Промежуточная нить
| Хвостовая область промежуточной нити | |||
|---|---|---|---|
 Структура глобулярного домена ламина a/c | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | ЕСЛИ_хвост | ||
| Пфам | PF00932 | ||
| ИнтерПро | ИПР001322 | ||
| PROSITE | PDOC00198 | ||
| СКОП2 | 1ивт / СКОПе / СУПФАМ | ||
| |||
| Домен стержня промежуточной нити | |||
|---|---|---|---|
 Фрагмент катушки 2b человеческого виментина (cys2) | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Нить | ||
| Пфам | PF00038 | ||
| ИнтерПро | ИПР016044 | ||
| PROSITE | PDOC00198 | ||
| СКОП2 | 1гк7 / СКОПе / СУПФАМ | ||
| |||
| Область головки промежуточной нити (связывание ДНК) | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | Филамент_голова | ||
| Пфам | PF04732 | ||
| ИнтерПро | ИПР006821 | ||
| СКОП2 | 1гк7 / СКОПе / СУПФАМ | ||
| |||
| Белок промежуточных филаментов периферических нейронов | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | ПРПХ | ||
| Альт. символы | НЭФ4 | ||
| ген NCBI | 5630 | ||
| HGNC | 9461 | ||
| МОЙ БОГ | 170710 | ||
| RefSeq | НМ_006262.3 | ||
| ЮниПрот | P41219 | ||
| Другие данные | |||
| Локус | Хр. 12 q13.12 | ||
| |||
| Белок промежуточной нити нейрональных стволовых клеток Nestin | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | ПОТОМУ ЧТО | ||
| ген NCBI | 10763 | ||
| HGNC | 7756 | ||
| МОЙ БОГ | 600915 | ||
| RefSeq | НП_006608 | ||
| ЮниПрот | P48681 | ||
| Другие данные | |||
| Локус | Хр. 1 вопрос23.1 | ||
| |||
Промежуточные филаменты ( IFs ) представляют собой структурные компоненты цитоскелета , обнаруженные в клетках позвоночных и многих беспозвоночных . [1] [2] [3] Гомологи белка IF были обнаружены у беспозвоночных головохордовых Branchiostoma . [4]
Промежуточные филаменты состоят из семейства родственных белков, имеющих общие особенности структуры и последовательности. Первоначально обозначавшиеся как «промежуточные», поскольку их средний диаметр (10 нм ) находится между диаметрами более узких микрофиламентов (актина) и более широких миозиновых нитей, обнаруженных в мышечных клетках, диаметр промежуточных нитей теперь обычно сравнивают с актиновыми микрофиламентами (7 нм) и микротрубочками . 25 нм). [1] [5] Промежуточные филаменты животных делятся на шесть типов на основе сходства аминокислотной последовательности и структуры белка . [6] Большинство типов являются цитоплазматическими , но один тип, тип V, представляет собой ядерный ламин . В отличие от микротрубочек, распределение IF в клетках не демонстрирует хорошей корреляции с распределением митохондрий или эндоплазматического ретикулума . [7]
Структура
[ редактировать ]
Структура белков, образующих промежуточные филаменты (ПФ), была впервые предсказана с помощью компьютерного анализа аминокислотной последовательности человека, эпидермального кератина полученного из клонированных кДНК . [8] Анализ второй последовательности кератина показал, что два типа кератинов имеют лишь около 30% гомологии аминокислотных последовательностей, но имеют схожие паттерны доменов вторичной структуры. [9] Как предполагает первая модель, все белки IF, по-видимому, имеют центральный альфа-спиральный стержневой домен, состоящий из четырех альфа-спиральных сегментов (названных 1A, 1B, 2A и 2B), разделенных тремя линкерными областями. [9] [10]
Центральным строительным блоком промежуточной нити является пара двух переплетенных белков, которая называется спирально-спиральной структурой . Это название отражает тот факт, что структура каждого белка является спиральной, и переплетенная пара также представляет собой спиральную структуру. Структурный анализ пары кератинов показывает, что два белка, образующие спиральную спираль, связываются посредством гидрофобных взаимодействий . [11] [12] Заряженные остатки в центральном домене не играют основной роли в связывании пары в центральном домене. [11]
Цитоплазматические IF собираются в неполярные филаменты единичной длины (ULF). Идентичные ULFs соединяются латерально в расположенные в шахматном порядке антипараллельные растворимые тетрамеры, которые соединяются голова-хвост в протофиламенты, которые соединяются латерально в протофибриллы, четыре из которых скручиваются вместе в промежуточную нить. [13] Часть процесса сборки включает в себя этап уплотнения, на котором ULF затягивается и принимает меньший диаметр. Причины этого уплотнения не совсем понятны, и обычно наблюдается, что IF имеет диаметр от 6 до 12 нм.
