сентябрь

показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Белок деления клеток/GTP-связывающий белок
Белок деления клеток/GTP-связывающий белок
Идентификаторы
Символ	Cell_Div_GTP_bd
Пфам	PF00735
Пфам Клан	CL0023
ИнтерПро	IPR000038
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Септины представляют собой группу GTP - связывающих белков, экспрессируемых во всех эукариотических клетках, кроме растений . ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} Различные септины образуют белковые комплексы друг с другом . Эти комплексы могут в дальнейшем собираться в нити, кольца и сетки. Собранные таким образом, септины функционируют в клетках, локализуя другие белки , либо обеспечивая каркас, к которому белки могут прикрепляться, либо образуя барьер, предотвращающий диффузию молекул из одного отсека клетки в другой. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}^{[ 4 ]}^{[ 5 ]} или в коре клетки в качестве барьера для диффузии мембраносвязанных белков. ^{[ 6 ]}

Септины участвуют в локализации клеточных процессов в месте деления клеток и на клеточной мембране в местах, где специализированные структуры, такие как реснички или жгутики . к телу клетки прикрепляются ^{[ 4 ]} В дрожжевых клетках они разделяют части клетки на компартменты и создают каркас, обеспечивающий структурную поддержку во время деления клеток в перегородке , от чего они и получили свое название. ^{[ 3 ]} Исследования человеческих клеток показывают, что септины строят клетки вокруг патогенных бактерий , которые иммобилизуют и предотвращают их проникновение в другие клетки. ^{[ 7 ]}

Как белки, образующие нити, септины можно рассматривать как часть цитоскелета . ^{[ 4 ]} Помимо формирования неполярных нитей, септины связываются с клеточными мембранами , корой клетки, актиновыми нитями и микротрубочками . ^{[ 4 ]}^{[ 6 ]}

Структура

Септины представляют собой P-петли -NTPase белки , масса которых колеблется от 30 до 65 кДа. Септины высококонсервативны у разных видов эукариот. Они состоят из богатого пролином N-конца переменной длины с основным фосфоинозитид- связывающим мотивом, важным для мембранной ассоциации, GTP-связывающего домена , высококонсервативного домена Septin Unique Element и C-концевого расширения, включающего спирально-спиральный домен различная длина. ^{[ 4 ]}

Септины взаимодействуют либо через соответствующие GTP-связывающие домены, либо через N- и C-концы. Разные организмы экспрессируют разное количество септинов, и из них образуются симметричные олигомеры. Например, у дрожжей образуется октамерный комплекс Cdc11-Cdc12-Cdc3-Cdc10-Cdc10-Cdc3-Cdc12-Cdc11. ^{[ 8 ]} У человека возможны гексамерные или октамерные комплексы. Первоначально указывалось, что человеческий комплекс представляет собой сент7-сентябрь-6-сентябрь2-сентябрь2-сентябрь6-сентябрь7; ^{[ 9 ]} но недавно этот порядок был изменен на 2 сентября-6 сентября-7 сентября-7 сентября-6 сентября-2 сентября. ^{[ 10 ]} (или 2 сентября-6 сентября-7 сентября-3 сентября-3 сентября-7 сентября-6 сентября-2 сентября ^{[ 11 ]} в случае октамерных гетероолигомеров). Эти комплексы затем объединяются с образованием неполярных нитей, пучков нитей, клеток или кольцевых структур в клетках. ^{[ 4 ]}

возникновение

Септины обнаружены у грибов , животных и некоторых эукариотических водорослей , но не обнаружены у растений. ^{[ 1 ]}

Гены септина у разных видов образцов ^{[ 2 ]}
	Species	Group (phylogenetic)	Septin genes
Fungi	Saccharomyces cerevisiae	Cdc3	Cdc3
		Cdc10	Cdc10
		Cdc11	Cdc11, Shs1, Spr28
		Cdc12	Cdc12, Spr3
	Schizosaccharomyces pombe	Spn1	Spn1
		Spn2	Spn2
		Spn3	Spn3, Spn5, Spn7
		Spn4	Spn4, Spn6
	Candida albicans	Cdc3	Cdc3
		Cdc10	Cdc10
		Cdc11	Cdc11, Sep7, Spr28
		Cdc12	Cdc12, Spr3
	Aspergillus nidulans	AspD	AspD
		AspB	AspB
		AspA	AspA
		AspC	AspC
		AspE	AspE
Animals	Humans	Sept2	Sept1, Spet2, Sept4, Sept5
		Sept3	Sept3, Sept9, Sept12
		Sept6	Sept6, Sept8, Sept10, Sept11, Sept14
		Sept7	Sept7 (Sept13 as a pseudogene)^[4]
	Caenorhabditis elegans	UNC-59	UNC-59
	Caenorhabditis elegans	UNC-61	UNC-61

