Микрофиламент

Микрофиламенты , также называемые актиновыми нитями , представляют собой белковые нити в цитоплазме эукариотических , клеток которые составляют часть цитоскелета . Они в основном состоят из полимеров актина белками , но модифицируются и взаимодействуют с многочисленными другими в клетке. Микрофиламенты обычно имеют диаметр около 7 нм и состоят из двух нитей актина. Функции микрофиламентов включают цитокинез , амебоидное движение , подвижность клеток , изменения формы клеток, эндоцитоз и экзоцитоз , сократимость клеток и механическую стабильность. Микрофиламенты гибкие и относительно прочные, противостоят короблению под действием сжимающих сил в несколько пиконьютонов и разрушению нитей под действием растягивающих сил наноньютонов. При индукции подвижности клеток один конец актиновой нити удлиняется, а другой конец сжимается, предположительно за счет молекулярных моторов миозина II . ^{[ 1 ]} Кроме того, они функционируют как часть управляемых актомиозином сократительных молекулярных моторов, в которых тонкие нити служат растяжимыми платформами для АТФ -зависимого тянущего действия миозина при сокращении мышц и продвижении ложноножек . Микрофиламенты имеют прочную, гибкую основу, которая помогает клетке двигаться. ^{[ 2 ]}

Актин был впервые обнаружен в скелетных мышцах кролика в середине 1940 года Ф. Б. Штраубом. ^{[ 3 ]} Почти 20 лет спустя Х. Е. Хаксли продемонстрировал, что актин необходим для сокращения мышц. Механизм образования длинных нитей актином был впервые описан в середине 1980-х годов. Более поздние исследования показали, что актин играет важную роль в форме клеток, их подвижности и цитокинезе.

Организация

Актиновые нити собраны в два основных типа структур: пучки и сети. Пучки могут состоять из полярных массивов нитей, в которых все зазубренные концы направлены на один и тот же конец пучка, или из неполярных матриц, где зазубренные концы направлены к обоим концам. Класс актин-связывающих белков , называемый сшивающими белками, диктует формирование этих структур. Сшивающие белки определяют ориентацию и расстояние между филаментами в пучках и сетях. Эти структуры регулируются многими другими классами актин-связывающих белков, включая моторные белки, белки ветвления, разрывающие белки, промоторы полимеризации и кэпирующие белки. ^{[ нужна ссылка ]}

in vitro Самостоятельная сборка

6 нм около Имея диаметр , ^{[ 4 ]} микрофиламенты — самые тонкие волокна цитоскелета. Они представляют собой полимеры субъединиц актина (глобулярного актина, или G-актина), которые как часть волокна называются нитчатым актином, или F-актином. Каждая микрофиламентная нить состоит из двух спиральных переплетенных нитей субъединиц. Подобно микротрубочкам , актиновые нити поляризованы. Электронные микрофотографии подтвердили наличие у них быстрорастущих зазубренных концов и медленно растущих заостренных концов. Эта полярность определяется паттерном, создаваемым связыванием фрагментов миозина S1: они сами являются субъединицами более крупного белкового комплекса миозина II . Заостренный конец обычно называют минусовым (-) концом, а зазубренный конец - плюсовым (+) концом. ^{[ нужна ссылка ]}

Полимеризация актина, или нуклеация , начинается с самоассоциации трех мономеров G-актина с образованием тримера . АТФ -связанный актин затем сам связывается с зазубренным концом, и АТФ впоследствии гидролизуется . Гидролиз АТФ происходит с периодом полувыведения около 2 секунд, ^{[ 5 ]} тогда как полупериод диссоциации неорганического фосфата составляет около 6 минут. ^{[ 5 ]} Это автокатализируемое событие снижает силу связывания между соседними субъединицами и, таким образом, обычно дестабилизирует нить. Полимеризация актина in vivo катализируется классом молекулярных моторов, отслеживающих концы нитей, известных как актоклампины . Недавние данные свидетельствуют о том, что скорость гидролиза АТФ и скорость включения мономера тесно связаны.