N -конец и C-конец белков IF представляют собой неальфа-спиральные области и демонстрируют большие различия в своей длине и последовательностях в разных семействах IF.N-концевой «головной домен» связывает ДНК . [14] Головки виментина способны изменять архитектуру ядра и распределение хроматина , а высвобождение головок под действием ВИЧ-1 протеазы может играть важную роль в цитопатогенезе и канцерогенезе, ассоциированном с ВИЧ-1 . [15] Фосфорилирование головной области может повлиять на стабильность нити. [16] Было показано, что головка взаимодействует с доменом палочки того же белка . [17]
С-концевой «хвостовой домен» демонстрирует крайние различия в длине между различными белками IF. [18]
Антипараллельная ориентация тетрамеров означает, что в отличие от микротрубочек и микрофиламентов, имеющих плюс-конец и минус-конец, IF лишены полярности и не могут служить основой клеточной подвижности и внутриклеточного транспорта.
, в отличие от актина или тубулина , промежуточные филаменты не содержат места связывания нуклеозидтрифосфата Кроме того .
Цитоплазматические IF не подвергаются беговой дорожке, как микротрубочки и актиновые волокна, а являются динамическими. [19]
Биомеханические свойства
[ редактировать ]IFs представляют собой довольно деформируемые белки, которые можно растягивать в несколько раз от их первоначальной длины. [20] Ключом к облегчению этой большой деформации является их иерархическая структура, которая способствует каскадной активации механизмов деформации на разных уровнях деформации. [12] Первоначально связанные альфа-спирали нитей единичной длины раскручиваются при растяжении, затем по мере увеличения напряжения они переходят в бета-листы , и, наконец, при увеличении деформации водородные связи между бета-листами скользят, и мономеры УНЧ скользят вдоль каждого из них. другой. [12]
Типы
[ редактировать ]Существует около 70 различных генов человека, кодирующих различные белки промежуточных филаментов. Однако разные виды ИФ имеют общие основные характеристики: как правило, все они представляют собой полимеры, диаметр которых в полностью собранном виде составляет 9–11 нм.
Животные IF подразделяются на шесть типов на основе сходства аминокислотной последовательности и белка : структуры [6]
Типы I и II – кислые и основные кератины.
[ редактировать ]
Эти белки наиболее разнообразны среди ПФ и составляют I типа (кислотного) и II типа (основного) белки ПФ . Многие изоформы разделены на две группы:
- эпителиальные кератины (около 20) в эпителиальных клетках (изображение справа)
- трихоцитарные кератины (около 13) ( кератины волос ), входящие в состав волос , ногтей , рогов и рептилий чешуи .
Независимо от группы, кератины бывают кислыми или основными. Кислотные и основные кератины связываются друг с другом, образуя кислотно-основные гетеродимеры, которые затем объединяются, образуя кератиновую нить. [6]
Нити цитокератина латерально соединяются друг с другом, образуя толстый пучок радиусом ~ 50 нм. Оптимальный радиус таких пучков определяется взаимодействием дальнего электростатического отталкивания и ближнего гидрофобного притяжения. [21] Впоследствии эти пучки пересекались через соединения, образуя динамическую сеть, охватывающую цитоплазму эпителиальных клеток.
Тип III
[ редактировать ]
Существует четыре белка, классифицируемые как белки промежуточных филаментов типа III, которые могут образовывать гомо- или гетерополимерные белки.
