ФтсЗ
| Белок клеточного деления FtsZ | |
|---|---|
| Идентификаторы | |
| Символ | ФтсЗ |
| ИнтерПро | IPR000158 |
| КАТ | 1фсз |
| СКОП2 | 1фсз / СКОПе / СУПФАМ |
| CDD | cd02201 |
| FtsZ, сэндвич с C-терминалом | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | FtsZ_C | ||
| Пфам | ПФ12327 | ||
| ИнтерПро | ИПР024757 | ||
| |||
| Белок клеточного деления FtsZ | |||
|---|---|---|---|
 Молекулярная структура ФцЗ (PDB 1fsz). | |||
| Идентификаторы | |||
| Организм | |||
| Символ | ftsZ | ||
| ЮниПрот | P0A9A6 | ||
| |||
FtsZ — это белок, кодируемый ftsZ геном , который собирается в кольцо на месте будущего деления бактериальных клеток (также называемое Z-кольцом ). является прокариотическим гомологом эукариотического белка . тубулина FtsZ Инициалы FtsZ филаментирующий мутант термочувствительный Z « . означают » Гипотеза заключалась в том, что мутанты клеточного деления E. coli будут расти в виде нитей из-за неспособности дочерних клеток отделяться друг от друга. FtsZ обнаружен почти во всех бактериях, многих архей, всех хлоропластах и некоторых митохондриях, где он необходим для деления клеток. FtsZ собирает цитоскелетный каркас Z-кольца, который вместе с дополнительными белками сжимается, разделяя клетку на две части.
История
[ редактировать ]В 1960-х годах ученые провели скрининг чувствительных к температуре мутаций, которые блокировали деление клеток при 42 °C. Мутантные клетки нормально делились при 30°, но не делились при 42°. Продолжительный рост без деления приводит к образованию длинных нитевидных клеток ( нити , к температуре чувствительные ). Несколько таких мутантов были обнаружены и сопоставлены с локусом, первоначально названным ftsA, который мог представлять собой один или несколько генов . В 1980 году Луткенхаус и Доначи [1] показали, что некоторые из этих мутаций связаны с одним геном, ftsA, но есть один хорошо охарактеризованный мутант, PAT84, первоначально открытый Hirota et al. [2] картирован в отдельном соседнем гене. Они назвали этот ген деления клеток ftsZ. В 1991 году Би и Луткенхаус использовали электронную микроскопию иммунозолота, чтобы показать, что FtsZ локализуется в инвагинирующей перегородке в средней клетке. [3] Впоследствии группы Лосика и Марголина применили иммунофлуоресцентную микроскопию. [4] и слияния GFP [5] чтобы показать, что FtsZ собирает Z-кольца на ранних стадиях клеточного цикла, задолго до того, как перегородка начала сжиматься. Затем другие белки деления собираются на Z-кольце, и в последней части клеточного цикла происходит сужение.
В 1992–1993 годах три лаборатории независимо друг от друга обнаружили, что FtsZ связан с эукариотическим тубулином, субъединицей белка, которая собирается в микротрубочки. [6] [7] [8] Это было первое открытие того, что бактерии имеют гомологи белков цитоскелета эукариот. Более поздние работы показали, что FtsZ присутствует и необходим для деления клеток почти у всех бактерий и у многих, но не у всех архей.
Митохондрии и хлоропласты — это эукариотические органеллы, возникшие как бактериальные эндосимбионты, поэтому возник большой интерес к тому, используют ли они FtsZ для деления. Хлоропласт FtsZ был впервые открыт Остерьянгом. [9] и теперь известно, что все хлоропласты используют для деления FtsZ. Митохондриальный FtsZ был открыт Бичем. [10] в водоросли; FtsZ используется для деления митохондрий у некоторых эукариот, в то время как другие заменили его механизмом на основе динамина.
