IQ кальмодулинсвязывающий мотив

показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary
PDB	1b7t, 1br1, 1br2, 1br4, 1d0x, 1d0y, 1d0z, 1d1a,1d1b,1d1c, 1dfk, 1dfl, 1fmv, 1fmw, 1jwy, 1jx2, 1kk7, 1kk8,1kqm, 1kwo, 1l2o, 1lkx, 1lvk, 1mma, 1mmd, 1mmg, 1mmn,1mnd, 1mne, 1oe9, 1qvi, 1s5g, 1scm, 1sr6, 1vom, 1w7i,1w7j, 1wdc, 2mys

IQ кальмодулинсвязывающий мотив
IQ кальмодулинсвязывающий мотив
	Структура регуляторного домена миозина морского гребешка в 2 разрешения.
Идентификаторы
Символ	По
Pfam	PF00612
InterPro	IPR000048
УМНЫЙ	SM00015
PROSITE	PS50096
Краткое содержание	1wdc / scope / supfam
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary
PDB	1b7t, 1br1, 1br2, 1br4, 1d0x, 1d0y, 1d0z, 1d1a,1d1b,1d1c, 1dfk, 1dfl, 1fmv, 1fmw, 1jwy, 1jx2, 1kk7, 1kk8,1kqm, 1kwo, 1l2o, 1lkx, 1lvk, 1mma, 1mmd, 1mmg, 1mmn,1mnd, 1mne, 1oe9, 1qvi, 1s5g, 1scm, 1sr6, 1vom, 1w7i,1w7j, 1wdc, 2mys

IQ -кальмодулин связывающий мотив -это аминокислотный мотив, содержащий следующую последовательность:

[Fn] qxxx [rk] gxxx [rk] 20 [filvwy]

Термин «IQ» относится к первым двум аминокислотам мотива: изолецин (обычно) и глутамин (неизменно).

Функция

Кальмодулин (CAM) признан основным кальцием (CA ²⁺) Датчик и оркестратор регуляторных событий посредством его взаимодействия с разнообразной группой клеточных белков. Три класса мотивов распознавания существуют для многих известных белков, связывающих CAM; IQ мотив как консенсус для CA ²⁺-Независимое связывание и два связанных мотива для CA ²⁺--зависимое связывание, называемое 1-14 и 1-5-10 на основе положения консервативных гидрофобных остатков. ^{[ 2 ]}

Пример

Регуляторный домен миозина морского гребешка является трехцепочечным белковым комплексом, который включает этот двигатель в ответ на CA ²⁺ связывание. Взаимодействия с боковой цепью связывают две легкие цепочки в тандеме с соседними сегментами тяжелой цепи, несущей мотив IQ-последовательности. Ca ²⁺-С -связывание является новым мотивом EF Hand на основной световой цепи и стабилизируется связями, связанными с тяжелой цепью и обеими цепочками, учитывая требование всех трех цепей для CA ²⁺Связывание и регуляция в интактной молекуле миозина. ^{[ 3 ]}

Ссылки

^ Houdusse A, Cohen C (январь 1996 г.). «Структура регуляторного домена миозина морского гребешка в 2 резолюции: последствия для регуляции» . Структура 4 (1): 21–32. doi : 10.1016/s0969-2126 (96) 00006-8 . PMID 8805510 .
^ Rhoads AR, Friedberg F (апрель 1997 г.). «Мотивы последовательности для распознавания кальмодулина» . Faseb j . 11 (5): 331–40. doi : 10.1096/fasebj.11.5.9141499 . PMID 9141499 . S2CID 1877645 .
^ Xie X, Harrison DH, Schlichting I, Sweet RM, Kalabokis VN, Szent-Györgyi AG, Cohen C (март 1994 г.). «Структура регуляторного домена миозина морского гребешка при 2,8 разрешении». Природа . 368 (6469): 306–12. Bibcode : 1994natur.368..306x . doi : 10.1038/368306A0 . PMID 8127365 . S2CID 4279198 .

Эта статья включает текст из общественного достояния PFAM и InterPro : IPR000048

[pmid8805510-1] Houdusse A, Cohen C (январь 1996 г.). «Структура регуляторного домена миозина морского гребешка в 2 резолюции: последствия для регуляции» . Структура 4 (1): 21–32. doi : 10.1016/s0969-2126 (96) 00006-8 . PMID 8805510 .

[pmid9141499-2] Rhoads AR, Friedberg F (апрель 1997 г.). «Мотивы последовательности для распознавания кальмодулина» . Faseb j . 11 (5): 331–40. doi : 10.1096/fasebj.11.5.9141499 . PMID 9141499 . S2CID 1877645 .

[pmid8127365-3] Xie X, Harrison DH, Schlichting I, Sweet RM, Kalabokis VN, Szent-Györgyi AG, Cohen C (март 1994 г.). «Структура регуляторного домена миозина морского гребешка при 2,8 разрешении». Природа . 368 (6469): 306–12. Bibcode : 1994natur.368..306x . doi : 10.1038/368306A0 . PMID 8127365 . S2CID 4279198 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]