В дрожжах

имеется семь различных септинов У Saccharomyces cerevisiae . Пять из них участвуют в митозе, а два (Spr3 и Spr28) специфичны для споруляции . ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]} Митотические септины (Cdc3, Cdc10, Cdc11, Cdc12, Shs1) образуют кольцевую структуру на шейке почки во время деления клеток . ^{[ 2 ]}^{[ 4 ]} Они участвуют в выборе места зачатка, расположении митотического веретена , поляризованном росте и цитокинезе . Спорулирующие септины (Spr3, Spr28) локализуются вместе с Cdc3 и Cdc11 на краях мембран проспор. ^{[ 2 ]}

Организация

Септины образуют специализированную область в клеточной коре, известную как септиновая кора. ^{[ 12 ]} Кора септина претерпевает несколько изменений на протяжении клеточного цикла : первая видимая структура септина представляет собой отчетливое кольцо, которое появляется примерно за 15 минут до появления почки . После появления бутона расширяется и принимает форму песочных часов кольцо вокруг шейки материнского бутона . Во время цитокинеза кора септина распадается на двойное кольцо, которое со временем исчезает. Как кора септина может претерпевать такие резкие изменения, хотя некоторые из ее функций могут требовать, чтобы она была стабильной структурой? Анализ FRAP показал, что оборот септинов в области шеи претерпевает многочисленные изменения в течение клеточного цикла . Преобладающая функциональная конформация характеризуется низкой скоростью оборота (замороженное состояние), во время которой септины фосфорилируются . Структурные изменения требуют дестабилизации коры септина (жидкое состояние), вызванной дефосфорилированием до появления почек , расщепления колец и разделения клеток . ^{[ 3 ]}

Состав коры септина меняется не только на протяжении клеточного цикла , но и вдоль оси материнская почка. Эта полярность сети септина позволяет концентрировать некоторые белки преимущественно на материнской стороне шеи, некоторые - в центре, а другие - на участке зачатка .

Функции

Строительные леса

Септины действуют как каркас, рекрутируя множество белков . Эти белковые комплексы участвуют в цитокинезе , отложении хитина , клеток полярности , образовании спор , в контрольной точке морфогенеза , веретена выравнивания контрольной точке и выборе места почки.

Цитокинез

почкующихся дрожжей Цитокинез осуществляется посредством двух септин-зависимых избыточных процессов: рекрутирования и сокращения актомиозинового кольца и образования перегородки путем слияния пузырьков с плазматической мембраной . В отличие от мутантов септина , нарушение одного единственного пути приводит только к задержке цитокинеза , а не к полному отказу клеточного деления . Следовательно, предполагается, что септины будут действовать на самом верхнем уровне цитокинеза .

Полярность ячейки

После изотропно - апикального переключения у дрожжей почкующихся корковые компоненты, предположительно экзоцисты и полярисомы , делокализуются от апикального полюса до всей плазматической мембраны почки, но не материнской клетки. Кольцо септина на шее служит корковым барьером, который предотвращает мембранную диффузию этих факторов между двумя отсеками. Это асимметричное распределение устраняется у мутантов септина .

септина Некоторые условные мутанты не образуют почки в их обычном осевом расположении. утрачена или нарушена Более того, типичная локализация некоторых факторов отбора сайтов почек в двойном кольце на шее у этих мутантов . Это указывает на то, что септины могут служить местом закрепления таких факторов в аксиально почкующихся клетках.