- ИФ десмина являются структурными компонентами саркомеров в мышечных клетках и соединяют различные клеточные органеллы, такие как десмосомы, с цитоскелетом. [22]
- Глиальный фибриллярный кислый белок (GFAP) обнаружен в астроцитах и других глиях .
- Периферин обнаружен в периферических нейронах.
- Виментин , наиболее широко распространенный из всех белков ПФ, можно обнаружить в фибробластах , лейкоцитах и эндотелиальных клетках кровеносных сосудов . Они поддерживают клеточные мембраны, удерживают некоторые органеллы в фиксированном месте внутри цитоплазмы и передают сигналы мембранных рецепторов в ядро. [6]
- Синкоилин представляет собой атипичный белок IF III типа. [23]
Тип IV
[ редактировать ]- Альфа-интернексин
- Нейрофиламенты – семейство промежуточных филаментов IV типа, которые встречаются в высоких концентрациях вдоль аксонов нейронов позвоночных.
- Синемин
- Синкоилин
Тип V – ядерные ламины
[ редактировать ]Ламины представляют собой волокнистые белки, выполняющие структурную функцию в ядре клетки.
В клетках многоклеточных животных имеются ламины типа А и В, различающиеся длиной и pI. Клетки человека имеют три дифференциально регулируемых гена.Ламины B-типа присутствуют в каждой клетке. Ламины типа B, ламин B1 и B2 , экспрессируются генами LMNB1 и LMNB2 на 5q23 и 19q13 соответственно.Ламины А-типа экспрессируются только после гаструляции . Ламин А и С являются наиболее распространенными ламинами А-типа и представляют собой сплайсинговые варианты гена LMNA, обнаруженного в 1q21.
Эти белки локализуются в двух областях ядерного компартмента, ядерной пластинке — слое белковой структуры, расположенном ниже внутренней поверхности ядерной оболочки и по всей нуклеоплазме в нуклеоплазматической завесе .
Сравнение ламинов с IF цитоскелета позвоночных показывает, что ламины имеют дополнительные 42 остатка (шесть гептад) внутри катушки 1b. С-концевой хвостовой домен содержит сигнал ядерной локализации (NLS), Ig-фолд-подобный домен и в большинстве случаев карбокси-концевой CaaX-бокс, который изопренилирован и карбоксиметилирован (ламин C не имеет CAAX-бокса). Ламин А подвергается дальнейшей обработке для удаления последних 15 аминокислот и фарнезилированного цистеина.
Во время митоза ламины фосфорилируются с помощью MPF, что приводит к разборке пластинки и ядерной оболочки. [6]
Тип VI
[ редактировать ]- Бисерные нити: Филензин , Факинин . [6]
- Нестин (когда-то был предложен для реклассификации, но из-за различий остается белком IF типа VI) [24]
Только для позвоночных. Относится к типу I-IV. Используется для содержания других недавно обнаруженных белков IF, еще не отнесенных к типу. [25]
Функция
[ редактировать ]Клеточная адгезия
[ редактировать ]На плазматической мембране некоторые кератины или десмин взаимодействуют с десмосомами (слипание клеток) и гемидесмосомами (слипание клеток с матриксом) через адаптерные белки.
Связанные белки
[ редактировать ]Филагрин связывается с кератиновыми волокнами в клетках эпидермиса. Плектин связывает виментин с другими волокнами виментина, а также с микрофиламентами, микротрубочками и миозином II. Кинезин исследуется, и предполагается, что он связывает виментин с тубулином через моторные белки.
Кератиновые нити в эпителиальных клетках соединяются с десмосомами (десмосомы соединяют цитоскелет вместе) посредством плакоглобина , десмоплакина , десмоглеинов и десмоколлинов ; десмина Аналогичным образом соединяются нити в клетках сердечной мышцы.