Впоследствии АДФ -актин медленно диссоциирует от заостренного конца, и этот процесс значительно ускоряется актин-связывающим белком кофилином . АДФ-связанный кофилин разрывает богатые АДФ области, ближайшие к (-)-концам. После высвобождения свободный мономер актина медленно диссоциирует от АДФ, который, в свою очередь, быстро связывается со свободным АТФ, диффундирующим в цитозоль , тем самым образуя мономерные единицы АТФ-актин, необходимые для дальнейшего удлинения нити с зазубринами. Этот быстрый оборот важен для движения клетки. Белки, закрывающие концевые точки, такие как CapZ, предотвращают добавление или потерю мономеров на конце филамента, где обмен актина неблагоприятный, например, в мышечном аппарате.

Полимеризация актина вместе с кэпирующими белками недавно использовалась для контроля трехмерного роста белковых нитей с целью создания трехмерных топологий, полезных в технологиях и создании электрических соединений. Электропроводность достигается за счет металлизации трехмерной структуры белка. ^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}

Механизм генерации силы

В результате гидролиза АТФ нити на своих зазубренных концах удлиняются примерно в 10 раз быстрее, чем на заостренных концах. В устойчивом состоянии скорость полимеризации на зазубренном конце соответствует скорости деполимеризации на заостренном конце, и говорят, что микронити бегут по беговой дорожке . Беговая дорожка приводит к удлинению зазубренного конца и укорочению заостренного конца, так что нить в целом движется. Поскольку оба процесса энергетически выгодны, это означает, что генерируется сила, энергия которой в конечном итоге поступает от АТФ. ^{[ 1 ]}

Актин в клетках

Внутриклеточная сборка и разборка цитоскелета актина жестко регулируется клеточными сигнальными механизмами. Многие системы передачи сигнала используют актиновый цитоскелет в качестве каркаса, удерживая его на внутренней поверхности периферической мембраны или вблизи нее . Такое субклеточное расположение обеспечивает немедленную реакцию на действие трансмембранных рецепторов и возникающий в результате каскад ферментов обработки сигналов. ^{[ нужна ссылка ]}

Поскольку мономеры актина должны подвергаться повторному использованию для поддержания высоких показателей подвижности актина во время хемотаксиса , считается, что передача сигналов в клетках активирует кофилин, белок, деполимеризующий актиновые нити, который связывается с богатыми АДФ субъединицами актина, ближайшими к заостренным концам нити, и способствует фрагментации нити. , с сопутствующей деполимеризацией с целью высвобождения мономеров актина. В большинстве клеток животных мономерный актин связан с профилином и тимозином бета-4 , которые преимущественно связываются со стехиометрией один к одному с АТФ-содержащими мономерами. Хотя тимозин бета-4 является строго белком, секвестрирующим мономеры, поведение профилина гораздо более сложное. Профилин усиливает способность мономеров к сборке, стимулируя обмен связанного с актином АДФ на АТФ в фазе раствора с образованием актин-АТФ и АДФ. Профилин переносится к переднему краю благодаря своему сайту связывания PIP ₂ и использует свой сайт связывания поли-L-пролина для стыковки с белками, отслеживающими концы. После связывания профилин-актин-АТФ загружается в место вставки мономера моторов актоклампина. ^{[ нужна ссылка ]}

Другим важным компонентом формирования филаментов является комплекс Arp2/3 , который связывается со стороной уже существующей нити (или «материнской нити»), где он способствует образованию новой дочерней нити под углом 70 градусов относительно нити. материнская нить, образующая веерообразную разветвленную сеть нитей. ^{[ 8 ]}

Специализированные уникальные актиновые цитоскелетные структуры расположены рядом с плазматической мембраной. Четыре замечательных примера включают эритроциты , клетки эмбриональных почек человека , нейроны и сперматозоиды . В эритроцитах спектрин -актиновая гексагональная решетка образована соединенными между собой короткими актиновыми нитями. ^{[ 9 ]} В клетках эмбриональных почек человека кортикальный актин образует безмасштабную фрактальную структуру. ^{[ 10 ]} Впервые обнаруженный в аксонах нейронов , актин образует периодические кольца, которые стабилизируются спектрином и аддуцином. ^{[ 11 ]}^{[ 12 ]} - и затем He et al. 2016 обнаружили, что эта кольцевая структура встречается почти во всех типах нейронов и глиальных клетках , по-видимому, во всех таксонах животных, включая Caenorhabditis elegans , Drosophila , Gallus Gallus и Mus musculus . ^{[ 13 ]} А в сперматозоидах млекопитающих актин образует спиральную структуру в средней части, т. е. в первом сегменте жгутика . ^{[ 14 ]}