У нитчатых грибов

С момента открытия у S. cerevisiae гомологи были септина обнаружены у других видов эукариот , включая нитчатые грибы . Септины в нитчатых грибах имеют множество различных форм внутри отдельных клеток , где они контролируют аспекты нитчатой морфологии . ^{[ 13 ]}^{[ 14 ]}

Кандида альбиканс

Геном S. кодирует C. albicans гомологи всех септинов cerevisiae . Без генов Cdc3 и Cdc12 Candida albicans не может размножаться, другие септины влияют на морфологию и отложение хитина , но не являются существенными. Candida albicans может иметь различную морфологию вегетативного роста, что определяет появление септиновых структур. Вновь формирующиеся гифы образуют септиновое кольцо у основания, двойные кольца образуются в местах перегородки гиф, а на кончиках гиф формируется колпачок септина. Удлиненные септиновые нити окружают сферические хламидоспоры . Двойные кольца септинов в месте перегородки также имеют полярность роста: кольцо верхушки роста разбирается, а базальное кольцо остается неповрежденным. ^{[ 13 ]}

Аспергиллы нидуланс

обнаружено пять септинов У A. nidulans (AnAspAp, AnAspBp, AnAspCp, AnAspDp, AnAspEp). AnAspBp образует одиночные кольца в местах перегородок, которые в конечном итоге распадаются на двойные кольца. Кроме того, AnAspBp образует кольцо в местах появления ветвей, которое по мере роста ветки расширяется в полосу. Как и у C. albicans , двойные кольца отражают полярность гифы . В случае Aspergillus nidulans полярность передается путем разборки более базального кольца (кольца, находящегося дальше от кончика роста гифы), при этом апикальное кольцо остается нетронутым, что потенциально может служить сигналом направления роста. ^{[ 2 ]}^{[ 13 ]}

Ашбия госсипии

Аскомицет , причем один из A. gossypii обладает гомологами всех септинов S. cerevisiae них дублируется ( AgCDC3, AgCDC10, AgCDC11A, AgCDC11B, AgCDC12, AgSEP7 ). in vivo Исследования AgSep7p- GFP показали, что септины собираются в прерывистые кольца гиф вблизи растущих кончиков и мест образования ветвей. ^{[ 2 ]} и на асимметричные структуры в основании точек ветвления. Кольца состоят из нитей , которые длинные и разбросанные вблизи растущих кончиков и короткие и компактные дальше от кончика. Во время перегородки формирования кольцо септина разделяется на две части, образуя двойное кольцо. Agcdc3Δ, Agcdc10Δ и Agcdc12Δ Делеционные мутанты демонстрируют аберрантную морфологию и дефектны в образовании актиновых колец, образовании хитиновых колец и споруляции . Из-за отсутствия перегородок делеционные мутанты септина высокочувствительны, и повреждение одной гифы может привести к полному лизису молодого мицелия .

У животных

В отличие от септинов у дрожжей и в отличие от других компонентов цитоскелета животных септины образуют в клетках не сплошную сеть, а несколько рассредоточенных в цитоплазме клеточной коры . Они интегрированы с пучками актина и микротрубочками . Например, белок, связывающий актин, аниллин, необходим для правильного пространственного контроля организации септина. ^{[ 5 ]} В сперматозоидах млекопитающих . септин образует в хвосте стабильное кольцо, называемое кольцом У мышей (и, возможно, у людей) нарушение формирования кольца приводит к мужскому бесплодию. ^{[ 4 ]}^{[ 5 ]}

Человек

У людей септины участвуют в цитокинезе , формировании ресничек и нейрогенезе благодаря способности рекрутировать другие белки или служить диффузионным барьером. Существует 13 различных человеческих генов, кодирующих септины. Белки септина, продуцируемые этими генами, сгруппированы в четыре подсемейства, каждое из которых названо в честь члена-основателя: (i) SEPT2 ( SEPT1 , SEPT4 , SEPT5 ), (ii) SEPT3 ( SEPT9 , SEPT12 ), (iii) SEPT6 ( SEPT8 , SEPT10 , SEPT11 , SEPT14 ) и (iv) SEPT7 . Белковые комплексы септина собираются с образованием либо гетерогексамеров ( включающих мономеры, выбранные из трех разных групп, причем мономер из каждой группы присутствует в двух копиях; 3 x 2 = 6), либо гетерооктамеров ( мономеры из четырех разных групп, каждый мономер присутствует в двух экземплярах 4 х 2 = 8). Эти гетероолигомеры, в свою очередь, образуют структуры более высокого порядка, такие как нити и кольца. ^{[ 4 ]}^{[ 5 ]}^{[ 1 ]}

