Разум
Белок MinD является одним из трех белков, кодируемых опероном , minB а также частью семейства АТФаз ParA. Перед делением бактериальной клетки необходимо генерировать колебания от полюса к полюсу, чтобы определить среднюю зону клетки. Это периферическая мембранная АТФаза, участвующая в разделении плазмиды. [ 1 ]
История
[ редактировать ]при первом обнаружении в E.coli Считалось, что MinD связывается с MinC и образует стабильную крышку на каждом бактериальном полюсе, тем самым определяя среднюю зону клетки за счет снижения ингибирующего давления в этой области. Используя визуализацию живых клеток со слитыми белками GFP , Раскин и де Бур выявили динамическое взаимодействие белков Min, продемонстрировав, что MinC и MinD вместо этого быстро колеблются между двумя полюсами нестатическим образом. [ 2 ]
Функция
[ редактировать ]АТФазная активность MinD активируется MinE в присутствии фосфолипидов , что позволяет предположить, что связывание с мембраной вызывает конформационные изменения, позволяющие ей стать восприимчивой к активации MinE. Активность MinD зависит от местной концентрации MinD, что указывает на процесс олигомеризации. [ 3 ] и сотрудничество. [ 2 ]
in vitro Исследования
[ редактировать ]in vitro Исследования системы Min проводятся на двумерном поддерживающем липидном бислое. Флуоресцентное мечение MinD показало, что он имеет тенденцию образовывать мембраносвязанный ковер у мутантов MinE (АТФ не может быть ограничивающим фактором). При повторном добавлении MinE система становится нестабильной и динамичной. Локализованные очаги повышенной концентрации MinE приводят к последующему отслоению мембраны MinD, и через несколько итераций этого процесса прикрепления и отсоединения появление стоячих волн наблюдалось . Этот процесс свидетельствует о способности системы Мин к самоорганизации. Флуоресцентные исследования показывают образование сфокусированного волнового фронта. [ 4 ]
Динамика одиночных молекул показала, что MinD димеризуется, будучи связанным с мембраной, что приводит к более сильной мембранной ассоциации в задней части стоячей волны и вызывает градиент диффузии. Это наблюдение объясняет наличие сфокусированных полос флуоресценции в этих исследованиях стоячей волны.
Чтобы полностью охарактеризовать мин-систему и понять молекулярную динамику, необходимо дополнительное изучение этой системы и ее взаимодействующих молекулярных партнеров.
Ссылки
[ редактировать ]- ^ де Бур П.А., Кроссли Р.Э., Хэнд А.Р., Ротфилд Л.И. (1991). «Белок MinD представляет собой мембранную АТФазу, необходимую для правильного размещения места деления Escherichia coli» . Журнал ЭМБО . 10 (13): 4371–80. дои : 10.1002/j.1460-2075.1991.tb05015.x . ПМК 453190 . ПМИД 1836760 .
- ^ Jump up to: а б Раскин Д.М.; де Бур П.А. (1999). «Быстрые межполюсные колебания белка, необходимые для направления деления в середину Escherichia coli» . ПНАС . 96 (9): 4971–6. дои : 10.1073/pnas.96.9.4971 . ПМК 21801 . ПМИД 10220403 .
- ^ Ху Цзы; Луткенхаус Дж. (2001). «Топологическая регуляция клеточного деления E. coli. Пространственно-временные колебания MinD требуют стимуляции ее АТФазы MinE и фосфолипидом» . Молекулярная клетка . 7 (6): 1337–43. дои : 10.1016/S1097-2765(01)00273-8 . ПМИД 11430835 .
- ^ Мартин Луз; Элизабет Фишер-Фридрих; Йонас Райс; Карстен Крузе; Петра Швилле (2008). «Пространственные регуляторы деления бактериальных клеток, самоорганизующиеся в поверхностные волны in vitro». Наука . 320 (5877): 789–792. дои : 10.1126/science.1154413 . ПМИД 18467587 . S2CID 27134918 .