Заболевания, возникающие вследствие мутаций генов IF
[ редактировать ]- Дилатационная кардиомиопатия (ДКМП), мутации в DES гене [26]
- Аритмогенная кардиомиопатия (АКМ), мутации DES гена [27] [28] [29] [30]
- Рестриктивная кардиомиопатия (РКМ), мутации DES гена [31]
- Некомпактная кардиомиопатия, мутации в DES генах [32] [33]
- Кардиомиопатия в сочетании со скелетной миопатией ( СМП ) [34]
- Простой буллезный эпидермолиз ; кератина 5 или кератина 14 мутация
- Ламинопатии представляют собой семейство заболеваний, вызванных мутациями ядерных ламинов, и включают синдром Хатчинсона-Гилфорда, прогерию , различные липодистрофии и кардиомиопатии. , среди прочего,
В других организмах
[ редактировать ]Белки IF универсальны среди животных в форме ядерного ламина. У гидры есть дополнительный «нематоцилин», полученный из ламина. Цитоплазматические IF (типы I-IV) встречаются только у Bilateria ; они также возникли в результате дупликации гена с участием ядерного ламина «типа V». Кроме того, некоторые другие разнообразные типы эукариот имеют ламины, что указывает на раннее происхождение белка. [25]
На самом деле не существовало конкретного определения «белка промежуточной нити» в том смысле, что определение, основанное на размере или форме, не охватывает монофилетическую группу . С включением необычных белков, таких как образующие сеть бисерные ламины (тип VI), текущая классификация переходит к кладе, содержащей ядерный ламин и его многочисленные потомки, характеризующиеся сходством последовательностей, а также структурой экзонов. Функционально подобные белки из этой клады, такие как крецентины , альвеолины, тетрины и эпиплазмины, поэтому являются только «IF-подобными». Вероятно, они возникли в результате конвергентной эволюции . [25]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б Херрманн Х, Бэр Х, Креплак Л, Стрелков СВ, Эби У (июль 2007 г.). «Промежуточные нити: от клеточной архитектуры к наномеханике». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 8 (7): 562–73. дои : 10.1038/nrm2197 . ПМИД 17551517 . S2CID 27115011 .
- ^ Чанг Л., Goldman RD (август 2004 г.). «Промежуточные филаменты опосредуют цитоскелетные перекрестные помехи». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 5 (8): 601–13. дои : 10.1038/nrm1438 . ПМИД 15366704 . S2CID 31835055 .
- ^ Трауб, П. (2012), Промежуточные нити: обзор , Springer Berlin Heidelberg, стр. 33, ISBN 978-3-642-70230-3
- ^ Карабинос А., Ример Д., Эрбер А., Вебер К. (октябрь 1998 г.). «Гомологи белков промежуточных филаментов (IF) типов I, II и III позвоночных у беспозвоночных: мультигенное семейство IF головохордовых бранхиостом» . Письма ФЭБС . 437 (1–2): 15–8. дои : 10.1016/S0014-5793(98)01190-9 . ПМИД 9804163 . S2CID 7886395 .
- ^ Исикава Х., Бишофф Р., Хольцер Х. (сентябрь 1968 г.). «Митоз и нити среднего размера в развитии скелетных мышц» . Журнал клеточной биологии . 38 (3): 538–55. дои : 10.1083/jcb.38.3.538 . ПМК 2108373 . ПМИД 5664223 .
- ^ Jump up to: а б с д и ж Севереньи И., Кэссиди А.Дж., Чунг С.В., Ли Б.Т., Коммон Дж.Э., Огг С.К. и др. (март 2008 г.). «База данных промежуточных нитей человека: исчерпывающая информация о семействе генов, участвующих во многих заболеваниях человека» . Человеческая мутация . 29 (3): 351–360. дои : 10.1002/humu.20652 . ПМИД 18033728 . S2CID 20760837 .
- ^ Солтыс Б.Дж., Гупта Р.С. (1992). «Взаимоотношения эндоплазматической сети, митохондрий, промежуточных филаментов и микротрубочек - исследование четырехкратного флуоресцентного мечения». Биохимия и клеточная биология . 70 (10–11): 1174–86. дои : 10.1139/o92-163 . ПМИД 1363623 .