Септины образуют клеточные структуры вокруг бактериальных патогенов , иммобилизуя вредные микробы и не давая им проникнуть в здоровые клетки. Эту систему клеточной защиты потенциально можно использовать для создания методов лечения дизентерии и других заболеваний . Например, шигелла — бактерия , вызывающая смертельную диарею у людей. Для распространения от клетки к клетке бактерии шигеллы развивают актиновые полимерные «хвосты» , которые продвигают микробы и позволяют им проникать в соседние клетки-хозяева. В рамках иммунного ответа клетки человека вырабатывают сигнальный белок под названием TNF-α , который запускает толстые пучки септиновых нитей, которые окружают микробы внутри инфицированной клетки-хозяина. ^{[ 15 ]} Микробы, попавшие в эти клетки-септины, разрушаются в результате аутофагии . ^{[ 16 ]} Нарушения в септинах и мутации в генах , которые их кодируют, могут быть причиной лейкемии , рака толстой кишки и нейродегенеративных состояний, таких как болезнь Паркинсона и болезнь Альцгеймера . Потенциальные методы лечения этих заболеваний, а также бактериальных заболеваний, таких как дизентерия, вызванная шигеллами организма , могут укрепить иммунную систему с помощью препаратов , которые имитируют поведение TNF-α и позволяют клеткам септина размножаться. ^{[ 7 ]}

Ценорабдитис элегантный

У нематод Caenorhabditis elegans есть два гена, кодирующих септины, а комплексы септинов содержат два разных септина в тетрамерном комплексе UNC59-UNC61-UNC61-UNC59. Септины у C.elegans концентрируются в борозде расщепления и в середине тела веретена во время деления клеток . Септины также участвуют в миграции клеток и наведении аксонов у C.elegans . ^{[ 2 ]}

В митохондриях

Септин, локализованный в митохондриях , называется митохондриальным септином (М-септин). Он был идентифицирован как белок, взаимодействующий с CRMP /CRAM в развивающемся мозге крыс. ^{[ 17 ]}

История

Септины были обнаружены в 1970 году Леландом Х. Хартвеллом и его коллегами при скрининге чувствительных к температуре мутантов , влияющих на деление клеток (мутанты cdc) у дрожжей ( Saccharomyces cerevisiae ). В результате скрининга были выявлены четыре мутанта, которые предотвращали цитокинез при рестриктивной температуре. Соответствующие гены представляют четыре исходных септина: ScCDC3, ScCDC10, ScCDC11 и ScCDC12 . ^{[ 3 ]}^{[ 4 ]} Несмотря на нарушенный цитокинез, клетки продолжали почковаться , синтезировать ДНК и делить ядра , что привело к образованию крупных многоядерных клеток с множеством удлиненных почек. В 1976 году анализ электронных микрофотографий выявил ~20 равномерно расположенных полосок 10-нм нитей вокруг шейки материнской почки в клетках дикого типа, но не в септин-мутантных клетках. ^{[ 3 ]}^{[ 4 ]}^{[ 13 ]} Иммунофлуоресцентные септина исследования показали, что белки колокализуются в септиновое кольцо на шее. ^{[ 4 ]}^{[ 13 ]} Локализация всех четырех септинов нарушена у условных мутантов Sccdc3 и Sccdc12 , что указывает на взаимозависимость белков септина. Сильное подтверждение этому выводу было предоставлено биохимическими исследованиями: четыре исходных септина были совместно очищены на аффинных колонках вместе с пятым белком септина, кодируемым ScSEP7 или ScSHS1 . Очищенные септины из почкующихся дрожжей, Drosophila , Xenopus и клеток млекопитающих способны самоассоциироваться in vitro с образованием нитей. ^{[ 13 ]} Как септины взаимодействуют in vitro с образованием гетероолигомеров , которые собираются в нити, было подробно изучено на S. cerevisiae .

