Фимбрин

Пожалуйста1
Идентификаторы
Псевдонимы	PLS1 , Fimbrin, plastin 1, DFNA76
Внешние идентификаторы	Опустить : 602734 ; МГИ : 104809 ; Гомологен : 68270 ; GeneCards : PLS1 ; OMA : PLS1 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 3 (human)
End	142,713,664 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 9 (mouse)
End	95,727,364 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	secondary oocyte; ; jejunal mucosa; ; mucosa of ileum; ; mucosa of colon; ; mucosa of sigmoid colon; ; rectum; ; duodenum; ; palpebral conjunctiva; ; bronchial epithelial cell; ; mucosa of transverse colon;
	Top expressed in
	intestinal villus; ; ileum; ; jejunum; ; duodenum; ; large intestine; ; left colon; ; pyloric antrum; ; vestibular sensory epithelium; ; epithelium of small intestine; ; yolk sac;
	More reference expression data
	n/a
showГенная онтология
Molecular function	calcium ion binding; actin binding; structural constituent of cytoskeleton; metal ion binding; actin filament binding;
Cellular component	terminal web; extracellular exosome; brush border; cytoplasm; actin filament; actin filament bundle;
Biological process	intestinal D-glucose absorption; regulation of microvillus length; terminal web assembly; positive regulation of multicellular organism growth; actin filament bundle assembly; actin filament network formation; actin crosslink formation; positive regulation of protein localization to plasma membrane;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	5357
	102502
	ENSG00000120756
	ENSMUSG00000049493
	Q14651
	Q3V0K9
	НМ_001145319 ; НМ_001172312 ; НМ_002670
	НМ_001033210
	НП_001138791 ; НП_001165783 ; НП_002661
	НП_001028382
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Фимбрин, также известный как пластин 1, представляет собой белок , который у человека кодируется геном PLS1 . ^[5] Фимбрин — актин, белок, сшивающий важный в формировании филоподий .

Структура

Фимбрин принадлежит к кальпонина суперсемейству доменов гомологии (CH) белков, сшивающих актин. Как и другие члены этого суперсемейства, включающие α-актинин , β- спектрин , дистрофин , ABP-120 и филамин , он имеет консервативный актин-связывающий домен массой 27 кДа, который содержит тандемную дупликацию последовательности, гомологичной кальпонину. Помимо сшивания актиновых филаментов в пучки и сети, CH-домены также связывают промежуточные филаменты и некоторые белки сигнальной трансдукции с актиновым цитоскелетом . Структурное сравнение актиновых филаментов и актиновых филаментов, декорированных фимбриновым CH-доменом, выявило изменения в структуре актина вследствие опосредованного фимбрином перекрестного сшивания, которое может влиять на сродство актиновых филаментов к другим актин-связывающим белкам и может быть частью регуляции сам цитоскелет. ^[6]

У человека три высоко гомологичные, строго тканеспецифичные и локально специфичные изоформы : I-, T- и L-фимбрин. были идентифицированы ^[6] L-фимбрин обнаруживается только в нормальных или трансформированных лейкоцитах , где он фосфорилируется в ответ на другие факторы, такие как интерлейкин-1 . I-фимбрин экспрессируется эпителиальными клетками кишечника и почек. ^[7] Т-фимбрин обнаруживается в эпителиальных и мезенхимальных клетках, происходящих из твердых тканей, где он не фосфорилируется. Различия в экспрессии, последовательности и фосфорилировании среди различных изоформ фимбрина предполагают вероятность функциональных различий. ^[7]

Функция

Фимбрин присутствует в нескольких различных структурах в разных типах клеток, включая кишечные микроворсинки волосковых клеток , стереоцилии и фибробластов филоподии . ^[7] Обычно он связан с поляризованными актиновыми нитями в мембранных складках , филоподиях, стереоцилиях и адгезионных бляшках . Гомология последовательностей и биохимические свойства показывают, что фимбрин высоко консервативен от дрожжей до человека. Мутанты дрожжей, лишенные фибрина, дефектны в морфогенезе и эндоцитозе . ^[6]