Связанные белки

В немышечных клетках актиновые нити образуются проксимальнее поверхности мембран. Их образование и обмен регулируются многими белками, в том числе:

Белок, отслеживающий концы филаментов (например, формины , VASP , N-WASP )
актин-родственного белка-2/3 (или Arp2/3 ). Филамент-нуклеатор, известный как комплекс
Сшиватели филаментов (например, α-актинин, фасцин и фимбрин )
Белки, связывающие мономер актина, профилин и тимозин β4
Укупорочные устройства для зазубренных концов нити, такие как Capping Protein и CapG и т. д .
Белки, разрывающие нити, такие как гельзолин .
Белки, деполимеризующие актин, такие как ADF/ кофилин .

Сеть актиновых филаментов в немышечных клетках очень динамична. Сеть актиновых нитей устроена так, что зазубренный конец каждой нити прикреплен к периферической мембране клетки с помощью двигателей удлинения зажатых нитей, вышеупомянутых «актоклампинов», образованных из зазубренного конца нити и зажимающего белка (форминов). , VASP, Mena, WASP и N-WASP). ^{[ 15 ]} Первичным субстратом этих двигателей элонгации является комплекс профилин-актин-АТФ, который непосредственно переносится на удлиняющиеся концы нитей. ^{[ 16 ]} Заостренный конец каждой нити ориентирован внутрь клетки. В случае ламеллодиального роста комплекс Arp2/3 генерирует разветвленную сеть, а в филоподиях формируется параллельный массив филаментов.

Актин действует как трек моторной подвижности миозина.

Миозиновые моторы представляют собой внутриклеточные АТФ-зависимые ферменты, которые связываются с актиновыми нитями и перемещаются вдоль них. Различные классы миозиновых моторов ведут себя по-разному, в том числе создают напряжение в клетке и транспортируют грузовые пузырьки. ^{[ нужна ссылка ]}

Предлагаемая модель - актоклампины отслеживают концы нитей.

Одна из предложенных моделей предполагает существование молекулярных моторов, отслеживающих зазубренные концы актиновых нитей, называемых «актоклампин». ^{[ 17 ]} Предложенные актоклампины генерируют движущие силы, необходимые для актиновой подвижности ламеллиподий , филоподий , инвадиподий, дендритных шипиков , внутриклеточных везикул и подвижных процессов при эндоцитозе , экзоцитозе , образовании подосом и фагоцитозе . Актоклампиновые моторы также стимулируют такие внутриклеточные патогены , как Listeria monocytogenes , Shigella flexneri , Vaccinia и Rickettsia . При сборке в подходящих условиях эти молекулярные двигатели с отслеживанием концов могут также приводить в движение биомиметические частицы.

Термин «актоклампин» происходит от слова acto – для обозначения участия актиновой нити, как в случае с актомиозином, и зажима – для обозначения зажимного устройства, используемого для укрепления гибких/движущихся объектов и для надежного крепления двух или более компонентов, за которым следует суффикс – in. чтобы указать на его белковое происхождение. Таким образом, белок, отслеживающий концы актиновых филаментов, может быть назван кламмином.