Микрофотографии очищенных нитей позволили предположить, что септины организованы параллельно оси материнская почка. Страты размером 10 нм, видимые на электронных микрофотографиях, могут быть результатом латерального взаимодействия между нитями. Мутантные штаммы, лишенные факторов, важных для организации септина, подтверждают эту точку зрения. Вместо непрерывных колец септины образуют бруски, ориентированные вдоль оси материнская почка у делеционных мутантов ScGIN4, ScNAP1 и ScCLA4 .

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Нойбауэр, К; Зигер, Б. (2017). «Интерактом септина млекопитающих» . Границы клеточной биологии и биологии развития . 5 :3. дои : 10.3389/fcell.2017.00003 . ПМЦ 5293755 . ПМИД 28224124 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я Вейрих К.С., Эрцбергер Дж.П., Баррал Ю. (2008). «Септиновое семейство GTPases: архитектура и динамика». Нат. Преподобный мол. Клеточная Биол . 9 (6): 478–89. дои : 10.1038/nrm2407 . ПМИД 18478031 . S2CID 2640351 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г Дуглас Л.М., Альварес Ф.Дж., МакКрири С., Конопка Дж.Б. (2005). «Функция септина в модельных системах дрожжей и патогенных грибах» . Эукариотическая клетка . 4 (9): 1503–12. doi : 10.1128/EC.4.9.1503-1512.2005 . ПМЦ 1214204 . ПМИД 16151244 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж ^к ^л ^м Мостовой С., Коссарт П. (2012). «Септины: четвертый компонент цитоскелета». Нат. Преподобный мол. Клеточная Биол . 13 (3): 183–94. дои : 10.1038/nrm3284 . ПМИД 22314400 . S2CID 2418522 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Киношита М (2006). «Разнообразие септиновых каркасов». Курс. Мнение. Клеточная Биол . 18 (1): 54–60. дои : 10.1016/j.ceb.2005.12.005 . ПМИД 16356703 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Бриджес, А.А.; Гладфелтер, AS (10 июля 2015 г.). «Форма и функция септина в коре клетки» . Журнал биологической химии . 290 (28): 17173–80. дои : 10.1074/jbc.R114.634444 . ПМЦ 4498057 . ПМИД 25957401 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Маскарелли А (декабрь 2011 г.). «Белки септина захватывают бактерии в плен: клеточная защита от микробных патогенов обладает терапевтическим потенциалом» . Природа . дои : 10.1038/nature.2011.9540 . S2CID 85080734 .
^ Бертен, А.; МакМюррей, Массачусетс; Гроб, П.; Парк, С.-С.; Гарсия, Г.; Патанвала, И.; Нг, Х.-л.; Альбер, Т.; Торнер, Дж.; Ногалес, Э. (12 июня 2008 г.). «Септины Saccharomyces cerevisiae: супрамолекулярная организация гетероолигомеров и механизм сборки нитей» . Труды Национальной академии наук . 105 (24): 8274–8279. Бибкод : 2008PNAS..105.8274B . дои : 10.1073/pnas.0803330105 . ISSN 0027-8424 . ПМК 2426963 . ПМИД 18550837 .