В 2014 году учёные идентифицировали у архей два гомолога FtsZ : FtsZ1 и FtsZ2 . [11]
Функция
[ редактировать ]
Во время деления клеток FtsZ является первым белком, который перемещается к месту деления, и необходим для привлечения других белков, которые создают новую клеточную стенку ( перегородку ) между делящимися клетками. Роль FtsZ в делении клеток аналогична роли актина в делении клеток эукариот, но, в отличие от актин - миозинового кольца у эукариот, FtsZ не имеет известного моторного белка связанного с ним . Синтез клеточной стенки может подталкивать клеточную мембрану извне, обеспечивая силу цитокинеза. Подтверждая это, можно сказать, что у E. coli на скорость деления влияют мутации в синтезе клеточной стенки. [12] Альтернативно, FtsZ может тянуть мембрану изнутри, основываясь на данных Осавы (2009), показывающих сократительную силу белка на липосомах в отсутствие других белков. [13]
Эриксон (2009) предположил, как роли тубулиноподобных белков и актиноподобных белков в делении клеток поменялись местами в результате загадки эволюции. [14] Использование кольца FtsZ при делении хлоропластов и некоторых митохондрий дополнительно подтверждает их прокариотическое происхождение. [15] Бактерии L-формы, у которых отсутствует клеточная стенка , не нуждаются в FtsZ для деления, а это означает, что бактерии могли сохранить компоненты наследственного способа деления клеток. [16]
Многое известно об активности динамической полимеризации тубулина и микротрубочек , но мало что известно об этой активности в FtsZ. Хотя известно, что одноцепочечные протофиламенты тубулина образуют 13-нитевые микротрубочки , многоцепочечная структура FtsZ-содержащего Z-кольца неизвестна. Есть только предположение, что структура состоит из перекрывающихся протофиламентов. Тем не менее, недавняя работа с очищенным FtsZ на поддерживаемых липидных бислоях, а также визуализация FtsZ в живых бактериальных клетках показала, что протофиламенты FtsZ имеют полярность и движутся в одном направлении по принципу «бегущей дорожки». [17] (см. также ниже).
Недавно белки, подобные тубулину и FtsZ, были обнаружены в крупных плазмидах видов Bacillus . Считается, что они функционируют как компоненты сегросом , которые представляют собой мультибелковые комплексы, разделяющие хромосомы/плазмиды у бактерий. Плазмидные гомологи тубулина/FtsZ, по-видимому, сохранили способность полимеризоваться в нити.
Сократительное кольцо («Z-кольцо»)
[ редактировать ]
FtsZ обладает способностью связываться с GTP , а также имеет домен GTPase , который позволяет ему гидролизовать GTP до GDP и фосфатной группы. In vivo FtsZ образует нити с повторяющимся расположением субъединиц, расположенных «голова к хвосту». [18] Эти нити образуют кольцо вокруг продольной средней точки или перегородки клетки. Это кольцо называется Z-кольцом.
ГТФ-гидролизующая активность белка не является существенной для образования нитей или деления клеток. Мутанты с дефектом активности ГТФазы часто все еще делятся, но иногда образуют искривленные и беспорядочные перегородки. Неясно, действительно ли FtsZ обеспечивает физическую силу, приводящую к делению, или служит основой для выполнения деления другими белками.
Есть две модели того, как FtsZ может генерировать силу сжатия. Одна модель основана на наблюдении, что профиламенты FtsZ могут быть прямыми или изогнутыми. Предполагается, что переход от прямого к изогнутому создает изгибающую силу на мембране. [19] Другая модель основана на скользящих протофиламентах. Компьютерные модели и измерения in vivo показывают, что отдельные филаменты FtsZ не могут поддерживать длину более 30 субъединиц. В этой модели сила разрыва FtsZ возникает в результате относительного латерального движения субъединиц. [20] Линии FtsZ выстраиваются параллельно и натягивают друг друга, создавая «шнур» из множества нитей, который натягивается сам собой.
В других моделях FtsZ не обеспечивает сократительную силу, но предоставляет клетке пространственный каркас для других белков, обеспечивающих деление клетки. Это похоже на создание строителями временного сооружения для доступа в труднодоступные места здания. Временная конструкция обеспечивает беспрепятственный доступ и гарантирует, что рабочие смогут добраться до любого места. Если временное сооружение будет построено неправильно, рабочие не смогут добраться до определенных мест, и здание будет неполноценным.
Теория каркаса подтверждается информацией, которая показывает, что формирование кольца и локализация на мембране требуют согласованного действия ряда вспомогательных белков. ZipA или гомолог актина FtsA обеспечивают начальную локализацию FtsZ на мембране. [21] После локализации на мембране белки деления семейства Fts рекрутируются для сборки кольца. [22] Многие из этих белков направляют синтез перегородки нового деления в средней клетке (FtsI, FtsW) или регулируют активность этого синтеза (FtsQ, FtsL, FtsB, FtsN). Время формирования Z-кольца предполагает возможность пространственного или временного сигнала, который позволяет формировать филаменты FtsZ.