- ^ Ханукоглу I, Фукс Э (ноябрь 1982 г.). «Последовательность кДНК эпидермального кератина человека: расхождение последовательности, но сохранение структуры среди белков промежуточных филаментов» . Клетка . 31 (1): 243–52. дои : 10.1016/0092-8674(82)90424-X . ПМИД 6186381 . S2CID 35796315 .
- ^ Jump up to: а б Ханукоглу I, Фукс Э (июль 1983 г.). «Последовательность кДНК кератина цитоскелета типа II обнаруживает постоянные и вариабельные структурные домены среди кератинов» . Клетка . 33 (3): 915–24. дои : 10.1016/0092-8674(83)90034-X . ПМИД 6191871 . S2CID 21490380 .
- ^ Ли Ч., Ким М.С., Чунг Б.М., Лихи DJ, Куломб, Пенсильвания (июнь 2012 г.). «Структурные основы гетеромерной сборки и перинуклеарной организации кератиновых нитей» . Структурная и молекулярная биология природы . 19 (7): 707–15. дои : 10.1038/nsmb.2330 . ПМЦ 3864793 . ПМИД 22705788 .
- ^ Jump up to: а б Ханукоглу I, Эзра Л (январь 2014 г.). «Запись в Протеопедии: спиральная структура кератинов» . Образование в области биохимии и молекулярной биологии . 42 (1): 93–4. дои : 10.1002/bmb.20746 . ПМИД 24265184 . S2CID 30720797 .
- ^ Jump up to: а б с Цинь З, Креплак Л., Бюлер М.Дж. (октябрь 2009 г.). «Иерархическая структура контролирует наномеханические свойства промежуточных нитей виментина» . ПЛОС ОДИН . 4 (10): е7294. Бибкод : 2009PLoSO...4.7294Q . дои : 10.1371/journal.pone.0007294 . ПМК 2752800 . ПМИД 19806221 .
- ^ Лодиш Х., Берк А., Зипурски С.Л. и др. (2000). Молекулярно-клеточная биология . Нью-Йорк: WH Freeman. п. Раздел 19.6, Промежуточные нити . ISBN 978-0-07-243940-3 .
- ^ Ван Ц, Толстоног Г.В., Шуман Р., Трауб П. (август 2001 г.). «Сайты связывания нуклеиновых кислот в белках субъединиц промежуточных филаментов типов I-IV». Биохимия . 40 (34): 10342–9. дои : 10.1021/bi0108305 . ПМИД 11513613 .
- ^ Шуман Р.Л., Хюттерманн С., Хартиг Р., Трауб П. (январь 2001 г.). «Аминоконцевые полипептиды виментина ответственны за изменения в ядерной архитектуре, связанные с активностью протеазы вируса иммунодефицита человека типа 1 в клетках культуры ткани» . Молекулярная биология клетки . 12 (1): 143–54. дои : 10.1091/mbc.12.1.143 . ПМК 30574 . ПМИД 11160829 .
- ^ Такемура М., Гоми Х., Колуччи-Гийон Э., Итохара С. (август 2002 г.). «Защитная роль фосфорилирования в обмене глиального фибриллярного кислого белка у мышей» . Журнал неврологии . 22 (16): 6972–9. doi : 10.1523/JNEUROSCI.22-16-06972.2002 . ПМЦ 6757867 . ПМИД 12177195 .
- ^ Парри Д.А., Мареков Л.Н., Штайнерт П.М., Смит Т.А. (2002). «Роль сегментов стержневых доменов 1A и L1 в организации головного домена и функции промежуточных филаментов: структурный анализ кератина трихоцитов». Журнал структурной биологии . 137 (1–2): 97–108. дои : 10.1006/jsbi.2002.4437 . ПМИД 12064937 .
- ^ Куинлан Р., Хатчисон С., Лейн Б (1995). «Белки промежуточных филаментов». Белковый профиль . 2 (8): 795–952. ПМИД 8771189 .
- ^ Хелфанд Б.Т., Чанг Л., Голдман Р.Д. (январь 2004 г.). «Промежуточные филаменты являются динамическими и подвижными элементами клеточной архитектуры» . Журнал клеточной науки . 117 (Часть 2): 133–41. дои : 10.1242/jcs.00936 . ПМИД 14676269 .