^ Сираджуддин, Минхаджуддин; Фаркасовский, Мариан; Хауэр, Флориан; Кюльманн, Дороти; Макара, Ян Г.; Вейанд, Майкл; Старк, Хольгер; Виттингхофер, Альфред (18 июля 2007 г.). «Структурное понимание формирования нитей септинами млекопитающих» . Природа . 449 (7160): 311–315. Бибкод : 2007Natur.449..311S . дои : 10.1038/nature06052 . ISSN 0028-0836 . ПМИД 17637674 .
^ МЕНДОНА, Дебора К.; Маседо, Джочи Н.; ГИМАРИЕС, Самуэль Л.; Баррозу да Силва, Фернандо Л.; КАССАГО, Александр; Гарратт, Ричард К.; Португалия, Родриго В.; Араужо, Ана П.У. (сентябрь 2019 г.). «Пересмотренный порядок субъединиц в септиновых комплексах млекопитающих» . Цитоскелет . 76 (9–10): 457–466. дои : 10.1002/см.21569 . ISSN 1949-3584 . ПМИД 31608568 . S2CID 204536675 .
^ Сурур, Форуз; Ким, Моше С.; Паландер, Олива; Балачандран, Яду; Коллинз, Ричард; Бенлекбир, Самир; Рубинштейн, Джон; Тримбл, Уильям С. (07 марта 2019 г.). «Пересмотренный порядок субъединиц септиновых комплексов млекопитающих объясняет их свойства полимеризации in vitro» . bioRxiv : 569871. doi : 10.1101/569871 . hdl : 1807/109120 . S2CID 92158262 . Проверено 19 марта 2021 г.
^ Гладфелтер, А.С.; Прингл, младший; Лью, диджей (декабрь 2001 г.). «Кора септина на шейке материнской почки дрожжей». Современное мнение в микробиологии . 4 (6): 681–9. дои : 10.1016/s1369-5274(01)00269-7 . ПМИД 11731320 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж Гладфелтер А.С. (2006). «Контроль формы клеток нитчатых грибов с помощью септинов и форминов». Нат. Преподобный Микробиол . 4 (3): 223–9. дои : 10.1038/nrmicro1345 . ПМИД 16429163 . S2CID 40080522 .
^ Харрис, SD (2006). «Полярность клеток мицелиальных грибов: формирование плесени». Международный обзор цитологии . 251 : 41–77. дои : 10.1016/S0074-7696(06)51002-2 . ISBN 9780123646552 . ПМИД 16939777 .
^ Мостоуи С., Бонацци М., Хамон М.А., Там Т.Н., Маллет А., Лелек М., Гуэн Э., Демангель С., Брош Р., Циммер С., Сартори А., Киношита М., Лекуит М., Коссарт П. (2010). «Захват внутрицитозольных бактерий септиновыми клеточными структурами» . Микроб-хозяин клетки . 8 (5): 433–44. дои : 10.1016/j.chom.2010.10.009 . ПМИД 21075354 .
^ Мостовой С., Санчо-Шимицу В. , Хамон М.А., Симеоне Р., Брош Р., Йохансен Т., Коссарт П. (2011). «Белки p62 и NDP52 нацеливают внутрицитозольные шигеллы и листерии на различные пути аутофагии» . Ж. Биол. Хим . 286 (30): 26987–95. дои : 10.1074/jbc.M111.223610 . ПМК 3143657 . ПМИД 21646350 .
^ Такахаши С., Инатоме Р., Ямамура Х., Янаги С. (февраль 2003 г.). «Выделение и экспрессия нового митохондриального септина, который взаимодействует с CRMP/CRAM в развивающихся нейронах» . Генные клетки . 8 (2): 81–93. дои : 10.1046/j.1365-2443.2003.00617.x . ПМИД 12581152 .