Недавние изображения со сверхвысоким разрешением у нескольких видов подтверждают модель динамического каркаса, в которой небольшие кластеры протофиламентов FtsZ или пучки протофиламентов движутся в одном направлении по окружности кольца посредством беговой дорожки, прикрепляясь к мембране с помощью FtsA и других FtsZ-специфичных мембранных привязей. [23] [24] Скорость тредмилинга зависит от скорости гидролиза GTP внутри протофиламентов FtsZ, но у Escherichia coli синтез перегородки деления остается стадией, ограничивающей скорость цитокинеза. [25] Требующее действие FtsZ необходимо для правильного синтеза разделяющейся перегородки с помощью ферментов синтеза перегородочного пептидогликана, что позволяет предположить, что эти ферменты могут отслеживать растущие концы нитей.
Септальная локализация и внутриклеточная передача сигналов
[ редактировать ]Формирование Z-кольца тесно совпадает с клеточными процессами, связанными с репликацией. Образование Z-кольца совпадает с прекращением репликации генома у E. coli и 70% репликации хромосом у B. subtilis . [26] Время формирования Z-кольца предполагает возможность пространственного или временного сигнала, который позволяет формировать филаменты FtsZ. В Escherichia coli по крайней мере два отрицательных регулятора сборки FtsZ образуют биполярный градиент, так что концентрация активного FtsZ, необходимая для сборки FtsZ, является самой высокой в середине клетки между двумя сегрегирующими хромосомами и самой низкой на полюсах и над хромосомами. Этот тип регуляции, по-видимому, встречается и у других видов, таких как Bacillus subtilis и Caulobacter crescentus . Однако другие виды, включая Streptococcus pneumoniae и Myxococcus xanthus , по-видимому, используют положительные регуляторы, которые стимулируют сборку FtsZ в средней клетке. [27]
Сообщение о бедствии
[ редактировать ]Полимеризация FtsZ также связана со стрессорами, такими как повреждение ДНК . Повреждение ДНК вызывает выработку множества белков, один из которых называется SulA . [28] SulA предотвращает полимеризацию и ГТФазную активность FtsZ. SulA выполняет эту задачу путем привязки к самораспознавающимся сайтам FtsZ. Секвестрируя FtsZ, клетка может напрямую связать повреждение ДНК с ингибированием клеточного деления. [29]
Предотвращение повреждения ДНК
[ редактировать ]Как и в случае с SulA, существуют и другие механизмы, которые предотвращают деление клеток, что может привести к нарушению генетической информации, передаваемой дочерним клеткам. идентифицированы два белка На данный момент в E. coli и B. subtilis , которые предотвращают деление нуклеоидной области: Noc и SlmA . Noc Нокаут гена приводит к тому, что клетки делятся независимо от нуклеоидной области, что приводит к ее асимметричному разделению между дочерними клетками. Механизм не совсем понятен, но считается, что он включает секвестрацию FtsZ, предотвращающую полимеризацию в нуклеоидной области. [30] Механизм, используемый SlmA для ингибирования полимеризации FtsZ на нуклеоиде. [31] лучше понятен и использует два отдельных шага. Один домен SlmA связывается с полимером FtsZ, затем отдельный домен SlmA разрывает полимер. [32] Предполагается, что аналогичный механизм использует MinC, другой ингибитор полимеризации FtsZ, участвующий в позиционировании кольца FtsZ. [33]
Клиническое значение
[ редактировать ]В настоящее время растет число штаммов бактерий с множественной лекарственной устойчивостью; таким образом, срочно необходимо определение целевых показателей для разработки новых противомикробных препаратов. Потенциальная роль FtsZ в блокировании клеточного деления вместе с его высокой степенью консервативности среди видов бактерий делает FtsZ весьма привлекательной мишенью для разработки новых антибиотиков. [34] Исследователи работают над синтетическими молекулами и натуральными продуктами в качестве ингибиторов FtsZ. [35]
Спонтанная самосборка FtsZ также может быть использована в нанотехнологиях для изготовления металлических нанопроволок. [36] [37]
См. также
[ редактировать ]- Деление (биология) - Биологический процесс
- Дивисома - белковый комплекс бактерий, отвечающий за деление клеток.
- FtsK – белок, участвующий в делении бактериальных клеток.
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Луткенхаус Дж. Ф., Вольф-Ватц Х., Доначи В. Д. (май 1980 г.). «Организация генов в регионе ftsA-envA генетической карты Escherichia coli и идентификация нового локуса fts (ftsZ)» . Журнал бактериологии . 142 (2): 615–620. дои : 10.1128/JB.142.2.615-620.1980 . OCLC 678550294 . ПМК 294035 . ПМИД 6991482 .
