ян Н, Менар Д, Маркореллес П, Эчаниз-Лагуна А, Рейманн Дж, Вайнцоф М, Монье Н, Равенскрофт Дж., Макнамара Э., Новак К.Дж., Лэнг Н.Г., Уоллгрен-Петтерссон С., Тревелла Дж., Марстон С., Оттенхейм К., Норт К.Н., Кларк Н.Ф. (февраль 2013 г.). «K7del — это распространенная мутация гена TPM2, связанная с немалиновой миопатией и повышенной чувствительностью миофибрилл к кальцию» . Мозг . 136 (Часть 2): 494–507. дои : 10.1093/brain/aws348 . ПМИД 23378224 .
- ^ Монье Н., Лунарди Дж., Марти И., Мезин П., Лабарр-Вила А., Дитрих К., Жук П.С. (февраль 2009 г.). «Отсутствие бета-тропомиозина является новой причиной синдрома Эскобара, связанного с немалиновой миопатией» . Нервно-мышечные расстройства . 19 (2): 118–23. дои : 10.1016/j.nmd.2008.11.009 . ПМИД 19155175 . S2CID 38985021 .
- ^ Доннер К., Олликайнен М., Риданпяя М., Кристен Х.Дж., Гебель Х.Х., де Виссер М., Пелин К., Валлгрен-Петтерссон К. (февраль 2002 г.). «Мутации в гене бета-тропомиозина (TPM2) - редкая причина немалиновой миопатии». Нервно-мышечные расстройства . 12 (2): 151–8. дои : 10.1016/s0960-8966(01)00252-8 . ПМИД 11738357 . S2CID 54360043 .
- ^ Тайшарги Х., Кимбер Э., Холмгрен Д., Тулиниус М., Олдфорс А. (март 2007 г.). «Дистальный артрогрипоз и мышечная слабость, связанные с мутацией бета-тропомиозина». Неврология . 68 (10): 772–5. дои : 10.1212/01.wnl.0000256339.40667.fb . ПМИД 17339586 . S2CID 41982388 .
- ^ Сунг С.С., Брассингтон А.М., Граннатт К., Резерфорд А., Уитби Ф.Г., Краковяк П.А., Джорд Л.Б., Кэри Дж.К., Бамшад М. (март 2003 г.). «Мутации в генах, кодирующих быстросокращающиеся сократительные белки, вызывают синдромы дистального артрогрипоза» . Американский журнал генетики человека . 72 (3): 681–90. дои : 10.1086/368294 . ПМК 1180243 . ПМИД 12592607 .
- ^ Марттила М, Лехтокари В.Л., Марстон С., Найман Т.А., Барнериас С., Беггс А.Х., Бертини Е., Джейхан-Бирсой О., Синтас П., Жерар М., Жильбер-Дюсардье Б., Хог Дж.С., Лонгман С., Эймард Б., Фридман М., Канг. П.Б., Клинге Л., Кольски Х., Лохмюллер Х., Маги Л., Манель В., Майер М., Меркури Е., Норт К.Н., Педенье-Роберт С., Пихко Х., Пробст Ф.Дж., Рейзин Р., Стюарт В., Таратуто А.Л., де Виссер М., Вилиховски Э., Винер Дж., Новак К., Лэнг Н.Г., Уиндер Т.Л., Монье Н., Кларк Н.Ф., Пелин К., Грёнхольм М., Валлгрен-Петтерссон С. (июль 2014 г.). «Обновление мутаций и корреляции генотипа и фенотипа новых и ранее описанных мутаций в TPM2 и TPM3, вызывающих врожденные миопатии» . Человеческая мутация . 35 (7): 779–90. дои : 10.1002/humu.22554 . ПМК 4200603 . ПМИД 24692096 .
- ^ Перейти обратно: а б Робинсон П., Липскомб С., Престон Л.К., Алтин Э., Уоткинс Х., Эшли CC, Редвуд CS (март 2007 г.). «Мутации в быстром скелетном тропонине I, тропонине Т и бета-тропомиозине, которые вызывают дистальный артрогрипоз, увеличивают сократительную функцию» . Журнал ФАСЭБ . 21 (3): 896–905. дои : 10.1096/fj.06-6899com . ПМИД 17194691 . S2CID 25491760 .