Дальнейшее чтение

Гюлер ГЁ, Мостовы С (март 2023 г.). «Септиновый цитоскелет: гетеромерный состав определяет функцию филамента» . Журнал клеточной биологии . 222 (3): e202302010. дои : 10.1083/jcb.202302010 . ПМЦ 9998967 . ПМИД 36821087 .
Лонгтайн М.С., ДеМарини Д.Д., Валенчик М.Л., Аль-Авар ОС, Фарес Х., Де Вирджилио С., Прингл Дж.Р. (февраль 1996 г.). «Септины: роль в цитокинезе и других процессах» . Курс. Мнение. Клеточная Биол . 8 (1): 106–19. дои : 10.1016/S0955-0674(96)80054-8 . ПМИД 8791410 .
Фати М., Финк М., Баррал Ю. (июнь 2002 г.). «Септинс: кольцо, которое разлучит мать и дочь». Курс. Жене . 41 (3): 123–31. дои : 10.1007/s00294-002-0304-0 . ПМИД 12111093 . S2CID 22744214 .
Верселе М., Галлбранд Б., Шулевиц М.Дж., Сид В.Дж., Бахманьяр С., Чен Р.Э., Барт П., Альбер Т., Торнер Дж. (октябрь 2004 г.). «Белко-белковые взаимодействия, регулирующие сборку гетеропентамера септина и организацию нитей септина у Saccharomyces cerevisiae» . Мол. Биол. Клетка . 15 (10): 4568–83. doi : 10.1091/mbc.E04-04-0330 . ПМК 519150 . ПМИД 15282341 .
Дуглас Л.М., Альварес Ф.Дж., МакКрири С., Конопка Дж.Б. (сентябрь 2005 г.). «Функция септина в модельных системах дрожжей и патогенных грибах» . Эукариотическая клетка . 4 (9): 1503–12. doi : 10.1128/EC.4.9.1503-1512.2005 . ПМЦ 1214204 . ПМИД 16151244 .
Гладфелтер А.С. (март 2006 г.). «Контроль формы клеток нитчатых грибов с помощью септинов и форминов». Нат. Преподобный Микробиол . 4 (3): 223–9. дои : 10.1038/nrmicro1345 . ПМИД 16429163 . S2CID 40080522 .
Кастро-Линарес Г (2023). Цирк Септина: незабываемое шоу клеточной хореографии (Диссертация). Делфт: ТУ Делфта. п. 302. ИСБН 978-94-6384-491-8 .
Зал ПА; Рассел СЭХ; Прингл-младший (2008). Септины . Оксфорд: Джон Уайли-Блэквелл. п. 370. ИСБН 978-0-470-51969-1 .
Гонсалес-Ново А; Васкес де Алдана ЧР; Хименес Дж (2009). «Грибковые септины: одно кольцо, чтобы управлять всем?» . Цент. Евро. Ж. Биол . 4 (3): 274–289. дои : 10.2478/s11535-009-0032-2 . hdl : 10261/66544 .

[Neubauer-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с Нойбауэр, К; Зигер, Б. (2017). «Интерактом септина млекопитающих» . Границы клеточной биологии и биологии развития . 5 :3. дои : 10.3389/fcell.2017.00003 . ПМЦ 5293755 . ПМИД 28224124 .

[Weirich2008-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я Вейрих К.С., Эрцбергер Дж.П., Баррал Ю. (2008). «Септиновое семейство GTPases: архитектура и динамика». Нат. Преподобный мол. Клеточная Биол . 9 (6): 478–89. дои : 10.1038/nrm2407 . ПМИД 18478031 . S2CID 2640351 .

[Douglas2005-3] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г Дуглас Л.М., Альварес Ф.Дж., МакКрири С., Конопка Дж.Б. (2005). «Функция септина в модельных системах дрожжей и патогенных грибах» . Эукариотическая клетка . 4 (9): 1503–12. doi : 10.1128/EC.4.9.1503-1512.2005 . ПМЦ 1214204 . ПМИД 16151244 .

[Mostowy2012-4] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж ^к ^л ^м Мостовой С., Коссарт П. (2012). «Септины: четвертый компонент цитоскелета». Нат. Преподобный мол. Клеточная Биол . 13 (3): 183–94. дои : 10.1038/nrm3284 . ПМИД 22314400 . S2CID 2418522 .

[Kinoshita2006-5] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Киношита М (2006). «Разнообразие септиновых каркасов». Курс. Мнение. Клеточная Биол . 18 (1): 54–60. дои : 10.1016/j.ceb.2005.12.005 . ПМИД 16356703 .

[Bridges-6] Перейти обратно: ^а ^б Бриджес, А.А.; Гладфелтер, AS (10 июля 2015 г.). «Форма и функция септина в коре клетки» . Журнал биологической химии . 290 (28): 17173–80. дои : 10.1074/jbc.R114.634444 . ПМЦ 4498057 . ПМИД 25957401 .

[Mascarelli_2011-7] Перейти обратно: ^а ^б Маскарелли А (декабрь 2011 г.). «Белки септина захватывают бактерии в плен: клеточная защита от микробных патогенов обладает терапевтическим потенциалом» . Природа . дои : 10.1038/nature.2011.9540 . S2CID 85080734 .

[8] Бертен, А.; МакМюррей, Массачусетс; Гроб, П.; Парк, С.-С.; Гарсия, Г.; Патанвала, И.; Нг, Х.-л.; Альбер, Т.; Торнер, Дж.; Ногалес, Э. (12 июня 2008 г.). «Септины Saccharomyces cerevisiae: супрамолекулярная организация гетероолигомеров и механизм сборки нитей» . Труды Национальной академии наук . 105 (24): 8274–8279. Бибкод : 2008PNAS..105.8274B . дои : 10.1073/pnas.0803330105 . ISSN 0027-8424 . ПМК 2426963 . ПМИД 18550837 .