- ^ Хирота Ю., Райтер А., Джейкоб Ф. (1 января 1968 г.). «Термочувствительные мутанты кишечной палочки, влияющие на процессы синтеза ДНК и деления клеток». Симпозиумы Колд-Спринг-Харбор по количественной биологии . 33 : 677–693. дои : 10.1101/sqb.1968.033.01.077 . ПМИД 4892005 .
- ^ Би Э.Ф., Луткенхаус Дж (ноябрь 1991 г.). «Кольцевая структура FtsZ, связанная с делением Escherichia coli». Природа . 354 (6349): 161–164. Бибкод : 1991Natur.354..161B . дои : 10.1038/354161a0 . ПМИД 1944597 . S2CID 4329947 .
- ^ Левин П.А., Лосик Р. (февраль 1996 г.). «Фактор транскрипции Spo0A переключает локализацию белка клеточного деления FtsZ с медиального на биполярный паттерн у Bacillus subtilis» . Гены и развитие . 10 (4): 478–488. дои : 10.1101/gad.10.4.478 . ПМИД 8600030 .
- ^ Ма Х, Эрхардт Д.В., Марголин В. (ноябрь 1996 г.). «Колокализация белков клеточного деления FtsZ и FtsA в структурах цитоскелета в живых клетках Escherichia coli с использованием зеленого флуоресцентного белка» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 93 (23): 12998–13003. Бибкод : 1996PNAS...9312998M . дои : 10.1073/pnas.93.23.12998 . ПМК 24035 . ПМИД 8917533 .
- ^ РэйЧаудхури Д., Пак Дж.Т. (сентябрь 1992 г.). «Ген деления клеток Escherichia coli ftsZ кодирует новый GTP-связывающий белок». Природа . 359 (6392): 251–254. Бибкод : 1992Natur.359..251R . дои : 10.1038/359251a0 . ПМИД 1528267 . S2CID 4355143 .
- ^ де Бур П., Кроссли Р., Ротфилд Л. (сентябрь 1992 г.). «Основной белок деления бактериальных клеток FtsZ представляет собой ГТФазу». Природа . 359 (6392): 254–256. Бибкод : 1992Natur.359..254D . дои : 10.1038/359254a0 . ПМИД 1528268 . S2CID 2748757 .
- ^ Мукерджи А., Дай К., Луткенхаус Дж. (февраль 1993 г.). «Белок деления клеток Escherichia coli FtsZ представляет собой белок, связывающий гуаниновые нуклеотиды» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (3): 1053–1057. Бибкод : 1993PNAS...90.1053M . дои : 10.1073/pnas.90.3.1053 . ПМЦ 45809 . ПМИД 8430073 .
- ^ Остерёнг К.В., Вирлинг Э. (август 1995 г.). «Консервативное деление клеток и органелл». Природа . 376 (6540): 473–474. Бибкод : 1995Natur.376..473O . дои : 10.1038/376473b0 . ПМИД 7637778 . S2CID 5399155 .
- ^ Бич П.Л., Нхеу Т., Шульц Т., Герберт С., Литгоу Т., Гилсон П.Р., Макфадден Г.И. (февраль 2000 г.). «Митохондриальный FtsZ в хромофитной водоросли». Наука . 287 (5456): 1276–1279. Бибкод : 2000Sci...287.1276B . дои : 10.1126/science.287.5456.1276 . ПМИД 10678836 . S2CID 26587576 .
- ^ Даггин, Иэн Г.; Эйлетт, Кристофер Х.С.; Уолш, Джеймс С.; Мичи, Кэтрин А.; Ван, Цин; Тернбулл, Линн; Доусон, Эмма М.; Гарри, Элизабет Дж.; Уитчерч, Синтия Б.; Амос, Линда А.; Лёве, Ян (22 декабря 2014 г.). «Тубулиноподобные белки CetZ контролируют форму клеток архей» . Природа . 519 (7543). ООО «Спрингер Сайенс энд Бизнес Медиа»: 362–365. дои : 10.1038/nature13983 . ISSN 0028-0836 . ПМК 4369195 . ПМИД 25533961 .
- ^ Колтарп С., Басс Дж., Пламер Т.М., Сяо Дж. (февраль 2016 г.). «Определение лимитирующих процессов бактериального цитокинеза» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (8): E1044–E1053. Бибкод : 2016PNAS..113E1044C . дои : 10.1073/pnas.1514296113 . ПМК 4776500 . ПМИД 26831086 .