Дикинсон и Пурич признали, что быстрый гидролиз АТФ может объяснить силы, возникающие во время движения, основанного на актине. ^{[ 15 ]} Они предложили простую механоферментативную последовательность, известную как модель Lock, Load & Fire, в которой белок, отслеживающий концы, остается прочно связанным («запертым» или зажатым) на конце одной субнити двухцепочечной актиновой нити. После связывания с Глицил-Пролил-Пролил-Пролил-Пролил-Пролил-регистрами на белках-трекерах Профилин-АТФ-актин доставляется («загружается») на незажатый конец другой субфиламента, после чего АТФ внутри уже зажатого конца субъединица другого субфрагмента гидролизуется («запускается»), обеспечивая энергию, необходимую для высвобождения этого плеча конечного трекера, который затем может связать другой Профилин-АТФ-актин начинает новый раунд добавления мономера. ^{[ нужна ссылка ]}

Необходимые шаги

Следующие шаги описывают один цикл генерации силы молекулярного двигателя актоклампина:

Кофактор полимеризации профилин и АТФ·актин объединяются, образуя комплекс профилин-АТФ-актин, который затем связывается с единицей отслеживания концов.
Кофактор и мономер переносятся на зазубренный конец актиновой нити, уже зажатой.
Единица слежения и кофактор диссоциируют от соседнего протофиламента на этапе, которому может способствовать энергия гидролиза АТФ для модуляции сродства кофактора и/или единицы слежения к нити; и этот механоферментативный цикл затем повторяется, начиная на этот раз с другого места роста субнити. ^{[ нужна ссылка ]}

При работе с использованием гидролиза АТФ двигатели переменного тока генерируют силы на каждую нить в размере 8–9 пН, что намного превышает предел на одну нить в 1–2 пН для двигателей, работающих без гидролиза АТФ. ^{[ 15 ]}^{[ 17 ]}^{[ 18 ]} Термин актоклампин является общим и применяется ко всем молекулярным моторам, отслеживающим концы актиновых нитей, независимо от того, активируются ли они активным механизмом, активируемым АТФ, или пассивно.

Некоторым актоклампинам (например, тем, которые включают белки Ena/VASP, WASP и N-WASP), по-видимому, требуется инициация филаментов, опосредованная Arp2/3, для формирования ядра полимеризации актина , которое затем «загружается» на трекер концов, прежде чем может начаться процессивная подвижность. . Чтобы создать новую нить, Arp2/3 требует «материнской» нити, мономерного АТФ-актина и активирующего домена из Listeria ActA или области VCA N-WASP. Комплекс Arp2/3 связывается со стороной материнской нити, образуя Y-образную ветвь, имеющую угол 70 градусов по отношению к продольной оси материнской нити. Затем, после активации ActA или VCA, комплекс Arp, как полагают, претерпевает серьезные конформационные изменения, приводя две его субъединицы актин-родственного белка достаточно близко друг к другу, чтобы создать новые ворота филамента. Вопрос о том, может ли гидролиз АТФ потребоваться для нуклеации и/или высвобождения Y-ветви, находится в стадии активного исследования.