Благодаря непосредственной близости своих тандемных актин-связывающих доменов фимбрин управляет образованием плотно связанных актиновых нитей, которые участвуют в динамических процессах, включая цитокинез у дрожжей и инвазию клеток-хозяев энтеропатическими бактериями . Хотя участие фимбрина в подобных процессах, а также его роль в сборке и регуляции сетей микрофиламентов хорошо документированы, экспериментальных данных, описывающих общую доменную организацию молекулы, меньше. Кляйн и др. (2004) подробно описали кристаллическую структуру ядер фимбрина Arabidopsis thaliana и Schizosaccharomyces pombe , пытаясь подчеркнуть компактную и явно асимметричную организацию молекулы фимбрина. Это структурное исследование ядра фимбрина представляет собой первое детальное структурное описание функционального белка, сшивающего актин. ^[8]

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000120756 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000049493 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ "Entrez Gene: Plastin 1" .
^ Jump up to: ^а ^б ^с де Арруда М.В., Уотсон С., Лин К.С., Ливитт Дж., Мацудайра П. (сентябрь 1990 г.). «Фимбрин является гомологом цитоплазматического фосфопротеина пластина и имеет домены, гомологичные кальмодулину и актиновым гелеобразующим белкам» . Дж. Клеточная Биол . 111 (3): 1069–79. дои : 10.1083/jcb.111.3.1069 . ПМК 2116281 . ПМИД 2391360 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Чафель М.М., Шен В., Мацудайра П. (июнь 1995 г.). «Последовательная экспрессия и дифференциальная локализация I-, L- и Т-фибрина во время дифференцировки кишечника мыши и желточного мешка» . Дев Дин . 203 (2): 141–51. дои : 10.1002/aja.1002030203 . ПМИД 7655078 . S2CID 20594198 .
^ Кляйн М.Г., Ши В., Рамагопал У., Ценг Ю., Вирц Д., Ковар Д.Р., Стайгер К.Дж., Альмо С.С. (июнь 2004 г.). «Структура актинового сшивающего ядра фимбрина» (PDF) . Структура . 12 (6): 999–1013. дои : 10.1016/j.str.2004.04.010 . ПМИД 15274920 .

Дальнейшее чтение

Ханейн Д., Мацудайра П., ДеРозье DJ (октябрь 1997 г.). «Доказательства конформационного изменения актина, вызванного связыванием фибрина (N375)» . Дж. Клеточная Биол . 139 (2): 387–96. дои : 10.1083/jcb.139.2.387 . ПМК 2139807 . ПМИД 9334343 .
Лодиш Х., Берк А., Зипурски Л., Мацудайра П., Балтимор Д., Дарнелл Дж. (1999). «Раздел 18.1: Актиновый цитоскелет» . Молекулярно-клеточная биология (4-е изд.). Нью-Йорк; WH Freeman & Co. Хаундсмиллс: ISBN 978-0-7167-3706-3 .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000120756 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000049493 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[entrez-5] "Entrez Gene: Plastin 1" .

[de_Arruda_1990-6] Jump up to: ^а ^б ^с де Арруда М.В., Уотсон С., Лин К.С., Ливитт Дж., Мацудайра П. (сентябрь 1990 г.). «Фимбрин является гомологом цитоплазматического фосфопротеина пластина и имеет домены, гомологичные кальмодулину и актиновым гелеобразующим белкам» . Дж. Клеточная Биол . 111 (3): 1069–79. дои : 10.1083/jcb.111.3.1069 . ПМК 2116281 . ПМИД 2391360 .

[Chafel_1995-7] Jump up to: ^а ^б ^с Чафель М.М., Шен В., Мацудайра П. (июнь 1995 г.). «Последовательная экспрессия и дифференциальная локализация I-, L- и Т-фибрина во время дифференцировки кишечника мыши и желточного мешка» . Дев Дин . 203 (2): 141–51. дои : 10.1002/aja.1002030203 . ПМИД 7655078 . S2CID 20594198 .

[pmid15274920-8] Кляйн М.Г., Ши В., Рамагопал У., Ценг Ю., Вирц Д., Ковар Д.Р., Стайгер К.Дж., Альмо С.С. (июнь 2004 г.). «Структура актинового сшивающего ядра фимбрина» (PDF) . Структура . 12 (6): 999–1013. дои : 10.1016/j.str.2004.04.010 . ПМИД 15274920 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]