- ^ Осава М., Андерсон Д.Е., Эриксон Х.П. (май 2008 г.). «Восстановление сократительных колец FtsZ в липосомах» . Наука . 320 (5877): 792–794. Бибкод : 2008Sci...320..792O . дои : 10.1126/science.1154520 . ПМЦ 2645864 . ПМИД 18420899 .
- ^ Эриксон HP (июль 2007 г.). «Эволюция цитоскелета» . Биоэссе . 29 (7): 668–677. doi : 10.1002/bies.20601 . ПМК 2630885 . ПМИД 17563102 .
- ^ Легер М.М., Петру М., Жарский В., Эме Л., Влчек Ч., Хардинг Т. и др. (август 2015 г.). «В митохондриях эукариот широко распространена предковая бактериальная система деления» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (33): 10239–10246. Бибкод : 2015PNAS..11210239L . дои : 10.1073/pnas.1421392112 . ПМЦ 4547283 . ПМИД 25831547 .
- ^ Ливер М., Домингес-Куэвас П., Коксхед Дж.М., Дэниел Р.А., Эррингтон Дж. (февраль 2009 г.). «Жизнь без стены или машины разделения у Bacillus subtilis». Природа . 457 (7231): 849–853. Бибкод : 2009Natur.457..849L . дои : 10.1038/nature07742 . ПМИД 19212404 . S2CID 4413852 .
- ^ Свободный М, Митчисон Т.Дж. (январь 2014 г.). «Белки деления бактериальных клеток FtsA и FtsZ самоорганизуются в динамические структуры цитоскелета» . Природная клеточная биология . 16 (1): 38–46. дои : 10.1038/ncb2885 . ПМК 4019675 . ПМИД 24316672 .
- ^ Десаи А., Митчисон Т.Дж. (1997). «Динамика полимеризации микротрубочек». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 13 : 83–117. дои : 10.1146/annurev.cellbio.13.1.83 . ПМИД 9442869 .
- ^ Эриксон Х.П., Андерсон Д.Е., Осава М. (декабрь 2010 г.). «FtsZ в бактериальном цитокинезе: цитоскелет и генератор силы — все в одном» . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 74 (4): 504–528. дои : 10.1128/MMBR.00021-10 . ПМК 3008173 . ПМИД 21119015 .
- ^ Лан Дж., Дэниэлс Б.Р., Добровский Т.М., Вирц Д., Сан SX (январь 2009 г.). «Конденсация нитей FtsZ может стимулировать деление бактериальных клеток» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (1): 121–126. Бибкод : 2009PNAS..106..121L . дои : 10.1073/pnas.0807963106 . ПМЦ 2629247 . ПМИД 19116281 .
- ^ Пичофф С., Луткенхаус Дж. (март 2005 г.). «Привязка Z-кольца к мембране посредством консервативной мембранно-нацеливающей последовательности в FtsA» . Молекулярная микробиология . 55 (6): 1722–1734. дои : 10.1111/j.1365-2958.2005.04522.x . ПМИД 15752196 .
- ^ Баддельмейер Н., Беквит Дж. (декабрь 2002 г.). «Сборка белков клеточного деления в клеточном центре E. coli». Современное мнение в микробиологии . 5 (6): 553–557. дои : 10.1016/S1369-5274(02)00374-0 . ПМИД 12457697 .
- ^ Ян X, Лю З, Мигель А, Маккуиллен Р., Хуан К.С., Сяо Дж (февраль 2017 г.). «Трегуляция бактериального тубулина FtsZ, связанная с активностью ГТФазы, организует синтез клеточной стенки перегородки» . Наука . 355 (6326): 744–747. Бибкод : 2017Sci...355..744Y . дои : 10.1126/science.aak9995 . ПМЦ 5851775 . ПМИД 28209899 .
- ^ Биссон-Фильо А.В., Сюй Ю.П., Сквайрс Г.Р., Куру Э., Ву Ф., Джукс С. и др. (февраль 2017 г.). «Беговая дорожка с помощью нитей FtsZ стимулирует синтез пептидогликана и деление бактериальных клеток» . Наука . 355 (6326): 739–743. Бибкод : 2017Sci...355..739B . дои : 10.1126/science.aak9973 . ПМЦ 5485650 . ПМИД 28209898 .