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б Робертс К., Рафф М., Альбертс Б., Уолтер П., Льюис Дж., Джонсон А. (март 2002 г.). Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Рутледж. п. 1616. ИСБН 0-8153-3218-1 .
^ Ганнинг П.В., Гошдастидер Ю., Уитакер С., Попп Д., Робинсон Р.К. (июнь 2015 г.). «Эволюция композиционно и функционально различных актиновых нитей» . Журнал клеточной науки . 128 (11): 2009–19. дои : 10.1242/jcs.165563 . ПМИД 25788699 .
^ Келпш, Дэниел Дж.; Тутл, Тина Л. (декабрь 2018 г.). «Ядерный актин: от открытия к функционированию» . Анатомическая запись . 301 (12): 1999–2013. дои : 10.1002/ar.23959 . ISSN 1932-8486 . ПМК 6289869 . ПМИД 30312531 .
^ Фукс Э., Кливленд Д.В. (январь 1998 г.). «Структурный каркас из промежуточных нитей в здоровье и болезни». Наука . 279 (5350): 514–9. Бибкод : 1998Sci...279..514F . дои : 10.1126/science.279.5350.514 . ПМИД 9438837 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Поллард Т.Д., Эрншоу В.Д. (2004). Клеточная биология (Первое изд.). СОНДЕРС. ISBN 978-1-4160-2388-3 .
^ Галланд Р., Ледюк П., Герен С., Пейрад Д., Бланшуан Л., Тери М. (май 2013 г.). «Создание трехмерных электрических связей посредством направленной самоорганизации актина». Природные материалы . 12 (5): 416–21. Бибкод : 2013NatMa..12..416G . дои : 10.1038/nmat3569 . ПМИД 23396247 .
^ Патент США US 9070702, Способ получения трехмерных актиновых структур и их использование, Жан-Кристоф Габриэль, Лоран Бланшуан, Мануэль Тери, Реми Галланд.
^ Маллинз Р.Д., Хойзер Дж.А., Поллард Т.Д. (май 1998 г.). «Взаимодействие комплекса Arp2/3 с актином: нуклеация, заостренное замыкание концов с высоким сродством и образование ветвящихся сетей филаментов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (11): 6181–6. Бибкод : 1998PNAS...95.6181M . дои : 10.1073/pnas.95.11.6181 . ПМК 27619 . ПМИД 9600938 .
^ Гохин, Дэвид С.; Фаулер, Велия М. (май 2016 г.). «Зрящие нити: динамика актина в скелете мембраны эритроцитов» . Современное мнение в гематологии . 23 (3): 206–214. дои : 10.1097/MOH.0000000000000227 . ISSN 1065-6251 . ПМЦ 4966542 . ПМИД 27055045 .
^ Садег, Саназ; Хиггинс, Дженни Л.; Мэннион, Патрик С.; Тамкун, Майкл М.; Крапф, Диего (9 марта 2017 г.). «Плазменная мембрана разделена самоподобной кортикальной актиновой сеткой» . Физический обзор X . 7 (1): 011031. arXiv : 1702.03997 . Бибкод : 2017PhRvX...7a1031S . дои : 10.1103/PhysRevX.7.011031 . ISSN 2160-3308 . ПМК 5500227 . ПМИД 28690919 .
^ Сюй, К.; Чжун, Г.; Чжуан, X. (25 января 2013 г.). «Актин, спектрин и ассоциированные белки образуют периодическую структуру цитоскелета в аксонах» . Наука . 339 (6118): 452–456. Бибкод : 2013Sci...339..452X . дои : 10.1126/science.1232251 . ISSN 0036-8075 . ПМЦ 3815867 . ПМИД 23239625 .
^ Д'Эсте, Элиза; Камин, Дирк; Гётферт, Фабиан; Эль-Хади, Ахмед; Черт, Стефан В. (март 2015 г.). «STED-наноскопия выявляет повсеместную периодичность подкоркового цитоскелета в живых нейронах» . Отчеты по ячейкам . 10 (8): 1246–1251. дои : 10.1016/j.celrep.2015.02.007 . hdl : 11858/00-001M-0000-0025-05F3-D . ПМИД 25732815 .
^ Саль, Штеффен Дж.; Черт, Стефан В.; Якобс, Стефан (6 сентября 2017 г.). «Флуоресцентная наноскопия в клеточной биологии». Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 18 (11). Портфолио природы : 685–701. дои : 10.1038/номер.2017.71 . ISSN 1471-0072 . ПМИД 28875992 . S2CID 20747438 .
^ Джерваси, Мэри Г.; Сюй, Синьрань; Карбахал-Гонсалес, Уайт; Буффоне, Мариано Дж.; Висконти, Пол Э.; Крапф, Диего (01 июня 2018 г.). «Актиновый цитоскелет жгутика сперматозоидов мыши организован в спиральную структуру» . Журнал клеточной науки . 131 (11): jcs2 дои : 10.1242/jcs.215897 . ISSN 0021-9533 . ПМК 6031324 . ПМИД 29739876 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Дикинсон Р.Б., Пурич Д.Л. (январь 2007 г.). «Подвижность сперматозоидов нематод: неполярная полимеризация нитей, опосредованная моторами слежения за концами» . Биофизический журнал . 92 (2): 622–31. Бибкод : 2007BpJ....92..622D . дои : 10.1529/biophysj.106.090472 . ПМК 1751402 . ПМИД 17056726 .
^ Дикинсон Р.Б., Саутвик Ф.С., Пурич Д.Л. (октябрь 2002 г.). «Модель полимеризации с прямым переносом объясняет, как множественные сайты связывания профилина в моторе актоклампина способствуют быстрой подвижности на основе актина». Архив биохимии и биофизики . 406 (2): 296–301. дои : 10.1016/s0003-9861(02)00212-6 . ПМИД 12361718 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Дикинсон Р.Б., Каро Л., Пурич Д.Л. (октябрь 2004 г.). «Генерация силы белками, отслеживающими концы цитоскелетных нитей» . Биофизический журнал . 87 (4): 2838–54. Бибкод : 2004BpJ....87.2838D . дои : 10.1529/biophysj.104.045211 . ПМК 1304702 . ПМИД 15454475 .
^ Дикинсон Р.Б., Пурич Д.Л. (август 2006 г.). «Ограничения скорости диффузии при движении твердых и деформируемых частиц на основе актина» . Биофизический журнал . 91 (4): 1548–63. Бибкод : 2006BpJ....91.1548D . дои : 10.1529/biophysj.106.082362 . ПМК 1518650 . ПМИД 16731556 .