- ^ Херрманн Х, Бэр Х, Креплак Л, Стрелков СВ, Эби У (июль 2007 г.). «Промежуточные нити: от клеточной архитектуры к наномеханике». Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология . 8 (7): 562–73. дои : 10.1038/nrm2197 . ПМИД 17551517 . S2CID 27115011 . Цинь З, Креплак Л., Бюлер М.Дж. (октябрь 2009 г.). «Иерархическая структура контролирует наномеханические свойства промежуточных нитей виментина» . ПЛОС ОДИН . 4 (10): е7294. Бибкод : 2009PLoSO...4.7294Q . дои : 10.1371/journal.pone.0007294 . ПМК 2752800 . ПМИД 19806221 . Креплак Л., Фадж Д. (январь 2007 г.). «Биомеханические свойства промежуточных нитей: от тканей к одиночным нитям и обратно». Биоэссе . 29 (1): 26–35. doi : 10.1002/bies.20514 . ПМИД 17187357 . S2CID 6560740 . Цинь З, Бюлер М.Дж., Креплак Л. (январь 2010 г.). «Многомасштабный подход к пониманию механобиологии промежуточных нитей». Журнал биомеханики . 43 (1): 15–22. doi : 10.1016/j.jbiomech.2009.09.004 . ПМИД 19811783 . Цинь З, Креплак Л., Бюлер М.Дж. (октябрь 2009 г.). «Наномеханические свойства димеров промежуточных филаментов виментина». Нанотехнологии . 20 (42): 425101. Бибкод : 2009Nanot..20P5101Q . дои : 10.1088/0957-4484/20/42/425101 . ПМИД 19779230 . S2CID 6870454 .
- ^ Хаимов Э., Виндоффер Р., Леубе Р.Э., Урбах М., Козлов М.М. (июль 2020 г.). «Модель объединения кератиновых промежуточных нитей» . Биофизический журнал . 119 (1): 65–74. Бибкод : 2020BpJ...119...65H . дои : 10.1016/j.bpj.2020.05.024 . ПМЦ 7335914 . ПМИД 32533940 .
- ^ Бродель А., Гертнер-Роммель А., Милтинг Х. (август 2018 г.). «Молекулярный взгляд на кардиомиопатии, связанные с мутациями десмина (DES)» . Биофизические обзоры . 10 (4): 983–1006. дои : 10.1007/s12551-018-0429-0 . ПМК 6082305 . ПМИД 29926427 .
- ^ «SYNC – Синкоилин – Homo sapiens (Человек) – ген и белок SYNC» . www.uniprot.org . Проверено 20 декабря 2021 г.
- ^ Берналь А., Арранц Л. (июнь 2018 г.). «Нестин-экспрессирующие клетки-предшественники: функции, идентичность и терапевтические последствия» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 75 (12): 2177–2195. дои : 10.1007/s00018-018-2794-z . ПМЦ 5948302 . ПМИД 29541793 .
- ^ Jump up to: а б с Коллмар М (май 2015 г.). «Полифилия генов ядерного ламина указывает на раннее эукариотическое происхождение белков промежуточных филаментов многоклеточного типа» . Научные отчеты . 5 : 10652. Бибкод : 2015NatSR...510652K . дои : 10.1038/srep10652 . ПМЦ 4448529 . ПМИД 26024016 .
- ^ Фишер Б., Диттманн С., Бродель А., Унгер А., Столмейер Б., Пол М. и др. (декабрь 2020 г.). «Функциональная характеристика новых патогенных вариантов десмина с альфа-спиральным стержневым доменом (DES), связанных с дилатационной кардиомиопатией, атриовентрикулярной блокадой и риском внезапной сердечной смерти». Международный журнал кардиологии . 329 : 167–174. doi : 10.1016/j.ijcard.2020.12.050 . ПМИД 33373648 . S2CID 229719883 .