- ^ Колтарп С., Басс Дж., Пламер Т.М., Сяо Дж. (февраль 2016 г.). «Определение лимитирующих процессов бактериального цитокинеза» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (8): E1044–E1053. Бибкод : 2016PNAS..113E1044C . дои : 10.1073/pnas.1514296113 . ПМК 4776500 . ПМИД 26831086 .
- ^ Гарри Э.Дж. (январь 2001 г.). «Координация репликации ДНК с делением клеток: уроки перерастания спор». Биохимия . 83 (1): 75–81. дои : 10.1016/S0300-9084(00)01220-7 . ПМИД 11254978 .
- ^ Роулетт В.В., Марголин В. (2015). «Система Мина и другие независимые от нуклеоидов регуляторы положения Z-кольца» . Границы микробиологии . 6 : 478. дои : 10.3389/fmicb.2015.00478 . ПМЦ 4429545 . ПМИД 26029202 .
- ^ Он А.С., Рохатги П.Р., Херш М.Н., Розенберг С.М. (февраль 2006 г.). «Роль белков E. coli, восстанавливающих двухцепочечный разрыв, в мутациях, вызванных стрессом» . Восстановление ДНК . 5 (2): 258–273. дои : 10.1016/j.dnarep.2005.10.006 . ПМЦ 3685484 . ПМИД 16310415 .
- ^ Мукерджи А., Луткенхаус Дж. (январь 1998 г.). «Динамическая сборка FtsZ, регулируемая гидролизом GTP» . Журнал ЭМБО . 17 (2): 462–469. дои : 10.1093/emboj/17.2.462 . ПМЦ 1170397 . ПМИД 9430638 .
- ^ Ву LJ, Эррингтон Дж (июнь 2004 г.). «Координация деления клеток и сегрегации хромосом с помощью белка окклюзии нуклеоида в Bacillus subtilis» . Клетка . 117 (7): 915–925. дои : 10.1016/j.cell.2004.06.002 . ПМИД 15210112 .
- ^ Бернхардт Т.Г., де Бур П.А. (май 2005 г.). «SlmA, нуклеоид-ассоциированный белок, связывающий FtsZ, необходимый для блокирования сборки перегородочного кольца на хромосомах в E. coli» . Молекулярная клетка . 18 (5): 555–564. doi : 10.1016/j.molcel.2005.04.012 . ПМЦ 4428309 . ПМИД 15916962 .
- ^ Ду С, Луткенхаус Дж (июль 2014 г.). «Антагонизм SlmA по отношению к сборке FtsZ использует двусторонний механизм, такой как MinCD» . ПЛОС Генетика . 10 (7): e1004460. дои : 10.1371/journal.pgen.1004460 . ПМК 4117426 . ПМИД 25078077 .
- ^ Шен Б., Луткенхаус Дж. (март 2010 г.). «Изучение взаимодействия между FtsZ и MinCN в E. coli позволяет предположить, как MinC разрушает Z-кольца» . Молекулярная микробиология . 75 (5): 1285–1298. дои : 10.1111/j.1365-2958.2010.07055.x . ПМИД 20132438 .
- ^ Казираги А., Суйго Л., Валоти Э., Страньеро В. (февраль 2020 г.). «Нацеливание на деление бактериальных клеток: связывающий сайт-центрированный подход к наиболее многообещающим ингибиторам незаменимого белка FtsZ» . Антибиотики . 9 (2): 69. doi : 10.3390/antibiotics9020069 . ПМК 7167804 . ПМИД 32046082 .
- ^ Ур Рахман М., Ван П., Ван Н., Чен Ю (август 2020 г.). «Ключевой белок деления бактериальных цитоскелетных клеток FtsZ как новая терапевтическая мишень для антибактериальных препаратов» . Боснийский журнал фундаментальных медицинских наук . 20 (3): 310–318. дои : 10.17305/bjbms.2020.4597 . ПМК 7416170 . ПМИД 32020845 .
- ^ Остров Н, Газит Э (апрель 2010 г.). «Генная инженерия биомолекулярных каркасов для изготовления органических и металлических нанопроволок». Ангеванде Хеми . 49 (17): 3018–3021. дои : 10.1002/anie.200906831 . ПМИД 20349481 .
- ^ Остров Н., Фичман Г., Адлер-Абрамович Л., Газит Э. (январь 2015 г.). «Цитоскелетные нити FtsZ как шаблон для изготовления металлических нанопроволок». Журнал нанонауки и нанотехнологий . 15 (1): 556–561. дои : 10.1166/jnn.2015.9203 . ПМИД 26328401 .