Внешние ссылки

Схолия имеет профиль актиновой нити (Q329638) .

Микрофиламенты в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
Микрофиламенты + белки Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
«Микрофиламент» в Медицинском словаре Дорланда.

[Keith_Roberts_2002-1] Перейти обратно: ^а ^б Робертс К., Рафф М., Альбертс Б., Уолтер П., Льюис Дж., Джонсон А. (март 2002 г.). Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Рутледж. п. 1616. ИСБН 0-8153-3218-1 .

[gunning-2] Ганнинг П.В., Гошдастидер Ю., Уитакер С., Попп Д., Робинсон Р.К. (июнь 2015 г.). «Эволюция композиционно и функционально различных актиновых нитей» . Журнал клеточной науки . 128 (11): 2009–19. дои : 10.1242/jcs.165563 . ПМИД 25788699 .

[3] Келпш, Дэниел Дж.; Тутл, Тина Л. (декабрь 2018 г.). «Ядерный актин: от открытия к функционированию» . Анатомическая запись . 301 (12): 1999–2013. дои : 10.1002/ar.23959 . ISSN 1932-8486 . ПМК 6289869 . ПМИД 30312531 .

[4] Фукс Э., Кливленд Д.В. (январь 1998 г.). «Структурный каркас из промежуточных нитей в здоровье и болезни». Наука . 279 (5350): 514–9. Бибкод : 1998Sci...279..514F . дои : 10.1126/science.279.5350.514 . ПМИД 9438837 .

[cell_biology-5] Перейти обратно: ^а ^б Поллард Т.Д., Эрншоу В.Д. (2004). Клеточная биология (Первое изд.). СОНДЕРС. ISBN 978-1-4160-2388-3 .

[Thery2013-6] Галланд Р., Ледюк П., Герен С., Пейрад Д., Бланшуан Л., Тери М. (май 2013 г.). «Создание трехмерных электрических связей посредством направленной самоорганизации актина». Природные материалы . 12 (5): 416–21. Бибкод : 2013NatMa..12..416G . дои : 10.1038/nmat3569 . ПМИД 23396247 .

[7] Патент США US 9070702, Способ получения трехмерных актиновых структур и их использование, Жан-Кристоф Габриэль, Лоран Бланшуан, Мануэль Тери, Реми Галланд.

[8] Маллинз Р.Д., Хойзер Дж.А., Поллард Т.Д. (май 1998 г.). «Взаимодействие комплекса Arp2/3 с актином: нуклеация, заостренное замыкание концов с высоким сродством и образование ветвящихся сетей филаментов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (11): 6181–6. Бибкод : 1998PNAS...95.6181M . дои : 10.1073/pnas.95.11.6181 . ПМК 27619 . ПМИД 9600938 .

[9] Гохин, Дэвид С.; Фаулер, Велия М. (май 2016 г.). «Зрящие нити: динамика актина в скелете мембраны эритроцитов» . Современное мнение в гематологии . 23 (3): 206–214. дои : 10.1097/MOH.0000000000000227 . ISSN 1065-6251 . ПМЦ 4966542 . ПМИД 27055045 .