- ^ Бермудес-Хименес Ф.Дж., Карриэль В., Бродель А., Аламинос М., Кампос А., Ширмер И. и др. (апрель 2018 г.). «Новая мутация десмина p.Glu401Asp нарушает формирование филаментов, нарушает целостность клеточных мембран и вызывает тяжелую аритмогенную кардиомиопатию / дисплазию левого желудочка» . Тираж . 137 (15): 1595–1610. doi : 10.1161/CIRCULATIONAHA.117.028719 . hdl : 10481/89514 . ПМИД 29212896 . S2CID 4715358 .
- ^ Протонотарий А., Бродель А., Асимаки А., Джагер Дж., Куинн Е., Станасюк С. и др. (декабрь 2020 г.). «Новый вариант десмина p.Leu115Ile связан с уникальной формой бивентрикулярной аритмогенной кардиомиопатии» . Канадский журнал кардиологии . 37 (6): 857–866. doi : 10.1016/j.cjca.2020.11.017 . ПМИД 33290826 . S2CID 228078648 .
- ^ Клауке Б., Коссманн С., Гертнер А., Бранд К., Сторк И., Бродель А. и др. (декабрь 2010 г.). «Мутация десмина N116S de novo связана с аритмогенной кардиомиопатией правого желудочка» . Молекулярная генетика человека . 19 (23): 4595–607. дои : 10.1093/hmg/ddq387 . ПМИД 20829228 .
- ^ Бродель А., Хедде П.Н., Дидинг М., Фатима А., Уолхорн В., Гайда С. и др. (май 2012 г.). «Двухцветная фотоактивационная локализационная микроскопия мутантов десмина, связанных с кардиомиопатией» . Журнал биологической химии . 287 (19): 16047–57. дои : 10.1074/jbc.M111.313841 . ПМК 3346104 . ПМИД 22403400 .
- ^ Бродель А., Пур Хакими С.А., Станасюк С., Ратнавадивель С., Хендиг Д., Гертнер А. и др. (ноябрь 2019 г.). «Рестриктивная кардиомиопатия вызвана новой гомозиготной мутацией десмина ( DES ) p.Y122H, приводящей к серьезному дефекту сборки филаментов» . Гены . 10 (11): 918. doi : 10.3390/genes10110918 . ПМК 6896098 . ПМИД 31718026 .
- ^ Клей Р.А., Хелленбройх Ю., ван дер Вен П.Ф., Фюрст Д.О., Хюбнер А., Брухертсайфер В. и др. (декабрь 2007 г.). «Клинический и морфологический фенотип филаминовой миопатии: исследование 31 немецкого пациента» . Мозг: журнал неврологии . 130 (Часть 12): 3250–64. дои : 10.1093/brain/awm271 . ПМИД 18055494 .
- ^ Марахонов А.В., Бродель А., Мясников Р.П., Спарбер П.А., Киселева А.В., Куликова О.В. и др. (июнь 2019 г.). «Некомпактная кардиомиопатия вызвана новой мутацией делеции десмина (DES) внутри рамки в сегменте спирально-спиральных стержней 1А, что приводит к серьезному дефекту сборки филаментов» . Человеческая мутация . 40 (6): 734–741. дои : 10.1002/humu.23747 . ПМИД 30908796 . S2CID 85515283 .
- ^ Ширмер И., Дидинг М., Клауке Б., Бродель А., Гертнер-Роммель А., Уолхорн В. и др. (март 2018 г.). «Новая мутация indel десмина (DES) вызывает тяжелую атипичную кардиомиопатию в сочетании с атриовентрикулярной блокадой и скелетной миопатией» . Молекулярная генетика и геномная медицина . 6 (2): 288–293. дои : 10.1002/mgg3.358 . ПМК 5902401 . ПМИД 29274115 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Херрманн Х., Харрис-младший, ред. (1998). Промежуточные нити . Спрингер. ISBN 978-0-306-45854-5 .
- Омари МБ, Куломб П.А., ред. (2004). Цитоскелет промежуточных филаментов . Профессиональное издательство Персидского залива. ISBN 978-0-12-564173-9 .
- Парамио Дж.М., изд. (2006). Промежуточные нити . Спрингер. ISBN 978-0-387-33780-7 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]
- Промежуточные + нити + белки Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)