[9] Сираджуддин, Минхаджуддин; Фаркасовский, Мариан; Хауэр, Флориан; Кюльманн, Дороти; Макара, Ян Г.; Вейанд, Майкл; Старк, Хольгер; Виттингхофер, Альфред (18 июля 2007 г.). «Структурное понимание формирования нитей септинами млекопитающих» . Природа . 449 (7160): 311–315. Бибкод : 2007Natur.449..311S . дои : 10.1038/nature06052 . ISSN 0028-0836 . ПМИД 17637674 .

[10] МЕНДОНА, Дебора К.; Маседо, Джочи Н.; ГИМАРИЕС, Самуэль Л.; Баррозу да Силва, Фернандо Л.; КАССАГО, Александр; Гарратт, Ричард К.; Португалия, Родриго В.; Араужо, Ана П.У. (сентябрь 2019 г.). «Пересмотренный порядок субъединиц в септиновых комплексах млекопитающих» . Цитоскелет . 76 (9–10): 457–466. дои : 10.1002/см.21569 . ISSN 1949-3584 . ПМИД 31608568 . S2CID 204536675 .

[11] Сурур, Форуз; Ким, Моше С.; Паландер, Олива; Балачандран, Яду; Коллинз, Ричард; Бенлекбир, Самир; Рубинштейн, Джон; Тримбл, Уильям С. (07 марта 2019 г.). «Пересмотренный порядок субъединиц септиновых комплексов млекопитающих объясняет их свойства полимеризации in vitro» . bioRxiv : 569871. doi : 10.1101/569871 . hdl : 1807/109120 . S2CID 92158262 . Проверено 19 марта 2021 г.

[Gladfelter-12] Гладфелтер, А.С.; Прингл, младший; Лью, диджей (декабрь 2001 г.). «Кора септина на шейке материнской почки дрожжей». Современное мнение в микробиологии . 4 (6): 681–9. дои : 10.1016/s1369-5274(01)00269-7 . ПМИД 11731320 .

[Gladfelter2006-13] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж Гладфелтер А.С. (2006). «Контроль формы клеток нитчатых грибов с помощью септинов и форминов». Нат. Преподобный Микробиол . 4 (3): 223–9. дои : 10.1038/nrmicro1345 . ПМИД 16429163 . S2CID 40080522 .

[Harris-14] Харрис, SD (2006). «Полярность клеток мицелиальных грибов: формирование плесени». Международный обзор цитологии . 251 : 41–77. дои : 10.1016/S0074-7696(06)51002-2 . ISBN 9780123646552 . ПМИД 16939777 .

[pmid21075354-15] Мостоуи С., Бонацци М., Хамон М.А., Там Т.Н., Маллет А., Лелек М., Гуэн Э., Демангель С., Брош Р., Циммер С., Сартори А., Киношита М., Лекуит М., Коссарт П. (2010). «Захват внутрицитозольных бактерий септиновыми клеточными структурами» . Микроб-хозяин клетки . 8 (5): 433–44. дои : 10.1016/j.chom.2010.10.009 . ПМИД 21075354 .

[pmid21646350-16] Мостовой С., Санчо-Шимицу В. , Хамон М.А., Симеоне Р., Брош Р., Йохансен Т., Коссарт П. (2011). «Белки p62 и NDP52 нацеливают внутрицитозольные шигеллы и листерии на различные пути аутофагии» . Ж. Биол. Хим . 286 (30): 26987–95. дои : 10.1074/jbc.M111.223610 . ПМК 3143657 . ПМИД 21646350 .

[pmid12581152-17] Такахаши С., Инатоме Р., Ямамура Х., Янаги С. (февраль 2003 г.). «Выделение и экспрессия нового митохондриального септина, который взаимодействует с CRMP/CRAM в развивающихся нейронах» . Генные клетки . 8 (2): 81–93. дои : 10.1046/j.1365-2443.2003.00617.x . ПМИД 12581152 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]