[10] Садег, Саназ; Хиггинс, Дженни Л.; Мэннион, Патрик С.; Тамкун, Майкл М.; Крапф, Диего (9 марта 2017 г.). «Плазменная мембрана разделена самоподобной кортикальной актиновой сеткой» . Физический обзор X . 7 (1): 011031. arXiv : 1702.03997 . Бибкод : 2017PhRvX...7a1031S . дои : 10.1103/PhysRevX.7.011031 . ISSN 2160-3308 . ПМК 5500227 . ПМИД 28690919 .

[11] Сюй, К.; Чжун, Г.; Чжуан, X. (25 января 2013 г.). «Актин, спектрин и ассоциированные белки образуют периодическую структуру цитоскелета в аксонах» . Наука . 339 (6118): 452–456. Бибкод : 2013Sci...339..452X . дои : 10.1126/science.1232251 . ISSN 0036-8075 . ПМЦ 3815867 . ПМИД 23239625 .

[12] Д'Эсте, Элиза; Камин, Дирк; Гётферт, Фабиан; Эль-Хади, Ахмед; Черт, Стефан В. (март 2015 г.). «STED-наноскопия выявляет повсеместную периодичность подкоркового цитоскелета в живых нейронах» . Отчеты по ячейкам . 10 (8): 1246–1251. дои : 10.1016/j.celrep.2015.02.007 . hdl : 11858/00-001M-0000-0025-05F3-D . ПМИД 25732815 .

[Sahl-et-al-2017-13] Саль, Штеффен Дж.; Черт, Стефан В.; Якобс, Стефан (6 сентября 2017 г.). «Флуоресцентная наноскопия в клеточной биологии». Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 18 (11). Портфолио природы : 685–701. дои : 10.1038/номер.2017.71 . ISSN 1471-0072 . ПМИД 28875992 . S2CID 20747438 .

[14] Джерваси, Мэри Г.; Сюй, Синьрань; Карбахал-Гонсалес, Уайт; Буффоне, Мариано Дж.; Висконти, Пол Э.; Крапф, Диего (01 июня 2018 г.). «Актиновый цитоскелет жгутика сперматозоидов мыши организован в спиральную структуру» . Журнал клеточной науки . 131 (11): jcs2 дои : 10.1242/jcs.215897 . ISSN 0021-9533 . ПМК 6031324 . ПМИД 29739876 .

[D&P2002-15] Перейти обратно: ^а ^б ^с Дикинсон Р.Б., Пурич Д.Л. (январь 2007 г.). «Подвижность сперматозоидов нематод: неполярная полимеризация нитей, опосредованная моторами слежения за концами» . Биофизический журнал . 92 (2): 622–31. Бибкод : 2007BpJ....92..622D . дои : 10.1529/biophysj.106.090472 . ПМК 1751402 . ПМИД 17056726 .

[16] Дикинсон Р.Б., Саутвик Ф.С., Пурич Д.Л. (октябрь 2002 г.). «Модель полимеризации с прямым переносом объясняет, как множественные сайты связывания профилина в моторе актоклампина способствуют быстрой подвижности на основе актина». Архив биохимии и биофизики . 406 (2): 296–301. дои : 10.1016/s0003-9861(02)00212-6 . ПМИД 12361718 .

[DCP2004-17] Перейти обратно: ^а ^б Дикинсон Р.Б., Каро Л., Пурич Д.Л. (октябрь 2004 г.). «Генерация силы белками, отслеживающими концы цитоскелетных нитей» . Биофизический журнал . 87 (4): 2838–54. Бибкод : 2004BpJ....87.2838D . дои : 10.1529/biophysj.104.045211 . ПМК 1304702 . ПМИД 15454475 .

[18] Дикинсон Р.Б., Пурич Д.Л. (август 2006 г.). «Ограничения скорости диффузии при движении твердых и деформируемых частиц на основе актина» . Биофизический журнал . 91 (4): 1548–63. Бибкод : 2006BpJ....91.1548D . дои : 10.1529/biophysj.106.082362 . ПМК 1518650 . ПМИД 16731556 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]