- ^ Марттила М., Лемола Э., Валлефельд В., Мемо М., Доннер К., Лэнг Н.Г., Марстон С., Грёнхольм М., Валлгрен-Петтерссон С. (февраль 2012 г.). «Аномальное связывание актина аберрантных β-тропомиозинов является молекулярной причиной мышечной слабости при немалиновой и кэп-миопатии, связанной с TPM2» . Биохимический журнал . 442 (1): 231–9. дои : 10.1042/BJ20111030 . ПМИД 22084935 .
- ^ Очала Дж., Ли М., Тайшарги Х., Кимбер Э., Тулиниус М., Олдфорс А., Ларссон Л. (июнь 2007 г.). «Влияние мутации бета-тропомиозина R133W на регуляцию мышечных сокращений в отдельных мышечных волокнах человека» . Журнал физиологии . 581 (Часть 3): 1283–92. дои : 10.1113/jphysicalol.2007.129759 . ПМК 2170843 . ПМИД 17430991 .
- ^ Марстон С., Мемо М., Мессер А., Пападаки М., Новак К., Макнамара Э., Онг Р., Эль-Мезгельди М., Ли Х, Леман В. (декабрь 2013 г.). «Мутации в повторяющихся структурных мотивах тропомиозина вызывают усиление функции у пациентов с миопатией скелетных мышц» . Молекулярная генетика человека . 22 (24): 4978–87. дои : 10.1093/hmg/ddt345 . ПМЦ 3836477 . ПМИД 23886664 .
- ^ Чжу Дж., Билан П.Дж., Мойерс Дж.С., Антонетти Д.А., Кан Ч.Р. (январь 1996 г.). «Rad, новая ГТФаза, связанная с Ras, взаимодействует с бета-тропомиозином скелетных мышц» . Журнал биологической химии . 271 (2): 768–73. дои : 10.1074/jbc.271.2.768 . ПМИД 8557685 .
- ^ Гай П.М., Кенни Д.А., Гилл Дж.Н. (июнь 1999 г.). «Домен PDZ белка LIM enigma связывается с бета-тропомиозином» . Молекулярная биология клетки . 10 (6): 1973–84. дои : 10.1091/mbc.10.6.1973 . ПМК 25398 . ПМИД 10359609 .
- ^ Браун HR, Шачат FH (апрель 1985 г.). «Ренатурация тропомиозина скелетных мышц: значение для сборки in vivo» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 82 (8): 2359–63. Бибкод : 1985PNAS...82.2359B . дои : 10.1073/pnas.82.8.2359 . ПМЦ 397557 . ПМИД 3857586 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Ганнинг П., Вайнбергер Р., Джеффри П. (апрель 1997 г.). «Изоформы актина и тропомиозина в морфогенезе». Анатомия и эмбриология . 195 (4): 311–5. дои : 10.1007/s004290050050 . ПМИД 9108196 . S2CID 9692297 .
- Хольцер М.Е., Кидд С.Г., Кримминс Д.Л., Хольцер А. (март 1992 г.). «Бета-бета-гомодимеры существуют в нативном тропомиозине скелетных мышц кролика и увеличиваются после денатурации-ренатурации» . Белковая наука . 1 (3): 335–41. дои : 10.1002/pro.5560010305 . ПМК 2142203 . ПМИД 1304342 .
- Хенер Б., Шуман Р.Л., Трауб П. (июль 1992 г.). «Деградация белков цитоскелета протеазой вируса иммунодефицита человека типа 1». Международные отчеты по клеточной биологии . 16 (7): 603–12. doi : 10.1016/S0309-1651(06)80002-0 (неактивен 27 марта 2024 г.). ПМИД 1516138 .
{{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на март 2024 г. ( ссылка ) - Чевре П.М., Натанс Д. (июль 1992 г.). «Клонирование белкового взаимодействия в дрожжах: идентификация белков млекопитающих, которые реагируют с лейциновой застежкой Джуна» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 89 (13): 5789–93. Бибкод : 1992PNAS...89.5789C . дои : 10.1073/pnas.89.13.5789 . ПМК 402103 . ПМИД 1631061 .
- Прасад Г.Л., Мейснер С., Шир Д.Г., Купер Х.Л. (июнь 1991 г.). «КДНК, кодирующая тропомиозин мышечного типа, клонированный из линии эпителиальных клеток человека: идентичность с тропомиозином фибробластов человека TM1» . Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 177 (3): 1068–75. дои : 10.1016/0006-291X(91)90647-P . ПМИД 2059197 .
- Либри Д., Мули В., Лемонье М., Фишман М.Ю. (февраль 1990 г.). «Немышечный тропомиозин кодируется геном гладкого/скелетного бета-тропомиозина, а его РНК транскрибируется с внутреннего промотора» . Журнал биологической химии . 265 (6): 3471–3. дои : 10.1016/S0021-9258(19)39791-1 . ПМИД 2303454 .
- Видада Дж.С., Ферраз С., Капони Дж.П., Лиаутард Дж.П. (апрель 1988 г.). «Полная нуклеотидная последовательность взрослой скелетной изоформы бета-тропомиозина скелетных мышц человека» . Исследования нуклеиновых кислот . 16 (7): 3109. doi : 10.1093/nar/16.7.3109 . ПМК 336462 . ПМИД 3368322 .
- Маклеод А.Р., Хоулкер С., Рейнах Ф.К., Смайли Л.Б., Талбот К., Моди Дж., Уолш Ф.С. (декабрь 1985 г.). «Тропомиозин мышечного типа в фибробластах человека: доказательства экспрессии с помощью альтернативного механизма сплайсинга РНК» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 82 (23): 7835–9. Бибкод : 1985PNAS...82.7835M . дои : 10.1073/pnas.82.23.7835 . ПМК 390864 . ПМИД 3865200 .
- Гимона М., Ватакабе А., Хельфман Д.М. (октябрь 1995 г.). «Специфика образования димеров в тропомиозинах: влияние альтернативно сплайсированных экзонов на сборку гомодимера и гетеродимера» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 92 (21): 9776–80. Бибкод : 1995PNAS...92.9776G . дои : 10.1073/pnas.92.21.9776 . ПМК 40885 . ПМИД 7568216 .
- Бамшад М., Уоткинс В.С., Зенгер Р.К., Бонсак Дж.Ф., Кэри Дж.К., Оттеруд Б., Краковяк П.А., Робертсон М., Хорд Л.Б. (декабрь 1994 г.). «Ген дистального артрогрипоза I типа картируется в прицентромерной области хромосомы 9» . Американский журнал генетики человека . 55 (6): 1153–8. ЧВК 1918435 . ПМИД 7977374 .
- Такенага К., Накамура Ю., Сакияма С., Хасегава Ю., Сато К., Эндо Х. (март 1994 г.). «Связывание белка pEL98, родственного S100 кальций-связывающего белка, с немышечным тропомиозином» . Журнал клеточной биологии . 124 (5): 757–68. дои : 10.1083/jcb.124.5.757 . ПМК 2119958 . ПМИД 8120097 .
- Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэпирование: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Джин . 138 (1–2): 171–4. дои : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . ПМИД 8125298 .
- Шуман Р.Л., Саксе К., Хенер Б., Мотес Э., Кауфманн М., Трауб П. (январь 1993 г.). «Расщепление цитоскелетных и саркомерных белков человека и мыши протеазой вируса иммунодефицита человека типа 1. Актин, десмин, миозин и тропомиозин» . Американский журнал патологии . 142 (1): 221–30. ПМК 1886840 . ПМИД 8424456 .
- Тисо Н., Рампольди Л., Паллавичини А., Зимбелло Р., Пандольфо Д., Валле Г., Ланфранчи Г., Даниэли Г.А. (январь 1997 г.). «Точное картирование пяти генов скелетных мышц человека: альфа-тропомиозина, бета-тропомиозина, медленно сокращающегося тропонина-I, быстрого сокращения тропонина-I и быстрого сокращения тропонина-C». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 230 (2): 347–50. дои : 10.1006/bbrc.1996.5958 . ПМИД 9016781 .
- Гимона М., Ландо З., Долгинов Ю., Вандекерхове Дж., Кобаяши Р., Собешек А., Хелфман Д.М. (март 1997 г.). «Са2+-зависимое взаимодействие S100A2 с мышечными и немышечными тропомиозинами». Журнал клеточной науки . 110 (5): 611–21. дои : 10.1242/jcs.110.5.611 . ПМИД 9092943 .
- Сузуки Ю, Ёситомо-Накагава К, Маруяма К, Суяма А, Сугано С (октябрь 1997 г.). «Создание и характеристика библиотеки кДНК, обогащенной по полной длине и по 5'-концу». Джин . 200 (1–2): 149–56. дои : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . ПМИД 9373149 .